重庆大学生物化学实验_实验五 蛋白质pI测定
蛋白质测定实验报告
蛋白质测定实验报告蛋白质测定实验报告引言：蛋白质是生命体内最基本的有机物之一，具有重要的生物学功能。
蛋白质测定实验是生物化学实验中常见的一种实验方法，通过测定样品中的蛋白质含量，可以了解生物体的营养状况、疾病发展以及药物疗效等方面的信息。
本实验旨在通过比色法测定蛋白质的浓度，并探究实验中可能遇到的问题和解决方法。
实验方法：1. 样品制备：将待测样品制备成适宜的浓度，通常需要进行稀释或浓缩处理。
2. 蛋白质与试剂反应：将样品与试剂按照一定比例混合，使蛋白质与试剂发生特定的反应。
常用的试剂包括伯胺蓝、比酚等。
3. 光度测定：将反应后的样品溶液置于分光光度计中，通过测量吸光度来间接测定蛋白质的浓度。
4. 标准曲线绘制：根据已知浓度的标准品，测定各标准品的吸光度，并将吸光度与浓度绘制成标准曲线。
5. 测定样品浓度：根据标准曲线，通过测定样品的吸光度，反推出样品中蛋白质的浓度。
实验结果与讨论：在本次实验中，我们使用了伯胺蓝作为试剂，制备了一系列不同浓度的标准品，并通过测定其吸光度绘制了标准曲线。
接下来，我们分别测定了三个未知样品的吸光度，并利用标准曲线计算出其蛋白质浓度。
实验中，我们发现了一些问题。
首先，样品的制备过程中，可能会出现蛋白质的损失或者污染，这会导致最终测定结果的误差。
为了解决这个问题，我们可以在制备过程中加入保护剂，如酶抑制剂或蛋白酶抑制剂，来减少蛋白质的降解。
其次，比色法本身对样品的颜色敏感，如果样品本身的颜色较深，会干扰吸光度的测定。
为了解决这个问题，可以通过稀释样品或者使用其他试剂来减少干扰。
在实验结果的讨论中，我们发现样品A的蛋白质浓度较高，样品B的蛋白质浓度较低，而样品C的蛋白质浓度与标准品相近。
这些结果提示我们样品A可能是一种富含蛋白质的食品，样品B可能是一种低蛋白质的食品，而样品C可能是一种未知的食品，需要进一步的研究来确定其成分。
结论：通过本次蛋白质测定实验，我们成功地测定了三个样品中蛋白质的浓度，并对实验中可能遇到的问题提出了解决方法。
蛋白质测定的实验报告
蛋白质测定的实验报告蛋白质测定的实验报告引言：蛋白质是生命体内重要的组成部分，对于维持生命活动起着重要作用。
因此，准确测定蛋白质的含量对于生物学研究和医学诊断具有重要意义。
本实验旨在通过两种常用的蛋白质测定方法——布拉德福法和BCA法，来测定未知蛋白质溶液的含量，并比较两种方法的优缺点。
实验材料和方法：实验所需材料包括：布拉德福试剂盒、BCA试剂盒、未知蛋白质溶液、标准蛋白质溶液、比色皿、吸光度计等。
实验步骤如下：1. 准备工作：将布拉德福试剂盒和BCA试剂盒从冰箱中取出，恢复至室温。
2. 制备标准曲线：分别取不同浓度的标准蛋白质溶液，加入相应的试管中，然后按照试剂盒说明书的方法进行反应，最后测定吸光度。
3. 测定未知样品：将未知蛋白质溶液加入比色皿中，然后按照试剂盒说明书的方法进行反应，最后测定吸光度。
4. 计算蛋白质浓度：根据标准曲线上的吸光度值，通过线性回归计算未知蛋白质溶液的浓度。
实验结果：经过实验测定，我们得到了未知蛋白质溶液的浓度。
使用布拉德福法测定的结果为X g/L，而使用BCA法测定的结果为Y g/L。
讨论：布拉德福法和BCA法是常用的蛋白质测定方法，它们各自有着优缺点。
布拉德福法是一种基于蛋白质与染料结合的方法。
其优点是操作简单，结果稳定可靠。
然而，布拉德福法对于某些蛋白质可能存在的干扰物敏感，因此在选择试剂盒时需要根据具体样品的特点进行选择。
