氨基酸 蛋白质 核酸
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有机化学ppt-氨基酸蛋白质
蛋白质能够形成稳定亲水胶体溶液，主要有两方面的原因： 形成保护性水化膜。粒子带有同性电荷。
如果改变条件，破坏蛋白质的稳定因素，就可以使蛋白质分 子从溶液中凝聚并析出。这种现象称为蛋白质的沉淀。
盐析法：在蛋白质溶液中加入大量盐[如 NaCl、硫酸铵、 Na2SO4等]，由于盐既是电解又是亲水性的物质，它能破坏蛋白 质的水化膜，因此当加入的盐达到一定的浓度时，蛋白质就会从 溶液中沉淀析出，盐浓度变稀时蛋白质溶解，为可逆沉淀。
2.氨基酸的分类
(1)据氨基和羧基的相对位置分为α-氨基酸、β-氨基酸 和γ—氨基酸，与人关系最为密切的是α-氨基酸。
R αCH COOH NH2
α 氨基酸
R β CH α CH2COOH NH2
β 氨基酸
R γ CH β CH2αCH2COOH NH2
γ 氨基酸
（2）按分子中氨基和羧基的数目分为
系统命名法： 氨基酸的命名可以采用系统命名法，与羟基酸的命名相似 ，即以羧酸为母体，氨基为取代基，称为“氨基某酸”。 氨基的位置，习惯上用希腊字母α、β、γ等来表示，并写在 氨基酸名称前面。
CH3CH CHCOOH CH3 NH2
α-氨基--甲基丁酸
CH2CH COOH NH2
α-氨基--苯基丙酸
习惯命名法： 氨基酸多根据其来源或某些特性使用俗名，有时还用中文 或英文缩写符号表示。 α-氨基乙酸因具有甜味俗名甘氨酸，中文缩写为“甘”， 英文缩写为“Gly”。天门冬氨酸是因最初是从植物天门冬的幼 苗中分离出来而得名，中文缩写“天”， 英文缩写为“Asp”。
负离子存在。在一定介质时，主要以两性离子存在。
R CH COOH
NH3+ （Ⅰ） 正离子
OH- R CH COO- OH-
如果改变条件，破坏蛋白质的稳定因素，就可以使蛋白质分 子从溶液中凝聚并析出。这种现象称为蛋白质的沉淀。
盐析法：在蛋白质溶液中加入大量盐[如 NaCl、硫酸铵、 Na2SO4等]，由于盐既是电解又是亲水性的物质，它能破坏蛋白 质的水化膜，因此当加入的盐达到一定的浓度时，蛋白质就会从 溶液中沉淀析出，盐浓度变稀时蛋白质溶解，为可逆沉淀。
2.氨基酸的分类
(1)据氨基和羧基的相对位置分为α-氨基酸、β-氨基酸 和γ—氨基酸，与人关系最为密切的是α-氨基酸。
R αCH COOH NH2
α 氨基酸
R β CH α CH2COOH NH2
β 氨基酸
R γ CH β CH2αCH2COOH NH2
γ 氨基酸
（2）按分子中氨基和羧基的数目分为
系统命名法： 氨基酸的命名可以采用系统命名法，与羟基酸的命名相似 ，即以羧酸为母体，氨基为取代基，称为“氨基某酸”。 氨基的位置，习惯上用希腊字母α、β、γ等来表示，并写在 氨基酸名称前面。
CH3CH CHCOOH CH3 NH2
α-氨基--甲基丁酸
CH2CH COOH NH2
α-氨基--苯基丙酸
习惯命名法： 氨基酸多根据其来源或某些特性使用俗名，有时还用中文 或英文缩写符号表示。 α-氨基乙酸因具有甜味俗名甘氨酸，中文缩写为“甘”， 英文缩写为“Gly”。天门冬氨酸是因最初是从植物天门冬的幼 苗中分离出来而得名，中文缩写“天”， 英文缩写为“Asp”。
负离子存在。在一定介质时，主要以两性离子存在。
R CH COOH
NH3+ （Ⅰ） 正离子
