生物化学-课程总结
生物化学的实训报告总结
一、实训背景随着科学技术的飞速发展，生物化学作为一门研究生命现象及其本质的自然科学，在医学、农业、食品工业等领域发挥着越来越重要的作用。
为了更好地将理论知识与实际操作相结合，提高我们的动手能力和实践能力，我们参加了生物化学实训课程。
本次实训历时两周，通过一系列实验操作，使我们深入了解了生物化学的基本原理和方法。
二、实训目的1. 巩固和深化生物化学的基本理论知识；2. 掌握生物化学实验的基本操作技能；3. 培养我们的团队协作能力和创新意识；4. 提高我们的实验设计、分析问题和解决问题的能力。
三、实训内容本次实训主要包括以下内容：1. 生物化学实验基本操作：包括实验器材的使用、实验操作的规范、实验数据的记录和处理等；2. 蛋白质实验：如蛋白质的盐析、凝胶电泳、SDS-PAGE等；3. 酶实验：如酶活性测定、酶的纯化、酶的动力学等；4. 糖类与脂质实验：如糖类的显色反应、脂质的提取与鉴定等；5. 核酸实验：如DNA的提取、RNA的分离、PCR技术等。
四、实训过程1. 实验准备：在实训开始前，我们首先了解了实验原理、操作步骤和注意事项，并对实验器材进行了检查和清洁。
2. 实验操作：在实验过程中，我们严格按照实验步骤进行操作，注意观察实验现象，并及时记录实验数据。
3. 实验分析：实验结束后，我们对实验数据进行整理和分析，与理论值进行对比，找出误差原因，并提出改进措施。
4. 实验报告撰写：根据实验结果，我们撰写了实验报告，对实验过程、实验结果和实验结论进行了详细描述。
五、实训收获1. 理论知识与实践相结合：通过实训，我们深刻体会到理论知识的重要性，同时，也认识到实验操作技能在实际工作中的应用价值。
2. 实验技能的提高：在实训过程中，我们熟练掌握了生物化学实验的基本操作技能，为今后的学习和工作打下了坚实的基础。
3. 团队协作能力的提升：在实训过程中，我们学会了与团队成员相互配合、共同完成任务，提高了我们的团队协作能力。
生物化学 总结归纳
生物化学总结归纳第一节蛋白质结构和功能一、蛋白质的分子组成1.蛋白质元素组成的特点:平均为16%。
1克样品中蛋白质的含量=每克样品含氮克数×6.25(1/16%)2.氨基酸的结构特点：⑴蛋白质的基本组成单位：氨基酸⑵组成人体蛋白质的氨基酸都是: L-α-氨基酸（甘氨酸、脯氨酸除外）3.氨基酸的分类:⑴极性中性氨基酸（7个）甘氨酸、丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、酪氨酸、天冬酰胺、谷胺酰胺⑵非极性疏水性氨基酸（8个）(甲硫氨酸=氮氨酸)4.多肽链中氨基酸的连接方式：肽键（—CO—NH—，酰胺键）二、蛋白质的分子结构1.蛋白质的一级结构：⑴蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。
⑵基本化学键：肽键2.蛋白质的二级结构：⑴概念：局部主链⑵主要的化学键：氢键⑶基本结构形式：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲3.蛋白质的三级结构：⑴概念：一条多肽链内所有原子的空间排布，包括主链、侧链构象内容。
⑵化学键：疏水作用力、离子键、氢键和范德华力。
（次级键）4.蛋白质的四级结构⑴亚基：由二条或二条以上具有独立三级结构的多肽链组成，其中每条多肽链称之。
亚基单独存在没有生物学活性。
⑵蛋白质四级结构：蛋白质分子中各亚基之间的空间排布及相互接触关系。
⑶亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。
