酶作业答案
酶工程作业题及答案
⏹为什么滞后合成型的酶要在细胞生长一段时间甚至进入平衡期以后才开始合成？滞后合成型的酶之所以要在细胞生长一段时间甚至进入平衡期以后才开始合成，主要原因是由于受到培养基中存在的阻遏物的阻遏作用。
只有随着细胞的生长，阻遏物几乎被细胞用完而使阻遏解除后，酶才开始大量合成。
若培养基中不存在阻遏物，该酶的合成可以转为延续合成型。
该类型酶所对应的mRNA稳定性很好，可以在细胞生长进入平衡期后的相当长的一段时间内，继续进行酶的生物合成。
⏹酶的发酵生产过程中，要使酶的产率提高，可以采取哪些措施？使用优良的产酶细胞；使用优良的发酵生产设备；采用先进的分离纯化技术和设备；控制好工艺条件；采取某些行之有效的措施。
添加诱导物对于诱导酶的发酵生产，在发酵过程中的某个适宜的时机，添加适宜的诱导物，可以显著提高酶的产量。
例如，乳糖诱导β-半乳糖苷酶，纤维二糖诱导纤维素酶，蔗糖甘油单棕榈酸诱导蔗糖酶的生物合成等。
诱导物一般可以分为3类:酶的作用底物,作用底物的类似物 ,酶的催化反应产物.控制阻遏物的浓度阻遏作用根据机理不同，可分为：产物阻遏和分解代谢物阻遏两种。
1.产物阻遏作用是由酶催化作用的产物或者代谢途径的末端产物引起的阻遏作用。
为了减少或者解除分解代谢物阻遏作用，应当控制培养基中葡萄糖等容易利用的碳源的浓度。
2.分解代谢物阻遏作用是由分解代谢物（葡萄糖等和其它容易利用的碳源等物质经过分解代谢而产生的物质）引起的阻遏作用。
较采用其他难利用的碳源，如淀粉等采用补料、分次流加碳源添加一定量的环腺苷酸（cAMP）对于受代谢途径末端产物阻遏的酶，可以通过控制末端产物的浓度的方法使阻遏解除。
添加表面活性剂表面活性剂可以与细胞膜相互作用，增加细胞的透过性，有利于胞外酶的分泌，从而提高酶的产量。
将适量的非离子型表面活性剂，如吐温（Tween）、特里顿(Triton)等添加到培养基中，可以加速胞外酶的分泌，而使酶的产量增加。
由于离子型表面活性剂对细胞有毒害作用，尤其是季胺型表面活性剂（如‘新洁而灭’等）是消毒剂，对细胞的毒性较大，不能在酶的发酵生产中添加到培养基中。
酶作业06-答案
酶作业06-答案⼀、名词解释：1、固定化酶：是指被结合到特定的⽀持物上并能发挥作⽤的⼀类酶，通过吸附、耦联、交联和包埋或化学⽅法把酶做成仍具有酶催化活性的⽔不溶酶，装⼊适当容器中形成反应器。
2、酶的活性中⼼：是指酶分⼦中直接和底物结合，并和酶催化作⽤直接有关的部位，对于单纯酶来说，它是由⼀些氨基酸的侧链基团（R侧基）组成的（有时包括某些氨基酸残基链⾻架上的基团）。
对于结合酶来说，除了上述氨基酸残基的侧链基团外，辅酶或辅基上的某⼀部分结构往往也是活性部位的组成部分。
3、酶原激活：很多酶，特别是⼀些与消化作⽤有关的酶，在最初合成和分泌时，时没有活性的酶的前体形式，这种前体称为“酶原”，酶原在⼀定条件下被打断⼀个或⼏个特殊的肽键，从⽽使酶构象发⽣⼀定的变化形成具有活性的三维结构过程称为“酶原激活”。
4、变构酶（别构酶）：是指具有四级结构的多亚基的寡聚酶，酶分⼦中除了有和底物结合的活性部位外是，还有和调解物（或效应物）结合的部位（变构部位），这两种部位同处在不同亚基或在同⼀亚基的不同部位上。
当底物或效应物和酶分⼦上的相应部位结合后，会引起酶分⼦构象改变，从⽽影响酶的催化活性。
5、诱导契合：酶分⼦活性中⼼的结构原来并⾮和底物的结构互相吻合，但酶的活性中⼼柔性⽽⾮刚性的，当底物与酶相遇时，可诱导酶活性中⼼的构象发⽣相应的变化，其上有关的各个基团达到正确的排列和定向，因⽽使酶和底物契合⽽结合成中间络合物，并引起底物发⽣反应，反应结束当产物从酶上脱落下来后，酶的活性中⼼⼜恢复了原来的构象。
6、同⼯酶：同⼯酶是指催化同⼀种化学反应，但由于基因所决定，酶分⼦结构不同的⼀组酶。
所以同⼯酶彼此间的物理化学性质如溶解度、等电点、迁移率等均有所不同。
7、竞争性抑制：属于酶[活性]的可逆抑制作⽤，作⽤特点是:抑制剂(I)与底物(S)在结构上有⼀定的相似性，两者竞争性地与酶的活性部位结合或互相排斥地与酶上的各⾃结合部位结合，也即只能形成⼆元复合物ES和EI(⽆活性)，对酶动⼒学的影响是Km增⼤,Vmax不变。
酶工程作业
1.天然酶一般总是处于最佳构象状态吗？举例说明。
答：胰蛋白酶酶原，用肠激酶或胰蛋白酶进行修饰，切除一个六肽，从而显示胰蛋白酶的催化功能。
天冬氨酸酶经过胰蛋白酶修饰，从C末端切除10多个氨基酸残基的肽段，可以使天冬氨酸酶的活力提高5.5倍。
这说明天然酶并不总是处于最佳构象状态。
