蛋白质的性质实验(二)
蛋白质两性实验报告结果
蛋白质两性实验报告结果蛋白质两性实验报告结果蛋白质是生命体中不可或缺的重要分子，它们在细胞的结构和功能中起着至关重要的作用。
然而，蛋白质的性质和功能在不同的环境条件下可能会发生变化，其中一个重要的因素就是溶液的pH值。
为了深入了解蛋白质在不同pH值下的行为，我们进行了一系列的两性实验。
实验一：蛋白质的溶解性在这个实验中，我们选择了一种常见的蛋白质——牛血清白蛋白（BSA），并将其溶解在不同pH值的缓冲液中。
我们使用了pH 2、4、7和10的缓冲液，并观察了BSA在不同pH值下的溶解情况。
结果显示，在pH 2和4的缓冲液中，BSA几乎无法溶解。
这是因为在酸性条件下，蛋白质的氨基酸残基会被质子化，导致蛋白质的电荷变得正电。
正电的蛋白质会发生聚集，形成不溶性的沉淀物。
而在pH 7和10的缓冲液中，BSA能够完全溶解。
这是因为在中性和碱性条件下，蛋白质的氨基酸残基不会被质子化，蛋白质的电荷保持中性或负电，从而使其溶解性增强。
实验二：蛋白质的二级结构变化为了研究蛋白质在不同pH值下的二级结构变化，我们使用了紫外-可见光谱技术。
我们分别在pH 2、4、7和10的缓冲液中测量了BSA的紫外吸收光谱。
结果显示，在pH 2和4的缓冲液中，BSA的紫外吸收峰发生了明显的变化。
这表明蛋白质的二级结构发生了改变。
在酸性条件下，蛋白质的α-螺旋结构发生了破坏，而β-折叠结构增加。
这种结构变化可能是由于酸性条件下氨基酸残基之间的相互作用发生了改变。
然而，在pH 7和10的缓冲液中，BSA的紫外吸收光谱没有明显的变化。
这表明蛋白质的二级结构在中性和碱性条件下保持相对稳定。
实验三：蛋白质的功能变化为了研究蛋白质在不同pH值下的功能变化，我们选择了一种常见的蛋白质酶——胰蛋白酶。
我们在pH 2、4、7和10的缓冲液中测量了胰蛋白酶的酶活性。
结果显示，在pH 2和4的缓冲液中，胰蛋白酶的酶活性显著下降。
这是因为在酸性条件下，胰蛋白酶的活性中心中的氨基酸残基发生了质子化，从而使其活性降低。
蛋白质的化学性质实验报告
蛋白质的化学性质实验报告蛋白质的化学性质实验报告引言：蛋白质是生命体中极为重要的有机化合物，它们在细胞的结构和功能中起着关键的作用。
为了更好地了解蛋白质的化学性质，我们进行了一系列实验，以探索其结构和性质。
本实验报告将详细描述实验过程和结果，并对蛋白质的化学性质进行分析和讨论。
实验一：蛋白质的溶解性首先，我们选择了几种常见的溶剂，包括水、乙醇和醚。
我们将一定量的蛋白质分别加入这些溶剂中，并观察其溶解情况。
实验结果显示，蛋白质在水中溶解度最高，而在乙醇和醚中溶解度较低。
这表明蛋白质具有较好的水溶性，但对有机溶剂的溶解性较差。
实验二：蛋白质的酸碱性我们进一步研究了蛋白质的酸碱性。
将蛋白质溶液分别加入酸性和碱性溶液中，并观察其变化。
实验结果显示，蛋白质在酸性溶液中凝固，而在碱性溶液中溶解。
这是因为蛋白质的酸性和碱性基团在不同的pH值下带电性质发生改变，从而导致蛋白质的结构发生变化。
