《生物化学》考研复习重点大题
考研生物化学重点问答题,内附参考答案
生物化学问答题（一）ELISA的基本原理？答：EILSA主要是基于抗原或抗体能吸附至固相载体的表面并保持其免疫活性，抗原或抗体与酶形成的酶结合物仍保持其免疫活性和酶催化活性的基本原理。
在测定时，把受检标本（测定其中的抗体或抗原）和酶标抗原或抗体按不同的步骤与固相载体表面的抗原或抗体起反应，用洗涤的方法使固相载体上形成的抗原抗体复合物与其它物质分开，最后结合在固相载体上的酶量与标本中受检物质的量有一定的比例，加入酶反应的底物后，底物被酶催化变为有色产物，产物的量与标本中受检物质的量直接相关，根据颜色反应的深浅进行定性或定量分析。
6. ELISA的优点和影响因素？答：ELISA法具有灵敏、特异、简单、快速、稳定及易于自动化操作等特点。
不仅适用于临床标本的检查，而且由于一天之内可以检查几百甚至上千份标本,因此，也适合于血清流行病学调查。
影响结果的主要因素：1．试剂的因素: 不要用无批号的试剂，最好选用与仪器配套的试剂。
更不要使用过期的试剂和混用不同批号的试剂。
2.样本的因素：内源性干扰因素，包括类风湿因子、补体、高浓度的非特异免疫球蛋白、异嗜性抗体、某些自身抗体等。
3.外源性干扰因素：包括标本溶血、标本被细菌污染、标本保存时间过长和标本凝固不全等。
4．操作中的因素; 加样; 温育时间、温度的选择; 洗板; 显色,结果判定列出5种常用蛋白质分离和纯化技术，并说明它们分别根据蛋白质的什么特性？答：（一）根据蛋白质溶解度不同的分离方法蛋白质的盐析：将大量盐加到蛋白质溶液中，高浓度的盐离子（如硫酸铵的SO4和NH4)有很强的水化力，可夺取蛋白质分子的水化层，使之“失水”，于是蛋白质胶粒凝结并沉淀析出。
（二）根据蛋白质分子大小的差别的分离方法1.凝胶过滤法：这是根据分子大小分离蛋白质混合物最有效的方法之一。
柱中最常用的填充材料是葡萄糖凝胶（Sephadex ged）和琼脂糖凝胶（agarose gel）。
2.透析与超滤：透析法是利用半透膜将分子大小不同的蛋白质分开。
生物化学考研题库(改)
生物化学考研题库(改)生物化学考研题库（改）一、简介生物化学是研究生物体内化学成分、化学过程以及与生命活动相关的化学变化的学科。
考研生物化学题库是考生备战考研的重要工具之一，通过解题可以提高对生物化学知识的理解和掌握。
二、基础知识题1. DNA是由哪些碱基组成的？2. 请解释核苷酸和核苷的区别。
3. 简述蛋白质的结构层次。
4. 什么是酶？酶的功能是什么？5. 简述ATP的结构和功能。
三、代谢与能量题1. 请解释有氧呼吸和无氧呼吸的区别。
2. 简述脂肪酸的β氧化过程。
3. 什么是糖原？糖原在哪些组织中储存？4. 简述ATP的产生途径。
5. 请解释光合作用的过程。
四、酶学题1. 请解释酶的底物特异性。
2. 什么是酶的活性中心？3. 简述酶的抑制方式。
4. 请解释酶的催化机制。
5. 什么是酶的酶学常数？五、遗传学题1. 请解释DNA复制的半保留复制方式。
2. 简述DNA转录的过程。
3. 什么是基因突变？请列举几种常见的基因突变类型。
4. 请解释RNA剪接的过程。
5. 简述遗传密码的特点。
六、生物大分子题1. 请解释蛋白质的折叠过程。
2. 简述核酸的结构和功能。
3. 什么是多肽？请列举几个常见的多肽激素。
4. 请解释糖蛋白的结构和功能。
5. 简述脂质的分类和功能。
