蛋白酶
蛋白酶及其在生物反应中的作用
蛋白酶及其在生物反应中的作用蛋白酶是一类能够水解蛋白质的酶，在生物反应中起着至关重要的作用。
它可以将蛋白质分解成更小的肽链或氨基酸，从而促进代谢过程的进行。
本文将对蛋白酶的分类、结构和功能进行详细介绍，并探讨它在生物反应中的作用。
蛋白酶是根据其水解蛋白质的位置和方式进行分类的。
其中，最重要的分类方式是根据蛋白酶的活性部位。
常见的蛋白酶分类包括胰蛋白酶家族、丝氨酸蛋白酶、硫酸酯酶家族等。
胰蛋白酶家族是一类包含多种酶的大家族，其中最重要的是胰蛋白酶和胃蛋白酶。
胰蛋白酶能够水解多肽链的肽键，将其分解成较小的肽链。
胃蛋白酶则在胃中发挥作用，将蛋白质进一步分解成更小的肽链。
丝氨酸蛋白酶是另一类常见的蛋白酶，其活性部位中存在丝氨酸残基。
丝氨酸蛋白酶在生物体内发挥重要作用，在许多生理过程中起到调节和催化的作用。
硫酸酯酶家族中的酶则在细胞内的一些重要化学反应中起催化作用，如DNA复制和转录。
蛋白酶的结构通常由多个蛋白质亚单位组成，这些亚单位通过非共价键或共价键相互连接。
蛋白酶的活性部位通常位于其三维结构的一部分，该部分对底物具有高度的亲和力。
蛋白酶通常通过使底物与活性部位形成复合物来催化底物的水解。
当酶与底物结合时，酶会通过使底物的肽键断裂来加速水解反应的进行。
蛋白酶在生物反应中扮演着重要的角色。
在消化系统中，蛋白酶能够分解食物中的蛋白质，使其可以被吸收和利用。
此外，蛋白酶在细胞内也起着重要的功能，例如在细胞周期中的调节和细胞凋亡过程中的催化作用。
在疾病诊断和治疗中，蛋白酶也被广泛应用。
许多肿瘤和炎症疾病的进展与蛋白酶的异常表达和活性相关。
通过检测蛋白酶的活性和抑制相关的酶活性，可以提供诊断和治疗这些疾病的依据。
总之，蛋白酶是一类在生物反应中起重要作用的酶。
它们通过水解蛋白质，促进了许多生理过程的进行，如消化、细胞周期调节等。
通过研究蛋白酶的分类、结构和功能，我们可以更好地了解生物反应的机制，为相关疾病的诊断和治疗提供新的思路和方法。
蛋白酶作用
蛋白酶作用蛋白酶是一类能够催化蛋白质水解的酶。
它能够将长链的蛋白质分解成较小的多肽片段或者单个的氨基酸，从而发挥多种生物学功能。
蛋白酶在生物体内发挥着重要的生理和病理作用，可以参与消化、免疫、信号传导、细胞凋亡等生物过程。
下面将详细介绍蛋白酶的作用。
首先，蛋白酶在消化系统中发挥重要作用。
例如，胃蛋白酶能够将食物中的蛋白质分解成小肽片段，从而促进食物的消化和吸收。
胰蛋白酶则进一步将在胃中被胃蛋白酶分解的蛋白质片段分解成更小的多肽或氨基酸，以提供给身体使用。
此外，肠蛋白酶还参与肠道内部分蛋白质的消化。
其次，蛋白酶还在免疫系统中发挥重要作用。
在免疫应答过程中，蛋白酶能够降解抗原并将其呈递给免疫细胞，从而激活免疫系统对外来入侵物进行防御。
此外，蛋白酶还能够参与免疫细胞的迁移和活化，调节免疫细胞间的相互作用。
此外，蛋白酶参与了细胞内的信号传导通路。
许多细胞信号传导通路的激活需要蛋白酶参与。
例如，蛋白酶能够调节许多细胞内的信号分子，如转录因子、激酶和磷酸酶，从而影响细胞的基因表达和代谢活动。
最后，蛋白酶还在细胞凋亡中发挥重要作用。