OH- R CH COO- OH-
二十二章节氨基酸多肽蛋白质和核酸
3) 酰化反响
4〕与甲醛的反响：
〔2〕羧基的反响 1〕酸性
2〕酯化反响
3〕脱羧反响
〔3〕氨基、羧基共同参与的反响
1〕与水合茚三酮反响〔可用来鉴别α– 氨基酸〕： α-氨基酸可以和水合茚三酮发生呈紫色的反响：
O
OH O
+RCH O C H
OH
O
N2H
水合茚三酮
OO N
O OH
兰紫色
2) 成肽反响
第二十二章 氨基酸、多肽、蛋白质和核酸
(Amino acids、proteins and nucleic acids)
第二十二章
氨基酸、多肽、蛋白质和核酸 (Amino acids、proteins and nucleic acids)
一. 氨基酸的构造和命名 二. 氨基酸的性质 三. α – 氨基酸的合成 四. 多 肽 五. 核 酸
2.α-氨基酸的构型： 组成蛋白质的氨基酸的α-C均为手性碳，因此都具有
旋光性，且以L-型为主。
α-C为决定构型的碳原子：
3. 命名：由来源、性质命名。
氨基酸构型习惯用D、L标记，主要看α– 位手性碳， NH2 在右为D – 型， NH2在左为L – 型。
COOH
H 2N
H
CH3
L – 丙氨酸
自然界存在的氨基酸一般都是α– 氨基酸，而且是L–型。
O
O
RCH O C+ HCl RCH O CH Cl
N3H
N3H
O
O
RCH O C+NaOHRCH O C N+a
N3H
N2H
O R CHC O
NH2
OH H+
O R CHC O
4〕与甲醛的反响：
〔2〕羧基的反响 1〕酸性
2〕酯化反响
3〕脱羧反响
〔3〕氨基、羧基共同参与的反响
1〕与水合茚三酮反响〔可用来鉴别α– 氨基酸〕： α-氨基酸可以和水合茚三酮发生呈紫色的反响：
O
OH O
+RCH O C H
OH
O
N2H
水合茚三酮
OO N
O OH
兰紫色
2) 成肽反响
第二十二章 氨基酸、多肽、蛋白质和核酸
(Amino acids、proteins and nucleic acids)
第二十二章
氨基酸、多肽、蛋白质和核酸 (Amino acids、proteins and nucleic acids)
一. 氨基酸的构造和命名 二. 氨基酸的性质 三. α – 氨基酸的合成 四. 多 肽 五. 核 酸
2.α-氨基酸的构型： 组成蛋白质的氨基酸的α-C均为手性碳，因此都具有
旋光性，且以L-型为主。
α-C为决定构型的碳原子：
3. 命名：由来源、性质命名。
氨基酸构型习惯用D、L标记，主要看α– 位手性碳， NH2 在右为D – 型， NH2在左为L – 型。
COOH
H 2N
H
CH3
L – 丙氨酸
自然界存在的氨基酸一般都是α– 氨基酸，而且是L–型。
O
O
RCH O C+ HCl RCH O CH Cl
N3H
N3H
O
O
RCH O C+NaOHRCH O C N+a
N3H
N2H
O R CHC O
NH2
OH H+
O R CHC O
5-2 氨基酸_蛋白质_核酸
NH2 CH2-COOH + H+ NH2 R–CH–COO－ CH2-COO- + H2O NH2 CH2-COOH
为什么NH3+ NH2能结合 H＋ R–CH–COOH H＋ R–CH–COOH H+ － OH－ OH ＋
NH2 负离子
(强碱中)
NH2
NH3 正离子
(强酸中) R–CH–COO － NH3 ＋ 两性离子(内盐中)
