6实验1-2 蛋白质的性质实验
蛋白质两性实验报告结果
蛋白质两性实验报告结果蛋白质两性实验报告结果蛋白质是生命体中不可或缺的重要分子，它们在细胞的结构和功能中起着至关重要的作用。
然而，蛋白质的性质和功能在不同的环境条件下可能会发生变化，其中一个重要的因素就是溶液的pH值。
为了深入了解蛋白质在不同pH值下的行为，我们进行了一系列的两性实验。
实验一：蛋白质的溶解性在这个实验中，我们选择了一种常见的蛋白质——牛血清白蛋白（BSA），并将其溶解在不同pH值的缓冲液中。
我们使用了pH 2、4、7和10的缓冲液，并观察了BSA在不同pH值下的溶解情况。
结果显示，在pH 2和4的缓冲液中，BSA几乎无法溶解。
这是因为在酸性条件下，蛋白质的氨基酸残基会被质子化，导致蛋白质的电荷变得正电。
正电的蛋白质会发生聚集，形成不溶性的沉淀物。
而在pH 7和10的缓冲液中，BSA能够完全溶解。
这是因为在中性和碱性条件下，蛋白质的氨基酸残基不会被质子化，蛋白质的电荷保持中性或负电，从而使其溶解性增强。
实验二：蛋白质的二级结构变化为了研究蛋白质在不同pH值下的二级结构变化，我们使用了紫外-可见光谱技术。
我们分别在pH 2、4、7和10的缓冲液中测量了BSA的紫外吸收光谱。
结果显示，在pH 2和4的缓冲液中，BSA的紫外吸收峰发生了明显的变化。
这表明蛋白质的二级结构发生了改变。
在酸性条件下，蛋白质的α-螺旋结构发生了破坏，而β-折叠结构增加。
这种结构变化可能是由于酸性条件下氨基酸残基之间的相互作用发生了改变。
然而，在pH 7和10的缓冲液中，BSA的紫外吸收光谱没有明显的变化。
这表明蛋白质的二级结构在中性和碱性条件下保持相对稳定。
实验三：蛋白质的功能变化为了研究蛋白质在不同pH值下的功能变化，我们选择了一种常见的蛋白质酶——胰蛋白酶。
我们在pH 2、4、7和10的缓冲液中测量了胰蛋白酶的酶活性。
结果显示，在pH 2和4的缓冲液中，胰蛋白酶的酶活性显著下降。
这是因为在酸性条件下，胰蛋白酶的活性中心中的氨基酸残基发生了质子化，从而使其活性降低。
蛋白质的功能性质实验报告
蛋白质的功能性质实验报告蛋白质的功能性质实验报告引言：蛋白质是生物体内最重要的有机分子之一，它们在细胞的结构和功能中起着关键的作用。
蛋白质的功能性质对于理解生物体的生命活动和疾病的发生机制具有重要意义。
本实验旨在探究蛋白质的功能性质，并通过实验验证其功能。
实验一：酶的催化作用酶是一类特殊的蛋白质，它能够催化生物体内的化学反应。
本实验以淀粉的降解为例，验证了酶的催化作用。
首先，我们将淀粉溶液分成两份，一份加入唾液酶，另一份不加酶。
然后，在恒温水浴中分别加热两个试管，观察淀粉的降解情况。
结果显示，加入酶的试管中淀粉迅速降解，而不加酶的试管中淀粉几乎没有降解。
这表明酶能够催化淀粉的降解反应，加速化学反应的进行。
实验二：抗体的特异性识别抗体是一种特殊的蛋白质，它能够识别和结合特定的抗原。
本实验以酶联免疫吸附实验（ELISA）为例，验证了抗体的特异性识别。
首先，我们将目标抗原分别涂覆在微孔板上的不同孔中。
然后，加入抗体溶液，并通过酶的催化作用，观察抗体与抗原的结合情况。
结果显示，抗体与对应的抗原结合，而与其他抗原不结合。
这表明抗体具有特异性识别的能力，能够选择性地结合目标抗原。
实验三：结构蛋白的机械强度结构蛋白是一种具有机械强度的蛋白质，它能够维持细胞和组织的结构稳定。
