生物化学提纲
生物化学复习提纲
生物化学复习资料第一章蛋白质的结构与功能掌握:1.蛋白质一至四级结构的概念、主要化学键2.蛋白质二级结构的基本形式，肽键、肽单元及模体(motif)、结构域概念。
3.蛋白质重要的理化性质。
熟悉:1.蛋白质的分子组成及特点；氨基酸的化学结构、分类、三字符号及理化性质；肽及多肽链的两端；谷胱甘肽。
2.蛋白质分离和纯化的方法及其原理。
第二章核酸的结构与功能掌握:1.核酸的分类、生物学功能、分子组成、化学结构特点。
2.核酸一级结构的概念及连接键。
3.DNA的碱基组成及Chargaff规则、DNA的双螺旋结构要点。
4.RNA的分类；mRNA和 tRNA的结构特点及功能；rRNA的功能。
5.DNA的变性、DNA的复性及分子杂交。
熟悉:1.核酸的一般理化性质。
2.DNA的超螺旋结构、核小体的组成。
第三章酶掌握:1.酶活性中心的概念、活性中心的必须基团。
2.酶促反应的特点。
3.影响酶的反应动力学因素、米-曼氏方程式、Km与Vm的意义、酶的最适温度、最适pH、可逆性抑制作用的概念、类型及其特点。
4.酶原概念、酶共价修饰的概念、同工酶的概念及特点。
熟悉:1.酶原激活的机理、酶的变构调节、化学修饰调节的特点。
2.酶的分子组成：全酶的组成、辅酶与辅基、金属离子的作用。
第四章糖代谢掌握:1.糖酵解的概念、细胞定位、反应过程、关键酶。
2.糖有氧氧化的概念、细胞定位、反应过程、关键酶或限速酶；3.磷酸戊糖途径的特点及生理意义；4.糖原合成与分解的定义、组织和细胞定位、关键酶和生理意义；5.糖异生的概念、原料、关键酶及生理意义6.血糖的概念、正常人空腹血糖水平、血糖的来源与去路、胰岛素降低血糖的机制、胰高血糖素升高血糖的机制熟悉:1.糖有氧氧化的ATP生成及生理意义。
2.糖原合成和分解的过程及调节；3.糖酵解的ATP生成及生理意义。
4.磷酸戊糖途径的限速酶；5.肾上腺素的调节机制。
了解:1.磷酸戊糖途径的反应过程及调节;糖酵解的调节; 糖原累积症。
生物化学提纲
环境生物化学名词解释：单糖的D型和L型：分子中因有不对称碳原子，可形成互为镜像关系的两种异构体，被称为一对“对映体”，这两种构型分别用D型和L型表示。
-OH在不对称碳原子右边的被称为D 型，在左边者为L型。
糖类：糖类统称碳水化合物，是多羟基醇或多羟基酮及其缩聚物和某些衍生物的总称。
糖类主要由C、H、O三种元素组成。
甘油三酯：3分子长链脂肪酸和甘油形成的脂肪分子。
甘油三酯是人体内含量最多的脂类，大部分组织均可以利用甘油三酯分解产物供给能量，同时肝脏、脂肪等组织还可以进行甘油三酯的合成，在脂肪组织中贮存。
酶活性中心：酶分子中直接与底物结合并催化反应进行的部位称为酶的活性中心。
不可逆性抑制作用：抑制剂和酶活性中心的必需基团以牢固的共价键结合，使酶失活。
可分为两类：（1）非专一性不可逆抑制：抑制剂可作用于不同基团或不同种类的酶上，如烷化剂、酰化剂等。
（2）专一性不可逆抑制：一种抑制剂只作用于一种氨基酸侧链基团或一种酶。
米氏方程：酶的比活力：以每毫克酶蛋白或酶制剂的酶活力单位表示，通常比活力用来表示酶制剂的纯度，数值越大表示其纯度越高。
电子传递链：一系列电子载体按对电子亲和力逐渐升高的顺序组成的电子传递系统。
氧化磷酸化：是物质在体内氧化时释放的能量供给ADP与无机磷合成ATP的偶联反应糖异生作用:由简单的非糖前体转变为糖的过程糖酵解：葡萄糖或糖原分解为丙酮酸，ATP和NADH+H的过程三羧酸循环：是需氧生物体内普遍存在的代谢途径，分布在线粒体。
因为在这个循环中几个主要的中间代谢物是含有三个羧基的柠檬酸，所以叫做三羧酸循环，又称为柠檬酸循环或者是TCA循环或TAC酮体：脂酸在肝分解氢化时特有的中间代谢产物。
环境容许的生物降解：可除去有机污染物的毒性或者人们所不希望的特性脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸和甘油，并释放入血以供其他组织细胞氧化利用。
脂肪酸的B氧化：脂肪酸在体内氧化时在羧基端的B-碳原子上进行氧化，碳链逐次断裂，每次断下一个二碳单位，即乙酰COA。