4、n个氨基酸分子之间通过缩聚(一个氨基酸分子中氨
基上的氢原子与相邻氨基酸分子羧基中的羟基结合成水 分子)后可得n肽，过程中形成了(n－1)个肽键。今有一 种“多肽”，其分子式为C55H70O19N10 ，已知将它彻底 水解后只得到下列四种氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、苯丙
氨酸、谷氨酸。问：
(1)这个多肽是
教材 P103
第二题： 4种
O
O CH 2 C OH
H2 N CH2 C NH
O
O C OH
H2 N CH C NH CH CH3 CH3
O
H2 N CH2 C NH O
O CH C OH
CH3 O H2 N CH C NH CH2 C OH CH3
讨论： 教材 P111 第3题
27种
若题目改成：“在一定条件下生成的同时 含有三种氨基酸的链状三肽共有多少种？” 答案为多少？ 6种
当溶液中的氨基酸主要以两性 R–CH–COO － 离子的形式存在时，氨基酸在水中 NH3 ＋ 的溶解度最小，可以形成晶体析出。
不同的氨基酸出现这种情况的pH值各不相同。
利用这一差异，可以通过控制溶液PH值的 分离氨基酸及多肽或蛋白质。 （2）成肽（缩合）反应
2NH2CH2COOH→ O
为什么NH3+ NH2能结合 H＋ R–CH–COOH H＋ R–CH–COOH H+ － OH－ OH ＋
NH2 负离子
(强碱中)
NH2
NH3 正离子
(强酸中) R–CH–COO － NH3 ＋ 两性离子(内盐中)
4、n个氨基酸分子之间通过缩聚(一个氨基酸分子中氨
基上的氢原子与相邻氨基酸分子羧基中的羟基结合成水 分子)后可得n肽，过程中形成了(n－1)个肽键。今有一 种“多肽”，其分子式为C55H70O19N10 ，已知将它彻底 水解后只得到下列四种氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、苯丙
氨酸、谷氨酸。问：
(1)这个多肽是
教材 P103
第二题： 4种
O
O CH 2 C OH
H2 N CH2 C NH
O
O C OH
H2 N CH C NH CH CH3 CH3
O
H2 N CH2 C NH O
O CH C OH
CH3 O H2 N CH C NH CH2 C OH CH3
讨论： 教材 P111 第3题
27种
若题目改成：“在一定条件下生成的同时 含有三种氨基酸的链状三肽共有多少种？” 答案为多少？ 6种
当溶液中的氨基酸主要以两性 R–CH–COO － 离子的形式存在时，氨基酸在水中 NH3 ＋ 的溶解度最小，可以形成晶体析出。
不同的氨基酸出现这种情况的pH值各不相同。
利用这一差异，可以通过控制溶液PH值的 分离氨基酸及多肽或蛋白质。 （2）成肽（缩合）反应
2NH2CH2COOH→ O
氨基酸、蛋白质与核酸
将醛、氨和氢氰酸在加热和加压下反应生成α-氨基腈，后者 水解可得到α-氨基酸。例如：
C6H5CH2CHO
NH3 HCN
C6H5CH2CHCN H2O
NH2
C6H5CH2CHCO2H 74% NH2
该方法中使用的氢氰酸剧毒，操作不便，因而进行了许多改 进，如海因(Heidantoin)法就是用醛、碳氨和氰化钠反应先生 成海因，然后水解得α-氨基酸。例如：
HNCHCO-NH-多肽-CO2H
NO2 R
R'
O2N
HNCHCO2H + H2NCHCO2H + ......