细胞凋亡是一种重要的程序性细胞死亡方式，它在发育、组织恢复和免疫调控等方面发挥关键作用。
多种蛋白酶参与了细胞凋亡过程，包括半胱氨酸蛋白酶、天冬氨酸蛋白酶和苏氨酸蛋白酶等。
这些蛋白酶能够裁剪和激活关键的细胞凋亡信号蛋白，从而促进细胞凋亡的进行。
总的来说，蛋白酶作为生物体内一类重要的酶类，具有多种生物学功能。
它能够参与消化、免疫、信号传导和细胞凋亡等重要的生物过程，从而维持生物体的正常生理功能。
蛋白酶的研究对于理解生物体内生物化学反应的调节和细胞功能的调控具有重要意义，并且在药物研发和治疗疾病方面有着潜在的应用价值。
蛋白酶的分类及功能主治
蛋白酶的分类及功能主治一、蛋白酶的分类蛋白酶是一类能够将蛋白质分解为特定的肽段或氨基酸的酶类分子。
根据其活性、结构和分解作用的特点，蛋白酶可以分为不同的分类。
1. 依据酶活性•氨基酸序列特异性酶：如胰蛋白酶、酪蛋白酶等，其在特定的氨基酸序列上具有特异的酶解活性。
•内切酶：能够将蛋白质分解为两个或多个短肽段的酶，如胰岛素水解酶。
•外切酶：能够将蛋白质从非肽链的区域进行切割，如肽链C端的内酰胺肽酶。
2. 依据酶结构•酸性蛋白酶：以酸性环境中活性最好的酶，如胃蛋白酶和某些白细胞蛋白酶。
•碱性蛋白酶：在碱性环境中活性较好的酶，如胰凝乳蛋白酶和某些胃蛋白酶。
•中性蛋白酶：在近中性条件下活性较好的酶，如胃蛋白酶、胰蛋白酶和某些白细胞蛋白酶。
3. 其他分类•水解酶：将蛋白质水解为肽段的酶，如胃蛋白酶、胰蛋白酶等。
•降解酶：对蛋白质分子进行降解的酶，如泛素连接酶。
二、蛋白酶的功能主治蛋白酶广泛参与许多重要的生物学过程，对于细胞的生命活动有着重要的调控和参与作用。
下面将介绍几种常见的蛋白酶及其功能主治。
1. 胃蛋白酶•功能：胃蛋白酶主要参与胃液的消化过程，将蛋白质水解为短肽段。
•主治：胃蛋白酶能够降解食物中的蛋白质，促进食物的消化吸收。
2. 胰蛋白酶•功能：胰蛋白酶主要参与肠道的消化过程，将蛋白质水解为肽段和氨基酸。
•主治：胰蛋白酶在肠道内起到消化蛋白质的重要作用，促进蛋白质的消化和吸收。
3. 组氨酸蛋白酶•功能：组氨酸蛋白酶主要参与免疫系统的调节，促进组织修复和免疫反应。
•主治：组氨酸蛋白酶能够调节炎症反应，在伤口修复和免疫应答中发挥重要作用。
4. 粒细胞弹力蛋白酶•功能：粒细胞弹力蛋白酶主要参与结缔组织的修复和重建。
•主治：粒细胞弹力蛋白酶能够降解旧的弹力纤维，促进新的弹力纤维的合成和重建，对于皮肤的弹性和紧致具有重要作用。
5. MMPs蛋白酶•功能：MMPs蛋白酶（基质金属蛋白酶）主要参与细胞外基质的降解和修复。
蛋白酶及其在生物反应中的作用
蛋白酶及其在生物反应中的作用蛋白酶，即蛋白酶类酶，是一种能够催化蛋白质分子内部的肽键切断的酶。
在生物体内，蛋白酶的作用对于生物反应的发生和调控起到了重要的作用。
一、蛋白酶的种类蛋白酶根据其催化肽键的不同位置，可以分为内切酶、外切酶和内外切酶三类。
根据其催化措施的不同，可分为水解酶和肽基转移酶两大类。
1.内切酶内切酶是一类在蛋白质内部特定位点催化肽键水解的酶，具有高度的特异性。
细胞内内切酶作用于蛋白质降解、转运、信号转导等多个方面。
一些细胞凋亡的过程中，内切酶能够裂解并活化某些细胞因子，会引起细胞死亡。