A.天然酶的活性维持存在缺陷；（如：异体蛋白的抗原性、易受蛋白酶水解、抑制剂抑制、活性半衰期短）B.天然酶的使用性能存在缺陷；（如：酶蛋白抗酸、碱、有机溶剂变性及抗热失活能力差，容易受产物抑制）C.天然酶的应用存在潜力。
（如：通过酶的分子改造可提高酶的稳定性、解除酶的抗原性、改变酶学性质(最适pH、最适温度、Km值、催化活性和专一性等)、扩大酶的应用范围）2.对酶分子主链进行切断修饰之后，可能会出现哪些情况？答：A.主链切断后，酶活性中心遭到破坏、酶失活。
这种修饰主要用于探测酶活性中心的位置。
B.主链切断后，仍可保持酶活性中心的构象，酶的催化功能可以保持不变或损失不多，同时酶的抗原性降低或消失。
C.有些酶蛋白具有抗原性。
酶的抗原性与其分子大小有关，大分子的外源蛋白往往有较强的抗原性，而小分子蛋白或肽段的抗原性较低或无抗原性。
3.酶分子侧链基团一般包括哪些基团，侧链基团修饰的目的意义？答：酶蛋白的侧链基团是指组成蛋白质的氨基酸残基上的功能团。
主要包括氨基、羧基、巯基、胍基、酚基等。
这些基团可以形成各种副键，对酶蛋白空间结构的形成和稳定有重要作用。
凡能使蛋白质侧链上的氨基发生改变的化合物，称为氨基修饰剂，主要有亚硝酸、二硝基氟苯、醋酸酐、琥珀酸酐、二硫化碳、乙亚胺甲酯。
O—甲基异脲、顺丁烯二酸酐等。
氨基修饰剂可以使侧链氨基发生脱氨基作用，或者与氨基共价结合将氨基屏蔽起来常用的羧基修饰剂有：碳二亚胺、乙醇—盐酸试剂、异恶唑盐等。
其中水溶性的碳二亚胺类特定的修饰酶的羧基已成为最普遍的标准方法，它在比较温和的条件下就可以进行。
蛋白质分子中精氨酸残基的侧链是胍基。
3第三章 酶化学作业题
第三章酶化学一、填空题1．酶是由产生的对特异底物起高效催化作用的。
2．酶加速反应的机制是通过降低反应的，而不改变反应的。
3．结合酶，其蛋白质部分称，非蛋白质部分称，两者结合成复合物称。
4．酶活性中心中结合部位决定了酶的，而催化部位决定了。
5．辅酶与辅基的区别在于前者与酶蛋白结合，后者与酶蛋白结合。
6．酶活性中心与底物相结合那些基团称————，而起催化作用的那些基团称————。
7．酶的特异性包括——----特异性——-------特异性和——-----特异性。
8．米曼二式根据中间产物学说推导出V与[S]的数学方程式简称为------。
式中的----为米氏常数，它的值等于酶促反应速度达到------一半时的------。
9．可逆性抑制是指抑制剂与酶进行——结合影响酶的反应速度，―――抑制剂与酶的活性中心结合，――――抑制剂与酶的活性中心外的必需基团结合。
10．反竞争性抑制剂使酶对底物表观Km——，Vmax——。
11．无活性状态的酶的前身物称为-----，在一定条件下转变成有活性酶的过程称----。
其实是----形成和暴露过程。
12.丙二酸是-------酶的------抑制剂，增加底物浓度可------抑制。
13．同工酶是指催化化学反应-----而酶蛋白分子结构、理化性质及免疫学性质-------——的一组酶。
14．不可逆抑制剂常与酶以——键相结合使酶失活。
15．当非竞争性抑制剂存在时，酶促反应动力学参数如下Km——，Ｖmax--------。
16．酶促反应速度为最大反应速度的80％时，底物浓度是Km的———倍二、选择题（讲到这里）单选1．关于酶概念的叙述下列哪项是正确的? A．所有蛋白质都有酶的活性B．其底物都是有机化合物C．其催化活性都需特异的辅助因子D．体内所有具有催化活性的物质都是酶E．酶是由活细胞合成具有催化作用的蛋白质2．酶加速化学反应的根本原因是：A．升高反应温度B．增加反应物碰撞频率C．降低催化反应的活化能D．增加底物浓度E．降低产物的自由能3．全酶是指：A．酶与底物复合物B．酶与抑制剂复合物C．酶与辅助因子复合物D．酶的无活性前体E．酶与变构剂的复合物4．关于结合酶的论述正确的是：A．酶蛋白与辅酶共价结合B．酶蛋白具有催化活性C．酶蛋白决定酶的专一性D．辅酶与酶蛋白结合紧密E．辅酶能稳定酶分子构象5．关于酶性质的叙述下列哪项是正确的? A．酶的催化效率高是因为分子中含有辅酶或辅基B．酶使化学反应的平衡常数向加速反应的方向进行C．酶能提高反应所需的活化能D．酶加快化学反应达到平衡的速度E．酶能改变反应的平衡点6．关于酶活性中心的叙述下列哪项是正确的?A．所有酶的活性中心都有金属离子B．所有的抑制剂都作用于酶的活性中心C．所有的必需基团都位于酶的活性中心D．所有酶的活性中心都含有辅酶E．所有的酶都有活性中心7．同工酶是指：A.催化的化学反应相同B．催化不同的反应而理化性质相同C.酶的结构相同而存在部位不同D．由同一基因编码翻译后的加工修饰不同E.