生化名词解释(全)
生化50个名词解释
结构域：指一些较大的蛋白质分子，其三级结构中具有两个或多个在空间上可有明显区别的局部领域。
其特点：结构域与分子整体以共价键相连；具有相对独立的空间构象和生物学功能；同一蛋白质中的结构域可以相同或不同，不同蛋白质中的结构域也可以相同或不同。
等电点：指氨基酸或蛋白质在溶液中解离呈阳离子和阴离子的趋势和程度相等，成为兼性离子，呈电中性，这时溶液的PH 称为该氨基酸或蛋白质的等电点。
蛋白质变性：指在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间结构被破坏，从而导致其理化性质、生物活性丧失的现象。
蛋白质变性的本质是空间结构破环，不涉及一级结构的改变。
、Km：即米氏常数，是酶的特征性常数，数值上等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。
酶的竞争性抑制作用：抑制剂与酶的底物结构相似，抑制剂可与底物竞争结合酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合形成中间产物的抑制作用。
糖异生：在肝线粒体和胞液内，由非糖物质（如甘油、乳酸、某些氨基酸）生成葡萄糖或糖原的过程，称为糖异生。
磷酸戊糖途径：葡萄糖在细胞液中生成磷酸戊糖及NADPH+H，前者再进一步转变成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的反应过程。
也称己糖磷酸支路，或简称PPP途径。
脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，经脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸和甘油并释放入血，通过血液运输至其他组织氧化利用的过程。
酮体：酮体是脂酸在肝脏氧化分解时产生的特有中间代谢产物，包括乙酰乙酸、-羟丁酸和丙酮。
肝脏合成酮体，经血液运输到肝外组织氧化利用。
酮体是肝输出能源的一种形式。
血浆脂蛋白：是脂质和载脂蛋白结合形成的球形复合体，是血浆脂质的运输和代谢形式。
球形复合体的表面为载脂蛋白、磷脂、游离胆固醇的亲水基团，这些化合物的疏水基团朝向球内，球形复合体的内核为甘油三酯、胆固醇酯等疏水脂质。
转氨基作用：在转氨酶的作用下，把一种氨基酸上的氨基转移到ɑ-酮酸上，形成另一种氨基酸，原来的氨基酸生成相应的酮酸。
一碳单位：具有一个碳原子的基团，包括：甲基（-CH3）、甲烯基（-CH2-）、甲炔基（-CH=）、甲酰基（-CHO）、亚氨甲基（-CH=NH)。
生化名解(完整版)
生物化学名词解释1、蛋白质(protein)：是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。
2、等电点(isoelectric point, pI) ：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
3、茚三酮反应（ninhydrin reaction）：氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。
由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。
脯氨酸与茚三酮反应后生成黄色化合物。
4、肽键（peptide bond）：肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键，具有部分双键性能，不能自由旋转。
（所以肽单元在同一平面）5、氨基酸残基(residue)：肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基(residue)。
6、寡肽(oligopeptide)：由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽(oligopeptide)7、多肽(polypeptide)：由十个以上的氨基酸相连形成的肽称多肽(polypeptide)8、谷胱甘肽(glutathione, GSH)：由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。
9、一级结构(primary structure)：蛋白质的一级结构指多肽链N到C端中氨基酸的排列顺序。
10、二级结构(secondary structure)：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
主要的化学键：氢键11、三级结构(tertiary structure)：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
即肽链中所有原子在三维空间的排布。
主要的化学键：疏水键、离子键、氢键和范德华力等。
12、四级结构(quaternary structure)：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，以共价键相连接，称为蛋白质的四级结构。
生化名词解释
名词解释1. 肽键：是指一个氨基酸的羧基与另一氨基酸的氨基发生脱水缩合反应时,羧基和氨基形成的酰胺键。