此外，布拉德福法对于低浓度的蛋白质测定不够敏感，因此在测定低浓度样品时需要进行稀释。
BCA法是一种基于蛋白质与铜离子的还原反应的方法。
其优点是对于大部分蛋白质都具有较好的灵敏度和特异性。
此外，BCA法在测定低浓度样品时表现出较好的线性关系，因此在测定低浓度样品时更为适用。
然而，BCA法对于一些干扰物，如还原剂和某些金属离子，也较为敏感，因此在实验操作时需要注意。
综上所述，布拉德福法和BCA法都是常用的蛋白质测定方法，它们各有优劣。
在实际应用中，我们需要根据具体样品的特点和测定的目的选择合适的方法。
重庆大学生物化学实验_实验三 蛋白质氨基酸呈色反应
思考题
1、该滴定法能否定量测定蛋白质的 水解溶液？ • 2、是否所有的AA均能用该方法测定？ 为什么图 • 3、为什么计算氨基酸含量可只计算 氨基氮？表
构成氨基酸的化学元素
Element C H O N S P
Percent 50~55 6.9~7.7 21~24 15.0~17.6 0.3~2.3 0.4~0.9
络合物？为什么 • 4、Pro与茚三酮起反应吗？
操作方法
• 1）取1支试管，加入蛋白质溶液4滴，0.5%茚三酮乙醇溶液2 滴，混匀后小火煮沸1-2分钟，放置冷却，观察颜色由粉红 色变成紫红色直到蓝色。
• 2）取1支试管，加入0.5%甘氨酸5滴，0.5%茚三酮乙醇溶液2 滴，混匀后煮沸，观察颜色的变化。
紫红色络合物。这一呈色反应叫双缩脲反应。
双缩脲反应原理
（一）双缩脲反应
1、原 理
在浓碱溶液中，双缩脲能与铜离子结合生成复杂的紫 红色络合物。这一呈色反应叫双缩脲反应。
• 其结构如下：
OH
OH
CO
NH2
Cu
NH
CO
NH2
Na Na
OH
NH2
COO
HN NH2
COO
OH
2、操作方法
• 1）取少许（绿豆大小）尿素（晶体），放入干试管中，用微 火加热尿素至熔解，当熔解的尿素开始硬化的时候，停止加 热冷却，此时尿素已缩合成双缩脲并释放出氨（可由其臭味 辨知）。
• 2）在上述试管内，加10%氢氧化钠液5滴，振荡试管使双缩脲 溶化，再加1%硫酸铜液2滴，混匀后，可见溶液呈紫红色的双 缩脲反应
• 3）另取一试管，加蛋白液2滴和10%氢氧化钠5滴，1%硫酸铜2 滴，混匀后，可见溶液呈紫玫瑰色的双缩脲反应。
蛋白质测定实验报告
蛋白质测定方法——化学报告蛋白质的检测酚试剂法灵敏度较高20~250mg 费时蛋白质在碱性溶液中其肽键与Cu2+螯合，形成蛋白质一铜复合物，此复合物使酚试剂的磷钼酸还原，产生蓝色化合物酚类、柠檬酸、硫酸铵、tris缓冲液、甘氨酸、糖类、甘油等均有干扰作用由上表可大致了解五种检测蛋白质的方法，下面以实验的形式进行详细阐述：1 材料与方法1.1 仪器材料(1)仪器:凯氏定氮仪、紫外分光光度计、可见光分光光度计、工作离心机、布氏漏斗、抽滤泵。
(2)试剂及原材料:牛奶、酸奶、豆浆、0.12mol/LpH=4. 7醋酸- 醋酸钠缓冲液、乙醇-乙醚等体积混合液、浓H2SO4 、40%氢氧化钠、30%过氧化氢、2%硼酸溶液、0. 050molPL标准盐酸溶液、硫酸钾- 硫酸铜接触剂、混合指示剂、标准蛋白溶液、双缩脲试剂、考马斯亮蓝G- 250试剂。
1.2 实验方法(1)凯氏定氮法测定蛋白质含量将待测样品与浓硫酸共热,含氮有机物即分解产生氨(消化) ,氨又与硫酸作用,变成硫酸铵。
为了加速消化,可以加入CuSO4 作催化剂和加入K2SO4 以提高溶液的沸点,而加入30%过氧化氢有利于消化溶液的澄清。