催化相同的化学反应理化性质也相同8．酶与底物作用形成中间产物的叙述正确的是：A，酶与底物主要是以共价键结合B．酶与底物的结合呈零级反应C．酶诱导底物构象改变不利于结合D．底物诱导酶构象改变有利于结合E．底物结合于酶的变构部位9．酶受非竞争性抑制时，动力学参数必须为：A．Km↑，Vmax不变 B．Km↓，Vmax↓C．Km不变Vmax↓ D．Km↓，Vmax不变E．Km↓，Vmax↑10．当底物浓度达到饱和后，如再增加底物浓度：A.酶的活性中心全部被占据，反应速度不再增加B．反应速度随底物的增加而加快C．形成酶一底物复合物增多D．随着底物浓度的增加酶失去活性E.增加抑制剂反应速度反而加快11．Km值是指：A.反应速度等于最大速度50％的底物浓度B．反应速度等于最大速度50％的酶的浓度C．反应速度等于最大速度时的底物浓度D. 反应速度等于最大速度时酶的浓度E. 反应速度等于最大速度时的温度12．关于Km的意义正确的是：A．Km为酶的比活性B．1/Km越小，酶与底物亲和力越大C.Km的单位是mmol/minD．Km值是酶的特征性常数之一E.Km值与酶的浓度有关13．关于Km的叙述，下列哪项是正确的?A. 通过Km的测定可鉴定酶的最适底物B．是引起最大反应速度的底物浓度C..是反映酶催化能力的一个指标D．与环境的pH无关E.是酶和底物的反应平衡常数14．当[E]不变，[S]很低时，酶促反应速度与[S]：A．成正比 B．无关 C.成反比D．成反应 E．不成正比15．当酶促反应速度等于Vmax的80％时，Km与[S]关系是：A．Km＝0.1[S] B．Km＝0.25[S] C．Km=0.22[S] D．Km＝0.40[S] E．Km＝0.50[S]16．关于酶的最适温度下列哪项是正确的?A．是酶的特征性常数B．是指反应速度等于50％Vmax时的温度C.是酶促反应速度最快时的温度D．是一个固定值与其它因素无关E．与反应时间无关．，17．下列关于竞争性抑制剂的论述哪项是错误的?A.抑制剂与酶活性中心结合B．抑制剂与酶的结合是可逆的C.抑制剂结构与底物相似D．抑制剂与酶非共价键结合E．抑制程度只与抑制剂浓度有关18．丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制属于：A．非竞争性抑制 B．反竞争性抑制C. 不可逆性抑制 D．竞争性抑制E．非特异性抑制19．酶受竞争性抑制时动力学参数表现为：A．Km↑，Vmax不变 B．Km↓，Vmax↓C．Km不变，Vmax↓ D．Km↓，Vmax不变 E．Km↓，Vmax↑20．关于非竞争性抑制剂的叙述，正确的是：A.抑制剂与酶的活性中心结合B．不影响VmaxC.抑制剂与酶结合后不影响与底物结合，D．抑制剂与酶结合后不能与底物结合E．也可称为变构抑制剂三.匹配题A.转酰基作用 B．转氨基作用C.转CO2作用 D．转一碳单位作用E．递氢作用1．NAD+作为辅酶参与（）2．辅酶A作为辅酶参与（）3．生物素作为辅酶参与（）4.磷酸吡哆醛作为辅酶参与（）5．四氢叶酸作为辅酶参与（）四.多选题1．关于酶的催化特点的叙述正确的是：A．对底物有高度的选择性B．降低反应的活化能C．极高的催化效率D．不改变反应的平衡点E．酶促反应的可调节性2．关于全酶的叙述正确的是A．全酶中的酶蛋白决定了酶的专一性B．全酶中的辅助因子决定了反应类型C.全酶中辅助因子种类与酶蛋白一样多D．辅酶或辅基用透析方法可除去3．关于酶活性中心的叙述正确的是：A.一级结构上相互接近的一些基团组成B．必需基团在空间结构上集中靠拢形成特定区域C．具有结合底物催化转变成产物的功能D．通过共价键与底物结合E．是一线状结构．五、问答题1.酶的催化特点、分类？2.酶活性中心的特点？3.解释酶专一性的机理？4.影响酶高效性的因素？5.影响酶促反应速度的因素？。
高考生物一轮复习专题作业6：酶与ATP
高考生物一轮复习专题作业第6讲酶与ATPA组基础题组题组一酶的本质、作用及特性1.(2018北京大兴期末)下列关于酶的叙述错误．．的是( )A.酶具有高效性,但受温度和酸碱度影响B.每一种酶只能催化一种或一类化学反应C.一旦离开活细胞,酶就失去催化能力D.酶不一定能与双缩脲试剂发生紫色反应答案 C 酶具有高效性,但受到温度和酸碱度的影响,A正确;酶具有专一性,一种酶只能催化一种或一类化学反应,B正确;在适宜条件下,酶在细胞内和细胞外都可发挥催化作用,C错误;酶的本质是蛋白质或RNA,RNA不能与双缩脲试剂发生紫色反应,D正确。
2.如图表示的是某类酶作用的模型。
