氨基酸
18种氨基酸的说明书
18种氨基酸的说明书氨基酸是构成蛋白质的基本单位，共有20种常见的氨基酸，其中有9种被称为必需氨基酸，人体无法合成，必须通过摄入食物获取。
而另外11种被称为非必需氨基酸，人体可以自行合成。
接下来，我将详细介绍这20种氨基酸的功能和作用。
必需氨基酸：1.赖氨酸：参与蛋白质的合成，维持氮平衡，促进生长发育和肌肉合成。
2.异亮氨酸：参与蛋白质合成，促进肌肉生长。
3.妥氨酸：参与维持肌肉生长和肌肉合成。
4.亮氨酸：参与蛋白质合成，维持氮平衡。
5.苯丙氨酸：参与蛋白质合成和内啡肽的合成。
6.苏氨酸：参与蛋白质合成和胰岛素的合成。
7.色氨酸：参与蛋白质合成和生物碱的合成。
8.缬氨酸：参与蛋白质合成和皮肤细胞修复。
9.缬氨酸：有助于蛋白质合成，提供氮源。
非必需氨基酸：10.丙氨酸：参与蛋白质的代谢，提供能量。
11.古氨酸：参与钙的吸收和维持酸碱平衡。
12.酪氨酸：参与色素的合成以及蛋白质的合成。
13.天冬氨酸：参与蛋白质和糖的代谢。
14.谷氨酸：参与蛋白质和糖的代谢，促进免疫系统功能。
15.甲硫氨酸：提供硫原子，参与蛋白质合成。
16.酚丙氨酸：作为氨基酸的前体，参与蛋白质和生物碱的合成。
17.谷氨酸：参与蛋白质和糖的代谢。
18.丝氨酸：参与蛋白质的合成，促进皮肤和毛发的健康。
19.赛氨酸：参与蛋白质合成和运动表现的改善。
20.阳氨酸：参与蛋白质合成和肠道健康的维持。
这些氨基酸在人体中扮演着不同的角色，不仅仅参与蛋白质的合成，还涉及到许多其他生理过程。
理解每种氨基酸的功能和作用，有助于我们更好地保护和维护我们的身体健康。
总之，氨基酸对于我们的身体健康至关重要，我们应该保持合理的摄入，并根据自身情况调整饮食。
通过充足地摄取各种氨基酸，我们能够维持良好的身体功能和健康。
18种氨基酸的作用
18种氨基酸的作用氨基酸是构成蛋白质的基本单位，被广泛应用于细胞生物学、营养学、医学等领域。
人体内共有20种氨基酸，其中有9种被视为人体必需氨基酸，而另外11种被称为非必需氨基酸，因为人体可以通过其他氨基酸的合成来满足需求。
以下是18种氨基酸及它们的作用：1. 色氨酸 (Tryptophan)：是必需氨基酸之一，用于合成血清素和褪黑激素，被认为对调节情绪、睡眠和免疫系统功能发挥重要作用。
2. 苯丙氨酸 (Phenylalanine)：必需氨基酸之一，参与合成多巴胺、去甲肾上腺素和肾上腺素，对神经传导和心理健康起关键作用。
3. 组氨酸 (Histidine)：必需氨基酸之一，用于合成组胺和肽类激素，对心血管健康、神经发育和免疫功能至关重要。
4. 赖氨酸 (Lysine)：必需氨基酸之一，参与合成胶原蛋白、骨骼和肌肉组织，对维持骨骼健康、肌肉生长和免疫功能发挥重要作用。
5. 硫氨酸 (Methionine)：必需氨基酸之一，用于合成蛋白质和多种重要物质，如肌肉、酶和激素。
6. 缬氨酸 (Valine)：必需氨基酸之一，参与合成肌肉组织，对维持肌肉力量和增强免疫系统功能至关重要。
7. 亮氨酸 (Leucine)：必需氨基酸之一，参与合成蛋白质和肌肉组织，对维持肌肉力量、促进体内蛋白质合成起关键作用。
8. 异亮氨酸 (Isoleucine)：必需氨基酸之一，参与合成肌肉和蛋白质，对维持肌肉健康、调节血糖和能量代谢十分重要。
9. 缬氨酸 (Norvaline)：属于非必需氨基酸，参与合成肌肉组织和蛋白质，同时被认为对促进生长激素的分泌和肌肉生长起重要作用。
10. 苏氨酸 (Threonine)：必需氨基酸之一，参与合成胶原蛋白、抗体和骨骼组织，也对中枢神经系统的功能具有重要影响。
