中国药科大学考研生化重点整理
选择题出题点：
20种氨基酸各自的特点和碱基
蛋白质，核酸变性的特点
测定蛋白质含量与分子量的方法原理
各类连接键，结构稳定的键
二级结构特点
PI的计算，氨基酸解离分析
分析方法原理：凝胶层析，电泳，离子交换等
单抗，多糖，疾病原因
酶活力，比活力，Km，(非)竞争性抑制动力学效应
代谢：限速酶，场所，转运，重要联系点代谢物
抑制剂，呼吸链，限速酶
过程：EMP,TCA,尿素循环，β氧化
血浆脂蛋白种类作用
名词解释
蛋白质等电点蛋白质变性核酸的增/减色效应 Tm α螺旋β折叠DNA双螺旋结
构tRNA的三叶草结构碱基互补原则
蛋白质的结构域蛋白质的超二级结构米氏常数米氏方程变构酶变构效酶活
力固定化酶同工酶酶的活性中心
必需基团酶的竞争性抑制生物氧化呼吸链氧化磷酸化底物水平磷酸化粘多
糖TCA循环乳酸循环糖异生作用
酮体必需脂肪酸必需氨基酸β氧化尿素循环转氨基作用联合脱氨基作用一碳单位半保留复制遗传中心法则
遗传密码冈崎片断转录逆转录基因表达核蛋白体循环抗代谢物基因工程药物生物技术药物生物药物
单克隆抗体基因文库cDNA文库核酸的杂交分子病基因敲除DNA芯片核酸复性蛋白质印迹亲和层析
离子交换层析凝胶过滤
问答（有些和名解重复）
蛋白质的二级结构
DNA的双螺旋结构
固定化酶的概念制备方法及优点
β氧化与脂肪酸合成的比较
乙酰CoA的来源去路及在细胞内的定位
青霉素的抗菌机制
磺胺药与抗菌增效剂的抗菌机制
现代生物技术的定义主要内容及在新药研究开发中的应用
哪些生化研究成果应用于新药设计研究
酶催化高效率的因素及基本原理
糖在体内主要代谢途径及生理意义
糖酵解与糖异生的比较
酮体的生成利用及意义
尿素循环过程，特点及意义
大肠杆菌DNA复制过程
RNA转录过程
重组DNA技术概念过程及应用
《生物化学》考研复习重点大题
中国农业大学研究生入学考试复习资料 《生物化学》重点大题 1．简述Chargaff 定律的主要内容。 答案：(1）不同物种生物的DNA 碱基组成不同，而同一生物不同组织、器官的DNA 碱基组成相同。(2）在一个生物个体中，DNA 的碱基组成并不随年龄、营养状况和环境变化而改变。 (3）几乎所有生物的DNA 中，嘌呤碱基的总分子数等于嘧啶碱基的总分子数，腺嘌呤(A)和胸腺嘧啶(T) 的分子数量相等，鸟嘌呤(G)和胞嘧啶(C)的分子数量相等，即A＋G=T＋C。这些重要的结论统称 为Chargaff 定律或碱基当量定律。 2．简述DNA 右手双螺旋结构模型的主要内容。 答案：DNA 右手双螺旋结构模型的主要特点如下： (1）DNA 双螺旋由两条反向平行的多核苷酸链构成，一条链的走向为5′→3′，另一条链的走向为3′→5′;两条链绕同一中心轴一圈一圈上升，呈右手双螺旋。 (2）由脱氧核糖和磷酸构成的骨架位于螺旋外侧，而碱基位于螺旋内侧。 (3）两条链间A 与T 或C 与G 配对形成碱基对平面，碱基对平面与螺旋的虚拟中心轴垂直。 (4）双螺旋每旋转一圈上升的垂直高度为3.4nm(即34?），需要10 个碱基对，螺旋直径是2.0nm。(5）双螺旋表面有两条深浅不同的凹沟，分别称为大沟和小沟。 3．简述DNA 的三级结构。 答案：在原核生物中，共价闭合的环状双螺旋DNA 分子，可再次旋转形成超螺旋，而且天然DNA 中多为负超螺旋。真核生物线粒体、叶绿体DNA 也是环形分子，能形成超螺旋结构。真核细胞核内染色体是DNA 高级结构的主要表现形式，由组蛋白H2A、H2B、H3、H4 各两分子形成组蛋白八聚体，DNA 双螺旋缠绕其上构成核小体，核小体再经多步旋转折叠形成棒状染色体，存在于细胞核中。 4．简述tRNA 的二级结构与功能的关系。 答案：已知的tRNA 都呈现三叶草形的二级结构，基本特征如下：(1）氨基酸臂，由7bp 组成，3′末端有-CCA-OH 结构，与氨基酸在此缩合成氨基酰-tRNA，起到转运氨基酸的作用;(2）二氢尿嘧啶环(DHU、I 环或D 环），由8～12 个核苷酸组成，以含有5，6-二氢尿嘧啶为特征;(3）反密码环，其环中部的三个碱基可与mRNA 的三联体密码子互补配对，在蛋白质合成过程中可把正确的氨基酸引入合成位点;(4)额外环，也叫可变环，通常由3～21 个核苷酸组成;(5)TψC 环，由7 个核苷酸组成环，和tRNA 与核糖体的结合有关。 5．简述真核生物mRNA 3′端polyA 尾巴的作用。 答案：真核生物mRNA 的3′端有一段多聚腺苷酸(即polyA)尾巴，长约20～300 个腺苷酸。该尾巴与mRNA 由细胞核向细胞质的移动有关，也与mRNA 的半衰期有关;研究发现，polyA 的长短与mRNA 寿命呈正相关，刚合成的mRNA 寿命较长，“老”的mRNA 寿命较短。 6．简述分子杂交的概念及应用。 答案：把不同来源的DNA(RNA）链放在同一溶液中进行热变性处理，退火时，它们之间某些序列互补的区域可以通过氢键重新形成局部的DNA-DNA 或DNA-RNA 双链，这一过程称为分子杂交，生成的双链称杂合双链。DNA 与DNA 的杂交叫做Southern 杂交，DNA 与RNA 杂交叫做Northern 杂交。 核酸杂交已被广泛应用于遗传病的产前诊断、致癌病原体的检测、癌基因的检测和诊断、亲子鉴定和动
