蛋白质与核酸

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蛋白质与核酸的相互作用

蛋白质与核酸的相互作用

蛋白质与核酸的相互作用蛋白质和核酸是生命体的两种重要的生物大分子,它们在生命体的生长、发育和代谢等方面起着不可替代的作用。

蛋白质和核酸之间的相互作用是纳米级生物化学研究的一个重要领域,具有广泛的应用前景。

本文将从以下三个方面探讨蛋白质和核酸的相互作用。

一、蛋白质与核酸之间的主要相互作用方式蛋白质和核酸之间的相互作用主要有两种方式:一是蛋白质和DNA之间的结合,另一种是蛋白质和RNA之间的结合。

不同的蛋白质结合到DNA或RNA上的方式有所不同,但大部分都是通过蛋白质上的特定结构域与DNA或RNA上的特定序列结合的。

在DNA结合蛋白质中,有一类小分子DNA结合蛋白质,如转录因子、重复靶向蛋白等。

这些蛋白质通过它们的DNA结合域、融合域或其他结构域与DNA序列特异性结合,并通过这个结合与其他蛋白质或RNA形成复合物,调控基因的表达。

例如,转录因子结合到DNA上,可以促进或抑制RNA聚合酶的结合,控制转录过程的启动或终止。

RNA结合蛋白质根据它们结合到mRNA、rRNA或tRNA上,有不同的功能。

例如,核糖体蛋白质与rRNA结合,参与蛋白质合成;mRNA结合蛋白质则参与转录后的RNA运输、加工和翻译等过程。

二、蛋白质与核酸之间的生物学意义蛋白质与核酸之间的相互作用在生命体中起着非常重要的作用。

蛋白质和DNA的结合调控基因的表达,是生物体在特定环境中进行适应和应对的重要手段。

在细胞周期的不同阶段,不同的蛋白质通过结合到DNA上,控制染色体的组装、拆卸和复制,并行使它们在细胞分裂和有丝分裂中的生物学功能。

另外,蛋白质对DNA的结合还可以保护DNA免受损伤和氧化。

在DNA损伤时,紫外线激活DNA复制蛋白质会结合到受损DNA上,在修复和复原DNA的过程中扮演重要角色。

在细胞代谢过程中,RNA蛋白质输运复合物也扮演着至关重要的角色。

mRNA 结合蛋白质能够促进mRNA的稳定和保存,在细胞周期中对基因表达起到调控作用。

高一生物蛋白质与核酸的知识点

高一生物蛋白质与核酸的知识点

高一生物蛋白质与核酸的知识点蛋白质与核酸是生物体内两种重要的生物大分子,它们在生物体内担负着不同的功能和作用。

蛋白质是生物体内最为广泛存在的一类有机化合物,是生命活动的基础,而核酸则是构成生物体遗传信息的基本单位。

下面将详细介绍蛋白质与核酸的相关知识点。

一、蛋白质的概念和结构蛋白质是由氨基酸经肽键连接而成的聚合物,是生物体内最为重要的有机物之一。

蛋白质在生物体内具有多种功能,如构成细胞和器官的结构材料、参与物质运输和储存、催化生化反应、免疫防御等。

蛋白质的结构包括四个层次:一级结构是指蛋白质的氨基酸序列,二级结构是指氨基酸通过氢键形成的α-螺旋和β-折叠,三级结构是指蛋白质链的空间折叠形态,四级结构是指多个蛋白质链之间的相互作用形成的蛋白质复合物。