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生物化学复习提纲文件排版存档编号：[UYTR-OUPT28-KBNTL98-UYNN208]生物化学复习提纲第一章蛋白质化学1. 简述蛋白质的功能：①催化功能-酶②调控功能-激素、基因调控因子③贮存功能-乳、蛋、谷蛋白④转运功能-膜转运蛋白、血红/血清蛋白⑤运动功能-鞭毛、肌肉蛋白⑥结构成分-皮、毛、骨、牙、细胞骨架⑦支架作用-接头蛋白⑧防御功能-免疫球蛋白2. 蛋白质含氮量16%，凯氏定氮法；蛋白质含量 = 每克样品中含氮的克数×凯氏定氮法蛋白质与硫酸和催化剂一同加热消化，分解氨与硫酸结合。
然后碱化蒸馏使氨游离，用硼酸吸收后再以酸滴定，根据酸的消耗量乘以换算系数，即为蛋白质含量3. 酸性氨基酸，碱性氨基酸，芳香族氨基酸，亚氨基酸，含硫氨基酸，含羟基氨基酸酸性氨基酸： Asp、 Glu碱性氨基酸：Arg、Lys、His，另外还有：羟赖氨酸（Hyl）、羟脯氨酸（Hyp）、胱氨酸芳香族氨基酸：Phe、Try、Tyr亚氨基酸：Pro含硫氨基酸：Cys、Met含羟基氨基酸：Ser、Thr4. 必需氨基酸，非必需氨基酸；必需氨基酸：异亮氨酸（Iso）、亮氨酸（Leu）、赖氨酸（Lys）、蛋氨酸（Meth）、苯丙氨酸（Phe）、苏氨酸（Thre）、色氨酸（Try）和缬氨酸（Viline）非必需氨基酸：5. 手性和比旋光度的偏转方向是否有一致性；AA的手性D，L与比旋光度的偏转方向并没有一致性。
6. 具有近紫外光吸收的氨基酸；Tyr/Trp/Phe7. 氨基酸的等电点；①当溶液为某一pH值时，AA主要以兼性离子的形式存在，分子中所含的正负电荷数目正好相等，净电荷为0。
这一pH值即为AA的等电点（pI）。
②在pI时，AA在电场中既不向正极也不向负极移动，即处于两性离子状态。
8；蛋白质的一级结构；蛋白质多肽链的氨基酸排列顺序——蛋白质的一级结构9、肽键中C-N键的性质及肽平面；肽键中C-N键有部分双键性质——不能由旋转组成肽键原处于同平（肽平）10.什么是蛋白质的二级结构，常见的二级结构有哪些，它们有什么特点；⑴①指肽链的主链在空间的排列,或规则的何向、旋转及折叠。
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生物化学复习提纲第一章蛋白质的结构与功能1、蛋白质的元素组成：主要有碳、氢、氧、氮、硫。
元索组成特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。
2、蛋口质组成的基木单位：氨基酸组成人体蛋白质的20种氨基酸均屈于L・a・氨基酸（除廿氨酸外）氨基酸的三字符号：见课本P9 （了解）3 •氨基酸的理化性质①氨基酸的等屯点（pl）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离了，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
大负小」1•:: pH>pI,为阴离子；pH<pI,为阳离子；pH=pI则为两性离子。
3、氨基酸的连接：氨基酸通过（肽键）连接而形成肽。
在甘氨酰丙氨酸分子中连接两个氨基酸的酰胺键称为肽键（是由…个氨基酸的a ■竣基与另一个氨基酸的a ■氨基脱水缩合而形成的酰胺键）。
由更多（大于10个）的氨基酸相连而成的肽链称为多肽链。
4、蛋口质的一级结构：在蛋口质分子中，从N■端至C•端的氨基算排列顺序称为蛋白质的一级结构。
其稳定力是：肽键、二硫键。
蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中的某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原了的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
其稳定力是：氢键。
