04第04章蛋白质代谢与运动
合集下载
精讲04第4章物质的跨膜运输全国高中生物竞赛之《细胞生物学》名师精讲课件
• 与底物（溶质）特异性结合；具有高度选择性；具有类似于酶与底物作用的 饱和动力学特征；但对溶质不做任何共价修饰
4/16.物质的跨膜运输
（2）膜转运蛋白可分为两类： ①载体蛋白及其功能
• 不同部位的生物膜往往含有各自功能相关的不同载体蛋白 • 载体蛋白与酶类似：具有与溶质（底物）特异性结合的位点，所以每种载体蛋白对溶质具有高度
4/16.物质的跨膜运输 4.1.膜转运蛋白与小分子物质的跨膜运输 4.1.2 小分子物质的跨膜运输类型
2.被动运输 (passive transport) • 顺着电化学梯度或浓度梯度
• 协助扩散 (facilitated diffusion)
载体蛋白介导
• 膜转运蛋白协助 通道蛋白介导
4/16.物质的跨膜运输
4/16.物质的跨膜运输
4.1.膜转运蛋白与小分子物质的跨膜运输
4.1.2 小分子物质的跨膜运输类型 2.被动运输 (passive transport) （2）水孔蛋白：水分子的跨膜通道
2003年，美国科学 家彼得·阿格雷和罗 德里克·麦金农，分 别因对细胞膜水通道 ，离子通道结构和机 理研究而获诺贝尔化 学奖。
1. P 型泵 (P-type pump) （1）Na+-K+ 泵
（Na+-K+ ATPase）
电化学梯度
乌苯苷结合位点
细胞溶胶
Figure 11-14 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
4/16.物质的跨膜运输 4.2.2 ATP驱动泵与主动运输
4/16.物质的跨膜运输 4.1.膜转运蛋白与小分子物质的跨膜运输 4.1.2 小分子物质的跨膜运输类型
4/16.物质的跨膜运输
（2）膜转运蛋白可分为两类： ①载体蛋白及其功能
• 不同部位的生物膜往往含有各自功能相关的不同载体蛋白 • 载体蛋白与酶类似：具有与溶质（底物）特异性结合的位点，所以每种载体蛋白对溶质具有高度
4/16.物质的跨膜运输 4.1.膜转运蛋白与小分子物质的跨膜运输 4.1.2 小分子物质的跨膜运输类型
2.被动运输 (passive transport) • 顺着电化学梯度或浓度梯度
• 协助扩散 (facilitated diffusion)
载体蛋白介导
• 膜转运蛋白协助 通道蛋白介导
4/16.物质的跨膜运输
4/16.物质的跨膜运输
4.1.膜转运蛋白与小分子物质的跨膜运输
4.1.2 小分子物质的跨膜运输类型 2.被动运输 (passive transport) （2）水孔蛋白：水分子的跨膜通道
2003年，美国科学 家彼得·阿格雷和罗 德里克·麦金农，分 别因对细胞膜水通道 ，离子通道结构和机 理研究而获诺贝尔化 学奖。
1. P 型泵 (P-type pump) （1）Na+-K+ 泵
（Na+-K+ ATPase）
电化学梯度
乌苯苷结合位点
细胞溶胶
Figure 11-14 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
4/16.物质的跨膜运输 4.2.2 ATP驱动泵与主动运输
4/16.物质的跨膜运输 4.1.膜转运蛋白与小分子物质的跨膜运输 4.1.2 小分子物质的跨膜运输类型
蛋白质体内代谢过程
蛋白质体内代谢过程蛋白质是生物体内最基本的组成物质之一，它们具有多种功能，例如构建细胞结构、参与酶催化反应、调节基因表达等。
蛋白质的代谢是指蛋白质在生物体内不断合成和降解的过程。
这个过程包括蛋白质的合成、折叠、修饰和降解。
蛋白质的合成是通过蛋白质合成机器，即核糖体进行的。
核糖体由核糖核酸（mRNA）和多种蛋白质组成，通过mRNA上的密码子与tRNA上的氨基酸结合，形成多肽链。
这个过程称为翻译。
翻译过程涉及到多个阶段，包括提供氨基酸的tRNA的激活，tRNA与mRNA的匹配，肽链的延伸等。