本实验以角蛋白为例，验证了结构蛋白的机械强度。
首先，我们将角蛋白溶液制备成薄膜，并在拉伸机上进行拉伸实验。
结果显示，角蛋白薄膜具有较高的抗拉强度和延展性，能够承受较大的外力。
这表明结构蛋白具有机械强度，能够维持细胞和组织的结构稳定。
实验四：运输蛋白的选择性通透性运输蛋白是一种具有选择性通透性的蛋白质，它能够调节物质的进出细胞。
本实验以细胞膜上的离子通道为例，验证了运输蛋白的选择性通透性。
首先，我们将离子通道蛋白溶液制备成薄膜，并浸泡在含有不同离子的溶液中。
结果显示，离子通道蛋白对特定离子具有通透性，而对其他离子不通透。
这表明运输蛋白具有选择性通透性，能够调节物质的进出细胞。
蛋白质的性质实验报告
蛋白质的性质实验报告蛋白质的性质实验(一)蛋白质的性质实验（一）蛋白质及氨基酸的呈色反应一、目的1．了解构成蛋白质的基本结构单位及主要连接方式。
2．了解蛋白质和某些氨基酸的呈色反应原理。
3．学习几种常用的鉴定蛋白质和氨基酸的方法。
二、呈色反应（一）双缩脲反应1．原理尿素加热至180℃左右，生成双缩脲并放出一分子氨。
双缩脲在碱性环境中能与Cu2+结合生成紫红色化合物，此反应称为双缩脲反应。
蛋白质分子中有肽键，其结构与双缩脲相似，也能发生此反应。
可用于蛋白质的定性或定量测定。
双缩脲反应不仅为含有两个以上肽键的物质所有。
含有一个肽键和一个—CS—NH2，—CH2—NH2，—CRH—NH2，—CH2—NH2—CHNH2—CH2OH或—CHOHCH2NH2等基团的物质以及一切蛋白质或二肽以上的多肽都有双缩脲反应，但有双缩脲反应的物质不一定都是蛋白质或多肽。
2．试剂3．操作取少量尿素结晶，放在干燥试管中。
用微火加热使尿素熔化。
熔化的尿素开始硬化时，停止加热，尿素放出氨，形成双缩脲。
冷后，加10％氢氧化钠溶液约1mL，振荡混匀，再加1％硫酸铜溶液1滴，再振荡。
观察出现的粉红颜色。
要避免添加过量硫酸铜，否则，生成的蓝色氢氧化铜能掩盖粉红色。
向另一试管加卵清蛋白溶液约1mL和10％氢氧化钠溶液约2 mL，摇匀，再加1％硫酸铜溶液2滴，随加随摇。
观察紫玫瑰色的出现。
（二）茚三酮反应1．原理除脯氨酸、羟脯氨酸和茚三酮反应产生黄色物质外，所有α-氨基酸及一切蛋白质都能和茚三酮反应生成蓝紫色物质。
β-丙氨酸、氨和许多一级胺都呈正反应。
尿素、马尿酸、二酮吡嗪和肽键上的亚氨基不呈现此反应。
因此，虽然蛋白质和氨基酸均有茚三酮反应，但能与茚三酮呈阳性反应的不一定就是蛋白质或氨基酸。
在定性、定量测定中，应严防干扰物存在。
该反应十分灵敏，1∶1500000浓度的氨基酸水溶液即能给出反应，是一种常用的氨基酸定量测定方法。
茚三酮反应分为两步，第一步是氨基酸被氧化形成CO2、NH3和醛，水合茚三酮被还原成还原型茚三酮；第二步是所形成的还原型茚三酮同另一个水合茚三酮分子和氨缩合生成有色物质。
蛋白质的性质实验报告
蛋白质的性质实验报告引言：蛋白质是生命体内的基本组成部分之一，也是生物体内起重要功能的分子。
为了深入了解蛋白质的性质，本次实验旨在通过多种实验方法和技术，研究蛋白质的结构、溶解性、酶解性、电泳性质以及光学性质等方面，揭示蛋白质的特点和变化规律。
实验一：溶解性实验材料与方法：1. 采用鸡蛋白、牛乳蛋白和豆腐蛋白作为实验物质。
2. 将这几种物质分别加入不同的试管中，加入相同体积的蒸馏水，并在水浴中加热搅拌。
