生物化学七版本科大纲

《生物化学》教学大纲第七版（供临床、麻醉、影像、口腔、检验等专业使用）生物化学教研室2008年08月前言生物化学是一门基础医学必修课程，是研究生物体内化学分子与化学反应的科学，主要采用化学的原理和方法从分子水平探讨生命现象的本质。

讲述正常人体的生物化学以及疾病过程中的生物化学相关问题，与医学有着紧密的联系。

是生命科学中进展迅速的基础学科，其理论和技术已渗透至基础医学和临床医学的各个领域。

随着近代医学的发展，越来越多地将生物化学的理论和技术应用于疾病的预防、诊断和治疗，从分子水平探讨各种疾病的发生发展机制。

近年来，对人们十分关注的恶性肿瘤、心脑血管疾病、免疫性疾病、神经系统疾病等重大疾病发病机制进行了分子水平的研究，并取得了丰硕成果。

可以相信，随着生物化学与分子生物学（是生物化学的重要组成部分，是其发展和延续）进一步发展，将给临床医学的诊断和治疗带来全新的理念。

因此，学习和掌握生物化学知识，除理解生命现象的本质与人体正常生理过程的分子机制外，更重要的是为进一步学习基础医学其它课程和临床医学打下扎实的生物化学基础。

本大纲适用于我院五年制本科临床医学、麻醉学、医学影像学、口腔医学及四年制本科医学检验等专业学生学习和教师教学。

主要由前言、学时安排、各章节的主要内容和要求（目的要求、教学难点、教学内容、复习思考题）、参考书籍和常用网址等四个部分组成。

“教学内容”中的下划线部分为重点掌握内容，是“目的要求”中“掌握”的细化或补充。

该课程为6学分，计划学时为136学时，其中：理论学时80，实验学时56。

理论教学采用多媒体辅助的讲授方式为主，学习时应注意结合生活和临床实际进行理解记忆、对照比较记忆（前后对照比较，课程间对照比较）、反复记忆等方式；实验教学紧密结合相关理论知识开设定性、定量、综合性及分子生物学实验，培养学生分析问题、解决问题和实际动手能力。

考试方式及成绩构成：理论考试为闭卷，题型多样化，主要有名词解释、是非题、填空题、选择题、简答题、问答题等，占总成绩的70-80%；实验成绩占20-30%，主要包括考勤、操作、实验报告、实验卷面考核等方面。

学时分配表章节标题学时理论实验合计绪论 1 0 11 蛋白质的结构与功能518232 核酸的结构与功能4483 酶64104 糖代谢108185 脂类代谢88166 生物氧化40 47 氨基酸代谢64108 核苷酸代谢40 49 物质代谢的联系与调节40 410 DNA的生物合成40 411 RNA的生物合成40 412 蛋白质的生物合成40 413 基因表达调控40 414 基因重组与基因工程40 415 细胞信息转导40 416 血液的生物化学自学0017 肝的生物化学40018 维生素与无机物自学0019 糖蛋白、蛋白聚糖和细胞外基质自学0020 癌基因、抑癌基因与生长因子自学0 021 常用分子生物学技术的原理及其应用自学00合计学时80 56 136绪论【目的要求】掌握：生物化学、生物大分子和分子生物学的概念。

熟悉：当代生物化学研究的主要内容。

了解：生物化学的发展简史、生物化学与医学的关系。

【复习思考题】1. 何谓生物化学？2. 当代生物化学研究的主要内容有哪些？第一章蛋白质的结构与功能【目的要求】掌握：蛋白质元素组成及其特点；蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点；蛋白质的分子结构；蛋白质结构与功能的关系；蛋白质的主要理化性质及其应用；蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。

