生物化学复习纲要
生物化学复习大纲
生物化学复习大纲生物化学复习第一章糖类 1、什么叫糖多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物。
一般构型：D 型四大类生物大分子：糖类、脂质、蛋白质和核酸 2、分成哪几类单糖：是不能被水解成更小分子的糖类，也称简单糖，如葡萄糖、果糖、核糖和丙糖（三碳糖）、丁糖（四碳糖）、戊糖（五碳糖）、己糖等（六碳糖）。
寡糖（低聚糖）：能水解产生少数几个单糖的糖类，如麦芽糖、蔗糖、乳糖（水解生成2分子单糖，称双糖或二糖）和棉子糖（水解生成3分子单糖）。
多糖：是水解时产生20个以上单糖分子的糖类，包括同多糖（水解时只产生一种单糖或单糖衍生物）如淀粉、糖原、壳多糖等；杂多糖（水解时产生一种以上的单糖或/和单糖衍生物）如透明质酸、半纤维素等。
3、单糖的开链结构离最远的—OH 在左边的是L 型；在右边的是D 型 D 型和L 型是一对对映体Fischer 投影式表示单糖结构竖线表示碳链；羰基具有最小编号, 并写在投影式上端；一短横线代表手性碳上的羟基。
单糖的差向异体：这种仅一个手性碳原子的构型不同的非对映异构体称为差向异构体 4、单糖的环状结构α-异构体：半缩醛羟基与氧桥在同侧；或半缩醛羟基与C5上的羟基在链同侧β-异构体：半缩醛羟基与氧桥在异侧；或半缩醛羟基与C5上的羟基在链异侧。
β-D-(+)-吡喃葡萄糖β-D-(+)-呋喃葡萄糖α-D-呋喃葡萄糖α-D-吡喃葡葡萄糖C-2差向异构C-4差向异构体Fischer式转换Haworth式α-D-吡喃葡萄糖β-D-吡喃葡萄糖β-D-吡喃葡萄糖β-L-吡喃葡萄D-型：CH2OH在环上方；L-型：CH2OH在环下方。
D-型糖中：α-异构体：半缩醛羟基在环的下方；β-异构体：半缩醛羟基在环的上方。
L-型糖中：情况相反。
β-D-呋喃果糖α -D-呋喃果糖β-D-呋喃葡萄糖D-吡喃葡萄糖β-D-吡喃葡萄糖α-D-吡喃葡萄糖5、单糖的性质（1）物理性质旋光性：当平面偏振光通过手性化合物溶液后，偏振面的方向就被旋转了一个角度。
生物化学I复习大纲
《生物化学I》复习大纲一、课程性质本课程以功能分子蛋白质和遗传分子核酸为主要对象，围绕它们的结构、功能和合成阐明生物化学的基本理论、基本概念、研究方法和科学思维，同时结合现代生物化学研究的新进展和新的技术方法，开阔学生视野、加强学生的科学素养。
二、课程教学内容和要求第一章绪论第一节什么是Biochemistry （了解并理解）一、What is Biochemistry?二、Goals of Studying Biochemistry三、What are the questions for biochemists to answer?四、How to Study第二节THE FOUNDATIONS OF BIOCHEMISTRY （掌握）一、Biochemistry as a Chemical Science二、The main features of the living matters三、All living organisms are made up of cells, the smallest unit of livingmatters第二章蛋白质的结构与功能（protein structure and function）第一节什么是蛋白质（了解）一、蛋白质的化学组成与分类chemical composition（化学知识和日常知识结合讲）二、蛋白质的大小与分子量molecular weight（“专业”理解）三、蛋白质的构象conformation（本章核心概念之一）四、蛋白质的生物学活性Biology activity（蛋白质的基本特征－功能大分子）第二节蛋白质的分子组成（掌握）一、常见的蛋白质氨基酸的结构通式-amino acids（直观图示；氨基酸分类的基础）二、二十种常见的蛋白质氨基酸分类及结构（通过结构特征帮助记忆；分类的结构基础是什么？）