有关叙述正确的是( )A.酶只能在活细胞中发挥催化作用B.图中模型可用来解释酶的催化具有高效性C.图中A表示酶,反应前后化学性质不发生变化D.如果C、D表示两个单糖分子,则B表示麦芽糖分子答案 C 酶的催化需要适宜的温度和pH,在细胞内或外,只要条件适宜,酶都能发挥作用,A错误;图中模型可用来解释酶的催化具有专一性,B错误;根据题图分析,图中A表示酶,反应前后化学性质不发生变化,C正确;一分子麦芽糖分解,可以产生2分子葡萄糖,图中C、D不同,C、D不能代表2分子葡萄糖,D错误。
3.(2018北京昌平期末)淀粉酶能将淀粉水解,图中字母和箭头分别表示不同淀粉酶及其作用部位,据图分析,下列说法不正确的是( )A.β淀粉酶将淀粉水解成二糖B.G淀粉酶可将淀粉完全水解C.不同淀粉酶水解淀粉,产物不同D.淀粉酶均可将淀粉水解成葡萄糖答案 D 根据图中所提供的信息,β淀粉酶从淀粉链的外侧以两个葡萄糖为单位切割相应的化学键,其产物为二糖,故A正确;G淀粉酶从淀粉链的外侧以单个葡萄糖为单位水解淀粉,其产物应是葡萄糖,故B正确;综上可知,不同的淀粉酶水解淀粉的产物不同,故C正确,D错误。
题组二酶活性的影响因素及相关曲线分析4.如图为不同pH条件下唾液淀粉酶对淀粉的分解作用结果,下列相关分析正确的是( )A.该实验可用碘液来准确测定淀粉分解的量B.pH为4和pH为8时该淀粉酶的活性相同C.pH由13调节到7,淀粉酶的活性迅速升高D.弱酸环境对酶活性的影响小于弱碱环境的影响答案 D 碘液可定性地检测淀粉存在与否,不可准确测定淀粉分解的量,A错误;由题图不能确定在pH为4和8时该淀粉酶的活性是否相同,B错误;pH达到13时,酶已经变性失活,再调至pH=7,酶活性也不能恢复,C错误;pH为5是弱酸环境,pH为9是弱碱环境,由1 h后淀粉的剩余量可知:弱酸环境对酶活性的影响小于弱碱环境的影响。
2020-2021学年高中生物新人教版必修1 5.1.2 酶的特性 作业
第1节降低化学反应活化能的酶第2课时酶的特性必备知识基础练进阶训练第一层知识点一酶的特性1.化氢分解，比用FeCl3催化过氧化氢分解的速度快得多，这说明与无机催化剂相比，酶具有的特性是()A．专一性B．多样性C．高效性D．适应性2．下列各种关于酶的特性的说法中，正确的有()①1份淀粉酶能催化100万份淀粉水解成麦芽糖，说明酶具有高效性②植物体内的酶在过酸或过碱的条件下变性失活，不能发挥良好的催化作用，说明酶的作用条件温和③人体内的酶在人的正常体温条件下能发挥良好的催化作用，说明酶的作用条件温和④蛋白酶只能催化蛋白质分解，而不能催化淀粉分解，说明酶具有专一性A．①②③B．①②③④C．②④D．②③④3．(多选)下列关于酶的专一性的叙述，不正确的是()A．过氧化氢酶只能催化过氧化氢的分解，不能催化其他化学反应B．每一种酶只能催化一种化学反应的进行C．催化唾液淀粉酶水解的酶是淀粉酶知识点二关于酶的特性的研究性实验①取3支试管编号，各注入2 mL淀粉液；另取3支试管编号，各注入1 mL新鲜的淀粉酶溶液②将淀粉酶溶液注入相同温度下的淀粉液试管中，维持各自的温度5 min③向各试管滴两滴碘液，摇匀④将6支试管分成三组，每组各有一份淀粉液和一份淀粉酶溶液，分别放在60 ℃的热水、沸水和冰水中⑤观察实验现象A．①→②→④→③→⑤B．①→③→②→④→⑤C．①→③→④→②→⑤D．①→④→②→③→⑤实验实验目的主要实验步骤A 验证酶具有高效性实验组：2 mL 3% H2O2溶液＋1 mL过氧化氢酶，保温5 min后观察；对照组：2 mL 3% H2O2溶液＋1 mL蒸馏水，保温5 min后观察B 验证酶具有专一性实验组：2 mL 3%可溶性淀粉溶液＋1mL新鲜唾液，保温5 min后，碘液检验；对照组：2 mL 3%蔗糖溶液＋1 mL新鲜唾液，保温5 min后，碘液检验C 探究酶的最适温度分别设置等量的、不同温度下的过氧化氢和过氧化氢酶溶液，然后将相同温度下的过氧化氢和过氧化氢酶溶液混合，观察各组气泡的生成情况D探究pH对酶活性的影响向三支试管中各依次加入2 mL 3%可溶性淀粉溶液、1 mL不同pH的缓冲液、1 mL新鲜唾液，在适宜温度下保温5min后，碘液检验A．pH过高或过低以及温度过高或过低都能使酶变性失活B．在研究温度影响淀粉酶活性实验中，可以用斐林试剂检测实验结果C．在研究温度影响酶活性实验中，应该选择过氧化氢酶作为研究对象D．与无机催化剂相比，酶提高反应活化能的作用更明显，因而知识点三影响酶促反应速率的因素7.反应速率的关系。
5 第六章 酶学作业及答案