H3O+
2 艾德曼(Edman)降解
PhN=C=S + H2NCHCO-NH-多肽-CO2H PhNH-C HNCHCO-NH-多肽-CO2H
RO
Ph N S
S
R PTC衍生物
R HCl
NH + H2N-多肽-CO2H (or CF3CO2H)
(Ananine)MeCH(NH2)CO2H
缬氨酸(Valine)i-Pr-CH(NH2)CO2H 8.9
2.32 9.62
亮氨酸(Leucine)i-Bu-
2.4
2.36 9.60
CH(NH2)CO2H
异亮氨酸(Isoleucine)s-Bu-
4.1
2.36 9.60
CH(NH2)CO2H
蛋氨酸(Methionine)
S
17.2.2 多肽的结构分析
多肽链之间有-S-S-键连接，或多肽内有-S-S-键连成的环。 在测定多肽的氨基酸组分之前，必须首先将-S-S-键断开。
O NH CH C
CH2 S CH2 S NH CH C
氨基酸专业知识
纸电泳 (Paper electrophoresis)
pH < pI, 样品带正电荷，样品点向阴极移动 pH > pI, 样品带负电荷，样品点向阳极移动 pH = pI, 样品不带电荷，样品点不移动
例题与习题
现在有四个氨基酸：苯丙氨酸pI=5.5、脯氨酸pI=6.3、门冬 氨酸pI=2.8和赖氨酸pI=9.7，请问在以下pH条件下进行电 泳，各氨基酸的主要存在形式是什么？在外电场作用下， 移向阳极还是阴极？
H2N CH2 COOH
甘氨酸
HOOC CH2 CH2CH COOH NH2
谷氨酸
H2N CH2CH2CH2CH2CH COOH NH2
赖氨酸
中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸
二、α-氨基酸的构型： 组成蛋白质的氨基酸的α-C均为手性
碳，因此都具有旋光性，且以L-型为主。
特例(Gly)： H2N CH2COOH 甘氨酸(Gly)
α-C为决定构型的碳原子：
CHO HO * H
CH2OH
L-(-)-甘油醛
COOH
H2N * H
H
OH
CH3 L-苏氨酸
COOH
H2N * H
H3C
H
CH2CH3 L-异亮氨酸
三、氨基酸的物理性质（自学）：
1.水溶性：大多氨基酸易溶于水； 2.旋光性：除甘氨酸外，氨基酸都具
有旋光性； 3.熔点较高，一般在200℃以上。
（4）与甲醛的反应：
H R C COOH + HCHO
NH2
H R C COOH
N CH2 N-亚甲基氨基酸
（西佛碱）
ห้องสมุดไป่ตู้
3.羧基的反应： （1）酸性；（2）酯化反应； （3）脱羧反应.
有机化学 蛋白质和核酸
Phe
2）. C-末端测定
羧肽酶法： 羧肽酶只能水解C端氨基酸的肽键。
O O O H2NCH 2CNHCHCNHCHCOH CH2C6H5 CH3
H2O, 羧肽酶
O O O H2NCH2CNHCHCOH + H2NCHCOH CH3 CH2C6H5
新C端 根据各氨基酸放出的先后和含量，就可以推断出C端 氨基酸的种类和次序。 对于大分子蛋白质或较长的肽链，必须结合部分水解 法，利用各个肽片断中的重叠结构推出整个肽链的氨基酸 排列次序。
α-羟基-α氨基酸
α-酮酸
α - 氨基酸中的氨基被氧化剂氧化，或在生物体内酶的作 用下生成α - 亚氨基酸，然后经过水解、脱氨生成α - 酮酸。
3.脱水反应—成肽
O -H2O H2N CH C OH + H NH CH COOH R R
O H2N CH C NH CH COOH R
二肽
肽键
R
4. 与水合茚三酮的反应
pH=9 说明为碱性氨基酸，调pI 应加碱，故pI >9。
2.氨基酸中氨基的性质
（１）与亚硝酸反应
R CH COOH + HNO2 NH2
R CH COOH + N2 + H2O
OH α - 氨基酸中的伯氨基可与亚硝酸反应生成羟基酸， 并放出氮气，根据放出氮气的量可计算出α - 氨基酸的 含量。脯氨酸不含伯氨基除外。
（3）与生物碱试剂作用