生物化学知识点总整理
一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。
新版南京医科大学生物化学与分子生物学考研经验考研参考书考研真题
又是一年考研时节，每年这个时候都是考验的重要时刻，我是从大三上学期学习开始备考的，也跟大家一样，复习的时候除了学习，还经常看一些学姐学长们的考研经验，希望可以在他们的经验里找到可以帮助自己的学习方法。 我今年成功上岸啦，所以跟大家分享一下我的学习经验，希望大家可以在我的经历里找到对你们学习有帮助的信息！ 其实一开始，关于考研我还是有一些抗拒的，感觉考研既费时间又费精力，可是后来慢慢的我发现考研真的算是一门修行，需要我用很多时间才能够深入的理解它，所谓风雨之后方见才害怕难过，所以在室友们的鼓励和支持下，我们一起踏上了考研之路。 虽然当时不知道结局是怎样，但是既然选择了，为了不让自己的努力平白的付出，说什么都要坚持下去！ 因为是这一路的所思所想，所以这篇经验贴稍微有一些长，字数上有一些多，分为英语和政治以及专业课备考经验。 看书确实是需要方法的，不然也不会有人考上有人考不上，在借鉴别人的方法时候，一定要融合自己特点。 注：文章结尾有彩蛋，内附详细资料及下载，还劳烦大家耐心仔细阅读。 南京医科大学生物化学与分子生物学的初试科目为: (101)思想政治理论 (201)英语一 (701)生物综合 (801)细胞生物学 参考书目为：
1.《生理学》第八版朱大年人民卫生出版社2013年3月； 2.《生物化学与分子生物学》第八版查锡良人民卫生出版社2013年8月； 3.《医学细胞生物学》第四版陈誉华人民卫生出版社2008年6月 4.《细胞生物学》翟中和高等教育出版社 先说英语吧。 词汇量曾经是我的一块心病，跟我英语水平差不多的同学，词汇量往往比我高出一大截。从初中学英语开始就不爱背单词。在考研阶段，词汇量的重要性胜过四六级，尤其是一些熟词僻义，往往一个单词决定你一道阅读能否做对。所以，一旦你准备学习考研英语，词汇一定是陪伴你从头至尾的一项工作。 考研到底背多少个单词足够？按照大纲的要求，大概是5500多个。实际上，核心单词及其熟词僻义才是考研的重点。单词如何背？在英语复习的前期一定不要着急开始做真题，因为在单词和句子的基础非常薄弱的情况下，做真题的效果是非常差的。刚开始复习英语的第一个月，背单词的策略是大量接触。前半月每天两个list，大概150个单词左右，平均速度大概1分钟看1个，2个半小时可以完成一天的内容。前一个月可以把单词过两遍。 历年的英语真题，单词释义题都是高频考点，这一点在完型中体现的非常突出，不仅是是完型，其实阅读中每年也都有关于单词辨析的题目，掌握了高频单词，对于做题的帮助还是非常大的，英语真题我用的是木糖英语真题手译。 进入第二个月开始刷真题，单词接触的量可以减少，但是对于生疏词应该进行重点的记忆，一天过1个list（75个单词）。一定记住的有两点：①背单词不需要死记单词的拼写！②多余的方法无用，音标法加上常用的词根词缀就能搞
生物化学复习重点
绪论 掌握：生物化学、生物大分子和分子生物学的概念。 【复习思考题】 1. 何谓生物化学？ 2. 当代生物化学研究的主要内容有哪些 蛋白质的结构与功能 掌握：蛋白质元素组成及其特点；蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点；蛋白质的分子结构；蛋白质结构与功能的关系；蛋白质的主要理化性质及其应用；蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。 【复习思考题】 1. 名词解释：蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析 2. 蛋白质变性的概念及本质是什么有何实际应用？ 3. 蛋白质分离纯化常用的方法有哪些其原理是什么？ 4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系 核酸的结构与功能 掌握：核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义；核酸的化学组成；两类核酸（DNA与RNA）分子组成异同；核酸的一级结构及其主要化学键；DNA 右手双螺旋结构要点及碱基配对规律；mRNA一级结构特点；tRNA二级结构特点；核酸的主要理化性质（紫外吸收、变性、复性），核酸分子杂交概念。 