2.外切酶外切酶主要作用于蛋白质的降解过程中，将大分子蛋白质分解成小分子的片段。
外切酶的作用十分重要，能够清除组织中的老化蛋白质、病变蛋白以及感染病毒等。
外切酶还能够发挥抗肿瘤、抗病毒、免疫增强等多种生物学作用。
3.内外切酶内外切酶既能够切割蛋白质内部肽键，也能够切割蛋白质荷载较少的端部肽键。
这种酶的作用在细胞中非常广泛，影响了蛋白质降解、信号传导和细胞分裂等多个生理过程。
二、蛋白酶在生物反应中的作用1.消化与吸收蛋白酶在消化与吸收方面发挥了关键作用。
胃酸进入到胃中后，能够激活胃蛋白酶、酪蛋白酶和胃蛋白肽酶等消化酶，将蛋白质分解为氨基酸。
肠道内的胰蛋白酶和多肽酶进一步作用，消化成氨基酸，最后通过肠壁透过到血液中吸收。
2.信号传导蛋白酶在多种信号传导途径中发挥了重要作用。
一些激素和细胞因子在细胞表面结合特定的受体，激活相关酶，如蛋白激酶、酪氨酸激酶等，形成信号传递通路。
这些酶直接或间接作用于细胞内的蛋白酶，对其进行激活、抑制或降解，形成复杂的信号传递网络。
3.细胞凋亡细胞凋亡是一种自我调节的细胞死亡过程，在机体内起到了重要作用。
破坏细胞内平衡，如DNA损伤，细胞受到较大压力等因素下，会出现凋亡现象。
在细胞凋亡过程中，蛋白酶作用于具有凋亡活化序列的多种蛋白质，引起其水解裂解，形成各种的亚基和片段，进而触发细胞内部的凋亡级联反应。
蛋白酶ppt课件
*
*
（1）木瓜蛋白酶（EC 3.4.22.2）
• 在pH5的弱酸性条件下最稳定。底物不同，它 的最适pH也会改变，酪蛋白最适pH为7，明胶 则为5。 • 最适作用温度一般在65℃,在较高温度下仍然保 持活性，例如在中性条件下70℃加热处理 30min，对牛乳的凝结活性仅下降20%； • 商品化的木瓜蛋白酶中，真正的木瓜蛋白酶一 般只占可溶性蛋白质总量的10%，另外的蛋白 酶还有木瓜凝乳酶、溶菌酶以及木瓜肽酶等。 在肉品嫩化、啤酒加工中有应用。
* Ser-Ser-Cys-Met-Gly-Asp-Ser-Gly-Gly-Pro-Leu-Val-Cys-Lys-Lys-As *
Ser-Gly-Cys-Gln-Gly-Asp-Ser-Gly-GlyPro-Leu-His-Cys-Leu-Val-As
Asp-Ala-Cys-Glu-Gly-Asp-Ser-Gly-Gly-Pro-Phe-Val-Met-Lys-Ser-Pr
• 由三个肽链组成，由双硫键将各部分结 合在一起。胰凝乳蛋白酶原A由245个氨 基酸残基（分子量约为25,000），分子中 有五个双硫键，它没有酶的活性；在胰 蛋白酶和胰凝乳蛋白酶的作用下，裂解 生成了-胰凝乳蛋白酶。
图
1 Cys
胰凝乳蛋白酶原的激活过程示意图
245 胰凝乳蛋白酶原A 胰蛋白酶 15 Arg 16 胰凝乳蛋白酶 146 Tyr B链 15 147 148 149 Ala C链 Thr Asn 245 胰凝乳蛋白酶 Asp Asp 胰凝乳蛋白酶
蛋白酶
第11问题
蛋白酶的分类、常见的种类
3.1.1、蛋白酶的作用
水解蛋白质或多肽中的酰胺键（肽键）。
COOH R1—CH—N—H + HO—C—CH—R2 H O COOH R1—CH—N—C—CH—R2 + H2O H O NH2 NH2
