最新医学生物学复习提纲
医学系生物化学期末考试复习提纲蛋白质化学

第四章蛋白质化学一、选择题A型题1.单纯蛋白质不含A CB HC ND OE S2.蛋白质的特征性元素是A CB HC ND OE P 3.下列哪种氨基酸是碱性氨基酸?A.亮氨酸B.赖氨酸C.甘氨酸D.谷氨酸E.脯氨酸4.各种蛋白质氮含量很接近,平均为A 6.25% B9% C16% D25% E36%5.选出亚氨基酸A精氨酸 B 脯氨酸C色氨酸D丝氨酸E组氨酸6.不参与蛋白质合成的是A 半胱氨酸B 苯丙氨酸C谷氨酰胺D脯氨酸E羟赖氨酸7 .下列氨基酸除哪种以外属于同一类氨基酸A丙氨酸B谷氨酸C甲硫氨酸D牛磺酸E天冬氨酸8.根据元素组成的区别,从下列氨基酸中排除一种A胱氨酸 B 精氨酸C脯氨酸D色氨酸E缬氨酸9.关于氨基酸的错误叙述是A谷氨酸和天冬氨酸含两个氨基B赖氨酸和精氨酸是碱性氨基酸C 酪氨酸和苯丙氨酸含苯环D 酪氨酸和丝氨酸含羟基E亮氨酸和缬氨酸是支链氨基酸10.等电点最高的是A 谷氨酸B精氨酸C亮氨酸D色氨酸 E 组氨酸11.在生理条件下,带负电荷最多的是A 甘氨酸B谷氨酸C赖氨酸D亮氨酸 E 色氨酸12.两种蛋白质A和B,现经分析确知A的等电点比B高,所以下面一种氨基酸在A的含量可能比在B多,它是A苯丙氨酸 B 谷氨酸C甲硫氨酸D赖氨酸E天冬氨酸13.在蛋白质分子内的一个氨基酸最多形成几个肽键A 1B 2C 3D 4E 514.在多肽链中,一个氨基酸参与形成主链的原子的正确排列是A -C-N-Cα-B -Cα-C-N-C -Cα-N-C-D –N-C-Cα-E –N-Cα-C-15.人体内的一种重要的肽类抗氧化剂是A催产素 B 谷胱甘肽 C 脑啡肽D内啡肽 E 血管紧张素Ⅱ16.蛋白质分子中的肽键A.氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键B.某一氨基酸的γ-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成C.一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成D.肽键无双键性质E.以上均不是17.维持蛋白质分子一级结构的化学键是A.盐键B.二硫键C.疏水键D.肽键E.氢键18.维持蛋白质分子二级结构的化学键是A.肽键B.离子键C.氢键D.二硫键E.疏水键19.有关蛋白质分子中α螺旋的描述正确的是A.一般为左手螺旋B.螺距为5.4nmC.每圈包含10个氨基酸残基D.稳定键为二硫键E.氨基酸侧链的形状大小及所带电荷可影响α螺旋的形成20.关于蛋白质分子三级结构的描述,其中错误的是A.天然蛋白质分子均有这种结构B.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性C.三级结构的稳定性主要是次级键维持D.亲水基团聚集在三级结构的表面E.决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基21.蛋白质分子的元素组成特点是A.含大量的碳B.含大量的糖C.含少量的硫D.含少量的铜E.含氮量约16%22.一血清标本的含氮量为5g/L,则该标本的蛋白质浓度是A.15g/L B.20g/L C.31/L D.45g/L E.55g/L23.从组织提取液沉淀活性蛋白而又不使之变性的方法是加入A.高浓度HCl B.硫酸铵C.三氯醋酸D.氯化汞E.钨酸24.下列哪种氨基酸是酸性氨基酸?A.天冬氨酸B.丙氨酸C.脯氨酸D.精氨酸E.甘氨酸25.含有两个羧基的氨基酸是A.丝氨酸B.苏氨酸C.酪氨酸D.谷氨酸E.赖氨酸26.在pH6.0的缓冲液中电泳,哪种氨基酸基本不移动?A.丙氨酸B.精氨酸C.谷氨酸D.赖氨酸E.天冬氨酸27.构成蛋白质的标准氨基酸有多少种?A.8种B.15种C.20种D.25种E.30种28.构成天然蛋白质的氨基酸A.除甘氨酸外,氨基酸的α碳原子均非手性碳原子B.除甘氨酸外,均为L-构型C.只含α羧基和α氨基D.均为极性侧链E.有些没有遗传密码29.蛋白质分子中两个半胱氨酸残基间可形成A.肽键B.盐键C.二硫键D.疏水键E.氢键30.将蛋白质溶液的pH值调节到其等电点时A.可使蛋白质表面的净电荷不变B.可使蛋白质表面的净电荷增加C.可使蛋白质稳定性增加D.可使蛋白质稳定性降低,易沉淀析出E.对蛋白质表面水化膜无影响31.等电点分别是4.9和6.8的两种不同蛋白质混合液,在哪种pH条件下电泳分离效果最好?A.PH 3.5 B.pH 4.9 C.pH 5.9 D.pH 6.5 E.pH 8.632.蛋白质变性是由于A.蛋白质空间构象破坏B.蛋白质水解C.肽键断裂D.氨基酸组成改变E.氨基酸排列顺序改变33.变性蛋白质的主要特点是A.黏度下降B.溶解度增加C.不易被蛋白酶水解D.生活学活性丧失E.容易被盐析出沉淀34.