熟悉：各种氨基酸的结构；蛋白质的分类。

了解：多肽链氨基酸序列分析；蛋白质空间结构测定。

【教学难点】蛋白质结构与功能的关系；氨基酸序列分析及空间结构测定。

【教学内容】一、蛋白质是细胞的重要组成部分，是功能最多的生物大分子物质，几乎在所有的生命过程中起着重要作用。

二、蛋白质的分子组成1. 蛋白质的元素组成主要有C、H、O、N和S，各种蛋白质的含N量很接近，平均16%。

2. 组成蛋白质的基本单位——L-a-氨基酸：种类、三字英文缩写符号、基本结构、分类（非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、芳香族氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸）、理化性质。

3. 肽键、肽、多肽链；肽链的主链及侧链；肽链的方向（N-末端与C-末端），氨基酸残基；生物活性肽：谷胱甘肽及其重要生理功能，多肽类激素及神经肽。

三、蛋白质的分子结构1. 蛋白质一级结构：概念、主要化学键——肽键。

2. 蛋白质的二级结构：概念、主要化学键、肽单元、四种主要结构形式（α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲）及影响因素；模体。

3. 蛋白质的三级结构：概念，主要次级键——疏水作用、离子键（盐键）、氢键、范德华力等，结构域（domain）、分子伴侣。

4. 蛋白质的四级结构：概念，亚基，各亚基之间的结合力——疏水作用、氢键、离子键。

5. 蛋白质的分类：根据组成分为单纯蛋白质和结合蛋白质，根据形状分为球状蛋白质和纤维状蛋白质。

6. 蛋白质组学：基本概念、研究技术平台、研究的科学意义。

四、蛋白质结构与功能的关系1. 蛋白质一级结构与功能的关系：一级结构是高级结构和功能的基础，一级结构相似其高级结构与功能也相似，氨基酸序列提供重要的生物进化信息，氨基酸序列改变可能引起疾病。

2. 蛋白质空间结构与功能的关系：蛋白质的功能依赖特定空间结构，肌红蛋白的结构与功能，血红蛋白结构、运输O 2功能、氧饱和曲线、正协同效应、变构效应，蛋白质构象改变可引起疾病如疯牛病等。

五、蛋白质的理化性质两性解离及等电点、胶体性质、变性、沉淀及凝固、紫外吸收（280nm）、呈色反应（茚三酮反应、双缩脲反应）。

六、蛋白质的分离纯化与结构分析1. 蛋白质的分离纯化：透析及超滤、丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀、电泳、层析、超速离心。

2. 多肽链中氨基酸序列分析：化学或反向遗传学方法、Edman降解法。

3. 蛋白质空间结构测定：圆二色光谱、X射线晶体衍射法、磁共振技术。

【复习思考题】1. 名词解释：蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析2. 蛋白质变性的概念及本质是什么？有何实际应用？3. 蛋白质分离纯化常用的方法有哪些？其原理是什么？4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系？第二章核酸的结构与功能目的要求：掌握：核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义；核酸的化学组成；两类核酸（DNA与RNA）分子组成异同；核酸的一级结构及其主要化学键；DNA右手双螺旋结构要点及碱基配对规律；mRNA一级结构特点；tRNA二级结构特点；核酸的主要理化性质（紫外吸收、变性、复性），核酸分子杂交概念。

熟悉：核酸的高级结构；核酸酶。

了解：碱基和戊糖的结构；DNA其它二级结构形式；其它小分子RNA及RNA组学；人类基因组计划研究的主要内容；snmRNA参与基因表达调控。

教学难点：DNA的空间结构。

教学内容：一.核酸的分类、分布及主要生物学功能。

二.核酸的化学组成：1、核苷酸中的碱基成分：腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胞嘧啶（C）、尿嘧啶（U）、胸腺嘧啶（T）。

