超氧化物歧化酶的生产
超氧化物歧化酶(SOD)的生产
超氧化物酶（SOD）的生产SOD（超氧化物歧化酶）是一种源于生命体的活性物质，能消除生物体在新陈代谢过程中产生的有害物质。
对人体不断地补充SOD具有抗衰老的特殊效果。
超氧化物歧化酶（Superoxide Dismutase, EC1.15.1.1, SOD）是1938年Marn等人首次从牛红血球中分离得到超氧化物歧化酶开始算起，人们对SOD 的研究己有七十多年的历史。
1969年McCord等重新发现这种蛋白，并且发现了它们的生物活性，弄清了它催化过氧阴离子发生歧化反应的性质，所以正式将其命名为超氧化物歧化酶。
它催化如下的反应：202+2H+→H2O2+O2O2-称为超氧阴离子自由基，是生物体多种生理反应中自然生成的中间产物。
它是活性氧的一种，具有极强的氧化能力，是生物氧毒害的重要因素之一。
SOD是机体内天然存在的超氧自由基清除因子，它通过上述反应可以把有害的超氧自由基转化为过氧化氢。
尽管过氧化氢仍是对机体有害的活性氧，但体内6性极强的过氧化氢酶(CAT)和过氧化物酶(POD)会立即将其分解为完全无害的水。
这样，三种酶便组成了一个完整的防氧链条。
一、实验目的a．掌握有机溶剂沉淀法的原理和基本操作。
b．掌握SOD酶提取分离的一般步骤。
二、实验原理超氧化物歧化酶(superoxide dismutase，SOD)是一种具有抗氧化、抗衰老、抗辐射和消炎作用的药用酶。
它可催化超氧负离子(O2-)进行歧化反应，生成氧和过氧化氢。
大蒜蒜瓣和悬浮培养的大蒜细胞中含有较丰富的SOD，通过组织或细胞破碎后，可用pH7.8的磷酸缓冲溶液提取出来。
由于SOD不溶于丙酮，可用丙酮将其沉淀析出。
有机溶剂沉淀的原理是有机溶剂能降低水溶液的介电常数，使蛋白质分子之间的静电引力增大。
同时，有机溶剂的亲水性比溶质分子的亲水性强，它会抢夺本来与亲水溶质结合的自由水，破坏其表面的水化膜，导致溶质分子之间的相互作用增大而发生聚集，从而沉淀析出。
动物血中超氧化物歧化酶的提取和活性测定
动物血中超氧化物歧化酶的提取和活性测定原理超氧化物岐化酶(Superoxide dismutase，简称SOD)广泛存在于生物体内的含Cu、Zn、Mn、Fe的金属类酶。
它作为生物体内重要的自由基清除剂，可以清除体内多余的超氧阴离子，在防御生物体氧化损伤方面起着重要作用。
离子(02-)是人体氧代谢产物，它在体内过量积累会引起炎症、肿瘤、色斑沉淀、衰老等疾病，超氧阴离子与生物体内许多疾病的发生和形成有关。
由于SOD能专一消除超氧阴离子(O2 -)而起到保护细胞的作用，SOD作为一种药用酶，具有广阔的应用前景，并引起了国内外医药界、生物界和食品界的极大关注。
按金属辅基成分的不同可分成3种类型。
最常见的一种含有铜锌金属辅基(CuZn-SOD)，主要存在于真核细胞的细胞质中，在高等植物的叶绿体基质、类囊体内以及线粒体膜间隙也有存在，CuZn-S0D 酶蛋白的分子量约为3.2×104，纯品呈蓝绿色，每个酶分子由2个亚基通过非共价键的疏水基相互作用缔合成二聚体。
每个亚基(肽链)含有铜、锌原子各一个，活性中心的核心是铜。
第二种含有锰离子(Mn-SOD)，主要存在于真核细胞的线粒体和原核细胞中，在植物的叶绿体基质和类囊体膜上也有存在，纯品呈粉红色，由4条或2条肽链组成。
第三种是Fe-S0D，过去一直认为只存在于原核细胞中，近来发现有一些真核藻类甚至某些高等植物中也有存在。
Fe-SOD纯品呈黄色或黄褐色，由2条肽链组成，多数情况下每一个二聚体中含有一个Fe原子。
l969年，McCord和Fridovich第一次从牛血中提纯到超氧化物岐化酶。
自然界中SOD分布极广，其含量随生物体的不同而不同，即使同一种生物的不同组织或同一组织的不同部位，其SOD的种类和含量也有很大差别。
迄今为止人们已从细菌，真菌、原生动物。