实验三：蛋白质的变性我们还研究了蛋白质的变性性质。
将蛋白质溶液加热至一定温度，并观察其变化。
实验结果显示，蛋白质在高温下会发生变性，失去原有的结构和功能。
这是因为高温会破坏蛋白质的非共价键，导致其立体结构的改变。
当温度降低后，蛋白质无法完全恢复其原有结构，从而失去了生物活性。
实验四：蛋白质的酶解最后，我们进行了蛋白质的酶解实验。
选取了几种常见的消化酶，包括胃蛋白酶和胰蛋白酶。
将蛋白质溶液与这些酶反应，并观察其变化。
实验结果显示，蛋白质在酶的作用下发生水解反应，分解为多肽和氨基酸。
这表明蛋白质可以被酶降解，从而为生物体提供必需的氨基酸。
结论：通过以上实验，我们对蛋白质的化学性质有了更深入的了解。
蛋白质具有较好的水溶性，但对有机溶剂的溶解性较差。
蛋白质在不同pH值下表现出不同的酸碱性，酸性条件下会凝固，碱性条件下会溶解。
高温会引起蛋白质的变性，导致其失去原有的结构和功能。
蛋白质可以被酶降解，分解为多肽和氨基酸。
通过这些实验，我们对蛋白质的化学性质有了初步的认识，但仍有许多未知的领域需要进一步研究。
蛋白质的性质实验报告
蛋白质的性质实验报告蛋白质的性质实验(一)蛋白质的性质实验（一）蛋白质及氨基酸的呈色反应一、目的1．了解构成蛋白质的基本结构单位及主要连接方式。
2．了解蛋白质和某些氨基酸的呈色反应原理。
3．学习几种常用的鉴定蛋白质和氨基酸的方法。
二、呈色反应（一）双缩脲反应1．原理尿素加热至180℃左右，生成双缩脲并放出一分子氨。
双缩脲在碱性环境中能与Cu2+结合生成紫红色化合物，此反应称为双缩脲反应。
蛋白质分子中有肽键，其结构与双缩脲相似，也能发生此反应。
可用于蛋白质的定性或定量测定。
双缩脲反应不仅为含有两个以上肽键的物质所有。
含有一个肽键和一个—CS—NH2，—CH2—NH2，—CRH—NH2，—CH2—NH2—CHNH2—CH2OH或—CHOHCH2NH2等基团的物质以及一切蛋白质或二肽以上的多肽都有双缩脲反应，但有双缩脲反应的物质不一定都是蛋白质或多肽。
2．试剂3．操作取少量尿素结晶，放在干燥试管中。
用微火加热使尿素熔化。
熔化的尿素开始硬化时，停止加热，尿素放出氨，形成双缩脲。
冷后，加10％氢氧化钠溶液约1mL，振荡混匀，再加1％硫酸铜溶液1滴，再振荡。
观察出现的粉红颜色。
要避免添加过量硫酸铜，否则，生成的蓝色氢氧化铜能掩盖粉红色。
向另一试管加卵清蛋白溶液约1mL和10％氢氧化钠溶液约2 mL，摇匀，再加1％硫酸铜溶液2滴，随加随摇。
观察紫玫瑰色的出现。
（二）茚三酮反应1．原理除脯氨酸、羟脯氨酸和茚三酮反应产生黄色物质外，所有α-氨基酸及一切蛋白质都能和茚三酮反应生成蓝紫色物质。
β-丙氨酸、氨和许多一级胺都呈正反应。
尿素、马尿酸、二酮吡嗪和肽键上的亚氨基不呈现此反应。
因此，虽然蛋白质和氨基酸均有茚三酮反应，但能与茚三酮呈阳性反应的不一定就是蛋白质或氨基酸。
在定性、定量测定中，应严防干扰物存在。
该反应十分灵敏，1∶1500000浓度的氨基酸水溶液即能给出反应，是一种常用的氨基酸定量测定方法。