消化好的样品在凯氏定氮仪内经强碱碱化使之分解放出氨,借蒸汽将氨蒸至定量硼酸溶液中,然后用标准盐酸溶液进行滴定,记录,计算出样品含氮量。
每个样品做三次重复测定,取平均值。
(2)紫外吸收法测定蛋白质含量蛋白质分子中,酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸残基的苯环含有共轭双键,使蛋白质具有吸收紫外光的性质,吸收峰在280nm处,其吸光度(即光密度值)与蛋白质含量成正比。
此外,蛋白质溶液在238nm的光吸收值与肽键含量成正比。
利用一定波长下,蛋白质溶液的光吸收值与蛋白质浓度的正比关系,可以进行蛋白质含量的测定。
紫外吸收法简便、灵敏、快速,不消耗样品,测定后仍能回收使用。
低浓度的盐,例如,生化制备中常用的(NH4)2SO4 等和大多数缓冲液不干扰测定,特别适用于柱层析洗脱液的快速连续检测,因为此时只需测定蛋白质浓度的变化,而不需知道其绝对值。
生物化学实践报告(2篇)
第1篇一、实验目的本次实验旨在通过生物化学实验，加深对生物大分子结构和功能的理解，掌握蛋白质、核酸等生物大分子的提取、分离和鉴定方法，并学会使用相应的实验技术和仪器。
二、实验原理1. 蛋白质的提取与鉴定：蛋白质是生命活动中的重要物质，其提取和鉴定是生物化学研究的重要内容。
本实验通过蛋白质的盐析、电泳等方法，实现对蛋白质的提取和鉴定。
2. 核酸的提取与鉴定：核酸是生物遗传信息的携带者，其提取和鉴定对于研究生物遗传具有重要意义。
本实验通过酚-氯仿法提取DNA，通过比色法测定DNA的浓度。
3. 酶的活性测定：酶是生物体内催化反应的催化剂，其活性测定是研究酶的重要方法。
本实验通过测定酶促反应速率，计算酶的活性。
三、实验材料与仪器1. 材料：新鲜动物组织、化学试剂、缓冲液、电泳凝胶等。
2. 仪器：高速离心机、电泳仪、分光光度计、显微镜等。
四、实验步骤1. 蛋白质的提取与鉴定（1）取一定量新鲜动物组织，加入适量缓冲液，研磨。
（2）将研磨液离心，取上清液即为蛋白质提取液。
（3）将蛋白质提取液加入等体积的95%乙醇，混匀，静置。
（4）取沉淀，用少量双蒸水洗涤，干燥，溶解于适量双蒸水中。
（5）将蛋白质溶液进行SDS-PAGE电泳，观察蛋白质条带。
2. 核酸的提取与鉴定（1）取一定量新鲜动物组织，加入适量缓冲液，研磨。
（2）将研磨液加入等体积的酚-氯仿，混匀，静置。
（3）取上清液，加入等体积的异丙醇，混匀，静置。
（4）取沉淀，用少量双蒸水洗涤，干燥，溶解于适量双蒸水中。
（5）用分光光度计测定DNA的浓度。
3. 酶的活性测定（1）配制底物溶液。
（2）将底物溶液加入酶溶液，记录反应速率。
（3）根据反应速率计算酶的活性。
五、实验结果与分析1. 蛋白质的提取与鉴定：通过SDS-PAGE电泳，成功分离出多条蛋白质条带，表明实验中成功提取了蛋白质。
2. 核酸的提取与鉴定：通过比色法测定，成功提取出DNA，浓度为0.5μg/μL。
生物化学实训课实验报告
一、实验名称：蛋白质分子量测定——凝胶层析法二、实验目的：1. 理解凝胶层析法的原理和操作步骤。
2. 掌握蛋白质分子量测定的方法。
3. 分析实验结果，并探讨影响实验结果的因素。
三、实验原理：凝胶层析法是一种分离和纯化蛋白质的方法，其原理是利用凝胶的分子筛作用，根据蛋白质分子大小不同进行分离。
凝胶是一种多孔材料，其孔径大小与蛋白质分子大小相匹配，使得小分子蛋白质能够进入凝胶内部，而大分子蛋白质则无法进入，从而实现分离。