在翻译过程中，还涉及到一些辅助蛋白质，例如启动因子、释放因子等，它们帮助调控翻译的开始和结束。
蛋白质合成完成后，它们往往需要通过一系列的折叠和修饰过程来形成最终的功能结构。
蛋白质折叠是指原始多肽链在特定的条件下重新摆放，形成特定的三维结构。
折叠过程是一个复杂而精确的过程，涉及到多个蛋白质分子之间的相互作用。
一些辅助蛋白质，如分子伴侣，帮助新合成的蛋白质正确折叠，并防止蛋白质的错误聚集。
蛋白质的修饰是指在合成后进一步对蛋白质进行化学变化，以增加其功能多样性。
修饰可以发生在氨基酸残基上，也可以发生在整个蛋白质分子上。
常见的修饰方式包括磷酸化、甲基化、乙酰化等。
这些修饰对蛋白质的结构和功能都有重要影响，例如磷酸化可以改变蛋白质的结构和稳定性，从而调节其活性。
总结起来，蛋白质的代谢过程包括合成、折叠、修饰和降解。
这些过程在细胞内进行，并受到多种调控机制的控制。
蛋白质的代谢过程对维持细胞内的蛋白质平衡和功能运作至关重要，也对细胞生命活动的正常进行起着重要作用。
04 第四章 平衡膳食与运动
维生素
维生素A、维生素D、 几乎不含维生素C 维生素B2
（四）奶类的营养价值
1. 奶的营养价值
营养成分 蛋白质
含量 3%
糖类 脂肪
3.4% 3%~5%
特点 酪蛋白、乳清蛋白、乳球蛋白组成 消化吸收率为87%~89%，属优质蛋白
主要为乳糖 以微粒状的脂肪球分散在乳浆中； 油酸占30%，亚油酸占5.3%，亚麻酸占 2.1%，短链脂肪酸含量也较高
• 每天摄入300g奶或相当量乳制品；
• 经常吃的豆制品及适量的坚果。
（四）适量吃鱼、禽、蛋、瘦肉
• 鱼、禽、蛋和瘦肉摄入要适量。 • 每周吃鱼280~525g，畜禽肉280~525g，蛋类
280~350g，平均每天摄入总量120~200g。
• 优先选择鱼类和禽类。 • 吃鸡蛋不弃蛋黄。 • 少吃肥肉、烟熏和腌制肉制品。
• 运动员上午的训练和比赛量很大，必须保证每天 早餐的能量份额和质量。
（七）重视补液和补糖
• 营养调查时发现，运动员能量消耗增加的同时，丢 失体液也很多，很容易发生脱水；同时供给的能源 物质中糖类往往不足，因此需要及时补液补糖。
（八）在医学指导下合理使用运动营养补充剂
• 在医学指导下合理使用营养补充品对于运动员非常 重要，因为无论如何均衡膳食，有些营养素还是不 足，需要额外补充，例如肌酸、蛋白粉和某些维生 素等。
矿物质 维生素
0.7%~0.75%，富含钙、 钙的良好食物来源 磷、钾、镁、钠等
富含各种维生素
维生素含量与饲养方式和季节有关
2. 乳制品的营养价值
奶制品 消毒鲜奶 奶粉 酸奶
炼乳 奶酪
加工手段
特点
过滤、加热杀菌
维生素B1和维生素C损失
04第四章 青春期生长发育
۞随年龄的增加，心血管机能的发育成熟，耐力得到
改善和提高，因而在16岁以后进行耐力训练能提高耐 力水平。
（5）灵敏：
儿童少年的灵敏素质随年龄的增加而逐渐提高。
10岁以后灵敏度开始提高，尤其进入青春 期后提高更明显。
15-16岁以后逐渐缓慢下来。为此，灵敏素质从
儿童起就应着手培养。
女孩好于男孩
三、性发育
至青春期末，心肺容积都有明显的增加 ，如心脏的重量、容积增加了1～1· 5倍，心
排血量也相应增加。
反映心肺功能的常用指标为，心率、脉搏、 血压、呼吸频率、肺活量等。心率、脉搏与呼吸 频率的均值，随年龄增加而下降；
血压则相反，不论收缩压、舒张压、脉压， 均随年龄的增加而增高。肺活量也同样，且在整 个生长期男生的肺活量始终是超过女生，随年龄 的增长两者之差别越来越大。
人体内主要内分泌腺分泌的激素及其生理作用
激素 内分泌腺 垂体 促甲状腺激素 促肾上腺皮质 激素 促性腺激素 催乳素 生长激素 甲状腺 甲状腺素、三 碘甲腺原氨酸 促进甲状腺增生和分泌 促进肾上腺皮质增生和糖 皮质激素的分泌 促进性腺生长、生殖细胞 的生成和分泌性激素 促进成熟的乳腺分泌乳汁 促进蛋白质的合成和骨的 生长 促进糖和脂肪氧化分解、 促进生长发育、提高神经 系统的兴奋性 升高血糖 降血糖 糖尿病 幼年分泌不 足患侏儒症 幼年分泌不 足易患“呆 小症” 巨人症或肢端肥 大症 分泌过剩患“功 能亢进” 主要生理作用 分泌不足 分泌过剩