七、细胞生物化学题1. 请解释细胞膜的结构和功能。
2. 简述细胞呼吸的过程。
3. 什么是细胞信号转导？请列举几个常见的信号转导通路。
4. 请解释细胞凋亡的机制。
5. 简述细胞分裂的过程。
八、生物化学技术题1. 请解释PCR技术的原理和应用。
2. 简述蛋白质电泳的原理和方法。
3. 什么是基因克隆？请解释基因克隆的步骤。
4. 请解释DNA测序的原理和方法。
5. 简述酶联免疫吸附试验（ELISA）的原理和应用。
九、应用题1. 请设计一个实验，验证DNA复制的半保留复制方式。
2. 简述蛋白质的结构与功能之间的关系。
3. 请解释肿瘤细胞与正常细胞的代谢差异。
851生物化学考研题库
851生物化学考研题库生物化学是研究生物体中化学过程和物质的科学，它在医学、农业、环境科学等多个领域都有广泛的应用。
考研生物化学题库通常包括基本概念、代谢途径、酶学、遗传信息的传递、蛋白质结构与功能等重要主题。
以下是一些可能包含在生物化学考研题库中的问题和解答示例：一、选择题1. 酶的催化作用机制主要依赖于：A. 温度B. 酶的浓度C. 酶的活性部位D. 底物的浓度解答：C. 酶的催化作用机制主要依赖于酶的活性部位，它提供了与底物结合的特定空间结构，从而降低反应的活化能。
2. 下列哪个过程不涉及ATP的合成？A. 光合作用B. 糖酵解C. 氧化磷酸化D. 电子传递链解答：B. 糖酵解过程中，虽然产生能量，但不产生ATP，而是产生NADH和少量ATP。
二、填空题1. 蛋白质的一级结构是指_________，二级结构是指_________，三级结构是指_________。
解答：蛋白质的一级结构是指氨基酸的线性序列；二级结构是指局部的折叠结构，如α-螺旋和β-折叠；三级结构是指整个蛋白质分子的空间构型。
2. 细胞呼吸过程中，_________是能量产生最多的阶段。
解答：氧化磷酸化是细胞呼吸过程中能量产生最多的阶段。
三、简答题1. 简述糖酵解过程及其生物学意义。
解答：糖酵解是将葡萄糖分解为两个丙酮酸分子的过程，这个过程不需要氧气，可以在有氧或无氧条件下进行。
生物学意义在于，糖酵解是细胞获取能量的初步步骤，为细胞提供了ATP和还原型辅酶，为后续的有氧呼吸或无氧发酵提供底物。
2. 描述DNA复制的基本过程。
解答：DNA复制是一个半保留的过程，首先，DNA解旋酶解开双链DNA，形成复制叉。
接着，DNA聚合酶在模板链上添加互补的核苷酸，形成新的DNA链。
最终，每条原始链都作为模板生成了一条新的互补链。
四、论述题1. 论述酶的专一性及其生物学意义。
解答：酶的专一性指的是一种酶只能催化一种或少数几种底物的特定化学反应。
复旦大学生命科学院生物化学 考研复习部分题目
生化复习糖类代谢、光合作用（一）是非题1.NaF 能抑制糖分解代谢中的烯醇化酶。
（1997-12 ）2.杀鼠剂氟乙酸抑制TCA 循环是因抑制了柠檬酸合成酶的活性。
（1999-16 ）3.酵解反应中有5 步反应是在高负值ΔG ’下进行的。
（1999-19 ）4.所有涉及动物细胞内CO 2 固定的羧化反应都需要辅酶TPP 。
（1999-20 ）5.人体内所有糖分解代谢的中间产物都可以成为糖原异生的前体物质。
（2000-26 ）6.HMP 途径能产生ATP , 所以可以代替TCA 循环, 作为生物体供能的主要途径。
（200 1-16 ）7.糖尿病的发生都是由于胰岛素合成障碍所引起的。