二、核酸的概念和结构核酸是由核苷酸经糖苷键连接而成的聚合物,是生物体内存储和传递遗传信息的分子。

核酸分为DNA(脱氧核酸)和RNA(核糖核酸)两种。

DNA主要存在于细胞核中,是遗传物质的主要组成部分,能够储存和传递遗传信息。

RNA则参与蛋白质的合成过程,包括mRNA、tRNA和rRNA等。

核酸的结构包括三个部分:碱基、糖和磷酸。

碱基是核酸的核心成分,包括腺嘌呤(A)、胸腺嘧啶(T)、鸟嘌呤(G)、胞嘧啶(C)和尿嘧啶(U)五种,它们通过氢键相互配对形成双螺旋结构。

三、蛋白质的合成蛋白质的合成包括转录和翻译两个过程。

在细胞核中,DNA通过转录过程转录成mRNA,mRNA带着遗传信息离开细胞核进入细胞质。

在细胞质中,mRNA通过翻译过程转化成氨基酸序列,进而合成蛋白质。

蛋白质的合成过程是一个高度协调的过程,涉及到多个蛋白质和RNA分子的参与。

四、核酸的复制和转录核酸的复制是指DNA分子在细胞分裂过程中通过复制过程产生两个完全相同的DNA分子。

复制过程是通过DNA聚合酶酶催化下进行的,每个DNA链作为模板合成一个新的DNA链,最终形成两个完全相同的DNA分子。

核酸与蛋白质相互作用

核酸与蛋白质相互作用

核酸与蛋白质相互作用在生物体内,核酸与蛋白质是两种重要的生物大分子,它们的相互作用在细胞的正常生理过程中起着重要的调控作用。

核酸主要通过与蛋白质相互作用来实现对基因表达的调控,而蛋白质则通过与核酸相互作用来参与多种细胞功能的实现。

本文将从不同层面介绍核酸与蛋白质的相互作用。

一、基础概念核酸是由核苷酸连接形成的生物大分子,包括DNA(脱氧核酸)和RNA(核糖核酸)两种类型。

蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的生物大分子。

在细胞内,核酸负责存储和传递遗传信息,而蛋白质则负责细胞代谢、信号传导和结构支持等多种功能。

二、核酸与蛋白质的结合方式1. 电荷相互作用:核酸和蛋白质都带有电荷,它们之间可以通过静电作用力相互结合。

主要有两种方式,即亲和吸附和静电直接作用。

亲和吸附是指蛋白质通过与核酸特定区域的结合域相互作用,从而形成稳定的复合物。

静电直接作用则是指核酸和蛋白质之间的静电吸引力和静电排斥力之间的平衡,从而形成局部的结合。

2. 氢键形成:氢键是水分子中的氢原子与氧、氮等非金属原子之间的键。

核酸和蛋白质都含有含氮和氧原子的官能团,通过氢键可以形成相互作用。

氢键的形成对于核酸和蛋白质复合物的结构稳定性起着重要的作用。

3. 疏水效应:核酸在水中形成的双螺旋结构具有疏水性,而蛋白质的结构中也存在疏水性的氨基酸残基。

在水中,核酸和蛋白质会通过疏水效应来相互结合,并形成稳定的复合物。

三、核酸与蛋白质的相互调控作用核酸与蛋白质的相互作用在细胞的生理过程中起着重要的调控作用。

具体包括以下几个方面:1. 转录调控:转录是指DNA合成RNA的过程。

转录调控是指在转录过程中,核酸与蛋白质之间的相互作用可以调控基因的转录水平。

这种调控方式包括转录因子与DNA结合、转录抑制子与转录因子竞争结合等。

2. 翻译调控:翻译是指RNA合成蛋白质的过程。

在翻译过程中,核酸与蛋白质之间的相互作用可以调控蛋白质的合成水平。

这种调控方式主要通过核酸序列与蛋白质结合来实现。

蛋白质和核酸

蛋白质和核酸

蛋白质和核酸
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触类旁通 (1)只有DNA或RNA生物(病毒)体内核苷酸种类和碱基种类依 次是多少? (2)同时含有DNA和RNA生物(全部真核和原核生物)细胞内呢 ? 答案 (1) 4种核苷酸 4 种碱基
(2) 8种核苷酸 5种碱基 (尤其注意原核生物)
蛋白质和核酸
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易错点2 基因表示过程中,氨基酸数与对应碱基(核苷酸)数
构成:多个氨基酸分子经脱水缩合形成含有
多个
肽键 的化合物,如n个氨基酸脱―水―缩→合
n肽(含n-1个肽键)+(n-1)H2O
结构:链状(即肽链)
合成场所:核糖体
蛋白质和核酸
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排列次序
5.