成熟类型：
生长突增开始的早晚尚随成熟类型 的早晚而不同，一般可分为早、中（平 均）、晚三种类型。
若以生长突增高峰出现的年龄来比
较，其中早熟男孩出现的年龄为12．5 岁，而晚熟男孩则可迟至16岁。
分子生物学基础
精准医学
个性化治疗 精准诊断
科学项目
人类蛋白质组计划 基因功能研究
结束语
分子生物学的发展是人类智慧和努力的结晶。继 续深入研究生物分子的结构和功能，有助于解开 生命的奥秘。让我们共同努力，探索更多关于生 命的奇迹。
感谢观看
THANKS
rRNA的合成
核糖体组成部分
调控机制
rRNA是核糖体的组成部分， 参与蛋白质合成过程
rRNA的合成受核糖体 RNA聚合酶调控
效率影响
rRNA在细胞内的丰度决定 了蛋白质合成的效率
总结
RNA在细胞内扮演着重要角色，不同类型的 RNA具有特定的生物学功能。mRNA经过剪接 生成多种亚型，tRNA参与蛋白质合成，rRNA 是核糖体的组成部分，对蛋白质合成效率起关键 作用。
基因表达调控的应用
癌症治疗
利用基因调控技术研究肿 瘤发生机制 开发靶向治疗方法
遗传疾病治疗
通过基因编辑技术矫正遗 传缺陷 探索基因疾病的治疗新途 径
RNA干扰技术
通过RNA介导干扰沉默基 因表达 应用广泛且有效
CRISPR-Cas9系统
高效的基因编辑技术 革命性地改变了基因调控 领域的研究
未来基因调控技 术的展望
分子生物学基础的重要性
核心位置
生命科学的核心
科学基础
为健康、农业、 环境等领域的发
展提供支持
细胞活动
与分子水平的调 控和表达有关
未来发展趋势
01 高通量测序
推动分子生物学的发展
02 精准医学
引领医疗技术的发展
03 科学项目
人类蛋白质组计划等大型项目加速基因解读
未来发展趋势
高通量测序
大规模测序技术 加速基因研究
04第四章第1节 人体对热湿环境反应的生理学和心理学基础
Icl与人的状态的关系
人体与空气之间若存在相对流速，会降低服装 的热阻。其降低值：
Δ Icl=0.504 Icl+0.0028 vwalk-0.24
（4-13）
其中人的行走步速vwalk的单位是步／min。
静立时 步速 3.7km/h 1clo 0.48 clo
服装热阻和温度、活动强度与风速的关系
如果同时测出了空气的温度Ta，则当平均辐射温度 与室温差别不是很大时，可求出平均辐射温度为：
T r Tg 2.44 (Tg Ta )
操作温度 t0
操作温度to 反映了环境空气温度ta 和平均辐射温度t r 的综合作用，其表达式为：
hr t r hc t a to hr hc
2、服装吸收了汗液后也会使人感到凉。
显热换热增大：导热系数增加 多了潜热换热：也可看作服装原有的热阻下降
下表给出了1clo干燥服装在被汗润湿后的热阻值与 一些活动状态之间的关系。
静坐 0.6 坐姿售货 站立售货 0.4 0.5 站立但 偶尔走动 0.4 行走 3.2 km/h 0.4 行走 4.8 km/h 0.35 行走 6.4 km/h 0.3
周围物体的表面温度：决定了人体辐射散热的强度。 空气流速：影响对流热交换系数（显热交换）、对流质 交换系数（潜热交换），还影响人体皮肤的触觉感受— —―吹风感”。
影响人体与外界显热交换的因素
平均辐射温度 t
r
操作温度 t0（Operation Temperature）
对流换热系数 hc
活动强度 服装热阻 （clo）
服装的表面积
用服装的面积系数fcl来表示人 体着装后的实际表面积Acl和人 体裸身表面积AD之比： fcl＝Acl／AD （4-16） 面积系数fcl可通过文献获得； 最可靠的获取方法fcl是照相法； 若没有合适的参考数据，就只能采用粗估算公式： fcl＝1.0＋0.3Icl （4-17） ——反映了服装的面积系数与服装的热阻间的关系