3. 每隔10秒观察一次试管内物质的溶解情况，记录时间。
结果与分析：经过实验发现，鸡蛋白和牛乳蛋白在加热搅拌过程中逐渐溶解，反应速度较快；而豆腐蛋白则需要更长时间才能完全溶解。
这是因为不同蛋白质具有不同的溶解性，与其分子结构的差异密切相关。
鸡蛋白和牛乳蛋白中的水解蛋白在热力作用下发生构象变化，使其更易溶于水。
而豆腐蛋白含有较多的结合蛋白，抗热性较强，所以需要更长时间才能溶解。
实验二：酶解性实验材料与方法：1. 采用胰蛋白酶作为酶解物质。
2. 将鸡蛋白、牛乳蛋白和豆腐蛋白分别加入试管中。
3. 随后加入胰蛋白酶，保持适宜的温度和酸碱度。
4. 观察酶解反应的进行并记录时间。
结果与分析：通过酶解实验显示，胰蛋白酶能高效地将鸡蛋白、牛乳蛋白和豆腐蛋白分解为较小的片段。
这说明蛋白质在酶解的作用下能够发生化学反应，由长链结构转变为短链或小分子物质。
这也印证了蛋白质的特性之一——可变性。
所以，蛋白质的特性和功能不仅受其自身分子结构的影响，还受到外界环境和酶的影响。
实验三：电泳性质实验材料与方法：1. 先将鸡蛋白、牛乳蛋白和豆腐蛋白分别加入几个小孔的凝胶上。
2. 运用直流电电源进行电泳实验。
3. 观察凝胶上蛋白质的迁移情况，并记录时间。
结果与分析：通过电泳实验发现，不同蛋白质在电场的作用下迁移的速度不同。
豆腐蛋白迁移速度较快，鸡蛋白次之，牛乳蛋白最慢。
这是因为电泳性质与蛋白质的分子量和电荷有关。
在电场中，带正电荷的蛋白质离子会向负极迁移，而带负电荷的蛋白质离子则向阳极迁移。
蛋白质性质实验报告
蛋白质性质实验报告《蛋白质性质实验报告》摘要：本实验旨在通过对蛋白质的性质进行实验研究，探讨其溶解性、凝固性和变性等特性。
通过实验结果的分析，我们可以更加深入地了解蛋白质的结构和功能，为进一步研究蛋白质在生物学和食品工业中的应用提供参考。
引言：蛋白质是生命体内最基本的组成部分之一，它不仅参与了生命体内的代谢过程，还具有结构支持、运输、免疫、调节等多种功能。
蛋白质的性质对其功能起着至关重要的作用，因此对蛋白质性质的研究具有重要的意义。
实验方法：1. 蛋白质的溶解性实验：取一定量的蛋白质样品，分别用水、盐水、酒精等不同溶剂进行溶解实验，观察其溶解情况。
2. 蛋白质的凝固性实验：将蛋白质样品加热至一定温度，观察其凝固情况。
3. 蛋白质的变性实验：在不同的酸碱条件下，观察蛋白质的变性情况。
实验结果：1. 蛋白质在水中能够充分溶解，而在盐水和酒精中溶解性较差。
2. 当蛋白质样品被加热至一定温度时，会发生凝固现象。
3. 在酸性或碱性条件下，蛋白质会发生变性，失去原有的结构和功能。
讨论：通过本实验的研究，我们可以得出如下结论：1. 蛋白质在不同溶剂中的溶解性与其化学结构有关，不同的溶剂对蛋白质的溶解能力不同。
2. 蛋白质的凝固性是由于其分子结构在高温条件下发生变化，从而失去了溶解性。
3. 蛋白质的变性是由于其分子结构受到酸碱条件的影响，导致其原有的结构和功能发生改变。
结论：本实验通过对蛋白质性质的研究，揭示了蛋白质在不同条件下的性质变化规律，为我们进一步理解蛋白质的结构和功能提供了重要的实验数据和参考依据。
同时，对蛋白质性质的深入研究也为其在生物学、医学和食品工业等领域的应用提供了理论基础。
生物化学实验--蛋白质性质试验
（三）黄色反应 原理：蛋白质分子中含有苯环结构的氨基酸（如