（2001-24 ）8.糖分解代谢的所有中间产物都可以作为糖异生前体物质。
（2002-6 ）9.TCA 所有的中间产物中, 只有草酰乙酸可被循环中的酶彻底降解。
（2003-28 ）10.人体不仅能利用D- 葡萄糖, 还可以利用L- 葡萄糖。
（2004-16 ）11.糖链的合成没有模板, 生物体加糖顺序和方式由基因编码的转移酶所决定。
（2004-17 ）12.葡萄糖激酶对葡萄糖专一性强, 亲和力高, 主要在肝脏中用于糖原异生。
（2004-18 ）13.丙酮酸脱氢酶复合物中的电子传递方向为硫辛酸→FAD →NAD + 。
（2004-20 ）14.糖原磷酸化酶在生物体内参与糖原生物合成。
（2005-20 ）15.人体内半乳糖不能像葡萄糖一样被直接酵解。
（2005-21 ）16.通过喝酒的办法可以缓解甲醇中毒者的甲醇毒性。
（2006-19 ）17.糖的有氧氧化可以抑制糖酵解的进行。
（2006-20 ）18.1 分子葡萄糖在酵解过程中生成2 分子ATP 。
（2006-21 ）19.糖无论是有氧分解还是无氧分解, 都必须经历糖酵解阶段。
（2007-19 ）20.糖原磷酸化酶和糖原合成酶都受到ATP 的激活。
（期末）21.乙酸衍生物可以在TCA 循环中被氧化代谢。
生化考研复习题
生化考研复习题第一章蛋白质化学1（山大）简要说明为什么大多数球状蛋白质在溶液中具有如下性质。
（1）在低pH值时沉淀。
（2）当离子强度从零增至高值时，先是溶解度增加，然后溶解降低，最后沉淀。
（3）在给定离子强度的溶液中，等电pH值时溶解度呈现最小。
（4）加热时沉淀。
2（川大）下列试剂常用于蛋白质化学研究，CNBr，丹磺酰氯、脲，二硝基氟苯（DNFB）、6mol/LHCI，β-巯基乙醇，水合茚三酮，胰蛋白酶，异硫氰酸苯酯，胰凝乳蛋白酶，SDS，指出分别完成下列任务，需用上述何种试剂。
（1）测定小肽的氨基酸顺序。
（2）鉴定肽的氨基末端残基（所得肽量不足10-7g）.（3）不含二硫键的蛋白质的可逆变性，若有二硫键存在时还需加入何种试剂。
（4）在芳香族氨基酸的残基的羧基一侧裂解肽键。
（5）在甲硫氨酸的羧基一侧裂解肽键。
3（北师大）用1mol酸水解五肽，得2个Glu，1个Lys，用胰蛋白酶裂解成二个碎片，在pH=7时电泳，碎片之一移向阳极，另一向阴极；用DNP水解得一DNP-谷氨酸；用胰凝乳蛋白酶水解五肽产生两个二肽和一个游离的Glu，，写出五肽顺序。
4（北师大）简述血红蛋白的结构及其结构与功能的关系。
5（中科院）用什么试剂可将胰岛素链间的二硫键打开与还原？如果要打开牛胰核糖核酸酶链内的二硫键，则在反应体系中还必须加入什么试剂？蛋白质变性时为防止生成的-SH基重新被氧化，可加入什么试剂来保护？6（中科院）列出蛋白质二级结构和超二级结构的基本类型。
7（中科院）根据AA通式的R基团的极性性质，20种常见的AA可分成哪四类。
8（川大）请列举三种蛋白质分子量的测定方法，并简过其原理。
9（上师大）指出分子排列阻层析往上洗脱下列蛋白质的顺序。
分离的蛋白质范围是5 000到400 000，已知这些蛋白质的分子量为：肌红蛋白（马心肌）16900过氧化氢酶（马肝）247500细胞色素C（牛心肌）13370肌球蛋白（鳕鱼肌）524800糜蛋白酶元（牛胰）23240血清清蛋白（人）6850010 已知血红蛋白的相对分子量为64 000，试计算在标准状态下，每克血红蛋白能与多少毫升氧结合。
