生物化学 第3章 酶
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第三章 生物化学课件 酶与辅酶
发展史
(1)酶是蛋白质: 1926年,James Summer由刀豆制出脲酶结晶确立 酶是蛋白质的观念，其具有蛋白质的一切性质。 (2)核酶的发现： 1981～1982年，Thomas R.Cech实验发现有催化 活性的天然RNA—Ribozyme。
酶催化进行的反应——酶促反应 底物、产物(P50)
能 量 水 平
E1
ES
E2
E+S
G
途径进行，降低反应所
需活化能，所以能加快 反应速度。
P+ E
反应过程
中间产（络合）物学说
• 第一步是酶与底物形成酶－底物中间复合 物。当底物分子在酶作用下发生化学变化 后，中间复合物再分解成产物和酶。 E + S ==== E-S P + E • 许多实验事实证明了E－S复合物的存在。E －S复合物形成的速率与酶和底物的性质有 关。 • （中间产物很不稳定，存在时间非常短暂）
酶专一性的“诱导契合学说”
三、 酶高效催化的因素
(1)临近效应、定向效应： 在酶促反应中，底物分子结合到酶的活性中心，一方面底 物在酶活性中心的有效浓度大大增加，有利于提高反应速 度； 另一方面，由于活性中心的立体结构和相关基团的诱导和 定向作用，使底物分子中参与反应的基团相互接近，并被 严格定向定位，使酶促反应具有高效率和专一性特点。 (2)“张力”和“形变” ： 底物与酶结合诱导酶的分子构象变化，变化的酶分子又使 底物分子的敏感键产生“张力”甚至“形变” ，从而促 使酶－底物中间产物进入过渡态。
消化道内几种蛋白酶的专一性
氨肽酶
（芳香） （硷性）
羧肽酶 羧肽酶
（丙）
胰凝乳 蛋白酶
胃蛋白酶
弹性蛋白酶 胰蛋白酶
生物化学第三章 酶
（四）酶的比活力（比活性） • 酶的比活力是指每单位质量样品中的酶 活力，即每毫克酶蛋白中所含的活力单 位数或每千克酶蛋白中所含的Kat数。
比活力=
酶活力单位数 酶蛋白质量（mg）
• 比活力是表示酶制剂纯度的一个重要指 标，对同一种酶而言，酶的比活力越高， 纯度越高。
七、酶促反应动力学
• 酶促反应动力学主要研究酶催化的反 应速度及影响反应速度的各种因素。 • 在探讨各种因素对酶促反应速度的影 响时，通常测定其初始速度来代表酶
单纯酶 酶→ 结合酶（全酶）→ 辅助因子→ 酶蛋白 辅酶 辅基 金属离子
●
●酶蛋白与辅助因子单独存在时均无催化活性，二 者只有结合成完整的分子时，才具有催化活性。 ●一种酶蛋白只与一种辅酶结合，组成一种全酶， 催化一种或一类底物进行某种化学反应。 ●一种辅酶可以和多种酶蛋白结合，组成多种全酶， 分别催化不同底物进行同一类反应。
（三） 诱导契合学说-关于酶作用专一性的假说 ●1890年，Emil Fischer提出“锁钥学说” ：底 物的结构和酶活性部位的结构非常吻合，就象 锁和钥匙一样，这样它们就能紧密结合形成中 间产物。
底物
+
酶
酶 –底物复合物
●1958年，Koshland提出“诱导契合学说”： 酶活性部位的结构与底物的结构并不特别 吻合，但活性部位具有一定的柔性，当底 物与酶接近时，可以诱导酶活性中心的构 象发生改 变，使之 成为能与 底物分子 密切结合 的构象 。
促反应速度，即底物转化量 <5% 时的
反应速度。
（一）酶浓度对反应速度的影响 • 当反应系统中底物的浓度足够大时， 酶促反应速度与酶浓度成正比，即 ν =k[E]。
(二) 底物浓度对反应速度的影响
生物化学I 第三章 酶学
