2019-2020年考研必备要点生物化学氨基酸ppt课件精品课件
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第二章 氨基酸
Chapter2 Amino acid
教学目标：
掌握氨基酸的结构特点与理化性质。
1.从氨基酸的结构特点上理解氨基酸的分 类和生物学特性。
2.掌握氨基酸的理化性质，重点掌握两性 解离与等电点的含义、氨基酸参加的 化学反应，特别是侧链的反应。了解 氨基酸的光谱学特征。
第一节 氨基酸 （Amino acid,AA)
优点：色氨酸稳定
酶水解：水解位点特异，得到多肽片段和AA的
混合物，用于一级结构分析。
二. 氨基酸的结构 (Structure of Pr-AA)
1. 20种氨基酸的结构通式:
COOH
α
H2N C H
不变部分
R
可变部分
COOH
α
H2N C H
R
非解离形式
解离形式
2.结构特点
(1)除脯氨酸（亚氨基酸）外，这些天然 氨基酸在结构上 的共同特点为： 与 羧基相邻的α-碳原子上都有一个氨基， 因而称为α-氨基酸.
1.脂肪族氨基酸
（1）.中性氨基酸：含一氨基一羧基 Gly Ala Val Leu Ile Ser、Thr Cys、Met
含有羟基和硫的氨基酸 含羟基：Ser、Thr 含硫：Cys、Met
含羟基的氨基酸：Ser、Thr
★ Ser的-OH（PKa=15),在生理条件下不解离,
但它是一个极性基团，能与其它基团形成 氢键，具有重要的生理意义，常出现在 大多数酶的活性中心。 ★ Thr 中的-OH是仲醇，具有亲水性。 ★ Ser和Thr的-OH往往与糖链相连，通过O糖苷键形成糖蛋白。
（四） 非蛋白质氨基酸:
150多种，不组成蛋白质,但有生理功能. （1）L-型α –氨基酸的衍生物 （2）D-型氨基酸 （3）β-、γ-、δ-氨基酸
第二节.氨基酸的重要理化性质
一. 一般物理性质
溶解性：在水中的溶解度差别很 大，溶解于稀酸或稀碱， 不溶解于有机溶剂。
熔点： 一般在200℃以上。 味感： 其味随不同氨基酸有所
Trp＞Tyr＞Phe Phe疏水性最强。 Tyr的-OH磷酸化是一个十分普遍的调控 机制，Tyr在较高pH值时，酚羟基离解。 。
(3).杂环族氨基酸： Pro（His)
Pro的α-亚氨基是环的一部分， 因此具有特殊的刚性结构，一般 出现在两段α-螺旋之间的转角处， Pro残基所在的位置必然发生骨架 方向的变化.
* 胶原蛋白中的Lys侧链氧化时能形成
很强的分子间(内)交联。
* Arg的胍基碱性很强，与NaOH相当。
* His是一个弱碱，是天然的缓冲剂，
它往往存在于许多酶的活性中心。
*非极性AA一般形成蛋白质的疏水核心，
带电荷的AA和极性AA位于表面。 酶的活性中心：His、Ser、Cys
（三）.根据人体能否自身合成
—蛋白质的构件分子
Protein Architecture
P123
一 蛋白质的水解
酸水解: 6mol/L HCL，4mol/L H2SO4
回流煮沸20h。 缺点：Trp破坏，Asn、Gln脱酰胺基，
羟基氨基酸(Ser Thr)部分破坏。 优点：不消旋
碱水解：5mol/LNaOH共煮10-20小时 缺点wk.baidu.com 消旋
三. 氨基酸的分类
AA and classification
基本氨基酸:编码的蛋白质氨基酸 20种
蛋白质AA 修饰（稀有）氨基酸：多肽合成后由基
Pr-AA
本aa经酶促修饰而来。
非蛋白质AA 存在于生物体内但不 Non-Pr AA 组成蛋白质 (约150种)。
（一）.基本20种氨基酸按照 R基的化学结构分类
（二）按照R基的极性性质(疏水性程度)分为：
1.非极性氨基酸
在维持蛋白质的三维结构中起着重要 作用（蛋白质的疏水核心）
非极性氨基酸
2. 极性氨基酸:
这类氨基酸的侧链都能与水形 成氢键，因此很容易溶于水。
（1）不带电荷的极性氨基酸
（2）.带负电荷的AA(酸性AA)
（3）.带正电何的AA(碱性AA)
必需氨基酸（定义）：
成年人：Thr、 Val、 Leu、Ile、 Phe 、Trp、Lys、 Met
半必须氨基酸：婴儿期Arg和His 非必需氨基酸：其余
（二）非编码的蛋白质氨基酸:
______修饰氨基酸
蛋白质合成后，由基本氨基酸修饰而来。 （1）4-羟脯氨酸 （2）5-羟赖氨酸 （3）6-N-甲基赖氨酸 （4）г-羧基谷氨酸 （5）Tyr的衍生物
（2）酸性氨基酸及其酰胺: Asp、Glu、Gln、Asn
酸性氨基酸及其酰胺: Asp、Glu、Gln、Asn
（3）.含碱性基团: His 、Lys 、Arg
Lys侧链氨基的pKa为10.53，生理条件下，Lys 侧链带有一个正电荷（NH3+）.