班级学号姓名第六章酶学作业一.选择1.下列对酶的叙述，哪一项是正确的?A．所有的蛋白质都是酶；B．所有的酶均以有机化合物作为底物C．所有的酶均需特异的辅助因子；D．所有的酶对其底物都是有绝对特异性E．少数RNA具有酶一样的催化活性2. 以下哪项不是酶的特点A．多数酶是细胞制造的蛋白质；B．易受pH，温度等外界因素的影响C．只能加速反应，不改变反应平衡点；D．催化效率极高；E．有高度特异性3．结合酶在下列哪种情况下才有活性A. 酶蛋白单独存在B．辅酶单独存在；C．亚基单独存在D．全酶形式存在；E．有激动剂存在4．下列哪种辅酶中不含核苷酸A．FAD B．FMN C．FH4 D．NADP＋E．CoASH5．340nm紫外光有吸收特性的辅酶是A．FADH2 B．NAD+ C．FMN D．TPP E．NADH6．辅酶的作用机理主要在于A．维持酶蛋白的空间构象；B．构成酶的活性中心；C．在酶与底物的结合中起桥梁作用D．在酶促反应中起运载体的作用；E．辅酶为小分子物质有利于酶在介质中发挥酶促作用7．下列哪种酶含辅助因子Cu2+A．黄嘌呤氧化酶B．细胞色素氧化酶C．过氧化氢酶D．脲酶E．谷胱甘肽过氧化物酶8．酶保持催化活性，必须A．酶分子完整无缺B．有酶分子上所有化学基团存在C．有金属离于参加D．有辅酶参加E．有活性中心及其必需基团9．酶催化作用所必需的基团是指A．维持酶一级结构所必需的基团B．位于活性中心以内或以外的，维持酶活性所必需的基团C．酶的亚基结合所必需的基团D．维持分子构象所必需的基团E．构成全酶分子所有必需的基团10．酶分子中使底物转变为产物的基团称为A．结合基团B．催化基团C．碱性基团D．酸性基团E．疏水基团11．胰蛋白酶原的激活是由其N-端切除A．2肽B．4肽C．6肽D．8肽E．10肽12．有关同工酶的正确叙述是A．不同组织中同工酶谱不同B．同工酶对同种底物亲和力相同C．同工酶的一级结构一定相同D．组成同工酶的亚基一定相同E．组成同工酶的亚基一定不同13．含LDH5丰富的组织是A，肝组织B．心肌C．红细胞D．肾组织E．脑组织14．乳酸脱氢酶同工酶是由H、M亚基组成的A．二聚体B．三聚体C．四聚体D．五聚体E．六聚体15．关于变构酶的结构特点的错误叙述A．有多个亚基组成B．有与底物结合的部位C．有与变构剂结合的部位D．催化部位与别构部位都处于同一亚基上E．催化部位与别构部位既可处于同一亚基，也可处于不同亚墓上16．关于变构剂的错误叙述是A．可与酶分子上别构部位结合B．可使酶与底物亲和力增强C．可使酶与底物亲和力降低D．可使酶分子的空间构象改变E．无以上作用17．关于酶促反应特点的错误描述是A酶能加速化学反应B．酶在生物体内催化的反应都是不可逆的C酶在反应前后无质和量的变化D酶对所催化的反应有选择性E能缩短化学反应到达反应平衡的时间18．在形成酶-底物复合物时A．酶的构象和底物构象都发生变化B．主要是酶的构象发生变化C．主要是底物的构象发生变化D．主要是辅酶的构象发生变化E．酶和底物构象都不发生变化19．其他因素不变，改变底物的浓度时A．反应初速度成比例改变B．反应速度成比例下降C．反应速度成比例增加D．反应速度先慢后快E．反应速度不变20．在酶浓度不变的条件下，以反应速度V-对底物［S］作图，其图像为：A．直线B．S形曲线C．矩形双曲线D．抛物线E．钟罩形曲线21．底物浓度达到饱和后，再增加底物浓度A．反应速度随底物增加而加快B．随着底物浓度的增加酶逐渐失活C．酶的结合部位全部被底物占据，反应速度不再增加D．增加抑制剂，反应速度反而加快E．形成酶-底物复合体增加22．Km是A．饱和底物浓度时的反应速度B．是最大反应速度时的底物浓度C．饱和底物浓度50％时的反应速度D．50％最大反应速度时的底物浓度E．降低反应速度一半时的底物浓度23．酶的Km值大小与A．酶性质有关B．酶浓度有关C．酶作用温度有关D．酶作用时间有关E．酶的最适pH有关25．能使唾液淀粉酶活性增强的离子是A．氯离子B．锌离子C．碳酸氢根离子D．铜离子E．锰离于26．各种酶都具有最适PH，其特点是A．最适pH一般即为该酶的等电点B．最适pH时该酶活性中心的可解离基团都处于最适反应状态C．最适pH时酶分子的活性通常较低D．大多数酶活性的最适州曲线为抛物线形E．在生理条件下同一细胞酶的最适pH均相同27．属于不可逆性抑制作用的抑制剂是A．丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用B．EDTA对金属活化酶类的抑制作用C．磺胺药类对细菌二氢叶酸还原酶的抑制作用D．麦芽糖对淀粉酶水解淀粉的抑制作用E．反应产物对酶的反馈抑制28．对可逆性抑制剂的描述，哪项是正确的A．使酶变性失恬的抑制剂B．