第三章酶 掌握：酶的概念、化学本质及生物学功能；酶的活性中心和必需基团、同工酶；酶促反应特点；各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用；酶调节的方式；酶的变构调节和共价修饰调节的概念。 第四章糖代谢 掌握：糖的主要生理功能；糖的无氧分解（酵解）、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶（限速酶）、生理意义；磷酸戊糖途径的生理意义；血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。 【复习思考题】 1. 名词解释：.糖酵解、糖酵解途径、高血糖和糖尿病、乳酸循环、糖原、糖异生、三羧酸循环、活性葡萄糖、底物水平磷酸化。 2．说出磷酸戊糖途径的主要生理意义。 3．试述饥饿状态时，蛋白质分解代谢产生的丙氨酸转变为葡萄糖的途径。
2020年考研专业课西医综合大纲解析：生物化学
2020年考研专业课西医综合大纲解析：生物化学 一、生物化学考查目标 西医综合生物化学的考试范围为人民卫生出版社第七版生物化学 教材。要求学生系统掌握本学科中的基本理论、基本知识和基本技能，能够使用所学的基本理论、基本知识和基本技能综合分析、判断和解 决相关理论问题和实际问题。 二、生物化学考点解析 这节我们来解析一下生物化学。今年生物化学未发生任何改变。 生物化学对于很多考生来说都是比较难的学科，需要掌握和记忆的东 西很多，在此我想提醒大家在复习生化时一定要抓重点，切忌把时间 都放在一些较难较偏的知识点上，以免耽误时间。 下面我们就按大纲分的四绝大部分实行详细的解析。 生物化学 第一部分生物大分子的结构和功能 重点内容：氨基酸的分类,几种特殊的氨基酸，蛋白质的分子结构 及理化性质，核酸的组成，DNA双螺旋结构，酶的基本概念，米式方程，辅酶成分。熟记20种氨基酸，尽可能记住英文缩写代号，因考试时常 以代号直接出现。蛋白质的分子结构常考各级结构的表现形式及其维 系键。蛋白质的理化性质及蛋白质的提纯，通常利用蛋白质的理化性 质采取不破坏蛋白质结构的物理方法来提纯蛋白质。注意氨基酸及蛋 白质理化性质的鉴别。核酸的基本单位是核苷酸，多个核苷酸组成核酸，核苷酸之间的连接键为3'，5'-磷酸二酯键。DNA双螺旋结构，在DNA双链结构中两条碱基严格按A=T(2个氢键)、G三C(3个氢键)配对 存有，各种RNA的特点。另外还要注意到一些核酸解题上常用的概念。酶首先要注意的是一些基本概念，如：核酶、脱氧核酶、酶活性中心、同工酶、异构酶等。米式方程式考试重点，V=Vmax[S]/Km+[S],这个方
生物化学知识点整理
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生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为 机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。 第二节脂类的消化与吸收
脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质）
历年生化考研西医综合试题重要知识点
★历年考研西医综合试题重要知识点（按照7版教材顺序）： （一）生物大分子的结构和功能 Unit 1 ★属于亚氨基酸的是：脯氨酸（Pro）[蛋白质合成加工时被修饰成：羟脯氨酸] ★蛋白质中有不少半胱氨酸以胱氨酸形式存在。 ★必需氨基酸：甲硫氨酸（蛋氨酸Met）、亮氨酸（Leu）、缬氨酸（Val）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、赖氨酸（Lys）、色氨酸（Trp）、苏氨酸（Thr） ★含有两个氨基的氨基酸：赖氨酸（Lys）、精苷酸（Arg）“拣来精读” ★含有两个羧基的氨基酸：谷氨酸（Glu）、天冬氨酸（Asp）“三伏天” ★含硫氨基酸：胱氨酸、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met） ★生酮氨基酸：亮氨酸（Leu）、赖氨酸（Lys）“同样来” ★生糖兼生酮氨基酸：异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、酪氨酸（Tyr）、色氨酸（Trp）、苏氨酸（Thr）“一本落色书” ★天然蛋白质中不存在的氨基酸：同型半胱氨酸 ★不出现于蛋白质中的氨基酸：瓜氨酸 ★含有共轭双键的氨基酸：色氨酸（Trp）[主要]、酪氨酸（Tyr） 紫外线最大吸收峰：280nm ★对稳定蛋白质构象通常不起作用的化学键是：酯键 ★维系蛋白质一级结构的化学键：肽键； 维系蛋白质二级结构（α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲）的化学键：氢键 维系蛋白质三级结构（整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置）的化学键：次级键（疏水键、盐健、氢键和Van der Waals力） 维系蛋白质四级结构的化学键：氢键和离子键 ★蛋白质的模序结构（模体：具有特殊功能的超二级结构）举例：锌指结构、亮氨酸拉链结构 ★当溶液中的pH与某种氨基酸的pI（等电点）一致时，该氨基酸在此溶液中的存在形式是：兼性离子 ★蛋白质的变性：蛋白质空间结构破坏，生物活性丧失，一级结构无改变。 变性之后：溶解度降低，黏度增加，结晶能力消失，易被蛋白酶水解，紫外线（280nm）吸收增强。 ★电泳的泳动速度取决于蛋白质的分子量、分子形状、所在溶液的pH值、所在溶液的离子强度：球状＞杆状；带电多、分子量小＞带电少、分子量大；离子强度低＞离子强度高★凝胶过滤（分子筛层析）时：大分子蛋白质先洗脱下来 ★目前常用于测定多肽N末端氨基酸的试剂是：丹（磺）酰氯 Unit 2 ★RNA与DNA的彻底分解产物：核糖不同，部分碱基不同（嘌呤相同，嘧啶不同） ★黄嘌呤：核苷酸代谢的中间产物，既不存在于DNA中也不存在于RNA中。 ★在核酸中，核苷酸之间的连接方式是：3’,5’-磷酸二酯键 ★DNA双螺旋结构：反向平行；右手螺旋，螺距为3.54nm，每个螺旋有10.5个碱基对；骨架由脱氧核糖和磷酸组成，位于双螺旋结构的外侧，碱基位于内侧；碱基配对原则为C≡G，A＝T，所以A+G／C+T＝1 ★生物体内各种mRNA：长短不一，相差很大 ★hnRNA含有许多外显子和内含子，在mRNA成熟过程中，内含子被剪切掉，使得外显子连接在一起，形成成熟的mRNA。
生物化学知识点梳理
生化知识点梳理 蛋白质水解 （1）酸水解：破坏色胺酸，但不会引起消旋，得到的是L-氨基酸。（2）碱水解：容易引起消旋，得到无旋光性的氨基酸混合物。 （3）酶水解：不产生消旋，不破坏氨基酸，但水解不彻底，得到的是蛋白质片断。（P16） 酸性氨基酸：Asp（天冬氨酸）、Glu（谷氨酸） 碱性氨基酸：Lys（赖氨酸）、Arg(精氨酸）、His（组氨酸) 极性非解离氨基酸：Gly（甘氨酸）、Ser(丝氨酸）、Thr（苏氨酸）、Cys（半胱氨酸），Tyr（酪氨酸）、Asn（天冬酰胺）、Gln（谷氨酰胺） 非极性氨基酸：Ala（丙氨酸）、Val（缬氨酸）、Leu（亮氨酸）、Ile（异亮氨酸）、Pro（脯氨酸）、Phe（苯丙氨酸）、Trp（色氨酸）、Met（甲硫氨酸） 氨基酸的等电点调整环境的pH，可以使氨基酸所带的正电荷和负电荷相等，这时氨基酸所带的净电荷为零。在电场中既不向阳极也不向阴极移动，这时的环境pH称为氨基酸的等电点（pI）。 酸性氨基酸：pI= 1/2×（pK1+pKR） 碱性氨基酸：pI=1/2×（pK2+pKR） 中性氨基酸：pI= 1/2×（pK1+pK2） 当环境的pH比氨基酸的等电点大，氨基酸处于碱性环境中，带负电荷，在电场中向正极移动；当环境的pH比氨基酸的等电点小，氨基酸处于酸性环境中，带正电荷，在电场中向负极移动。 除了甘氨酸外，所有的蛋白质氨基酸的α-碳都是手性碳，都有旋光异构体，但组成蛋白质的都是L-构型。带有苯环氨基酸（色氨酸）在紫外区280nm波长由最大吸收 蛋白质的等离子点：当蛋白质在某一pH环境中，酸性基团所带的正电荷预见性基团所带的负电荷相等。蛋白质的净电荷为零，在电场中既不向阳极也不向阴极移动。这是环境的pH称为蛋白质的等电点。 盐溶：低浓度的中性盐可以促进蛋白质的溶解。 盐析：加入高浓度的中性盐可以有效的破坏蛋白质颗粒的水化层，同时又中和了蛋白质分子电荷，从而使蛋白质沉淀下来。 分段盐析：不同蛋白质对盐浓度要求不同，因此通过不同的盐浓度可以将不同种蛋白质沉淀出来。 变性的本质：破坏非共价键（次级键）和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上借助氢键等次级键叠成有规则的空间结构。组成了α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等二级结构构象单元。α-螺旋α-螺旋一圈有3.6个氨基酸，沿着螺旋轴上升0.54nm，每一个氨基酸残基上升0.15nm，螺旋的直径为2nm。当有脯氨酸存在时，由于氨基上没有多余的氢形成氢键，所以不能形成α-螺旋。 β-折叠是一种相当伸展的肽链结构，由两条或多条多肽链侧向聚集形成的锯齿状结构。有同向平行式和反向平行式两种。以反向平行比较稳定。 β-转角广泛存在于球状蛋白中，是由于多肽链中第n个残基羰基和第n+3个氨基酸残基的氨基形成氢键，使得多肽链急剧扭转走向而致 超二级结构：指多肽链上若干个相邻的二级结构单元（α-螺旋、β-折叠、β-转角）彼此相互作用，进一步组成有规则的结构组合体（p63 ）。主要有αα，