酪氨酸、色氨酸等），于浓硝酸可反应并生成黄色物 质，此物质在碱性环境下变为桔黄色的硝基苯衍生物 硝醌酸等。
操作：取一支试管，加入1ml蛋白液及浓硝酸5滴。加 热，冷却后注意颜色变化。然后再加入10%NaOH溶液 1ml，颜色有什么变化？
（四）茚三酮反应 原理：蛋白质与茚三酮共热，产生兰紫色的还原茚三
操作：
1、尿素实验
取少量尿素晶体放在干燥的试管中，微火加热使其
熔化成液体，此时有氨气放出，可用湿润的试纸检验，
至液体重新结晶出现白色固体时，停止加热，冷却。然
后加10%NaOH溶液1ml，摇匀，再加2-4滴1% 混匀，观察有无紫色出现。
CuSO4溶液，
2、蛋白液实验
取蛋白液1ml，加10%NaOH溶液1ml，摇匀，再加2-4 滴1% CuSO4溶液，混匀，观察有无紫色出现。
荧光法gml不同种类蛋白最大吸收波长nm标准方法准确操作麻烦费时灵敏度低适用于标准的测定紫外分光光度280205灵敏快速不消耗样品核酸类物质有影响100010000540重复性线性关系好灵敏度低测定范围窄样品需要量大folin酚试剂750灵敏费时较长干扰物质多25050500595灵敏度高稳定误差较大颜色会转移bca50500562灵敏度高稳定干扰因素少费时较长蛋白质不同方法比较一实验原理一实验原理蛋白质或多肽分子中有带酚基酪氨酸或色氨酸在碱性条件下可使酚试剂中的磷钼酸化合物还原成蓝色生成钼蓝和钨蓝化合物
察结果。 （四）生物碱试剂沉淀蛋白质 取一支试管，加入蛋白液2ml及醋 酸4-5滴，再加饱和苦味酸数滴，
观察现象。
http://222.195.234.199/openclass 登录名：自己的学号 密码：自己的学号 大家先把电子版的实验报告作好，然后在
蛋白质的功能性质实验报告
蛋白质的功能性质实验报告蛋白质的功能性质实验报告引言：蛋白质是生命体内最重要的有机分子之一，它在维持生命活动中起着至关重要的作用。
蛋白质具有多种功能性质，包括结构支持、酶催化、运输、信号传递等。
本实验旨在探究蛋白质的功能性质，并通过实验验证其在不同环境下的表现。
实验一：蛋白质的结构支持功能在这个实验中，我们选择了鸡蛋白作为研究对象，通过将鸡蛋白溶液注入不同浓度的盐水中，观察蛋白质在不同环境中的表现。
结果表明，当鸡蛋白溶液与低浓度盐水混合时，蛋白质会凝聚成固体，形成一种类似于凝胶的物质。
这说明蛋白质具有结构支持功能，能够在适宜的条件下形成稳定的结构。
实验二：蛋白质的酶催化功能在这个实验中，我们选择了酪氨酸酶作为研究对象，通过观察其在不同温度和pH值下的催化效果，来验证蛋白质的酶催化功能。
结果表明，酪氨酸酶在适宜的温度和pH值下能够催化酪氨酸的分解，产生氨基酸和其他产物。
而在过高或过低的温度和pH值下，酪氨酸酶的催化效果明显降低。
这说明蛋白质的酶催化功能对环境条件十分敏感。
实验三：蛋白质的运输功能在这个实验中，我们选择了血红蛋白作为研究对象，通过观察其在不同浓度的氧气和二氧化碳气体中的吸附情况，来验证蛋白质的运输功能。
结果表明，血红蛋白能够与氧气发生结合，形成氧合血红蛋白，并在高浓度氧气环境中释放氧气。
而在二氧化碳气体环境下，血红蛋白能够与二氧化碳发生结合，形成碳酸血红蛋白，并在低浓度二氧化碳环境中释放二氧化碳。
这说明蛋白质能够通过运输分子来维持生命活动的正常进行。