生物化学知识点与题目第四章蛋白质化学
第四章蛋白质化学知识点：一、氨基酸蛋白质的生物学功能氨基酸：酸水解：破坏全部色氨酸以及部分含羟基氨基酸。
碱水解：所有氨基酸产生外消旋。
氨基酸的分类：非极性氨基酸（8种）：Ala、Val、Leu、Ile、Pro、Met、Phe、Trp；极性氨基酸（12种）：带正电荷氨基酸Lys、Arg、His；带负电荷氨基酸Asp和Glu；不带电荷氨基酸Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys、Gly。
非蛋白质氨基酸：氨基酸的酸碱性质：氨基酸的等电点，氨基酸的可解离基团的pK值，pI的概念及计算，高于等电点的任何pH值，氨基酸带有净负电荷，在电场中将向正极移动。
氨基酸的光吸收性：芳香族侧链有紫外吸收，280nm，氨基酸的化学反应：α-氨基酸与水合茚三酮试剂共热，可发生反应，生成蓝紫化合物。
茚三酮与脯氨酸和羟脯氨酸反应则生成黄色化合物。
二、结构与性质肽：基本概念；肽键；肽；氨基酸残基；谷胱甘肽；肽键不能自由转动，具有部分双键性质；肽平面蛋白质的分子结构：一级结构，N-末端分析，异硫氰酸苯酯法；C-末端分析，肼解法蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中多肽链骨架的折叠方式，包括α螺旋、β折叠和β转角等。
超二级结构：超二级结构是指二级结构的基本结构单位（α螺旋、β折叠等）相互聚集，形成有规律的二级结构的聚集体。
结构域：蛋白质的三级结构：蛋白质的三级结构指多肽链中所有氨基酸残基的空间关系，其具有二级结构或结构域。
球状蛋白质分子的三级结构特点：大多数非极性侧链（疏水基团）总是埋藏在分子内部，形成疏水核；大多数极性侧链（亲水基团），总是暴露在分子表面，形成一些亲水区。
蛋白质的四级结构：蛋白质的四级结构是由两条或两条以上各自独立具有三级结构的多肽链（亚基）通过次级键相互缔合而成的蛋白质结构。
变构蛋白、变构效应；血红蛋白氧合曲线。
维持蛋白质分子构象的化学键：氢键，疏水键，范德华力，盐键，二硫键等三、蛋白质的分子结构与功能的关系蛋白质的分子结构与功能的关系：一级结构决定高级结构，核糖核酸酶的可逆变性；变性、复性、镰刀型红细胞贫血症的生化机理；四、蛋白质的性质及分离纯化胶体性质：双电层，水化层； 1. 透析；2. 盐析；3. 凝胶过滤；酸碱性质： 1. 等电点沉淀； 2. 离子交换层析； 3. 电泳蛋白质的变性：蛋白质变性后，二、三级以上的高级结构发生改变或破坏，但共价键不变，一级结构没有破坏。
第04章第02节3中国农业大学生物学院生物化学刘国琴蛋白质II蛋白质的结构与功能
（三）蛋白质变性剂 强变性剂：脲，盐酸胍 去污剂：十二烷基硫酸钠 Sodium Dodecyl Sulfate (SDS)
（四）蛋白质的复性
Anfinsen 的实验：RNase的变性、复性 蛋白质变性后可在一定条件下复性； 蛋白质能进行严格的自我装配！！！ 蛋白质一级结构决定高级结构。
五、蛋白质三级结构与功能的关系
四、蛋白质的变性作用
（一）什么是蛋白质变性作用（denature）
天然蛋白质分子受到某些物理因素（如 热、紫外线照射、高压、表面张力等） 或化学因素（如有机溶剂、脲、胍、酸、 碱等）的影响时，次级键被破坏、天然 构象解体，生物活性丧失。这种作用称 为蛋白质变性作用。
（二）蛋白质变性后的特征 生物活性：丧失 分子结构：有序紧密变无序松散 理化性质：溶解度降低，黏度增加， 扩散 （myoglobin）
肌红蛋白的结构
单结构域， 近似球形 ， 分子表面有 一个疏水洞 穴—可避免 血红素辅基 的二价铁离 子被氧化， 以保证氧合 功能。
肌红蛋白氧合曲线: 双曲线
肌红蛋白主要功能是储存氧。
氧分压低时，仍具有高亲合能力。
对于较大的蛋白质分子或亚基，多肽链往往 由两个或两个以上相对独立的三维实体缔合 而成三维结构，这种相对独立的三维实体， 就称结构域.
