20氨基酸)
20种常用氨基酸
精氨酸
Arg
HN=C(NH₂)-NH-(CH₂)₃-CH(NH₂)-COOH
碱性；二氨基一羧基酸；必需氨基酸
20
组氨酸
His
NH-CH=N-CH=C-CH₂-CH(NH₂)-COOH
碱性；杂环；必需氨基酸
8
色氨酸
Trp
*Ph-NH-CH=C-CH₂-CH(NH₂)-COOH
芳香基侧链；中性；必需氨基酸；杂环
9
丝氨酸
Ser
HO-CH₂-CH(NH₂)-COOH
极性、中性；含羟基
10
酪氨酸
Tyr
HO-p-Ph-CH₂-CH(NH₂)-COOH
芳香基侧链；极性、中性；条件必需氨基酸
11
半胱氨酸
Cys
HS-CH₂-CH(NH₂)-COOH
非极性、疏水性；中性；必需氨基酸
5
异亮氨酸
Ile
CH₃-CH₂-CH(CH₃)-CH(NH₂)-COOH
非极性、疏水性；中性；必需氨基酸
6
甲硫氨酸（蛋氨酸）
Met
CH₃-S-(CH₂)₂-CH(NH₂)-COOH
非极性、疏水性；中性；必需氨基酸
7
脯氨酸
Pro
*NH-(CH₂)₃-CH-COOH
非极性、疏水性；杂环；亚氨基酸
20种常用氨基酸
序号
氨基酸名称
缩写
化学结构特点
分类
1
甘氨酸
Gly
NH₂-CH₂-COOH
非极性、疏水性；中性
2
丙氨酸
Ala
CH₃-CH(NH₂)-COOH
非极性、疏水性；中性
3
缬氨酸
Val
(CH₃)₂CH-CH(NH₂)-COOH
20种常见氨基酸的名称和结构式
Serine
丝
Ser
S
谷氨酰胺(a-氨基戊酰胺酸)
Glutamine
谷胺
Gln
Q
苏氨酸(a-氨基-b-羟基丁酸)*
Threonine
苏
Thr
T
半胱氨酸(a-氨基-b-巯基丙酸)
Cysteine
半胱
Cys
C
天冬酰胺(a-氨基丁酰胺酸)
Asparagine
天胺
Asn
N
酪氨酸(a-氨基-b-对羟苯基丙酸)
Valine
缬
Val
V
脯氨酸(a-四氢吡咯甲酸)
Proline
脯
Pro
P
苯丙氨酸(b-苯基-a-氨基丙酸)*
Phenylalanine
苯丙
Phe
F
蛋(甲硫)氨酸(a-氨基-g-甲硫基戊酸) *
Methionine
蛋
Met
M
色氨酸[a-氨基-b-(3-吲哚基)丙酸]*
Tryptophan
色
Trp
W
非电离的极性氨基酸
Tyrosine
酪
Tyr
Y
酸性氨基酸
天冬氨酸(a-氨基丁二酸)
Aspartic acid
天
Asp
D
谷氨酸(a-氨基戊二酸)
Glutamic acid
谷
Glu
E
碱性氨基酸
赖氨酸(a,w-二氨基己酸)*
Lysine
赖
Lys
K
精氨酸(a-氨基-d-胍基戊酸)
Arginine
精
Arg
R
组氨酸[a-氨基-b-(4-咪唑基)丙酸]
20种常见氨基酸的名称和结构式
20种常见氨基酸的名称和结构式20种氨基酸缩写体内20种氨基酸按理化性质可分为4组：①⾮极性、疏⽔性氨基酸：⽢氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸和脯氨酸。
②极性、中性氨基酸：⾊氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、⾕氨酰胺和苏氨酸。
③酸性的氨基酸：天冬氨酸和⾕氨酸。
④碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸。