肽单元（肽平面）参与肽键的6个原子C a 1、C、0、N、H和Ca2位于同一平面，构成了肽单元。
二级结构的主要类型包括（4个）：◊a■螺旋：（特点）多肽链的主链遵循右手螺旋。
氨基酸侧链伸向螺旋外侧。
每圈含3.6个氨基酸残基，每圈高度0.54nm,氢键封闭环内含13个原子。
肽键的N・H和第4个肽键的拨基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行。
◊ B •折叠◊ B ■转角◊无规卷曲蛋白质的三级结构：是指整条肽链屮全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
其稳定力是：次级键（如疏水键、盐键、氢键和Van derWaals）o蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋口质的四级结构。
生物化学复习提纲
H
H
H OH
H OH
N
NH 2
鸟苷 （G）
N
N
HOCH2
O
H
H OH
H
H H
尿苷 （U）
NH2 N
N
O
HN
CH3
O
N
CH2OH
O
H
H OH
H
H H
胞苷（C）
5、几种常见的核苷酸
NH 2 N
N
N
N
HOH2C 5'
O
4' H
H 1'
H O 3'
2'
H OH
O P O-
O-
3’-磷酸腺苷
3’-AMP
N
O
HN
CH3
NH2 N
CH3
O
N H
O
N H
NH2
N N
N
N H
O
N HN
H2N
N
N H
腺嘌呤
O N
HN
O
N
H
N H
黄嘌呤
O HN
N
鸟嘌呤
O
N
HN
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
N H
O
N
H
H N
O
N H
次黄嘌呤
尿酸
4、几种常见的核苷名称、结构
N
N
HOCH2
O
H
H OH
H
H OH
NH2 N
N
腺苷 （A）
O
N NH
N
HOH2C
O
13、糖有氧分解中能量的产生及能量的计算？ 14、糖有氧分解代谢的重要意义？
生物化学复习提纲
生物化学基础复习提纲生物化学专业复习提纲第一章糖类本章节包括以下几个知识点1，糖的定义和分类。
2.、葡萄糖代表的单糖的分子结构、分类、重要理化性质。
3，比较三种主要双糖（蔗糖、乳糖、麦芽糖）的组成、连接键的种类及其环状结构。
4，淀粉、糖原、纤维素的组成单位和特有的颜色反应及生物学功能。
5，糖胺聚糖、糖蛋白、蛋白聚糖的定义及键的连接方式。
6，了解糖的生理功能。
，其中必须掌握的重要知识点是第1-4，糖这章很少会出现大题，不过在填空和选择中却每年都会出题，所以大家要注意一下这章中重要知识点，以填空或选择提的形式掌握。
基础阶段，复习时间是从5月份至8月份，对于上面所述的知识点要熟悉，尽量掌握，一些比较零碎的需要加强记忆的知识点，大家最好做一下总结笔记，以便在强化阶段和冲刺阶段较强理解和记忆，得到更好的复习效果。
在复习每一个知识点的过程中，首先要了解知识点，通过反复阅读教材熟悉相应知识点，通过对相应知识点的总结及对应练习题的练习加强对这些知识点的掌握。
当然，在下面的章节中，对于知识点的掌握方法也是一样的，希望大家能尽量按照我所建议的复习要求和方法去做，这样能达到事半功倍的效果。
好，下面就对糖这章的知识点进行一下讲解。
【知识点1】糖的定义和分类：定义糖类是含多羟基的醛或酮类化合物。
化学本质：大多数糖类物质只由C、H、O三种元素组成，单糖的化学本质是多羟基的醛或酮分类：根据分子的结构单元数目，糖可分为单糖、寡糖、多糖。
掌握常见的单糖、寡糖、多糖有哪些【例题1】琼脂和琼脂糖（09）A、主要成分相同,属同多糖B、主要成分不同,属同多糖C、主要成分相同,应用不能代替D、主要成分不同,应用不能代替分析：琼脂糖属于多糖，而琼脂的成分包括琼脂胶和琼脂糖，是一种半乳糖聚合物，不是多糖。
两者主要成分是相同的，两者各有应用上的特点解题：c易错点：区别琼脂和琼脂糖的概念【知识点2】以葡萄糖代表的单糖的分子结构、分类、重要理化性质。