根据国际生化协会酶命名委员会的规定，每一个酶都用 四个打点隔开的数字编号，编号前冠以EC（酶学委员会缩 写），四个数字依次表示该酶应属的大类、亚类、亚亚类 及酶的顺序号，这种编码一种酶的四个数字即是酶的标码。
例如：EC1.1.1.27（乳酸脱氢酶） 酶
乳酸：NAD＋氧化还原
u u u u
第一大类 氧化还原酶 第一亚类 —CHOH被氧化 第一亚亚类 氢受体为NAD+ 排序 顺序号为27
4. 1878年， Kü hne赋予酶统一的名称 “Enzyme”， 其意思为“在酵母中”。
Enzyme 酶
德国生物化学家
5. 1930~1936年，Northrop和Kunitz先后得到了胃蛋 白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶结晶，并用相应方法 证ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ酶是蛋白质。
为此， Northrop和Kunitz于1949年共同 获得诺贝尔奖。
（1）旋光异构专一性：
（2）顺反异构专一性：
例如：不同的酶有不同的活性中心，故对底物有严格的特异性。例如乳 酸脱氢酶是具有立体异构特异性的酶，它能催化乳酸脱氢生成丙酮酸 的可逆反应：
A、B、C分别为LDH活性中心的三个功能基团
消化道内几种蛋白酶的专一性
氨肽酶
（芳香） （硷性）
羧肽酶 羧肽酶
（丙）
Ser
His 活性中心重要基团: His57 , Asp102 , Ser195
Asp
（4）酶的活性中心与底物形状不是正好互补的。
（5）酶的活性中心是位于酶分子表面的一个裂 缝（Crevice)内。
（6）底物通过次级键较弱的作用力与酶分子结 合，这些次级键为：氢键、离子键（盐键）、 范德华力和疏水相互作用。 （7）酶的活性中心具有柔性或可运动性。
生物化学 第3章 酶
生物化学第3章酶生物化学第3章酶第3章酶自学建议1.掌握酶及所有相关的概念、酶的结构与功能的关系、酶的工作原理、酶促反应动力学特点、意义及应用。
2.熟识酶的分子共同组成与酶的调节。
3.了解酶的分类与命名及酶与医学的关系。
基本知识点酶是对其特异底物起高效催化作用的蛋白质。
单纯酶是仅由氨基酸残基组成的蛋白质，融合酶除所含蛋白质部分外，还所含非蛋白质辅助因子。
辅助因子就是金属离子或小分子有机化合物，后者称作辅酶，其中与酶蛋白共价紧密结合的辅酶又称辅基。
酶分子中一些在一级结构上可能相距很远的必需基团，在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。
同工酶就是指催化剂相同化学反应，酶蛋白的分子结构、化学性质乃至免疫学性质相同的一组酶，就是由相同基因编码的多肽链，或同一基因mRNA分解成的相同mrna所译者的相同多肽链共同组成的蛋白质。
酶促反应具有高效率、高度特异性和可调节性。
酶与底物诱导契合形成酶-底物复合物，通过邻近效应、定向排列、表面效应使底物容易转变成过渡态。
酶通过多元催化发挥高效催化作用。
酶促反应动力学研究影响酶促反应速率及其影响因素，后者包括底物浓度、酶浓度、温度、ph、抑制剂和激活剂等。
底物浓度对反应速率的影响可用米氏方程表示。
v?vmax[s]km?[s]其中，km为米氏常数，其值等同于反应速率为最小反应速率一半时的底物浓度，具备关键意义。
vmax和km需用米氏方程的双倒数作图去求得。
酶在拉沙泰格赖厄县ph和拉沙泰格赖厄县温度时催化活性最低，但拉沙泰格赖厄县ph和拉沙泰格赖厄县温度不是酶的特征性常数，受到许多因素的影响。
酶的抑制作用包含不可逆遏制与对称遏制两种。