茚三酮反应分为两步，第一步是氨基酸被氧化形成CO2、NH3和醛，水合茚三酮被还原成还原型茚三酮；第二步是所形成的还原型茚三酮同另一个水合茚三酮分子和氨缩合生成有色物质。
蛋白质的性质实验报告
蛋白质的性质实验报告引言：蛋白质是生命体内的基本组成部分之一，也是生物体内起重要功能的分子。
为了深入了解蛋白质的性质，本次实验旨在通过多种实验方法和技术，研究蛋白质的结构、溶解性、酶解性、电泳性质以及光学性质等方面，揭示蛋白质的特点和变化规律。
实验一：溶解性实验材料与方法：1. 采用鸡蛋白、牛乳蛋白和豆腐蛋白作为实验物质。
2. 将这几种物质分别加入不同的试管中，加入相同体积的蒸馏水，并在水浴中加热搅拌。
3. 每隔10秒观察一次试管内物质的溶解情况，记录时间。
结果与分析：经过实验发现，鸡蛋白和牛乳蛋白在加热搅拌过程中逐渐溶解，反应速度较快；而豆腐蛋白则需要更长时间才能完全溶解。
这是因为不同蛋白质具有不同的溶解性，与其分子结构的差异密切相关。
鸡蛋白和牛乳蛋白中的水解蛋白在热力作用下发生构象变化，使其更易溶于水。
而豆腐蛋白含有较多的结合蛋白，抗热性较强，所以需要更长时间才能溶解。
实验二：酶解性实验材料与方法：1. 采用胰蛋白酶作为酶解物质。
2. 将鸡蛋白、牛乳蛋白和豆腐蛋白分别加入试管中。
3. 随后加入胰蛋白酶，保持适宜的温度和酸碱度。
4. 观察酶解反应的进行并记录时间。
结果与分析：通过酶解实验显示，胰蛋白酶能高效地将鸡蛋白、牛乳蛋白和豆腐蛋白分解为较小的片段。
这说明蛋白质在酶解的作用下能够发生化学反应，由长链结构转变为短链或小分子物质。
这也印证了蛋白质的特性之一——可变性。
所以，蛋白质的特性和功能不仅受其自身分子结构的影响，还受到外界环境和酶的影响。
实验三：电泳性质实验材料与方法：1. 先将鸡蛋白、牛乳蛋白和豆腐蛋白分别加入几个小孔的凝胶上。
2. 运用直流电电源进行电泳实验。
3. 观察凝胶上蛋白质的迁移情况，并记录时间。
结果与分析：通过电泳实验发现，不同蛋白质在电场的作用下迁移的速度不同。
豆腐蛋白迁移速度较快，鸡蛋白次之，牛乳蛋白最慢。
这是因为电泳性质与蛋白质的分子量和电荷有关。
在电场中，带正电荷的蛋白质离子会向负极迁移，而带负电荷的蛋白质离子则向阳极迁移。
蛋白质的性质实验二-蛋白质的等电点测定和沉淀反应
蛋白质沉淀反应结果分析
要点一
蛋白质沉淀反应原理
当溶液的pH值低于或高于蛋白质的 等电点时，蛋白质带负电荷或正电荷 ，容易与其他带相反电荷的物质发生 静电吸引而产生沉淀。沉淀反应可用 于分离纯化和测定蛋白质含量。
要点二
实验结果
实验观察到在pH值低于或高于等电 点时，蛋白质出现沉淀现象。通过离 心分离和称重，测定了沉淀物中蛋白 质的质量和含量。实验结果表明，该 蛋白质在不同pH值下的沉淀效果显 著，可用于蛋白质的分离纯化和含量 测定。
实验试剂
盐酸、氢氧化钠、醋酸、醋酸钠、磷酸盐缓冲液等。
配置不同pH值的缓冲液
选择适当的缓冲液，如醋酸-醋酸钠缓 冲液、磷酸盐缓冲液等。