盐析法沉淀蛋白质的原理是A.中和电荷B.去掉水化膜C.蛋白质变性D.中和电荷和去掉水化膜E.蛋白质凝固35.若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时,该溶液的pH值应为A.8B.>8 C.<8D.≤8E.≥836. 疯牛病的致病物质是A. α-螺旋朊蛋白B. β-折叠朊蛋白C. 变性的朊蛋白D. β-转角朊蛋白E. 以上都不是37. 蛋白质分子的肽键是A. 由一个氨基酸的α-氨基和另一个氨基酸的α-羧基脱水而形成的B. 由谷氨酸的γ-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水而形成的C. 由赖氨酸的氨基与另一分子氨基酸的α-羧基脱水而形成的D. 氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键E. 以上都不是38. 蛋白质的一级结构是指A. 氨基酸种类的数量B. 分子中的各种化学键C. 多肽链的形状和大小D. 多肽链中氨基酸残基的排列顺序E. 分子中的共价键39. 含有Ala,Asp,Lys,Cys的混合液,其pI依次分别为6.0,2.77,9.74,5.07,在pH=9的环境中电泳分离这四种氨基酸,自正极开始,电泳区带的顺序是A. Ala,Cys,Lys,AspB. Asp,Cys,Ala,LysC.Asp,Ala,Lys,CysD. Cys,Lys,Ala,AspE. Lys,Ala,Cys,Asp41.Hb的氧解离曲线是S形的原因是A. Hb含有Fe2+B. Hb含有四条肽链C. Hb属于变构蛋白D. Hb存在于红细胞内E. 由于存在有2,3-BPG42.对于稳定蛋白质构象通常不起作用的化学键A. 盐键B. 氢键C. 脂键D. 疏水键E. 范德华力43.稳定蛋白质分子中α-螺旋和β-折叠的化学键是A. 肽链B. 氢键C. 盐键D. 二硫键E. 疏水作用44.关于蛋白质二级结构的描述,错误的是A. 蛋白质局部或某一段肽链有规则的重复构象B. 二级结构仅指主链的空间构象C. 多肽链主键构象由每个肽键的两个二面角所确定D. 整条多肽链中全部氨基酸的位置E. 无规卷曲也属二级结构范围45.以下哪种氨基酸是含硫的氨基酸A. 谷氨酸B. 赖氨酸C. 苏氨酸D. 甲硫氨酸E. 酪氨酸46. 关于蛋白质分子三级结构的描述,错误的是A. 天然蛋白质分子均有这种结构B. 有三级结构的多肽链都具有生物学活性C. 三级结构的稳定性主要是电次级键维系的D. 亲水基团聚集在三级结构的表面E. 决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基47. 整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置属于蛋白质的A. 一级结构B. 二级结构C. 三级结构D. 四级结构E. 模体结构48.蛋白质的等电点是A. 蛋白质溶液为7时溶液的pHB. 蛋白质溶液为7.4时溶液的pHC. 蛋白质分子呈现正离子状态时溶液的pHD. 蛋白质分子呈现负离子状态时溶液的pHE. 蛋白质的正电荷与负电荷相等时溶液的pH49.组成人体蛋白质的氨基酸有A. 10种B. 15种C. 20种D. 25种E. 30种50.经测定,一份血清标本的含氮量为10g/L,那么,蛋白质的浓度是A. 52.5g/LB. 57.5 g/LC. 62.5 g/LD. 67.5 g/LE. 72.5 g/L51.下列描述血红蛋白的概念,正确的是A. 血红蛋白含有铁卟啉的单亚基球蛋白B. 血红蛋白氧解离曲线为S形C. 一个血红蛋白分子可与1个氧分子可逆结合D. 血红蛋白不属于变构蛋白E. 血红蛋白的功能与肌红蛋白相同52.镰状细胞贫血患者Hb分子中氨基酸替换及位置是A. α链第六位Glu-ValB. α链第六位Val-GluC. β链第六位Glu-ValD. β链第六位V al-GluE. 以上都不是53.盐析法沉淀蛋白质的原理是A. 降低蛋白质溶液的介电常数B. 无机盐与蛋白质结合成不溶性的蛋白盐C. 破坏蛋白质的一级结构D. 调节蛋白质溶液的等电点E. 破坏水化膜,中和电荷54.下列叙述正确的是A. 变性的蛋白质一定沉淀B. 沉淀的蛋白质一定变性C. 沉淀的蛋白质就不再有生物学活性D. 沉淀的蛋白质可溶于酸性溶液或碱性溶液中E. 盐析法使蛋白质变性55.蛋白质变性不包括A. 蛋白质空间构象破坏B. 蛋白质亚基的解聚C. 蛋白质的水解D. 蛋白质一级结构的改变E. 辅基的脱落56.不使蛋白质变性的因素是A. 重金属B. 强酸,强碱C. 加热,振荡D. 有机溶液E. 盐析57.关于谷胱甘肽的叙述,正确的是A. 是体内重要的氧化剂B. 含有胱氨酸C. 其中的谷氨酸α-羧基是游离的D. C端羧基是主要的功能基团E. 所含的肽键均为α-肽键58.