胰岛素


运输作用
激素
免疫功效
蛋白质和核酸
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难点:
1.蛋白质结构层次
氨基酸―缩――合→多肽―― 盘―曲 ――折 ――叠――→ 蛋白质
氧化分解产物
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易错点1 氨基酸缩合形成多肽过程中孕含计算规律不熟练, 尤其是一些特例(如二硫键、环状肽、最值计算处理不到位)
温馨提醒 (1)若由氨基酸脱水缩合形成环状肽,则其肽键数 =缩合产生水分子数=氨基酸个数。
蛋白质和核酸
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激素、酶与蛋白质 1.激素与蛋白质
蛋白质类(含多肽类):胰岛素、生长激素、胰高血糖素等 氨基酸类:甲状腺激素等; 类固醇类:性激素等; 其它:生长素(吲哚乙酸)、乙烯等。
能源物质 糖类
储能物质 脂肪
结构物质 蛋白质
遗传物质 核酸
蛋白质和核酸
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2、酶与蛋白质
消化酶等绝大多数酶是蛋白质,少数是RNA

蛋白质和核酸(判断题包含答案)

蛋白质和核酸(判断题包含答案)

蛋白质和核酸(判断题)1.合成蛋白质需要核酸参与,合成核酸则不需要蛋白质参与()【解析】蛋白质的合成包括转录、翻译两个阶段,需要核酸DNA、RNA的参与;核酸的合成①NA复制、转录)也需要酶(蛋白质)的催化,错误。

2.蛋白质和核酸都是细胞器如线粒体、核糖体、染色体的组成成分()【解析】线粒体、叶绿体、核糖体、染色体中均含有蛋白质和核酸,但染色体不是细胞器,错误。

3.蛋白质的N元素主要存在于肽键中,核酸的N元素存在于碱基中()【解析】蛋白质的N元素主要存在于肽键中,核酸的N元素存在于含氮碱基中,正确。

4.蛋白质和核酸都是由单体构成的多聚体,其结构的多样性都取决于单体的排序多样性()【解析】多聚体蛋白质由单体氨基酸形成,多聚体核酸由单体核苷酸形成,蛋白质的结构多样性取决于氨基酸的种类、数目、排列顺序以及肽链所形成的空间结构,核酸的结构多样性主要取决于组成核酸的核苷酸的排列顺序,错误。

5.RNA分子的结构中不存在碱基配对现象(【解析】tRNA分子形成独特的三叶草结构中,其内部存在碱基配对现象,错误。

6.严重缺铁的人容易乳酸中毒,与蛋白质的功能相关()【解析】严重缺铁导致血红蛋白减少,运氧功能减弱,无氧呼吸加强容易乳酸中毒正确。

7.谷氨酸的R基为—,则两个谷氨酸分子形成的二肽中含有碳和氢原子数分别是10和18()【解析】谷氨酸的R基为一,则谷氨酸的分子式为CHO,两个谷氨594酸分子形成的二肽的过程脱掉一分子水,故二肽中含有碳和氢原子数分别是10和16,错误;8.n个氨基酸共有m个氨基,则这些氨基酸缩合成的一条链状多肽中的氨基数m-n+1()【解析】n个氨基酸共有m个氨基,则氨基酸中R基上氨基的个数为m-n,这些氨基酸缩合成的一条链状多肽中至少有一个游离的氨基,其它的氨基存在于R基上,故这条多肽中游离的氨基数m-n+1,正确。

9.鸡蛋煮熟的过程中,高温使蛋白质的空间结构发生了不可逆的破坏()【解析】鸡蛋煮熟的过程中,高温会导致蛋白质变性失活,使蛋白质的空间结构发生了不可逆的破坏,正确。