抑制剂与酶是共价键相结合C．抑制剂与酶是非共价健结合D．抑制剂与酶结合后用透析等物理方法不能解除抑制E．可逆性抑制剂即指竞争性抑制29．丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用是A．反馈抑制B．非竞争抑制C．竞争性抑制D．非特异性抑制E．反竞争性抑制30．反竞争性抑制剂具有下列哪一种动力学效应A．使Km值升高，Vmax不变B．使Km值降低Vmax不变C．使Km值不变，Vmax升高D．使Km值不变Vmax降低E．使Km值和Vmax均降低31．酶活性是指A．酶所催化的反应B．酶与底物的结合力C．酶自身的变化D．无活性的酶转变成有活性的酶E．酶的催化能力32．纯化酶制剂时，酶纯度的主要指标是A．蛋白质浓度B．酶量C．酶的总活性D．酸的比活性E．酶的理化性质33．有关酶的以下描述哪项是正确的A．同工酶是一组功能与结构相同的酶B．诱导酶是指细胞中固有而含量又多的酶C．在酶的活性中心中只有侧链带电荷的氨基酸直接参与酶的催化反应D．酶催化反应初速度取决于酶的浓度E．非竞争性抑制剂只能改变酶促反应V，而不改变该酶Km值34．酶的活性中心是指：A．酶分子上含有必需基团的肽段B．酶分子与底物结合的部位C．酶分子与辅酶结合的部位D．酶分子发挥催化作用的关键性结构区35．酶催化作用对能量的影响在于：A．增加产物能量水平B．降低活化能C．降低反应物能量水平D．降低反应的自由能E．增加活化能36．竞争性抑制剂作用特点是：A．与酶的底物竞争激活剂B．与酶的底物竞争酶的活性中心C．与酶的底物竞争酶的辅基D．与酶的底物竞争酶的必需基团；E．与酶的底物竞争酶的变构剂37．竞争性可逆抑制剂抑制程度与下列那种因素无关：A作用时间；B抑制剂浓度；C底物浓度；D酶与抑制剂的亲和力的大小；E酶与底物的亲和力的大小38．哪一种情况可用增加[S]的方法减轻抑制程度：A．不可逆抑制作用B．竞争性可逆抑制作用C．非竞争性可逆抑制作用D．反竞争性可逆抑制作用E．无法确定39．酶的竞争性可逆抑制剂可以使：A．Vmax减小，Km减小；B．Vmax增加，Km增加；C．Vmax不变，Km增加；D．Vmax不变，Km减小；E．Vmax减小，Km增加40．下列常见抑制剂中，除哪个外都是不可逆抑制剂：A 有机磷化合物B 有机汞化合物C 有机砷化合物D 氰化物E 磺胺类药物41．酶的活化和去活化循环中，酶的磷酸化和去磷酸化位点通常在酶的哪一种氨基酸残基上：A．天冬氨酸Ｂ．脯氨酸Ｃ．赖氨酸D．丝氨酸Ｅ．甘氨酸42．在生理条件下，下列哪种基团既可以作为H+的受体，也可以作为H+的供体：A．His的咪唑基B．Lys的ε氨基C．Arg的胍基D．Cys的巯基E．Trp的吲哚基43．对于下列哪种抑制作用，抑制程度为50%时，[I]=Ki ：A不可逆抑制作用；B竞争性可逆抑制作用；C非竞争性可逆抑制作用；D反竞争性可逆抑制作用；E无法确定44．下列辅酶中的哪个不是来自于维生素：A．CoA；B．CoQ；C．PLPD；．FH2；E．FMN45．下列叙述中哪一种是正确的：A．所有的辅酶都包含维生素组分；B．所有的维生素都可以作为辅酶或辅酶的组分C．所有的B族维生素都可以作为辅酶或辅酶的组分；D．只有B族维生素可以作为辅酶或辅酶的组分46．多食糖类需补充：A．维生素B1；B．维生素B2；C．维生素B5；D．维生素B6；E．维生素B7 47．多食肉类，需补充：A．维生素B1；B．维生素B2；C．维生素B5；D．维生素B6；E．维生素B7 48．以玉米为主食，容易导致下列哪种维生素的缺乏：A．维生素B1；B．维生素B2；C．维生素B5；D．维生素B6；E．维生素B749．下列化合物中除哪个外，常作为能量合剂使用：A．CoA；B．ATP；C．胰岛素；D．生物素50．下列化合物中哪个不含环状结构：A．叶酸B．泛酸C．烟酸D．生物素E．核黄素51．下列化合物中哪个不含腺苷酸组分：A．CoA；B．FMN；C．FAD；D．NAD+；E．NADP+52．需要维生素B6作为辅酶的氨基酸反应有：A成盐、成酯和转氨；B成酰氯反应；C烷基化反应；D成酯、转氨和脱羧；E转氨、脱羧和消旋二．判断( )1. 酶实际上催化所有生物学上重要的生物化学反应。
酶作业(答案)
1、名词解释 核酶，抗体酶，诱导契合学说，活性中心， 核酶，抗体酶，诱导契合学说，活性中心，多酶 复合体 什么叫酶的活力和比活力？ 2、什么叫酶的活力和比活力？测定酶活力时应注 意什么？为什么测定酶活力时以初速度为宜， 意什么？为什么测定酶活力时以初速度为宜，且 [S]>>[E]? 3、酶是怎么样调节其活性的？ 酶是怎么样调节其活性的？ 过氧化氢酶的Km值为2.5*10 mol/L,当[S]为 Km值为 4、过氧化氢酶的Km值为2.5*10-2mol/L,当[S]为 100mmol/L时 求在此浓度下， 100mmol/L时，求在此浓度下，过氧化氢酶被底 物所饱和的百分数。 物所饱和的百分数。