生物化学知识点整理
生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。
第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾
上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质） 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶：a.肉碱酰基转移酶 I（脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶） b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶（转运体） ③脂酸的β氧化 a.脱氢：脂酰
生物化学知识重点
生物化学知识重点文件排版存档编号：[UYTR-OUPT28-KBNTL98-UYNN208]
生物化学知识重点 第一章绪论 1.生物化学的发展过程大致分为三阶段：叙述生物化学、动态生物化学和机能生物化学。 2.生物化学研究的内容大体分为三部分： ①生物体的物质组成及生物分子的结构与功能②代谢及其调节③基因表达及其调控 第二章糖类化学 1.糖类通常根据能否水解以及水解产物情况分为单糖、寡糖和多糖。 2.单糖的分类： ①按所含C原子的数目分为：丙糖、丁糖...... ②按所含羰基的特点分为：醛糖和酮糖。 3.葡萄糖既是生物体内最丰富的单糖，又是许多寡糖和多糖的组成成分。 4.甘油醛是最简单的单糖。 5.两种环式结构的葡萄糖： 6.核糖和脱氧核糖的环式结构：（见下图） CH 2OH CH 2 OH O O OH HOCH 2 O OH HOCH 2 O OH HO OH OH HO OH OH OH OH OH OH H
α-D-(+)-砒喃葡萄糖β-D-(+)-砒喃葡萄糖β-D-核糖 β-D-脱氧核糖 7.单糖的重要反应有成苷反应、成酯反应、氧化反应、还原反应和异构反应。 8.蔗糖是自然界分布最广的二糖。 9.多糖根据成分为：同多糖和杂多糖。同多糖又称均多糖，重要的同多糖有淀粉、糖原、纤维素等； 杂多糖以糖胺聚糖最为重要。 10.淀粉包括直链淀粉和支链淀粉。糖原分为肝糖原和肌糖原。 11.糖胺聚糖包括透明质酸、硫酸软骨素和肝素。 第三章脂类化学 1.甘油 脂肪脂肪酸短链脂肪酸、中链脂肪酸和长链脂肪酸（根据C原子数目分类） 脂类饱和脂肪酸和不饱和脂肪酸（根据是否含有碳-碳双键分类） 类脂：磷脂、糖脂和类固醇 2.亚油酸、α亚麻酸和花生四烯酸是维持人和动物正常生命活动所必必需的脂肪酸，是必需脂肪酸。 3.类花生酸是花生四烯酸的衍生物，包括前列腺素、血栓素和白三烯。 4.脂肪又称甘油三酯。右下图是甘油三酯、甘油和脂肪酸的结构式： 5.皂化值：水解1克脂肪所消耗KOH的毫克数。 CH2- OH CHOOC-R 1
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一、蛋白质化学 蛋白质的特征性元素（N），主要元素：C、H、O、N、S，根据含氮量换算蛋白质含量：样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 （各种蛋白质的含氮量接近，平均值为16%）， 组成蛋白质的氨基酸的数量（20种），酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸：天冬氨酸（D）、谷氨酸（E）； 碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸：赖氨酸（K）、组氨酸（H）、精氨酸（R） 非极性脂肪族R基氨基酸：甘氨酸（G）、丙氨酸（A）、脯氨酸（P）、缬氨酸（V）、亮氨酸（L）、异亮氨酸（I）、甲硫氨酸（M）； 极性不带电荷R基氨基酸：丝氨酸（S）、苏氨酸（T）、半胱氨酸（C）、天冬酰胺（N）、谷氨酰胺（Q）； 芳香族R基氨基酸：苯丙氨酸（F）、络氨酸（Y）、色氨酸（W） 肽的基本特点 一级结构的定义：通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列（由遗传信息决定）。维持稳定的化学键：肽键（主）、二硫键（可能存在）， 二级结构的种类：α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构， 四级结构的特点：肽键数≧2，肽链之间无共价键相连，可独立形成三级结构，是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构 蛋白质的一级结构与功能的关系：1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病，如镰状细胞贫血（溶血性贫血），疯牛病是二级结构改变 等电点（pI）的定义：在某一pH值条件下，蛋白质的净电荷为零，则该pH值为蛋白质的等电点（pI）。 蛋白质在不同pH条件下的带电情况（取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态）：若溶液pH