Arg是碱性最强的氨基酸，侧链上的胍基是已 知碱性最强的有机碱，pKa值为12.48，生 理条件下完全质子化。
★Cys的R中含巯基-SH,具有两个重要性质： （1）在较高pH值条件，巯基离解。 （2）两个Cys的巯基氧化生成二硫键，生 成胱氨酸。Cys—s—s—Cys
胱氨酸
共价键
★二硫键在蛋白质的结构中具有重要意义。 Cys还常出现在酶的活性中心。
★Met的R基中含有甲硫基（-S-CH3），硫原 子有亲核性，易发生极化，因此,在生物 合成中是一种重要的甲基供体。
什么是α-氨基酸？
COOH
----C-C-C-C-COOH γβα
H2N Cα H R
----C-C-C-C(NH2)-COOH ----C-C-C(NH2)-C-COOH ----C-C(NH2)-C-C-COOH
α-氨基酸 β-氨基酸 γ-氨基酸
(2)除甘氨酸外,其它所有氨基酸分子中的 α-碳原子都为不对称碳原子,所以： A.除甘氨酸外都具有旋光性.除甘氨酸 外，都具有D-型 和L-型两种立体异 构体。 B. 除胱氨酸和酪氨酸外，其余AA都能 溶于水。
His含咪唑环，它是20种氨基酸中侧链pK值最 接近生理pH值的一种，在接近中性pH时， 可离解平衡。它是在生理pH条件下唯一具 有缓冲能力的氨基酸。
(2).芳香族氨基酸：Phe、Tyr 、Trp
苯丙氨酸 酪氨酸 色氨酸
这三种氨基酸在紫外区280nm处有特殊吸 收峰,蛋白质的紫外吸收主要来自这三种 氨基酸,在280nm处,三种氨基酸的紫外吸 收值
Chapter2 Amino acid
教学目标：
掌握氨基酸的结构特点与理化性质。
1.从氨基酸的结构特点上理解氨基酸的分 类和生物学特性。
2.掌握氨基酸的理化性质，重点掌握两性 解离与等电点的含义、氨基酸参加的 化学反应，特别是侧链的反应。了解 氨基酸的光谱学特征。
第一节 氨基酸 （Amino acid,AA)
优点：色氨酸稳定
酶水解：水解位点特异，得到多肽片段和AA的
混合物，用于一级结构分析。
二. 氨基酸的结构 (Structure of Pr-AA)
1. 20种氨基酸的结构通式:
COOH
α
H2N C H
不变部分
R
可变部分
COOH
α
H2N C H
R
非解离形式
解离形式
2.结构特点
(1)除脯氨酸（亚氨基酸）外，这些天然 氨基酸在结构上 的共同特点为： 与 羧基相邻的α-碳原子上都有一个氨基， 因而称为α-氨基酸.
1.脂肪族氨基酸
（1）.中性氨基酸：含一氨基一羧基 Gly Ala Val Leu Ile Ser、Thr Cys、Met
含有羟基和硫的氨基酸 含羟基：Ser、Thr 含硫：Cys、Met
含羟基的氨基酸：Ser、Thr
★ Ser的-OH（PKa=15),在生理条件下不解离,
但它是一个极性基团，能与其它基团形成 氢键，具有重要的生理意义，常出现在 大多数酶的活性中心。 ★ Thr 中的-OH是仲醇，具有亲水性。 ★ Ser和Thr的-OH往往与糖链相连，通过O糖苷键形成糖蛋白。
（四） 非蛋白质氨基酸:
150多种，不组成蛋白质,但有生理功能. （1）L-型α –氨基酸的衍生物 （2）D-型氨基酸 （3）β-、γ-、δ-氨基酸
第二节.氨基酸的重要理化性质
一. 一般物理性质
溶解性：在水中的溶解度差别很 大，溶解于稀酸或稀碱， 不溶解于有机溶剂。
熔点： 一般在200℃以上。 味感： 其味随不同氨基酸有所
Trp＞Tyr＞Phe Phe疏水性最强。 Tyr的-OH磷酸化是一个十分普遍的调控 机制，Tyr在较高pH值时，酚羟基离解。 。
(3).杂环族氨基酸： Pro（His)
Pro的α-亚氨基是环的一部分， 因此具有特殊的刚性结构，一般 出现在两段α-螺旋之间的转角处， Pro残基所在的位置必然发生骨架 方向的变化.
