protein structure生物化学生物化学生物化学生物化学生物化学生物化学生物化学生物化学
生物化学第八版第一章蛋白质的结构与功能
Database）
收集了大量最新的蛋白质一级结构及其他资料， 为蛋白质结构与功能的深入研究提供了便利。
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二、多肽链的局部主链构象为蛋白质 二级结构
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（二）α -螺旋结构是常见的蛋白质二级结构
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（三）-折叠使多肽链形成片层结构
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（四）-转角和无规卷曲在蛋白质分子中 普遍存在
-转角
无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部 分肽链结构。
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（五）二级结构可组成蛋白质分子中的模体
在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具 有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一 个有规则的二级结构组合，被称为超二级结构。
蛋白质分子中20种氨基酸残基的某些基团还可被 甲基化、甲酰化、乙酰化、异戊二烯化和磷酸化 等。
这些翻译后修饰，可改变蛋白质的溶解度、稳定 性、亚细胞定位和与其他细胞蛋白质相互作用的 性质等，体现了蛋白质生物多样性的一个方面。
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三、20种氨基酸具有共同或特异的理化性质
（一）氨基酸具有两性解离的性质
能基因组与蛋白质组计划的展开 ，使蛋白 质结构与功能的研究达到新的高峰 。
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第一节 蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
目录
蛋白质的生物学重要性 1. 蛋白质是生物体重要组成成分 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细 胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是生物体中含量最丰富的生 物大分子，约占人体固体成分的45%，而在 细胞中可达细胞干重的70%以上。
生物化学第一章蛋白质的结构与功能
1. 非极性疏水性氨基酸 甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 glycine alanine valine leucine isoleucine Gly Ala Val Leu Ile G A V L I F P
5.97 6.00 5.96 5.98 6.02 5.48
苯丙氨酸 phenylalanine Phe 脯氨酸 proline Pro
（四）氨基酸残基的侧链对二级结构形成 的影响
蛋白质二级结构是以一级结构为基础的。
一段肽链其氨基酸残基的侧链适合形成-螺旋
或β-折叠，它就会出现相应的二级结构。
四、蛋白质的三级结构
（一） 定义
整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
主要的维系键： 疏水键、离子键、氢键和 Van der Waals力等。
结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空
间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。
主要的维系键：
氢键
蛋 白 质 立 体 结 构 原 由于C=O双键中的π 电子云与N原子上的未共用电子对发生 则 “电子共振”，使肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转。
（一）肽单元
肽键平面——由于肽键具有部分双键的性质，使 参与肽键构成的六个原子被束缚在同一平面上，
如：糖蛋白、脂蛋白、磷蛋白、金属蛋白等
* 根据蛋白质形状 纤维状蛋白质：多为结构蛋白，难溶于水 球状蛋白质：多数具有生理活性，多数可溶
如酶、免疫球蛋白等等
分类 脂蛋白
糖蛋白 核蛋白 磷蛋白
结合蛋白质及其辅基 辅基 举例 脂类 血浆脂蛋白（VLDL、 LDL、HDL等） 糖基或糖链 胶原蛋白、纤连蛋白等 核酸 磷酸基团 核糖体 酪蛋白（casein）
生物化学部分名词解释
生物化学部分名词解释生物化学是一门研究生物体内化学成分和化学过程的学科，通过对生物体内分子结构、化学反应和能量转化等方面的研究，揭示生命现象的化学基础。