中⽂名称英⽂名称三字母缩写单字母符号⽢氨酸Glycine Gly G丙氨酸Alanine Ala A缬氨酸Valine Val V亮氨酸Leucine Leu L异亮氨酸Isoleucine Ile I脯氨酸Proline Pro P苯丙氨酸Phenylalanine Phe F酪氨酸Tyrosine Tyr Y⾊氨酸Tryptophan Trp W丝氨酸Serine Ser S苏氨酸Threonine Thr T半胱氨酸Cystine Cys C蛋氨酸Methionine Met M天冬酰胺Asparagine Asn N⾕氨酰胺Glutarnine Gln Q天冬氨酸Asparticacid Asp D⾕氨酸Glutamicacid Glu E赖氨酸Lysine Lys K精氨酸Arginine Arg R组氨酸Histidine His H氨基酸单字母表⽰法和三字母表⽰法不⼀致的：苯丙氨酸：笨——F ool……F 赖氨酸：赖⽪——砍（K an）他……K精氨酸：精⼦——⼈（R en）……R ⾊氨酸：⾊狼——W olf……W酪氨酸：奶酪——黄⾊（Y ellow）……Y 天冬氨酸：天——地（D i）……D⾕氨酸：⾕⼦⾥⾯有很多酶——E nzyme……E 天冬酰胺：As n……NAsp/Asn：两个A加⼀块= B Glu/Gln：总是低⼈⼀头，排⽼末吧：Z⾕氨酰胺：Gln，虽然也是n, ⽆奈总排在“天冬”的后⾯，只好整个不⼀样的Q20种常见氨基酸的名称和结构式名称中⽂缩写英⽂缩写结构式⾮极性氨基酸⽢氨酸Glycine ⽢GlyGCH2COONH3丙氨酸Alanine 丙Ala ACH COONH3CH3亮氨酸* Leucine 亮Leu L CHCOONH3(CH3)2CHCH2异亮氨酸* Isoleucine 异亮Ile I CHCOONH3CH3CH2CHCH3缬氨酸* Valine 缬Val VCHCOONH3(CH3)2CH脯氨酸Proline 脯Pro P COONH H苯丙氨酸* Phenylalanine 苯丙Phe F CHCOONH3CH2蛋(甲硫)氨酸* Methionine 蛋Met MCHCOONH3CH3SCH2CH2⾊氨酸* Tryptophan ⾊Trp WNCH2CH COONH3H⾮电离的极性氨基酸丝氨酸Serine 丝Ser SCHCOONH3HOCH2⾕氨酰胺Glutamine ⾕胺Gln Q CH2CH2CHCOO NH3H2N CO苏氨酸* Threonine 苏Thr TCHCOONH3CH3CHOH半胱氨酸Cysteine 半胱Cys CCHCOONH3HSCH2天冬酰胺Asparagine 天胺Asn N CH2CHCOO NH3H2N CO酪氨酸Tyrosine 酪Tyr Y CHCOONH3CH2HO酸性氨基酸天冬氨酸Aspartic acid 天Asp D NH3HOOCCH2CHCOO⾕氨酸Glutamic acid ⾕Glu E CHCOONH3HOOCCH2CH2碱性氨基酸赖氨酸* Lysine 赖Lys K CHCOONH2CH2CH2CH2CH2NH3精氨酸Arginine 精Arg R H2N C CHCOONH2NHCH2CH2CH2NH2组氨酸Histidine 组His H N CH2CH COONH3HN* 为必需氨基酸。
20个天然氨基酸
20个天然氨基酸20个天然氨基酸是构成蛋白质的基本组成单位，它们在生物体内具有重要的功能和作用。
本文将分别介绍这20个天然氨基酸的结构、特点以及在生物体内的功能。
1. 丙氨酸（Ala）：丙氨酸是一种非极性氨基酸，侧链由一个甲基组成。
它在蛋白质中起到结构支撑的作用。
2. 天冬酰胺酸（Asn）：天冬酰胺酸是一种极性氨基酸，侧链含有一个天冬氨酸基团。
它在蛋白质中参与蛋白质的折叠和稳定。
3. 谷氨酸（Glu）：谷氨酸是一种极性氨基酸，侧链含有一个谷氨酸基团。
它在蛋白质中参与多种代谢途径和信号传导。
4. 青黛氨酸（Trp）：青黛氨酸是一种非极性氨基酸，侧链含有一个青黛氨基团。
它在蛋白质中具有较强的吸光性质。
5. 缬氨酸（Val）：缬氨酸是一种非极性氨基酸，侧链含有一个异戊氨基团。