对称遏制中，竞争抑制作用的表观km值减小，vmax维持不变；非竞争抑制作用的km值维持不变，vmax增大，反竞争抑制作用的km值与vmax均增大。
在机体内酶活性与含量的调节是代谢调节的重要途径。
生物化学试题及答案(3)
生物化学试题及答案(3)第三章酶【测试题】一、名词解释1．酶13．最适pH2．固定化酶14．不可逆性抑制3．同工酶15．可逆性抑制4．酶的特异性16．激活剂5．酶的活性中心17．抑制剂6．酶原及酶原激活18．核酶7．抗体酶19．变构酶8．活化能20．酶的共价修饰9．诱导契合假说21．酶的Vma某10．初速度22．结合酶11．Km值23．酶活力12．最适温度24．比活力二、填空题25．酶是由产生的对特异底物起高效催化作用的26．酶加速反应的机制是通过降低反应的，而不改变反应的27．结合酶，其蛋白质部分称，非蛋白质部分称，二者结合其复合物称28．酶活性中心与底物相结合那些基团称，而起催化作用的那些基团称29．当Km值近似ES的解离常数KS时，Km值可用来表示酶对底物的30．酶的特异性包括特异性，特异性和特异性。
31．米曼二氏根据中间产物学说推导出V与[S]的数学方程式简称为，式中的..为米氏常数，它的值等于酶促反应速度达到一半时的32．在其它因素不变的情况下，[S]对酶促反应V作图呈线，双倒数作图呈线，而变构酶的动力学曲线呈型。
33．可逆性抑制是指抑制剂与酶进行结合影响酶的反应速度，抑制剂与酶的活性中心结合，抑制剂与酶的活性中心外的必需基团结合。
34．反竞争性抑制剂使酶对底物表观Km，Vma某35．无活性状态的酶的前身物称为，在一定条件下转变成有活性酶的过程称其实质是的形成和暴露过程。
36．丙二酸是酶的抑制剂，增加底物浓度可抑制。
37、同工酶是指催化化学反应，而酶蛋白分子结构、理化性质及免疫学性质的一组酶。
38．辅酶与辅基的区别在于前者与酶蛋白，后者与酶蛋白39．肌酸激酶的亚基分型和型。
40．最适温度酶的特征性常数，它与反应时间有关，当反应时间延长时，最适温度可以41．某些酶以形式分泌，不仅可保护本身不受酶的水解破坏，而且可输送到特定的部位与环境转变成发挥其催化作用。
42．不可逆抑制剂常与酶以键相结合使酶失活。
《生物化学》第三章 酶化学与辅酶及答案
C．酶原是普通的蛋白质
D．缺乏辅酶或辅基
E．是已经变性的蛋白质
3．磺胺类药物的类似物是：
A．四氢叶酸B．二氢叶酸C．对氨基苯甲酸D．叶酸E．嘧啶
4．关于酶活性中心的叙述，哪项不正确？
A．酶与底物接触只限于酶分子上与酶活性密切有关的较小区域
B．必需基团可位于活性中心之内，也可位于活性中心之外
C．一般来说，总是多肽链的一级结构上相邻的几个氨基酸的残基相对集中，形成酶的活性中心
（6）合成酶类：催化两分子底物合成为一分子化合物，同时偶联有ATP的磷酸键断裂释能的酶类。
3．金属辅助因子的作用是多方面的，主要是以下几方面：
（1）作为酶活性中心的催化基团参与催化反应、传递电子。
（2）作为连接酶与底物的桥梁，便于酶与底物起作用
（3）稳定酶的构象
（4）中和阴离子，降低反应中的静电斥力。
7．L-精氨酸只能催化L-精氨酸的水解反应，对D-精氨酸则无作用，这是因为该酶具有_________专一性。
8．酶所催化的反应称________，酶所具有的催化能力称_________。
9．参与琥珀酸脱氢生成延胡索酸反应的辅酶是。
10．生物素是的辅酶，其作用是。
三、判断题
1. 按照国际系统分类法，柠檬酸合酶应属裂解酶类。
C．一种辅助因子只能与一种酶蛋白结合成一种全酶
D．酶蛋白决定结合酶蛋白反应的专一性
E．辅助因子直接参加反应