生物化学试题及答案考研
生物化学试题及答案考研一、选择题1. 下列哪种化合物是生物体内能量的主要储存形式？A. 葡萄糖B. 脂肪酸C. 糖原D. 三磷酸腺苷答案：D2. 蛋白质合成过程中，氨基酸的连接是通过哪种化学键实现的？A. 氢键B. 离子键C. 肽键D. 二硫键答案：C3. 下列哪种酶在DNA复制过程中起作用？A. 限制性内切酶B. 逆转录酶C. DNA聚合酶D. 核糖体答案：C二、填空题1. 细胞内蛋白质合成的主要场所是______。
答案：核糖体2. 细胞呼吸的主要场所是______。
答案：线粒体3. 细胞膜的主要组成成分是______。
答案：磷脂和蛋白质三、简答题1. 简述酶的催化作用特点。
答案：酶的催化作用特点包括高效性、专一性、可调节性和对环境条件敏感性。
2. 描述DNA复制过程。
答案：DNA复制过程包括解旋、引物形成、链延伸和终止。
首先，DNA双螺旋结构在解旋酶的作用下被解开，形成复制叉。
接着，引物酶在复制叉处合成短的RNA引物。
DNA聚合酶在引物的3'端开始合成新的DNA链，形成前导链和滞后链。
最后，当复制叉移动到DNA末端时，复制过程终止。
四、计算题1. 假设一个DNA分子由1000个碱基对组成，其中腺嘌呤（A）占20%，计算该DNA分子中胞嘧啶（C）的数量。
答案：由于DNA分子中A=T，C=G，所以C的数量为1000×50%-1000×20%=300个。
五、论述题1. 论述真核生物与原核生物在细胞结构和功能上的主要区别。
答案：真核生物与原核生物的主要区别在于细胞结构和功能。
真核生物具有细胞核，细胞核内包含DNA，而原核生物没有细胞核，DNA分散在细胞质中。
真核生物的细胞器种类和数量都比原核生物多，如线粒体、内质网、高尔基体等，而原核生物只有核糖体。
此外，真核生物的细胞分裂方式为有丝分裂和减数分裂，而原核生物的细胞分裂方式为二分裂。
生物化学考研题库及答案
生物化学考研题库及答案生物化学考研题库及答案作为一门综合性的学科，生物化学在考研中占据着重要的地位。
考生们需要通过对生物化学知识的掌握和理解，来解答考试中的各种题目。
为了帮助考生们更好地备考，本文将介绍一些常见的生物化学考研题库及答案。
一、蛋白质结构与功能1. 什么是蛋白质的一级结构？如何确定蛋白质的一级结构？答：蛋白质的一级结构是指由氨基酸残基组成的线性多肽链。
确定蛋白质的一级结构可以通过测定氨基酸序列的方法，如质谱法、Edman降解法等。
2. 什么是蛋白质的二级结构？常见的蛋白质二级结构有哪些？答：蛋白质的二级结构是指多肽链中局部区域的空间结构。
常见的蛋白质二级结构有α-螺旋、β-折叠、β-转角等。
3. 什么是蛋白质的三级结构？蛋白质的三级结构是如何形成的？答：蛋白质的三级结构是指整个多肽链的空间结构。
它是由一级结构和二级结构所决定的，通过氢键、离子键、疏水作用等相互作用力使得多肽链折叠成特定的空间结构。
二、酶与酶动力学1. 什么是酶？酶的功能是什么？答：酶是一类能够催化生物化学反应的蛋白质。
它们能够降低反应的活化能，加速反应速率。
酶在生物体内起着至关重要的作用，参与调节代谢途径、合成物质等。
2. 什么是酶动力学？酶动力学研究的内容有哪些？答：酶动力学是研究酶催化反应速率的科学。
它包括酶的底物浓度、温度、pH值等因素对酶活性的影响，以及酶的催化机制等内容。
3. 什么是酶抑制剂？酶抑制剂的分类有哪些？答：酶抑制剂是一类能够抑制酶活性的化合物。