生物化学上册复习提纲
第1章糖类一、名词解释：糖类：糖类是多羟醛、多羟酮或其衍生物，或水解时能产生这些化合物的物质。
同多糖：水解时只产生一种单糖或单糖衍生物，如糖原、淀粉、壳多糖等。
杂多糖：水解时能产生一种以上的单糖或单糖衍生物，如透明质酸、半纤维素等。
不对称碳原子：不对称碳原子是指与四个不同的原子或原子基团共价连接并因而失去对称性的四面体碳，也称手性碳原子、不对称中心或手性中心。
α-和β-异头物：异头碳的羟基与最末的手性碳原子的羟基具有相同取向的异构体称α-异头物，具有相反取向的称β-异头物。
糖苷：环状单糖的半缩醛羟基与另一化合物发生缩合形成的缩醛（或缩酮）成为糖苷。
糖苷键：糖苷分子中提供半缩醛羟基的糖部分成为糖基，而非糖部分称为配基，这两部分之间的连键称为糖苷键。
糖蛋白：糖蛋白是一类复合糖或一类缀合蛋白质，糖链作为缀合蛋白质的辅基。
许多膜蛋白和分泌蛋白都是糖蛋白。
糖胺聚糖：糖胺聚糖属于杂多糖，为不分支的长链聚合物，由含己糖醛酸（角质素除外）和己糖胺成分的重复二糖单位构成。
蛋白聚糖：蛋白聚糖是一类特殊的糖蛋白，由一条或多条糖胺聚糖和一个核心蛋白共价连接而成。
二、糖的分类糖类物质根据它们的聚合度分为：单糖，寡糖，多糖。
三、单糖的D型和L型是怎样规定的？怎样计算糖类的旋光异构体数目？由D－甘油醛衍生而来的称D系醛糖，由L－甘油醛衍生而来的称L系醛糖，含n个C*的化合物，旋光异构体的数目为2^n四、单糖的环状结构（Fischer和Haworth式表示方法）五、单糖的化学性质（重点）P15六、单糖、寡糖、多糖的还原性七、二糖（蔗糖、乳糖、麦芽糖、海藻糖）的单体是什么？单体之间的连键是什么？蔗糖：由D-葡萄糖和D-果糖组成，由α1-β2糖苷键连接。
麦芽糖：由两个D-葡萄糖组成，由α1-β4糖苷键连接。
乳糖：由D-葡萄糖和D-半乳糖组成，由β1-α4糖苷键组成。
海藻糖：由两个D-葡萄糖组成，由α（1-1）组成的。
八、多糖——淀粉、糖原、纤维素，不要求记它们的结构式，记组成成分、连键及性质。
生物化学复习提纲
生物化学复习提纲一、蛋白质化学（一）蛋白质的组成和结构1、氨基酸的结构和分类20 种常见氨基酸的结构通式和特点氨基酸的分类方法（根据侧链性质）2、肽键和多肽链肽键的形成和结构特点多肽链的方向性（N 端和 C 端）3、蛋白质的一级结构定义和测定方法（如 Edman 降解法）一级结构与生物功能的关系4、蛋白质的二级结构α螺旋、β折叠、β转角和无规卷曲的结构特点和形成条件维系二级结构的化学键（氢键）5、蛋白质的三级结构定义和结构特点维系三级结构的化学键（疏水作用、离子键、氢键、范德华力等）6、蛋白质的四级结构概念和多亚基蛋白质的结构特点四级结构与功能的关系（二）蛋白质的性质1、两性解离和等电点蛋白质的两性解离性质等电点的定义和测定方法2、胶体性质蛋白质胶体稳定的原因破坏胶体稳定性的方法（如盐析）3、变性和复性变性的概念和因素（物理因素、化学因素）复性的条件和意义4、沉淀反应盐析、有机溶剂沉淀、重金属盐沉淀等方法的原理和应用5、颜色反应双缩脲反应、茚三酮反应等的原理和应用二、核酸化学（一）核酸的组成和结构1、核苷酸的组成碱基、戊糖和磷酸的结构和种类核苷酸的命名和缩写2、 DNA 的结构DNA 的双螺旋结构模型（Watson 和 Crick 模型）双螺旋结构的特点（碱基互补配对、大沟和小沟等） DNA 的三级结构（超螺旋结构）3、 RNA 的结构mRNA、tRNA、rRNA 的结构特点和功能各种 RNA 在蛋白质合成中的作用（二）核酸的性质1、紫外吸收DNA 和 RNA 的紫外吸收峰值紫外吸收在核酸定量分析中的应用2、变性和复性DNA 