7．如果有一酶促反应其〔8〕=1/2Km，则v值应等于多少Vmax？
A．0.25 B．0.33 C．0.50 D．0.67 E．0.75
8．有机磷杀虫剂对胆碱酯酶的抑制作用属于：
A．可逆性抑制作用
2．4倍9倍
3．不同也不同酶的最适底物
D．缺乏辅酶或辅基
E．是已经变性的蛋白质
3．磺胺类药物的类似物是：
A．四氢叶酸B．二氢叶酸C．对氨基苯甲酸D．叶酸E．嘧啶
4．关于酶活性中心的叙述，哪项不正确？
A．酶与底物接触只限于酶分子上与酶活性密切有关的较小区域
B．必需基团可位于活性中心之内，也可位于活性中心之外
C．一般来说，总是多肽链的一级结构上相邻的几个氨基酸的残基相对集中，形成酶的活性中心
（6）合成酶类：催化两分子底物合成为一分子化合物，同时偶联有ATP的磷酸键断裂释能的酶类。
3．金属辅助因子的作用是多方面的，主要是以下几方面：
（1）作为酶活性中心的催化基团参与催化反应、传递电子。
（2）作为连接酶与底物的桥梁，便于酶与底物起作用
（3）稳定酶的构象
（4）中和阴离子，降低反应中的静电斥力。
7．L-精氨酸只能催化L-精氨酸的水解反应，对D-精氨酸则无作用，这是因为该酶具有_________专一性。
8．酶所催化的反应称________，酶所具有的催化能力称_________。
9．参与琥珀酸脱氢生成延胡索酸反应的辅酶是。
10．生物素是的辅酶，其作用是。
三、判断题
1. 按照国际系统分类法，柠檬酸合酶应属裂解酶类。
C．一种辅助因子只能与一种酶蛋白结合成一种全酶
D．酶蛋白决定结合酶蛋白反应的专一性
E．辅助因子直接参加反应
7．如果有一酶促反应其〔8〕=1/2Km，则v值应等于多少Vmax？
A．0.25 B．0.33 C．0.50 D．0.67 E．0.75
8．有机磷杀虫剂对胆碱酯酶的抑制作用属于：
A．可逆性抑制作用
2．4倍9倍
3．不同也不同酶的最适底物
生物化学03第三章 酶
三、 酶的命名与分类
(一)酶的命名
1.习惯命名法——推荐名称
通常以酶催化的底物、反应的性质以及酶的来源命名。 (1) 依据酶所催化的底物命名，如淀粉酶等。 (2) 依据催化反应类型命名，如脱氢酶、转氨酶等。 (3) 综合上述两项原则命名，如乳酸脱氢酶等。 2. 系统命名法——系统名称 规定各种酶名称要明确标示酶的底物与反应类型，如 果一种酶催化两个底物，应在酶系统名称中同时写入 两种底物的名称，用“：”把它们分开，如果底物之 一是水，则水可省略不写。
底物
反应总能量改变
产物 应 过 程
酶促反应活化能的改变
反
一、酶的活性中心(active center)
(一)什么是活性中心（活性部位）
指在整个酶分子中，只有一小部分区域 的aa残基参与对底物的结合和催化作用，这
些特异的aa残基比较集中的区域称为酶的活
性中心或称活性部位。
(二)酶活性中心的组成
结合部位：酶分子中与结合底物有关的部位。
1. 结合酶的酶蛋白与辅助因子协同作用才能发挥 催化作用。
酶蛋白
(无催化活性)
+ 辅助因子
(无催化活性)
全酶
(有催化活性)
2.全酶各部分在催化反应中的作用
(1)酶蛋白决定反应的特异性。 (2)辅助因子决定反应的种类与性质。
3.辅酶：属于有机分子类型的辅因子；辅酶又可
分为一般的辅酶和辅基两类（按其与酶蛋白结合
酶的调节部位可以与某些化合物可逆地非共价结 合，使酶发生结构的改变，进而改变酶的催化活性， 这种酶活性的调节方式称~。
别构酶：多为寡聚酶
正效应物（别构激活剂） 负效应物（别构抑制剂）
效应物（别构效应剂） （多为小分子化合物）
第三章 酶
2H+
FMN FMN(黄素单核苷酸)和 FAD