Amino Acids Can Be Classified by R Group; Amino Acids Share Common Structural Features三、氨基酸的性质Properties of Amino Acid Side chains四、蛋白质的水解（三种水解方法的特点及不同的用途－氨基酸性质有关）第三节蛋白质的分子结构（重点掌握）一、肽键和蛋白质的一级结构Peptide Bond and primary structure（新概念－与以前学的化学键均不同；注意与肽单位区分）二、肽和肽单位peptide and peptide group（“氨基酸”的组装；小肽的应用前景广阔－制药公司的介入）三、蛋白质一级结构的测定（内容和步骤；你如何设计一个未知肽的一级结构测定程序？）四、二级结构的特征Protein Secondary Structure（常规的有四种，“胶原三股螺旋”第五种？如何理解无规卷曲的“无规”含义？）五、结构域和超二级结构domain and motif（重点概念，用图示理解）六、纤维蛋白质的结构Fibrous proteins（日常生活引入的概念）七、球状蛋白质的三级结构Globular Proteins（大部分蛋白质的结构特征；“疏水”与“亲水”）八、亚基和四级结构subunit and Quaternary Structure（血红蛋白为例，提出“如何确定亚基种类和大小”?）九、研究蛋白质构象的方法(现代生命科学前沿研究领域，两种方法的利弊)第四节蛋白质结构与功能（重点掌握）一、一级结构与功能的关系（以核糖核酸酶RNAse为例说明）二、肌红蛋白和血红蛋白的结构与功能The Roles of Hemoblobin and Myoglobin（三、四级结构的区别；重要概念“别构效应”）第五节蛋白质的理化性质与分离纯化characteristic, isolation and purification （掌握）一、两性解离性质及等电点（类似于氨基酸）二、蛋白质胶体性质（透析原理－“半透膜”）三、蛋白质的沉淀（硫酸铵沉淀－常用；有机溶剂沉淀优缺点）四、蛋白质的变性与复性Protein Denaturation and Folding（中国人的骄傲－吴宪理论；科研和生产中的应用）五、蛋白质的紫外吸收特性（测定蛋白浓度？与核酸的关系）六、蛋白质分离纯化原理和方法（掌握）层析原理（分配层析）；蛋白质的理化性质决定分离纯化的方法；结合工作经验谈实验方法的设计。
生物化学复习提纲
生物化学复习资料第一章蛋白质的结构与功能掌握:1.蛋白质一至四级结构的概念、主要化学键2.蛋白质二级结构的基本形式，肽键、肽单元及模体(motif)、结构域概念。
3.蛋白质重要的理化性质。
熟悉:1.蛋白质的分子组成及特点；氨基酸的化学结构、分类、三字符号及理化性质；肽及多肽链的两端；谷胱甘肽。
2.蛋白质分离和纯化的方法及其原理。
第二章核酸的结构与功能掌握:1.核酸的分类、生物学功能、分子组成、化学结构特点。
2.核酸一级结构的概念及连接键。
3.DNA的碱基组成及Chargaff规则、DNA的双螺旋结构要点。
4.RNA的分类；mRNA和 tRNA的结构特点及功能；rRNA的功能。
5.DNA的变性、DNA的复性及分子杂交。