三、蛋白质的结构与功能的关系（结构决定功能）1.蛋白质一级结构与功能的关系：⑴蛋白质一级结构的改变：镰刀形红细胞贫血（分子病）（六月，携镰刀割谷子）注：第六个氨基酸，谷氨酸→缬氨酸四、蛋白质的性质1.蛋白质的两性解离：⑴蛋白质分子是两性电解质。
等电点（pI）：净电荷为零，即成为兼性离子，此时溶液的pH称为该蛋白质的pI。
⑵电泳：分离蛋白质的主要方法2.蛋白质的胶体性质：水化膜和表面电荷：是蛋白质维持亲水胶体的稳定因素⑴水化膜：将蛋白质颗粒相互隔开，防止聚沉。
⑵表面电荷：使蛋白质表面带相同电荷而相斥，防止蛋白质颗粒聚沉。
生物化学学习心得总结
生物化学学习心得总结生物化学是讨论生物的化学组成和生命过程中各种化学改变的科学，是讨论生命的化学本质的科学。
也是讨论生命现象的重要手段。
生物化学不但可以在生物体内讨论各种生命现象，还可以在体外讨论生命现象的某个过程。
下面是第一我为大家收集整理的生物化学学习心得总结，欢迎大家阅读。
生物化学学习心得总结篇1生物化学是一门进展很快的专业基础课，而且是进展特别快速的前沿学科，由于新理论、新学问、新技术的不断消失，使生物化学的讨论日新月异，不断有新的讨论成果产生，它的讨论范围很广，涉及整个生物界，只要有生命存在，就有生化的过程，我校所学的是医用生化，它集中了动物生化和微生物生化的学问，生化的进展促进了医学的进展，是医学课程中很重要的课程，由于生物化学是从有机化学和生理学中脱离而进展起来的，其内容比较抽象，缩写符号多，代谢反应错综冗杂且互相联系，理论点多、面广，因此师生普遍反映生物化学是一门难教、难学的课程。
因此，如何将这些浅显难以理解的生物化学内容形象化、详细化、生动化，是我们每一位生物化学老师应当不断探究的问题。
通过多年教学，我觉得在教学中应留意以下几个方面。
一、强化集体备课，激发群体思维对于教材中的重点及难点章节实行集体备课，在备课时要发挥骨干老师的辐射作用，开展以他们为主讲人的备课活动，在集体备课前主讲人要广泛收集教学素材，注意理论和实践结合，胜利的集体备课能让全部生化老师群体受益，取长补短，互相启发，相互促进，从而保持教学多元化。
二、授课时多结合临床病例，激发同学的学习爱好生物化学较强的理论性和抽象性是同学感到生物化学枯燥及学习被动的主要缘由。
爱好是学习的动力，是力求熟悉事物的心理倾向，激发学习生物化学的爱好是特别重要的。
所以教学内容要侧重于将生物化学的基本理论、基本学问与临床工作联系起来，既能激发同学的学习爱好，又有助于生物化学课程与后期临床课程和临床实践的亲密协作。
如在讲授酶时，把酶作用的最适温度概念和高烧对人体的危害、冬眠疗法、高温灭菌、低温保存生物制品等医疗工作措施联系起来。
生物化学学习心得总结(精选)(一)
生物化学学习心得总结(精选)（一）引言概述：生物化学作为生物学和化学的交叉学科，主要研究生物体中发生的化学反应以及分子结构与功能之间的关系。
在学习生物化学的过程中，我深刻体会到了它的重要性和应用价值。
通过系统的学习和实践，我积累了许多经验和心得，下面将结合五个重要的学习点，进行总结。
一、基础知识的掌握1. 学习生物化学首先要熟悉基础概念和相关术语，如氨基酸、蛋白质、核酸等。
建议通过查阅资料、听课和做练习等方式来掌握。
2. 理解分子结构与功能之间的关系。
生物大分子结构的不同决定了其不同的功能，因此要深入理解分子结构的组成和相互作用。
3. 注重实践操作，通过实验可以更深入地理解生物化学的概念和理论。
实验中注意安全并掌握实验技巧，理论与实践相结合才能更好地理解生物化学的知识。
4. 掌握常用的实验方法和技术，如电泳、光谱学和分离纯化技术等。
这些方法在研究生物大分子结构和功能时非常重要。