它在蛋白质中参与构建蛋白质的空间结构。
6. 丝氨酸（Ser）：丝氨酸是一种极性氨基酸，侧链含有一个羟基。
它在蛋白质中参与磷酸化反应和蛋白质的酶活性。
7. 苏氨酸（Ile）：苏氨酸是一种非极性氨基酸，侧链含有一个异戊氨基团。
它在蛋白质中参与构建蛋白质的空间结构。
8. 苯丙氨酸（Phe）：苯丙氨酸是一种非极性氨基酸，侧链由一个苯基和一个甲基组成。
它在蛋白质中参与构建蛋白质的空间结构。
9. 赖氨酸（Lys）：赖氨酸是一种极性氨基酸，侧链含有一个正电荷的氨基团。
它在蛋白质中参与电荷相互作用和酶活性。
10. 苏胺酸（Leu）：苏胺酸是一种非极性氨基酸，侧链含有一个异戊氨基团。
它在蛋白质中参与构建蛋白质的空间结构。
11. 丙氨酰胺酸（Asp）：丙氨酰胺酸是一种极性氨基酸，侧链含有一个天冬氨酸基团。
它在蛋白质中参与蛋白质的折叠和稳定。
12. 苯丙胺酸（Tyr）：苯丙胺酸是一种非极性氨基酸，侧链含有一个苯基和一个羟基。
它在蛋白质中参与构建蛋白质的空间结构。
13. 酪氨酸（Thr）：酪氨酸是一种极性氨基酸，侧链含有一个羟基。
它在蛋白质中参与磷酸化反应和蛋白质的酶活性。
20种常见氨基酸的名称、结构及分类
20种常见氨基酸的名称和结构式名称中文英文缩写结构式等电点非极性氨基酸丙氨酸(α-氨基丙酸) Alanine 丙Ala ACH COONH3CH3 6.02缬氨酸(β-甲基-α-氨基丁酸)*Valine 缬Val VCHCOONH3(CH3)2CH 5.97亮氨酸(γ-甲基-α-氨基戊酸)*Leucine 亮Leu LCHCOONH3(CH3)2CHCH2 5.98异亮氨酸(β-甲基-α-氨基戊酸) *Isoleucine 异亮Ile ICHCOONH3CH3CH2CHCH36.02苯丙氨酸(β-苯基-α-氨基丙酸) *Phenylalanine 苯丙Phe FCHCOONH3CH2 5.48色氨酸[α-氨基-β-(3-吲哚基)丙色Trp W NCH2CH COONH3H5.89酸]*Tryptophan 蛋(甲硫)氨酸(α-氨基-γ-甲硫基戊酸) *Methionine蛋（甲硫）Met MCHCOONH3CH3SCH2CH2 5.75脯氨酸(α-四氢吡咯甲酸)Proline 脯Pro PCOONH H6.30非电离的极性氨基酸甘氨酸(α-氨基乙酸) Glycine 甘Gly GCH2COONH35.97丝氨酸(α-氨基-β-羟基丙酸)Serine 丝Ser SCHCOONH3HOCH2 5.68苏氨酸(α-氨基-β-羟基丁酸) *Threonine 苏Thr TCHCOONH3CH3CHOH6.53半胱氨酸(α-氨基-β-巯基丙酸)Cysteine 半胱Cys CCHCOONH3HSCH2 5.02酪氨酸(α-氨基-β-对羟苯基丙酸)Tyrosine 酪Tyr YCHCOONH3CH2HO 5.66天冬酰胺(α-氨基丁酰胺酸) Asparagine 天胺Asn NCH2CHCOONH3H2N CO5.41谷氨酰胺(α-氨基戊酰胺酸) Glutamine 谷胺Gln QCH2CH2CHCOONH3H2N CO5.65碱性氨基酸组氨酸[α-氨基-β-(4-咪唑基)丙酸] Histidine 组His HNCH2CH COONH3HN7.59赖氨酸(α,ω-二氨基己酸)*Lysine 赖Lys KCHCOONH2CH2CH2CH2CH2NH39.74精氨酸(α-氨基-δ-胍基戊酸)Arginine 精Arg RH2N C CHCOONH2NHCH2CH2CH2NH210.76酸性氨基酸天冬氨酸(α-氨基丁二酸) Aspartic acid 天冬Asp DNH3HOOCCH2CHCOO 2.97谷氨酸(α-氨基戊二酸) Glutamic acid 谷Glu ECHCOONH3HOOCCH2CH2 3.22带“*”为必需氨基酸THANKS致力为企业和个人提供合同协议，策划案计划书，学习课件等等打造全网一站式需求欢迎您的下载，资料仅供参考。