熟悉:1.核酸的一般理化性质。
2.DNA的超螺旋结构、核小体的组成。
第三章酶掌握:1.酶活性中心的概念、活性中心的必须基团。
2.酶促反应的特点。
3.影响酶的反应动力学因素、米-曼氏方程式、Km与Vm的意义、酶的最适温度、最适pH、可逆性抑制作用的概念、类型及其特点。
4.酶原概念、酶共价修饰的概念、同工酶的概念及特点。
熟悉:1.酶原激活的机理、酶的变构调节、化学修饰调节的特点。
2.酶的分子组成：全酶的组成、辅酶与辅基、金属离子的作用。
第四章糖代谢掌握:1.糖酵解的概念、细胞定位、反应过程、关键酶。
2.糖有氧氧化的概念、细胞定位、反应过程、关键酶或限速酶；3.磷酸戊糖途径的特点及生理意义；4.糖原合成与分解的定义、组织和细胞定位、关键酶和生理意义；5.糖异生的概念、原料、关键酶及生理意义6.血糖的概念、正常人空腹血糖水平、血糖的来源与去路、胰岛素降低血糖的机制、胰高血糖素升高血糖的机制熟悉:1.糖有氧氧化的ATP生成及生理意义。
2.糖原合成和分解的过程及调节；3.糖酵解的ATP生成及生理意义。
4.磷酸戊糖途径的限速酶；5.肾上腺素的调节机制。
了解:1.磷酸戊糖途径的反应过程及调节;糖酵解的调节; 糖原累积症。
生物化学复习提纲
生物化学复习提纲文件排版存档编号：[UYTR-OUPT28-KBNTL98-UYNN208]生物化学复习提纲第一章蛋白质化学1. 简述蛋白质的功能：①催化功能-酶②调控功能-激素、基因调控因子③贮存功能-乳、蛋、谷蛋白④转运功能-膜转运蛋白、血红/血清蛋白⑤运动功能-鞭毛、肌肉蛋白⑥结构成分-皮、毛、骨、牙、细胞骨架⑦支架作用-接头蛋白⑧防御功能-免疫球蛋白2. 蛋白质含氮量16%，凯氏定氮法；蛋白质含量 = 每克样品中含氮的克数×凯氏定氮法蛋白质与硫酸和催化剂一同加热消化，分解氨与硫酸结合。
然后碱化蒸馏使氨游离，用硼酸吸收后再以酸滴定，根据酸的消耗量乘以换算系数，即为蛋白质含量3. 酸性氨基酸，碱性氨基酸，芳香族氨基酸，亚氨基酸，含硫氨基酸，含羟基氨基酸酸性氨基酸： Asp、 Glu碱性氨基酸：Arg、Lys、His，另外还有：羟赖氨酸（Hyl）、羟脯氨酸（Hyp）、胱氨酸芳香族氨基酸：Phe、Try、Tyr亚氨基酸：Pro含硫氨基酸：Cys、Met含羟基氨基酸：Ser、Thr4. 必需氨基酸，非必需氨基酸；必需氨基酸：异亮氨酸（Iso）、亮氨酸（Leu）、赖氨酸（Lys）、蛋氨酸（Meth）、苯丙氨酸（Phe）、苏氨酸（Thre）、色氨酸（Try）和缬氨酸（Viline）非必需氨基酸：5. 手性和比旋光度的偏转方向是否有一致性；AA的手性D，L与比旋光度的偏转方向并没有一致性。
6. 具有近紫外光吸收的氨基酸；Tyr/Trp/Phe7. 氨基酸的等电点；①当溶液为某一pH值时，AA主要以兼性离子的形式存在，分子中所含的正负电荷数目正好相等，净电荷为0。
这一pH值即为AA的等电点（pI）。
②在pI时，AA在电场中既不向正极也不向负极移动，即处于两性离子状态。
8；蛋白质的一级结构；蛋白质多肽链的氨基酸排列顺序——蛋白质的一级结构9、肽键中C-N键的性质及肽平面；肽键中C-N键有部分双键性质——不能由旋转组成肽键原处于同平（肽平）10.什么是蛋白质的二级结构，常见的二级结构有哪些，它们有什么特点；⑴①指肽链的主链在空间的排列,或规则的何向、旋转及折叠。
生物化学复习纲要
生物化学复习纲要生物化学复习纲要第一章绪论一、生物化学的概念及其研究内容二、生物化学领域的研究成果和进展（如遗传物质和遗传密码的确定、人类基因组计划、蛋白质组学等）第二章蛋白质化学一、20种常见氨基酸的结构、符号、分类二、氨基酸等电点的概念及其计算三、氨基酸的化学反应（主要是α－氨基参加的反应及与茚三酮反应）四、氨基酸混合物的分析分离（主要是纸层析和离子交换层析的原理）五、蛋白质各级结构的概念及其作用力。