11. 缬氨酸 (Thyrosine)：属于非必需氨基酸，参与合成甲状腺激素和多巴胺，对调节代谢、心理健康和免疫功能发挥作用。
12. 丝氨酸 (Serine)：属于非必需氨基酸，参与合成抗体、免疫球蛋白和酶，对维持稳定的氨基酸代谢和肌肉结构发挥重要作用。
20种常用氨基酸
精氨酸
Arg
HN=C(NH₂)-NH-(CH₂)₃-CH(NH₂)-COOH
碱性；二氨基一羧基酸；必需氨基酸
20
组氨酸
His
NH-CH=N-CH=C-CH₂-CH(NH₂)-COOH
碱性；杂环；必需氨基酸
8
色氨酸
Trp
*Ph-NH-CH=C-CH₂-CH(NH₂)-COOH
芳香基侧链；中性；必需氨基酸；杂环
9
丝氨酸
Ser
HO-CH₂-CH(NH₂)-COOH
极性、中性；含羟基
10
酪氨酸
Tyr
HO-p-Ph-CH₂-CH(NH₂)-COOH
芳香基侧链；极性、中性；条件必需氨基酸
11
半胱氨酸
Cys
HS-CH₂-CH(NH₂)-COOH
非极性、疏水性；中性；必需氨基酸
5
异亮氨酸
Ile
CH₃-CH₂-CH(CH₃)-CH(NH₂)-COOH
非极性、疏水性；中性；必需氨基酸
6
甲硫氨酸（蛋氨酸）
Met
CH₃-S-(CH₂)₂-CH(NH₂)-COOH
非极性、疏水性；中性；必需氨基酸
7
脯氨酸
Pro
*NH-(CH₂)₃-CH-COOH
非极性、疏水性；杂环；亚氨基酸
20种常用氨基酸
序号
氨基酸名称
缩写
化学结构特点
分类
1
甘氨酸
Gly
NH₂-CH₂-COOH
非极性、疏水性；中性
2
丙氨酸
Ala
CH₃-CH(NH₂)-COOH
非极性、疏水性；中性
3
缬氨酸
Val
(CH₃)₂CH-CH(NH₂)-COOH
十八种氨基酸
十八种氨基酸简介氨基酸是构成蛋白质的基本组成单位，共有20种常见的氨基酸，其中有9种被称为必需氨基酸，人体无法自行合成，必须通过摄入食物来获得。
而剩下的11种被称为非必需氨基酸，人体可以自行合成。
本文将介绍其中的十八种氨基酸。
必需氨基酸1.赖氨酸（Lysine）•赖氨酸是一种必需氨基酸，它对维持正常的生长和组织修复很重要。
主要存在于蛋白质食物中，如肉、鱼、奶制品等。
2.苏氨酸（Threonine）•苏氨酸是身体合成蛋白质时必需的氨基酸之一。
它对于肌肉的清除有重要作用，主要存在于奶制品、鱼、肉类等食物中。
3.缬氨酸（Leucine）•缬氨酸是构成肌肉蛋白质的重要成分，它能促进肌肉生长和修复。
主要存在于坚果、奶制品和肉类等食物中。
4.异亮氨酸（Isoleucine）•异亮氨酸也是构成肌肉蛋白质的重要组成成分。
它对维持氮平衡和肌肉代谢有重要作用，主要存在于肉类、鱼、大豆等食物中。
5.赖氨酸（Lysine）•赖氨酸在维持氮平衡和生长发育方面起着重要的作用。
富含赖氨酸的食物包括红肉、鱼类和奶制品等。
6.苯丙氨酸（Phenylalanine）•苯丙氨酸是合成蛋白质时必需的氨基酸之一。
它可以通过鱼类、肉类和奶制品等食物摄入。
7.色氨酸（Tryptophan）–色氨酸在蛋白质合成和组织修复中起着重要作用。
富含色氨酸的食物包括家禽、贝类和豆类等。
8.苯丙氨酸（Methionine）•苯丙氨酸是一种必需氨基酸，不仅对蛋白质合成至关重要，还参与一些重要酶的合成。
可以通过食用肉类、家禽、鱼类等蛋白质来补充。
9.组氨酸（Histidine）–组氨酸是必需氨基酸之一，对于维持正常的生长和维持组织修复至关重要。
富含组氨酸的食物包括肉类、鱼类和奶制品等。
非必需氨基酸1.丙氨酸（Alanine）•丙氨酸是非必需氨基酸之一，它是能量代谢的关键成分，同时也参与蛋白质的合成与分解。