实验四：蛋白质的信号传递功能在这个实验中，我们选择了G蛋白作为研究对象，通过观察其在细胞膜上的信号传递过程，来验证蛋白质的信号传递功能。
结果表明，G蛋白能够通过与细胞膜上的受体结合，激活细胞内的信号传递通路。
这种信号传递过程对于维持细胞的正常功能和生命活动至关重要。
而当G蛋白发生突变或受到干扰时，信号传递通路会受到阻断，导致细胞功能异常。
蛋白质的化学性质实验报告
蛋白质的化学性质实验报告实验报告：蛋白质的化学性质摘要：本次实验旨在探究蛋白质的化学性质以及它们在不同溶液和温度下的变化。
通过测量各种溶液中的pH值，利用比色法测定蛋白质含量，以及在不同温度下对溶液中蛋白质的稳定性进行观察，得出了蛋白质的化学性质对其功能和应用的重要性。
实验结果表明，蛋白质在不同环境条件下的性质和变化差异明显，研究蛋白质的化学性质对于我们更好地理解其生物学功能和应用，有着重要的科学意义和实际应用价值。
介绍：蛋白质是构成生命体的重要分子之一，它们存在于细胞中并发挥关键的生物学功能。
蛋白质的化学性质对其功能及其应用具有重要影响。
在这个实验中，我们研究了一些蛋白质的化学性质，探究了它们在不同溶液和温度下的变化。
用这种方法可以为更好地理解蛋白质的功能和应用打下基础，并为进一步研究蛋白质结构和作用机理提供重要的信息。
实验方法：1.溶液pH值的测定：我们选取了七种溶液来探究不同pH值对蛋白质的影响。
使用pH试纸测量各种溶液的pH值，并记录结果。
2.蛋白质含量的测定：我们使用比色法来测定各种溶液中蛋白质的含量。
首先通过标准曲线确定各个样品中蛋白质的含量，然后根据比色法可见光分光光度计进行测量，并记录结果。
3.观察蛋白质在不同温度下的变化：我们选择了两种溶液，将其分别加热和冷却，并观察蛋白质的行为变化，记录结果。
结果：1.在不同溶液中，蛋白质的稳定性和活性不同，其pH值和含量密切相关。
2.温度的变化会影响蛋白质的结构和稳定性。
我们发现，当蛋白质被加热时，其失活率会显著提高；而当蛋白质被冷却时，结构发生变化不太明显。
结论：本实验详细探讨了蛋白质的化学性质，以及其在不同溶液和温度下的变化。
实验结果表明，研究蛋白质的化学性质对于我们更好地理解其生物学功能和应用具有重要科学意义和实际应用价值。
通过本次实验，我们进一步认识了蛋白质的性质和变化规律，并为进一步研究蛋白质的结构和功能提供了重要信息。
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实验1－2 蛋白质的性质实验（二）蛋白质的沉淀反应一、目的和要求：1、加深对蛋白质胶体溶液稳定因素的认识。
2、了解沉淀蛋白质的几种方法及其实用意义。
3、了解蛋白质变性与沉淀的关系。
二、原理在水溶液中的蛋白质分子由表面生成水化层和双电层而成为稳定的亲水胶体颗粒，在一定的理化因素影响下，蛋白质颗粒可因失去电荷和脱水而沉淀。
蛋白质的沉淀反应可分为两类：（1）可逆的沉淀反应：此时蛋白质分子的结构尚未发生显著变化，除去引起沉淀的因素后，蛋白质的沉淀仍能溶解于原来的溶剂中，并保持其天然性质而不变性。
如大多数蛋白质的盐析作用或低温下用乙醇（或丙酮）短时间作用于蛋白质，提纯蛋白质时，常利用此类反应。
（2）不可逆沉淀反应：此时蛋白质分子内部结构发生重大变化，蛋白质常变性而沉淀，不再溶于原来溶剂中，加热引起的蛋白质沉淀与凝固，蛋白质与金属离子或某些有机酸的反应都属于此类。