包括肽平面的概念以及α－螺旋结构的要点、结构域的概念。
六、蛋白质一级结构序列分析（主要是N－端、C－端氨基酸残基鉴定方法、几种蛋白水解酶的作用位点）七、蛋白质性质（胶体性质、沉淀作用、变性作用和别构效应）第三章酶化学一、酶的概念及其作用特点二、酶的化学本质及其组成（全酶的作用特点）三、酶的国际系统分类四、酶活力及比活力的概念及有关计算五、酶的专一性六、米氏方程及其计算，米氏常数（Km）的概念七、可逆抑制作用的类型及其动力学曲线八、影响酶促反应速度的因素九、酶活性中心的概念十、影响酶高催化效率的有关因素十一、酶活性的调节（别构酶及其动力学曲线、共价调节酶及酶原激活的本质）第四章核酸化学一、碱基、核苷及核苷酸的结构二、DNA一级、二级结构的特点、作用力（主要是双螺旋结构）三、tRNA一级、二级、三级结构的特点四、真核生物mRNA与原核生物mRNA在结构上的区别（主要是两端）五、核酸的性质（主要是紫外吸收、变性、复性有关内容）六、DNA和RNA的区分方法第五章维生素和辅酶一、各种维生素的生理功能及其缺乏病二、B族维生素的主要辅酶形式第六章糖代谢一、糖酵解定义及反应历程和能量计算二、TCA循环的反应途径及能量计算三、磷酸戊糖途径的特点及生物学意义四、糖异生作用的概念及其关键步骤五、糖原合成及分解代谢及其关键酶第七章生物氧化一、生物氧化的定义、特点二、呼吸链的概念及其组成、产能部位三、氧化磷酸化、底物水平磷酸化、P/O比的概念四、氧化磷酸化的解偶联作用以及化学渗透假说的主要要点五、自由能变化（△G o’）的计算第八章脂代谢一、脂肪酸β－氧化的过程及能量计算二、酮体的组成三、脂肪酸的合成（原料、还原力）四、甘油磷脂的分解与合成五、胆固醇合成的原料第九章氨基酸代谢一、氨基酸脱氨基作用的方式二、以谷氨酸脱氢酶为主的联合脱氨基作用的概念及反应过程三、氨的排泄方式（主要是尿素循环途径）四、必需氨基酸的种类五、一碳单位的概念、种类及来源（哪5种氨基酸可提供一碳单位）第十章核酸代谢一、嘌呤分解代谢及其终产物二、嘌呤、嘧啶核苷酸从头合成的原料及主要路线三、脱氧核糖核苷酸的合成四、DNA半保留复制、半不连续复制的概念及过程五、DNA聚合酶的特点（大肠杆菌DNA聚合酶I、III）六、DNA连接酶催化的反应及能量来源七、DNA损伤修复的方式（主要是切除修复）八、原核生物RNA聚合酶的组成及其催化的转录过程九、启动子和终止子的概念十、真核生物RNA转录后的加工（主要是tRNA和mRNA）十一、逆转录的概念及逆转录酶的活性第十一章蛋白质的生物合成一、遗传密码及其基本特点（包括移码突变、密码子简并性等概念）二、三种核糖核酸在蛋白质生物合成中的作用三、氨基酸活化及氨酰－tRNA合成酶四、蛋白质生物合成的过程（原核生物）五、SD序列和信号肽的概念六、蛋白质生物合成中保证翻译正确性的机制七、蛋白质合成中能量消耗的计算八、蛋白质合成后的加工方式第十二章代谢调控一、代谢调控的三个水平二、代谢途径三个最关键的代谢中间物及其与有关代谢途径联系三、操纵子的概念，熟悉酶诱导和阻遏的操纵子模型作业：一、名词解释1、等电点2、肽平面3、蛋白质的二级结构4、结构域5、别构效应6、Km7、竞争性抑制作用8、酶活性中心9、同工酶10、Tm 11、Cot1/2 12、核酸杂交13、糖酵解14、糖异生作用15、生物氧化16、呼吸链17、氧化磷酸化18、P/O比19、β－氧化20、酮体21、转氨基作用22、联合脱氨基作用23、半不连续复制24、启动子25、密码子26、信号肽27、操纵子28、PCR技术P674：是指通过模拟体内DNA复制方式在体外选择性扩增DNA某个特定区域的技术，包括变性、退火、延伸三个周而复始的步骤。
