蛋白酶催化蛋白质水解
蛋白酶作用
蛋白酶作用蛋白酶是一类能够催化蛋白质水解的酶。
它能够将长链的蛋白质分解成较小的多肽片段或者单个的氨基酸，从而发挥多种生物学功能。
蛋白酶在生物体内发挥着重要的生理和病理作用，可以参与消化、免疫、信号传导、细胞凋亡等生物过程。
下面将详细介绍蛋白酶的作用。
首先，蛋白酶在消化系统中发挥重要作用。
例如，胃蛋白酶能够将食物中的蛋白质分解成小肽片段，从而促进食物的消化和吸收。
胰蛋白酶则进一步将在胃中被胃蛋白酶分解的蛋白质片段分解成更小的多肽或氨基酸，以提供给身体使用。
此外，肠蛋白酶还参与肠道内部分蛋白质的消化。
其次，蛋白酶还在免疫系统中发挥重要作用。
在免疫应答过程中，蛋白酶能够降解抗原并将其呈递给免疫细胞，从而激活免疫系统对外来入侵物进行防御。
此外，蛋白酶还能够参与免疫细胞的迁移和活化，调节免疫细胞间的相互作用。
此外，蛋白酶参与了细胞内的信号传导通路。
许多细胞信号传导通路的激活需要蛋白酶参与。
例如，蛋白酶能够调节许多细胞内的信号分子，如转录因子、激酶和磷酸酶，从而影响细胞的基因表达和代谢活动。
最后，蛋白酶还在细胞凋亡中发挥重要作用。
细胞凋亡是一种重要的程序性细胞死亡方式，它在发育、组织恢复和免疫调控等方面发挥关键作用。
多种蛋白酶参与了细胞凋亡过程，包括半胱氨酸蛋白酶、天冬氨酸蛋白酶和苏氨酸蛋白酶等。
这些蛋白酶能够裁剪和激活关键的细胞凋亡信号蛋白，从而促进细胞凋亡的进行。
总的来说，蛋白酶作为生物体内一类重要的酶类，具有多种生物学功能。
它能够参与消化、免疫、信号传导和细胞凋亡等重要的生物过程，从而维持生物体的正常生理功能。
蛋白酶的研究对于理解生物体内生物化学反应的调节和细胞功能的调控具有重要意义，并且在药物研发和治疗疾病方面有着潜在的应用价值。
蛋白酶和肽酶在水解蛋白质方面的区别
生物学教学 2011年 ( 第 36卷 ) 第 1期
进行再生研究。而日本科 学家的 该项 研究使 用的 方法是 向 因脊髓受损变得半身不遂的 21只白鼠身上 移植入神经 干细 胞, 并注射一周时 间的癫 痫药 物。结果 显示, 6周 后其中 15 只白鼠恢复了行走能力, 其余 6只 的症状 也大 为改观; 如 果 用一定方法除掉由干细胞生成的神经细胞, 白鼠就会再 次失 去行走能力; 不注射癫痫药物 的白鼠 中仅有 1% 的干细 胞可 以生成神经细胞, 注射癫 痫药物 后, 约 20% 的神 经干细 胞生 成了神经细胞。这些结果说明, 植入的神经 干细胞在癫 痫药 物的作用下可以直接生成神经细胞并发挥治疗作 用, 让 脊髓 受损的白鼠恢复行走能力。
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用 (再 生成 受 损 部 位 组 织 或 发 育成 为 与 嗅 觉 等 有 关 的 细 胞 )。但是, 对于神经干细胞 在细胞 密布的 脑内是 如何移 动 的, 则一直未能阐明。日本科学家的这一研究 成果有助 于开 发出使神经干细胞高效地移动到指定部位的方法, 有利 于更 好地治疗脑梗塞等脑部疾病。
最常用的蛋白酶 主要有 胰蛋 白酶、胰 凝乳 蛋白 酶 ( 糜蛋白酶 )、嗜热 菌蛋 白 酶、胃 蛋白 酶、木瓜 蛋白 酶、 葡萄球菌蛋白酶和梭菌蛋白酶等。不同的蛋白酶 作用 于肽链的位点不同。