根据需要配置不同pH值的缓冲液，确 保缓冲液的准确性和稳定性。
蛋白质溶液的等电点测定
将蛋白质溶液与不同pH值的缓冲液混合，观察蛋白质的溶解度变化。
当蛋白质溶解度最低时，记录对应的pH值，即为该蛋白质的等电点。
了解蛋白质的沉淀反应及原理
沉淀反应
蛋白质在某些条件下，失去溶解性从 溶液中析出的现象。
原理
蛋白质的沉淀反应通常与溶液的pH值 、离子强度、温度等因素有关，当这 些因素发生变化时，蛋白质的溶解度 可能会降低，导致沉淀的产生。
02
实验原理
蛋白质等电点的概念及影响因素
蛋白质等电点
蛋白质分子在溶液中处于净电中性状态时的pH值，此时蛋白质的溶解度最低。
通过测定不同pH值下的蛋白质电导率，确定了蛋 白质的等电点。
在实验过程中，观察到了蛋白质的溶解度变化和 电荷性质的变化。
分析实验结果与理论预期的差异
实验结果与理论预期基本一致，没有出现明显的偏差。
实验结果支持了蛋白质等电点沉淀的理论，即当溶液pH值等于蛋白质等电点时，蛋白质溶解度最低， 容易发生沉淀。
食品生物化学实验课件(共38单元)14 实验十四 蛋白质的性质实验 (二) ———蛋白质沉淀反应
FOOD BIOCHEMISTRY EXPERIMENT
实验十四
蛋白质的性质实验 （二） ———蛋白质沉淀反应
一、实验目的
（１） 加深对蛋白质胶体溶液稳定因素的认识。 （２） 了解蛋白质变性与沉淀的关系。 （３） 学习沉淀蛋白质的几种方法。
二、 实验原理
水溶液中的蛋白质分子由于表面生成水化层和双电层而成为稳 定的亲水胶 体颗粒， 在一定理化因素影响下蛋白质颗粒可因失去 电荷和脱水而沉淀。 蛋白 质的沉淀反应可分为以下两类。
四、 实验内容
２.重金属离子沉淀蛋白质 向试管内加入 ２ｍＬ ５０ｇ ／ Ｌ 卵清蛋白溶 液， 然后加入 １ ～ ２ 滴 ３０ｇ ／ Ｌ 硝酸银溶液， 观察沉淀析出。 放置片刻 倾出上清液， 向沉淀中加一定量的水， 观察沉淀是否溶解？ 为什么？
３.有机酸沉淀蛋白质 向试管内加入２ｍＬ ５０ｇ ／ Ｌ 卵清蛋白溶液， 然后加入 １ｍＬ ５０ｇ ／ Ｌ 三氯乙酸溶液， 混匀， 观察沉淀的生成。 放置片 刻倾出上清液， 向沉淀中加一定量的水， 观察沉淀是否溶解？ 为什么？
三、 器材与试剂
１.器材 离心机。 ２.试剂 （ＮＨ４）２ＳＯ４结晶粉末， （ＮＨ４）２ＳＯ４饱和溶液， ５０ｇ ／ Ｌ 卵清蛋白溶液， ３０ｇ ／ Ｌ 硝 酸银溶液， ５０ｇ ／ Ｌ 三氯乙酸溶液， ９５％乙醇。
四、 实验内容
１.盐析 向试管内加入 ５ｍＬ ５０ｇ ／ Ｌ 卵清蛋白溶液， 然 后加入等量的 （ＮＨ４）２ＳＯ４饱和 溶液， 混匀后静置数分钟， 观 察球蛋白的析出。 取少量混浊液， 加入一定量水，观察沉淀是否溶解 ？ 将试管内溶液过滤， 向滤液中加（ＮＨ４）２ＳＯ４结晶粉末直到 不能溶解为止， 观察清蛋白的析出。 放置片刻倾出上清液， 向沉淀 中加一定量的水， 观察沉淀是否溶解？ 为什么？
生化实验报告——蛋白质部分
实验题目：蛋白质的部分性质第一部分蛋白质的颜色反应一、试验原理❖蛋白质分子中某种或某些集团可与显色剂作用，产生颜色。