蛋白质与核酸相互作用的研究

蛋白质与核酸相互作用的研究

蛋白质与核酸相互作用的研究生命科学的研究领域十分广泛,其中蛋白质与核酸的相互作用备受关注。

蛋白质与核酸相互作用不仅控制着生命体系的基本功能,而且也是生命科学研究中最重要的领域之一。

本文将从蛋白质与核酸的基本概念出发,着重探讨蛋白质与核酸相互作用的研究现状、研究意义以及未来发展。

一、蛋白质与核酸的基本概念蛋白质是由氨基酸残基组成的巨大分子,其具有广泛的生物功能,做出独特的贡献。

在细胞内,大部分生物学过程都与特定的蛋白质有关,如代谢过程、细胞结构、信号传导和免疫反应等。

与蛋白质不同,核酸分子由核苷酸残基组成,具有存储遗传信息和传递遗传信息的基本功能。

除了 DNA 以外,RNA 也可以担负类似的角色,如 mRNA 转录和 tRNA 识别等。

蛋白质和核酸具有类似的组成方式,在它们的概念中,多种不同的分子组合在一起以形成长链。

这些分子通过化学键结合在一起,构成一个具有功能的完整分子。

在蛋白质中,氨基酸残基通过肽键结合成为一个长链;在核酸中,核苷酸残基通过磷酸二酯键结合成为一个长链。

这里要注意的是,蛋白质和核酸的长链都有不同的方向性:蛋白质的长链具有二面角限制,同时序列是从N-末端到 C-末端单向的;而核酸的长链则是从 5'-端到 3'-端单向的。

二、研究现状蛋白质和核酸相互作用是生命科学的一个热点问题,也是当前生命科学的研究重点之一。

对于许多生命过程,蛋白质与核酸之间的相互作用是至关重要的。

目前,研究蛋白质与核酸相互作用主要有两个分支。

第一个分支是理论研究,主要探究蛋白质与核酸之间的物理、化学性质和相互作用机制;第二个分支是实验研究,主要通过结构生物学、生物化学和分子生物学等手段来研究蛋白质与核酸之间的相互作用。

在理论研究方面,计算生物学是一种较为常见的研究手段。

目前,人们可以通过构建计算机模型、模拟实验来研究蛋白质和核酸的相互作用,以探究其物理性质和相互作用机制等。

这些方面的研究可以进一步引导实验工作方向,从而加强现有实验方法的完备性。

细胞中的生物大分子(蛋白质和核酸)

细胞中的生物大分子(蛋白质和核酸)
RNA的高级结构
RNA分子通常是单链的,但也可以形成局部的双链结构。此外,RNA 还可以通过碱基配对、折叠等方式形成复杂的三级结构。
03
核酸与蛋白质的相互作用
在细胞内,核酸往往与蛋白质结合形成复合物,如染色体、核糖体等。
这些复合物具有特定的结构和功能,对于细胞的正常生命活动至关重要。
核酸的功能
遗传信息的携带者
核酸的链状结构
多个核苷酸通过磷酸二酯键连接成链状结构,形成核酸的 一级结构。在DNA中,两条链围绕一个共同的中心轴盘绕, 构成双螺旋结构。
核酸的高级结构
01 02
DNA的双螺旋结构
DNA的双螺旋结构是由两条反向平行的多核苷酸链围绕一个共同的中 心轴盘绕而成的。碱基之间通过氢键连接,形成碱基对,从而维持双螺 旋结构的稳定。
核酸降解
细胞内的核酸可被核酸酶 降解成核苷酸,进而被重 新利用或排出体外。
生物大分子的相互转化
转录
以DNA为模板,合成RNA的过程,实 现了遗传信息的传递。
翻译
逆转录
在某些病毒中,以RNA为模板合成 DNA的过程,实现了遗传信息的反向 传递。
以mRNA为模板,合成蛋白质的过程, 实现了遗传信息的表达。
05
生物大分子在细胞中的作用
生物大分子与细胞结构的关系
02
01
03
蛋白质是细胞结构的主要组成成分,如细胞膜、细胞 质和细胞核中的蛋白质。
核酸是遗传信息的携带者,DNA和RNA分别存在于细 胞核和细胞质中,参与遗传信息的传递和表达。
生物大分子与细胞器相互作用,维持细胞器的结构和 功能,如核糖体、内质网和高尔基体等。
核磁共振波谱学
利用核磁共振现象,研究生物大分 子在溶液中的结构和动力学行为。