本文将对一些生物化学中常见的名词进行解释，帮助读者更好地理解这一学科。
1. 蛋白质（Protein）蛋白质是由氨基酸组成的多肽链，是生物体内最基本的有机大分子。
它在细胞组织、骨骼、肌肉和酶等方面起着重要的结构和功能作用。
蛋白质的组成和结构决定了其功能和性质。
2. 核酸（Nucleic Acid）核酸是生物体内携带和传递遗传信息的大分子，包括DNA（脱氧核酸）和RNA（核糖核酸）两种类型。
DNA是构成基因的主要材料，携带了生物个体的遗传信息。
RNA则在基因表达和蛋白质合成过程中起作用。
3. 酶（Enzyme）酶是一类能够催化生物体内化学反应的蛋白质，其作用方式是降低反应的活化能，加快反应速率。
酶在生物体内参与了各种代谢过程，如消化、呼吸和免疫等，是维持生命活动的重要催化剂。
4. 代谢（Metabolism）代谢是生物体内化学反应的总体称谓，包括物质的合成和分解过程。
代谢是维持生命活动和细胞生长发育所必需的，能够提供细胞所需的能量和营养物质。
5. 糖（Carbohydrate）糖是生物体内最常见的一种有机化合物，主要功能是提供能量和构建细胞壁等。
糖可以分为单糖、双糖和多糖，其中葡萄糖是细胞代谢的主要能源。
6. 脂质（Lipid）脂质是一类在非极性溶剂中溶解、在极性溶剂中难溶解的有机化合物，包括脂肪和脂类。
脂质在生物体内起到能量储存、细胞膜结构和信号调节等功能。
7. 细胞膜（Cell Membrane）细胞膜是包围细胞的一层薄膜，由磷脂双层和蛋白质构成。
细胞膜起到了物质进出细胞的控制和细胞内外环境的分隔调节作用，是维持细胞内稳态的重要结构。
8. 酸碱平衡（Acid-Base Balance）酸碱平衡是指维持体液中正常酸碱度的稳定状态。
生物体内许多生命活动需要在特定的酸碱条件下进行，而酸碱平衡的失调会对生物体产生严重的影响。
生物化学名词解释
生物化学名词解释《生物化学》——名词解释氨基酸（amino acids）:是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连接在α-碳上。
氨基酸是肽和蛋白质的构件分子。
必需氨基酸（essential amino acids）：指人（或其它脊椎动物）自己不能合成，需要从饮食中获得的氨基酸，例如赖氨酸、苏氨酸等氨基酸。
非必需氨基酸（nonessential amino acids）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成的，不需要由饮食供给的氨基酸，例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。
等电点（pI，isoelectric point）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。
茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
肽键（peptide bond）：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。
肽（peptides）：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。
蛋白质一级结构(primary structure)：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
层析(chromatography)：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
离子交换层析(ion-exchange column chromatography)：使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱分离离子化合物的层析方法。
透析（dialysis）：通过小分子经半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。
凝胶过滤层析(gel filtration chromatography)：也叫做分子排阻层析（molecular-exclusion chromatography）。
一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。
生物化学 名词解释
四、名词解释1 ． peptide unit —肽单元，是指一个氨基酸的α - 羧基与另一个氨基酸的α - 氨基脱水生成的酰胺键称为肽键。
参与肽键形成的 6 个原子（ C a 1 、 C 、 O 、 N 、 H 、 C a2 ) 位于同一平面， Ca 1 和 C a 2 在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的 6 个原子构成所谓的肽单元。
2 ． motif —模体，是具有特殊功能的超二级结构，由两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。