• 5、10mL唾液，稀释20倍，取1mL测定淀粉酶活 力，测 10mL唾液 稀释20 唾液， 20倍 1mL测定淀粉酶活
知每5min水解淀粉产生0.25g还原糖, 知每5min水解淀粉产生0.25g还原糖,测定其稀释液中蛋 5min水解淀粉产生0.25g还原糖 白质含量为0.01mg/mL,计算唾液总活力，比活力， 0.01mg/mL,计算唾液总活力 白质含量为0.01mg/mL,计算唾液总活力，比活力，转换 将每小时水解淀粉生成1g 1g葡萄糖所需的酶量 数(S-1 )。将每小时水解淀粉生成1g葡萄糖所需的酶量 定义为1个活力单位。已知葡萄糖分子量180, 180,淀粉酶分 定义为1个活力单位。已知葡萄糖分子量180,淀粉酶分 子量50000 50000。 子量50000。 • 1mL稀释后唾液的活力：0.25/5×60=3（U/mL） 1mL稀释后唾液的活力：0.25/5×60=3（U/mL） 稀释后唾液的活力 • 10mL唾液的总活力：3×10×20=600（U） 10mL唾液的总活力： 唾液的总活力 10×20=600（ 600 • • • 比活力：600/10=60U/mL 比活力：600/10=60U/mL 或60/(0.01×20）=300U/mg 60/(0.01×20） 每mg酶转化成糖的mol数 mg酶转化成糖的mol数 酶转化成糖的mol 每mg酶的mol数 mg酶的mol数 酶的mol
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名词解释
1、同工酶是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
2、酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。
3、别构效应:当底物或底物以外的物质和别构酶分子上的相应部位非共价地结合后,通过酶分子构象的变化影响酶的催化活性,这种效应成为别构效应
4、酶的活性中心：酶的活性中心是指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。
5、酶的抑制剂：能使酶的必需基团或酶活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶的催化活性甚至使酶的催化活性完全丧失的物质。
6、酶的专一性酶对其所催化的底物具有较严格的选择性，即一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并产生一定的产物，酶的这种特性称为酶的特异性。
根据酶对其底物结构选择的严格程度不同，酶的特异性可大致分为三种类型，即绝对特异性，相对特异性和立体异构特异性。
7.核酶：有催化作用的RNA。
8、竞争性抑制作用：有的抑制剂与酶的底物结构相似，可与底物竞争跟酶结合，这种抑制称为竞争性抑制作用。
问答题
1、酶的活性中心特点：
（1）活性部位在酶分子的总体积中只占相当小的部分；
（2）酶的活性部位是一个三维实体；
（3）酶的活性部位与底物诱导契合；
（4）酶的活性部位是位于酶分子表面的一个裂缝内；
（5）底物通过次级键较弱的力结合到酶上；
（6）酶活性部位具有柔性或可运动性
2、简述酶具有高效催化的因素
答案要点：
（1）、邻近定向效应：指底物和酶活性部位的邻近，使底物反应浓度有效提高，使分子间反应成为分子内反应。
（2）、张力和形变：底物结合诱导酶分子结构变化，而变化的酶分子又使底物分子的敏感键产生张力甚至形变，促进酶-底物中间产物进入过渡肽。
（3）、酸碱催化: 酶活性部位上的某些基团可以作为良好的质子供体或受体对底物进行酸碱催化, 达到降低反应活化能的目的。
（4）、共价催化：酶和底物形成不稳定的共价中间物，从而促进产物形成。
3、举例说明竞争性抑制的特点和实际意义。
解答要点:有些抑制剂与底物竞争与酶结合,妨碍酶与底物结合,减少酶的作用机会,这种现象成为竞争性抑制. 竞争性抑制的一个特点是当底物浓度很高时,抑制作用可以被解除. 酶的竞争性可逆抑制
剂的酶动力学特征是Vmax不变，Km增加.研究酶的竞争性抑制作用在医学,工农业生产上以及基础理论研究上都有一定的意义.