中国农业大学_806生物化学_《生物化学》复习纲要
1. 生命物质大多由轻元素 (lightest elements)组成 2. 生物分子是碳的化合物 3. 许多生物大分子为多聚体 (polymers) 4. 生物分子之间的相互作用具有立体特异性（stereospecificity） 三、 水 （一）水的重要作用 1. 水是生命物质的溶剂 2. 水作为底物或产物参与生物化学反应 3. 水环境非常适合生命体 （二）水是极性分子 水的特殊性质: 水具有比较高的沸点和蒸发热。 此性质源于相邻水分子间比较强的吸引力－高的内聚力。 （三）水是很好的溶剂 水溶解盐，是通过水化（hydration）和电荷屏蔽作用（charge screening）实现的。 水的介电常数高。 F=Q1Q2/r2 F：离子间作用力 Q：所带电荷你 : 介电常数 r: 电荷基团间距 电常数是表示溶剂中偶极数量的一种物理特性参数。 在极性大的环境中离子间的作用力小。 四）非极性物质不溶于水 双亲性物质迫使水结构发生变化 非极性分子排开水的力量即疏水力 （五）弱键对生物分子结构与功能很重要 非共价键（ Noncovalent Interaction） ： 氢键 (hydrogen bonds) 离子键 (charge-charge interactions) 范德华力 (van der Waals force) 疏水键 (hydrophobic interaction) 范德华力（van der vaals interaction） ：近距离接触的任意两个原子之间的弱吸引力。 弱键虽然作用力小， 但数量之大， 在维持生物大分子结构和生物分子相互作用中起重要作用。 思考题 生命体的基本特征是什么？ 生命物质的特征是什么？ 讨论水的性质与生命体的关系。 中国科学家在 年 用 法合成牛胰岛素。 中国科学家在 1983 年人工合成 。 中国科学家在 2002 年完成了 全序列分析。 生物大分子的三维结构主要靠 键维持，包括 、 、 和 。 带电生物大分子或电解质在水中的溶解是通过 作用和 作用实现 的。
生物化学复习提纲
H
H
H OH
H OH
N
NH 2
鸟苷 （G）
N
N
HOCH2
O
H
H OH
H
H H
尿苷 （U）
NH2 N
N
O
HN
CH3
O
N
CH2OH
O
H
H OH
H
H H
胞苷（C）
5、几种常见的核苷酸
NH 2 N
N
N
N
HOH2C 5'
O
4' H
H 1'
H O 3'
2'
H OH
O P O-
O-
3’-磷酸腺苷
3’-AMP
N
O
HN
CH3
NH2 N
CH3
O
N H
O
N H
NH2
N N
N
N H
O
N HN
H2N
N
N H
腺嘌呤
O N
HN
O
N
H
N H
黄嘌呤
O HN
N
鸟嘌呤
O
N
HN
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
N H
O
N
H
H N
O
N H
次黄嘌呤
尿酸
4、几种常见的核苷名称、结构
N
N
HOCH2
O
H
H OH
H
H OH
NH2 N
N
腺苷 （A）
O
N NH
N
HOH2C
O
13、糖有氧分解中能量的产生及能量的计算？ 14、糖有氧分解代谢的重要意义？
生物化学复习提纲
生物化学基础复习提纲生物化学专业复习提纲第一章糖类本章节包括以下几个知识点1，糖的定义和分类。