一个模体总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊的功能。
3 ． cooperativity —协同效应，指一个亚基与其配体（ Hb 中的配体为 O 2 ）结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力。
如果能促进作用称为正协同效应；反之，则为负协同效应。
4 ． electrophoresis —电泳，指带电粒子在电场中向带相反电荷一极泳动的现象。
5 ． salt precipitation —盐析，指将中性盐加入蛋白质溶液中，使蛋白质水化膜脱去，电荷被中和，导致蛋白质在水溶液中的稳定因素去除而沉淀。
6 ．分子病—指蛋白质分子中起关键作用的氨基酸残基缺失或被替代，都会严重影响空间构象乃至生理功能，甚至导致疾病产生。
这种蛋白质发生变异所导致的疾病，被称之为分子病。
其病因为基因突变所致。
7 ． primary structure of protein —一级结构，是蛋白质分子中，从 N- 端到 C- 端的氨基酸排列顺序。
8 ． chromatography —层析，是蛋白质分离纯化的重要手段之一，待分离蛋白溶液（流动相）经过一种固态物质时，根据溶液中待分离的蛋白质颗粒大小、电荷多少及亲和力等，将待分离的蛋白质组分在两相中反复分配，并以不同的速度流经固定相而达到分离蛋白质的目的。
9 ． protein coagulation —蛋白质凝固作用，指蛋白质经强酸、强碱作用发生变性后，仍能溶解于强酸或强碱溶液中，若将 pH 调至等电点，则变性蛋白立即结成絮状的不溶解物，此絮状物仍能溶解于强酸或强碱溶液中。
生物化学名词解释
生物化学名词解释生物化学是研究生命体的化学组成、结构、功能和相互作用的科学领域。
在生物化学中，有许多重要的名词需要我们理解和解释。
本文将对一些常见的生物化学名词进行解释，帮助读者更好地理解这些概念。
1. 蛋白质（Protein）蛋白质是由氨基酸组成的复杂有机分子。
它们在生物体内起着多种不同的功能，包括结构支持、酶催化、免疫防御等。
蛋白质的结构包括四级结构：一级结构是由氨基酸序列决定，二级结构包括α-螺旋和β-折叠等，三级结构指的是蛋白质的立体结构，而四级结构是多个蛋白质相互组合形成的复合体。
2. 核酸（Nucleic Acid）核酸是生物体内储存和传递遗传信息的分子。
主要包括DNA（脱氧核糖核酸）和RNA（核糖核酸）两种类型。
DNA是双链结构，携带着生物体的遗传信息，而RNA则在蛋白质合成过程中起着载体和转录的作用。
3. 酶（Enzyme）酶是一种催化剂，可以促进化学反应的进行，但本身并不参与反应。
酶可以降低活化能，加速生物体内的代谢过程。
每个酶都对应特定的底物，酶与底物结合形成酶-底物复合物，催化底物转化为产物。
4. 代谢（Metabolism）代谢是生物体内所有化学反应的总和，包括合成与降解反应。
代谢可以分为两个相互作用的过程，即合成物质的合成代谢和降解物质的分解代谢。
代谢的正常进行对维持生物体的生命活动至关重要。
5. 糖类（Carbohydrate）糖类是生物体内最常见的有机物之一，是生物体主要的能量来源。
糖类分为单糖、双糖和多糖，其中葡萄糖是细胞能量代谢的重要物质。
糖类在细胞膜结构、细胞识别和信号传导等方面也起着重要作用。
6. 脂质（Lipid）脂质是一类在非极性溶剂中溶解而不溶于水的生物分子。
脂质包括脂肪、磷脂、固醇等。
脂质在生物体内具有能量储存、结构支持和信号传导等多种功能。
7. 细胞膜（Cell Membrane）细胞膜是细胞的外部边界，由磷脂双层和膜蛋白构成。
细胞膜具有选择性通透性，可以控制物质的进出。
高级生物化学名词解释（重点）
高级生物化学名词解释（重点）高级生物化学名词解释(考试重点)1. 肽键(peptide bond)：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。
2. 肽(peptide)：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。
通常，由≤10个氨基酸通过肽键连接在一起的线性序列叫寡肽；10~40个氨基酸通过肽键连接在一起的线性序列叫多肽；≥40个氨基酸通过肽键连接在一起的线性序列叫蛋白质。
但非绝对划分。
3. 蛋白质的化学结构：肽链数目、端基组成、氨基酸残基序列和二硫键位置。
4. 蛋白质一级结构(protein primary structure)：指蛋白质氨基酸残基从N末端到C末端的排列顺序或氨基酸序列。
5. 蛋白质二级结构(protein secondary structure)：指肽链主链不同肽段通过自身的相互作用，形成氢键，沿某一主轴盘旋折叠而形成的局部空间结构，是蛋白质结构的构象单元，通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持。
常见的有α-螺旋、β-折叠、β-转角、Q环和无规则卷曲等。