不同的蛋白质由于所含的氨基酸不完全相同，颜色反应亦不完全相同。
颜色反应不是蛋白质的专一反应，一些非蛋白物质也可产生同样的颜色反应，因此不能根据颜色反应的结果来决定被测物是否为蛋白质。
另外，颜色反应也可作为一些常用蛋白质定量测定的依据。
二、实验仪器1、吸管2、滴管3、试管4、电炉5、pH试纸6、水浴锅三、实验试剂1、卵清蛋白液：鸡蛋清用蒸馏水稀释10-20倍，3-4层纱布过滤，滤液放在冰箱里冷藏备用。
2、0.5%苯酚：1g苯酚加蒸馏水稀释至200ml。
3、Millon’s试剂：40g汞溶于60ml浓硝酸（水浴加温助溶）溶解后，冷却，加二倍体积的蒸馏水，混匀，取上清夜备用。
此试剂可长期保存。
4、尿素晶体5、1%CuSO4：1g CuSO4晶体溶于蒸馏水，稀释至100ml6、10%NaOH：10g NaOH溶于蒸馏水，稀释至100ml7、浓硝酸8、0.1%茚三酮溶液：0.1g茚三酮溶于95%的乙醇并稀释至100ml.9、冰醋酸10、浓硫酸四、实验步骤（一）米伦（Millon’s）反应原理：米伦试剂是硝酸、亚硝酸、硝酸汞、亚硝酸汞的混合物。
他能与苯酚及某些二羟基苯衍生物起颜色反应。
组成蛋白质的氨基酸中只有酪氨酸含苯酚集团，因此该反应为蛋白质中酪氨酸存在的依据。
操作：1、苯酚实验：取0.5%苯酚溶液1ml于试管中，加Millon’s试剂0.5ml，于电炉上小心加热，溶液即出现玫瑰红色。
2、蛋白质实验：取2ml蛋白液，加Millon’s试剂0.5ml，出现白色的蛋白质沉淀，小心加热，凝固的蛋白质出现红色。
（二）双缩脲反应原理：尿素被加热，则两分子的尿素放出一分子氨而形成双缩脲。
双缩脲在碱性环境中，能与硫酸铜结合成紫色的化合物，此反应称为双缩脲反应。
蛋白质分子中含有肽键与缩脲结构相似，故也能进行此反应。
探究实验：蛋白质的性质
探究蛋白质的性质实验一、实验目的通过本实验定性地了解蛋白质的主要功能性质。
实验准备：鸡蛋白溶液的配制：把一只鸡蛋的两端各扎一个小孔。
从上面的孔吹气，使鸡蛋白从下面的孔流入量筒中。
取5毫升蛋白，放入烧杯中，加30毫升蒸馏水，即成1：6的鸡蛋白胶体溶液。
二、实验步骤与实验方法〔一〕、蛋白质的盐析实验用品：鸡蛋白溶液、饱和硫酸铵或硫酸钠溶液、试管、胶头滴管等。
实验方法：1、取一只试管注入2毫升的鸡蛋白溶液，慢慢的沿着试管壁参加2~4毫升饱和硫酸铵溶液，便有乳白色的沉淀析出。
〔为什么？因为盐析作用〕说明：向蛋白质溶液中参加某些浓的无机盐溶液后，可以使蛋白质凝聚而从溶液中析出，只种作用叫做盐析。
2、将2毫升的带沉淀的溶液参加6~8毫升的蒸馏水中，沉淀逐渐溶解，证明盐析是个可逆过程。
实验结论：盐析出的蛋白质仍然可以溶解在水中，说明蛋白质盐析后并不影响原来蛋白质的性质。
〔二〕蛋白质的变性实验用品：鸡蛋白溶液、硫酸铜、甲醛、酒精灯、试管夹等实验方法：1、加热：取一只试管参加2毫升鸡蛋白，把试管放在酒精灯上加热，看到的现象是蛋白质凝结。
把凝结的蛋白质放入盛有蒸馏水的试管中，凝结的蛋白不溶解。