根据其结构和作用方式的不同，酶抑制剂可以分为竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂、混合性抑制剂等。
三、代谢途径与能量转化1. 什么是三磷酸腺苷（ATP）？ATP在细胞中的作用是什么？答：ATP是一种能量储存和转移的分子。
在细胞中，ATP通过水解释放出能量，为细胞的各种生物化学反应提供能量。
2. 什么是糖酵解？简述糖酵解的过程。
答：糖酵解是一种将葡萄糖分解为乳酸或乙醇及二氧化碳的过程。
考研复习-生物化学必背大题
DNA合成必背大题1.简述中心法则。
答：在细胞分裂过程中通过DNA的复制把遗传信息由亲代传递给子代，在子代的个体发育过程中遗传信息由DNA传递到RNA（转录），最后翻译成特异的蛋白质；在RNA病毒中RNA具有自我复制的能力，并同时作为mRNA，指导病毒蛋白质的生物合成；在致癌RNA病毒中，RNA还以逆转录的方式将遗传信息传递给DNA分子（逆转录）。
2.DNA复制的基本规律？（半保留，半不连续，特定位置，方向性，合成引物）（1）复制过程是半保留的。
（2）细菌或病毒DNA的复制通常是由特定的复制起始位点开始，真核细胞染色体DNA复制则可以在多个不同部位起始。
（3）复制可以是单向的或是双向的，以双向复制较为常见，两个方向复制的速度不一定相同。
（4）两条DNA链合成的方向均是从5’向3’方向进行的。
（5）复制的大部分都是半不连续的，即其中一条领头链是相对连续的，其他随后链则是不连续的。
（6）各短片段在开始复制时，先形成短片段RNA作为DNA合成的引物，这一RNA片段以后被切除，并用DNA填补余下的空隙。
3.简述DNA复制的过程？答：DNA复制从特定位点开始，可以单向或双向进行，但是以双向复制为主。
由于DNA双链的合成延伸均为5′→3′的方向，因此复制是以半不连续的方式进行，可以概括为：双链的解开；RNA引物的合成；DNA链的延长；切除RNA引物，连接相邻的DNA片段。
（1）双链的解开在DNA的复制原点，双股螺旋解开，成单链状态，形成复制叉，分别作为模板，各自合成其互补链。
（2）RNA引物的合成引发体在复制叉上移动，识别合成的起始点，引发RNA引物的合成。
移动和引发均需要由ATP提供能量。
以DNA为模板按5′→3′的方向，合成一段引物RNA 链。
在引物的5′端含3个磷酸残基，3′端为游离的羟基。
（3）DNA链的延长当RNA引物合成之后，在DNA聚合酶Ⅲ的催化下，以四种脱氧核糖核苷5′-三磷酸为底物，在RNA引物的3′端以磷酸二酯键连接上脱氧核糖核苷酸并释放出PPi。
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中国农业大学研究生入学考试复习资料《生物化学》重点大题1．简述 Chargaff 定律的主要内容。
答案：(1）不同物种生物的 DNA 碱基组成不同，而同一生物不同组织、器官的DNA 碱基组成相同。
(2）在一个生物个体中，DNA 的碱基组成并不随年龄、营养状况和环境变化而改变。
(3）几乎所有生物的 DNA 中，嘌呤碱基的总分子数等于嘧啶碱基的总分子数，腺嘌呤(A)和胸腺嘧啶(T)的分子数量相等，鸟嘌呤(G)和胞嘧啶(C)的分子数量相等，即A＋G=T＋ C。
这些重要的结论统称为Chargaff 定律或碱基当量定律。
2．简述 DNA 右手双螺旋结构模型的主要内容。