变性的概念和特点（增色效应）复性的条件和杂交技术的原理3、核酸的水解酸水解、碱水解和酶水解的特点和产物三、酶学（一）酶的概念和特点1、酶的定义和催化作用酶作为生物催化剂的作用原理酶与一般催化剂的异同点2、酶的特点高效性、专一性、可调节性、不稳定性等3、酶的命名和分类酶的命名方法（系统命名法和习惯命名法）酶的分类（氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂合酶、异构酶、合成酶）（二）酶的结构与功能1、酶的活性中心活性中心的概念和组成活性中心与催化作用的关系2、酶原与酶原激活酶原的概念和生理意义酶原激活的机制和实例3、同工酶同工酶的概念和生理意义同工酶在临床上的应用（三）酶的作用机制1、降低反应的活化能活化能的概念酶降低活化能的方式2、酶的催化机制邻近效应和定向效应诱导契合学说酸碱催化、共价催化等（四）影响酶促反应速率的因素1、底物浓度米氏方程和米氏常数的意义底物浓度对反应速率的影响曲线（双曲线）2、酶浓度酶浓度与反应速率的关系3、温度温度对酶促反应速率的影响（最适温度）低温和高温对酶活性的影响4、 pHpH 对酶促反应速率的影响（最适 pH）酶的酸碱稳定性5、抑制剂不可逆抑制剂和可逆抑制剂的作用机制竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑制的特点和动力学特征6、激活剂激活剂的种类和作用机制四、生物氧化（一）生物氧化的概念和特点1、生物氧化的定义和意义生物氧化与体外氧化的异同点2、呼吸链呼吸链的组成成分（NADHQ 还原酶、泛醌、细胞色素还原酶、细胞色素 c、细胞色素氧化酶）呼吸链的电子传递顺序和偶联机制3、 ATP 的生成氧化磷酸化的概念和机制（化学渗透学说）ATP 合酶的结构和作用机制底物水平磷酸化的概念和实例（二）生物氧化过程中能量的产生和转移1、自由能的变化和氧化还原电位自由能变化与反应方向的关系氧化还原电位的概念和测定2、高能化合物高能磷酸化合物（如 ATP、GTP 等）其他高能化合物（如硫酯键、甲硫键等）五、糖代谢（一）糖的消化和吸收1、食物中糖的种类单糖、双糖和多糖的常见类型2、糖的消化参与消化的酶（如淀粉酶、麦芽糖酶等）消化的部位和产物3、糖的吸收吸收的部位和机制（主动运输、被动扩散）（二）糖的无氧氧化1、糖酵解的过程十步反应的具体过程和酶的作用能量的产生和消耗2、糖酵解的生理意义在缺氧条件下为机体提供能量是某些组织和细胞的主要供能方式（三）糖的有氧氧化1、有氧氧化的过程三个阶段（糖酵解、丙酮酸氧化脱羧、三羧酸循环）的反应过程和酶的作用能量的产生和计算2、三羧酸循环反应过程和特点三羧酸循环的生理意义3、有氧氧化的生理意义（四）磷酸戊糖途径1、反应过程氧化阶段和非氧化阶段的反应2、生理意义生成 NADPH 和磷酸核糖（五）糖原的合成与分解1、糖原的合成合成的途径和关键酶2、糖原的分解分解的途径和关键酶3、糖原合成与分解的生理意义（六）糖异生1、糖异生的途径从丙酮酸等非糖物质合成葡萄糖的过程2、糖异生的生理意义维持血糖浓度的相对稳定补充肝糖原储备六、脂代谢（一）脂类的消化和吸收1、脂肪的消化参与消化的酶（如胰脂肪酶等）消化的产物（甘油一酯、脂肪酸等）2、脂类的吸收吸收的部位和方式（二）甘油三酯的代谢1、甘油三酯的合成合成的部位和原料合成的途径（甘油二酯途径、甘油一酯途径）2、甘油三酯的分解脂肪动员的概念和关键酶脂肪酸的β氧化过程（活化、转运、β氧化、能量产生）（三）磷脂的代谢1、磷脂的合成合成的部位和原料常见磷脂（如卵磷脂、脑磷脂等）的合成途径2、磷脂的分解参与分解的酶和产物（四）胆固醇的代谢1、胆固醇的合成合成的部位和原料合成的过程和关键酶2、胆固醇的转化转化为胆汁酸、类固醇激素等的途径七、氨基酸代谢（一）蛋白质的营养作用1、必需氨基酸和非必需氨基酸必需氨基酸的种类食物蛋白质的营养价值评价2、蛋白质的互补作用概念和意义（二）氨基酸的一般代谢1、氨基酸的脱氨基作用转氨基作用、氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用的机制和特点体内主要的转氨酶和 