存在于肉类、家禽等食物中。
2.天冬酰基半胱氨酸（Asparagine）•天冬酰基半胱氨酸是身体合成蛋白质、尿素等化合物的重要原料之一。
氨基酸
氨基酸（amino acid）：含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。
生物功能大分子蛋白质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。
是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物。
国内的氨基酸生产厂家,由于生产工艺相对比较落后,排放的废水中含有大量的氨基酸,这些废水虽然毒性不大,但水的BOD、COD值较高,直接排放,既污染环境,也造成资源浪费。
你看看你那厂的废水指标，能不能给他做下回收重利用酸溶法生产氨基酸工艺为：酸溶-过滤-脱色-浓缩-结晶-洗涤-干燥-包装-产品在过滤洗涤工段产生高浓度废水，其他工段产生的是低浓度废水。
高浓度废水中氨基酸含量约50g/l COD 10000mg/l 所以一般建议兄弟你将高浓度废水进行预处理，将高浓度的氨基酸回收再进行处理，这样会减轻你后续废水处理的负担高浓度废水回收工艺如下：高浓度废液-真空浓缩-冷却结晶-过滤分离-干燥包装-粗产品真空浓缩中所用蒸汽为氨基酸生产过程中的低压蒸汽。
通过对全厂热力平衡进行调整,原有锅炉不必改动。
利用水喷射真空泵可避免蒸汽中气味对环境造成的影响。
浓缩的真空度为0.04 MPa ,温度为85～105 ℃。
浓缩液经冷却结晶,通过过滤得到氨基酸晶体,可作为饲料添加剂。
经过滤的母液部分循环,其余则排出与生产过程其他工段废水混合,进入处理设施。
废水混合后,降低了废水的浓度,这时CODCr值为500～600 mg/ L ,BOD5 值为200～250 mg/ L ,废水中主要含有无机氮、氨基酸等物质,可生化性较强,我们采用了生物氧化与物化处理结合的处理工艺：混合废水除去浮渣,利用氨基酸工艺过程中的废碱液调整pH值后进入调节池,调节水量和水质,以利于生化处理。
然后废水泵入塔式生物滤池进行生物吸附及氧化处理。
滤塔的BOD 负荷为2000～2 300 BOD5 g/ (m3·d) ,塔径与塔高比为1∶10 ,出水回流比为30 %。
滤塔的接种污泥取自市污水处理厂沉淀池污泥和氨基酸厂的排水沟污泥,经过一个月培养驯化,生物膜中形成了包括细菌、真菌、藻类、原生动物、后生动物等微生物类群。
20种氨基酸
氨基酸
命名 α -氨基丁二酸 α -氨基戊二酸 α -氨基-β -巯基丙酸 α -氨基-β -苯基丙酸 α -氨基-β -对羟苯基丙酸 α -氨基-β -羟基丙酸 α -氨基-γ -甲硫基丁酸 α -氨基-β -吲哚基丙酸 氨基乙酸 α -氨基-β -甲基丁酸 α -氨基-γ -甲基戊酸 α -氨基丙酸 α -氨基-β -甲基戊酸 β -吡咯烷基-α -羧酸 α -氨基-β -羟基丁酸 α -氨基-β -咪唑基丙酸 α ，ε -二氨基己酸 α -氨基-δ -胍基戊酸 性质 酸性 酸性 含巯基 酸性 含苯环 酸性 含苯环 含羟基 含硫 含苯环 中性 中性 中性 中性 中性 杂环 含羟基 杂环 碱性 碱性 R基极性性质 带负电荷的R基极性氨基酸 带负电荷的R基极性氨基酸 不带电荷的R基极性氨基酸 不带电荷的R基极性氨基酸 非极性R基氨基酸 不带电荷的R基极性氨基酸 不带电荷的R基极性氨基酸 不带电荷的R基极性氨基酸 非极性R基氨基酸 非极性R基氨基酸 不带电荷的R基极性氨基酸 