6. 蛋白质三级结构(protein tertiary structure)：是指多肽链在二级结构的基础上，通过氨基酸侧链之间的疏水相互作用，借助氢键、范德华力和盐键维持力使α-螺旋、β-折叠、β-转角等进一步盘旋、折叠形成特定的构象。
7. 蛋白质四级结构(protein quaternary structure)：多亚基蛋白质的三维结构。
实际上是具有三级结构多肽（亚基）以适当方式聚合所呈现的三维结构。
8. 超二级结构(super-secondary structure)：也称为基元(motif)。
在蛋白质特别是球状蛋白质中，由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件单元。
9. 结构域(domain)：对于较大的蛋白质分子或亚基，多肽链往往由多个相对独立的三维实体缔合成三级结构。
生物化学考研精解名词解释答案(上)版
生化考研精解名词解释答案（上）温馨提示：部分解释不是采自教材，如有疑问，请参考课本！第一章糖类（p6）6.构型（configuration）：在立体化学中，因分子中存在不对称中心而产生的异构体中的原子或取代基团的空间排列关系。
有D型和L型两种。
构型的改变要有共价键的断裂和重新组成，从而导致光学活性的变化。
7.构象（conformation）：分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排列。
指一组结构而不是指单个可分离的立体化学形式。
构象的改变不涉及共价键的断裂和重新组成，也无光学活性的变化。
12.差向异构体（epimer）：在立体化学中，含有多个手性碳原子的立体异构体中，只有一个手性碳原子的构型不同，其余的构型都相同的非对映体叫差向异构体。
14.异头碳（anomeric carbon）：单糖由直链变成环状结构时，羰基碳原子成为新的手性中心，导致C1差向异构化，产生两个非对映异构体。
在环状结构中，半缩醛碳原子称为异头碳原子。
15.半缩醛（hemiacetal）：醛基和一个醇基缩合形成的产物。
通过该反应，使单糖形成环状结构。
16.变旋（mutarotation）：当一种旋光异构体如糖，溶于水中转变成几种不同旋光异构体的平衡混合物时，随着时间而发生的旋光变化。
18.糖苷键（glycosidic bond）：一个单糖或糖链还原端半缩醛上的羟基与另一个分子(如醇、糖、嘌呤或嘧啶)的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛键或缩酮键。
常见的糖苷键有O-糖苷键和N-糖苷键。
19.还原糖（reducing sugar）：能够还原斐林(H.von Fehling)试剂或托伦斯(B.Tollens)试剂的糖称为还原糖，所有的单糖（除二羟丙酮），不论醛糖、酮糖都是还原糖。
大部分双糖也是还原糖，蔗糖例外。
22.淀粉（starch）：由D-葡萄糖单体组成的同聚物。
包括直链淀粉和支链淀粉两种类型，为植物中糖类的主要贮存形式。
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键相连，并承担特定的生物学功能。
结构域与分子整体以共价键相连 具有相对独立的空间构象和生物学功能
同一蛋白质中的结构域可以相同或不同，不
同蛋白质中的结构域也可能相同或不同
Tertiary structure of protein
蛋白质的三级结构(Tertiary structure )是指在一 条多肽链中所有原子的整体空间排布，包括主链和 侧链。三级结构的形成使得在序列中相隔较远的氨 基酸侧链相互靠近。
primary structure of protein
一级结构(primary structure)是指蛋白质的多肽
链中氨基酸的排列顺序；主要靠肽键维系。 二～四级结构称为蛋白质的空间结构，或空间构
象；主要靠次级键(noncovalent bond )维系，尤
其是疏水键(hydrophobic bond)。 一级结构体现生物信息：20n ………….多样
supersecondary structure and domain of protein 1、超二级结构( supersecondary structure ) （1）基序或模序（motifs or modules，模体符）
在许多蛋白质中，有两个或三个具有二级结构的肽段
在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，称为
运动蛋白、防御蛋白、营养蛋白、储存蛋白、结构蛋白、 毒蛋白，等
3、根据形状分类 纤维蛋白 球状蛋白
侧链交错位于锯齿状结构的上下方；
氢键维系：氢键的方向垂直长轴；
可有顺平行片层和反平行片层结构。 3、其它 （1）肽链主链出现的180°回折部分称β-转角。 （2）蛋白质分子中那些没有确定规律性的部分肽 链构象称为无规卷曲。
影响二级结构形成的因素
次 级 键 介 导 蛋 白 质 高 级 结 构 形 成
模序。这种规则的二级结构的聚集体称为超二级结构， 它们可直接作为三级结构的“建筑块”或结构域
(domain)的组成单位，是蛋白质发挥特定功能的基础.