核酸与蛋白质的相互作用

核酸与蛋白质的相互作用

核酸与蛋白质的相互作用核酸与蛋白质是生物体内最基本的分子组成部分,它们之间的相互作用对于生命的起源、维持和发展至关重要。

本文将介绍核酸与蛋白质的相互作用机制及其在生物学中的重要作用。

一、引言核酸与蛋白质是生物体内的重要分子,它们在维持生物体正常功能和遗传信息传递等方面起着至关重要的作用。

核酸包括DNA和RNA,而蛋白质是由氨基酸组成的多肽链。

核酸和蛋白质的相互作用是维持细胞内稳定结构和功能的基础。

二、核酸与蛋白质的相互作用机制核酸与蛋白质之间的相互作用是通过静电相互吸引、氢键形成和疏水效应等多种机制实现的。

具体来说,核酸的碱基可以与蛋白质的氨基酸残基发生氢键相互作用,从而促使两者之间的结合。

另外,蛋白质中的一些亲水氨基酸残基(如赖氨酸和谷氨酸)可以与核酸磷酸基团形成离子键。

这些相互作用的共同作用下,核酸与蛋白质能够形成稳定的复合物。

三、核酸与蛋白质的生物学功能核酸与蛋白质的相互作用在生物学中具有多种重要功能。

首先,核酸与蛋白质的结合可以调控基因的转录和翻译过程,从而影响蛋白质的合成和功能表达。

这是表观遗传调控的重要机制之一。

其次,核酸与蛋白质的相互作用可以调节细胞信号传导途径的正常功能,参与细胞内各种生物化学反应的调节。

此外,核酸与蛋白质的结合还可以影响病原体感染、药物作用和免疫系统的正常功能等方面。

四、核酸与蛋白质相互作用的研究方法研究核酸与蛋白质的相互作用是生物化学和生物物理学领域的重要课题之一。

目前常用的研究方法包括核酸电泳迁移实验、凝胶迁移实验和质谱分析等。

其中,核酸电泳迁移实验可以用于检测核酸与蛋白质的结合情况,凝胶迁移实验可以用于定量分析核酸与蛋白质的结合强度,质谱分析可以用于确定核酸与蛋白质相互作用的具体位置。

五、核酸与蛋白质相互作用的应用核酸与蛋白质的相互作用具有广泛的应用前景。

在医学领域,研究核酸与蛋白质的相互作用可以为疾病的诊断和治疗提供重要依据。

例如,基于核酸与蛋白质相互作用的药物研发已成为重要的研究方向,有望为各种疾病的治疗开辟新的途径。

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第五章蛋白质与核酸一、教学目的与要求1、用蛋白质的结构特征阐明蛋白质的亲水性、等点性、乳化性、起泡性、变性作用、凝胶作用、膨润作用及其应用。

2、介绍烹饪加工中的蛋白质的变性及意义。

3、了解核酸的有关知识。

二、教学重点与难点1、蛋白质的性质及在烹饪中的应用。

2、蛋白质的结构及两性电离。

三、课时安排与教学方法四、教学过程第五章蛋白质与核酸蛋白质和核酸在生物体内占有特殊的地位,是构成细胞原生质的主要成分。

原生质是生命现象的物质基础。

一、蛋白质的生理功能蛋白质是动植物组织中的主要物质,占活细胞干重的50%以上,是生命活动的物质基础;蛋白质是与生命活动联系紧密的物质,在生物体内,蛋白质有各种各样的生物学功能。