蛋白酶分类
蛋白酶分类蛋白酶是一类能够降解蛋白质的酶，广泛存在于生物体内。
它们在细胞生长、分化、凋亡等过程中起着重要的作用。
根据其催化机制和结构特点，蛋白酶可以分为多种类型。
一、按照催化机制分类1. 水解酶：水解酶是最常见的一类蛋白酶，它们通过加水反应来降解蛋白质。
其中包括丝氨酸蛋白酶、胰凝乳蛋白酶等。
2. 氧化还原酶：氧化还原酶通过氧化还原反应来降解蛋白质。
如谷胱甘肽过氧化物酶等。
3. 脱氨基酶：脱氨基酶通过去除氨基来降解蛋白质。
如天冬氨酸脱羧酶等。
4. 顺电荷转移反应催化剂：顺电荷转移反应催化剂可通过电子传递来加速肽键的断裂，如金属依赖性的胰岛素分泌酶等。
二、按照结构特点分类1. 丝氨酸蛋白酶：丝氨酸蛋白酶是一类结构简单的蛋白酶，其活性部位由含有羟基的丝氨酸和组氨酸残基组成。
如胃蛋白酶、胰凝乳蛋白酶等。
2. 天冬氨酸蛋白酶：天冬氨酸蛋白酶是一类含有两个天冬氨酸残基的活性部位的蛋白质，它们在水解肽键时不需要金属离子的参与，如胃泌素、木质素等。
3. 半胱氨酸蛋白酶：半胱氨酸蛋白酶是一类含有半胱氨基和其他残基（如丝氨基）组成的活性部位的蛋白质。
它们需要还原剂来保持其催化活性，如精胺裂解酶、细胞因子转化脱敏因子等。
4. 金属依赖性蛋白质：金属依赖性蛋白质是一类需要金属离子（如锌、铁等）参与催化的蛋白质。
它们可以分为两类，一类是含有金属离子的活性部位，如胰岛素分泌酶、乳铁蛋白酶等；另一类是通过金属离子辅助催化，如光合作用中的氧化还原酶。
三、按照底物特点分类1. 肽酶：肽酶主要降解肽链而非多肽或蛋白质。
它们可进一步分为内切肽酶和外切肽酶两类。
内切肽酶可将多肽链在特定位置切断，如胰凝乳蛋白酶；而外切肽酶则能够从多肽链末端开始降解，如氨基肽酸内外切酶。
2. 脂解酶：脂解酶主要降解脂质而非蛋白质。
它们包括磷脂酰肌醇二磷脂水解酶、甘油三磷脂水解酶等。
3. 糖化合物水解酶：糖化合物水解酶主要降解糖化合物而非蛋白质。
它们包括α-淀粉酶、β-半乳糖苷酶等。
蛋白酶的结构与功能
蛋白酶的结构与功能蛋白酶是一种重要的酶类分子，它们参与了生命体内多种代谢反应过程，以及信号传导、信号转导等多种生命活动。
本文将从蛋白酶的结构与功能两方面，介绍蛋白酶在生命过程中的作用。
一. 蛋白酶的结构特征蛋白酶是一种酶类分子，它具有多种不同的结构特征。
首先，蛋白酶的结构可以分为两种，一种是胃蛋白酶，这类蛋白酶在酸性环境下活性最高，能够消化食物中的蛋白质。
另一种是胰蛋白酶，这类蛋白酶主要活跃在小肠中，不仅针对摄入的蛋白，对人体本身产生的蛋白质也有降解作用。
其次，蛋白酶的分子结构多种多样。
蛋白酶的分子分为两部分，一部分是酶原，另一部分是活性中心。
其中，酶原是蛋白酶的前体，只有经过某些条件激活后才能成为活性的蛋白酶。
而活性中心则是蛋白酶中最为关键的部位。
通过电镜的研究发现，蛋白酶活性中心主要由许多氨基酸残基组成，而且每种蛋白酶的氨基酸组成都略有差异，具体表现在各蛋白酶的残基位置不尽相同。
另外，蛋白酶的活性中心还有一个特点，即酶作用是拟合作用，也就是和底物拟手套之间的键合作用。
拟合作用主要靠两种配体的相互结合而实现，其中酶的活性中心是一个相当于人类手掌的空穴，底物则是一个相当于手套的分子结构，只有分子结构匹配才能够实现酶活性。