L谷氨酸脱氢酶2、氨的代谢氨的来源和去路鸟氨酸循环的过程和生理意义3、α酮酸的代谢生成非必需氨基酸、转变为糖或脂肪（三）个别氨基酸的代谢1、一碳单位的代谢一碳单位的概念和种类一碳单位的载体和来源一碳单位的生理功能2、含硫氨基酸的代谢甲硫氨酸的代谢（SAM、同型半胱氨酸等）半胱氨酸的代谢（牛磺酸、谷胱甘肽等）3、芳香族氨基酸的代谢苯丙氨酸和酪氨酸的代谢（多巴胺、黑色素等）色氨酸的代谢（5-羟色胺等）八、核苷酸代谢（一）嘌呤核苷酸的代谢1、嘌呤核苷酸的合成从头合成的途径和关键酶补救合成的途径和酶2、嘌呤核苷酸的分解代谢最终产物（尿酸）痛风症的发病机制（二）嘧啶核苷酸的代谢1、嘧啶核苷酸的合成从头合成的途径和关键酶补救合成的途径和酶2、嘧啶核苷酸的分解代谢最终产物九、物质代谢的联系与调节（一）物质代谢的相互联系1、糖、脂、蛋白质代谢之间的相互联系糖可以转变为脂肪和蛋白质脂肪不能大量转变为糖和蛋白质蛋白质可以转变为糖和脂肪2、核酸与物质代谢的相互联系核酸的合成需要糖、脂、蛋白质代谢提供原料核酸的代谢产物可以参与物质代谢的调节（二）代谢调节1、细胞水平的调节酶活性的调节（变构调节、共价修饰调节）酶含量的调节（基因表达调控）2、激素水平的调节激素的分类和作用机制激素对物质代谢的调节作用3、整体水平的调节神经系统对物质代谢的调节饥饿和应激状态下物质代谢的变化。
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第一章绪论（1学时）1. 生物化学的含义、任务和主要内容2. 生物化学的第一章绪论（1学时）1. 生物化学的含义、任务和主要内容2. 生物化学的发展及在各专业中的地位和作用3. 生物化学在我国的发展及与各专业的关系4. 生物化学的学习方法本章重点：1．熟悉生物化学的含义、主要内容和发展。
2．明确生物化学在各专业中的地位和作用。
建议教学方式：讲授第二章蛋白质化学（7学时）第一节蛋白质的化学概念第二节蛋白质的分类1. 根据分子形状分类2. 根据组成和溶解度分类3. 按功能分类第三节蛋白质的化学组成1. 蛋白质的元素组成2. 氨基酸第四节蛋白质的结构与功能1. 蛋白质的一级结构氨基酸基本连接方式；氨基酸排列顺序；蛋白质一级结构测定原理与方法2. 蛋白质二级结构及二级结构单元、超二级结构、结构域3. 蛋白质三级、四级结构4. 蛋白质分子中的重要化学键5. 纤维状蛋白与球状蛋白的结构与功能第五节蛋白质的重要性质胶体性质，两性解离与等电点，变性与复性，沉淀作用，紫外吸收，呈色反应第六节蛋白质结构与功能本章重点：1．蛋白质构成单位氨基酸的性质。
2．蛋白质的结构、结构与功能的关系。
3．蛋白质的重要性质。
本章难点：1．蛋白质的元素组成及其特点，及蛋白质基本组成单位—氨基酸的结构特点，分类和理化性质。
2．肽的组成及结构特点；肽，肽键，氨基酸残基，氨基末端，羧基末端等概念。
3．蛋白质分子的基本结构（一级结构）和空间结构（二级结构，三级结构，四级结构）的概念，各种结构的组成方式，特点。
4．蛋白质结构与功能的关系；蛋白质的重要性质。
建议教学方式：讲授和讨论思考题：1．如何计算氨基酸的pI？2．什么是蛋白质的一、二、三、四级结构？3．维持蛋白质空间结构的作用力有哪些？4．简述蛋白质结构与功能的关系。
第三章核酸化学（4学时）第一节核酸的种类、分布和组成第二节核酸的结构1. 核酸的一级结构2. 核酸的二、三级结构；DNA的双螺旋结构3. RNA的二、三级结构第三节核酸性质核酸的分子大小、溶解性、紫外吸收光谱、变性、降解以及分离提纯第四节核酸的生物学功能DNA和RNA与遗传信息的传递关系，核酸与蛋白质生物合成的关系，核酸结构改变与生物变异，核酸与病变，核酸及其水解产物在人类生活中的作用本章重点：1．核酸的化学组成及结构。
2．核酸的理化性质。
本章难点：1．核酸的化学组成，分类，命名以及核酸的一级结构。
2．DNA的空间结构，DNA双螺旋结构模型的要点及DNA的功能。
3．RNA的分类，结构及各类RNA的功能。
4．DNA的变性，复性的概念以及变性，复性DNA的特点；分子杂交的原理，方法及应用。
建议教学方式：讲授与讨论思考题：1．比较DNA和RNA在化学结构上，大分子结构上和生物学功能上的特点。
2．DNA双螺旋结构模型有哪些基本要点？3．RNA有哪些主要类型，比较其结构与功能特点。