藻类、昆虫、鱼类、植物和动物等各种生物体内分离得到SOD。
为拓宽提取SOD的原料，筛选或基因过程开发产SOD量较高的菌株。
超氧化物歧化酶的制备
超氧化物歧化酶（SOD）的制备超氧化物歧化酶，简称SOD（Super Oxide Dismutase），是一种广泛存在于动、植物及微生物中的金属酶，至少可分为三种类型：第一种类型-Cu·Zn-SOD，呈蓝绿色，主要存在于真核细胞的细胞浆内，分子量在32000左右，由两个亚基组成，每个亚基含一个铜和一个锌。
第二种类型-Mn-SOD，呈粉红色，其分子量随来源不同而异。
来自原核细胞的分子量约为4000，由两个亚基组成，每个亚基各含一个锰；来自真核细胞线粒体的-Mn-SOD，由4个亚基组成，分子量约为80000。
第三种类型-Fe-SOD，呈黄色，只存在于真核细胞中，分子量在38000左右，由两个亚基组成，每个亚基各含一个铁。
此外，在牛肝中还存在一种-Co·Zn-SOD。
自从1973年Weisiger等在鸡肝中发现二种SOD以来，至今已采用了各种分离及分析方法，成功地从各种动物肝脏及血液中，分离纯化了SOD。
同时发现SOD的存在可能与机体衰老、肿瘤发生、自身免疫性疾病和辐射防护有关。
目前临床上主要用于延缓人体衰老，防止色素沉着，消除局部炎症，特别是治疗风湿性关节炎、慢性多发性关节炎及放射治疗后的炎症，无抗原性，毒副作用较小，是很有临床价值的治疗酶。
SOD不仅在临床上大显身手，而且近年来又被广泛的应用于日用化工行业。
含有SOD的化妆护肤品，对抗衰老及去除脸面雀斑等有显著作用。
添加SOD的化妆护肤品倍受女士的青睐，其产品具有很强的竞争力。
如市场上销售的奥琪、大宝、紫罗兰、永芳等高级护肤化妆品，都因添加了SOD而成为抢手货。
随着SOD被广泛应用于护肤霜、洗面奶、香皂等领域及活性氧、疾病诊断和抗辐射等方面的研究，SOD将成为广大药厂和日用化工厂的重要原料。
目前我国大规模生产SOD 厂家屈指可数，市场需求量大，在今后一段时间内供应将趋紧，因此充分利用动物废弃物，生产SOD是大有发展前途的。
（一）原料及试剂：1、牛血或猪血：动物血液一定要保证新鲜，无污染。
SOD及其应用[文献综述]
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毕业论文文献综述生物工程SOD及其应用1 前言超氧化物歧化酶( SOD) 是一类广泛存在于动物、植物、微生物中的金属酶, 是化学生物界研究的热点之一。
本文介绍了动物、植物SOD 的制备工艺。
作为生物体内自由基的清洁剂, SOD 对生物体( 包括人体) 具有重要的功能作用。
2 SOD制备超氧化歧化酶简称SOD。
1938年Keilin从牛血中分离出的一种含Cu的血铜-使细胞色素C的蛋白，1953又从小牛肝、鲸肝分离出肝铜蛋白。
1968年发现O2还原受到一种蛋白因子抵制。
1969年McCwrd及Fridovich根据血铜蛋白、肝铜-歧化活性，故将此酶命名为超氧化物歧化酶。
蛋白、脑铜蛋白皆有O2SOD是生物体防御氧化损伤的重要金属酶类, 广泛存在于需氧生物, 耐氧生物, 以及某些厌氧微生物中。
2.1 从动物血液中提取SOD 在自然界中广泛存在, 关于SOD 的提取纯化工艺亦日臻完善, 从动物血液中提取纯化SOD, 其基本工艺如下: ( 以猪血为例) 新鲜猪血的预处理, 离心除去黄色血浆(用于凝血酶制备) , 红血球用0.9%氯化钠清洗两次, 接着加二倍量的水搅拌溶血0.5h, 然后在溶血液中缓慢加入0.25倍体积的95%乙醇和0. 15倍体积的氯仿, 搅拌15min, 离心除去血红蛋白的清液。
清液经丙酮沉淀后, 离心得沉淀, 沉淀溶于水, 然后在55～65℃进行热变, 15 min 后离心除去沉淀得清液, 清液再加丙酮进行第二次沉淀, 沉淀溶于水并透析过夜,透析液离心去沉淀上DEAE- SephadexA - 50层析柱, 然后用pH 7. 6, 2. 5～50 mmol.L- 1的磷酸钾缓冲液进行梯度洗脱, 收集具有SOD 活性峰的洗脱液, 洗脱液经离心超滤浓缩, 冷冻干燥即得淡蓝绿色成品[11]。