1. 1 胰蛋 白 酶 这 是最 常 用的 蛋 白水 解 酶, 专 一 性 强, 只断裂赖氨酸或 精氨 酸残基 的羧基 端参 与形成 的 肽键。因此, 用它断裂 多肽 链得到 的是以 赖氨 酸和 精 氨酸为 C- 末端残基的肽段。 1. 2 胰凝乳蛋白酶 此酶的专一 性不如胰蛋 白酶, 它 断裂苯丙氨酸、酪氨 酸和 色氨酸 等疏水 氨基 酸残基 的 羧基端肽键。 1. 3 胃蛋白酶 它的专一性与胰 凝乳蛋白酶 类似, 但 它要求断裂点两侧 的残 基都是 疏水性 氨基 酸, 如苯 丙 氨酸 - 苯丙氨酸。此 外, 胃 蛋白酶 与胰凝 乳蛋 白酶 的 最适 pH 不同, 前者是 pH 2; 后者是 pH8 ~ 9。 1. 4 木瓜蛋白酶 木瓜蛋白酶的 专一性差, 断裂 位点 与其附近的序列关 系密 切, 它对 精氨酸 和赖 氨酸残 基 的羧基端肽键敏感。 1. 5 葡萄 球菌蛋 白酶 葡萄球菌 蛋白酶 亦称谷氨 酸 蛋白酶, 是从金黄色 葡萄 球菌菌 株 V s中分 离得到 的。 当在磷酸缓冲液 ( pH 7. 8 ) 中进 行裂 解时, 它能 在谷 氨 酸残基和天冬氨酸残基的羧基端断裂肽键。如果 改用
蛋白质酶解及其功能
蛋白质酶解及其功能蛋白质是构成生命体与器官的基本组成成分，是细胞内很多生物分子，如酶、调节蛋白、抗体、激素等的起源物质，具有特殊的生物学功能。
在人体内，蛋白质质量的合成与分解处于动态平衡，依赖于人体内一种名为蛋白质酶解的过程，本文将会从蛋白质酶解的定义、功能及实际应用三个方面展开阐述。
一、蛋白质酶解的定义蛋白质酶解是指蛋白质在水解酶催化下经过水解反应分解成小分子多肽、低聚肽或氨基酸的生物化学过程。
人体内的蛋白质酶大多是水解酶，能够将蛋白质分解成肽段，并最终水解为氨基酸，包括淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶、核酸酶等。
二、蛋白质酶解的功能1.能够提供氨基酸人体通过饮食进入的蛋白质无法被直接利用，需要通过蛋白质酶解将其分解成氨基酸或小多肽，再由消化系统吸收后重新合成人体所需要的各种蛋白质。
在消化系统中，负责将蛋白质分解成氨基酸的主要是蛋白酶，这些酶通常是由胃中的细胞分泌，然后随着胃酸的分泌而被激活，完成了对胃中蛋白质的分解。
2.帮助人体消化吸收蛋白质酶解对于人体的消化吸收过程至关重要。
在消化吸收过程中，蛋白质酶阻碍胃液的反流，促进人体的消化吸收。
此外，蛋白质酶与碱性磷酸酶、脂肪酶、淀粉酶一起协同作用，使得人体能够更好地消化各种营养物质。
3.帮助免疫功能蛋白质酶解也可以增强人体的免疫力。
蛋白酶通过分解强有力的抗原，有助于免疫系统对病毒和细菌的攻击。
此外，许多重要的细胞和分子需要蛋白质酶解来发挥作用，例如血小板凝集因子，用于凝血和控制出血。
三、蛋白质酶解的实际应用随着科技的不断进步，蛋白质酶解的应用领域也越来越广泛。
以下是蛋白质酶解在实际应用领域中的几个方面：1.食品加工食品工业中，蛋白质酶解主要用于制备肉制品、乳制品以及豆制品等的加工过程中，通过在发酵过程中添加蛋白酶等水解酶来加速蛋白质分解，增加其功能性成分，加强其口感和营养指标。
2.药物制剂在药物制剂中，蛋白质酶解涉及到的领域比较广泛，包括药物的制剂和制备、药物的释放等多种方向。
蛋白酶催化蛋白质水解
蛋白酶催化蛋白质水解1、酶的重要性生命的最主要、最基本的特征在于生物体的新陈代谢，具体表现为活体经常由外部摄取所需要的物质，以生物能为动力，经过体内同化、更新、异构化，并排出一些物质，发散热能至外界。
机体或单个细胞的所有这些化学反应，基本上是在催化剂作用下完成的。
酶是人体内新陈代谢的催化剂，只有酶存在，人体内才能进行各项生化反应。
人体内酶越多，越完整，其生命就越健康。
当人体内没有了活性酶，生命也就结束。