非极性R基氨基酸 非极性R基氨基酸 非极性R基氨基酸 非极性R基氨基酸 非极性R基氨基酸 不带电荷的R基极性氨基酸 带正电荷的R基氨基酸 带正电荷的R基氨基酸 带正电荷的R基氨基酸 等电点 2.97 3.22 5.02 5.41 5.48 5.65 5.66 5.68 5.75 5.89 5.97 5.97 5.98 6.02 6.02 6.30 6.53 7.59 9.74 10.76 R基PKa 3.86(β COOH) 4.25(γ COOH) 8.33(SH）
三字母简称 单字母简称 Asp D Glu E Cys C Asn N Phe F Gln Q Tyr Y Ser S Met M Trp W Gly G Val V Leu L Ala A Ile I Pro P Thr T His H Lys K Arg R Asx B Glx Z
人体所必需的八种氨基酸
人体所必需的八种氨基酸
人体所必需的八种氨基酸包括赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸和缬氨酸。
这些氨基酸无法通过身体自主合成，但它们在人体的不断生长和机体成熟过程中扮演着重要角色。
这些氨基酸可以维持机体正常的生理功能，还可以起到促进新陈代谢的作用，甚至可以合成组织蛋白质，转变碳水化合物以及脂肪。
当人体缺乏这些氨基酸时，可能会引发皮肤干燥、皱纹增多、记忆力减退、影响正常生长发育、抵抗力下降等病症，不利于身体健康。
因此，应从食物中摄取这些氨基酸成分，必要时需定期到医院应用氨基酸注射液进行治疗。
氨基酸
据分析，氨基酸中的谷氨酸，不仅是人体一种重要的营养成分，而且是治疗肝病、神经系统疾病和精神病的常用药物，对肝病、精神分裂症、神经衰弱均有疗效。
编辑本段结构通式氨基酸结构通式氨基酸是指含有氨基的羧酸。
生物体内的各种蛋白质是由20种基本氨基酸构成的。
除甘氨酸外均为L－α－氨基酸其中（脯氨酸是一种L－α－亚氨基酸），其结构通式如图（R基为可变基团）：构成蛋白质的氨基酸都是一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化合物，目前自然界中尚未发现蛋白质中有氨基和羧基不连在同一个碳原子上的氨基酸。
除甘氨酸外，其它蛋白质氨基酸的α－碳原子均为不对称碳原子（即与α－碳原子键合的四个取代基各不相同），因此氨基酸可以有立体异构体，即可以有不同的构型（D－型与L－型两种构型）。
编辑本段合成组成蛋白质的大部分氨基酸是以埃姆登-迈耶霍夫（Embden－Meyerhof）途径与柠檬酸循环的中间物为碳链骨架生物合成的。
例外的是芳香族氨基酸、组氨酸，前者的生物合成与磷酸戊糖的中间物赤藓糖-4-磷酸有关，后者是由ATP与磷酸核糖焦磷酸合成的。
微生物和植物能在体内合成所有的氨基酸，动物有一部分氨基酸不能在体内合成（必需氨基酸）。
必需氨基酸一般由碳水化合物代谢的中间物，经多步反应（6步以上）而进行生物合成的，非必需氨基酸的合成所需的酶约14种，而必需氨基酸的合成则需要更多的，约有60种酶参与。
生物合成的氨基酸除作为蛋白质的合成原料外，还用于生物碱、木质素等的合成。
另一方面，氨基酸在生物体内由于氨基转移或氧化等生成酮酸而被分解，或由于脱羧转变成胺后被分解。
氨基酸氨基酸编辑本段分类20种蛋白质氨基酸在结构上的差别取决于侧链基团R的不同。