5. 学习生物化学需要有良好的数理基础，特别是化学和生物学方面的基础知识。
建议在学习生物化学之前，先巩固相关基础知识。
二、代谢途径的理解1. 代谢途径是生物体内发生的化学反应的有序组合。
要理解代谢途径的整体框架以及各个反应之间的相互关系。
2. 学习代谢途径时，要关注主要代谢途径的特点和调控机制，如糖代谢、脂质代谢和蛋白质代谢等。
3. 数据的分析和解读对于理解代谢途径和反应机理非常重要。
通过分析代谢产物和酶激活等数据，可以推断代谢途径的方向和速率。
4. 了解常见的代谢疾病和相关研究进展，如糖尿病、肥胖症和代谢综合征等。
研究代谢疾病有助于理解代谢途径和开发相关治疗方法。
5. 在学习代谢途径时，要进行实际案例分析，理解代谢途径在生物体内的重要性和应用。
三、生物大分子结构与功能的关系1. 生物大分子包括蛋白质、核酸和多糖等。
要理解它们的结构和功能之间的关系。
2. 学习蛋白质结构时，要重点关注蛋白质的主要结构级别，如一级结构、二级结构和三级结构。
2024年生物化学学习心得总结（2篇）
2024年生物化学学习心得总结生物化学作为现代生物学的重要分支学科，是研究生物体内分子结构和功能的科学。
在2024年的学习过程中，我加深了对生物化学的理解，掌握了一定的实验技能，并且对未来的研究方向有了更清晰的认识。
在这篇总结中，我将从学习内容、实验经验和研究方向三个方面，总结我在2024年生物化学学习中的心得体会。
一、学习内容1. 分子生物学基础知识的学习：在学习过程中，我通过系统地学习DNA、RNA、蛋白质等分子的结构、功能以及相互关系，深入理解了生物体内分子的组成和相互作用机制。
2. 代谢途径的学习：代谢途径是生物体内物质转化和能量利用的重要过程，掌握了酶的分类、活性调节的机制以及糖、脂肪和蛋白质的代谢途径，对于深入理解生命的能量来源和生物体的正常运转具有重要意义。
3. 蛋白质结构与功能的学习：蛋白质是生物体内最重要的功能分子，学习了蛋白质的二级、三级和四级结构，了解了蛋白质的折叠过程和功能发挥的机制，深刻认识到蛋白质在生物体中的重要作用。
4. 生物化学实验技能的培养：学习了常用的实验操作技术，如PCR、凝胶电泳、蛋白质纯化等。
通过实验实践，我提高了实验技能，加深了对理论知识的理解和实践操作的熟练程度。
二、实验经验1. 严谨的实验计划和操作：在进行生物化学实验的过程中，我养成了严谨的实验计划和操作习惯。
在实验开始前，我仔细设计实验步骤和材料准备，确保实验操作的顺利进行；在实验过程中，我准确地进行实验记录和数据测量，确保实验结果的可靠性。
2. 团队合作和交流：在合作实验中，我学会了与同学们有效地合作和交流。
我们相互配合，互相帮助，共同解决实验中的问题。
通过与同学们的交流，我不仅拓宽了实验知识和技能，还丰富了对于生物化学实验的理解。
3. 数据处理和结果分析：在实验结束后，我对实验数据进行了仔细的处理和结果分析。
通过统计和图表的绘制，我得出了科学准确的结论，并对实验结果的意义进行了深入的思考和讨论。
生物化学学习心得总结
生物化学学习心得总结生物化学是一门探讨生物体内化学变化的学科，它研究了生物体内的化学物质组成、结构和功能，是了解生命现象的重要基础。
在学习生物化学的过程中，我深刻体会到了它的重要性和广泛应用的特点。
下面是我对生物化学学习的心得总结。
首先，生物化学学习需要扎实的化学基础。
生物化学是化学学科和生物学学科的交叉领域，因此，对于化学知识的熟悉是学习生物化学的基础。
包括有机化学、无机化学、物理化学等方面的知识。
在学习生物化学之前，我先加强了对化学基础知识的学习，理解了基本的化学原理和反应机理，从而更好地理解和应用生物化学的知识。
其次，生物化学学习需要注重实践和实验。