* 胶原蛋白中的Lys侧链氧化时能形成
很强的分子间(内)交联。
* Arg的胍基碱性很强，与NaOH相当。
* His是一个弱碱，是天然的缓冲剂，
它往往存在于许多酶的活性中心。
*非极性AA一般形成蛋白质的疏水核心，
带电荷的AA和极性AA位于表面。 酶的活性中心：His、Ser、Cys
（三）.根据人体能否自身合成
—蛋白质的构件分子
Protein Architecture
P123
一 蛋白质的水解
酸水解: 6mol/L HCL，4mol/L H2SO4
回流煮沸20h。 缺点：Trp破坏，Asn、Gln脱酰胺基，
羟基氨基酸(Ser Thr)部分破坏。 优点：不消旋
碱水解：5mol/LNaOH共煮10-20小时 缺点wk.baidu.com 消旋
三. 氨基酸的分类
AA and classification
基本氨基酸:编码的蛋白质氨基酸 20种
蛋白质AA 修饰（稀有）氨基酸：多肽合成后由基
Pr-AA
本aa经酶促修饰而来。
非蛋白质AA 存在于生物体内但不 Non-Pr AA 组成蛋白质 (约150种)。
（一）.基本20种氨基酸按照 R基的化学结构分类
（二）按照R基的极性性质(疏水性程度)分为：
1.非极性氨基酸
在维持蛋白质的三维结构中起着重要 作用（蛋白质的疏水核心）
非极性氨基酸
2. 极性氨基酸:
这类氨基酸的侧链都能与水形 成氢键，因此很容易溶于水。
（1）不带电荷的极性氨基酸
（2）.带负电荷的AA(酸性AA)
（3）.带正电何的AA(碱性AA)
必需氨基酸（定义）：
成年人：Thr、 Val、 Leu、Ile、 Phe 、Trp、Lys、 Met
半必须氨基酸：婴儿期Arg和His 非必需氨基酸：其余
（二）非编码的蛋白质氨基酸:
______修饰氨基酸
蛋白质合成后，由基本氨基酸修饰而来。 （1）4-羟脯氨酸 （2）5-羟赖氨酸 （3）6-N-甲基赖氨酸 （4）г-羧基谷氨酸 （5）Tyr的衍生物
（2）酸性氨基酸及其酰胺: Asp、Glu、Gln、Asn
酸性氨基酸及其酰胺: Asp、Glu、Gln、Asn
（3）.含碱性基团: His 、Lys 、Arg
Lys侧链氨基的pKa为10.53，生理条件下，Lys 侧链带有一个正电荷（NH3+）.
Arg是碱性最强的氨基酸，侧链上的胍基是已 知碱性最强的有机碱，pKa值为12.48，生 理条件下完全质子化。
★Cys的R中含巯基-SH,具有两个重要性质： （1）在较高pH值条件，巯基离解。 （2）两个Cys的巯基氧化生成二硫键，生 成胱氨酸。Cys—s—s—Cys
胱氨酸
共价键
★二硫键在蛋白质的结构中具有重要意义。 Cys还常出现在酶的活性中心。
★Met的R基中含有甲硫基（-S-CH3），硫原 子有亲核性，易发生极化，因此,在生物 合成中是一种重要的甲基供体。
什么是α-氨基酸？
COOH
----C-C-C-C-COOH γβα
H2N Cα H R
----C-C-C-C(NH2)-COOH ----C-C-C(NH2)-C-COOH ----C-C(NH2)-C-C-COOH
α-氨基酸 β-氨基酸 γ-氨基酸
(2)除甘氨酸外,其它所有氨基酸分子中的 α-碳原子都为不对称碳原子,所以： A.除甘氨酸外都具有旋光性.除甘氨酸 外，都具有D-型 和L-型两种立体异 构体。 B. 除胱氨酸和酪氨酸外，其余AA都能 溶于水。
His含咪唑环，它是20种氨基酸中侧链pK值最 接近生理pH值的一种，在接近中性pH时， 可离解平衡。它是在生理pH条件下唯一具 有缓冲能力的氨基酸。
(2).芳香族氨基酸：Phe、Tyr 、Trp
苯丙氨酸 酪氨酸 色氨酸
这三种氨基酸在紫外区280nm处有特殊吸 收峰,蛋白质的紫外吸收主要来自这三种 氨基酸,在280nm处,三种氨基酸的紫外吸 收值