通常根据R基团的化学结构或性质将20种氨基酸进行分类根据侧链基团的极性1、非极性氨基酸（疏水氨基酸）8种丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）脯氨酸（Pro）苯丙氨酸（Phe）色氨酸（Trp）蛋氨酸（Met）2、极性氨基酸（亲水氨基酸）：1）极性不带电荷：7种甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys）酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln）2）极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸） 3种赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His）3）极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸） 2种天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）氨基酸根据化学结构1、脂肪族氨基酸：丙、缬、亮、异亮、蛋、天冬、谷、赖、精、甘、丝、苏、半胱、天冬酰胺、谷氨酰胺2、芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸3、杂环族氨基酸：组氨酸、色氨酸4、杂环亚氨基酸：脯氨酸从营养学的角度1、必需氨基酸（essential amino acid）：指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。
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水中心）
极性氨基酸侧链能与水形成氢键，易溶于水 带电荷和极性氨基酸一般位于蛋白表面 蛋白的活性中心：His，Ser，Cys
2.3氨基酸的分类——不常见蛋白质氨基酸
2.4氨基酸的分类——非蛋白质氨基酸
150 多种，不是蛋白质组成，但是有特定生理功能
（1）大多是L型α氨基酸衍生物
（2）有D型氨基酸 （3）还有β-、γ-、δ-氨基酸
CHCH2 SH
+ NH3
-
OOC CH CH2 NH3+ S S
二硫键
CHCH2 SH NH3+
-
OOC CH CH2 NH3
+
CHCH2 SH NH3+
-
+
HO-Hg+
COO-
与金属离 子的螯合 性质可用 于体内解 毒。
-
OOC CHCH2 S NH3+
Hg
+
COO
五、氨基酸的分离分析
分配柱层析：支持剂是一些具有亲水性的不溶性物质，如纤维 素、淀粉、硅胶等。 滤纸层析： 薄层层析： 支持物不同
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用强酸型阳离子交换树脂分离氨基酸
氨基酸与树脂的亲和力取决于：
气液层析
高效液相层析
黄色
2，4-二硝基氟苯在弱碱条件下亲核芳环取代生成DNP-氨基酸。首次被英国 Sanger用来鉴定多肽、蛋白的N末端氨基酸
与烃反应 continue：
苯异硫氰酸酯(PITC)与ɑ-氨基生成苯氨基硫甲酰衍生物(PTC-aa)，再在硝基 甲烷中与酸发生环化成苯乙内酰硫脲 (PTH-aa)——Edman测序原理。
2.1氨基酸的分类——按照R化学结构分类
一氨基一羧基（中性氨基酸） 脂肪族 氨基酸 Gly、Ala、Val、Lue、Ile、Ser、Thr、Cys、Met 一氨基二羧基（酸性氨基酸）及其酰胺 Asp、Asn、Glu、Gln 二氨基一羧基（碱性氨基酸） Arg、Lys
氨基酸
芳香族氨基酸 Phe、Tyr、Trp 杂环氨基酸 His、Pro
非α-氨基和非α-羧基等。
酪氨酸 碱性氨基酸