20种必须氨基酸(表格,A4大小)
名 称中文缩写名 称中文缩写非极性氨基酸非电离的极性氨基酸甘氨酸(a -氨基乙酸)丝氨酸(a -氨基-b -羟基丙酸)Glycine Serine 丙氨酸(a -氨基丙酸)谷氨酰胺(a -氨基戊酰胺酸)Alanine Glutamine 亮氨酸(g -甲基-a -氨基戊酸)*苏氨酸(a -氨基-b -羟基丁酸)*Leucine Threonine 异亮氨酸(b -甲基-a -氨基戊酸)*半胱氨酸(a -氨基-b -巯基丙酸)Isoleucine Cysteine 缬氨酸(b -甲基-a -氨基丁酸)*天冬酰胺(a -氨基丁酰胺酸)Valine Asparagine 脯氨酸(a -四氢吡咯甲酸)酪氨酸(a -氨基-b -对羟苯基丙酸)ProlineTyrosine 酸性氨基酸天冬氨酸(a -氨基丁二酸)Phenylalanine Aspartic acid 蛋(甲硫)氨酸(a -氨基-g -甲硫基戊酸) *谷氨酸(a -氨基戊二酸)MethionineGlutamic acid 碱性氨基酸赖氨酸(a ,w -二氨基己酸)*TryptophanLysine 精氨酸(a -氨基-d -胍基戊酸)Arginine 组氨酸[a -氨基-b -(4-咪唑基)丙酸]Histidine苯丙氨酸(b -苯基-a -氨基丙酸)*亮Leu L 异亮Ile 色氨酸[a -氨基-b -(3-吲哚基)丙酸]*甘GlyG丙Ala A I 缬Val V 苯丙PheF脯Pro P 色TrpW蛋Met M 丝SerS谷胺Gln Q半胱Cys C苏Thr TD酪Tyr Y天胺Asn N精ArgR谷Glu E组HisH赖Lys K天Asp 英文缩写结构式结构式英文缩写。
20种氨基酸对照表
20种氨基酸对照表氨基酸是构成蛋白质的基本单位，人体内共有20种氨基酸。
它们分别是丙氨酸、丝氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、苏氨酸、腺氨酸、赖氨酸、色氨酸、酪氨酸、甲硫氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、酪氨酸、氨基甲酸、天冬氨酸、谷氨酸、组氨酸、酪氨酸、酪氨酸和亮氨酸。
下面是20种氨基酸的对照表。
1. 丙氨酸2. 丝氨酸3. 谷氨酸4. 谷氨酰胺5. 苏氨酸6. 腺氨酸7. 赖氨酸8. 色氨酸9. 酪氨酸10. 甲硫氨酸11. 异亮氨酸12. 亮氨酸13. 酪氨酸14. 氨基甲酸15. 天冬氨酸16. 谷氨酸17. 组氨酸18. 酪氨酸19. 酪氨酸20. 亮氨酸这是20种氨基酸完整的对照表。
每个氨基酸都有自己独特的结构和功能。
它们在蛋白质的合成和其他生化反应中起着重要的作用。
在人体内，这些氨基酸通常以多肽或蛋白质的形式存在。
丙氨酸是最简单的氨基酸，它的侧链只有一个甲基。
丝氨酸是唯一的含硫氨基酸，参与了许多蛋白质的结构和功能。
谷氨酸和谷氨酰胺是两种非必需氨基酸，也是蛋白质的主要组成成分之一。
苏氨酸在人体内以酸性含量最多，是蛋白质合成的重要组成部分。
腺氨酸有许多重要的生理作用，如能量代谢和神经递质合成。
赖氨酸是唯一一种阳性氨基酸，它在蛋白质合成中起着重要的作用。
色氨酸是一种芳香族氨基酸，参与了多种生物活性物质的合成。
酪氨酸是产生黑色素的重要物质，影响皮肤、毛发和眼睛的颜色。
甲硫氨酸是一种含硫氨基酸，参与了许多生物化学反应。
异亮氨酸和亮氨酸是两种支链氨基酸，对体内蛋白质合成起着重要的作用。