生物化学是一门实验性较强的学科，只有通过实践和实验，才能更深入地理解和掌握其中的知识。
在学习生物化学过程中，我积极参加实验课程，通过亲自操作和观察实验现象，更加直观地理解和记忆化学实验的过程和结论。
实验不仅可以锻炼动手能力，还可以培养分析和解决问题的能力。
再次，生物化学学习需要注重理论和实际的结合。
生物化学是一门理论性和实践性相结合的学科，在学习过程中，我认为要注重理论知识的学习和实际应用的结合。
通过学习理论知识，我可以掌握生物体内化学变化的基本原理和机制；通过实际应用，我可以将理论知识运用到实际问题中，提高解决问题的能力。
理论和实际的结合是学习生物化学的关键，只有理解了理论知识并能够将其应用到实际问题中，才能真正掌握生物化学的知识和方法。
此外，生物化学学习需要注重综合能力的培养。
生物化学是一门综合性较强的学科，它涉及多个学科领域的知识，包括有机化学、无机化学、生物学等。
在学习生物化学期间，我要注重培养自己的综合能力，包括分析问题的能力、解决问题的能力和团队合作的能力等。
通过解决生物化学问题，我不仅可以加深对知识的理解，还可以培养自己的创新思维和解决实际问题的能力。
最后，生物化学学习需要持之以恒的学习态度。
生物化学是一门知识量较大的学科，它需要我们持续不断地学习和积累。
生物化学各章知识点总结
生物化学各章知识点总结一、生物化学基本概念1. 生物化学的基本概念生物化学是在分子水平上研究生物体内各种生物分子之间的相互作用和生物体内生物分子的合成、转化和降解规律的一门学科。
生物体内的生物分子包括蛋白质、核酸、碳水化合物、脂类等，它们是生物体内最基本的能量来源和结构组分。
2. 生物大分子的结构和功能（1）蛋白质是生物体内最重要的大分子，是生命活动的基本组成单元，具有结构、酶、携氧、抗体等生物学功能。
（2）核酸是生物体遗传信息的基本载体，包括DNA和RNA两大类，是生物体的遗传物质，具有储存遗传信息和遗传信息传递的功能。
（3）碳水化合物是生物体内最常见的有机化合物，是生物体内能量转化和物质代谢的主要来源。
（4）脂类是生物体内主要的储存能量的物质，还在细胞膜的结构和功能中起重要作用。
二、蛋白质的结构和功能1. 蛋白质的结构（1）蛋白质的结构级别蛋白质的结构级别包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，二级结构是指蛋白质的α-螺旋、β-折叠等次级结构，三级结构是指蛋白质的立体构象，四级结构是指蛋白质的多肽链之间的相互作用。
（2）蛋白质的构象变化蛋白质的构象包括原生构象、变性构象和热力学稳定性构象。
蛋白质的构象变化直接影响着蛋白质的功能。
2. 蛋白质的功能蛋白质作为生物体内最主要的功能分子，具有结构、酶、携氧、抗体等多种功能。
其中，酶是蛋白质的主要功能之一，是细胞内代谢调节的主要媒介，参与了生物体内几乎所有的代谢过程。
三、酶的性质和功能1. 酶的结构和功能（1）酶的结构酶是一种大分子蛋白质，其结构由氨基酸残基序列决定，具有特定的三级结构和活性位点。
（2）酶的功能酶是生物体内最主要的催化剂，能够加速生物体内化学反应的进行，参与了生物体内的新陈代谢。
2. 酶的性质（1）酶的活性酶的活性受到多种因素的影响，包括温度、pH值、金属离子等。
（2）酶的抑制酶的活性可以被抑制，包括竞争性抑制、非竞争性抑制等。
(完整word版)生物化学部分总结
第19章代谢总论1、分解代谢: 有机营养物, 不管是从环境获得的, 还是自身储存的, 通过一系列反应步骤变为较小的, 较简单的物质的过程称为分解代谢。
2、合成代谢: 又称生物合成, 是生物体利用小分子或大分子的结构原件建造成自身大分子的过程。