蛋白质的一级结构及高级结构取决于A. 分子中的氢键B. 分子中的盐键C. 分子中疏水键D. 氨基酸的组成及排列顺序E. 氨基酸残基的性质59.某一蛋白质分子中一个氨基酸发生了改变,这个蛋白质的A. 功能不一定改变B. 功能一定改变C. 二级结构一定改变D. 二级结构一定不变E. 三级结构一定改变60.下列哪一种物质不属于生物活性肽A. 促甲状腺激素释放激素B. 血管紧张素C. 催产素D. 促肾上腺皮质激素E. 血红素61.胰岛素分子A链与B链的交联是靠A. 盐键B. 疏水键C. 二硫键D. 氢键E. 范德华力62.蛋白质的最大吸收峰波长是A. 260nmB. 280nmC. 340nmD. 450nmE. 560nm63.关于蛋白质二级结构的下列叙述,正确的是A.局部主链的构象B.氨基酸的排列顺序C.氨基酸侧链的空间布局D.亚氨基酸相对的空间布局E.每个原子的相对空间布局64.不属于蛋白质二级结构的是A. α螺旋B. β折叠C. β转角D.无规则卷曲E.右手双螺旋65.蛋白质二级结构中通常不存在的构象A. α螺旋B. β折叠C. α转角D.无规则卷曲E. β转角66.关于蛋白质分子中的α螺旋特点的下列叙述,正确的是A.呈左手螺旋B.靠盐键维持稳定C.氨基酸R基伸向外面D.螺旋方向与长轴垂直E.每个螺旋含5.4个氨基酸残基67.蛋白质分子中α螺旋的特点是A.为左手螺旋B.结构中含有脯氨酸C.靠氢键维持的紧密结构D.氨基酸侧链伸向螺旋内部E.每个螺旋含3个氨基酸残基68.整条肽链中全部氨基酸残基的空间布局属于蛋白质的A.基序B.一级结构C.二级结构D.三级结构E.四级结构69.维持蛋白质三级结构的主要化学键A.氢键B.二硫键C.离子键D.范德华力E.疏水作用70.在蛋白质三级结构中,趋向于避开蛋白质分子表面的是A.谷氨酸B.精氨酸C.赖氨酸D.亮氨酸E.丝氨酸71.在但比啊之的三级结构中,主要位于蛋白质分子内部的是A.谷氨酸B.酪氨酸C.丝氨酸D.缬氨酸E.天冬酰胺72.关于蛋白质结构的下列叙述,不正确的是A. α螺旋属于二级结构B.三级结构属于空间结构C.各种蛋白质都具有一~四级机构D.一级结构决定空间结构E.无规则卷曲是在一级结构基础上形成的73.氧在血中的主要运输形式是A.溶解氧B.水合氧C.碳酸氢根D.氧合血红蛋白E.氨基甲酸血红蛋白74.稳定蛋白质构象的化学键通常不包括A.氢键 B.盐键 C.酯键 D.范德华力 E.疏水作用75.下列试剂中,常用语还原二硫键的是A.尿素B.酚试剂C.双缩脲D.茚三酮E.巯基乙醇76.一分子血红蛋白分子中含有Fe2+的个数A.1B.2C.3D.4E.577.血红蛋白氧解离曲线呈S形的原因是A.Hb含有Fe2+B. Hb含有四条肽链C.Hb属于变构蛋白 E.存在有2,3-二磷酸甘油酸78.两种蛋白质A和B,现经分析确知A的等电点比B的高,所以A含下面一种氨基酸比B多A.蛋氨酸B.谷氨酸C.赖氨酸D.苯丙氨酸E.天冬氨酸79.蛋白质溶液的主要稳定因素是A.蛋白质溶液的黏度高B.蛋白质分子的疏水作用C.蛋白质溶液有分子扩散现象D.蛋白质在溶液中有布朗运动E.蛋白质分子表面有水化膜和同性电荷80.蛋白质变性是由于A.肽键断裂B.蛋白质水解C.氨基酸序列改变D.蛋白质构象破坏E.蛋白质组成改变81.蛋白质变性是不应出现的变化是A.溶解度降低B.天然构象破坏C.失去原有的生理功能D.分子中个别肽键被破坏E.分子中各种次级键被破坏81.关于蛋白质变性的下列叙述,错误的是A.球蛋白变性后水溶性降低B.蛋白质变性时理化性质发生变化C.蛋白质变性时一级结构不受影响D.蛋白质变性时生物活性降低或丧失E.去除变性因素后,所有变性蛋白质都可以复性82.蛋白质变性的主要特点是A.活性丧失B.分子量降低C.溶解度增大D.共价键结构破坏E.不易被蛋白酶降解83.蛋白质盐析的原理是A.改变蛋白质的一级结构B.使蛋白质的等电点发生变化C.使蛋白质变性,破坏空间结构E.中和蛋白质表面电荷破坏水其化膜84.向血清中加入等体积的饱和硫酸铵,可以析出的是A.白蛋白B.球蛋白C.球蛋白D.球蛋白原E.白蛋白和球蛋白85.某蛋白质的PI=8,在PI=6的缓冲液中进行自由界面电泳,其泳动方向为A.不确定B.没有泳动C.向负极泳动D.向正极泳动E.向正负极扩散86.有一种蛋白质溶液,所含各种蛋白质的等电点是4.6、5.0、5.3、6.7、7.3。
医学生物学重点笔记

医学生物学重点笔记医学生物学是一门研究生命现象和生命活动规律的科学,它涵盖了从细胞到整个生物体的多个层面,对于医学专业的学生来说,掌握这门学科的重点知识至关重要。
以下是为您整理的医学生物学重点笔记。
一、细胞生物学细胞是生物体结构和功能的基本单位。
了解细胞的结构和功能是医学生物学的基础。
1、细胞膜细胞膜主要由脂质、蛋白质和少量糖类组成。
其功能包括物质运输、细胞识别、信号转导等。
物质运输方式有被动运输(简单扩散和协助扩散)和主动运输。