动物血来源SOD 的重要意义在于对人体抗炎有效, 而人SOD 则有时反而无效。
有研究证明,牛SOD 在很低的剂量就有抗炎作用, 此因注射的SOD 中的一部分结合于细胞壁外的半特异性位置, 从而防止自由基的进攻, 这种异源性SOD可为膜所固定, 从而比细胞外的游离酶更有效, 同源的人SOD 不被这些膜受体所识别, 故不能发挥其活性[12]。
超氧化物歧化酶生产工艺
超氧化物歧化酶生产工艺超氧化物歧化酶（Superoxide dismutase，SOD）是一种重要的抗氧化酶。
其主要作用是将细胞内产生的有毒超氧阴离子（O2.-）转化为较为稳定的过氧化氢（H2O2），以减少自由基的产生和细胞损伤。
因此，超氧化物歧化酶的生产工艺对于其应用和研究具有重要意义。
超氧化物歧化酶的生产可以通过微生物发酵方法获得，常用的菌株包括大肠杆菌、酵母菌等。
以下是一种常见的超氧化物歧化酶生产工艺：1. 菌种的培养：选择适宜的菌种，通常是能够高效产生超氧化物歧化酶的菌株。
将菌株接种到适合的培养基中，并进行预培养，以促进细菌生长和繁殖。
2. 发酵过程的优化：控制培养基的温度、pH值、培养基成分等条件，以提高菌株的生长速度和超氧化物歧化酶的产量。
3. 细胞收获和细胞破碎：菌液经过适当的培养时间后，进行细胞的收获和细胞破碎。
通常使用离心等方法分离出菌体，并通过超声波、高压打破等方法破碎菌体，释放出细胞内的超氧化物歧化酶。
4. 超滤和纯化：将破碎的细胞液通过超滤膜进行过滤，去除杂质和废物，保留超氧化物歧化酶。
然后通过适当的纯化工艺，如离子交换层析、凝胶过滤层析等方法，获得高纯度的超氧化物歧化酶。
5. 活性测定和质量控制：通过合适的检测方法，如方法用途和比色法等，对超氧化物歧化酶的活性进行测定。
同时进行一系列的质量控制，确保生产的超氧化物歧化酶符合规定的标准。
总结起来，超氧化物歧化酶的生产工艺主要包括菌种培养、发酵过程优化、细胞收获和破碎、超滤和纯化、活性测定和质量控制等步骤。
通过优化各个环节，可以提高超氧化物歧化酶的产量和纯度，从而满足其在抗氧化研究和应用中的需求。
不同的工艺参数和条件可以根据具体的研究目标和生产要求进行调整和优化。
超氧化物歧化酶(SOD)
工艺流程
酵母泥
洗涤 灭菌 酵母菌复壮 SOD提取
•
酵母培养基 •
SOD纯化
实验过程
• 啤酒酵母的预处理 • 酵母的复壮培养 • 酵母SOD的提取
• SOD纯化
酵母培养基配方
葡萄糖8% 蛋白胨1% 酵母膏1% 蒸馏水 1000ml
121℃灭菌20min
按30％ห้องสมุดไป่ตู้种量接入 经过洗涤后的酵母
恒温摇床培养 28℃140r/min 2h
妆品等方面的应用将更加广泛。
从众多研究者的研究中我们可以得出，微生 物类群SOD含量的基本规律是：革兰氏阳性菌和革 兰氏阴性菌的SOD含量没有明显差异，放线菌和细 菌的SOD 含量没有明显的差异，真核微生物的SOD 含量一般高于原核微生物，好氧微生物的SOD 含 量显著高于厌氧微生物。
鉴于SOD在微生物中的含量的分布，
常用以下七种SOD高产菌株进行研究。
超氧化物歧化酶(Superoxide dismutase， SOD)是一种生物体防御氧化损伤的、对机体具有
显著保护作用的生物酶，它广泛分布于动物、植 物与微生物体内。由于SOD具有清除体内O2-的能 力，且能较好地抵御氧自由基和基他氧化物自由 基对细胞质膜的毒性，维持细胞正常的生理代谢， 所以其在机体保护方面起着重要作用，也因此SOD 被广泛应用于医药、食品和化妆品工业，作为抗 衰老、抗炎症、治疗自身免疫疾病的药品以及食 品、化妆品的添加剂等，被专家称为21世纪最有 前途的药用酶。