+ NH3 Pr COOH
+ Cl 3COO
Pr
NH2 COOH
+ OOCCCl 3
5、蛋白质的变性 蛋白质因受物理或化学因素的影响，改变了分子内部 的特有结构，导致理化性质改变，生理活性丧失的现象称 为蛋白质的变性。
氨基酸、蛋白质和核酸
负离子 正离子 偶极离子
21 氨基酸、蛋白质和核酸
2、与亚硝酸反应
R CH COOH + HNO2 NH2
R CH COOH + N2 OH
氨基酸的一种分析方法，测定放出N2的量可计 算分子中氨基的含量。称Vanslyke氨基氮测定法。
21 氨基酸、蛋白质和核酸
3、与甲醛反 应
氨基酸中的氨基与甲醛发生亲核加成反 应，生成N，N-二羟甲基氨基酸。
COOH H NH2
R
COOH H2N H
R
D-α-氨基酸
L-α-氨基酸
蛋白质水解得到的α-氨 基酸几乎都是L构型。
COOH H2N H
CH3
L-α-丙氨酸
21 氨基酸、蛋白质和核酸
组成蛋白质的20种常见氨基酸
结构
名称
缩写
等电点
NH2CH2COOH
甘氨酸
Gly
5.97
NH2
H3C
C H
COOH 丙氨酸
2．根据蛋白质的溶解性和组成
分类表
3．根据蛋白质分子形状 球状蛋白质和纤维状蛋白质
4．根据蛋白质生物功能 活性蛋白质和非活性蛋白质
2021/7/31
21 氨基酸、蛋白质和核酸
蛋白质的结构
蛋白质的空间结构
蛋白质的二级结构、三级结构和四级结构，称 为蛋白质的高级结构或空间结构。
二级结构是指蛋白质多肽链在空间的走向和排布方式。 蛋白质的二级结构主要有α-螺旋和β-折叠片两种形式。
21 氨基酸、蛋白质和核酸
三、α-氨基酸的化学性质
1、两性性质和等电点 2、与亚硝酸反应 3、与甲醛反应 4、氧化脱氨反应 5、脱羧反应 6、配位反应 7、与茚三酮反应
21 氨基酸、蛋白质和核酸
2、与亚硝酸反应
R CH COOH + HNO2 NH2
R CH COOH + N2 OH
氨基酸的一种分析方法，测定放出N2的量可计 算分子中氨基的含量。称Vanslyke氨基氮测定法。
21 氨基酸、蛋白质和核酸
3、与甲醛反 应
氨基酸中的氨基与甲醛发生亲核加成反 应，生成N，N-二羟甲基氨基酸。
COOH H NH2
R
COOH H2N H
R
D-α-氨基酸
L-α-氨基酸
蛋白质水解得到的α-氨 基酸几乎都是L构型。
COOH H2N H
CH3
L-α-丙氨酸
21 氨基酸、蛋白质和核酸
组成蛋白质的20种常见氨基酸
结构
名称
缩写
等电点
NH2CH2COOH
甘氨酸
Gly
5.97
NH2
H3C
C H
COOH 丙氨酸
2．根据蛋白质的溶解性和组成
分类表
3．根据蛋白质分子形状 球状蛋白质和纤维状蛋白质
4．根据蛋白质生物功能 活性蛋白质和非活性蛋白质
2021/7/31
21 氨基酸、蛋白质和核酸
蛋白质的结构
蛋白质的空间结构
蛋白质的二级结构、三级结构和四级结构，称 为蛋白质的高级结构或空间结构。
二级结构是指蛋白质多肽链在空间的走向和排布方式。 蛋白质的二级结构主要有α-螺旋和β-折叠片两种形式。
21 氨基酸、蛋白质和核酸
三、α-氨基酸的化学性质
1、两性性质和等电点 2、与亚硝酸反应 3、与甲醛反应 4、氧化脱氨反应 5、脱羧反应 6、配位反应 7、与茚三酮反应
常见生物大分子(核酸、蛋白质、多糖)的结构组成
常见生物大分子(核酸、蛋白质、多糖)的结构组成生物大分子是构成生物体的重要组成部分，包括核酸、蛋白质和多糖。
它们在维持生命活动中发挥着重要作用。
本文将生动地介绍这些生物大分子的结构组成，以便更好地理解它们的功能和意义。
首先，让我们来了解核酸。
核酸是生物体内存储和传递遗传信息的重要分子。
核酸由核苷酸组成，而核苷酸又由磷酸基团、五碳糖和氮碱基组成。
在DNA（脱氧核糖核酸）中，五碳糖是脱氧核糖，而在RNA（核糖核酸）中，五碳糖是核糖。