主动运输对于维持细胞内外物质浓度的差异具有重要意义。
2、细胞质细胞质包含细胞质基质和细胞器。
细胞器中,线粒体是细胞的“动力工厂”,通过有氧呼吸为细胞提供能量;叶绿体在植物细胞中进行光合作用;内质网分为糙面内质网和光面内质网,分别参与蛋白质合成和脂质代谢;高尔基体负责对蛋白质进行加工、分类和包装;溶酶体是“消化车间”,能分解衰老、损伤的细胞器和异物;核糖体是蛋白质合成的场所。
3、细胞核细胞核是细胞的控制中心,包含核膜、核仁、染色质和核基质。
染色质和染色体是同一种物质在不同时期的两种形态,其主要成分是DNA 和蛋白质。
二、分子生物学1、 DNA 结构与功能DNA 是双螺旋结构,由两条反向平行的脱氧核苷酸链组成。
其功能是储存和传递遗传信息。
DNA 的复制是半保留复制,保证了遗传信息的准确性。
2、基因表达基因表达包括转录和翻译两个过程。
转录是在细胞核中以 DNA 为模板合成 RNA 的过程,翻译是在细胞质中以 mRNA 为模板合成蛋白质的过程。
基因表达的调控对于细胞的生长、分化和适应环境变化至关重要。
3、蛋白质结构与功能蛋白质的结构决定其功能。
一级结构是氨基酸的排列顺序,二级结构有α螺旋、β折叠等,三级结构是多肽链的进一步折叠,四级结构是多个亚基的组合。
蛋白质具有催化、运输、免疫、调节等多种功能。
三、遗传与变异1、遗传规律孟德尔的遗传规律包括分离定律和自由组合定律。
分离定律指出在杂合子细胞中,位于一对同源染色体上的等位基因,具有一定的独立性;在减数分裂形成配子的过程中,等位基因会随同源染色体的分开而分离,分别进入两个配子中,独立地随配子遗传给后代。
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1. 细胞衰老的形态学,生物大分子的改变。 2. 细胞衰老学说中的自由基和端粒钟学说主要思想 3. 细胞坏死,凋亡的概念和区别,P376 表格。 4. 细胞凋亡的生物学意义 5. 英文:细胞衰老、细胞凋亡、细胞坏死
第十七章
1. 干细胞的存在(按潜能分的三种类型)、形态和生化特性 2.概念:干细胞、干细胞巢、过渡放大细胞、对称分裂与不对称分裂
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细胞生物总复习提纲
特别提醒:每道题都有答题限制时间,若时间到了没 有主动点提交,系统都会自动提交更新为下一道(系 统会默认提交测试者点选的答案,若无点选则无答 案),不能回看,所以要在注意时间的前提下认真 思 考作答。
一. 主要题型 1.英译汉 5 道,合计 5 分(一些重点章节的重点单词,不
第二章
1. 细胞的形状要结合有关实例来记忆 影响细胞形态的几个方面因素,请看教材 2. 最小的细胞 3. 真核细胞的结构 4. 真核细胞与原核细胞的区别 5. 分子基础记忆氨基酸,核苷酸(基团及分类,化学键) 6. 蛋白质掌握 1,2 级结构;DNA,RNA 的基本结构特点和类型 7. 英文:原核细胞、真核细胞、膜相结构、非膜相结构、氨基
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核仁、核纤层、核基质、核骨架
第九章
1. 遗传密码的特性,几个特殊的密码子(起始,终止) 2. 核糖体的主要活性位点,核糖体循环,起始复合物的形成 3. 英文:遗传密码、核糖体
第十章
1. 细胞连接和细胞粘附的概念及类型、各种类型的特点功能 2. P241 表格 3. P250 表格 4. 英文:细胞连接(各种类型)、细胞粘附、整联蛋白
第十一章
1. 细胞外基质的概念、主要成分 2. 糖胺聚糖的类型,最简单的糖胺聚糖-透明质酸的结构功能特点,
临床分子生物学检验复习提纲

临床分子生物学检验复习提纲临床分子生物学是现代医学中非常重要的一个领域,它涉及到了分子生物学和临床医学的结合,以及各种分子生物学技术在临床诊断和治疗中的应用。
以下是一个临床分子生物学检验的复习提纲,希望能够帮助你更好地准备考试。
一、分子生物学基础知识复习1.DNA结构和功能-核苷酸的组成和结构-DNA链的方向性-DNA的雙螺旋结构-DNA复制的过程2.RNA结构和功能-mRNA、tRNA和rRNA的结构和功能-转录和翻译的过程3.基因组和染色体-基因组的组成和结构-染色体结构和功能-遗传密码子表4.基因表达调控-转录调控的机制-翻译调控的机制-转录后调控的机制5.基因突变和遗传变异-突变的类型和机制-染色体缺失、重复和易位等遗传变异二、临床分子生物学技术复习1.PCR技术-PCR的原理和步骤-PCR引物设计和优化-PCR产物的检测和分析2.DNA测序技术- Sanger测序法的原理和步骤-高通量测序技术的原理和应用3.基因组学研究技术-基因芯片技术的原理和应用-下一代测序技术在基因组学研究中的应用4.基因突变检测技术-PCR-RFLP分析-聚合酶链反应单链构象多态性分析-测序检测技术在基因突变检测中的应用5.