2. 结构域：结构域是生物大分子中具有特异结构和独立功能的区域，特别指蛋白质中这样的区域。
蛋白质分子中不同的结构域常由基因的不同外显子所编码3. 蛋白质的一级结构：是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序，也是蛋白质最基本的结构。
它是由基因上遗传密码的排列顺序所决定的。
4. －螺旋：蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。
5. 蛋白质的变性：是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。
6. 等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸或蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势或程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH为等电点。
7. 核酸：具有非常重要的功能的生物大分子，主要是贮存和传递遗传信息。
包括核糖核酸(RNA)和脱氧核糖核酸(DNA)两类。
8．疏水作用：指水介质中球状蛋白质的折叠总是倾向于把疏水残基埋藏在分子内部的现象。
9．基因：是遗传的物质基础，是DNA分子上具有遗传信息的特定核苷酸序列的总称，是具有遗传效应的DNA分子片段，是控制性状的基本遗传单位。
10．基因组：指包含在该生物的DNA中的全部遗传信息,又称基因体。
基因组包括基因和非编码DNA。
11．DNA的变性：是指核酸双螺旋碱基对的氢键断裂，双链变成单链，从而使核酸的天然构象和性质发生改变。
12．DNA复性：指变性DNA在适当条件下，二条互补链全部或部分恢复到天然双螺旋结构的现象。
13．辅酶和辅基：辅酶与酶蛋白结合疏松，可以用透析方法除去；辅基与酶蛋白结合紧密，不能通过透析将其除去。
14．变构调节：指小分子化合物与酶蛋白分子活性中心以外的某一部位特异结合，引起酶蛋白分子构像变化、从而改变酶的活性。
15．共价调节：是一类由其它酶对其结构进行可逆共价修饰,使其处于活性和非活性的互变状态,从而调节酶活性。
生化名词解释
生化名词解释（整理）1、增色效应：在DNA变性解链过程中，由于碱基之中的共轭双键被暴露出来，使DNA在260nm 处的吸光值增加，称为增色效应。
2、核酶：具有催化活性的RNA称为核酶。
其在rRNA转录后加工过程中起自身剪接的作用，催化部位具有特殊的锤头结构。
3、底物水平磷酸化：底物高能磷酸基团直接转移给ADP生成ATP，这种ADP或其他核苷二磷酸的磷酸化作用与底物的脱氢作用直接相偶联的反应称为底物水平磷酸化。
4、Tm：DNA的变性从开始解链到完全解链，是在一个相当窄的温度内完成的，在这个范围内，紫外光吸收值达到最大值50%时的温度称为DNA的解链温度（Tm）。
一种DNA的Tm值的大小与其所含的碱基中的G+C比例相关，G+C比例越高，Tm值越高。
5、Klenow片段：利用特异的蛋白酶将DNA聚合酶Ⅰ水解为大、小两个片段，其中C端的大片段具有DNA聚合酶活性和5ˊ→3ˊ核酸外切酶活性，称为Klenow片段。
它是分子生物学研究中常用的工具酶。
6、顺式作用元件：指可影响自身基因表达活性的DNA序列。
按功能特性分为启动子、增强子及沉默子。
7、框移突变：基因编码区域插入或缺失碱基,DNA分子三联体密码的阅读方式改变,使转录翻译出的氨基酸排列顺序发生改变,称为框移突变。
8、酶的比活力：即酶纯度的量度，指单位重量的蛋白质中所具有酶的活力单位数，一般用IU/mg蛋白质来表示。
一般而言，酶的比活力越高，酶纯度越高。
9、SD序列：原核生物mRNA上起始密码子上游，普遍存在AGGA序列，因其发现者是Shin- Dalgarno而称为SD序列。
此序列能与核糖体小亚基上的16S rRNA近3ˊ端的UCCU序列互补结合，与翻译起始复合物的形成有关。
10、信号肽：即Signal Peptide，它是一段由3-60个氨基酸组成的短肽序列，常指新合成多肽链中用于指导蛋白质跨膜转移（定位）的N-末端的氨基酸序列（有时不一定在N端），至少含有一个带正电荷的氨基酸，中部有一高度疏水区以通过细胞膜。
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第一章核酸化学一、名词解释1、核苷：是由一个碱基和戊糖通过糖苷键连接的化合物。
2、核苷酸：是核苷与磷酸通过磷酸酯键结合形成的化合物，核酸的基本结构单位。
3、磷酸二酯键：是两个核苷酸分子核苷酸残基的两个羟基分别与同一磷酸基团形成的共价连接键。
4、核酸：由核苷酸或脱氧核苷酸通过3＇-5＇磷酸二酯键连接而成的大分子。
具有非常重要的生物功能，主要储存遗传物质和传递遗传信息。
5、核酸的一级核苷酸结构：是指DNA分子中各种脱氧核苷酸之间的连接方式和排列顺序。
6、DNA二级结构：是指构成DNA的多聚脱氧核苷酸链之间通过链间氢键卷曲而成的构象。
7、碱基互补规律：在DNA分子结构中，由于碱基之间的氢键具有固定的数目和DNA两条链之间的距离保持不变，使得碱基配对必须遵循一定的规律，这就是A（腺嘌呤）一定与T （胸腺嘧啶）配对，G（鸟嘌呤）一定与C（胞嘧啶）配对，反之亦然。
碱基间的这种一一对应的关系叫做碱基互补配对原则。