人类的疾病，大多数均与酶缺乏或合成障碍有关。
2、酶的生物学功能在生物体内，酶发挥着非常广泛的功能，具体功能如下：（1）信号转导和细胞活动的调控都离不开酶。
特别是激酶和磷酸酶的参与。
（2）酶也能产生运动。
通过催化肌球蛋白上ATP的水解产生肌肉收缩，并且能够作为细胞骨架的一部分参与运送胞内物质。
（3）参与在动物消化系统的工作。
以淀粉酶和蛋白酶为代表的一些酶可以将进入消化道的大分子（淀粉和蛋白质）降解为小分子，以便于肠道吸收。
淀粉不能被肠道直接吸收，而酶可以将淀粉水解为麦芽糖或更进一步水解为葡萄糖等肠道可以吸收的小分子。
不同的酶分解不同的食物底物。
（4）在代谢途径中，多个酶以特定的顺序发挥功能：前一个酶的产物是后一个酶的底物；每个酶催化反应后，产物被传递到另一个酶。
有些情况下，不同的酶可以平行地催化同一个反应，从而允许进行更为复杂的调控：比如一个酶可以以较低的活性持续地催化该反应，而另一个酶在被诱导后可以较高的活性进行催化。
酶的存在确定了整个代谢按正确的途径进行；而一旦没有酶的存在，代谢既不能按所需步骤进行，也无法以足够的速度完成合成以满足细胞的需要。
实际上如果没有酶，代谢途径，如糖酵解，无法独立进行。
例如，葡萄糖可以直接与ATP反应使得其一个或多个碳原子被磷酸化；在没有酶的催化时，这个反应进行得非常缓慢以致可以忽略；而一旦加入己糖激酶，在6位上的碳原子的磷酸化反应获得极大加速，虽然其他碳原子的磷酸化反应也在缓慢进行，但在一段时间后检测可以发现，绝大多数产物为葡萄糖-6-磷酸。
碱性蛋白酶使用方法
碱性蛋白酶使用方法
碱性蛋白酶是一种常用的酶类试剂，广泛应用于生物学、生物化学和分子生物学等领域。
它能够在碱性条件下高效催化蛋白质水解反应，常用于蛋白质纯化、酶切、免疫学实验等。
本文将介绍碱性蛋白酶的使用方法，希望能够对使用者有所帮助。
1. 确定使用条件。
在使用碱性蛋白酶前，首先需要确定实验所需的碱性条件。
一般来说，碱性蛋白酶的最适作用pH为8.0-9.5，因此在实验中需要选择适合的缓冲液来维持碱性条件。
2. 酶解反应条件。
将待酶解的蛋白样品与适量的碱性蛋白酶按照比例混合，通常在室温下进行反应。
酶解的时间可以根据需要进行调整，一般情况下15-60分钟即可完成反应。
3. 反应终止。
在酶解反应结束后，需要及时终止反应以防止酶的过度作用。
一般常用的方法是加入蛋白质酶抑制剂或直接加热至95℃以上，使
酶失活。
4. 样品处理。
酶解后的样品可以根据实验需要进行进一步处理，如进行电泳
分析、质谱分析、免疫印迹等。
5. 储存条件。
碱性蛋白酶通常以粉末形式供应，应密封保存于-20℃以下，避
免受潮和高温。
在使用过程中，应尽量避免长时间暴露于室温下。
6. 安全注意事项。
在使用碱性蛋白酶时，应注意避免吸入粉尘或接触皮肤和眼睛，避免误食。
使用过程中应佩戴口罩、手套和护目镜，避免产生粉尘。
总之，碱性蛋白酶是一种非常重要的酶类试剂，正确的使用方
法能够有效提高实验效率，获得准确的实验结果。
希望本文介绍的
使用方法能够对使用者有所帮助，祝实验顺利！。
蛋白酶催化蛋白质水解
蛋白酶催化蛋白质水解1、酶的重要性生命的最重要、最基本的特性在于生物体的新陈代谢，具体体现为活体经常由外部摄取所需要的物质，以生物能为动力，通过体内同化、更新、异构化，并排出某些物质，发散热能至外界。
机体或单个细胞的全部这些化学反映，基本上是在催化剂作用下完毕的。
酶是人体内新陈代谢的催化剂，只有酶存在，人体内才干进行各项生化反映。
人体内酶越多，越完整，其生命就越健康。