基因表达分析技术-实时荧光定量PCR- Northern blotting-基因芯片技术在基因表达分析中的应用三、临床分子诊断和治疗复习1.临床遗传病的分子诊断-基因突变检测在临床遗传病诊断中的应用-基因芯片技术在临床遗传病诊断中的应用-高通量测序技术在临床遗传病诊断中的应用2.分子病理学的应用-分子病理学技术在肿瘤诊断中的应用-微卫星不稳定性的检测和分析-液体活检技术在肿瘤诊断中的应用3.分子靶向治疗技术-靶向药物的分子设计原理-靶向药物的应用和限制-基因突变检测在靶向治疗中的应用4.群体遗传学和个体化医疗-群体遗传学研究的意义和方法-个体化医疗的概念和发展-药物基因组学在个体化医疗中的应用。
医学细胞生物学复习资料

医学细胞生物学复习资料医学细胞生物学是医学生在学习生物学基础知识时必不可少的内容。
从细胞繁殖到人体器官的发育,医学细胞生物学涵盖了各种各样的生物过程。
复习这些知识需要我们从基础开始,逐渐深入并建立联系。
一、细胞的结构和功能细胞是生命的基本单位,控制着许多重要的功能,如繁殖,能量转换和信号传递。
细胞有三个主要部分:细胞膜,细胞质和细胞核。
细胞膜分离了细胞内和细胞外的环境,控制物质的进出。
细胞质包括细胞内的所有有机和无机化合物。
细胞核包含了DNA,控制了细胞的功能和生命活动。
二、基因和遗传基因是继承特征的基本单位。
人类DNA有20,000到25,000个基因。
基因位于染色体上,染色体是由DNA的结构组成的,包含基因和其他非编码区域。
基因调控着细胞的各种功能和生活过程,包括代谢、细胞分裂和器官发育。
基因的变异可以导致疾病,如乳腺癌和各种遗传性疾病。
三、细胞信号传递细胞与其周围的环境相互作用,通过各种信号传递系统实现功能。
信号可以是化学物质,如激素和神经递质。
细胞通过受体感知信号,并将其转换为内部生化反应。
一些信号需要细胞通过膜上的受体来感知,如神经递质,而其他信号可以在细胞内部发生,如传递荷尔蒙信号的核受体。
四、细胞周期和繁殖细胞周期是由一系列复杂的互相联动的事件组成的。
这个周期包括细胞分裂期,当细胞将其DNA复制并分裂成两个新细胞,和缺少细胞分裂的期间,包括G1、S和G2。
细胞分裂需要受到多种进程的协同控制,包括巨大的分子网络和各种复杂的生化反应。
错误的细胞分裂可以导致许多疾病,包括癌症。
五、免疫和免疫细胞免疫是保护身体免受外来或自身产生的有害物质的重要机制。
免疫系统包括许多各种各样的细胞和组织,如淋巴细胞和免疫组织。
免疫细胞通过分泌抗体和细胞毒性素等物质来攻击病原体。
这些物质具有高度的特异性和多样性,能够识别并摧毁各种病原体。
在医学生之间,医学细胞生物学的重要性不言而喻。
对于复制这些知识,建议学生从基础开始逐步深入。
医学生物学期末复习材料

第一章绪论一、基本概念1.iPS细胞:诱导多功能干细胞。
最初是日本科学家山中申弥于2006年把Oct3/4,Sox2、c-Myc和Klf4这四种转录因子基因克隆入病毒载体,然后引入小鼠成纤维细胞,发现可诱导其发生转化,产生的iPS细胞在形态、基因和蛋白表达、表观遗传修饰状态、细胞倍增能力、类胚体和畸形瘤生成能力、分化能力等方面都与胚胎干细胞相似。
2.细胞(cell):细胞是一切生物的形态结构和功能的基本单位。
3.同化作用:生命有机体从外界环境摄取营养物质以构建自身的能量储存过程。
4.异化作用:生命有机体分解自身有机物并释放能量(伴之以能量释放的自身物质分解过程)二、基础知识:1.生命的基本特征(P3-4)1)生物大分子是生命的主要物质基础(核酸、蛋白质为主导的自然物质体系)2)细胞是生物的基本组组成单位(以细胞为基本单位的功能结构体系)3)新陈代谢是生命的基本运动形式(以新陈代谢为基本运动形式的自我更新体系)(自主性的信息传递、转换与调节体系)4)生物能进行生长、发育、繁殖(通过生殖繁衍实现的物质能量运动的延续体系)(以生长发育为表现形式的“质”、“量”转换体系)5)生物具有进化历程(具有时空顺序性的物质运动演化体系)6)生物能适应环境(以与自然环境的协同共存体系)7)生物具有遗传、变异现象(遗传变异规律为枢纽的综合决定体系)三、问答题举例说明生物学研究的成就对医学发展的影响。
(例如:ips细胞,宫颈癌)P6第二章生命的化学基础一、基本概念1.蛋白质各级结构:一级结构——指多肽链共价主链的AA顺序。
(P16)(课本内容:蛋白质多肽链中氨基酸的种类、数量和排列顺序称为蛋白质的一级结构。
一级结构中的化学键是肽键,有些蛋白质还包含二硫键,即有两个半胱氨酸托氢氧化而成。
牛胰岛素是第一个被测定一级结构的蛋白质分子----1953,F.Sanger完成。
)二级结构——指多肽链借助氢键排列成沿一定方向具有周期性结构的构象,如α-螺旋、β-折叠、β-转角。
生物复习提纲

生物复习提纲生物学是一门研究生命现象和生命规律的科学,涉及到人类、动植物以及微生物等各个方面。