三、维持蛋白质三级结构的作用力 主要是非共价键： 氢键、离子键、疏水键、范德华力
此外还有二硫键。 如果破坏了这些作用力，蛋白质的三 级结构就被破坏，其生物功能就丧失。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
2020/8/18
第04章 蛋白质代谢与运动
第一节 蛋白质概述 第二节 蛋白质和氨基酸的代谢 第三节 蛋白质、氨基酸代谢与运动
2020/8/18
第04章 蛋白质代谢与运动
第一节 蛋白质概述 第二节 蛋白质和氨基酸的代谢 第三节 蛋白质、氨基酸代谢与运动
一、蛋白质的概念、分类 与功能 二、蛋白质的分子组成与结构 三、蛋白质结构与其功能的关系
氨基酸的分解代谢
酮酸的去路（P109-110）：
（1）氧化供能。 （2）经氨基化生成非必需氨基酸。 （3）转变为糖、脂质及其代谢物（生糖、生酮、生糖兼生酮AA）。
骨骼肌丙酮酸的去路（P113）：
（1）大部分进入线粒体彻底氧化。 （2）部分被还原成HL。 （3）部分经葡萄糖-丙氨酸循环（P113图4-4-2）被重新利用。
一级结构改变→空间结构改变→生物功能改变。
镰刀型贫血症的红细胞与血红蛋白异常（P103）
2020/8/18
血红蛋白与肌红蛋白的氨基酸顺序只有18%相同，但由于两者三 级结构极相似，所以功能上也表现出相似性。
肌红蛋白：是一个具有三级结构的单链蛋白质。内含血红素辅基。
血红素是铁卟啉化合物，可与氧可逆性结合。
2020/8/18
运动时蛋白质、氨基酸的代谢特点
1、能耗比率并不显著高于安静状态。 2、血浆蛋白增多，血容量增大，有利于运动时供血。 3、血浆丙氨酸变化水平显著高于其他氨基酸。 4、骨骼肌天冬氨酸、谷氨酰胺浓度急剧升高。 5、血清尿素浓度增加（可用于评定运动员的机能状态）。 6、血氨浓度增大（可用于评定运动适应）。 7、肌酐生成率不变，清除率下降，使血肌酐上升，尿肌酐下降。 8、外源蛋白质主要用于运动后的组织修复。
转氨基作用是指某一氨基酸与α-酮戊二酸在转氨酶作用下进行氨基 转移反应，生成相应的α-酮酸和谷氨酸。肝、肾、脑等以谷丙转氨 酶（GPT）为主，骨骼肌以谷草转氨酶（GOP）为主。
肝肾脑
骨骼肌
2020/8/18
氨基酸的分解代谢 脱氨（1）——联合脱氨基作用（P107）
是肝、肾、脑组织脱氨基作用的主要形式。 转氨酶主要为谷丙转氨酶，使来自骨骼肌的丙氨酸转为丙酮酸。 关键酶为谷氨酸脱氢酶。
2020/8/18
氨基酸的分解代谢 肝脏氨的去路——鸟氨酸循环（P109）
① 氨甲酰P合成酶 ② 鸟氨酸甲酰转移酶 ③ 精氨琥珀酸合成酶 ④ 精氨琥珀酸裂解酶 ⑤ 精氨酸酶
（线粒体基质） （细胞质）
鸟氨酸循环
三羧酸循环
80%-90%的氨由肝以尿素形式排出，其余由肾以铵盐形式排出。
2020/8/18
2020/8/18
氨基酸的分解代谢 脱氨（2）——嘌呤核苷酸循环（P109）
是骨骼肌、心肌脱氨基作用的主要形式。 关键酶为腺苷酸脱氨酶。
2020/8/18
氨基酸的分解代谢 骨骼肌氨的去路
（1）游离氨直接入血（形成血氨）至肝。 （2）游离氨与谷氨酸（或天冬氨酸）结合形成谷氨酰胺（或天冬氨 酸） 。谷氨酰胺大部分驻留肌肉，参与机能恢复时其他氨基酸的合成； 小部分入血至肝后再水解释出游离氨（P114）。 （3）通过转氨基作用与丙酮酸结合形成丙氨酸，入血至肝后再经联 合脱氨基作用释出游离氨（P113）。