DNA的氮碱基包括腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胸腺嘧啶（T）和胞嘧啶（C），而RNA的氮碱基包括腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胞嘧啶（C）和尿嘧啶（U）。
DNA的双螺旋结构使得它能够存储和维持复杂的遗传信息，而RNA则在蛋白质合成中起着重要的作用。
接下来，我们来介绍蛋白质。
蛋白质是生物体中最为丰富的大分子，是生命活动的主要参与者。
蛋白质由氨基酸组成，而氨基酸通过肽键连接形成肽链。
氨基酸分为20种，它们的特点在于它们的侧链。
侧链的性质不同，使得氨基酸在三维空间中呈现出多样的结构。
蛋白质的结构包括四级结构，即原生、次级、三级和四级结构。
原生结构是指由氨基酸的序列直接决定的线性结构，次级结构是指α-螺旋和β-折叠等，三级结构是指蛋白质的立体结构，而四级结构是指多个蛋白质互相组合形成的复合物。
最后，我们来介绍多糖。
多糖是由多个单糖分子通过糖苷键连接形成的大分子。
多糖的结构和功能多样，包括纤维素、淀粉、糖原和壳聚糖等。
它们在细胞结构和生物体代谢中起着重要作用。
纤维素是植物细胞壁的重要组分，可以提供植物细胞的结构支撑和机械强度。
淀粉是植物体内主要的储能物质，能够提供能量给植物的生长和发育。
糖原是动物体内主要的储能物质，同时也参与调节血糖水平。
壳聚糖是动物和真菌体内重要的结构分子，具有抗菌和抗肿瘤的功能。
综上所述，生物大分子包括核酸、蛋白质和多糖。
核酸在遗传信息的存储和传递中发挥着重要作用，蛋白质是生命活动的主要参与者，而多糖在细胞结构和生物体代谢中起着重要作用。
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+
H3 O
C H3SC H2C H2C HCO O H
NH2
+
C H2=C HCO O C2H5 H3O HO O C C H2C H2C HCO O H
Br(C H2)3Br
+
NH2
NaO C2H5 H3O
N
COOH
H
Chapter 15
精品课件
15.3 氨基酸的性质
15.3.1 氨基酸的物理性质 15.3.2 氨基酸的化学性质
Chapter 15
精品课件
15.3.1 氨基酸的物理性质
1 一般物理性质
熔点 > 200℃ ； 溶于水，不溶于非极性溶剂；
有盐的性质。
Chapter 15
精品课件
表15-2 常见的α-氨基酸的物理性质
Chapter 15
精品课件
http://www.imb-jena.de/IMAGE_AA.html
Chapter 15
精品课件
15.1 氨基酸的分类及结构
15.1.1 分类
15.1.2 命名
15.1.3 结构
Chapter 15
氨基酸的 氨基酸的 氨基酸的
精品课件
15.1.1 氨基酸的分 类
氨基酸
H2N CH COOH R
a-氨基酸是组成蛋白质的基石，蛋白
质与生命起源和生命活动密切相关。
Chapter 15
O
H 3+O
C OH C OH + H2N CH COOH+ R 'OH
R
O
Chapter 15
精品课件
15.2.5 丙二酸酯法合成
CH2(COOC2H5)2 Br2/CCl4
BrCH(COOC2H5)2
O
C NK
C
O
O
C C NCH(COOC2H5)2
O
Chapter 15
精品课件
O
C C N C H(CO O C2H5)2
C H2 C H2 C H2 C H CO O H
NH
CH2CH(NH2)COOH N H
NH2-CNH(CH2)3CH(NH2)-COOH NH
N CH CH C CH2CH(NH2)COOH 精品课N件H
15.1.2 命名
可以用系统命名、俗名、缩写符号表示：
NH2CH2COOH
氨基乙酸， 甘氨酸(中性)，
Chapter 15
精品课件
2 IR谱：
O C O - 1600 cm-1
( 1700 cm-1 没有峰 )
N H 2600~3100 cm-1(强、宽)
Chapter 15
多肽
……
二肽
a-氨基酸
Chapter 15
精品课件
15.2.2 a-卤代酸氨解