半胱氨酸
酪氨酸侧链反应——酚基碘化或硝化
Pauly反应
半胱氨酸侧链巯基的反应:烷基化
O CH2OCCl -
OOC CHCH2 SOCCH2 NH3+ O
CH2Cl
-
OOC CHCH2 SH NH3+
-
OOC CHCH2 S CH2 NH3
西佛碱反应：
ɑ-氨基与醛类反应生成西佛碱。 脱氨基反应： 在生物体内，氨基酸经氨基酸氧化酶催化脱去氨基成酮酸。
ɑ-羧基参与的反应:
成盐、成酯反应：
干燥， HCl
回流
成酯：被醇酯化，形成酯,羧基得以保护，氨基相对被活化，易酰基、羟基化； 成盐：氨基酸与碱作用生成相应的盐。氨基酸的碱金属盐能溶于水,而重金属盐则 不溶于水。Q:为什么氨基酸的酰基话和烃基化在碱性中进行？
α-氨基和α -羧基共同参与的反应:
成肽反应：
R1 O H2N C H C OH + R2 H N C H H COOH R1 O H2N C H C R2 N C H H 肽键 COOH
- H2O
是多肽和蛋白质生物合成的基本反应。
侧链R基参与的反应:
用于蛋白质的化学修饰 功能团有：羟基、酚基、巯基、吲哚基、咪唑基、胍基、甲硫基、
芳香族氨基酸
苯丙氨酸 酪氨酸 色氨酸
(1) 这三种氨基酸在紫外280nm具有特殊吸收峰，蛋白质的紫外吸收 主要来自这三种氨基酸 (2) 苯丙氨酸疏水性最强 (3) 酪氨酸的-OH发生磷酸化在生物体内是十分普遍的调控机制
杂环氨基酸
脯氨酸 组氨酸
(1) 组氨酸是碱性氨基酸的一种 (2) 脯氨酸的α-亚氨基是环的一部
分，因此具有特殊的刚性结构，
在蛋白质中一般出现在α-螺旋 转角处。Pro残基出现的位置必 然发生蛋白估计方向的改变。
2.2氨基酸的分类——按照R基极性分类
疏 水 性 氨 基 酸 亲 水 性 氨 基 酸
1. 非极性氨基酸：8种 Ala, Val, Leu, Ile 脂肪族侧链 Pro 亚氨基杂环 Phe，Trp 芳香环 Met 含硫
2. 不带电荷的极性氨基酸：7种 Ser, Thr, Tyr 羟基-OH Gln, Asn 酰胺基 Cys 巯基 Gly 极性/非极性
3. 带正电荷的氨基酸：3种 Lys Arg His 咪唑基
4. 带负电荷的氨基酸：2种
Glu Asp
ε-位氨基 胍基
两个羧基
非极性氨基酸在维持蛋白质的三维结构中其重要作用（蛋白质的疏
三、氨基酸的酸碱化学
氨基酸的兼性离子形式
•氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基形 式存在，而是离解成两性离子。在两性离子中，氨基是以质子化 (-NH3+)形式存在，羧基是以离解状态(-COO-)存在。 •氨基酸晶体是由离子晶格组成，靠异性电荷之间的静电引力维持 晶格中质点的作用力，因此氨基酸熔点高。 •不同氨基酸有特殊的晶体形状，基于此可对氨基酸进行鉴别。
+
O ICH2CNH2
OOC CHCH2 SCH2CNH2 NH3+ O
这些反应可用于巯基的保护；可用于检测蛋白中的半胱氨酸残基； 把其他分子与目标多肽、蛋白进行偶联
半胱氨酸侧链巯基的反应 （p142）:
二硫键对 OOC 维持蛋白 结构很重 要，氧化 剂和还原 OOC 剂都可打 开二硫键， 最常用还 原剂β-巯 基乙醇和 OOC 二硫苏糖 醇
成酰氯反应： 与PCl5, PCl3, SOCl2,生成酰氯后，使羧基活化，以便更易与另一氨基酸氨基结 合成肽键。 脱羧基反应、叠氮反应
α-氨基和α -羧基共同参与的反应:
茚三酮显色
释放的CO2可以用测 压法测量计算参加 反应的氨基酸的量
H+
茚三酮
还原茚三酮
第二个茚三酮
紫色复合物