生化考研复习题
生化考研复习题 第一章蛋白质化学 1（山大）简要说明为什么大多数球状蛋白质在溶液中具有如下性质。 （1）在低pH值时沉淀。 （2）当离子强度从零增至高值时，先是溶解度增加，然后溶解降低，最后沉淀。（3）在给定离子强度的溶液中，等电pH值时溶解度呈现最小。 （4）加热时沉淀。 2（川大）下列试剂常用于蛋白质化学研究，CNBr，丹磺酰氯、脲，二硝基氟苯（DNFB）、6mol/LHCI，β-巯基乙醇，水合茚三酮，胰蛋白酶，异硫氰酸苯酯，胰凝乳蛋白酶，SDS，指出分别完成下列任务，需用上述何种试剂。 （1）测定小肽的氨基酸顺序。 （2）鉴定肽的氨基末端残基（所得肽量不足10-7g）. （3）不含二硫键的蛋白质的可逆变性，若有二硫键存在时还需加入何种试剂。（4）在芳香族氨基酸的残基的羧基一侧裂解肽键。 （5）在甲硫氨酸的羧基一侧裂解肽键。 3（北师大）用1mol酸水解五肽，得2个Glu，1个Lys，用胰蛋白酶裂解成二个碎片，在pH=7时电泳，碎片之一移向阳极，另一向阴极；用DNP水解得一DNP-谷氨酸；用胰凝乳蛋白酶水解五肽产生两个二肽和一个游离的Glu，，写出五肽顺序。 4（北师大）简述血红蛋白的结构及其结构与功能的关系。 5（中科院）用什么试剂可将胰岛素链间的二硫键打开与还原？如果要打开牛胰核糖核酸酶链内的二硫键，则在反应体系中还必须加入什么试剂？蛋白质变性时为防止生成的-SH基重新被氧化，可加入什么试剂来保护？ 6（中科院）列出蛋白质二级结构和超二级结构的基本类型。 7（中科院）根据AA通式的R基团的极性性质，20种常见的AA可分成哪四类。8（川大）请列举三种蛋白质分子量的测定方法，并简过其原理。 9（上师大）指出分子排列阻层析往上洗脱下列蛋白质的顺序。分离的蛋白质范围是5 000到400 000，已知这些蛋白质的分子量为： 肌红蛋白（马心肌）16900 过氧化氢酶（马肝）247500 细胞色素C（牛心肌）13370 肌球蛋白（鳕鱼肌）524800 糜蛋白酶元（牛胰）23240 血清清蛋白（人）68500
生物化学知识点
生物化学名词解释及基本概念整理 第一章蛋白质化学 Ⅰ基本概念 1、等电点（pI）：使氨基酸离解成阳性离子和阴性离子的趋势和程度相等，总带电荷为零（呈电中性） 时的溶液pH值. A溶液pH
生化考研重点知识总结
生化考研重点知识总结 第一章单糖 ①多糖与碘显色，至少需要的葡萄糖残基数：6 ②唾液淀粉酶激活剂：Cl- ③几个典型非还原糖：蔗糖、糖原、淀粉 ④形成N-糖肽键的单糖或衍生物是： 第二章油脂 ①几个非饱和脂肪酸双键数： ?油酸：1 ?亚油酸：2 ?亚麻酸：3 ②人不能自身合成的必须脂肪酸：亚油酸、亚麻酸 ③四种脂类转运脂蛋白： ?CM：乳糜微粒，转运外源性三酰甘油酯 ?VLDL：极低密度脂蛋白，转运内源性三酰甘 油酯 ?LDL：低密度脂蛋白，转运内源性胆固醇 ?HDL：高密度脂蛋白，转运外源性胆固醇 第三章氨基酸与蛋白质 ①几种主要氨基酸及三字母缩写 ?两特殊：Pro、Gly ?芳香：酪（Tyr）色（Trp/Try，吸光最强）苯（Phe） ?八种必需氨基酸：甲携来一本亮色书，Met/Val/Lys/Ile/Phe/Leu/Trp/Thr ?侧链为羟基氨基酸：苏（Thr）丝（Ser）酪（Tyr） ?酸性氨基酸：天（Asp）谷（Glu）※对应两酰胺：Asn、Gln ?碱性氨基酸：赖（Lys）精（Arg）组（His） ?其它：丙氨酸（Ala）