DNA中的碱基（A、G、C、T），RNA中的碱基（A、G、C、U）。

2、戊糖：D-核糖（RNA）、D-2-脱氧核糖（DNA）。

3、磷酸4、核酸及核苷酸：碱基及戊糖通过糖苷键连接形成核苷，核苷与磷酸连接形成核苷酸。

5、重要游离核苷酸及环化核苷酸：A TP、ADP、GTP、cAMP、cGMP三、核酸的一级结构概念、核苷酸间的连接键——3’，5’-磷酸二酯键、方向（5’→3’）及链书写方式。

四、DNA的空间结构与功能1、DNA的二级结构——双螺旋结构：chargaff规则、B-DNA结构要点，Z-DNA、A-DNA。

2、DNA的三级结构：超螺旋、组蛋白、核小体、染色体。

3、DNA的功能：遗传与繁殖、复制、转录，基因和基因组。

4、人类基因组计划研究的主要内容。

五、RNA的结构与功能1、mRNA：结构特点、三联体密码、功能。

2、tRNA：结构特点、氨基酸臂、反密码子环、功能。

3、rRNA：与多种蛋白质结合形成核糖体（大亚基、小亚基），是蛋白质合成场所。

4、snmRNA参与基因表达调控；核酶：概念、化学本质（RNA）、作用底物（核酸）及应用。

5、核酸在真核细胞和原核细胞中表现不同时空特性。

六、DNA的理化性质及其应用1、变性、复性的概念，条件，理化性质的改变，变色效应，Tm值，解链曲线。

2、核酸分子杂交。

七、核酸酶概念、分类、化学本质（蛋白质）、作用底物（核酸）及应用。

第三章酶目的要求：掌握：酶的概念、化学本质及生物学功能；酶的活性中心和必需基团、同工酶；酶促反应特点；各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用；酶调节的方式；酶的变构调节和共价修饰调节的概念。

熟悉：酶的组成、结构；酶活性测定及酶活性单位；酶含量的调节了解：米-曼方程式的推导过程；酶的命名与分类；酶与医学的关系。

教学难点：抑制剂对反应速度的影响；酶活性的调节。

教学内容：一、酶的概念及其在生命活动中的重要性。

二、酶的分子结构与功能。

1、酶的分子组成：单纯酶和结合酶，辅助因子（金属离子、辅酶、辅基），常见含B族维生素的辅酶形式及其在酶促反应中的主要作用。

2、酶的活性中心、必需基团（结合基团和催化基团）。

3、同工酶概念及应用。

三、酶的工作原理1、酶与一般催化剂的异同，酶促反应的特点：极高的催化效率、高度的特异性、可调节性，酶促反应的机制：酶-底物复合物的形成与诱导契合、邻近效应与定向排列、多元催化、表面效应。

2、酶作用的特异性：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性。

四、酶促反应动力学1、底物浓度的影响：米式方程、Km和Vm的定义。

2、酶浓度的影响及应用。

3、温度的影响及应用、最适温度。

4、pH的影响及应用、最适pH值。

5、酶的抑制：不可逆抑制，可逆抑制（竞争性、非竞争性、反竞争性抑制）。

6、激活剂的影响。

7、酶活性测定和酶活性单位。

五、酶的调节1、酶活性的调节：变构酶和共价修饰酶及其调节、酶原、酶原激活机理及意义。

2、酶含量的调节：酶蛋白合成的诱导与阻遏，酶降解的调控。

六、酶的分类与命名。

七、酶与医学的关系。

第四章糖代谢【目的要求】掌握：糖的主要生理功能；糖的无氧分解（酵解）、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶（限速酶）、生理意义；磷酸戊糖途径的生理意义；血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。

熟悉：糖的消化吸收；糖代谢的概况；糖代谢各途径的调节。

了解：磷酸戊糖途径的基本过程；糖醛酸途径；多元醇的生成；果糖、半乳糖、甘露糖的代谢概况；血糖水平异常。

【教学难点】糖代谢各途径的具体反应过程及其调节。

【教学内容】一、糖的主要生理功能，糖的消化吸收和糖代谢概况。