氨基甲酸是唯一一种含有羧甲基的氨基酸，参与了肝脏解毒反应。
天冬氨酸是唯一一种酸性氨基酸，有许多重要的代谢功能。
谷氨酸是唯一一种含有胺基的氨基酸，对蛋白质合成和其他生物化学过程起着重要作用。
组氨酸是一种重要的生物胺，参与了多种生理和病理过程。
酪氨酸在神经递质和激素的合成中扮演重要角色。
最后，亮氨酸是一种丰富的氨基酸，参与了多种生理功能的调节。
人体20种氨基酸
人体20种氨基酸人体中有20种氨基酸，它们是构成蛋白质的基础。
每个氨基酸由一个氨基基团、一个羧基和一个侧链组成。
这些氨基酸在人体中发挥着不同的重要功能。
下面将逐个介绍这20种氨基酸及其功能。
1. 丙氨酸（Alanine）: 丙氨酸是体内代谢过程中产生的一种氨基酸，它是肌肉组织中最丰富的氨基酸之一，能够提供能量并促进肌肉生长。
2. 缬氨酸（Valine）: 缬氨酸是支链氨基酸之一，它在体内参与合成肌肉蛋白质，维持氮平衡，并提供能量。
3. 亮氨酸（Leucine）: 亮氨酸是人体无法合成的必需氨基酸之一，它对于肌肉生长和修复非常重要，还参与蛋白质合成和能量代谢。
4. 异亮氨酸（Isoleucine）: 异亮氨酸也是一种支链氨基酸，它在肌肉合成和修复中起到重要作用，还参与能量代谢和血糖调节。
5. 苏氨酸（Threonine）: 苏氨酸是一种必需氨基酸，它是合成胶原蛋白和其他重要蛋白质的基础，还参与免疫系统的功能。
6. 赖氨酸（Lysine）: 赖氨酸是人体无法合成的必需氨基酸之一，它对于细胞生长、骨骼发育和组织修复至关重要，还参与体内激素和抗体的合成。
7. 苯丙氨酸（Phenylalanine）: 苯丙氨酸是一种重要的氨基酸，它参与合成多种蛋白质和神经递质，对大脑功能和情绪调节有影响。
8. 色氨酸（Tryptophan）: 色氨酸是一种必需氨基酸，它是合成5-羟色胺的前体物质，对于调节情绪、睡眠和免疫功能至关重要。
9. 甲硫氨酸（Methionine）: 甲硫氨酸是一种硫氨基酸，它参与合成蛋白质和维持正常的蛋白质结构，还具有抗氧化和解毒作用。
10. 组氨酸（Histidine）: 组氨酸是一种重要的氨基酸，它是组胺的前体，对细胞生长和修复、酸碱平衡和神经传导有重要作用。
11. 苏氨酸（Serine）: 苏氨酸是一种非必需氨基酸，它参与合成多种蛋白质和磷脂，对细胞分裂和免疫系统功能有影响。
12. 苏胺酸（Asparagine）: 苏胺酸是一种氨基酸，它参与合成多种蛋白质和核酸，对神经系统和肝脏功能有影响。
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氨基酸1.甲硫氨酸Methionine2.甘氨酸Glycine3.苯丙氨酸Phenylalanine4.蛋氨酸Methionine5.亮氨酸Leucine6.精氨酸Argnine7.脯氨酸Proline8.赖氨酸Lysine9.谷氨酰胺Glutamine10.谷氨酸Glutamic acid11.天冬酰胺Asparagine12.异亮氨酸Isoleucine13.缬氨酸Viline14.组氨酸Hlstidine15.丝氨酸Serine16.丙氨酸Alanine17.苏氨酸Threonine18.半胱氨酸Cysteine19.色氨酸Tryptophane20.天冬氨酸Aspartic acid氨基酸氨基酸（Amino acid）是构成蛋白质的基本单位，赋予蛋白质特定的分子结构形态，使他的分子具有生化活性。
蛋白质是生物体内重要的活性分子，包括催化新陈代谢的酵素和酶。
不同的氨基酸脱水缩合形成肽（蛋白质的原始片段），是蛋白质生成的前体。
介绍氨基酸（Amino acid）是构成蛋白质的基本单位，赋予蛋白质特定的分子结构形态，使他的分子具有生化活性。
蛋白质是生物体内重要的活性分子，包括催化新陈代谢的酵素和酶。