扩大培养， 得到含SOD的湿菌体
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每1 g酵母湿细胞 中加入9 mL异丙醇
浸泡120 min 抽滤除去溶剂
SOD粗提液
搅拌120min 离心除去菌体
加入三倍体积的50mmol/L 磷酸钾缓冲液（pH7.0）
超氧化物歧化酶的应用研究进展
超氧化物歧化酶的应用研究进展超氧化物歧化酶（Superoxide Dismutase，简称SOD）是一种生物酶，具有消除生物体内超氧阴离子自由基的作用。
近年来，随着对其性质和作用机制的深入了解，超氧化物歧化酶在许多领域的应用研究取得了显著的进展。
超氧化物歧化酶是一种金属酶，包含铜和锌等金属离子，存在于生物体的各种组织中。
其主要功能是催化超氧阴离子自由基发生歧化反应，生成氧气和过氧化氢，从而消除体内的超氧阴离子自由基，保护细胞免受氧化应激损伤。
超氧化物歧化酶在医学、环保等领域有着广泛的应用价值。
在医学方面，超氧化物歧化酶可用于治疗和预防自由基引起的疾病，如炎症、动脉粥样硬化、癌症等。
它还可以用于缓解疲劳、抗氧化、抗衰老等领域。
在环保方面，超氧化物歧化酶可用于降解有机污染物，处理工业废水等。
近年来，超氧化物歧化酶的研究取得了许多重要进展。
在医疗方面，研究者们通过基因工程、蛋白质工程等技术手段，对超氧化物歧化酶进行改造和优化，提高了其稳定性和活性。
研究者们还发现了超氧化物歧化酶新的应用领域，如治疗帕金森病、阿尔茨海默病等神经退行性疾病。
在食品方面，超氧化物歧化酶可用于开发新型的食品添加剂，以延长食品的保质期，提高食品的营养价值。
在环保领域，超氧化物歧化酶的研究主要集中在降解有机污染物方面。
研究者们通过优化反应条件和酶的制备方法，提高了超氧化物歧化酶的降解效率。
超氧化物歧化酶在处理工业废水、农业残留物等方面也有着重要的应用价值。
随着科技的不断进步和研究的深入，超氧化物歧化酶的应用前景越来越广阔。
在未来，超氧化物歧化酶将在各个领域发挥更加重要的作用。
在医疗领域，随着个性化医疗和精准医疗的发展，超氧化物歧化酶的改造和优化将更加重要。
通过基因工程、蛋白质工程等技术手段，我们可以开发出更加高效、稳定的超氧化物歧化酶药物，以满足临床需求。
随着神经退行性疾病研究的深入，超氧化物歧化酶在治疗帕金森病、阿尔茨海默病等疾病方面的应用也将得到进一步拓展。
超氧化物歧化酶的生产
4、SOD的沉淀分离 SOD的沉淀分离 将上述粗酶液加入等体积的冷丙酮，搅拌 15min，5000r/min离心15min，得SOD沉淀。 15min，5000r/min离心15min，得SOD沉淀。 将SOD沉淀溶于0.05mol/L pH7.8的磷酸缓冲 SOD沉淀溶于0.05mol/L pH7.8的磷酸缓冲 液中，于55~60摄氏度热处理15min，离心 液中，于55~60摄氏度热处理15min，离心 去掉沉淀，得到SOD酶液。 去掉沉淀，得到SOD酶液。 将上述提取液、粗酶液和酶液分别取样，测 定各自的SOD活力。 定各自的SOD活力。
五、实验步骤
1、组织破碎 称取5g左右大蒜蒜瓣，置于研磨器中研磨，使组织 称取5g左右大蒜蒜瓣，置于研磨器中研磨，使组织 破碎。 2、SOD的提取 SOD的提取 将上述破碎的组织，加入2~3倍体积的0.05mol/L 将上述破碎的组织，加入2~3倍体积的0.05mol/L pH7.8的磷酸缓冲液，继续研磨搅拌20min，使 pH7.8的磷酸缓冲液，继续研磨搅拌20min，使 SOD充分溶解到缓冲液中，然后在5000r/min下， SOD充分溶解到缓冲液中，然后在5000r/min下， 离心15min，去掉沉淀，得提取液。 离心15min，去掉沉淀，得提取液。 3、除杂蛋白 提取液加入0.25倍体积的氯仿— 提取液加入0.25倍体积的氯仿—乙醇混合溶剂搅拌 15min，5000r/min离心15min，去杂蛋白沉淀，得 15min，5000r/min离心15min，去杂蛋白沉淀，得 粗酶液。