FAD(黄素腺嘌呤二核苷
酸)是脱氢酶的辅酶，运 输氢原子(质子)。
3．维生素B3(泛酸)
CH3 ︳ HO—CH2—C—CH—C—NH—CH2—CH2—C—OH ︳ ︳ ‖ ‖ CH3OH O O
B3是辅酶A(CoA)的组成成分， CoA是生物体内转酰基酶的辅
酶 、 核酶(脱氧核酶)
第一节
酶的分子结构与功能
The Molecular Structure and Function of Enzyme
一、辅助因子 二、酶的活性中心
三、同工酶
酶的不同形式
单体酶(monomeric enzyme)：仅具有三级结构的酶。 寡聚酶(oligomeric enzyme)：由多个相同或不同亚基以非共价 键连接组成的酶。
（一）B族维生素
1．维生素B1(硫胺素thiamine)
噻唑环
TPP(焦磷酸硫胺素)
辅酶TPP含维生素B1，主要功能是转移醛基。
2．维生素B2(核黄素 riboflavin)
OH CH 2 CH H 3C H 3C N N O N O NH OH CH OH CH CH 2OH
维生素B2是FMN和FAD的组成成分。
活性中心内的必需基团 结合基团(binding group)：与底物相结合
催化基团(catalytic group)：催化底物转变成产物
活性中心外的必需基团 位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间构象 和（或）作为调节剂的结合部位所必需。
底物
活性中心以外 的必需基团
催化基团
结合基团
活性中心
溶菌酶的活性中心
第3章
酶
生物化学：第三章 酶学
为Tyr 248 为Arg 145
Zn
为Glu 270 为底物
R
R R
A.非差 示标记
差 示 标 记 法 图 解
B. 差示 标记
(底物)
R
R
R
Hale Waihona Puke R*RR*
亲和标记法
根据酶与底物特异结合的性质，设计或合成一种含有反应基团的底物类似
物作为活性部位基团的标记试剂。这种试剂象底物一样进入活性部位，接
近结合位点，并以其活泼的化学基团与活性部位的某一基团共价结合，而 指示出酶活性部位的特征。
“锁钥学说”
(lock and key thoery)：
Fischer， (1890）：酶 的活性中心 结构与底物 的结构互相 吻合，紧密 结合成中间 络合物。
诱导嵌合学说 (induced-fit hypothesis)： Koshland，(1958）： 酶活性中心的结构有 一定的柔性，当底物 （激活剂或抑制剂） 与酶分子结合时，酶 蛋白的构象发生了有 利于与底物结合的变 化，使反应所需的催 化基团和结合基团正 确地排列和定向，转 入有效的作用位置， 这样才能使酶与底物 完全吻合，结合成中 间产物。
当ΔG＜0，反应能自发进行。 活化能：分子由常态转变为活化状态所需的能量。 是指在一定温度下，1mol 反应物全部进入活化 状态所需的自由能。
化学反应要能够 发生，关键的是反应 体系中的分子必须分 子处于活化状态，活 化分子比一般分子多 含的能量就称为活化 能。反应体系中活化 分子越多，反应就越 快。增加反应体系的 活化分子数有两条途 径:一是向反应体系 中加入能量 ，另一 途径是降低反应活化 能。酶的作用就在于 降低化学反应活化能。
活酶的专一性研究 酶分子的化学修饰：差示标记法，亲和标记法 X-射线衍射法
人民卫生出版社《生物化学》第三章 酶与酶促反应
➢ 金属激活酶： 金属离子为酶的活性所必需， 但与酶的结合不甚紧密。 （己糖激酶）
部分辅酶/辅基在催化中的作用