蛋白质代谢概况
1、蛋白质分解：
（1）食物蛋白质经消化吸收形成氨基酸。 （2）自身蛋白质经水解形成氨基酸。
2、蛋白质合成：
（1）DNA转录形成mRNA。 （2）mRNA翻译形成前体蛋白质 （3）前体蛋白质加工形成活性蛋白质。
2020/8/18
2020/8/18
氨基酸代谢概况
氨基酸的分解代谢
转氨（P108） ：
通式：
种类：
C02：甘氨酸Gly C03：丙氨酸Ala、丝氨酸Ser、半胱氨酸Cys C04：苏氨酸Thr、天冬氨酸Asp、天冬酰胺Asn C05：谷氨酸Glu、谷氨酰胺Gln、脯氨酸Pro、缬氨酸
Val、甲硫氨酸（蛋氨酸）Met C06：组氨酸His、赖氨酸Lys、精氨酸Arg、亮氨酸
Leu、异亮氨酸Ile C09：酪氨酸Tyr、苯丙氨酸Phe C11：色氨酸Trp
一、运动时蛋白质、氨基酸代谢的特点 二、个别氨基酸代谢与运动 三、蛋白质代谢与运动适应
2020/8/18
第04章 蛋白质代谢与运动
第一节 蛋白质概述 第二节 蛋白质和氨基酸的代谢 第三节 蛋白质、氨基酸代谢与运动
2020/8/18
“第04章”内容至此结束，谢谢！
概念（P98）：指由氨基酸组成的高分子有机化合物。 分类（P98表4-1-1）：①球蛋白、纤维蛋白。②简单蛋白、结合
2020/8/18
第04章 蛋白质代谢与运动
第一节 蛋白质概述 第二节 蛋白质和氨基酸的代谢 第三节 蛋白质、氨基酸代谢与运动
一、相关概念 二、蛋白质代谢概况 三、氨基酸分解代谢的基本过程
2020/8/18
第04章 蛋白质代谢与运动
第一节 蛋白质概述 第二节 蛋白质和氨基酸的代谢 第三节 蛋白质、氨基酸代谢与运动
包括赖氨酸、缬氨酸、色氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、苯丙 氨酸、苏氨酸等8种，婴儿期组氨酸也属必需氨基酸。
氨基酸代谢库：指细胞内外所有游离的氨基酸。游离氨基酸主要存
在于骨骼肌（80%）、肝（10%）、肾（4%）中，常用血浆游离氨基 酸（0.2%-0.6%）的变化来反映氨基酸代谢库的变化过程。
2020/8/18
2020/8/18
肽键的形成（P101）：
一个α-氨基酸的氨基与另一个α-氨基酸的羧基脱水缩合形成的化合 物称之为肽。连接这两个氨基酸的化学键称为肽键。
2020/8/18
蛋白质的/18
蛋白质的1-4级结构（P102图4-1-3）
蛋白质生物功能的结构基础主要取决于它的一级结构。
血红蛋白：由4条多肽链（亚基）组成，每个亚基均与氧可逆结合。
2020/8/18
在肌肉收缩过程中，Ca2+引起肌钙蛋白、原肌球蛋白构型改变，导 致细肌丝的肌动蛋白结合位点与粗肌丝的肌动蛋白横桥结合，使粗、 细肌丝相对滑动，最终导致肌肉收缩。
2020/8/18
氮平衡：摄入N=排出N，体重稳定。 正氮平衡：摄入N＞排出N，体重增大。 负氮平衡：摄入N＜排出N，体重减小。 必需氨基酸：指机体无法自身合成必须由食物途径获得的氨基酸。
蛋白。③酶、运输蛋白、营养和储存蛋白、收缩或运动蛋白、保护 或防御蛋白、激素蛋白、结构蛋白等。
功能（P99）：①构成机体组织。②参与功能调节。③提供能量。
2020/8/18