超氧化物歧化酶
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三、实验器材
研钵，石英砂，烧杯（50ml） 研钵，石英砂，烧杯（50ml）,玻璃棒， 冷冻离心机，离心管，pH计。 冷冻离心机，离心管，pH计。
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项目二超氧化物歧化酶的生产
超氧化物歧化酶（英语：Superoxide dismutase，简称SOD）是一种能够催化超氧化物通过歧化反应转化为氧气和过氧化氢的酶。
它广泛存在于各类动物、植物、微生物中，是一种重要的抗氧化剂，保护暴露于氧气中的细胞。
SOD的概况：
1.超氧化物歧化酶（SOD）的概念：
超氧化物歧化酶是一种广泛存在于动物、植物、微生物中的金属酶，是生物体内抗氧化酶系中主要成员之一。
2.SOD的分类
按其结合的金属离子（即金属辅基的成分）可分为：
（1）Fe-SOD（2）Mn-SOD（是SOD酶分子内所含金属离子Mn2+）
（3）Cu-Zn-SOD（铜．锌超氧化物）
3.SOD的生产：
仪器、试剂和材料：
-研钵，石英砂，烧杯（50mL），玻璃棒，pH计，冷冻离心机，离心管
-新鲜蒜瓣
-0.05mol/L磷酸缓冲溶液（pH7.8），氯仿-乙醇混合液（氯仿-无水乙醇3：5），丙酮（用前预冷至-10℃）。
操作步骤：
整个操作过程在0到5℃条件下进行。
（1）SOD酶的提取称取5g大蒜蒜瓣，加入石英研磨破碎细胞后，加入0.05mol/L的磷酸缓冲液（Ph7.8）15ml，继续研磨20min，使SOD酶充分溶解到缓冲液中，然后6000r/min冷冻离心15min，弃沉淀，取上清液。
（2）去除杂蛋白上清液中加入0.25倍体积的氯仿-乙醇混合液搅拌15min，6000r/min离心15min，弃去沉淀，得到的上清液即为粗酶液。
（3）SOD酶的沉淀分离粗酶液中加入等体积的冷丙酮，搅拌15min，6000/min离心15min，得到SOD酶沉淀。
（4）将沉淀溶入pH7.8，0.05mol/L的磷酸缓冲液5mL中，然后6000r/min离心15min，放弃沉淀，取上清液，用凝胶sephacylS-200进行纯化，然后超滤浓缩。
（5）用紫外分光光度计测定浓液的蛋白含量
（6）将浓缩冷冻干燥后即得成品。
4.SOD酶的检验：
原理：连苯三酚在碱性条件下，能迅速自氧化，释放出氧气，生成带色的中间产物。
在自氧化过程的初始阶段，黄色中间产物的积累在滞后30~45s后就与时间成线性关系。
中间产物在420nm处有强烈的光吸收，在有SOD存在时由于它能催化生成氧气与过氧化氢，从而阻止了中间物的积累，通过计算就可以求出SOD的活力。
所需溶液的配制：
（1）pH值为8.30的50mol/LK2HPO4-KH2PO4缓冲溶液：25℃下96.5mL 1mol/L的LK2HPO4与3.5mL 1mol/L的KH2PO4混合后，用水稀释至2000mL。
（2）0.05mol/L连苯三酚溶液：称取3.15g连苯三酚用0.01mol/L盐酸溶液溶解并定容至500mL。
酶活性的测定：
（1）连苯三酚自氧化速率的测定
在10ml试管中加入pH值为8.30的50mol/LK2HPO4-KH2PO4缓冲溶液4.50ml，在25±0.5℃的恒温水浴中保温10min，然后加入在25±0.5℃的恒温水浴中事先预热好的连苯三酚溶液（空白管用10mmol/L HCL代替），迅速摇匀倒入1cm比色皿中，以空白管为参比，在325nm 下，每隔30s测1次吸光值，连续记录3min，调节连苯三酚溶液用量，将其自氧化速率控制在0.070（±0.002）D/min。