辅酶或辅基 NAD+或NADP+
FMN或FAD TPP
磷酸吡哆醛 辅酶A 生物素
四氢叶酸 甲基钴胺素/5'-脱氧腺苷钴胺素
转移的基团 氢原子和电子 氢原子和电子
醛基 氨基 酰基 CO2 一碳单位 甲基/相邻碳原子上氢原子、烷基、 羧基的互换
的空间构象所必需。
活性中心以外 的必需基团
结合基团
底物 催化基团
活性中心
溶菌酶的活性中心
* 谷氨酸35和天冬氨酸 52是催化基团；
* 色氨酸62和83、天冬 氨酸101和色氨酸108是 结合基团；
* A~F为底物多糖链的 糖基，位于酶的活性中 心形成的裂隙中。
三、同工酶催化相同的化学反应
同工酶 (isoenzyme)是指催化相同的化学反应，而酶蛋白 的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
辅基 (prosthetic group): 与酶蛋白结合紧密（共价键），不能用透析或超 滤的方法除去。
常见的辅助因子：
小分子有机化合物： 多是B族维生素或其衍生物，在反应中起转运
载体的作用，传递电子、质子或其它基团。P56
金属离子： ➢ 金属酶：金属离子与酶结合紧密，提取过程 中不易丢失。（羧肽酶）
同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的 不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构 具有不同的代谢特征。这为同工酶用来诊断不同器官的疾病提供 了理论依据。
三、同工酶催化相同的化学反应
举例：乳酸脱氢酶(LDH1～ LDH5)
乳酸
丙酮酸
部分辅酶/辅基在催化中的作用
辅酶或辅基 NAD+或NADP+
FMN或FAD TPP
磷酸吡哆醛 辅酶A 生物素
四氢叶酸 甲基钴胺素/5'-脱氧腺苷钴胺素
转移的基团 氢原子和电子 氢原子和电子
醛基 氨基 酰基 CO2 一碳单位 甲基/相邻碳原子上氢原子、烷基、 羧基的互换
的空间构象所必需。
活性中心以外 的必需基团
结合基团
底物 催化基团
活性中心
溶菌酶的活性中心
* 谷氨酸35和天冬氨酸 52是催化基团；
* 色氨酸62和83、天冬 氨酸101和色氨酸108是 结合基团；
* A~F为底物多糖链的 糖基，位于酶的活性中 心形成的裂隙中。
三、同工酶催化相同的化学反应
同工酶 (isoenzyme)是指催化相同的化学反应，而酶蛋白 的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
辅基 (prosthetic group): 与酶蛋白结合紧密（共价键），不能用透析或超 滤的方法除去。
常见的辅助因子：
小分子有机化合物： 多是B族维生素或其衍生物，在反应中起转运
载体的作用，传递电子、质子或其它基团。P56
金属离子： ➢ 金属酶：金属离子与酶结合紧密，提取过程 中不易丢失。（羧肽酶）
同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的 不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构 具有不同的代谢特征。这为同工酶用来诊断不同器官的疾病提供 了理论依据。
三、同工酶催化相同的化学反应
举例：乳酸脱氢酶(LDH1～ LDH5)
乳酸
丙酮酸
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M M
LDH4 (HM3)
M M
LDH5 (M4)
乳酸脱氢酶的同工酶