当人体内没有了活性酶，生命也就结束。
人类的疾病，大多数均与酶缺少或合成障碍有关。
2、酶的生物学功效在生物体内，酶发挥着非常广泛的功效，具体功效以下：（1）信号转导和细胞活动的调控都离不开酶。
特别是激酶和磷酸酶的参加。
（2）酶也能产生运动。
通过催化肌球蛋白上ATP 的水解产生肌肉收缩，并且能够作为细胞骨架的一部分参加运输胞内物质。
（3）参加在动物消化系统的工作。
以淀粉酶和蛋白酶为代表的某些酶能够将进入消化道的大分子（淀粉和蛋白质）降解为小分子，方便于肠道吸取。
淀粉不能被肠道直接吸取，而酶能够将淀粉水解为麦芽糖或更进一步水解为葡萄糖等肠道能够吸取的小分子。
不同的酶分解不同的食物底物。
（4）在代谢途径中，多个酶以特定的次序发挥功效：前一种酶的产物是后一种酶的底物；每个酶催化反映后，产物被传递到另一种酶。
有些状况下，不同的酶能够平行地催化同一种反映，从而允许进行更为复杂的调控：例如一种酶能够以较低的活性持续地催化该反映，而另一种酶在被诱导后能够较高的活性进行催化。
酶的存在拟定了整个代谢按对的的途径进行；而一旦没有酶的存在，代谢既不能按所需环节进行，也无法以足够的速度完毕合成以满足细胞的需要。
事实上如果没有酶，代谢途径，如糖酵解，无法独立进行。
例如，葡萄糖能够直接与 ATP 反映使得其一种或多个碳原子被磷酸化；在没有酶的催化时，这个反映进行得非常缓慢以致能够无视；而一旦加入己糖激酶，在 6 位上的碳原子的磷酸化反映获得极大加速，即使其它碳原子的磷酸化反映也在缓慢进行，但在一段时间后检测能够发现，绝大多数产物为葡萄糖-6-磷酸。
蛋白圈水解实验报告
一、实验目的1. 了解蛋白质水解的基本原理和过程。
2. 掌握蛋白酶催化蛋白质水解的实验方法。
3. 观察蛋白质水解过程中的现象，并分析实验结果。
二、实验原理蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的大分子化合物。
在生物体内，蛋白质的水解是通过蛋白酶的催化作用进行的。
蛋白酶可以将蛋白质分解成较小的肽段或氨基酸，从而为细胞提供营养物质或调节细胞功能。
本实验采用蛋白酶催化蛋白质水解，通过观察蛋白质溶液的澄清程度和氨基酸含量的变化，来验证蛋白质水解的过程。
三、实验材料与仪器1. 实验材料：- 牛血清白蛋白（BSA）- 蛋白酶- 氢氧化钠（NaOH）- 硫酸铜（CuSO4）- 水浴锅- 酶标仪- 量筒- 试管- 移液器2. 实验试剂：- 0.1mol/L氢氧化钠溶液- 0.1mol/L硫酸铜溶液- 0.01mol/L牛血清白蛋白溶液四、实验步骤1. 准备实验试剂：分别配制0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L硫酸铜溶液和0.01mol/L牛血清白蛋白溶液。
2. 配制蛋白质溶液：取一支试管，加入2ml牛血清白蛋白溶液，再加入2ml0.1mol/L氢氧化钠溶液，混匀。
3. 加入蛋白酶：向上述溶液中加入适量的蛋白酶，使其浓度为0.1mg/ml。
4. 水解反应：将试管放入水浴锅中，在37℃下进行水解反应。
每隔一定时间取出试管，观察蛋白质溶液的澄清程度。
5. 测定氨基酸含量：在实验结束后，用酶标仪测定蛋白质溶液中的氨基酸含量。
五、实验结果与分析1. 观察现象：随着水解时间的延长，蛋白质溶液的澄清程度逐渐增加，表明蛋白质正在被水解。
2. 氨基酸含量测定：实验结束后，用酶标仪测定蛋白质溶液中的氨基酸含量。
结果显示，随着水解时间的延长，氨基酸含量逐渐增加，表明蛋白质正在被分解成氨基酸。