（2）类型：αα、ββ、βαβ、锌指结构、亮氨酸拉链
2、域结构（domain，结构域） 域结构是在较大的蛋白质分子中
所形成的两个或多个在空间上可明 显区别的局部区域。结构域具有独 特的空间构象，与分子整体以共价
刚性平面(rigid plane)。（CαCONHCα）
Linus Pauling and Robert Corey
肽分类、命名:
2、蛋白质的基本结构形式：
多肽链 (…NHCHCONHCHCO…)
多肽链的方向性：从N末端指向C末端。
3-D Structure of Protein Conformation of protein
Classification of protein
1、按照组成分类：单纯蛋白、结合蛋白 单纯蛋白simple protein：只有氨基酸组分 结合蛋白conjugated protein：氨基酸组分 ＋其他组分（辅基prosthetic group） 2、按照生物功能分类：酶、调节蛋白、转运蛋白、
长度缩短：球形、椭球形、杆状，等
多数同时含有α-螺旋和β-折叠
氨基酸位置由侧链极性决定：非极性（内）、极性（表 面，氢键、范德华力、二硫键
功能区：表面或特定部位
myoglobin
myoglobin
Quaternary structure of protein
Section 3
Molecular structure of proteins
一、蛋白质的基本结构形式
1、连接方式：肽键
肽键(peptide bond)：一个氨基酸的羧基与
另一氨基酸的氨基缩水而成的酰胺键称为肽键。 （…CONH…） 肽平面或肽单元(peptide unit)：由肽键中的 四个原子和与之相邻的两个碳原子共同构成的
α-helix
1、α-螺旋(α-helix)
右手螺旋：3.6个AA/圈，螺距0.54nm；
氢键维系：链内氢键（AA1…AA4），平行长轴；
侧链伸出螺旋
2、β-折叠(β-pleated sheet)
2、β-折叠(β-pleated sheet)
多肽链充分伸展，肽平面折叠成锯齿状；
寡聚蛋白中亚基的立体排布及相互作用。
亚基(subunit)：寡聚蛋白中的单条独立的多肽
链，具有独立的一、二、三级结构，单独存在时 一般无生物学活性。亚基之间以非共价键联系， 亚基可以相同或不同。 亚基之间以非共价键联系，包括疏水键（主
要）、盐键、氢键、范德华力
亚基可以相同或不同
hemoglobin
一级结构是空间结构及生物活性的基础…..特异 一级结构的连接键：肽键（主要）、二硫键
Secondary structure of protein
蛋白质的二级结构( Secondary structure)是指多肽 链骨架（backbone）中原子的局部空间排列，不涉及 侧链的构象，也就是该肽段主链骨架原子的相对空间 位置，主要有α-螺旋(α-helix） 、β-折叠(β- sheet)、 β-转角(β- turn)和无规则卷曲(random coil)。维持二 级结构的力量为氢键。