19:46
人体各组织器官中LDH同工酶分布
同 工 酶 百 分 比
组织器官
心肌 肾 肝 骨骼肌 血清
LDH1 67
52
LDH2 29
28
LDH3 4
16
LDH4 <1
4
LDH5 <1
<1
2
4 27
4
7 38
11
21 22
27
27 9
19:46
几个名词：
酶所催化的化学反应——酶促反应； 反应物——底物(S)； 生成物——产物(P)；
酶所具有的催化能力——酶活性；
酶丧失它的活性——酶失活。
19:46
第一节 酶的结构与功能
19:46
一、酶的分子组成
根据酶蛋白的分子特点，可以将酶分为：
单体酶:
仅具有三级结构
1、酶的活性中心 指酶分子结构中能与底物结合，并 使底物转化为产物的具有特定空间结 构的区域。对结合酶来说辅助因子也
参与酶活性中心的构成。
19:46
2、酶的必需基团
在酶分子中一些与酶的活性密切相关
的化学基团称为酶的必需基团。
19:46
酶活性中心是 酶分子中具有三 维结构的区域， 或为裂缝，或为 凹陷，深入到酶 分子内部
19:46
第 3 章
酶
Enzyme
19:46
学习目标
1.酶、核酶、脱氧核酶的定义？ 2.什么是酶促反应？ 3.单体酶、寡聚酶、单纯酶、结合酶的定义？ 4.辅助因子、辅酶、辅基的定义？ 5.金属离子的作用？ 6.酶的活性中心的定义？ 7.酶原的定义？酶原的激活的定义及实质？ 8.同工酶的定义？临床用途？变构酶的定义？
Km值与酶的结构、底物和反应环境（如温度、PH、离子 强度）有关，而与酶的浓度无关。
19:46
二、酶浓度对反应速度的影响
•
当 [S] ＞ ＞ [E] ， 酶可被底物饱和
V
当[S]>>[E]时
的情况下，反应
速度与酶浓度成
正比。
0
[E]
酶浓度对反应速度的影响
19:46
三、温度对反应速度的影响
酶
2.0
19:46
3.反竞争性抑制
反应模式
E+S
ES E+P + I ESI
苯丙氨酸对胎盘型 碱性磷酸酶的抑制 属于反竞争性抑制。
19:46
第5节 酶与医学的关系
19:46
酶与疾病的发生
酶与疾病的诊断 酶作为药物
19:46
酶在医学上的其它应用
举例： 抗体酶
固定化酶
19:46
结 束
酶原激活的机理 酶 原 在特定条件下 一个或几个特定的肽键断裂，水解 掉一个或几个短肽
分子构象发生改变 形成或暴露出酶的活性中心
19:46
酶原激活的生理意义
避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使
酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内
代谢正常进行。
有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要时，
寡聚酶：具有四级结构
19:46
根据酶的分子组成分为：
单纯酶 酶 结合酶
（全酶）
金属离子 酶蛋白 辅助因子 按结合程度
成份 小分子（维生素）
辅酶
辅基
全酶 = 酶蛋白 + 辅助因子
19:46
全酶分子中各部分作用
酶蛋白：决定反应的特异性 辅助因子：决定反应的性质和反应类型
19:46
二、酶的活性中心
磺胺药与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶
二氢蝶呤啶 ＋ 对氨基苯甲酸 ＋ 谷氨酸 二氢叶酸 合成酶 二氢叶酸
H 2N COOH
H2N
SO2NHR
磺胺类药物
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2.