2.、葡萄糖代表的单糖的分子结构、分类、重要理化性质。
3，比较三种主要双糖（蔗糖、乳糖、麦芽糖）的组成、连接键的种类及其环状结构。
4，淀粉、糖原、纤维素的组成单位和特有的颜色反应及生物学功能。
5，糖胺聚糖、糖蛋白、蛋白聚糖的定义及键的连接方式。
6，了解糖的生理功能。
，其中必须掌握的重要知识点是第1-4，糖这章很少会出现大题，不过在填空和选择中却每年都会出题，所以大家要注意一下这章中重要知识点，以填空或选择提的形式掌握。
基础阶段，复习时间是从5月份至8月份，对于上面所述的知识点要熟悉，尽量掌握，一些比较零碎的需要加强记忆的知识点，大家最好做一下总结笔记，以便在强化阶段和冲刺阶段较强理解和记忆，得到更好的复习效果。
在复习每一个知识点的过程中，首先要了解知识点，通过反复阅读教材熟悉相应知识点，通过对相应知识点的总结及对应练习题的练习加强对这些知识点的掌握。
当然，在下面的章节中，对于知识点的掌握方法也是一样的，希望大家能尽量按照我所建议的复习要求和方法去做，这样能达到事半功倍的效果。
好，下面就对糖这章的知识点进行一下讲解。
【知识点1】糖的定义和分类：定义糖类是含多羟基的醛或酮类化合物。
化学本质：大多数糖类物质只由C、H、O三种元素组成，单糖的化学本质是多羟基的醛或酮分类：根据分子的结构单元数目，糖可分为单糖、寡糖、多糖。
掌握常见的单糖、寡糖、多糖有哪些【例题1】琼脂和琼脂糖（09）A、主要成分相同,属同多糖B、主要成分不同,属同多糖C、主要成分相同,应用不能代替D、主要成分不同,应用不能代替分析：琼脂糖属于多糖，而琼脂的成分包括琼脂胶和琼脂糖，是一种半乳糖聚合物，不是多糖。
两者主要成分是相同的，两者各有应用上的特点解题：c易错点：区别琼脂和琼脂糖的概念【知识点2】以葡萄糖代表的单糖的分子结构、分类、重要理化性质。
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生物化学复习纲要
第一章绪论
一、生物化学的概念及其研究内容
二、生物化学领域的研究成果和进展（如遗传物质和遗传密码的确定、人类基因组计划、蛋
白质组学等）
第二章蛋白质化学
一、20种常见氨基酸的结构、符号、分类
二、氨基酸等电点的概念及其计算
三、氨基酸的化学反应（主要是α－氨基参加的反应及与茚三酮反应）
四、氨基酸混合物的分析分离（主要是纸层析和离子交换层析的原理）
五、蛋白质各级结构的概念及其作用力。
包括肽平面的概念以及α－螺旋结构的要点、结构
域的概念。
六、蛋白质一级结构序列分析（主要是N－端、C－端氨基酸残基鉴定方法、几种蛋白水解
酶的作用位点）
七、蛋白质性质（胶体性质、沉淀作用、变性作用和别构效应）
第三章酶化学
一、酶的概念及其作用特点
二、酶的化学本质及其组成（全酶的作用特点）
三、酶的国际系统分类
四、酶活力及比活力的概念及有关计算
五、酶的专一性
六、米氏方程及其计算，米氏常数（Km）的概念
七、可逆抑制作用的类型及其动力学曲线
八、影响酶促反应速度的因素
九、酶活性中心的概念
十、影响酶高催化效率的有关因素
十一、酶活性的调节（别构酶及其动力学曲线、共价调节酶及酶原激活的本质）
第四章核酸化学
一、碱基、核苷及核苷酸的结构
二、DNA一级、二级结构的特点、作用力（主要是双螺旋结构）
三、tRNA一级、二级、三级结构的特点
四、真核生物mRNA与原核生物mRNA在结构上的区别（主要是两端）
五、核酸的性质（主要是紫外吸收、变性、复性有关内容）
六、DNA和RNA的区分方法
第五章维生素和辅酶
一、各种维生素的生理功能及其缺乏病
二、B族维生素的主要辅酶形式
第六章糖代谢