六、实验结论1. 蛋白酶可以催化蛋白质的水解，将蛋白质分解成氨基酸。
2. 蛋白质的水解过程与水解时间有关，水解时间越长，蛋白质分解程度越高。
胃蛋白酶最佳酶活条件
胃蛋白酶最佳酶活条件
胃蛋白酶是一种在胃中分泌的消化酶，它能够催化蛋白质的水解反应。
为了获得最佳的胃蛋白酶酶活，以下是需要注意的条件：
1. pH值：胃酸中的pH值约为1.5-2，胃蛋白酶的最适pH值在
2.5-3之间，因此，在酶活测定或使用中，需要将pH控制在这个范围内。
2. 温度：胃蛋白酶的最适温度为37℃，因此，在使用胃蛋白酶时，需要将反应体系保持在37℃下。
3. 底物浓度：在适当的底物浓度下，胃蛋白酶的酶活最佳。
一般来说，底物浓度为0.1-0.5%时，酶活最高。
4. 酶底物比：酶底物比也会影响胃蛋白酶的酶活。
在适当的酶底物比下，酶活最佳。
一般来说，酶底物比为1:50-1:100时，酶活最高。
5. 反应时间：反应时间对于酶活也有影响。
在一定的反应时间内，酶活会随着时间的延长而增加。
一般来说，反应时间为30-60分钟时，酶活最高。
综上所述，要想获得最佳的胃蛋白酶酶活，需要在适当的pH值、温度、底物浓度、酶底物比和反应时间下进行操作。
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机体或单个细胞的所有这些化学反应，基本上是在催化剂作用下完成的。
酶是人体内新陈代谢的催化剂，只有酶存在，人体内才能进行各项生化反应。
人体内酶越多，越完整，其生命就越健康。
当人体内没有了活性酶，生命也就结束。
人类的疾病，大多数均与酶缺乏或合成障碍有关。
2、酶的生物学功能在生物体内，酶发挥着非常广泛的功能，具体功能如下：（1）信号转导和细胞活动的调控都离不开酶。
特别是激酶和磷酸酶的参与。
（2）酶也能产生运动。
通过催化肌球蛋白上ATP的水解产生肌肉收缩，并且能够作为细胞骨架的一部分参与运送胞内物质。
（3）参与在动物消化系统的工作。
以淀粉酶和蛋白酶为代表的一些酶可以将进入消化道的大分子（淀粉和蛋白质）降解为小分子，以便于肠道吸收。
淀粉不能被肠道直接吸收，而酶可以将淀粉水解为麦芽糖或更进一步水解为葡萄糖等肠道可以吸收的小分子。
不同的酶分解不同的食物底物。
（4）在代谢途径中，多个酶以特定的顺序发挥功能：前一个酶的产物是后一个酶的底物；每个酶催化反应后，产物被传递到另一个酶。
有些情况下，不同的酶可以平行地催化同一个反应，从而允许进行更为复杂的调控：比如一个酶可以以较低的活性持续地催化该反应，而另一个酶在被诱导后可以较高的活性进行催化。
酶的存在确定了整个代谢按正确的途径进行；而一旦没有酶的存在，代谢既不能按所需步骤进行，也无法以足够的速度完成合成以满足细胞的需要。
实际上如果没有酶，代谢途径，如糖酵解，无法独立进行。
例如，葡萄糖可以直接与ATP反应使得其一个或多个碳原子被磷酸化；在没有酶的催化时，这个反应进行得非常缓慢以致可以忽略；而一旦加入己糖激酶，在6位上的碳原子的磷酸化反应获得极大加速，虽然其他碳原子的磷酸化反应也在缓慢进行，但在一段时间后检测可以发现，绝大多数产物为葡萄糖-6-磷酸。
于是每个细胞就可以通过这样一套功能性酶来完成代谢途径的整个反应网络。
3、酶的分类酶可分为二类，第一类是所谓的单纯酶，其催化活性仅由酶蛋白提供；第二类称为结合酶，除了蛋白质外，还需含有其他成分才呈现催化活性。
这些成分包括无机离子，Fe卄、Zn卄.Mn卄等或有机化合物，如硫胺素焦磷酸、黄素腺嘌呤二核苷酸等。