非竞争性抑制
E+S ES E+P
反应模式
+ I
EI+S
+ I
EIS
毒毛花苷是细胞膜上Na-K-ATP酶的强烈 抑制剂，与利尿和强心作用有关。
构调节，酶就叫变构酶。
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第二节 酶促反应的特点与机制
与一般催化剂的共性
1.可大大加快反应速度，但不能改变反应 的平衡常数。 2只能催化热力学上允许的化学反应。 3.在化学反应前后其本身没有质与量的改 变。
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（一）高度的催化效率
例如：反应2H2O2→2H2O+O2
1mol H2O2酶能催化5×106 mol H2O2的分解 1mol Fe 只能催化6×10 mol H2O2的分解
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结合基团
活性中心内必需基团
必需基团
活性中心外必需基团
催化基团
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三、酶原与酶原的激活
酶原
有些酶在细胞内合成或初分泌时只 是酶的无活性前体，此前体物质称为 酶原。
酶原的激活 在一定条件下，酶原向有活性酶转化 的过程。其实质是酶活性中心形成或暴露 的过程。
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酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作 用。
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四、同工酶
是指催化相同的化学反应，而 酶蛋白的分子结构理化性质乃至免
疫学性质不同的一组酶。
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举例：乳酸脱氢酶(LDH1～ LDH5)
H H H H H H H M M M
H 3M)
M M
LDH3 (H2M2)
举例：
1.羟基酶抑制剂
•
有机磷农药
胆碱酯酶
解毒 -- -- -- 解磷定/氯磷定
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2.巯基酶抑制剂
路易士气巯基酶 解毒--------二巯丙醇（BAL)
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（二） 可逆性抑制作用
抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物 复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧 失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去。
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酶的意义
酶是细胞赖以生存的基础。细
胞新陈代谢包括的所有化学反应几
乎都是在酶的催化下进行的。
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一、酶的概念
酶（enzyme，E）是由生物体内活细胞
产生的具有高效、特异催化功能的蛋白质，
是生物体内催化各种代谢反应最主要的催
化剂，其化学本质是蛋白质。
酶 两类生物催化剂 核 酶、脱氧核酶
竞争性抑制 (competitive inhibition) 非竞争性抑制 (non-competitive inhibition) 反竞争性抑制 (uncompetitive inhibition)
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(一) 不可逆性抑制作用
抑制剂通常以共价键与酶活性中心的 必需基团相结合，使酶失活。
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3+ -4
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一、大幅度降低反应的活化能
反应物分子从常态转变为容 易发生化学反应的活跃状态所 需要的能量称为活化能 。
•
酶能显著降低反应所需活化能
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（二）高度的专一性：
即一种酶仅作用于一种或一类底物或一定 的化学键，催化一定的反应并生成一定的 产物。
56
41 4
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•生理及 临床意 义
酶 活 性
心肌梗死酶谱
正常酶谱
肝病酶谱
1
2
3
4
5
心肌梗死和肝病病人血清LDH同工酶谱的变化
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五、
.
变构酶
某些小分子化合物能与酶活性中心以外的 某一部位特异性结合，引起酶分子空间构
象的变化，影响酶对底物的亲和力和催化
效率，改变酶的活性。此种调节方式称变
最适温度 ：
活 性
1.5
酶促反应速度最 快时的环境温度。
1.0
0.5
* 低温的应用
温度 º C
温度对酶促反应速度的影响
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四、pH对反应速度的影响
•
最适pH ：
酶
活
胃蛋白酶
淀粉酶 胆碱酯酶
酶催化活 性 性最大时 的环境pH。
0
2
4
6
8
10
pH对某些酶活性的影响
pH
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五、激活剂对反应速度的影响
竞争性抑制 非竞争性抑制 反竞争性抑制
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１. 竞争性抑制
反应模式
E+S
ES
E+P
+
I EI
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举例：
• 丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶
琥珀酸脱氢酶
琥珀酸
FAD
COOH CH2 CH2 COOH
延胡索酸
FADH2
COOH CH2 COOH
丙二酸
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• 磺胺类药物的抑菌机制
绝对特异性 相对特异性 立体异构特异性
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（三）高度的不稳定性
（四）可调节性：易受各种因素的影响，在活 细胞内受到精密严格的调节控制
• 对酶生成与降解量的调节 • 酶活性的调节
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二、酶的作用机制
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诱导契合假说
酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、
相互变形和相互适应，进而相互结合。这一过 程称为酶-底物结合的相互诱导契合假说 。
V Vmax
[S]
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