经实验测得连苯三酚溶液的用量为6µ1。
（2）样品活性测定
在10ml试管中加入pH为8.30的4.5ml50mmol/L K2HPO4-KH2PO4缓冲溶液和一定体积的样液，在25±0.5℃的恒温水浴中保温10min，然后加入在25±0.5℃的恒温水浴中事先预热好的连苯三酚6µ1，（空白管用10mmol/L HCL代替），迅速摇匀倒入1cm比色皿中，以空白管为参比，在325nm下，每隔30s测1次吸光值，连续记录3min，调节样液体积，使样液中连苯三酚的氧化速度控制在0.035（±0.002）D/min，记录此时样液体积。
SOD使用及生产时的注意事项
1.SOD的安全性
大量试验和临床应用表明，无论何种给药方式，除罕见的超敏反应外，SOD对人体无毒性。
虽然SOD是Mr在30 000以上的蛋白质，但却未发现具有抗原性，其原因也正在进一步研究中。
2.SOD生产时的注意事项
（1）在破碎细胞时要注意安全，一定要破碎的彻底
（2）PH的控制力度很重要，以及在实验中的温度等
（3）要学会正确使用分光光度计
紫外分光光度法测定蛋白质含量：本实验采用紫外分光光度法测定蛋白质含量。
蛋白质中酪氨酸和色氨酸残基的苯环含有共轭双键，因此，蛋白质具有吸收紫外光的性质，其最大吸收峰位于280 nm附近（不同的蛋白质吸收波长略有差别）。
在最大吸收波长处，吸光度与蛋白质溶液的浓度的关系服从朗伯-比耳定律。
该测定法具有简单灵敏快速高选择性，且稳定性好，干扰易消除不消耗样品，低浓度的盐类不干扰测定等优点。
拓展：
超氧化物歧化酶按其所含金属辅基不同可分为三种，第一种是含铜（Cu）锌（Zn）金属辅基的称（Cu.Zn—SOD），最为常见的一种酶，呈绿色，主要存在于机体细胞浆中；第二种是是含锰（Mn）金属辅基的称（Mn—SOD），呈紫色，存在于真核细胞的线粒体和原核细胞内；第三种是含铁（Fe）金属辅基的称（Fe—SOD），呈黄褐色，存在于原核细胞中。
基本功效：
抑制心脑血管疾病，抗衰老，防治自身免疫性疾病，肺气肿，辐射病及辐射防护，老年性白内障，抗氧化，预防慢性病，抗疲劳，消除副作用，避免二次伤害，化解女性的危机。
SOD属于人体内自身就含有的一种抗氧化酶，（如蛋白酶、唾液淀粉酶等都属于酶类），而抗氧化剂是一种单线补充。
酶参与人体化学反应，所有的新陈代谢都有酶类参与，所以他的起效和吸收是建立在人体化学反应上的，而抗氧化剂真正生物利用率低，需要在体内进行转化后才能被人体吸收利用，所以相同剂量的酶和抗氧化剂，酶的效果高于抗氧化剂的1000倍以上。
SOD，可去除氧自由基，保护皮肤，减缓衰老。
但是SOD本身是活性极高、易变性的物质。
姑且不算SOD的分离和提取，单保存SOD，设备投入也得在10万元以上。
提取SOD本身的技术含量比较高，对原料、生产环境、设备与工艺的要求都非常严格，一套
大蒜蒜瓣和悬浮培养的大蒜细胞中含有较丰富的SOD，组织或细胞破碎后，可用pH7.8的磷酸缓冲液提取。
由于SOD不容于丙酮，可用丙酮将其沉底析出。
有机溶剂沉淀的原理是：有机溶剂能够降低水溶液的介电常数，是蛋白质分子之间的静电引力增大。
同时，有机溶剂的亲水性比溶质分子的亲水性强，它会抢夺本来与亲水溶质结合的自由水，破坏其表面的水化膜，导致溶质之间的相互作用增大而发生聚集，从而沉淀析出。
紫外分光光度法：原理：可见光、紫外线照射某些物质，主要是由于物质分子中价电子能级跃迁对辐射的吸收，而产生化合物的可见紫外吸收光谱。
基于物质对光的选择性吸收的特性而建立分光光度法或称吸收光谱法的分析方法。
它是以朗伯──比耳定律为基础。
朗伯—比耳定律A = lg—- = ECL式中A为吸收度；T为透光率；E为吸收系数，采用的表示方法是（E1%1cm），其物理意义为当溶液浓度为1%（g/ml），液层厚度为1cm时的吸收度数值；C为100ml溶液中所含被测物质的重量（按干燥品或无水物计算），g；L为液层厚度，cm。