1、酶的催化功能;2、激素的代谢调节功能;3、血红蛋白和脂蛋白的运输功能;4、肌纤维蛋白的运动功能;5、机体的免疫功能和胶原蛋白的支架功能。

蛋白质不仅是构成各类细胞原生质的主要物质,而且核蛋白及其相应的核糖核酸还是遗传的主要物质基础。

二、蛋白质的营养功能构成蛋白质的基本材料就是20种基本氨基酸。

由于它们在每一种蛋白质中的组成和排列顺序不同,会形成具有不同空间结构的生物大分子,表现出不同的生物活性和功能特性。

从营养的角度考虑,食物中的蛋白质为我们提供构造机体所需的氮元素和必需氨基酸,是人类生长发育的主要营养素。

三、蛋白质在烹饪中的作用从烹饪加工角度看,食物原料中的蛋白质对所烹调的食物的色泽、风味、质构等起着重要的作用。

常见烹饪原料中的蛋白质含量见表5-1。

第一节 蛋白质的化学组成和α-氨基酸一、蛋白质的化学组成 (一)蛋白质的元素组成对蛋白质进行元素分析发现,与食品中的其它营养素相比,在蛋白质中,除含有碳、氢、氧元素外,还含有氮元素和少量的硫元素,有些蛋白还含有铁、铜、磷和锌等元素。

C H O N S P Fe Cu Zn对不同生物体来源的蛋白质元素组成进行比较后发现,这些蛋白质中氮元素的含量相近,都约为16%。

由于食物中的氮元素主要是由蛋白质提供的,因此,如果我们测定出食物中氮元素的量,乘以100/16=6.25就可以推算出该食物中的蛋白质的含量,这个6.25就被称为蛋白质系数。

这样测得的蛋白质我们称其为粗蛋白,这就 是凯氏定氮测定蛋白质含量的原理。

1克N 相当于100/16=6.25克的蛋白质 6.25称为蛋白质系数则食物中的蛋白质含量=实验测得的N 的量×6.25 (二)蛋白质的水解与消化蛋白质是大分子物质,相对分子质量都在10 000以上。

蛋白质不能被生物体直接利用,必须分解成小分子物质后才能被机体吸收利用。

水解:我们把蛋白质在体外的降解反应称为蛋白质的水解; 消化:而把蛋白质在体内的水解过程称为消化。

对蛋白质在不同水解时期得到的水解或消化产物进行分析后发现,蛋白质在水解或消化过程中逐渐降解,相对分子质量越来越小,最后成为各种氨基酸的混合物。

蛋白质完全水解或消化后得到的氨基酸是蛋白质的基本组成单位。

蛋白质−−−→−酸、碱、酶胨−−−→−酸、碱、酶多肽−−−→−酸、碱、酶二肽−−−→−酸、碱、酶氨基酸根据蛋白质的水解程度,可将蛋白质的水解分为完全水解和部分水解。

完全水解:产物――是各种氨基酸的混合物。

条件――在较激烈的水解条件下才能发生蛋白质的完全水解,如在强酸(盐酸、硫酸)、强碱(氢氧化钠)、高浓度(12mol /L)、高温(100~110℃)长时间(10~20h)的水解条件下,能发生蛋白质的完全水解。