8、环化核苷酸：是指单核苷酸中的磷酸基分别与戊糖的3＇-OH及5＇-OH形成的酯键，这种磷酸内酯的结构成为环化核苷酸。
9、Tm值：是指DNA热变形时，增色效应达到50%是的温度。
10、增色效应：DNA从双螺旋的双链结构变为单链的无规则的卷曲状态时，在260nm处的紫外光吸收值增加。
11、减色效应：是变形的核酸复性时，其在260nm处的紫外光吸收值降低甚至恢复到未变形时的水平。
12、分子杂交：是使单链DNA或RNA分子与具有互补碱基的另一DNA或RNA 片断结合成双链的技术。
第二章蛋白质化学一、名词解释1、构象：是指具有相同结构式和相同构型的分子在空间里可能的多种形态。
2、构型：是指具有相同分子式的立体结构体中取代基团在空间的相同取向。
3、肽平面：是指多肽链或蛋白质分子中，组成肽键的C、O、N、H4个原子与两个相邻的α—碳原子共处一个平面。
4、α—螺旋：蛋白质中常见的一种二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。
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名词解释1、血糖：血液中的单糖，主要是葡萄糖2、糖原合成与分解：由单糖合成糖原的过程称为糖原合成；糖原分解成葡萄糖的过程称糖原分解。
3、糖异生：由非糖物质合成葡萄糖的过程4、有氧氧化：在供氧充足时，葡萄糖在胞液中分解生成的丙酮酸进入线粒体，彻底氧化生成CO2和H2O，并释放大量能量5、三羧酸循环：在线粒体内，乙酰CoA和草酰乙酸缩合成生成柠檬酸, 柠檬酸经一系列酶促反应之后又生成成草酰乙酸，形成一个循环，该循环生成的第一个化合物是柠檬酸，它含有三个羧基，所以称为三羧酸循环6、糖酵解：在供氧不足时，葡萄糖在细胞液中分解成丙酮酸，丙酮酸进一步还原成乳酸，称为糖酵解途径。
7、血脂：血浆中脂类的总称。
主要包括甘油三酯、磷脂、胆固醇和游离脂肪酸。
8、血浆脂蛋白：是脂类在血浆中的存在形式和转运形式。
包括脂类和载脂蛋白。
9、.脂肪动员：脂肪细胞内的甘油三酯被脂肪酶水解生成甘油和脂肪酸，释放入血，供给全身各组织氧化利用的过程。
10、酮体：包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮，是脂肪酸分解代谢的正常产物。
11、必需脂肪酸：人体生命活动所必不可少的几种多不饱和脂肪酸，在人体内不能合成，必需由食物来供给。
有亚油酸、亚麻酸及花生四烯酸三种。
12、必需氨基酸：体内需要而自身又不能合成、必需由食物供给的氨基酸。
包括异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、苏氨酸、亮氨酸、甲硫氨酸、赖氨酸和缬氨酸。
13、蛋白质的互补作用：将不同种类营养价值较低的蛋白质混合食用，可以相互补充所缺少的必需氨基酸，从而提高其营养价值，称为蛋白质的互补作用。
14、转氨基作用：是指由氨基转移酶催化，将氨基酸的α- 氨基转移到一个α- 酮酸的羰基位置上，生成相应的α-酮酸和一个新的α-氨基酸。
该过程只发生氨基转移，不产生游离的NH3。
15、一碳单位：有些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的活性基团，称为一碳单位。
16、密码子：从mRNA编码区5’端向3’端按每3个相邻碱基为一组连续分组，每组碱基构成一个遗传密码，称为密码子或三联体密码。
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1．糖是一类多羟基醛或多羟基酮及其缩合物和衍生物的总称；分为单糖、寡糖、多糖和复合糖。
2.必需脂肪酸：维持人体生长所需的，体内又不能合成的脂肪酸。
3.皂化价：完全皂化1克油或脂所消耗的氢氧化钾的毫克数。
4.蛋白质变性：蛋白质受到某些物理和化学因素作用时，引起生物活性的丧失，溶解度的降低，以及其他的理化性质的改变，这种变化称为蛋白质的变性作用。
5.DNA变性：指维持核酸双螺旋结构的氢键断裂从而使核酸变成单链结构的过程。
6.肽平面：形成肽键的4个原子和与之相连的2个C原子共处于一个平面上，形成肽平面。
7.米氏常数：是反应速度为最大值的一半时的底物浓度8.竞争性抑制作用：抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低的作用。
9.三羧酸循环：以乙酰CoA 为起点，多种生物大分子（糖，脂，氨基酸）的共同最终代谢途径。
10.糖异生：非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生作用。
糖异生的意义：11.糖酵解：葡萄糖在胞液中经一系列酶促反应分解为丙酮酸的过程，称为糖酵解12.脂肪酸的β-氧化、ω-氧化肝和肌肉是进行脂肪酸氧化最活跃的组织,其最主要的氧化形式是β-氧化。
ω-氧化：在酶的催化下，脂肪酸的烷基端碳先氧化成羟基，再氧化成羧基，最后生成α，ω-二羧酸，然后在两端进行β-氧化。
13.转氨基作用：在转氨酶的催化下，某一氨基酸的a（阿尔法）-氨基转移到另一种a-氨基转移到另一种a-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸；原来的氨基酸则转变成a-酮酸。