四、实验材料与试剂：1. 蛋白质样品：如鸡蛋清、血清等。
2. 凝胶：如聚丙烯酰胺凝胶、琼脂糖凝胶等。
3. 电泳缓冲液：如Tris-HCl缓冲液、硼酸缓冲液等。
4. 标准蛋白质分子量对照品：如已知分子量的蛋白质。
5. 电泳仪、电泳槽、紫外灯等。
五、实验步骤：1. 准备凝胶：将凝胶溶解在适当浓度的缓冲液中，倒入模具中，制成凝胶板。
2. 准备样品：将蛋白质样品与适量的电泳缓冲液混合，加入样品缓冲液，制成样品溶液。
3. 制备标准蛋白质分子量对照品：将已知分子量的蛋白质溶解在电泳缓冲液中，制成标准蛋白质溶液。
4. 加样：将样品溶液和标准蛋白质溶液分别加入凝胶板上的孔中。
5. 电泳：将凝胶板放入电泳槽中，加入电泳缓冲液，接通电源，进行电泳。
6. 显色：电泳完成后，将凝胶板取出，放入含有显色剂的溶液中，进行显色。
7. 测量：用紫外灯照射凝胶板，观察蛋白质条带的位置，并记录下蛋白质分子量。
六、实验结果与分析：1. 通过观察电泳图谱，可以清晰地看到蛋白质条带，其中标准蛋白质分子量对照品的条带位置已知，可以用来判断样品蛋白质分子量的大小。
2. 实验结果显示，样品蛋白质分子量分布较广，存在多个分子量大小不同的蛋白质。
3. 通过比较样品蛋白质条带与标准蛋白质条带的位置，可以估算出样品蛋白质的分子量。
4. 影响实验结果的因素包括凝胶的制备、电泳条件、显色剂的选择等。
七、讨论与心得：1. 凝胶层析法是一种常用的蛋白质分离和纯化方法，具有操作简单、分离效果好等优点。
生化蛋白测定实验报告
实验名称：生化蛋白测定实验实验日期：2023年X月X日实验目的：1. 掌握蛋白质定量分析的基本原理和方法。
2. 熟悉分光光度计的使用和操作。
3. 通过实验，学习如何测定蛋白质浓度。
实验原理：蛋白质的定量分析是生物化学研究中不可或缺的环节。
本实验采用双缩脲法测定蛋白质含量。
该方法基于蛋白质中的肽键与铜离子在碱性条件下形成紫色络合物，其颜色深浅与蛋白质含量成正比。
通过比色法测定吸光度，从而计算出蛋白质的浓度。
实验材料与试剂：1. 实验材料：动物组织样品（如肝脏、肌肉等）。
2. 试剂：- 双缩脲试剂：A液（含碱性酒石酸铜溶液）、B液（含硫酸铜溶液）。
- 标准蛋白质溶液（已知浓度）。
- 0.1mol/L氢氧化钠溶液。
- 0.05mol/L硫酸铜溶液。
- 0.1mol/L盐酸溶液。
- 0.1mol/L磷酸盐缓冲液（pH 7.0）。
实验仪器：1. 分析天平。
2. 分光光度计。
3. 烧杯。
4. 试管。
5. 移液器。
6. 混匀器。
实验步骤：1. 样品处理：称取适量动物组织样品，用0.1mol/L氢氧化钠溶液溶解，制成蛋白质溶液。
2. 标准曲线绘制：取不同浓度的标准蛋白质溶液，加入双缩脲试剂A液，混匀，室温放置10分钟。
加入B液，混匀，在540nm波长下测定吸光度。
以蛋白质浓度为横坐标，吸光度为纵坐标，绘制标准曲线。
3. 样品测定：取待测样品，按照上述步骤进行处理，测定吸光度。
4. 计算蛋白质浓度：根据标准曲线，计算待测样品中蛋白质的浓度。
实验结果：1. 标准曲线绘制：根据实验数据，绘制标准曲线，线性回归方程为y=0.0035x+0.0146，相关系数R²=0.998。
2. 样品测定：待测样品的吸光度为0.65。
3. 蛋白质浓度计算：根据标准曲线，待测样品中蛋白质浓度为0.3mg/mL。
讨论与分析：本实验采用双缩脲法成功测定了待测样品中的蛋白质含量。
实验过程中，应注意以下几点：1. 样品处理过程中，应尽量减少蛋白质的降解。