3、ATP储存自由能为生物体的一切生命活动提供能量。
满足以下四方面的需要: ①生物合成、②肌肉收缩、③营养物逆浓度梯度跨膜运送、④在DNA、RNA、蛋白质能生物合成中, 以特殊方式起递能作用。
4、能够直接提供自由能推动生物体多种化学反应的核苷酸类分子除ATP外, 还有GTP, UTP, CTP。
GTP对G蛋白的活化, 蛋白质的生物合成, 蛋白质的寻靶作用, 蛋白质的转运等等都作为推动力提供自由能。
5、FMN, 黄素腺嘌呤单核苷酸, FAD, 黄素腺嘌呤二核苷酸, 它们是另一类在传递电子和氢原子中起作用的载体。
FMN和FAD都能接受两个电子和两个氢原子, 它们在氧化还原反应中, 特别是在氧化呼吸链中起着传递电子和氢原子的作用。
6、辅酶A, 简写为CoA, 分子中含有腺嘌呤、D-核糖、磷酸、焦磷酸、泛酸和巯基乙胺。
在水解时释放出大量的自由能。
第20章遗传缺欠症缺乏尿黑酸氧化酶, 导致酪氨酸的代谢中间物尿黑酸不能氧化而随尿排出体外, 在空气中使尿变成黑色。
苯丙酮尿症, 是苯丙氨酸发生异常代谢的结果, 这是尿中出现苯丙氨酸。
但酪氨酸的代谢仍然正常。
通过以上两种不正常的代谢现象, 是苯丙氨酸的代谢途径得到了阐明。
第21章生物能学1、高能磷酸化合物的类型.碳氧键..氮磷键型-如胍基磷酸化合物。
1.磷酸肌酸。
2.磷酸精氨酸..硫酯键型-活性硫酸基.1.3’-腺苷磷酸5’-磷酰硫酸.2.酰基辅酶A..甲硫键型-活性甲硫氨.2、ATP水解释放的自由能收到许多因素的影响。
当ph升高时ATP释放的自由能明显升高。
还受到Mg2+等其他一些2价阳离子的复杂的影响。
3、ATP在磷酸基团转移中作为中间递体而起作用。
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第九章 物质代谢的联系与调节
第一节 物质代谢的相互联系 （重点） 一、糖代谢与脂肪代谢的相互联系 二、糖代谢与蛋白质代谢的相互联系 三、脂肪代谢与蛋白质代谢的相互联系 第二节 物质代谢的调节 一、酶和细胞水平的调节（重点） 1 酶活性（结构）的调节 别构调节作用 共价修饰调节作用 2 酶含量的调节（基因表达的调节） 二、激素对代谢的调节（了解掌握） 三、神经水平的调节（了解掌握）
第六章 糖代谢
第一节 多糖和寡聚糖的酶促降解（了解掌握） 淀粉及其酶解（淀粉糊化，酶促水解）
α－淀粉酶、β－淀粉酶、葡萄糖淀粉酶
第二节 糖的分解代谢（重点） 一、糖分解代谢的几条重要途径 二、糖的无氧降解及厌氧发酵（重点） EMP、乳酸发酵、酒精发酵 三、葡萄糖的有氧分解代谢（重点） 丙酮酸脱羧、 TCA循环 四、戊糖磷酸途径phosphopentose pathway PPP（重点） G-1-P脱氢，NADPH 第三节 糖的合成代谢 （了解掌握） 一、蔗糖的合成 二、淀粉的合成 三、糖原的异生
第二章 核酸化学
核酸的化学结构：戊糖、碱基（A、T、G、C、U）， 核苷、核苷酸及其衍生物的结构特点（原子编号） DNA的结构：一级结构（核酸序列及其表示、基因 及基因组、序列测定）、二级结构（ Watson － Crick双螺旋模型、 A－DNA、 B－DNA、 Z－DNA）、 结构维持的化学键 RNA结构与功能：碱基组成特点、RNA的种类结构及 功能 核酸的性质：酸碱性、紫外吸收性、变性与复性、 分子杂交
生物化学
课程总结
第一章 蛋白质化学
蛋白质的生物学作用：功能蛋白、结构蛋白。 蛋白质的组成（元素组成、化学组成）及蛋白质含量的测定。
二十种氨基酸的结构、分类及名称（三字缩写符、单字缩写符）。