②PI ?PI的计算：PI=（PK1+PK2）/2=(PK1+PKR COOH )/2=(PK2+PKR NH2 )/2 ?PH的计算：PH=PK1+Lg（R/R+）=PK2+Lg（R-/R） ?PH =7的水中溶蛋白，PH=6，则该蛋白PI<6：蛋白溶后PH下降为6，表明蛋白的COOH 电离出H+，则产生了R-，PH=6>PI 时有R-③蛋白二级结构 ?α螺旋：Sn=3.6 13 ，存在Pro时不形成α螺旋，右手螺旋 ?β折叠：同/反向，肽键中H与O成氢键，轴距0.35nm ?β转角：转角处为Gly ④超二级结构：无规卷曲、结构域 ⑤三级结构：作用力（二硫键、疏水作用力、氢键、静电离子键、范德华力） ⑥蛋白结构分析 ?N端分析法：FDNB（Sanger）、PITC（Edman）、DNS-Cl（丹磺酰氯）、氨肽酶法 ?C端分析法：羧肽酶法、无水肼解法※羧肽酶A：不能水解C端为Lys、Arg、Pro的 肽键；羧肽酶B：能水解C端为Lys、Arg的肽 键；C端倒数第二位是Pro时，A、B都不能水 解 ?打开二硫键：还原法（巯基化合物，碘乙酸保护）、氧化法（过甲酸） ?专一切断：胰蛋白酶（Lys、Arg-COOH肽键）；CNBr（Met-COOH肽键）；胰凝乳蛋白酶（）； ⑦显色反应 ?Follin酚：蓝色，酚基（Tyr）、吲哚基（Trp），组分（CuSO 4 +磷钼酸） ?Millon：红色，酚基（Tyr），组分（HgNO 3+Hg（NO 3 ） 2 ） ?坂口反应：红色，胍基（Arg），组分（α萘酚，NaClO） ?黄色反应：黄色，芳香氨基酸，组分（浓HNO 3 ） ?双缩脲反应：紫红色，肽键，多肽，组分（NaOH+CuSO 4 ） ?乙醛酸反应：紫色，吲哚基（Trp） ⑧几种重要氨基酸 ?提供活性甲基的：S-腺苷Met ?形成N-糖肽键的：Asp ?胶原蛋白中含量高的氨基酸：Gly、Ala、Pro、HO-Pro、HO-Lys
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结 一、蛋白质 蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S 大多数蛋白质含氮量较恒定，平均16%，即1g氮相当于6.25g蛋白质。6.25称作蛋白质系数。 样品中蛋白质含量=样品中含氮量×6.25 蛋白质紫外吸收在280nm，含3种芳香族氨基酸，可被紫外线吸收 等电点（pI）：调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸所带净电荷为零，在电场中，不向任何一极移动，此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余的氨基酸与茚三酮反映均产生蓝紫色物质。氨基酸与茚三酮反应非常灵敏，几微克氨基酸就能显色。 肽平面：肽键由于C-N键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的6个原子处于同一平面，称作肽平面或酰胺平面。 生物活性肽：能够调节生命活动或具有某些生理活动的寡肽和多肽的总称。 1）谷胱甘肽：存在于动植物和微生物细胞中的一种重要三肽，由谷氨酸（Glu）、半胱氨酸（Cys）和甘氨酸（Gly）组成，简称GSH。由于GSH含有一个活泼的巯基，可作为重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。 寡肽：10个以下氨基酸脱水缩合形成的肽 多肽：10个以上氨基酸脱水缩合形成的肽 蛋白质与多肽的区别： 蛋白质：空间构象相对稳定，氨基酸残基数较多 多肽：空间构象不稳定，氨基酸残基数较少 蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上，某局部通过氢键使肽键平面进行盘曲，折叠，转角等形成的空间构象。 α?螺旋的结构特点： 1）以肽键平面为单位，以α?碳原子为转折盘旋形成右手螺旋；肽键平面与中心轴平行。2）每3.6个氨基酸残基绕成一个螺圈，螺距为0.54nm，每个氨基酸上升0.15nm。
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2016考研复习 名词解释 反硝化作用，内毒素，菌苔，巴斯德效应，模式菌株，温和噬菌体，鉴别培养基，转化，朊病毒，异养微生物，次级代谢产物，特异性免疫，消毒，原核微生物，质粒，噬菌斑，菌株，，外毒素，巴斯德消毒，非特异性免疫，初级代谢，类病毒，朊病毒，灭菌，基本培养基，补充培养基，完全培养基，硝化作用，菌落，转化，转导，转染，接合，选择培养基，鉴别培养基，富集培养基，烈性噬菌体，古生菌，极端环境微生物，芽孢，分生孢子，抑菌圈，噬菌斑，生物固氮，活性污泥 判断题 1磷壁酸只在G+细菌的细胞壁上存在，而LPS则仅在G-细胞壁上存在。 2病毒的核酸为DNA和RNA。 3营养缺陷型菌株不能在基本培养基上正常生长。 4在细菌细胞融合时，可选用溶菌酶破壁。 5干扰素可抑制病毒的增殖。 6真菌是真核生物，它没有有性繁殖形式，只有无性繁殖形式。 7 Hfr为高频重组菌株。 8微生物系统分类单元从高到低依次为界、门、纲、科、目、属、种。 9真菌最适的生长条件是环境中有点碱性。 10蛭弧菌是一类可寄生在细菌细胞周质空间中的细菌。 11营养缺陷型菌株不能在基本培养基上正常生长。 12嗜盐微生物是那些能够生活在高糖环境中的微生物。