蛋白质的基本结构单位——氨基酸（P100-101）
自然存在的蛋白质由20种α-氨基酸构成。这些氨基酸通过其官能 团——羧基、氨基和侧链基团的共同作用组成蛋白质。
第04章 蛋白质代谢与运动
第一节 蛋白质概述 第二节 蛋白质和氨基酸的代谢 第三节 蛋白质、氨基酸代谢与运动
2020/8/18
第04章 蛋白质代谢与运动
第一节 蛋白质概述 第二节 蛋白质和氨基酸的代谢 第三节 蛋白质、氨基酸代谢与运动
一、蛋白质的概念、分类 与功能 二、蛋白质的分子组成与结构 三、蛋白质结构与其功能的关系
氨基酸的分解代谢
酮酸的去路（P109-110）：
（1）氧化供能。 （2）经氨基化生成非必需氨基酸。 （3）转变为糖、脂质及其代谢物（生糖、生酮、生糖兼生酮AA）。
骨骼肌丙酮酸的去路（P113）：
（1）大部分进入线粒体彻底氧化。 （2）部分被还原成HL。 （3）部分经葡萄糖-丙氨酸循环（P113图4-4-2）被重新利用。
一级结构改变→空间结构改变→生物功能改变。
镰刀型贫血症的红细胞与血红蛋白异常（P103）
2020/8/18
血红蛋白与肌红蛋白的氨基酸顺序只有18%相同，但由于两者三 级结构极相似，所以功能上也表现出相似性。
肌红蛋白：是一个具有三级结构的单链蛋白质。内含血红素辅基。
血红素是铁卟啉化合物，可与氧可逆性结合。
2020/8/18
运动时蛋白质、氨基酸的代谢特点
1、能耗比率并不显著高于安静状态。 2、血浆蛋白增多，血容量增大，有利于运动时供血。 3、血浆丙氨酸变化水平显著高于其他氨基酸。 4、骨骼肌天冬氨酸、谷氨酰胺浓度急剧升高。 5、血清尿素浓度增加（可用于评定运动员的机能状态）。 6、血氨浓度增大（可用于评定运动适应）。 7、肌酐生成率不变，清除率下降，使血肌酐上升，尿肌酐下降。 8、外源蛋白质主要用于运动后的组织修复。
转氨基作用是指某一氨基酸与α-酮戊二酸在转氨酶作用下进行氨基 转移反应，生成相应的α-酮酸和谷氨酸。肝、肾、脑等以谷丙转氨 酶（GPT）为主，骨骼肌以谷草转氨酶（GOP）为主。
肝肾脑
骨骼肌
2020/8/18
氨基酸的分解代谢 脱氨（1）——联合脱氨基作用（P107）
是肝、肾、脑组织脱氨基作用的主要形式。 转氨酶主要为谷丙转氨酶，使来自骨骼肌的丙氨酸转为丙酮酸。 关键酶为谷氨酸脱氢酶。
2020/8/18
氨基酸的分解代谢 肝脏氨的去路——鸟氨酸循环（P109）
① 氨甲酰P合成酶 ② 鸟氨酸甲酰转移酶 ③ 精氨琥珀酸合成酶 ④ 精氨琥珀酸裂解酶 ⑤ 精氨酸酶
（线粒体基质） （细胞质）
鸟氨酸循环
三羧酸循环
80%-90%的氨由肝以尿素形式排出，其余由肾以铵盐形式排出。
2020/8/18
2020/8/18
氨基酸的分解代谢 脱氨（2）——嘌呤核苷酸循环（P109）
是骨骼肌、心肌脱氨基作用的主要形式。 关键酶为腺苷酸脱氨酶。
2020/8/18
氨基酸的分解代谢 骨骼肌氨的去路
（1）游离氨直接入血（形成血氨）至肝。 （2）游离氨与谷氨酸（或天冬氨酸）结合形成谷氨酰胺（或天冬氨 酸） 。谷氨酰胺大部分驻留肌肉，参与机能恢复时其他氨基酸的合成； 小部分入血至肝后再水解释出游离氨（P114）。 （3）通过转氨基作用与丙酮酸结合形成丙氨酸，入血至肝后再经联 合脱氨基作用释出游离氨（P113）。
蛋白质代谢概况
1、蛋白质分解：