检测蛋白变化实验报告(3篇)
第1篇一、实验目的1. 了解蛋白质在特定条件下的变化规律。
2. 掌握蛋白质检测的方法和技巧。
3. 分析蛋白质变化对生物体的影响。
二、实验原理蛋白质是生物体内重要的生物大分子，具有多种生物学功能。
在生物体内，蛋白质在特定条件下会发生结构、性质和功能的变化。
本实验通过检测蛋白质在变性、水解、氧化等条件下的变化，了解蛋白质的稳定性及其生物学功能。
三、实验材料1. 实验试剂：硫酸铵、氯化钠、氢氧化钠、硫酸铜、硫酸锌、苯酚、福林试剂、三氯乙酸等。
2. 实验仪器：电热恒温水浴锅、紫外可见分光光度计、移液器、试管、烧杯、天平等。
四、实验方法1. 变性实验：将蛋白质溶液加入一定浓度的硫酸铵溶液，观察蛋白质的沉淀现象，检测蛋白质的变性程度。
2. 水解实验：将蛋白质溶液加入一定浓度的三氯乙酸溶液，观察蛋白质的沉淀现象，检测蛋白质的水解程度。
3. 氧化实验：将蛋白质溶液加入一定浓度的硫酸铜溶液，观察蛋白质的颜色变化，检测蛋白质的氧化程度。
4. 蛋白质含量测定：采用紫外可见分光光度法测定蛋白质溶液的吸光度，计算蛋白质含量。
五、实验步骤1. 变性实验：（1）取2ml蛋白质溶液，加入等体积的硫酸铵溶液，混合均匀。
（2）将混合溶液置于室温下，观察蛋白质的沉淀现象。
2. 水解实验：（1）取2ml蛋白质溶液，加入等体积的三氯乙酸溶液，混合均匀。
（2）将混合溶液置于室温下，观察蛋白质的沉淀现象。
3. 氧化实验：（1）取2ml蛋白质溶液，加入等体积的硫酸铜溶液，混合均匀。
（2）观察蛋白质的颜色变化。
4. 蛋白质含量测定：（1）取2ml蛋白质溶液，加入苯酚试剂，混合均匀。
（2）将混合溶液置于紫外可见分光光度计中，测定吸光度。
（3）根据标准曲线计算蛋白质含量。
六、实验结果与分析1. 变性实验：在硫酸铵溶液中，蛋白质发生沉淀，表明蛋白质在较高浓度的硫酸铵溶液中发生变性。
2. 水解实验：在三氯乙酸溶液中，蛋白质发生沉淀，表明蛋白质在较高浓度的三氯乙酸溶液中发生水解。
重庆大学生物化学实验_实验八 蛋白质含量测定
度，D为溶液的稀释倍数。
可行性分析
• 优点：紫外吸收法测蛋白质含量迅速、简便、
不消耗样品，低浓度盐类不干扰测定。因此， 已在蛋白质和酶的生化制备中广泛采用，尤其 在柱层析分离纯化中，常用280nm进行紫外检测， 来判断蛋白质吸附或洗脱情况
匀，按上述方法测定280nm的光密度，并从标准工作曲 线上查出待测蛋白质溶液的浓度。
• 3计算
1．在测定工作中，可以利用280nm及260 nm的光密度值 求出蛋白质的浓度：
蛋白质浓度（mg/mL）=1.45OD280nm―0.74OD260nm
• 上式中的OD280nm是蛋白质溶液在280nm下测得的光密
可行性分析
• 缺点：（1）对于测定那些与标准蛋白质中酪氨酸和色氨酸
含量差异较大的蛋白质，有一定的误差。故该法适于测定与 标准蛋白质氨基酸组成相似的蛋白质。（2）若样品中含有 嘌呤、嘧啶等吸收紫外光的物质，会出现较大干扰。例如， 在制备酶的过程中，层析柱的流出液中有时混杂有核酸，应 予以校正
• 2．当样品中含有核酸类杂质，可以根据核酸在260nm波长
四、操作步骤
1．标准曲线制作
• 按下表分别向每支试管内加入各
种试剂，混匀。以光程为1cm的石 英比色杯，在280nm波长处测定 各管溶液的光密度值OD280nm。
• 以蛋白质浓度为横坐标，光密度
值为纵坐标，绘出标准曲线。
附表
• 2．样品测定
• 取待测蛋白质溶液（蛋清）1mL，加入蒸馏水3mL，混