二. 蛋白酶的生物学功能蛋白酶是一大类具有多种不同生物学功能的酶。
它们在调节细胞内的信号转导、蛋白质合成、修饰等多种生理功能过程中，都具有非常重要的作用。
这里列出一些典型的例子，阐述蛋白酶在思想转换、细胞信号转导、蛋白分解等多种生及过程中的作用。
1.思想转换我们平时所说的思想难以转换，主要依靠于一个蛋白酶叫做α-酮酸氧化酶的作用。
这种蛋白酶主要作用于脑部神经元中的代谢途径中，能够转化掉神经元中过多的谷氨酸，从而避免了神经元细胞的死亡，同时使身体能够更加快速高效的进行思想转换。
2. 蛋白质分解蛋白酶主要参与的一大生物化学过程，是蛋白质的降解。
在身体内，由于新陈代谢的需要，身体会将一些旧的坏的蛋白质分解掉。
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蛋白酶与溶菌酶的应用领域
食品工业
蛋白酶和溶菌酶在食品工 业中广泛应用，如制作豆 腐、奶酪、面包等食品， 以及肉类和鱼类的嫩化。
医药领域
蛋白酶和溶菌酶在医药领 域也有应用，如用于制备 药物、诊断试剂和治疗手 段等。
环保领域
蛋白酶和溶菌酶还可应用 于环保领域，如废水处理、 污染物降解等。
04 蛋白酶与溶菌酶的实验研究
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目录
Contents
• 蛋白酶简介 • 溶菌酶简介 • 蛋白酶与溶菌酶的比较 • 蛋白酶与溶菌酶的实验研究 • 结论与展望
01 蛋白酶简介
蛋白酶的定义
01
蛋白酶是一种能够水解蛋白质的 酶，它能够将蛋白质分解成较小 的肽段和氨基酸。
02
蛋白酶广泛存在于生物体内，参 与多种生理过程，如消化、细胞 凋亡、免疫反应等。
溶菌酶研究展望
针对溶菌酶的抗菌机理和应用效果，未来研究应进一步深入。同时，寻求溶菌酶与其他抗菌物质的协同作用，以 提高抗菌效果也是研究的重要方向。此外，开发新型溶菌酶或改进现有溶菌酶的生产工艺也是未来的研究重点。
THANKS
蛋白酶的分类
根据作用方式的不同，蛋白酶可分为 丝氨酸蛋白酶、半胱氨酸蛋白酶、天 冬氨酸蛋白酶等。
根据来源的不同，蛋白酶可分为动物 蛋白酶、植物蛋白酶和微生物蛋白酶 等。
蛋白酶的生物学功能
消化作用
在消化道中，蛋白酶能够将食 物中的蛋白质分解成可被吸收 的小分子肽和氨基酸，为机体
提供营养。
细胞凋亡
在细胞凋亡过程中，蛋白酶能 够水解特定的蛋白质，参与细 胞结构的破坏和降解。
溶菌酶的分类
根据来源不同，溶菌酶可分为动物溶 菌酶和植物溶菌酶。
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8.蛋白酶（酸性、中性、碱性）的特征与相应的发酵微生物菌。
答：中性蛋白酶生产菌枯草杆菌1.398,S114,172,放线菌166，栖土曲霉3.942；碱性蛋白酶生产菌地衣芽孢杆菌2709，短小芽孢杆菌289，209；酸性蛋白酶生产菌黑曲霉3.350，宇佐美曲霉537，肉桂色曲霉No.81，浆油工业用的米曲霉3042。
按酶的最适pH分类：①酸性蛋白酶，最适pH2.0-5.0。