在学习生物学的过程中,我们需要掌握一定的知识点和概念,以便更好地理解和应用这门学科。
下面是一份生物复习提纲,帮助我们系统地回顾和巩固所学内容。
1. 细胞生物学- 细胞的组成和结构:细胞膜、细胞质、细胞核等- 细胞的功能:新陈代谢、分裂、运动等- 原核细胞和真核细胞的区别和联系- 细胞器的功能和特点:线粒体、叶绿体、高尔基体等2. 遗传学- 遗传物质:DNA和RNA的结构和功能- 遗传规律:孟德尔遗传定律、基因的自由组合定律等- 遗传变异:突变、基因重组等- 遗传工程和基因编辑技术的应用3. 生物进化- 进化理论:达尔文的进化论、自然选择等- 进化证据:化石、生物地理分布等- 进化机制:突变、基因流、遗传漂变等- 人类的进化:人类起源、智人的出现等4. 生物多样性- 物种的分类和命名:生物分类学的基本原理和方法- 生物多样性的价值和保护:生态系统的稳定性、生物资源的利用等- 生物多样性的威胁和挑战:栖息地破坏、物种灭绝等- 保护生物多样性的措施:自然保护区、物种保护等5. 生态学- 生态系统的结构和功能:生态金字塔、能量流动、物质循环等- 生态平衡和稳态:自然选择、竞争、共生等- 生态系统的演替:初级演替、次生演替等- 人类活动对生态系统的影响:环境污染、资源过度开发等6. 生物技术- 基因工程和转基因技术:基因克隆、转基因作物等- 生物药物和基因治疗:生物制药、基因修复等- 生物能源和生物材料的开发利用:生物燃料、生物降解材料等- 生物技术的伦理和安全问题:生命伦理、生物安全等以上是生物复习提纲的主要内容,通过对这些知识点的回顾和总结,我们可以更好地理解和应用生物学的知识。
同时,我们也可以根据自己的学习情况,适当增加或减少一些内容,以便更好地满足自己的复习需求。
希望这份提纲能够对大家的生物学复习有所帮助!。
医学生物学知识点汇总

医学生物学知识点第一章生命的特征与起源1.生命的基本特征★★★(9条 p7-p9)①生命是以核酸与蛋白质为主导的自然物质体系②生命是以细胞为基本单位的功能结构体系③生命是以新陈代谢为基本运动形式的自我更新体系④生命是以精密的信号转导通路网络维持的自主调节体系⑤生命是以生长发育为表现形式的“质”“量”转换体系⑥生命是通过生殖繁衍实现的物质能量守恒体系⑦生命是以遗传变异规律为枢纽的综合决定体系⑧生命是具有高度时空顺序性的物质运动演化体系⑨生命是与自然环境的协同共存体系第二章生命的基本单位-细胞1.细胞的发现(时间、人物)(P10)1665年,英国物理科学家胡克。
2.细胞学说的基本内容(4条)p13①一切生物都是由细胞组成的②所有细胞都具有共同的基本结构③生物体通过细胞活动反映其生命特征④细胞来自原有细胞的分裂3.细胞的基本定义(4条)p14①细胞是构成生物有机体的基本结构单位。
一切有机体均由细胞构成(病毒为非细胞形态的生命体除外);②细胞是代谢与功能的基本单位。
在有机体的一切代谢活动与执行功能过程中,细胞呈现为一个独立的、有序的、自动控制性很强的独立代谢体系;③细胞是生物有机体生长发育的基本单位。
生物有机体的生长与发育是依靠细胞的分裂、细胞体积的增长与细胞的分化来实现的。
绝大多数多细胞生物的个体最初都是由一个细胞——受精卵,经过一系列过程发育而来的;④细胞是遗传的基本单位,具有遗传的全能性。
人体内各种不同类型的细胞,所含的遗传信息都是相同的,都是由一个受精卵发育来的,他们之所以表现功能不同是有于基因选择性开放和表达的结果。
4.细胞体积守恒定律(p14)器官的大小与细胞的数量成正比,而与细胞的大小无关,这种关系有人称为“细胞体积守恒定律”。
5.细胞的主要共性(3条)①所有细胞都具有选择透性的膜结构②细胞都具有遗传物质③细胞都具有核糖体6.真核细胞和原核细胞的主要区别★★★(表2-1)7.质粒的定义(P15)很多细菌出了基因组DNA外,还有一些小的环形DNA分子称为质粒。
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医学生物学复习提纲医学生物学复习思考题1 生物学的概念生物学是研究生命现象的本质,并探讨生命发生,发展规律的一种生命科学。
2 生命的基本特征核酸、蛋白质:生命大分子——共同的物质基础;细胞——相似的生物结构和功能的基本单位;新陈代谢——高度一致的生命基本运动形式;信息传递——维持机体生命活动的统一机制;生长和发育——生物体由量变到质变的表现形式;生殖——生命现象无限延续的根本途径;遗传和变异——决定和影响生命现象的中枢;进化——生命活动的全部历史;生物与环境的统一——生命自然界的基本法则。
3 生物大分子的概念;蛋白质和核酸的基本组成单位。
生物大分子包括蛋白质和核酸等,它们分子结构复杂,分子量大,分子中载有生命活动的信息,是在生命有机体中担负各种各样生理功能的有机化合物。
生命大分子是一切生命有机体形态结构和生理功能最重要的物质基础。