蛋白质变性后，有时由于维持溶液稳定的条件仍然存在（如电荷），并不析出，因此变性的蛋白质并不一定都表现为沉淀，而沉淀的蛋白质也未必都已变性。
三、操作方法：（1）蛋白质的盐析加5％卵清蛋白溶液2毫升于试管中，再加等量的饱和硫酸铵溶液，混匀后静置数分钟则析出球蛋白的沉淀，倒出少量浑浊沉淀，加少量水，是否溶解？为什么？将管内溶液过滤，向滤液中添加硫酸铵粉末到不再溶解为止，此时析出的沉淀为清蛋白，取出部分清蛋白，加少量蒸馏水，再观察沉淀的再溶解。
（2）重金属离子沉淀蛋白质取一支试管，加入蛋白质溶液2毫升，再加入3％AgNO31—2滴，振荡试管，有沉淀生成，放置片刻，倾出上清液，向沉淀中加入少量的水，沉淀是否溶解？为什么？注意使用醋酸铅或硫酸铜沉淀蛋白质时不可过量，否则引起沉淀的再溶解，不妨以实验验证之，取一支试管加入约1毫升蛋白质溶液，加入1％CuSO4观察至有沉淀，再继续加入过量的CuSO4，观察沉淀消失，当然也可用0.5％的醋酸铅进行验证。
（3）某些有机酸沉淀蛋白质取一支试管，加入蛋白质液2毫升，再加入1毫升5％三氯乙酸溶液，振荡试管，观察沉淀的生成，放置片刻，倾出上清液，向沉淀中加入少量水，观察沉淀是否溶解。
（4）有机溶剂沉淀蛋白质取一支试管，加入2毫升蛋白质溶液，再加入2毫升95％乙醇，混匀，观察沉淀的生成。
（5）加热沉淀蛋白质几乎所有的蛋白质都因加热变性而凝固，变成不可逆的不溶状态，盐类和氢离子浓度对蛋白质加热凝固有很大影响，少量盐类促进蛋白质的加热凝固，当蛋白质处于等电点时，加热凝固最完全、最快速。
在酸性或碱性溶液中，蛋白质分子带有正电荷或负电荷，虽加热蛋白质也不凝固，若同时有足量的中性盐存在，则蛋白质可因加热而凝固。
取5只试管，编号，按下表加入有关试剂，将各管摇匀，观察，然后放入沸水浴中加热10分钟，注意观察比较各管的沉淀生成情况。
四、试剂与材料（1）蛋白质溶液：5％卵清蛋白液或鸡蛋清的水溶液（蛋清：水＝1：9）（2）3％AgNO3（3）95％乙醇（4）5％三氯乙酸（5）饱和硫酸铵溶液（6）硫酸铵结晶粉末（7）0.1％醋酸（8）10％醋酸（9）饱和NaCl（10）10％NaOH思考题：1、为什么鸡蛋清可用作铅中毒或汞中毒的解毒剂？2、如何解释上述实验现象？实验1－3 酶的抑制剂与激活剂及温度对酶活性的影响一、目的和要求：1、加深对酶性质的认识2、了解酶促反应的激活与抑制，学习检测激活剂和抑制剂影响酶反应的方法和原理。
二、实验原理：酶的活性常受到某些物质影响，有些物质能增加酶的活性，称为酶的激活剂；另一些物质则降低酶的活性，称为抑制剂。
很少量的激活剂或抑制剂就会影响酶的活性，而且常具有特异性（值得注意的是激活剂和抑制剂不是绝对的，有些物质在低浓度时为某种酶的激活剂，而在高浓度时则成为该酶的抑制剂，NaCl是唾液淀粉酶的激活剂，但NaCl浓度到1/3饱和度时就可抑制唾液淀粉酶的活性）。
酶的催化作用受温度的影响，在最适温度下，酶的反应速度最大，大多数动物酶的最适温度为37-40℃。
植物酶的最适温度为50-60℃。
酶对温度的稳定性与其存在形式有关，有些酶的干燥剂，虽加热到100℃，其活性并无明显改变，但在100℃的溶液中却很快的完全失去活性。
低温能降低或抑制酶的活性，但不能使酶失活。
三、操作方法1、酶的激活剂与抑制剂[注]保温时间根据个人唾液淀粉酶活力调整2、温度对酶活力的影响淀粉和可溶性淀粉遇碘呈蓝色。
糊精按其分子的大小，遇碘可呈蓝色，紫色，暗色或红色。