②中性蛋白酶，pH7-8。
③碱性蛋白酶，pH9.5-10.5。
为方便起见，微生物蛋白酶常用此分类法。
酸性蛋白酶主要来源于哺乳动物的消化道, 如胃蛋白酶; 部分微生物是酸性蛋白酶的主要来源, 如:目前的商品酸性蛋白酶制剂主要是由黑曲霉发酵生产分子特性: 酸性蛋白酶的最适pH在2-5范围, 酶蛋白的等电点在pI3-5, 分子量MW30,000-35,000。
②催化特性: 酸性蛋白酶的最适温度因来源不同而有差异, 一般霉菌的蛋白酶的最适温度较高, 大部分在50-60℃范围, 而来源于动物胃粘膜的蛋白酶的最适温度较低, 一般在40℃左右, 但酸性蛋白酶的热稳定性都较差, 一般在50℃都很快失活, 此外, 酶的热稳定性还受到基质的pH的影响; 有些酸性蛋白酶不耐低温, 在低温条件下,很快失活。
许多酸性蛋白酶分子中含5-10%多糖，对酶的稳定有益。
中性蛋白酶是最早用于酶制剂工业化生产的蛋白酶, 目前的微生物生产的商品酶制剂的菌种主要有: 枯草杆菌、耐热解蛋白芽孢杆菌、灰色链霉菌、寄生曲霉、米曲霉、栖土曲霉。
除上述微生物生产中性蛋白酶外, 来源于植物的木瓜蛋白酶、无花果蛋白酶、菠萝蛋白酶等都属于中性蛋白酶。
①分子特性: 大部分微生物产生的中性蛋白酶属于金属蛋白酶, 一分子酶蛋白含有一个锌原子, 酶蛋白的分子量在35,000-40,000范围, 等电点pI 8-9, 微生物蛋白酶中, 中性蛋白酶的稳定性最差, 分子之间最容易发生自溶, 即使在低温条件下, 也会发生明显的自溶, 造成分子量明显降低。
②催化特性: 中性蛋白酶的热稳定性较差, 如枯草杆菌的中性蛋白酶在pH7, 60℃处理15min, 失活90%; 栖土曲霉的中性蛋白酶在pH7, 55℃处理10min, 失活80%以上; 以酪蛋白为底物时, 枯草杆菌蛋白酶的最适pH7-8、热解蛋白芽孢杆菌的中性蛋白酶的最适pH7-9、栖土曲霉的中性蛋白酶pH6.5-7.5; 最适温度受测定时的反应时间有直接关系, 因为酶蛋白的稳定性较差, 所以反应时间的长短影响着反应结果, 一般在10-30min 最适温度为45-50℃。
钙离子可以增加酶蛋白的稳定性,并减少自溶。
碱性蛋白酶主要是由微生物产生, 微生物中主要是细菌的部分菌种产生碱性蛋白酶, 目前碱性蛋白酶主要是用于洗涤剂、皮革工业、丝绸脱胶。
几乎所有的细菌碱性蛋白酶都是胞外蛋白酶, 主要包括两类: 其一是在中性条件下生产的碱性蛋白酶, 如枯草杆菌、地衣芽孢杆菌、短小芽孢杆菌等; 其二是嗜碱微生物, 其必须在碱性条件下[pH8-10]才能生产的碱性蛋白酶。
①酶蛋白特性: 碱性蛋白酶的分子量比中性蛋白酶的分子量小, 一般在20,000-34,000Da, 而且等电点较高, 一般在pH8-9。
②催化特性: 大部分碱性蛋白酶的最适pH在7-11范围, 当以酪蛋白为底物时, 最适pH为9.5-10.5, 碱性蛋白酶除能够水解肽键外, 还具有水解酯键的能力和转肽能力, 最适温度因菌种不同而有差异, 一般在50 ℃左右, 酶蛋白的热稳定性不高, 50-60℃处理15分钟, 几乎有50%的酶活力丧失, 我国目前生产的几种碱性蛋白酶的热稳定性一般都在60℃以下。