蛋白质:由许多氨基酸脱水缩合而成的大分子多聚体。
4 核酸的种类分布和分子组成。
核酸:核酸是由许多核苷酸构成的多聚体。
核苷酸:由磷酸、戊糖和含氮碱基构成。
核酸主要包括核糖核酸和脱氧核糖核酸。
核糖核酸主要分布于细胞质和少量细胞核内;脱氧核糖核酸主要分布在细胞核和线粒体。
5 DNA、RNA的结构和功能。
DNA结构分为一级结构和二级结构:一级结构:脱氧核苷酸由3’-5’磷酸二酯键结合成多核苷酸;二级结构:DNA双螺旋结构。
DNA分子能够指导细胞中蛋白质合成,进而控制细胞中蛋白质的合成、组成和各种代谢反应的完成。
DNA具有自我复制能力,从而逐代传递遗传信息。
RNA:不同核糖核酸由3’-5’磷酸二酯键连接;多呈链状,某些通过单键自身回折形成假双链的空间结构。
6 DNA双螺旋结构的基本内容DNA由两条走向相反的互补核苷酸链构成,两条链均按同一中心轴呈右手螺旋,两链依靠彼此的碱基在双螺旋内侧形成氢键连接。
碱基互补配对原则:A—T(2个氢键),G—C(3个氢键)。
7 蛋白质的分子结构8 蛋白质按功能分类。
9 催化蛋白(酶)的特性催化性;反应条件温和;高效性;不稳定性;专一性。
10 原核细胞和真核细胞的主要区别。
11 细胞内膜性结构和非膜性结构。
膜性结构:细胞膜、线粒体、内质网、高尔基体、溶酶体、过氧化物酶体、叶绿体、核膜等;非膜性结构:核糖体、中心体、细胞质基质、核仁、染色质、核基质及微管、微丝等细胞骨架。
12 细胞膜的化学组成膜脂(磷脂、胆固醇、糖脂)、膜蛋白(外周蛋白和内在蛋白)、膜糖类。
13 膜蛋白的种类和功能。
外周蛋白:水溶性;通过非共价键或者膜内在蛋白的亲水部分相互连接;容易被分离和纯化。
内在蛋白:镶嵌蛋白膜蛋白是细胞功能的主要承担者,它们有些是运输蛋白,能转运特殊分子和离子进出细胞;有的是酶,催化与膜相关的代谢反应;有的是连接蛋白,把细胞骨架与相邻细胞或细胞外基质相连接;有的是受体,起信号传导作用。
14 细胞外被的概念。
细胞外被也称糖萼。
通常指真核细胞表面富含糖类的外围区域。
它除了对细胞有保护作用,还参与细胞间识别,对细胞的接触抑制以及细胞间的黏着性等都起重要作用。
15 液态镶嵌模型的基本结构。
脂质分子双层,构成生物膜基本骨架;蛋白质分子以不同方式镶嵌或联结于脂双层上;膜的两侧结构是不对称的;膜脂和膜蛋白具有一定的流动性。
16 细胞膜的特性。
不对称性;流动性。
17 膜脂的运动方式;影响细胞膜流动性的主要因素。
膜脂的运动方式:侧向运动;转动;翻转运动;左右摆动。
影响细胞膜流动性的主要因素:脂肪酸不饱和度(+)和脂肪酸链长度(-);胆固醇含量(-);卵磷脂含量和鞘磷脂含量之比(+);镶嵌蛋白含量(-);温度、pH值、离子浓度、金属离子。
18 内质网的结构、类型。
内质网:一层单位膜包围而成的小管、小泡和扁囊状结构。
类型:粗面内质网( rER)和滑面内质网(sER)。
19 高尔基复合体的结构;大小囊泡的流向。
电镜下,高尔基复合体是由一层单位膜构成的膜性结构,包括扁平囊、小囊泡和大囊泡。
它是动态结构。
小囊泡由rER芽生而来,并入高尔基复合体的扁平囊。
大囊泡由扁平囊末端或者是成熟面末端膨大脱落形成,内含浓缩、加工的分泌产物,故又称分泌泡;分泌泡逐渐移向细胞表面,与细胞的质膜融合,而后破裂,内含物随之排出。
20 溶酶体的结构、类型。
溶酶体膜的特殊性质。
溶酶体:一层单位膜包围而成的圆形或卵圆形的囊状结构。
初级溶酶体、次级溶酶体、残余小体。
溶酶体膜的特殊性质:膜上镶嵌有质子泵,维持酸性环境;膜蛋白高度糖基化,糖链伸向膜内侧,避免自消化;膜上具有多种载体蛋白,向外转运水解产物。
21 过氧化物酶体的标志酶:过氧化氢酶。
22 线粒体的结构。
线粒体:由两层单位膜套叠而成的囊状结构;内膜向内室突起形成嵴;内膜嵴膜上有许多排列规则、带柄的球状小体,称为基本颗粒,基粒。
23 线粒体DNA的特点;线粒体半自主性。
线粒体DNA的特点:线粒体基因为双链环状DNA分子;mtDNA是裸露的,不与组蛋白结合;线粒体部分遗传密码与核密码有不同的编码含义;线粒体基因只有很少的非编码序列;线粒体的基因组没有内含子;母系遗传。
线粒体半自主性:线粒体具有DNA、RNA、核糖体和蛋白质合成所需的酶系,具有自己的遗传系统和蛋白质翻译系统,可以自主合成自身所需要的部分蛋白质;线粒体基因组只含有16569个碱基对,编码的蛋白质数量有限,所需蛋白质还需要由细胞质输入。
24 核糖体的结构、存在方式和功能分区。
结构:核糖体由蛋白质和rRNA组成;电镜下核糖体是致密小颗粒,由大小两个亚基构成。
存在方式:①附着核糖体——附着于粗面内质网( rER)上;②游离核糖体——游离于细胞质中;③多聚核糖体——多个核糖体被mRNA串联。
功能分区:① mRNA结合部位,小亚基上。
② A,P部位。