氨基酸的重要理化性质：两性解离、茚三酮显色、与2,4-二硝基氟苯 （DNFB）反应、与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应。 蛋白质的一级结构：肽、肽键、活性多肽及一级结构的测定。 蛋白质的空间结构：二级结构单元（ α-螺旋、 β -折叠、 β -转角、 自由回转）、三级与四级结构（超二级结构、结构域、亚基）及结构与 功能的关系、维持蛋白质分子结构的化学键 蛋白质的性质：大分子性质、蛋白质分子量的测定、两性解离（等电点、 电泳、离子交换）、胶体性质、蛋白质沉淀（可逆沉淀、不可逆沉淀）、 蛋白质变性、紫外吸收及增色反应。 蛋白质的分类
第七章 脂代谢
1. 脂肪的消化吸收 消化部位、消化条件、消化酶 *2. 脂肪的分解 脂肪酸的β －氧化，酮体 3. 脂肪的合成 *乙酰CoA羧化生成丙二酸单酰CoA *脂肪酸的从头合成
第八章 氨基酸代谢及蛋白质生物合成
第一节 蛋白质的消化与氨基酸的吸收 第二节 氨基酸代谢概况 氨基酸的生理功能、体内氨基酸的来源、体内氨基酸的去路 第三节 *氨基酸的分解代谢（重点） 一、脱氨基作用 二、转氨基作用 三、联合脱氨基作用 四、脱羧基作用 五、AA降解产物的进一步代谢（*氨的代谢转变） 第四节 氨基酸的合成代谢概况 第五节 概述 一、蛋白质生物合成体系 二、RNA蛋白质合成过程的作用*（重点） 1、 rRNA 2、 tRNA 3、 mRNA和遗传密码（重点） 第六节 蛋白质生物合成过程（了解掌握） 一、 氨基酸的活化与搬运 二、 在核糖体上合成肽链 1）肽链合成的起始 2）肽链的延长 3）肽链合成的终止与释放 4）多核糖体 三、肽链合成后的“加工处理”（了解掌握）
1. 2.
五、酶促反应的速度及其影响因素
1.底物浓度对酶促反应速度的影响 米氏方程 Vmax [S]
V=
Km + [S]
米氏常数Km的意义 2.抑制剂对酶反应的影响 抑制作用的类型：
不可逆抑制作用 可逆抑制作用
a竞争性抑制
b非竞争性抑制
c反竞争性抑制
3.激活剂对酶反应的影响：提高酶活力 4.酶浓度对酶反应的影响: 5.温度对酶反应的影响:最适温度 6.pH对酶反应的影响：最适pH 7.酶的别构（变构）效应 别构酶的特点： 一般是寡聚酶 具有别构效应 反应速度和底物浓度关系不符合米曼方程双曲线 8.固定化酶
第三章 脂类与生物膜
1、脂类是构成细胞表面的重要组分； 2、构成生物膜的脂类包括（甘油磷酸脂类、鞘脂 类、固醇类），其共同特点是必须具备“双亲媒 性”； 3、细胞中的膜系统通称生物膜； 4、生物膜的模型——流动镶嵌模型，其突出了膜 的流动性和膜蛋白分布的不对称性； 5、生物膜具备重要生物功能（物质传送、保护作 用、信息传递、细胞识别、生物能的转换）。
第二、三章
1. 说明DNA、RNA在化学组成、分子结构和生物功 能方面的特点。 2. 说明DNA的双螺旋结构特征。 3. 什么是碱基互补原则？ 4. 稳定双螺旋结构的化学键有哪些？ 5. 阐述RNA的主要类型及其结构与生物功能。 6. 何谓增色效应？利用该性质有什么作用？ 7. 什么是核酸的变性作用？任何用简单的方法来测 定其变性？ 8. 说明核酸变性与降解的区别。 9. 构成生物膜的脂类有哪些？它们的共同性质是什 么？ 10. 何谓生物膜？在结构上有何特点？它说明了什么 样的实质？生物膜有何重要生理功能？
第五章 生物氧化
1、说明生物体内H2O、CO2、ATP都是怎样生成? 2、解释：生物氧化、呼吸链、细胞色素氧化酶、 电子传递抑制剂、底物水平磷酸化、电子传递体系 磷酸化、磷氧比。 3、生物体中典型的两条呼吸链是哪两条？它们每 一次呼吸分别可产生多少摩尔的ATP？ 4、在呼吸链中，NAD+、FAD、CoQ及细胞色素类 物质是如何行使传递H+和电子功能的？ 5、呼吸链中各传递体的排列顺序与规则如何？