答案：DNA 右手双螺旋结构模型的主要特点如下：(1）DNA 双螺旋由两条反向平行的多核苷酸链构成，一条链的走向为 5′→3′，另一条链的走向为3′→5′;两条链绕同一中心轴一圈一圈上升，呈右手双螺旋。
(2）由脱氧核糖和磷酸构成的骨架位于螺旋外侧，而碱基位于螺旋内侧。
(3）两条链间A 与T 或C 与 G 配对形成碱基对平面，碱基对平面与螺旋的虚拟中心轴垂直。
(4）双螺旋每旋转一圈上升的垂直高度为(即34?），需要10 个碱基对，螺旋直径是。
(5）双螺旋表面有两条深浅不同的凹沟，分别称为大沟和小沟。
3．简述 DNA 的三级结构。
答案：在原核生物中，共价闭合的环状双螺旋 DNA 分子，可再次旋转形成超螺旋，而且天然DNA 中多为负超螺旋。
真核生物线粒体、叶绿体 DNA 也是环形分子，能形成超螺旋结构。
真核细胞核内染色体是 DNA 高级结构的主要表现形式，由组蛋白H2A、H2B、H3、H4 各两分子形成组蛋白八聚体，DNA 双螺旋缠绕其上构成核小体，核小体再经多步旋转折叠形成棒状染色体，存在于细胞核中。
4．简述 tRNA 的二级结构与功能的关系。
答案：已知的 tRNA 都呈现三叶草形的二级结构，基本特征如下：(1）氨基酸臂，由 7bp 组成，3′末端有-CCA-OH 结构，与氨基酸在此缩合成氨基酰-tRNA，起到转运氨基酸的作用;(2）二氢尿嘧啶环(DHU、I环或D 环），由8～12 个核苷酸组成，以含有5，6-二氢尿嘧啶为特征;(3）反密码环，其环中部的三个碱基可与 mRNA 的三联体密码子互补配对，在蛋白质合成过程中可把正确的氨基酸引入合成位点;(4)额外环，也叫可变环，通常由3～21 个核苷酸组成;(5)TψC 环，由7 个核苷酸组成环，和tRNA 与核糖体的结合有关。
5．简述真核生物 mRNA 3′端 polyA 尾巴的作用。
答案：真核生物 mRNA 的 3′端有一段多聚腺苷酸(即 polyA)尾巴，长约 20～300 个腺苷酸。
该尾巴与 mRNA 由细胞核向细胞质的移动有关，也与mRNA 的半衰期有关;研究发现，polyA 的长短与mRNA 寿命呈正相关，刚合成的mRNA 寿命较长，“老”的mRNA 寿命较短。
6．简述分子杂交的概念及应用。
答案：把不同来源的 DNA(RNA）链放在同一溶液中进行热变性处理，退火时，它们之间某些序列互补的区域可以通过氢键重新形成局部的DNA-DNA 或DNA-RNA 双链，这一过程称为分子杂交，生成的双链称杂合双链。
DNA 与DNA 的杂交叫做Southern 杂交，DNA 与RNA 杂交叫做Northern 杂交。
核酸杂交已被广泛应用于遗传病的产前诊断、致癌病原体的检测、癌基因的检测和诊断、亲子鉴定和动植物检疫等方面。
7．DNA 热变性有何特点？答案：将 DNA 溶液加热到 70～100℃几分钟后，双螺旋结构即发生破坏，氢键断裂，两条链彼此分开，形成无规则线团状，此过程为 DNA 的热变性。
有以下特点：变性温度范围很窄;260nm 处的紫外吸收增加;粘度下降;生物活性丧失;比旋度下降;酸碱滴定曲线改变。
8. 试述下列因素如何影响DNA 的复性过程：(1）阳离子的存在;(2）低于Tm 的温度;(3）高浓度的DNA链。
答案：(1）阳离子可中和DNA 分子中磷酸基团的负电荷，减弱DNA 链间的静电作用，促进DNA 的复性;(2）低于Tm 的温度可以促进DNA 复性;(3）DNA 链浓度增高可以加快互补链随机碰撞的速度和机会，从而促进DNA 复性。