一、糖酵解定义及反应历程和能量计算
二、TCA循环的反应途径及能量计算
三、磷酸戊糖途径的特点及生物学意义
四、糖异生作用的概念及其关键步骤
五、糖原合成及分解代谢及其关键酶
第七章生物氧化
一、生物氧化的定义、特点
二、呼吸链的概念及其组成、产能部位
三、氧化磷酸化、底物水平磷酸化、P/O比的概念
四、氧化磷酸化的解偶联作用以及化学渗透假说的主要要点
五、自由能变化（△G o’）的计算
第八章脂代谢
一、脂肪酸β－氧化的过程及能量计算
二、酮体的组成
三、脂肪酸的合成（原料、还原力）
四、甘油磷脂的分解与合成
五、胆固醇合成的原料
第九章氨基酸代谢
一、氨基酸脱氨基作用的方式
二、以谷氨酸脱氢酶为主的联合脱氨基作用的概念及反应过程
三、氨的排泄方式（主要是尿素循环途径）
四、必需氨基酸的种类
五、一碳单位的概念、种类及来源（哪5种氨基酸可提供一碳单位）
第十章核酸代谢
一、嘌呤分解代谢及其终产物
二、嘌呤、嘧啶核苷酸从头合成的原料及主要路线
三、脱氧核糖核苷酸的合成
四、DNA半保留复制、半不连续复制的概念及过程
五、DNA聚合酶的特点（大肠杆菌DNA聚合酶I、III）
六、DNA连接酶催化的反应及能量来源
七、DNA损伤修复的方式（主要是切除修复）
八、原核生物RNA聚合酶的组成及其催化的转录过程
九、启动子和终止子的概念
十、真核生物RNA转录后的加工（主要是tRNA和mRNA）
十一、逆转录的概念及逆转录酶的活性
第十一章蛋白质的生物合成
一、遗传密码及其基本特点（包括移码突变、密码子简并性等概念）
二、三种核糖核酸在蛋白质生物合成中的作用
三、氨基酸活化及氨酰－tRNA合成酶
四、蛋白质生物合成的过程（原核生物）
五、SD序列和信号肽的概念
六、蛋白质生物合成中保证翻译正确性的机制
七、蛋白质合成中能量消耗的计算
八、蛋白质合成后的加工方式
第十二章代谢调控
一、代谢调控的三个水平
二、代谢途径三个最关键的代谢中间物及其与有关代谢途径联系
三、操纵子的概念，熟悉酶诱导和阻遏的操纵子模型
作业：
一、名词解释
1、等电点
2、肽平面
3、蛋白质的二级结构
4、结构域
5、别构效应
6、Km
7、竞争性抑制作用
8、酶活性中心
9、同工酶10、Tm 11、Cot1/2 12、核酸杂交13、糖酵解14、糖异生作用15、生物氧化16、呼吸链
17、氧化磷酸化18、P/O比19、β－氧化20、酮体
21、转氨基作用22、联合脱氨基作用
23、半不连续复制24、启动子
25、密码子26、信号肽
27、操纵子
28、PCR技术P674：是指通过模拟体内DNA复制方式在体外选择性扩增DNA某个特定区域的技术，包括变性、退火、延伸三个周而复始的步骤。
二、问答及计算题
1、α－螺旋的结构特点
2、影响酶促反应速度的因素有哪些，并简要说明
3、某酶制剂2ml内含脂肪10mg，糖20mg，蛋白质25mg，其酶活力与市售酶商品（每克
含2000酶活力单位）10mg相当，问酶制剂的比活力是多少？
4、在pH7.0，0.165MNaCl条件下，测得某一DNA样品的Tm为89.3℃，求出四种碱基百
分组成
5、NADH呼吸链的组成、排列顺序及产能部位
6、糖代谢与脂代谢是通过哪些反应联系起来的？
7、用图示表述CH3COSCoA的来源与去路
8、以硬脂酸为例，写出其β－氧化反应过程及能量计算
9、计算1mol乳酸碳骨架彻底氧化后生成的ATP摩尔数，并且与含相同碳骨架的Ala彻底
氧化为CO2和H2O同时生成尿素后产生的A TP数比较
10、试述生物遗传的中心法则及其补充
11、用结构式写出三羧酸循环的反应过程
12、保证DNA复制准确性的机制
二OO七年元月。