说明：蛋白质受热后会发生变性；受热作用下蛋白质的变性是不可逆的。
2、参加重金属盐：取一只试管参加2毫升鸡蛋白，用滴管滴入重金属盐如硫酸铜，试管中的蛋白质凝结。
把凝结的蛋白质放入盛蒸馏水的试管中，凝结的蛋白质不溶解。
说明：在重金属盐的作用下的蛋白质的变性是不可逆的。
3、参加有机化合物：取一只试管参加2毫升鸡蛋白，用滴管参加2毫升的甲醛溶液，看到的现象是试管中的蛋白质凝结。
把凝结的蛋白质放入盛蒸馏水的试管中，凝结的蛋白质不溶解。
实验结论：蛋白质变性的条件是受热、重金属盐以及一些有机化合物如甲醛、苯甲酸等。
〔三〕、蛋白质的颜色反响实验用品：鸡蛋白溶液、浓硝酸、酒精灯、试管、试管夹等。
实验方法：取一只试管参加1毫升的鸡蛋白溶液，用滴管滴入几滴浓硝酸，震荡，无明显现象，用酒精灯微热后，蛋白质凝结，变黄。
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蛋白质的性质实验（二）
蛋白质的等电点测定和沉淀反应
一、蛋白质等电点的测定
1．目的
（1）了解蛋白质的两性解离性质。
（2）学习测定蛋白质等电点的一种方法。
2．原理
蛋白质是两性电解质。
在蛋白质溶液中存在下列平衡：
蛋白质分子的解离状态和解离程度受溶液的酸碱度影响。
当溶液的pH达到一定数值时，蛋白质颗粒上正负电荷的数目相等，在电场中，蛋白质既不向阴极移动，也不向阳极移动，此时溶液的pH值称为此种蛋白质的等电点。
不同蛋白质各有其特异的等电点。
在等电点时，蛋白质的理化性质都有变化，可利用此种性质的变化测定各种蛋白质的等电点。
最常用的方法是测其溶解度最低时的溶液pH值。
本实验借观察在不同pH溶液中的溶解度以测定酪蛋白的等电点。
用醋酸和醋酸钠（醋酸钠混合在酪蛋白溶液中）配制成各种不同pH值的缓冲液。
向诸缓冲溶液中加入酪蛋白后，沉淀出现最多的缓冲液的pH值即为酪蛋白的等电点。
3．器材
4．试剂
（1）0.4％酪蛋白醋酸钠溶液 200mL
取0.4g酪蛋白，加少量水在乳钵中仔细地研磨，将所得的蛋白质悬胶液移入200 mL锥形瓶内，用少量40～50 ℃的温水洗涤乳钵，将洗涤液也移入锥形瓶内。
加入10 mL1 mol／L醋酸钠溶液。
把锥形瓶放到50℃水浴中，并小心地旋转锥形瓶，直到酪蛋白完全溶解为止。
将锥形瓶内的溶液全部移至 100 mL容量瓶内，加水至刻度，塞紧玻塞，混匀。
5．操作
（1）取同样规格的试管4支，按下表顺序分别精确地加入各试剂，然后混匀。
（2）向以上试管中各加酪蛋白的醋酸钠溶液1mL，加一管，摇匀一管。
此时1、2、3、4 管的pH依次为5.9、5.3、4.7、3.5。
观察其混浊度。
静置10分钟后，再观察其混浊度。
最混浊的一管的pH即为酪蛋白的等电点。
二、蛋白质的沉淀及变性
1．目的
（1）加深对蛋白质胶体溶液稳定因素的认识。
（2）了解沉淀蛋白质的几种方法及其实用意义。
（3）了解蛋白质变性和沉淀的关系。
2．原理
在水溶液中的蛋白质分子由于表面生成水化层和双电层而成为稳定的亲水胶