不同的氨基酸脱水缩合形成肽（蛋白质的原始片段），是蛋白质生成的前体。
两个或两个以上的氨基酸化学聚合成肽，一个蛋白质的原始片段，是蛋白质生成的前体。
氨基酸（amino acids）广义上是指既含有一个碱性氨基又含有一个酸性羧基的有机化合物，正如它的名字所说的那样。
但一般的氨基酸，则是指构成蛋白质的结构单位。
在生物界中，构成天然蛋白质的氨基酸具有其特定的结构特点，即其氨基直接连接在α-碳原子上，这种氨基酸被称为α-氨基酸。
在自然界中共有300多种氨基酸，其中α-氨基酸21种。
α-氨基酸是肽和蛋白质的构件分子，也是构成生命大厦的基本砖石之一。
构成蛋白质的氨基酸都是一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化合物，目前自然界中尚未发现蛋白质中有氨基和羧基不连在同一个碳原子上的氨基酸。
氨基酸(氨基酸食品)是蛋白质(蛋白质食品)的基本成分。
蜂王浆中含有20多种氨基酸。
除蛋白氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、苏氨酸、色氨酸、苯丙氨酸等人体本身不能合成、又必需的氨基酸外，还含有丰富的丙氨酸、谷氨酸、天门冬氨酸、甘氨酸、胱氨酸、脯氨酸、酷氨酸、丝氨酸等。
科学家分析了蜂王浆(蜂王浆食品)中29种游离氨基酸及其衍生物，脯氨酸含量最高，占总氨基酸含量的58%。
据分析，氨基酸中的谷氨酸，不仅是人体一种重要的营养成分，而且是治疗肝病、神经系统疾病和精神病的常用药物，对肝病、精神分裂症、神经衰弱均有疗效。
编辑本段结构通式氨基酸是指含有氨基的羧酸。
生物体内的各种蛋白质是由20种基本氨基酸构成的。
除甘氨酸外均为L－α－氨基酸其中（脯氨酸是一种L－α－亚氨基酸），其结构通式如图（R基为可变基团）：构成蛋白质的氨基酸都是一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化合物，目前自然界中尚未发现蛋白质中有氨基和羧基不连在同一个碳原子上的氨基酸。
除甘氨酸外，其它蛋白质氨基酸的α－碳原子均为不对称碳原子（即与α－碳原子键合的四个取代基各不相同），因此氨基酸可以有立体异构体，即可以有不同的构型（D－型与L－型两种构型）。
合成分类组成蛋白质的大部分氨基酸是以埃姆登-迈耶霍夫（Embden－Meyerhof）途径与柠檬酸循环的中间物为碳链骨架生物合成的。
例外的是芳香族氨基酸、组氨酸，前者的生物合成与磷酸戊糖的中间物赤藓糖-4-磷酸有关，后者是由ATP与磷酸核糖焦磷酸合成的。
微生物和植物能在体内合成所有的氨基酸，动物有一部分氨基酸不能在体内合成（必需氨基酸）。
必需氨基酸一般由碳水化合物代谢的中间物，经多步反应（6步以上）而进行生物合成的，非必需氨基酸的合成所需的酶约14种，而必需氨基酸的合成则需要更多的，约有60种酶参与。
生物合成的氨基酸除作为蛋白质的合成原料外，还用于生物碱、木质素等的合成。
另一方面，氨基酸在生物体内由于氨基转移或氧化等生成酮酸而被分解，或由于脱羧转变成胺后被分解。
20种蛋白质氨基酸在结构上的差别取决于侧链基团R的不同。
通常根据R 基团的化学结构或性质将20种氨基酸进行分类根据侧链基团的极性1、非极性氨基酸（疏水氨基酸）8种丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）脯氨酸（Pro）苯丙氨酸（Phe）色氨酸（Trp）蛋氨酸（Met）2、极性氨基酸（亲水氨基酸）：1）极性不带电荷：7种甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys）酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln）2）极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸） 