这些化学组分称为辅助因子，这类化合物称为辅酶。
这类酶也称为全酶。
按国际生化会的规定，将现已分离得到的2000多种酶按所催化的反应类型分类，可分为以下六种。
(1)氧化还原酶用于催化氧化-还原反应和加氧反应、脱氢反应，如葡萄糖氧化酶等。
(2)水解酶用于催化水解反应，包括酯、酰胺、肽和其他含C一键的化合物以及酸酐和糖甙等。
如淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶、果胶酶、核糖核酸酶及纤维素酶等。
(3)异构酶用于催化多种类型的异构化反应。
、如双键位移、顺反异构和消旋化反应。
如葡萄糖异构酶等。
(4)裂解酶用于催化C一C、C一0、C一N键裂解反应。
如脱羧酶等。
(5)连接酶也称为合成酶。
用于催化形成C一C、C一0、C一N键以及磷酸酯键。
这类酶一般指有腺苷三磷酸(ATP)参加的合成反应，关系着许多重要生命物质的合成、，如蛋白质、核酸等。
4、蛋白酶4.1蛋白酶的基本信息中文名称:蛋白酶(枯草杆菌)中文别名:蛋白酶A.S1398;枯草溶菌素;蛋白酶2709;蛋白酶A.S1398;英文名称:bacillopeptidaseb4.2蛋白酶的定义蛋白酶又称蛋白水解酶，是催化肽键水解的一类酶。
其参与了生物体的多种生物过程。
它们不仅能催化底物水解，更能调节蛋白质的定位与活性，调节蛋白质与蛋白质的相互作用，参与胞内信号传导以及新的生物活性分子的生成。
4.3蛋白酶的分类（1）按其水解多肽的方式，可以将其分为内肽酶和外肽酶两类。
内肽酶将蛋白质分子内部切断，形成分子量较小的短肽。
外肽酶从蛋白质分子的游离氨基或羧基的末端逐个将肽键水解，而游离出氨基酸，前者为氨基肽酶后者为羧基肽酶。
（2）按活性中心可将蛋白酶分为四类:丝氨酸蛋白酶、天门冬氨酸蛋白酶、半胱氨酸蛋白酶、金属蛋白酶。
（4）按其反应的最适pH值，分为酸性蛋白酶、中性蛋白酶和碱性蛋白酶。
4.4蛋白酶的应用(1)蛋白酶用于洗涤剂。
(2)蛋白酶用于制革工业。
(3)蛋白酶在裘皮工业上的应用。
(4)蛋白酶用于明胶工业。
(5)蛋白酶用于丝绸脱胶。
(6)蛋白酶在食品工业上的应用。
5、蛋白酶催化蛋白质水解机理5.1酶与底物间的作用力在酶催化过程中，酶与底物之间普遍存在着三种力。
即离子键、氢气和范德华力。
离子道指的是底物上的一个带电荷的基团与酶上一种带相反电荷的基团间的静电作用。
如带负电荷的底物能与带正电荷的精氨酸或赖氨酸残基上带正电荷的侧链形成离子健。
氢键则存在于底物和酶蛋白的两个负电性较大的原子之间。
范德华力指两个原子相间0.3-0.4nm 的普遍存在的一种非专一性的吸引力。
尽管这种力很小，但对于以水溶液为介质的酶催化反应来说，却是十分重要的。
5.2酶催化的基元反应酶催化反应可以分为广义酸碱催化、共价催化和金属离子催化几类。
在酶催化过程中有的酶是作为一个质子供与体或质子受体促进反应速度的，称为广义酸碱催化。
如羰基加成为酮基和烯醇的互变异构、酯的水解和氨解等反应就属于广义的酸碱催化反应。
当酶与底物形成的酶-底物共价化合物(或复合物)是由酶上带有亲核电子进攻底物形成时，称为亲核催化；反之，由酶上带有亲电基团进攻底物形成时，则称为亲电催化。
胰凝乳蛋白酶是通过亲核机理实现水解肽健的过程，而以磷酸吡哆醛为辅酶的天门冬氨酸基转移酶、丙氨酸消旋酶则是通过亲电机理进行的。
以金属离子为辅酶的酶催化剂，金属离子参与催化的作用与酸相似。
此外金属离子有络合效应，可将底物固定到酶上。
第一步、多肽碎片(底物)被酶特殊部分以氢键、静电引力、非极性基团作用等方式固定。