中性蛋白酶——枯草芽胞杆菌、栖土曲霉、灰色链霉菌、放线菌等碱性蛋白酶——地衣芽孢杆菌、短小芽孢杆菌等酸性蛋白酶——大都采用曲霉中性蛋白酶作为一种内切蛋白酶，具有纯天然、安全无毒、水解能力强、作用范围广等。
2、中性蛋白酶应用于焙烤，可降低面团湿筋度、改良面团可塑性及理化性质，同时使蛋白质大分子水解成短肽和氨基酸，从而有利于糖类和氨基类物质进行复杂的美拉德反应。
3、中性蛋白酶通过采用生物工程技术,微滤、超滤膜分离及真空冷冻干燥技术，产品质量达到食品级和医药级的质量标准。
最适温度：50℃。
最适pH：7.0碱性蛋白酶是由造育的地衣芽孢杆菌发酵而得，主要成分为枯草杆菌蛋白酶，是一种内切酶，催化部位为丝氨酸，分子量约为27300.底物浓度10~25%，温度50~60℃，PH值6.0~8.5，反应时间3~6小时（根据要求可长可短）添加酶0.03~0.06%（以水解溶液重量计)和氏璧酸性蛋白酶是由黑曲霉经受控发酵过程获得，它能在pH值为酸性的条件下水解蛋白质为氨基酸和多肽。
其使用于酒精、白酒、果酒、啤酒、黄油以及酱油的生产，可澄清发酵醪液和成熟醪液。
增强酵母生长，得到更快的发酵速度，更高的产品收率。
在啤酒生产中应用，还能有效阻断双乙酰生成，缩短啤酒成熟期。
本产品符合食品添加剂要求使用温度为10℃~55℃，最佳50°C,pH为2.5~6.0，最佳3.59.关于纤维素酶。
纤维素酶纤维素酶是具有纤维素降解能力酶的总称。
能利用晶体纤维素的微生物都能或多或少地分泌纤维素酶。
纤维素酶主要来自真菌和细菌，真菌的纤维素酶产量较高。
纤维素分子是由葡萄糖残基以β-1,4-糖苷键连接组成的不分支的直链葡聚糖，是植物中最广泛存在的骨架多糖，构成植物细胞壁的结构。
1.葡聚糖内切酶：能在纤维素分子内部任意断裂β-1,4（CX酶）糖苷键,产生大量非还原末端的小分子纤维素。
（E.C 3.2.1.4）2.葡聚糖外切酶或纤维二糖酶：能从纤维分子的非还原端依（C1酶）次裂解β-1,4糖苷键释放出纤维二糖分子。
（E.C3.2.1.91）3.β-葡萄糖苷酶：能将纤维二糖及其他低分子纤维糊精分解为葡萄糖。
（E.C 3.2.1.21）提高纤维素酶降解纤维素效率的研究主要包括：通过筛选产酶菌种和培养条件，寻找高活性纤维素酶；采用各种方法处理纤维素，使其更易于分解，如：物理法（爆破法、机械法)、化学法(酸或碱处理法)、生物法等；筛选酶解工艺条件：温度50、pH值4-5，酶促反应时间，激活剂等。
8.作业：Mg2+、K+、NH4+、Fe2+、Mn2+在柠檬酸合成中各起什么作用？a.黑曲霉的磷酸果糖激酶（PFK）是一种调节酶;b.AMP、无机磷和NH4+ 对PFK有活化作用;NH4+ 还能解除柠檬酸和ATP对此酶的抑制，即细胞内NH4+ 浓度升高使PFK对细胞内积累的大量柠檬酸不敏感；c.NH4+升高的原因：Mn2+ 缺乏至使蛋白质和核酸合成受阻，NH4+异常升高，致使丙酮酸和草酰乙酸水平升高，并减少柠檬酸对PFK的抑制；d.黑曲霉的丙酮酸羧化酶是组成型，不被乙酰-CoA抑制，从而维持了丙酮酸生成乙酰CoA和草酰乙酸这两个物质的平衡。
3.Mn2+的效应是通过NH4+水平升高而减少柠檬酸对PFK的抑制，NH4+ 水平升高是因为Mn2+ 缺乏使HMP 和TCA循环的酶水平降低，生长菌体的蛋白质和核酸合成受阻。