9．对一双链DNA 而言，若一条链中(A＋ G)/(T＋ C)= ，则：(1）互补链中(A＋G)/(T＋C)= ？(2）在整个DNA 分子中(A＋G)/(T＋C)= ？(3）若一条链中(A＋T)/(G＋C)= ，则互补链中(A＋T)/(G＋C)= ？(4）在整个DNA 分子中(A＋T)/(G＋C)= ？答案：(1）互补链中(A＋G)/(T＋C)= 1/ =(2）在整个DNA 分子中，因为A = T， G = C，所以，A＋G = T＋C，(A＋G)/(T＋C)= 1(3）互补链中(A＋T)/(G＋C)=(4）整个DNA 分子中(A＋T)/(G＋C)=10.在，L NaCl 条件下，测得某一组织DNA 样品的Tm 为℃，求出四种碱基百分组成。
答案：大片段DNA 的Tm 计算公式为: (G＋C)% =）×%，小于20bp 的寡核苷酸的Tm 的计算公式为: Tm=4(G＋C)＋2(A＋T)。
(G ＋ C)% = (Tm –× %= × %=%，那么 G%= C%= %(A ＋ T)% = % =%，A %= T% = %]11. 为什么说蛋白质是生命活动所依赖的重要物质基础？答案：1. ①论述蛋白质的催化、代谢调节、物质运输、信息传递、运动、防御与进攻、营养与贮存、保护与支持等生物学功能。
②综上所述，蛋白质几乎参与生命活动的每一个过程，在错综复杂的生命活动过程中发挥着极其重要的作用，是生命活动所依赖的重要物质基础。
没有蛋白质，就没有生命。
12．谷胱甘肽分子在结构上有何特点？有何生理功能？答案：谷胱甘肽(GSH）是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。
GSH 的第一个肽键与一般肽键不同，是由谷氨酸以γ-羧基而不是α-羧基与半胱氨酸的α-氨基形成肽键。
GSH 分子中半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。
GSH 的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。
此外，GSH 的巯基还有嗜核特性，能与外源的嗜电子毒物如致癌剂或药物等结合，从而阻断这些化合物与机体DNA、RNA 或蛋白质结合，以保护机体免遭毒物损害。
13. 简述蛋白质变性与沉淀的关系。
答案：蛋白质沉淀和变性的概念是不同的。
沉淀是指在某些因素的影响下，蛋白质从溶液中析出的现象;而变性是指在变性因素的作用下蛋白质的空间结构被破坏，生物活性丧失，理化性质发生改变。
变性的蛋白质溶解度明显降低，易结絮、凝固而沉淀;但是沉淀的蛋白质却不一定变性，如加热引起的蛋白质沉淀是由于蛋白质热变性所致，而硫酸铵盐析所得蛋白质沉淀一般不会变性。
14. 概述蛋白质一级结构测定的一般程序。
答案：蛋白质一级结构测定的一般程序为：①测定蛋白质(要求纯度必须达到 97%以上）的相对分子质量和它的氨基酸组成，推测所含氨基酸的大致数目。
②测定多肽链 N-末端和 C-末端的氨基酸，从而确定蛋白质分子中多肽链的数目。
然后通过对二硫键的测定，查明蛋白质分子中二硫键的有无及数目。
如果蛋白质分子中多肽链之间含有二硫键，则必须拆开二硫键，并对不同的多肽链进行分离提纯。
③用裂解点不同的两种裂解方法(如胰蛋白酶裂解法和溴化氰裂解法)分别将很长的多肽链裂解成两套较短的肽段。