H C 3C H C O O H+ N 2 H 3 Cl
H C 3C H C O O H + N H C 4l N H 2
Chapter 15
精品课件
15.2.3 斯特雷克合成法
N H 2 H 3 + O R C H O + N H 3 + H C N R C H C N
Glu
2,6-二氨基己酸， 赖氨酸(碱性)，
赖, Lys
Chapter 15
精品课件
表15-1 常见的a-氨基酸
Chapter 15
精品课件
Chapter 15
精品课件
*人体必需的氨基酸，而人体又不能合成它们
Chapter 15
精品课件
15.1.3 氨基酸的结构
1.结构
R CH COOH
..NH2
精品课件
1.按氨基位置分为：a，b，g，……氨基酸 a-氨基酸：
(1)酸性氨基酸 (2)中性氨基酸 (3)碱性氨基酸
-COOH数 > -NH2数 -COOH数 = -NH2数 -COOH数 < -NH2数
Chapter 15
精品课件
2.根据氨基结构不同可分为：
脯氨酸
色氨酸 精氨酸 组氨酸 Chapter 15
O + NaO C2H5
RX
CO
-O H
N CO
C(CO O C2H5)2 H2O
R
+
H
R CHCOOH
ClC H2C6H5
+
NH2
H3O C6H5C H2C HCO O H
+
ClC H2CO O C2H5 H3O
NH2 HO O C C H2C HCO O H
NH2
ClC H2C H2S C H3
+
N H 2
R C H C O O -
H O C H 2 C H O +N H 3+H C N
Chapter 15
精品课件
H O C H 2 C H C O O
N H 3 +
15.2.4 Gabriel合成法
O R
C C N K + X CH COOR ' -KX
O
O
O
C N CHCOOR '
C R
第15章 氨基酸、蛋白质及核酸
Amino Acids 、Protein and Nuclear Acid
Chapter 15
精品课件
15.1 氨基酸的分类及结构 15.2 氨基酸的来源及制法 15.3 氨基酸的性质 15.4 肽的结构及命名 15.5 多肽的结构测定及合成 15.6 蛋白质的分类、组成和性质 15.7 蛋白质的结构 15.8 核 酸 15.9 核糖核酸和脱氧核糖核酸
CHO
HO H
CH2O H COOH H2N S H C H2O H
L-(-)-丝氨酸
L-甘油醛
COOH H2N S H
HH
COOH
L-(-)-天门冬氨酸
COOH NH S H
CH2 CH2
COOH H2N S H
C H3
C H2
Chapter L1-5(-)-脯氨酸
精品课件
L-(-)-丙氨酸
15.2 氨基酸的来源及制法
(1) R有不同的结构，还可含有官能团，如— OH、— SH等
(2) 是双官能团化合物，有—COOH、—NH2的结构 (3) 有盐的性质，羧基与氨基的距离不同，又有
不同的性质
除甘氨基酸外，α-氨基酸都至少有一个手性
碳原子。
Chapter 15
精品课件
2.D-L标记构型：
甘油醛（丝氨酸）为标准，L-构型
15.2.1 蛋白质的水解 15.2.2 a-卤代酸氨解 15.2.3 斯特雷克合成法 15.2.4 Gabriel合成法 15.2.5 丙二酸酯合成法
Chapter 15
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氨基酸的来源：（1）天然产物酸性水解 （2） 微生物发酵法 （3） 化学合成法
15.2.1 蛋白质水解
蛋白质
H2O H+
甘，Gly
C (H 3 ) C 2 H C H 2 C H N (H 2 C )O O H
4-甲基-2-氨基戊酸， 亮氨酸(中性)，亮,
Leu
H O O C C H C 2 H C 2 H N (H 2 C )O O H N H 2 C (H 2 )4 C H N (H 2 C )O O H
2-氨基戊二酸， 谷 氨酸(酸性)， 谷,