14.呼吸链：又称电子传递链，指代谢物上脱下的氢经一系列传递体,最后传递给分子氧而生成水的体系。
15.冈崎片段：随从链上不连续复制的DNA片段称为冈崎片段。
16.分子伴侣：一类在序列上没有相关性但有共同功能的蛋白质，它们在细胞内帮助其他含多肽的结构完成正确的组装，而且在组装完毕后与之分离，不构成这些蛋白质结构执行功能时的组份。
17.酮体：在肝脏中，脂肪酸氧化分解的中间产物乙酰乙酸、β-羟基丁酸及丙酮，三者统称为酮体。
生化：名词解释大全
生化：名词解释大全生化学是一门研究生命体系化学成分和化学过程的学科。
在这个领域中，蛋白质和核酸是两个重要的研究对象。
下面是一些与蛋白质和核酸相关的重要术语和定义。
第一章：蛋白质1.两性离子（n）是指在特定pH值下，蛋白质分子的某些氨基酸会同时带有正负电荷。
2.必需氨基酸（essential amino acid）是指人体无法自行合成的氨基酸，必须从食物中获得。
3.等电点(isoelectric point,pI)是指蛋白质分子带有零电荷的pH值。
4.稀有氨基酸(rare amino acid)是指在自然界中含量较少的氨基酸，如色氨酸和甲硫氨酸等。
5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid)是指不属于蛋白质结构的氨基酸，如肽类和生物碱等。
6.构型(n)是指蛋白质分子中氨基酸的空间排列方式。
7.蛋白质的一级结构(protein primary structure)是指由氨基酸序列构成的线性结构。
8.构象(n)是指蛋白质分子中氨基酸的三维空间排列方式。
9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure)是指由氢键和其他键连接的多肽链的局部折叠形成的结构，如α-螺旋和β-折叠等。
10.结构域(domain)是指蛋白质分子中具有独立结构和功能的部分。
11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure)是指由各种键连接的多个结构域的整体折叠形成的结构。
12.氢键(hydrogen bond)是一种弱键，通常用于连接蛋白质分子中的氨基酸。
13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure)是指由多个蛋白质分子相互作用形成的复合物。
14.离子键(ionic bond)是一种强键，通常用于连接蛋白质分子中的离子。
15.超二级结构(super-secondary structure)是指由多个二级结构域相互作用形成的结构。
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第一章生物大分子
一．名词解释
1.蛋白质的等电点
2.氨基酸残基
3.谷胱甘肽(GSH)
4.denaturation
5. Protein、 Amino acid、 Peptide
6.Primary structure of protein
7.Secondary structure of protein
8. Peptide unit
9. β-pleated sheet、α-helix
10.Motif、domain
11.tertiary structure of protein
12.quaternary structure of protein
13.renaturation
14.协同效应
15.allosteric effect
16.chaperon
17.subunit
第二章核酸的结构与功能
一．名词解释
Deoxyribonucleic acid
Double helix
Supercoil
Genome
Annealing
增色效应
解链温度(Tm值)
核糖体
核酶
核酸分子杂交
DNA变性
第三章酶一．名词解释
holoenzyme
coenzyme
enzyme
essential group isoenzyme
Active center
Induced-fit hypothesis
酶的抑制剂
变构酶
米氏常数
共价修饰
第四章
Glycoform
N-linked glycan
糖链载体
胶原纤维
Collagen
第五章
Glycolysis
Aerobic oxidation
巴斯德效应
糖原累积症
Gluconeogenesis
Cori cycle
Pentose phosphate pathway
血糖
糖原引物
TCA / TCA/柠檬酸循环/Krebs循环丙酮酸脱氢酶复合体
第六章
必需氨基酸
Fat mobilization
HSL
Ketone body
血脂
Apolipoprotein
Lipoprotein
RCT
第七章
生物氧化
Respiratory chain
Oxidative phosphorylation Substrate-level phosphorylation P/O比值
Chemiosmotic hypothesis
解偶联作用
高能磷酸键
第八章
蛋白质的互补作用
Transamination
联合脱氨基作用
多胺
氮平衡
Putrefaction
必需氨基酸
一碳单位
第九章
嘌呤核苷酸的从头合成嘌呤核苷酸的补救合成核苷酸合成的抗代谢物嘧啶核苷酸的从头合成
第十章
化学修饰调节
反馈抑制
别构调节
限速酶
激素受体。