4、很多酶的活性中心均有组氨酸残基参与，请解释原因。
答题要点：
酶蛋白分子中组氨酸的侧链咪唑基pK值为6.0～7.0，在生理条件下，一半解离，一半不解离，因此既可以作为质子供体（不解离部分），又可以作为质子受体（解离部分），既是酸，又是碱，可以作为广义酸碱共同催化反应，因此常参与构成酶的活性中心。
5、简述竞争性抑制剂与非竞争性抑制剂的区别
竞争性抑制剂抑制剂结构与底物相似，共同竞争酶的活性中心，抑制作用大小与抑制剂和底物的相对浓度有关。
Km值增大，Vm不变。
非竞争性抑制剂非抑制剂结构与底物不相似或完全不同，它只与活性中心外的必需基团结合，形成EI和EIS，使E和ES都下降。
该抑制作用的强弱只与抑制剂浓度有关，Km值不变，Vm下降。
论述题
1．论述Km值和Vmax的意义。
答案要点：Km值的意义：⑴Km是反应速度等于1/2Vmax的[s]，单位是mmol/L。
⑵当中间解离成E和S的速度》分解成E和P的速度时，Km值可近似于ES的解离常数Ks。
此时可表示酶和底物亲和力。
Km 值越小，酶和底物亲和力越大；Km值越大，酶和底物亲和力越小。
Km值是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、酶所催化的底物及反
应温度、pH、离子强度有关，与酶的浓度无关。
Vmax的意义：Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速度，如果酶的总浓度已知，便可根据Vmax计算酶的转换数＝[E]/ Vmax，其意义是：当酶被底物充分饱和时，单位时间内每个酶分子催化底物转换成产物的分子数。
2、论述影响酶促反应速度的主要因素及机理。
答案要点：
温度、pH、底物浓度、酶浓度、激活剂、抑制剂等。
这些因素的影响机理如下: 温度：高温变性、低温抑制、最适温度；最适pH，过酸过碱使酶变性失活；底物浓度与酶促反应速度成米氏方程关系；酶浓度与酶促反应速度成正比；抑制剂可抑制酶促反应速度，分为不可逆抑制和可逆抑制；激活剂可激活酶活性等。
4、试比较不同酶的专一性并解析之。
答案要点：A、酶的各种专一性
B、举例说明酶的专一性
C、关于酶专一性的假说
3、可逆性抑制作用有哪些类型？试比较它们的特点。
答案要点：
可逆性抑制作用包括竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑制，抑制剂以非共价键与酶结合，使酶活性降低，用简单透析，过滤方法可将抑制剂除去。
⑴竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争同一酶
的活性中心，抑制程度强弱取决于抑制剂浓度和底物浓度的相对比例。
动力学参数Km值增加，Vmax不变。
⑵非竞争性抑制：抑制剂与酶活性外的必需基团结合，不影响酶与底物的结合，酶与底物的结合也不影响与抑制剂的结合。
抑制程度的大小决定与抑制剂的浓度。
动力学参数Km值不变，Vmax降低。
⑶反竞争性抑制：抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物(ES)结合，生成三者复合物，不能解离出产物，增加[S]反而抑制作用越强。
动力学参数Km值减小，Vmax降低。
4、酶作为生物催化剂与一般化学催化剂比较有何共性及其个性？
答题要点：
1、共性：用量少而催化效率高；仅能改变化学反应的速度，不改变化学反应
的平衡点，酶本身在化学反应前后也不改变；可降低化学反应的活化能。
2、个性：酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高，具有高度的专一性，容易失活，活力受条件的调节控制，活力与辅助因子有关。
5、举例说明酶的催化特异性。
答案要点：
A结构专一性琥珀酸脱氢酶、脲酶等
B 立体专一性胰蛋白酶和琥珀酸脱氢酶
（学习的目的是增长知识，提高能力，相信一分耕耘一分收
获，努力就一定可以获得应有的回报）。