3种赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His）3）极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸） 2种天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）根据化学结构1、脂肪族氨基酸：丙、缬、亮、异亮、蛋、天冬、谷、赖、精、甘、丝、苏、半胱、天冬酰胺、谷氨酰胺2、芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸3、杂环族氨基酸：组氨酸、色氨酸4、杂环亚氨基酸：脯氨酸从营养学的角度1、必需氨基酸（essential amino acid）：指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。
成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20%～37%。
共有8种其作用分别是：赖氨酸：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化；色氨酸：促进胃液及胰液的产生；苯丙氨酸：参与消除肾及膀胱功能的损耗；蛋氨酸（甲硫氨酸）：参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；苏氨酸：有转变某些氨基酸达到平衡的功能；异亮氨酸：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺；亮氨酸：作用平衡异亮氨酸；缬氨酸：作用于黄体、乳腺及卵巢。
2、半必需氨基酸和条件必需氨基酸：精氨酸：精氨酸与脱氧胆酸制成的复合制剂（明诺芬）是主治梅毒、病毒性黄疸等病的有效药物。
组氨酸：可作为生化试剂和药剂，还可用于治疗心脏病，贫血，风湿性关节炎等的药物。
人体虽能够合成精氨酸和组氨酸，但通常不能满足正常的需要，因此，又被称为半必需氨基酸或条件必需氨基酸，在幼儿生长期这两种是必需氨基酸。
人体对必需氨基酸的需要量随着年龄的增加而下降，成人比婴儿显著下降。
（近年很多资料和教科书将组氨酸划入成人必需氨基酸）3、非必需氨基酸（nonessentialamino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。
例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。
缩写符号名称三字符号单字符号丙氨酸Ala A精氨酸Arg R天冬氨酸Asp D半胱氨酸Cys C谷氨酰胺Gln Q谷氨酸Glu E组氨酸His H异亮氨酸Ile I甘氨酸Gly G名称三字符号单字符号天冬酰胺Asn N亮氨酸Leu L赖氨酸Lys K甲硫氨酸Met M苯丙氨酸Phe F脯氨酸Pro P丝氨酸Ser S苏氨酸Thr T色氨酸Trp W名称三字符号单字符号酪氨酸Tyr Y缬氨酸Val V性质分类一般性质缬氨酸无色晶体，熔点极高，一般在200℃以上。
不同的氨基酸其味不同，有的无味，有的味甜，有的味苦，谷氨酸的单钠盐有鲜味，是味精的主要成分。
各种氨基酸在水中的溶解度差别很大，并能溶解于稀酸或稀碱中，但不能溶于有机溶剂。
通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。
紫外吸收性质氨基酸的一个重要光学性质是对光有吸收作用。