④分离提纯所产生的肽段，用蛋白质序列仪分别测定它们的氨基酸序列。
⑤应用肽段序列重叠法确定各种肽段在多肽链中的排列次序，即确定多肽链中氨基酸排列顺序。
⑥如果有二硫键，需要确定其在多肽链中的位置。
15. 试论蛋白质一级结构与空间结构的关系。
答案：①以 RNA 酶变性与复性实验、有活性牛胰岛素的人工合成为例证实蛋白质一级结构决定其空间结构。
②Anfinsen 发现蛋白质二硫键异构酶(PDI）能加速蛋白质正确二硫键的形成;如RNA 酶复性的过程是十分缓慢的，有时需要几个小时，而PDI 在体外能帮助变性后的RNA 酶在2min 内复性。
分子伴侣在细胞内能够帮助新生肽链正确组装成为成熟的蛋白质。
由此可见，蛋白质空间结构的形成既决定于其一级结构，也与分子伴侣、蛋白质二硫键异构酶等助折叠蛋白的助折叠作用密不可分。
16. 概述凝胶过滤法测蛋白质相对分子质量的原理。
答案：层析过程中，混合样品经过凝胶层析柱时，各个组分是按分子量从大到小的顺序依次被洗脱出来的;并且蛋白质相对分子质量的对数和洗脱体积之间呈线性关系。
因此，将几种已知相对分子质量(应小于所用葡聚糖凝胶的排阻极限）的标准蛋白质混合溶液上柱洗脱，记录各种标准蛋白质的洗脱体积;然后，以每种蛋白质相对分子质量的对数为纵坐标，以相对应的洗脱体积为横坐标，绘制标准曲线;再将待测蛋白质溶液在上述相同的层析条件下上柱洗脱，记录其洗脱体积，通过查标准曲线就可求得待测蛋白质的相对分子质量。
17. 概述SDS-PAGE 法测蛋白质相对分子质量的原理。
答案：(1）聚丙烯酰胺凝胶是一种凝胶介质，蛋白质在其中的电泳速度决定于蛋白质分子的大小、形状和所带电荷数量。
(2）十二烷基硫酸钠(SDS）可与蛋白质大量结合，结合带来两个后果：①由于 SDS 是阴离子，故使不同的亚基或单体蛋白质都带上大量的负电荷，掩盖了它们自身所带电荷的差异;②使它们的形状都变成杆状。
这样，它们的电泳速度只决定于其相对分子质量的大小。
(3）蛋白质分子在 SDS-PAGE 凝胶中的移动距离与指示剂移动距离的比值称相对迁移率，相对迁移率与蛋白质相对分子质量的对数呈线性关系。
因此，将含有几种已知相对分子质量的标准蛋白质混合溶液以及待测蛋白溶液分别点在不同的点样孔中，进行 SDS-PAGE;然后以标准蛋白质相对分子质量的对数为纵坐标，以相对应的相对迁移率为横坐标，绘制标准曲线;再根据待测蛋白的相对迁移率，即可计算出待测蛋白的相对分子质量。
18．简述蛋白质的抽提原理和方法。
答案：抽提是指利用某种溶剂使目的蛋白和其他杂质尽可能分开的一种分离方法。
其原理：不同蛋白质在某种溶剂中的溶解度不同，所以可以通过选择溶剂，使得目的蛋白溶解度大，而其他杂蛋白溶解度小，然后经过离心，可以去除大多数杂蛋白。
方法：溶剂的选择是抽提的关键，由于大多数蛋白质可溶于水、稀盐、稀碱或稀酸，所以可以选择水、稀盐、稀碱或稀酸为抽提溶剂;对于和脂类结合比较牢固或分子中非极性侧链较多的蛋白质分子可以选用有机溶剂进行抽提。
19. 根据蛋白质一级氨基酸序列可以预测蛋白质的空间结构。
假设有下列氨基酸序列：Ile-Ala-His-Thr-Tyr-Gly-Pro-Glu-Ala-Ala-Met-Cys-Lys-Try-Glu-Ala-Gln-Pro-Asp-Gly-Met-Glu-Cys-Ala-Phe-His-Arg(1）预测在该序列的哪一部位可能会出卷曲或β-转角。