13地衣是真菌和藻类形成的共生体。 14细菌的鞭毛和纤毛结构相似，功能不同。 15显微镜下对细菌细胞计数的数量结果要低于平板技术获得的结果。 16出芽生殖过程在酵母中是可以普遍见到的。 17半固体穿刺培养技术可用来观察细菌鞭毛的运动性。 18青霉素是通过结合到核糖体30S亚基的一种蛋白质上，干扰蛋白质的合成，以达到抑制细菌生长的目的。 19基本培养基可用来培养所有的微生物。 20酒精是常用的表面消毒剂，其100%浓度消毒效果优于70%浓度。 21基本培养基可用来培养所有的微生物。 22基团转位是借助于酶或定向酶系统实现的主动输送，因此需要消耗能量。 23培养基中加入一定量NaCl有降低渗透压的作用。 24在酵母细胞融合时，可选用溶菌酶破壁。 25营养缺陷型菌株能在基本培养基上正常生长。 26 5-溴尿嘧啶是以氧化脱氨的方式引起基因突变。 27E.coli K12(λ)表示一株带有λ前噬菌体的大肠杆菌K12溶源菌株。 28抗代谢药物典型代表是磺胺类药物，其作用机制是提高二氢叶酸还原酶的活性。 29蓝细菌是一类含有叶绿素a、具有放氧性光合作用的原核生物。 30 Hfr为低频重组菌株。 31 EMP和HMP代谢途径往往同时存在于同一种微生物的糖代谢中。
考研备考生物化学知识点总结
考研备考：生物化学知识点总结 21世纪被称为生物世纪，可见生物学技术对人类的影响是巨大的。生物学技术渗透于社会生活的众多领域，食品生产中的转基因大豆、啤酒用于制衣的优质棉料和动物皮革，医学上疫苗、药品的生产和开发以及试管婴儿技术的应用，逐渐流行推广起来的生物能源如沼气、乙醇等，都包含生物学技术的应用。生物学的最新研究成果都会引起世人的注意，如此新兴和前景广阔的专业自然吸引了广大同学的考研兴趣。为此，针对生物学专业课基础阶段的复习，专业课考研辅导专家们对生物化学各章节知识点做了如下总结： 第一章糖类化学 学习指导：糖的概念、分类以及单糖、二糖和多糖的化学结构和性质。重点掌握典型单糖(葡萄糖和果糖)的结构与构型：链状结构、环状结构、椅适合船式构象;D-型及L-型;α-及β-型;单糖的物理和化学性质。以及二糖和多糖的结构和性质，包括淀粉、糖原、细菌多糖、复合糖等，以及多糖的提取、纯化和鉴定。 第二章脂类化学 学习指导：一、重要概念水解和皂化、氢化和卤化、氧化和酸败、乙酰化、磷脂酰胆碱二、单脂和复脂的组分、结构和性质。磷脂，糖脂和固醇彼此间的异同。 第三章蛋白质化学 学习指导：蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号、氨基酸的理化性质及化学反应、蛋白质分子的结构(一级、二级、高级结构的概念及形式)、蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法、了解氨基酸、肽的分类、掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质、掌握蛋白质一级结构的测定方法、理解氨基酸的通式与结构、理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基、掌握肽键的特点、掌握蛋白质的变性作用、掌握蛋白质结构与功能的关系 第四章核酸化学 学习指导：核酸的基本化学组成及分类、核苷酸的结构、DNA和RNA一级结构的概念和二级结构特点;DNA的三级结构、RNA的分类及各类RNA的生物学功能、核酸的主要理化特性、核酸的研究方法;全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质;全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质;掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术。 第五章激素化学 学习指导：激素的分类;激素的化学本质;激素的合成与分泌;常见激素的结构和功能(甲状腺素、肾上腺素、胰岛素、胰高血糖素);激素作用机理。了解激素的类型、特点;理解激素的化学本质和作用机制;理解第二信使学说。 第六章维生素化学 学习指导：维生素的分类及性质;各种维生素的活性形式、生理功能。了解水溶性维生素的结构特点、生理功能和缺乏病;了解脂溶性维生素的结构特点和功能。 第七章酶化学 学习指导：酶的作用特点;酶的作用机理;影响酶促反应的因素(米氏方程的推导);酶的提纯与活力鉴定的基本方法;熟悉酶的国际分类和命名;了解抗体酶、核酶和固定化酶的基本概念和应用。了解酶的概念;掌握酶活性调节的因素、酶的作用机制;了解酶的分离提纯基本方法;了解特殊酶，如溶菌酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制;掌握酶活力概念、米氏方程以及酶