脯氨酸、羟脯氨酸 无NH3释放，生成黄色 物质，λmax=440nm
Cysteine Methionine (Cys，C) (Met，M)
(1) 两个半胱氨酸的巯基氧化生成二硫键，生成胱氨酸，Cys-S-SCys
(2) 蛋氨酸的甲硫基的硫原子有亲核性，容易发生极化，在生物合成
中是重要的甲基供体
脂肪族氨基酸：一氨基二羧基（酸性氨基酸）
天冬氨酸 谷氨酸 天冬酰胺 谷氨酰胺
氨基酸的等电点
当溶液浓度为某一 pH值时，氨基酸分子中所含的 -NH3+和-COO数目正好相等，净电荷为0。这一pH值即为氨基酸的等电点，简称 pI。在等电点时，氨基酸既不向正极也不向负极移动，即氨基酸处 于两性离子状态。
侧链不含离解基团的中性氨基酸，其等电点是它的pKa1和pKa2的 算术平均值：pI = (pKa1 + pKa2 )/2 对于侧链含有可解离基团的氨基酸，其pI值也决定于两性离子两 边的pKa值的算术平均值。 酸性氨基酸：pI = (pKa1 + pKaR-COO- )/2 碱性氨基酸：pI = (pKa2 + pKaR-NH2 )/2
二、氨基酸的分类、性质
各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同 20种蛋白质氨基酸按R的极性可分为非极性氨基酸、不带电荷极性氨基酸、 带正电R基氨基酸和带负电R基氨基酸
按R基的结构可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸及杂环氨基酸3大类
除甘氨酸外，氨基酸均含有一个手性-碳原子，因此都具有旋光性。 氨基酸的名称常用三个字母的缩写，或单个字母表示长的肽链。
脂肪族氨基酸：二氨基一羧基（碱性氨基酸）
(1) 赖氨酸Lys侧链氨基生理条件下
带有一个正电荷
(2) 精氨酸Arg是碱性最强的氨基酸， 侧链的胍基pKa=12.48，生理条 件下完全质子化 (3) 组氨酸His含有咪唑环，是20种
氨基酸中侧链pK值最接近pH的
一种，生理pH条件下具有缓冲 能力的一种氨基酸。
脂肪族氨基酸：一氨基一羧基（中性氨基酸）
甘氨酸
丙氨酸
缬氨酸
亮氨酸
异亮氨酸
脂肪族氨基酸：一氨基一羧基（中性氨基酸）:含有羟基
丝氨酸Ser的-OH在生理条件下不解离，但是个极性基团，能与其 他基团形成氢键，常出现在酶的活性中心； 苏氨酸Thr的-OH是仲醇，具有亲水性；
脂肪族氨基酸：一氨基一羧基（中性氨基酸）:含有硫
氨基酸的解离性质
用Ka1,Ka2 表示氨基酸α-碳原子的COOH与-NH3+的解离常数
阴离子 A-
阳离子 A+
兼性离子 A0
Ka1=[H+][A0]/[A+] 当溶液中[A0]=[A+]时，Ka1=[H+]； 两边取对数 pKa1=pH=2.34 Ka2=[H+][A-]/[A0] 当溶液中[A0]=[A-]时，Ka2=[H+]； 两边取对数 pKa2=pH=9.6 [质子受体] pH=pKa+lg [质子供体]
离子交换层析：阴离子交换树脂-N(CH3)3OH或-NH3OH，阳离
子交换树脂-SO3H 最常用：高效液相色谱 （HPLC）、气相色谱(GC)
纸层析
薄层层析 把支持剂涂布在玻璃板上使成为一个均匀的薄层
离子交换层析
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四、氨基酸的化学反应
ɑ-氨基参与的反应: 亚硝酸、酰化试剂、烃基、 醛基氧化酶 氨基酸的 化学反应
茚三酮、肽键形成!
ɑ-羧基参与的反应： 成盐、成酯、成酰氯、脱 羧、叠氮
侧链R基参与的反应： 取决于R侧链的官能团