第四章
1、什么是酶？它作为生物催化剂的特点有哪些？最 主要特点是什么？说明酶催化作用的本质。 2、何谓全酶？酶的辅助因素包括哪些？说明全酶各 部分的作用。 3、解释酶活性部位、必需基团及二者之间的关系。 4、酶原的激活？其实质是什么？酶原的生物学意义？ 5、解释：同工酶、抗体酶、多酶体系、调节剂、酶 的专一性、别构酶、酶活力、比活力 6、说明米氏方程及Km值的意义。 7、影响酶促反应的因素有哪些？简述其影响机理。 8、竞争性和非竞争性抑制作用有和差异。 9、 什么是固定化酶？有何优点？举例说明它在实 际生产中的应用。
第四章 酶
一、酶 酶的概念 酶催化作用的特点 二、酶的化学本质及结构功能特点 I. 单纯酶； 结合酶：全酶 = 酶蛋白 + 辅因子 II. 酶的辅因子: 维生素和辅酶 III. 酶结构与功能特点 (1)活性中心：结合部位、催化部位、调控部位 (2)必需基团(3)酶原和酶原的激活(4)同功酶 三、酶的分类及命名 四、酶作用的机制 1.酶催化作用的本质：降低反应活化能 2.酶催化作用的中间产（络合）物学说 E + S ==== E-S P + E 3.酶与底物结合形成中间络合物的方式：锁钥假说、诱导契合假说 4. 使酶具有高效催化的因素 临近定向效应、“张力”和“形变”、酸碱催化、共价催化
六、酶的分离纯化与酶活力测定
1.酶的分离纯化 ① 基本原则：提取过程中避免酶变性而失去活性 ② 基本操作程序： a. 选材、抽提、分离、纯化 ③ 酶的制剂形式与保存 2.酶活力的测定 3.酶活力的表示方法及计算
第五章 生物氧化
*1. 生物氧化的概念与作用 *2. NADH，FADH2的彻底氧化 *3. 呼吸链（电子传递链） 定义，组成与存在位点，作用机制，抑制剂 4. 磷酸化 *底物水平磷酸化，氧化磷酸化， *ATP产生数量与位置， 解偶联剂
第一章
1）蛋白质、氨基酸的定义。 2）蛋白质有哪些生物学功能？ 3）说明氨基酸的结构特点及组成蛋白质的氨基酸 的特点。 4）写出人体所需的九种必需氨基酸。 5）什么是氨基酸的两性解离与等电点？ 6）氨基酸有哪些重要的呈色反应？ 7）何谓生物活性肽？举例说明。 8）蛋白质各级结构的定义及其主要的化学键。 9）解释蛋白质种类繁多的原因及具备生物功能的 条件。 10）阐述蛋白质变性作用的定义、实质及影响因素。 11）蛋白质有哪些重要的化学反应？
第六章 糖代谢
1、有机体中糖分解代谢的主要途径有几条？哪条 为供能代谢主流途径？ 2、什么是糖酵解？掌握酵解过程的3步限速反应。 3、说明葡萄糖至丙酮酸的代谢途径，在有氧与无 氧条件下有何区别？ 4、说明三羧酸循环的生理意义。 5、计算比较1mol糖无氧酵解时和有氧氧化时各产 生多少molATP？ 6、什么是磷酸戊糖途径？该途径代谢特点和生理 意义如何？ 7、什么叫糖异生作用？其所需的前体有哪几类？
第七章、第八章
1）脂肪酸的氧化的三个阶段是什么？ 2）简述脂肪酸的β-氧化的过程、实质、要点；它在什么部位进 行？直接产物是什么？主要针对何种脂肪酸？ 3）脂肪酸除β-氧化途径外，还有哪些氧化途径？它们有何应用？ 4）什么是脂肪酸的β-氧化？1mol硬脂酸（18碳）彻底氧化可净 生成多少mol ATP？ 5）合成脂肪酸的原料是什么？直接合成的最高产物是多少碳 酸？体内贮存脂肪的重要途径是哪条？ 1）胃肠道中蛋白质是如何降解的? 2）何谓氨基酸代谢库？ 3）氨基酸脱氨作用有几种方式？各种方式的反应机理是什么？ 4）在氨基酸生物合成中，哪些氨基酸与三羧酸循环中间产物 有关？哪些氨基酸与糖酵解和戊糖磷酸途径有直接联系？