最简单的糊精遇碘不呈蓝色。
麦芽糖遇碘也不呈色。
在不同温度下，淀粉被唾液淀粉酶水解的程度，可由水解混合物遇碘呈现的颜色来判断。
取3支试管，编号后按下表加入试剂，摇匀，将2号、3号两试管放入37℃恒温水浴中，1号管放入冰水中，10分钟后取出，（将1号管内液体分为两半）用碘化钾－碘溶液来检验1、2、3号管内淀粉被唾液淀粉酶水解的程度。
记录并解释结果，将1号管中剩下的一半溶液放入37℃水浴中继续保温10分钟后，再用碘液检验，结果如何？四、试剂（1）稀200－500倍的新鲜唾液（2）0.2％淀粉的0.3％氯化钠溶液，需新鲜配制（3）碘化钾－碘溶液，20克碘化钾及10克碘溶于100毫升蒸馏水中，用前稀释10倍。
思考题：1、试说明酶的激活剂与抑制剂实验中，3号管的意义，并推断出Cl¯和Cu2＋各是唾液淀粉酶的激活剂还是抑制剂？2、什么是酶的最适温度？它是特征常数吗？与哪些因素有关？有何实践意义？3、为什么温度会影响酶的活性？实验1－4 pH对淀粉酶活性的影响一、目的和要求：加深对酶性质的认识，了解几种常见酶的最适pH值。
二、原理：酶的活性受环境pH的影响极为显著。
通常各种酶只有在一定的pH范围内才能表现出它的活性。
一种酶表现其活性最高时的pH值，称为该酶的最适pH。
低于或高于最适pH时，酶的活性逐渐降低，不同酶的最适pH不同。
酶的最适pH值，受到底物性质和缓冲液性质的影响。
唾液淀粉酶的最适pH约6.8，但在磷酸缓冲液中，其最适pH为6.4-6.6，在醋酸缓冲液中则为5.6。
三、操作方法pH值对酶活性有影响，环境pH越远离最适pH值，酶活性越低。
唾液淀粉酶能催化水解淀粉为还原性的麦芽糖、单糖。
通过3、5－二硝基水杨酸（DNS）与产物反应成有色物质，有色物质越多，溶液颜色越深，依此颜色的相对深浅可推知酶的相对活性大小。
按下表加入试管相应试剂，调整好保温时间，一般的保温时间为5－10分钟。
如果保温5分钟各管反应液加DNS后颜色过深，则应把唾液淀粉酶再适当稀释至获满意效果为止，测出各管OD540值，以OD值为纵坐标，作出一个表征pH－酶活性关系图，并确定在此条件下酶的最适pH值。
[注]对于保温时间要根据个人唾液淀粉酶活性大小而进行调整，直至各管反应后颜色差异较大，清楚易辨。
一般保温约为5－10分钟。
四、仪器与试剂1、仪器（1）试管10支（2）习惯1ml×5，5ml×1（3）电炉2、试剂（1）稀200－500倍的新鲜唾液；（2）配制pH分别为5.8；6.2；6.8；7.2；8.0，浓度为0.1mol/L的磷酸钠缓冲溶液（3）底物（淀粉缓冲液），5克可溶性淀粉，加入相应pH的50ml缓冲液调成糊状，将次糊状物加到煮沸约500ml对应pH的磷酸缓冲液中，继续煮沸1分钟，然后冷却到室温，并用相应pH的缓冲液稀释至1升。
（4）3、5－二硝基水杨酸盐试剂：①10克硝基水杨酸溶于200毫升2MNaOH；②酒石酸钾钠300克溶于大约500ml水中①与②混合，用水配到1升。
思考题：1、pH影响试验中，试剂1％NaCl、2MNaOH，DNS各有何作用？2、pH对酶活性有何影响？什么是最适pH？与哪些因素有关？实验1－5 维生素C含量的测定一、目的和要求1、学习定量测定维生素C的原理和方法2、掌握滴定法的基本操作技术3、了解常见植物中维生素C的含量二、实验原理维生素C是人类营养中最重要的维生素之一，缺乏时会产生坏血病，因此又称为抗坏血酸。