第四章酶化学（8学时）第一节酶的概念及作用特点1. 酶的概念2. 酶的作用特点高效专一性、反应条件温和、易失活、酶活力可调节控制、某些酶催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关3. 酶的底物专一性：结构专一性和立体化学专一性4. 酶的分离与制备第二节酶的命名及分类1. 酶的命名2. 酶的分类第三节酶的作用机理1. 酶的活性中心及结构特点2. 作用专一性的机制3. 酶作用高效率的机制4. 酶作用机理举例5. 酶原及酶原激活第四节酶促反应的动力学1. 酶活力与酶反应速度酶活力定义、酶活力单位、酶活力测定方法2. 影响酶促反应速度的因素底物浓度对酶促反应速度的影响：米氏方程、米氏常数及其意义、米氏常数的求法；酶浓度的影响；pH的影响；温度的影响；激活剂的影响；抑制剂的影响第五节同工酶、变构酶、诱导酶、抗体酶、核酶第六节维生素的结构与功能1. 维生素的概念、分类2. 几种重要辅酶（辅基）的结构与功能本章重点：1．酶的作用机理。
2．影响酶促反应速度的因素。
本章难点：1．酶的结构与功能。
2．酶促反应的特点，酶促反应的机制。
3．影响酶促反应速度的因素。
4．酶的别构调节，酶的共价修饰调节，酶原与酶原激活及其生理意义，同工酶。
建议教学方式：讲授思考题：1．Km的意义是什么？2．影响酶促反应速度的因素有哪些？3．抑制剂的类型及作用特点有哪些？第五章糖类代谢（7学时）第一节新陈代谢的概念代谢概念及研究方法；生物体内的糖类物质第二节双糖，多糖的酶促降解1. 蔗糖、麦芽糖、乳糖的酶促降解2. 淀粉（糖原）的酶促降解3. 细胞壁多糖的酶促降解第三节糖酵解概念、化学历程、化学计量、生物意义、丙酮酸的去路第四节三羧酸循环1. 丙酮酸氧化为乙酰CoA2. 三羧酸循环3. 三羧酸循环调控4. 生物学意义第五节磷酸戊糖途径反应历程，化学计算与生物学意义，调控第六节单糖的生物合成糖异生途径，其它途径第七节蔗糖和多糖的生物合成1. 糖核苷酸的作用2. 蔗糖的生物合成3. 淀粉（糖原）的合成4. 纤维素的生物合成本章重点：1．糖酵解、三羧酸循环的反应历程及生物学意义。
2．磷酸戊糖途径的特点及生物学意义。
3．蔗糖和淀粉的生物合成。
本章难点：1．糖酵解的反应过程，限速酶（限速步骤），能量计算，生理意义。
2．三羧酸循环的反应过程，特点，限速酶（限速步骤），能量的计算，调节。
3．磷酸戊糖途径的反应特点，关键酶，调节，生理意义。
4．蔗糖和淀粉的生物合成。
建议教学方式：讲授思考题：1．糖酵解，三羧酸循环和磷酸戊糖途径的反应过程，限速酶，能量计算。
2．三羧酸循环在生物体代谢中的作用和地位如何？3．糖异生途径过程中的关键酶是什么？第六章生物氧化与氧化磷酸化（5学时）第一节生物氧化概述概念，自由能及氧化还原电位，高能磷酸化合物，生物学意义第二节电子传递链（呼吸链）概念，电子传递链，传递链抑制剂第三节氧化磷酸化概念及类型，偶联部位，解偶联剂和抑制剂，氧化磷酸化的作用机理，线粒体穿梭系统，能荷本章重点：1．电子传递链。
2．氧化磷酸化作用。
本章难点：1．生物氧化的概念。
2．氧化磷酸化的概念，呼吸链的主要组成成分，功能作用以及NADH呼吸链和FADH2呼吸链中的电子传递顺序，氧化与磷酸化的偶联。
3．α-磷酸甘油穿梭作用和苹果酸穿梭作用。
4．能荷的概念。
建议教学方式：讲授和自学思考题：1．电子传递链和氧化磷酸化之间有何关系？2．什么是磷/氧比（P/O比），测定P/O比有何意义？第七章脂类代谢（3学时）第一节脂肪的降解1. 脂肪的酶促水解2. 甘油的降解与转化3. 脂肪酸的氧化分解第二节脂肪的生物合成1. 脂肪酸的生物合成2. 脂肪的生物合成第三节类脂代谢1. 磷脂的代谢2. 糖脂的代谢3. 胆固醇的合成与转化本章重点：1．脂肪酸的β-氧化与从头合成。
2．明确糖代谢与脂代谢的关系。
本章难点：1．脂肪的合成部位，原料及基本过程。
2．脂肪酸的β-氧化反应过程，限速酶，能量的生成。
3．软脂酸的合成部位，合成原料，合成酶系及反应过程。
建议教学方式：讲授与自学思考题：1．说明脂酰CoA穿过线粒体内膜进入线粒体基质的机制。