生物素对谷氨酸代谢和天冬氨酸代谢的影响机理。
葡萄糖经糖酵解(EMP途径)和己糖磷酸支路(HMP途径)生成丙酮酸，再氧化成乙酰辅酶A(乙酰CoA)，然后进入三羧酸循环，生成α-酮戊二酸。
α-酮戊二酸在谷氨酸脱氢酶的催化及有NH4+存在的条件下，生成谷氨酸。
当生物素缺乏时，菌种生长十分缓慢；当生物素过量时，则转为乳酸发酵（讨论）。
因此，一般将生物素控制在亚适量条件下，才能得到高产量的谷氨酸。
提示：谷氨酸在细胞内的积累和释放到细胞外，并非细菌的正常生理现象。
在微生物的代谢中，Glu比Asp优先合成；合成过量时则抑制谷氨酸脱氢酶，使代谢转向合成Asp；Asp过量时反馈抑制PEP羧化酶的活力，停止合成草酰乙酸。
说明：NH4+的导入不仅仅证明Glu是氮素同化发酵，它还会抑制Glu生成的逆反应，因此当NH4+存在时，葡萄糖的消耗速度很快，Glu的生成很高；但是当生物素充足时，NH4+几乎不影响糖代谢。
4.谷氨酸棒杆菌、黄色短杆菌代谢调节天冬氨酸族氨基酸的特点。
在黄色短杆菌、谷氨酸棒杆菌等微生物中，AK是单一的，并且受Lys 和 Thr的协同反馈抑制，反馈调节易于解除，使育种简单化，所以常常被用作氨基酸发酵育种的出发菌株。
（3）苏氨酸高产菌株具备的特征；切断支路代谢，选育Met－、Lys－、Ile－的突变株；选育抗Thr和Lys结构类似物的突变株，遗传性的解除Thr对高丝氨酸脱氢酶的反馈调节，以及Thr、Lys 对天冬氨酸激酶的协同反馈抑制；增强Asp的生物合成（4）赖氨酸高产菌株具备的特征；1）切断或减弱支路代谢，选育高丝氨酸缺陷型（Hom－）突变株，或蛋氨酸和苏氨酸或异亮氨酸缺陷型（Met － + Thr－、Ile－）突变株；2）解除Thr和Lys的协同反馈抑制作用，选育结构类似物抗性突变株，使赖氨酸大量积累，如：①S-(2-氨基乙基)-L-半胱氨酸抗性株（AECr）②L-赖氨酸氧肟酸盐抗性株（LysHxr）③苏氨酸氧肟酸盐抗性突变株（ThrHxr）等；3）增加Lys前体物Asp的量：切断生成丙酮酸的支路，同时解除Asp对PEP羧化酶（即PC）的反馈抑制；选育丙氨酸缺陷型（Ala－）或温度敏感突变株（tmps），中断丙酮酸到Ala的反应；选育AspHxr、磺胺类药物抗性突变株；4）在乳糖发酵短杆菌中，Lys的生物合成与亮氨酸（Leu）之间存在着“代谢互锁”，即赖氨酸分支途径的初始酶二氢吡啶-2,6-二羧酸（DDP）合成酶受Leu的反馈阻遏（如图为解除代谢互锁，可选育：⑴选择亮氨酸缺陷型菌株；⑵选育抗亮氨酸结构类似物突变株；⑶选育对苯醌或喹啉衍生物敏感株——这是一种寻找亮氨酸渗漏缺陷型菌株的育种方法。
增加前体物的合成和阻塞副产物生成:⑴选择丙氨酸缺陷型菌株；⑵选育抗天冬氨酸结构类似物突变株；⑶选育适宜的CO2固定酶/TCA循环酶活性比的菌株选育温度敏感突变株：如，乳糖发酵短杆菌 AJ11093 AJ1099 在发酵前期于29～33℃生长良好，而到34 ℃以上时则不能生长，发酵积累赖氨酸盐酸盐。
添加丰富的生物素，既可以使Glu不排出体外，并使代谢流转向Lys的合成，又能提高PEP羧化酶（ PC ）的活性，促使PEP生成草酰乙酸，再生成Asp。