A部位主要部分在大亚基上,又称氨酰基部位或受位,是接受氨酰基-tRNA的部位;P部位主要部分在小亚基上,又称肽酰基部位或供位,是肽酰基-tRNA移交肽链后,tRNA释放的部位。
③ G因子,GTP酶也称转位酶,能分解GTP分子,并将肽酰基-tRNA由A位移到P位。
④ T因子,位于大亚基上,能催化肽链形成。
⑤ E部位,新生多肽链出口位,能容纳生长中的肽链。
25 细胞骨架的概念。
真核细胞中,细胞核与质膜之间的蛋白纤维网络结构。
细胞骨架由微管、微丝和中间纤维组成;它不仅在维持细胞形态,承受外力、保持细胞内部结构的有序性方面起重要作用,而且还参与许多重要的生命活动。
26 细胞核的结构。
核膜、核仁、染色质(染色体)、核基质。
27 核仁组织区的相关概念。
核仁:细胞内rRNA合成、加工和核糖体亚单位装配的场所;核仁周期性消失与重建,间期核中最显著。
核仁组织区(NOR):含有rRNA基因的特定DNA区段。
核仁从核仁组织区部位产生,同时与该区紧密相连。
具有核仁组织区的染色体称核仁染色体。
核仁组织区定位在核仁染色体的次缢痕部位。
人类在第13,14,15,21,22对染色体上存在核仁组织区。
核仁形成后常发生融合现象,所以虽存在多对染色体,但常见间期细胞中仅有1~2个核仁,如人二倍体间期细胞中含一个大的核仁,它包含有从5对核仁染色体上核仁组织区来的DNA袢环,这些袢环上含有核糖体核糖核酸(rRNA)的基因。
28 核仁周期性消失与重建的原因。
细胞分裂间期,细胞需要合成大量蛋白质,核仁组织区上的rDNA快速进行rRNA转录,在其周围装配核糖体亚单位,从而形成典型核仁结构;细胞分裂前期,染色质形成染色体,核仁组织区上的rDNA停止了rRNA转录,其周围的核糖体单位散去,因此核仁消失。
细胞分裂末期,染色体解旋,rRNA重新转录,核仁重现。
29 染色质的化学组成。
DNA、组蛋白、非组蛋白和少量RNA。
30 染色质的结构(核小体)。
核小体:由核酸和蛋白质组成的核蛋白复合体,是构成染色质的基本结构单位。
染色质四级结构模型:核小体彼此连接形成串珠链;核小体穿珠链螺旋盘绕,每圈6个核小体,形成螺线管;螺线管盘绕形成超螺线管;超螺线管折叠构成染色单体。
31 常染色质和异染色质。
常染色质:伸展状态,结合疏松,具有活性,染色较浅;异染色质:紧密卷曲,结合紧密,功能静止,染色很深。
34 吞噬、胞饮(吞饮)、受体介导的胞吞作用的概念。
吞噬:细胞摄取较大的固体颗粒或大分子复合体的过程。
胞饮(吞饮):细胞摄取液体和溶质的过程。
受体介导的胞吞作用:通过受体-配体结合引发的吞饮作用。
它具有特异性、高效性。
32 穿膜运输:简单扩散、协助扩散和主动运输。
33 钠—钾泵钠—钾泵实际上就是Na+-K+ATP酶。
Na+-K+ATP酶通过磷酸化和去磷酸化过程发生构象的变化,导致与Na+、K+的亲和力发生变化。
在膜内侧,Na+与酶结合,激活ATP酶活性,使ATP分解,酶被磷酸化,构象发生变化,于是与Na+结合的部位转向膜外侧;这种磷酸化的酶对Na+的亲和力低,对K+的亲和力高,因而在膜外侧释放Na+、而与K+结合。
K+与磷酸化酶结合后促使酶去磷酸化,酶的构象恢复原状,于是与K+结合的部位转向膜内侧,K+与酶的亲和力降低,使K+在膜内被释放,而酶又与Na+结合。
其总的结果是每一循环分解一个ATP;泵出三个Na+,泵入两个K+。
35 信号肽、信号斑的概念。
信号肽、信号斑均属于分选信号,均由氨基酸残基构成。
信号肽:存在于氨基酸序列连续延伸节段。
完成分选后去除。
信号斑:蛋白质折叠时,表面某些原子特异的三维排列。
构成信号斑的氨基酸残基相距较远,一般被保留于蛋白质中。
36 核定位信号的概念、作用。
亲核蛋白质中的特殊氨基酸序列,由4-8个氨基酸短肽组成。
只有具有核定位信号的蛋白才具有进入核内的条件。
37 受体的概念、类型、结构。
受体:一种生物大分子,能选择性识别外来信号分子,并与之结合而产生续发信号,在细胞内启动一系列过程,从而引发相应的生物学反应。
类型:细胞膜受体;细胞内受体。
结构:识别部-糖链;转换部-偶连成份;效应部-酶活性。
38 G蛋白偶连受体的概念。
此类受体是7次跨膜糖蛋白受体,与酶或离子通道间的作用由一种结合GTP的调节蛋白(G蛋白)介导,在细胞内产生第二信使,从而引起细胞反应。
39 细胞位置移动方式:纤毛、鞭毛摆动;阿米巴样运动;褶皱运动。
40 细胞消化的主要方式。
异噬作用;自噬作用;自溶作用;胞外消化。
41 细胞分化的概念;细胞分化的分子机制。
细胞分化:同源细胞逐渐产生形态结构、生理功能、生化特征和蛋白质合成等方面具有稳定差异的过程。
分子机制:基因的选择性转录、表达,合成特异蛋白。
基因调控是细胞分化的核心问题。
42 细胞周期的概念。
细胞在两次有丝分裂结束之间经历的过程。
43 细胞周期各时相的划分及特点。
G1期(合成前期):前次分裂结束到DNA合成开始前的细胞生长阶段;RNA 和蛋白质合成旺盛,细胞体积增大。