维生素C分布广泛，植物的绿色部分及许多水果（桔类、草、山楂、辣椒等）的含量更为丰富。
维生素C具有强还原性。
在碱性溶液中加热并有氧化剂存在时，抗坏血酸易被氧化而破坏，在中性和微酸性环境中，抗坏血酸能将燃料2,6－二氯酚靛酚还原成无色的还原型的2,6－二氯酚靛酚。
同时将抗坏血酸氧化成脱氢抗坏血酸。
氧化型的2,6－二氯酚靛酚在酸性溶液中呈红色，在中性或碱性溶液中呈蓝色，因此当用2,6－二氯酚靛酚滴定含有抗坏血酸的酸性溶液时，在抗坏血酸尚未全部被氧化时，滴下的2,6－二氯酚靛酚立即被还原成无色。
但溶液中的抗坏血酸一旦被氧化完全时，则滴下的2,6－二氯酚靛酚立即使溶液呈现红色。
所以，当溶液从无色变为微红色时，即表示溶液中的抗坏血酸刚好全部氧化，此时达到滴定终点。
从滴定时的2,6－二氯酚靛酚标准溶液的消耗量，可以计算出被检物质中抗坏血酸的含量。
注意：判断终点时当以溶液从无色转变为微红色时作为终点，不要待较长的一段时间后由于微红色消失又继续滴定到微红色才判断为终点。
滴定到终点后溶液呈微红色，但放置一段时间后微红色又逐渐减弱至完全消失，这是由于被氧化的酸性条件下为红色的氧化型2,6－二氯酚靛酚会被溶液中的其他还原性物质还原而褪色。
幸好溶液中的其他还原性物质在酸性条件下与2,6－二氯酚靛酚反应非常慢，以溶液滴定到刚好变微红色时为滴定终点，所受这些还原性物质干扰程度很低，所以抗坏血酸和染料反应的特异性在一定程度上有所提高。
该法简单易行，但有如下缺点：（1）在生物组织内和组织提取物中，抗坏血酸还能以脱氢抗坏血酸及结合抗坏血酸的形式存在。
它们同样具有维生素C 的生理作用，但不能将2,6－二氯酚靛酚还原脱色。
（2）生物组织提取物和生物体液中常含有其他还原性物质，其中有些液可以在相同条件下使2,6－二氯酚靛酚还原脱色。
（3）在生物组织提取物中，常有色素类物质存在，给滴定终点的观察造成困难。
如果溶液颜色较深，判断终点比较困难。
所以在反应混合物中加入1毫升氯仿，根据有机相中出现不褪色的粉红色来判断终点。
三、操作方法1、样品的处理和提取：称取1.5克新鲜样品，置于研钵中，加2毫升2％草酸（抑制抗坏血酸氧化酶，1％草酸因浓度太低不能达到此效果），研称匀浆，通过漏斗将样品提取液转移到50毫升容量瓶中，残渣再用2％草酸提取2－3次，提取液及残渣一并转入容量瓶。
2％草酸总量为35毫升，最后以1％草酸溶液定容。
溶液定容时若泡沫过多，可加几滴乙醚消除泡沫再定容，摇匀，过滤，滤液备用。
2、样品的测定 吸取滤液10毫升，放入50毫升三角瓶中，立即用2,6－二氯酚靛酚钠溶液滴定至出现明显的粉红色在15秒内不消失为止，记录所用滴定体积。
3、空白测定在另一50毫升三角瓶中，放入35毫升2％草酸，并用1％草酸定容，摇匀，取此液10毫升，放入另一50毫升三角瓶中，用2,6－二氯酚靛酚滴定至终点，记录染料用量（注：滴定所用2,6－二氯酚靛酚量很少，可以20滴为1毫升计算所用量）4、结果与计算213()×100V V K VX W V -⨯⨯=⨯X ：100克样品所含维生素C 含量（毫克/100克） W ：称取样品重（克）V 1：滴定样品所用染料毫升数 V 2：滴定空白所用染料毫升数V3：样品测定时所用滤液毫升数（即10毫升） V ： 样品提取液稀释之总体积（即50毫升）K ： 1毫升染料所能氧化维生素C 之毫克数，可由标定算出。