处有最强的紫外光吸收，而蛋白质在280nm处有最大的紫外 光吸收的性质，通过计算可以适当校正核酸对于测定蛋白质 浓度的干扰作用。但是，因为不同的蛋白质和核酸的紫外吸 收是不相同的，虽然经过校正，测定结果还存在着一定的误 差
蛋白质的等电点测定及性质实验
蛋白质的等电点测定及性质实验一、实验目的初步学会测定蛋白质等电点的基本方法，并了解蛋白质的性质。
二、实验原理蛋白质分子是两性电解质，当调节溶液的酸碱度，使蛋白质分子上所带的正负电荷相等时，在电场中，该蛋白质分子既不向正极移动，也不向负极移动，这时溶液的pH值，就是该蛋白质的等电点（pI）。
不同蛋白质，等电点不同。
在等电点时，蛋白质溶解度最小，容易沉淀析出。
因此，可以借助在不同pH溶液中的某蛋白质的溶解度来测定该蛋白质的等电点。
在蛋白质溶液中加入一定浓度的中性盐，蛋白质即从溶液中沉淀析出，这种作用称为盐析。
盐析法常用的盐类有硫酸铵、硫酸钠等。
蛋白质的盐析作用是可逆过程。
由盐析获得的蛋白质沉淀，当降低其盐类浓度时，又能再溶解。
而重金属离子与蛋白质结合成不溶于水的复合物。
三、试剂和器材⑴高筋面粉、低筋面粉。
⑵ 1mol/L醋酸。
（每组自配0.1mol/L醋酸、0.01mol/L醋酸）⑶ 0.5%酪蛋白溶液。
称取2.5克酪蛋白，放入烧杯中，加入40℃的蒸馏水，再加入50毫升1N 氢氧化钠溶液，微热搅拌直到蛋白质完全溶解为止。
将溶解好的蛋白溶液转到500毫升容量瓶中，并用少量蒸馏水洗净烧杯，一并倒入容量瓶。
在容量瓶中再加入1N醋酸溶液50毫升，摇匀，再加蒸馏水定容至500毫升，得到略显混浊的、在0.1N NaAc溶液中的酪蛋白溶液。
⑷鸡蛋白溶液。
将80mL鸡蛋清与800mL蒸馏水混合均匀后，用洁净的多层湿纱布垫在漏斗上过滤，滤液即为鸡蛋白溶液（不能有不溶性物悬浮）。
要现配现用，最好使用经过煮沸并封在容器中隔绝空气冷却的蒸馏水。
⑸质量分数为5%的CuSO4溶液。
（每排3组合配）⑹ (NH4)2SO4饱和溶液。
（确保有固体析出）⑺天平、水浴锅、移液管、试管等。
四、操作步骤1、蛋白质的等电点测定⑴取5支同种规格的试管，编号，按表1顺序精确加入各种试剂，特别注意0.5%酪蛋白溶液最后加入，然后逐一振荡试管，使试管混合均匀。
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原理
NH2
H+
P
COO- OH-
NH3+
H+
P COO- OH-
NH3+ P
COOH
当溶液的 pH 达 到一定数值时，Pr 便 呈兼性离子形式，此
pH pK lg [ A ] [ AH ]
时的 pH 称 Pr 的 pI；
在溶液的 pH = pI 时， Pr 的黏度、渗透压、 膨胀系数及溶解度等 均降低；
实验五、蛋白质 pI 的测定
问 题：
1、为什么说蛋白质是两性电解质？ 2、什么叫等电点？ 3、我们依据什么方法来检测，其原理是什 么？ 4、我们检测的材料是什么？怎样才知道其 等电点？
Pr 为两性电解质，除了含有自由 羧基、氨基外，还有酚基(Tyr)、巯 基(Cys)、胍基(Arg)、咪唑基(His) 等可解离基团。
1 pI 2 ( pK1 pK2 )
主要器材
操作
试管编号
1
2
3
4
加 0.1N醋酸钠 2
2
2
2
入液
的 0.1N醋酸 0.25
0.50
2.0
/
试
剂 1N醋酸
/
/
/
0.8
ml 蒸馏水
3.75
3.50
2.0
3.2
1%白明胶 2
2
2
2
溶液最终PH值 沉淀