酸水解――得到的氨基酸是L-氨基酸。

酸水解时有少数氨基酸被破坏,如色氨酸完全被破坏,羟基氨基酸及含酰胺基的氨基酸被分解或水解。

碱水解――其中多数氨基酸被破坏。

碱对氨基酸产生消旋作用,所得产物是D 型和L 型氨基酸的混合物。

蛋白质的水解,尤其是酸水解在食品加工中应用较多,如利用酸水解生产化学酱油、生产营养添加剂氨基酸等。

不完全水解即部分水解:产物――是各种大小不等的肽段和氨基酸。

条件――在较温和的水解条件下,发生不完全水解,如酶水 解、稀酸水解。

酶水解――优点是水解条件温和,水解温度通常在30~50℃,不产生消旋作用,也不破坏氨基酸。

缺点是酶水解时间较长且水解也难彻底。

在动物体内,要将蛋白质完全消化,往往需要几种酶共同参与才能完成。

利用蛋白质的不完全水解,可以改善蛋白质的可消化性、溶解性及其它功能特性,如蛋白质的起泡性、乳化性等,生产出更多的适宜加工需要的蛋白质原料。

二、α-氨基酸(一)氨基酸的结构特点构成天然蛋白质的常见氨基酸仅有20种,这些氨基酸我们称其为基本氨基酸,其在水溶液或晶体状态时的结构通式为:CHO COO-HO -C -H 在水溶液中:+H 3N -C -H CH 2OH RL-(-)甘油醛 L-α-氨基酸式中,R 代表氨基酸的侧链基团,各种氨基酸的区别就在于侧链R 基的不同。

除脯氨酸外,这些氨基酸在结构上的共同特点是:都是α-氨基酸,在与羧基相邻的α-碳原子上都有一个氨基;除甘氨酸外,其余的α-氨基酸中的α-碳原子是手性碳原子,因此氨基酸具有旋光性;将天然蛋白质中的氨基酸的构型与甘油醛的构 型相比较发现,天然蛋白质中的氨基酸构型绝大部分是L-型。

(二)氨基酸的分类氨基酸的分类方法很多。

按氨基酸侧链R 基的化学结构分类⎪⎩⎪⎨⎧杂环族芳香族脂肪族在生物体中更需要我们了解的是一个蛋白质中的氨基酸侧链基团与水的相互作用的大小,这直接影响蛋白质在生物体中的功能,也直接关系到蛋白质在食品中的作用。

基于上述的原因,通常对氨基酸的分类是按其侧链R 基与水的相互作用的大小,即极性进行的。

按R 基的极性分类⎪⎪⎩⎪⎪⎨⎧、带负电荷的氨基酸、带正电荷的氨基酸酸、不带电荷的极性氨基、非极性氨基酸4321 20种基本氨基酸可以分成四组。

这些基本氨基酸的结构、在食品中的分布见表4-2。

(教科书:P 390-393)1、非极性氨基酸结构特点:侧链R 基为非极性基团。

种类:8种,包括丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸这四个带有脂肪烃侧链的氨基酸;两种芳香族氨基酸:苯丙氨酸和色氨酸,蛋氨酸(甲硫氨酸)和脯氨酸。

性质:这组氨基酸与水的相互作用最弱,疏水性最强。

2、不带电荷的极性氨基酸结构特点:这组氨基酸的侧链为不带有电荷的极性基团。

种 类: 7种,包括含羟基的丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸,含酰胺基的天冬酰胺和谷酰胺,含巯基的半胱氨酸及侧链R 基为H 原子的甘氨酸。

性 质: 这组氨基酸侧链的极性基团可以与水形成氢键,亲水性增大。

3、带正电荷的氨基酸结构特点:这类氨基酸的侧链基团带有一个正电荷,即整个分子中有两个带正电荷的氨基和一个带负电荷的羧基,在pH =7时整个分子携带正电荷,是碱性氨基酸。

种 类: 3种,这类氨基酸有赖氨酸、精氨酸和组氨酸。

性 质: 这组氨基酸与水的相互作用除了氢键作用外,还存在离子的水合作用,所以,它们与水的相互作用更强烈。

这组氨基酸都能溶于水。

4、带负电荷的氨基酸结构特点:即在氨基酸的侧链基团上带有一个负电荷,整个分子有两个带负电荷的羧基和一个正电荷的氨基,在pH =7时整个分子携带负电荷,属于酸性氨基酸。

种 类: 2种,这组氨基酸有两个,为天冬氨酸和谷氨酸。

性 质: 其与水的相互作用同带正电荷的氨基酸。

(三)氨基酸的合理营养——必需氨基酸 1、必需氨基酸的概念各种动物在生长和发育中都需要一定的氨基酸。

有些氨基酸在体内不能合成或合成速度过慢,不能满足人体生长发育的需要,必需依靠食物获得,这样的氨基酸称为必需氨基酸。

对人体来说,共有八种氨基酸为必需氨基酸,它们是:亮氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、苏氨酸和缬氨酸。