（1）食物蛋白质经消化吸收形成氨基酸。 （2）自身蛋白质经水解形成氨基酸。
2、蛋白质合成：
（1）DNA转录形成mRNA。 （2）mRNA翻译形成前体蛋白质 （3）前体蛋白质加工形成活性蛋白质。
2020/8/18
2020/8/18
氨基酸代谢概况
氨基酸的分解代谢
转氨（P108） ：
通式：
种类：
C02：甘氨酸Gly C03：丙氨酸Ala、丝氨酸Ser、半胱氨酸Cys C04：苏氨酸Thr、天冬氨酸Asp、天冬酰胺Asn C05：谷氨酸Glu、谷氨酰胺Gln、脯氨酸Pro、缬氨酸
Val、甲硫氨酸（蛋氨酸）Met C06：组氨酸His、赖氨酸Lys、精氨酸Arg、亮氨酸
Leu、异亮氨酸Ile C09：酪氨酸Tyr、苯丙氨酸Phe C11：色氨酸Trp
一、运动时蛋白质、氨基酸代谢的特点 二、个别氨基酸代谢与运动 三、蛋白质代谢与运动适应
2020/8/18
第04章 蛋白质代谢与运动
第一节 蛋白质概述 第二节 蛋白质和氨基酸的代谢 第三节 蛋白质、氨基酸代谢与运动
2020/8/18
“第04章”内容至此结束，谢谢！
概念（P98）：指由氨基酸组成的高分子有机化合物。 分类（P98表4-1-1）：①球蛋白、纤维蛋白。②简单蛋白、结合
2020/8/18
第04章 蛋白质代谢与运动
第一节 蛋白质概述 第二节 蛋白质和氨基酸的代谢 第三节 蛋白质、氨基酸代谢与运动
一、相关概念 二、蛋白质代谢概况 三、氨基酸分解代谢的基本过程
2020/8/18
第04章 蛋白质代谢与运动
第一节 蛋白质概述 第二节 蛋白质和氨基酸的代谢 第三节 蛋白质、氨基酸代谢与运动
包括赖氨酸、缬氨酸、色氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、苯丙 氨酸、苏氨酸等8种，婴儿期组氨酸也属必需氨基酸。
氨基酸代谢库：指细胞内外所有游离的氨基酸。游离氨基酸主要存
在于骨骼肌（80%）、肝（10%）、肾（4%）中，常用血浆游离氨基 酸（0.2%-0.6%）的变化来反映氨基酸代谢库的变化过程。
2020/8/18
2020/8/18
肽键的形成（P101）：
一个α-氨基酸的氨基与另一个α-氨基酸的羧基脱水缩合形成的化合 物称之为肽。连接这两个氨基酸的化学键称为肽键。
2020/8/18
蛋白质的/18
蛋白质的1-4级结构（P102图4-1-3）
蛋白质生物功能的结构基础主要取决于它的一级结构。
血红蛋白：由4条多肽链（亚基）组成，每个亚基均与氧可逆结合。
2020/8/18
在肌肉收缩过程中，Ca2+引起肌钙蛋白、原肌球蛋白构型改变，导 致细肌丝的肌动蛋白结合位点与粗肌丝的肌动蛋白横桥结合，使粗、 细肌丝相对滑动，最终导致肌肉收缩。
2020/8/18
氮平衡：摄入N=排出N，体重稳定。 正氮平衡：摄入N＞排出N，体重增大。 负氮平衡：摄入N＜排出N，体重减小。 必需氨基酸：指机体无法自身合成必须由食物途径获得的氨基酸。
蛋白。③酶、运输蛋白、营养和储存蛋白、收缩或运动蛋白、保护 或防御蛋白、激素蛋白、结构蛋白等。
功能（P99）：①构成机体组织。②参与功能调节。③提供能量。
2020/8/18
蛋白质的基本结构单位——氨基酸（P100-101）
自然存在的蛋白质由20种α-氨基酸构成。这些氨基酸通过其官能 团——羧基、氨基和侧链基团的共同作用组成蛋白质。