这些部位还有其催化作用的氨基酸侧链。
第二步、底物Gly基羰基取代原本含Zn2+的活性中心的配体水分子、羰基向中心与底物羧基成盐、羟基与底物肽键-NH-形成氢键固定、减弱N-C间电子云密度。
第三步、配位后活化的羰基受到侧基羧基的亲核进攻，肽键断裂，从附近羟基取得氢成氨基酸。
侧基羧基形成混酐，水解。
第四步、水解产物脱离。
6、酶催化反应的特点6．1降低活化自由能从本质上讲，酶催化同化学催化一样，是通过改变反应机理起降低活化自由能的作用。
在韭催化条件下进行的化学反应，反应物一般都要越过一个较高的能峰，才能完成反应，如果反应物没有足够的内部能量，使其跃迁到这个能峰，反应就无法进行。
采用化学催化剂催化反应进行时，由于催化剂能与反应物(底物)或产物形成某种过渡状态，从而改变反应途径，降低反应所需的活化自由能。
酶催化同化学催化一样，只降低从反应物到过渡状态所需要的活化自由能，但不改变反应中总的自由能。
催化剂之所以能加速反应，是由于其巨大的表面使反应分子S接触时键受扭曲降低化学反应的能垒水平，从而加速反应的速度。
酶分子的特点在于它具有高度特异的接触点微结构，能够定性、定位、定向地扭曲底物分子的某一个化学键，从而大大降低能量高度。
与化学催化剂相比，酶催化剂的催化效率要高6～15个数量级。
6.2加快反应速度酶催化反应的速度是非酶催化过程的6-15个数量级。
加速酶催化反应过程的原因有以下几个方面:(1)反应的邻近效应和定向效应在通常情况下，对于一个双分子反应，反应物A.B是靠在稀溶液中两个分子随机碰撞而发生反应，如果改用酶催化，则可以通过结合部位把两个底物结合在活性中心上，彼此靠近，并使其有一定的取向。
这样就把一个分子间的反应变成了一个近似的分子内反应，由于底物与酶的多点结合，大大降低了活化能，因而在热力学上也是有利的，从而加速了反应的进行。
(2)多元催化在酶催化过程中通常酶的各个基团分别发挥不同的催化作用，同时进行多个基元反应。
多元催化相互配合并行，从而加速了酶催化反应速度。
(3)微环境一般地，酶蛋白分子内部是一个非极性占优势的区域，侧链残基接近于烃类，而分子的表面则是极性占优势区。
但这个表面是无规的，不均一的，由于酶分子表面是镶嵌式的，各点有差别，可能存在极性区、非极性区和强极性区，因而酶分子表面存在不同的微环境。
(4)酶和底物的诱导契合及底物的变形当酶和底物结合时，酶蛋白发生扭曲使酶的构象产生一定的的变化，让催化基处于被作用键的恰当位置，即酶被激化，产生活性；另二方面。
酶和底物的结合，还可以使底物分子中的敏感健发生变形(或产生张力)，促使敏感键更易于断裂，加速了反应速度。
6.3酶催化反应的专一性（1）结构专一性:表现为键专一性、基团专一性的绝对专一性。
健专一性的酶、要求作用于一定的键，对键两端的基团无严格的要求。
这是一种相对专一性，对底物的要求最低。
具有基团专一性的酶，不仅对酶作用的健有一定的要求，对所催化的键一侧的基。
团也有所选择。
而绝对专一性的酶只能作用于一种底物，脲酶就是这种酶的一个例子，它只能催化尿素的水解反应。
（2）立体化学专一性：立体化学专一性是从酶催化底物的主体化学性质来考虑的一种专一性。
又分为光化学异构专一性和几何异构专一性二个方面。
当酶催化反应的底物中具有旋光异构体(即底物分子中含有手性碳原子时，酶只选择性地催化其中一种对映体，而对另一种对映体无催化作用。
具有几何异构专一性的酶，只催化底物中某一种立体结构的物质，而对其几何异构体不发生催化作用。
酶的结构专一性和几何专一性决定了酶催化反应过程的高选择性的特点。