体颗粒，在一定的理化因素影响下，蛋白质颗粒可因失去电荷和脱水而沉淀。
蛋白质的沉淀反应可分为两类。
（1）可逆的沉淀反应此时蛋白质分子的结构尚未发生显著变化，除去引起沉淀的因素后，蛋白质的沉淀仍能溶解于原来的溶剂中，并保持其天然性质而不变性。
如大多数蛋白质的盐析作用或在低温下用乙醇（或丙酮）短时间作用于蛋白质。
提纯蛋白质时，常利用此类反应。
（2）不可逆沉淀反应此时蛋白质分子内部结构发生重大改变，蛋白质常变性而沉淀，不再溶于原来溶剂中。
加热引起的蛋白质沉淀和凝固，蛋白质和重金属离子或某些有机酸的反应都属于此类。
蛋白质变性后，有时由于维持溶液稳定的条件仍然存在（如电荷），并不析出。
因此变性蛋白质并不一定都表现为沉淀，而沉淀的蛋白质也未必都已变性。
3．试剂和材料
（1）蛋白质溶液 500mL
5％卵清蛋白溶液或鸡蛋清的水溶液（新鲜鸡蛋清：水= 1∶9）
4．操作
（1）蛋白质的盐析无机盐（硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等）的浓溶液能析出蛋白质。
盐的浓度不同，析出的蛋白质也不同。
如球蛋白可在半饱和硫酸铵溶液中析出，而清蛋白则在饱和硫酸铵溶液中才能析出。
由盐析获得的蛋白质沉淀，当降低其盐类浓度时，又能再溶解，故蛋白质的盐析作用是可逆过程。
加5％卵清蛋白溶液5 mL于试管中，再加等量的饱和硫酸铵溶液，混匀后静置数分钟则析出球蛋白的沉淀。
倒出少量混浊沉淀，加少量水，观察是否溶解，为什么？将管内容物过滤，向滤液中添加硫酸铵粉末到不再溶解为止，此时析出的沉淀为清蛋白。
取出部分清蛋白，加少量蒸馏水，观察沉淀的再溶解。
（2）重金属离子沉淀蛋白质重金属离子和蛋白质结合成不溶于水的复合物。
取1支试管，加入蛋白质溶液2 mL，再加3％硝酸银溶液1～2滴，振荡试管，有沉淀产生。
放置片刻，倾去上清液，向沉淀中加入少量的水，沉淀是否溶解？为什么？
（3）某些有机酸沉淀蛋白质取1支试管，加入蛋白质溶液2 mL，再加入1mL 5％三氯乙酸溶液，振荡试管，观察沉淀的生成。
放置片刻，倾出上清液，向沉淀中加入少量水，观察沉淀是否溶解。
（4）有机溶剂沉淀蛋白质取1支试管，加入2 mL蛋白质溶液，再加入2 mL95％乙醇。
混匀，观察沉淀的生成。
（5）乙醇引起的变性和沉淀取3支试管，编号。
依下表顺序加入试剂：
振摇混匀后，观察各管有何变化。
放置片刻，向各管内加水8 mL，然后在第 2、3号管中各加一滴甲基红，再分别用0.1mol／L醋酸溶液及0.05 mol／L碳酸钠溶液中和之。
观察各管颜色的变化和沉淀的生成。
每管再加0.1mol／L盐酸溶液数滴，观察沉淀的再溶解。
解释各管发生的全部现象。
思考题
何谓蛋白质的等电点和沉淀反应？有何实用意义？
实验总结
蛋白质的等电点测定和沉淀反应
（一）蛋白质等电点的测定
（二）蛋白质的沉淀及变性
（1）蛋白质的盐析
（2）重金属离子沉淀蛋白质（3）某些有机酸沉淀蛋白质
（4）有机溶剂沉淀蛋白质（5）乙醇引起的变性和沉淀
（三）尿蛋白定性检验。