2．脂肪酸合成酶系的组成及作用机理是什么？3．试比较脂肪酸的β-氧化循环与TCA循环中哪些反应顺序相类似。
4．试比较脂肪酸全程合成过程与脂肪酸β-氧化过程有哪些不同？第八章蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢（4学时）第一节蛋白质的酶促降解蛋白酶，肽酶第二节氨基酸的分解与转化1. 脱氨基作用2. 脱羧基作用3. 氨基酸分解产物的去向第三节氨及氨基酸的生物合成1. 氮素循环2. 生物固氮3. 硝酸的还原作用4. 氨的同化5. 氨基酸的生物合成本章重点：1．氨基酸的酶促降解、氨同化、氨基酸的生物合成。
本章难点：1．氨基酸的脱氨基作用方式及作用机制。
2．体内氨的来源和氨的转运。
3．一碳单位的概念。
建议教学方式：讲授与自学思考题：1．生物体内氨基酸脱氨基作用的主要方式是什么，有何意义？2．蛋白质分解代谢的最终产物是什么？3．什么是鸟氨酸循环？4．氨基酸脱氨基以后产生的α-酮酸有哪些代谢途径？第九章核酸的酶促降解及核苷酸代谢（3学时）第一节核酸的酶促降解1. 核酸外切酶2. 核酸内切酶3. 限制性内切酶第二节核苷酸的降解1. 核苷酸的降解2. 嘌呤的降解3. 嘧啶的降解第三节核糖核苷酸的合成代谢1. 核糖核苷酸的生物合成2. 脱氧核糖核苷酸的生物合成3. 核苷酸转变为核苷二磷酸和核苷三磷酸本章重点：1．核酸的酶促降解。
2．核苷酸的合成。
本章难点：1．核酸的酶促降解。
2．嘌呤核苷酸，嘧啶核苷酸从头合成途径，特点，补救合成途径及其生理意义。
3．脱氧胸腺嘧啶核苷酸的生成以及核苷酸的相互转变。
建议教学方式：讲授和自学思考题：1．合成嘌呤核苷酸的起始物是什么，首先合成出具有嘌呤环结构的中间物是什么？2．合成嘧啶碱基的起始物是什么，首先合成出具有嘧啶环结构的中间物是什么？3．脱氧核苷酸是如何生成的，说明催化该过程酶的作用机理。
4．何为核苷酸合成的补救途径，有哪些补救酶？第十章核酸的生物合成（5学时）第一节中心法则第二节 DNA的生物合成1. DNA复制2. 逆转录3. DNA突变4. DNA损伤与修复第三节 RNA的生物合成1. 转录2. RNA转录后加工3. RNA的复制4. 核酸合成抑制剂第四节基因工程简介基因工程概念，操作步骤，应用前景本章重点：1．DNA复制及其特点。
2．RNA转录及其特点。
本章难点：1．半保留复制的特点，意义。
2．逆转录的概念，过程，逆转录酶的功能。
3．转录模板的特点，转录特性，转录过程；真核生物转录后的加工修饰。
建议教学方式：讲授与讨论思考题：1．何谓DNA的半保留复制，DNA的复制过程可分为哪几个阶段，其主要特点是什么？2．mRNA前体转录后的加工包括哪些内容？3．生物体内对DNA损伤的修复存在哪几种修复系统？第十一章蛋白质的生物合成（4学时）第一节蛋白质合成体系的组成1. 信使RNA与遗传密码2. 转运RNA3. 核糖体RNA4. 蛋白质合成辅助因子第二节蛋白质合成过程1. 氨基酸的活化2. 肽链合成的起始3. 肽链合成的延伸4. 肽链合成的终止与释放5. 真核细胞的蛋白质生物合成6. 蛋白质合成后的加工7. 蛋白质构象的形成本章重点：蛋白质生物合成过程及其特点。
本章难点：1．参与蛋白质生物合成的物质及其作用。
2．蛋白质生物合成过程。
建议教学方式：讲授与自学思考题：1．蛋白质生物合成体系由哪些物质组成，它们各有何作用？2．试述原核生物蛋白质合成后多肽链的加工修饰主要有哪些内容？3．密码子的简并性与变偶性各指什么，这些性质有何生物学意义？第十二章代谢调节（3学时）第一节物质代谢的相互联系1. 糖代谢与脂代谢的相互联系2. 糖代谢与蛋白质的相互联系3. 脂类代谢与蛋白质代谢的相互联系4. 核酸代谢与糖、脂、蛋白质代谢的相互联系第二节代谢调节1. 细胞的区域化调节2. 酶水平的调节3. 激素的调节4. 神经系统对代谢的调节5. 辅因子调节6. 金属离子浓度的调节第三节基因表达调控1. 原核和真核生物基因组2. 原核生物的基因表达调控3. 真核生物的基因表达调控本章重点：1．酶活性及酶合成的调节。