对婴儿来说,组氨酸也是必需氨基酸。

需要指出的是,其它的氨基酸对机体的生长发育也是必需的,只是这些氨基酸可以通过体内合成,一般不会缺乏。

2、氨基酸的合理营养完全蛋白质:为了满足机体合成组织细胞蛋白质的需要,必需氨基酸不但量要充分,而且相互间要有一定的比例。

这是因为只有当食品蛋白质中的必需氨基酸的数量和比例与合成机体细胞所需的必需氨基酸的数量、比例相一致时,才能最大限度地充分利用食物蛋白质满足机体的需要,只有这样才能称得上是蛋白质(或氨基酸)的合理营养。

这样的蛋白质被称为完全蛋白质。

1973年,联合国粮农组织和世界卫生组织(FAO /wHO)联合专家委员会修订并公布了“理想蛋白质”的必需氨基酸模式谱。

表5-3表明,并不是所有食物蛋白质的必需氨基酸组成模式都与推荐模式一致。

动物蛋白是优质蛋白;植物蛋白的质量不高,尤其谷物蛋白的差距更大。

在谷物蛋白中,并不是每种必需氨基酸含量都低于模式,而是各氨基酸间比例不合理,如小麦蛋白的赖氨酸、蛋氨酸、色氨酸低于标准。

这样,即使其它必需氨基酸含量较高,在合成人体蛋白质时也不能充分利用,多余的氨基酸只能作为能量消耗掉,造成蛋白质资源的浪费。

我们把食物蛋白质必需氨基酸中那些低于标准的必需氨基酸称为该蛋白质限制氨基酸,与标准相差最大的称为第一限制氨基酸,依此类推。

在合成机体蛋白质时,所能合成的蛋白质量的多少取决于第一限制氨基酸的数量。

如果我们能够补充这部分必需氨基酸的不足,那么,就可以提高这种蛋白质的量。

利用氨基酸强化与食物互补,可以达到上述目的,如在面包、面粉中强化赖氨酸,利用玉米和大豆互补弥补玉米和大豆中含硫氨基酸和色氨酸的不足,等等。

各种常见食物原料的蛋白质中氨基酸含量及模式见表5-3。

表5-3 常见食物必需氨基酸含量及模式三、氨(一)物理性质(1)晶体状态 α-氨基酸都是以两性离子(+H 3N-CHR-COO -)形式存在的无色晶体,并具各自特殊的晶型,我们可以利用晶型来鉴别各种氨基酸。

(2)熔点 α-氨基酸的熔点在200~300℃之间。

各种氨基酸有其固定的熔点,也可用来定性鉴定氨基酸。

在烹饪加工中,应注意加工温度和处理时间对氨基酸的破坏、分解作用。

如谷氨酸钠(味精)在烹饪加工中就会发生如下变化。

HOOC-CH 2CH 2CH(NH 2)-COONa −−−−→−℃℃~140135H 2O +谷氨酸钠(鲜味) 焦性谷氨酸钠(无味)焦谷氨酸钠无味。

所以在烹调过程中,要注意味精加入时间,应在菜烧好后出锅前加入,这样可以避免味精被破坏。

(3)溶解性α-氨基酸是离子型化合物。

除胱氨酸和酪氨酸外,其它氨基酸都能溶于水。

溶解度大的氨基酸是那些容易质子化的氨基酸,氨基酸侧链R基的极性越大、带有的电荷数目越多,在水中的溶解度越大。

(4)味感α-氨基酸都呈现味感。

氨基酸的味感与其立体构型有关。

D-氨基酸多数带有甜味,而L-氨基酸依其侧链R基不同而有甜、苦、鲜、酸四种不同的味感。

一般R基为疏水基团的L-型氨基酸带有苦味,R基是极性基团的往往有甜味。

谷氨酸和天冬氨酸本身带酸味,但其钠盐却有鲜味。

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