20种Pr——AA在可见光区域均无光吸收，在远紫外区（<220nm）均有光吸收，在紫外区（近紫外区）（220nm—300nm）只有三种AA有光吸收能力，这三种氨基酸是苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸，因为它们的R基含有苯环共轭双键系统。
苯丙AA最大光吸收在259nm、酪AA在278nm、色AA在279nm，蛋白质一般都含有这三种AA残基，所以其最大光吸收在大约280nm波长处，因此能利用分光光度法很方便的测定蛋白质的含量。
分光光度法测定蛋白质含量的依据是朗伯—比尔定律。
在280nm处蛋白质溶液吸光值与其浓度成正比。
酸碱性质1、两性解离与等电点氨基酸在水溶液或结晶内基本上均以兼性离子或偶极离子的形式存在。
所谓两性离子是指在同一个氨基酸分子上带有能释放出质子的NH3正缬氨酸离子和能接受质子的COO-负离子，因此氨基酸是两性电解质。
氨基酸的等电点：氨基酸的带电状况取决于所处环境的PH值，改变PH值可以使氨基酸带正电荷或负电荷，也可使它处于正负电荷数相等，即净电荷为零的两性离子状态。
使氨基酸所带正负电荷数相等即净电荷为零时的溶液PH值称为该AA2、解离常数解离式中K1和K2′分别代表α－碳原子上-COOH和-NH3的表现解离常数。
在生化上，解离常数是在特定条件下（一定溶液浓度和离子强度）测定的。
等电点的计算可由其分子上解离基团的表观解离常数来确定。
氨基酸解离常数列表：缩写中文译名支链分子量等电点羧基解离常数氨基解离常数 Pkr(R) R基Gly G 甘氨酸亲水性 75.07 6.06 2.35 9.78 -HAla A 丙氨酸疏水性 89.09 6.11 2.35 9.87 -CH3Val V 缬氨酸疏水性 117.15 6.00 2.39 9.74 -CH-(CH3)2Leu L 亮氨酸疏水性 131.17 6.01 2.33 9.74 -CH2-CH(CH3)2Ile I 异亮氨酸疏水性 131.17 6.05 2.32 9.76 -CH(CH3)-CH2-CH3Phe F 苯丙氨酸疏水性 165.19 5.49 2.20 9.31 -CH2-C6H5Trp W 色氨酸疏水性 204.23 5.89 2.46 9.41 -C8NH6Tyr Y 酪氨酸疏水性 181.19 5.64 2.20 9.21 10.46 -CH2-C6H4-OHAsp D 天冬氨酸酸性 133.10 2.85 1.99 9.90 3.90 -CH2-COOHAsn N 天冬酰胺亲水性 132.12 5.41 2.14 8.72 -CH2-CONH2Glu E 谷氨酸酸性 147.13 3.15 2.10 9.47 4.07 -(CH2)2-COOHLys K 赖氨酸碱性 146.19 9. 60 2.16 9.06 10.54 -(CH2)4-NH2Gln Q 谷氨酰胺亲水性 146.15 5.65 2.17 9.13 -(CH2)2-CONH2Met M 甲硫氨酸疏水性 149.21 5.74 2.13 9.28 -(CH2)-S-CH3Ser S 丝氨酸亲水性 105.09 5.68 2.19 9.21 -CH2-OHThr T 苏氨酸亲水性 119.12 5.60 2.09 9.10 -CH(CH3)-OHCys C 半胱氨酸亲水性 121.16 5.05 1.92 10.70 8.37 -CH2-SHPro P 脯氨酸疏水性 115.13 6.30 1.95 10.64 -C3H6His H 组氨酸碱性 155.16 7.60 1.80 9.33 6.04Arg R 精氨酸碱性 174.20 10.76 1.82 8.99 12.483、多氨基（碱性氨基酸）和多羧基（酸性氨基酸）氨基酸的解离解离原则：先解离α-COOH，随后其他-COOH；然后解离α-NH3+，随后其他-NH3。