肌动蛋白的结构与功能
肌动蛋白和肌球蛋白作用机理
肌动蛋白和肌球蛋白作用机理肌动蛋白和肌球蛋白是肌肉收缩过程中不可或缺的两个重要蛋白质。
它们通过特定的机制相互作用，协同发挥着肌肉收缩的功能。
本文将详细介绍肌动蛋白和肌球蛋白的作用机理。
肌动蛋白是一种具有高度有序结构的蛋白质，它在肌肉细胞中起到了重要的作用。
肌动蛋白由多个肌球蛋白分子组成，形成了肌肉纤维中的肌原纤维。
肌动蛋白的主要作用是与肌球蛋白相互作用，完成肌肉的收缩和放松过程。
肌球蛋白是一种球状蛋白质，由三个亚基组成，分别是肌球蛋白重链、肌球蛋白轻链1和肌球蛋白轻链2。
肌球蛋白主要存在于肌肉细胞的肌原纤维中，与肌动蛋白共同构成了肌肉纤维的重要组成部分。
肌动蛋白和肌球蛋白的作用机理可以分为三个阶段：结合阶段、收缩阶段和解离阶段。
在结合阶段，肌动蛋白与肌球蛋白发生结合，形成肌肉收缩的起始点。
当神经冲动到达肌肉细胞时，钙离子会释放出来，与肌球蛋白结合，使肌球蛋白发生构象变化。
这个构象变化使肌球蛋白上的结合位点暴露出来，方便与肌动蛋白结合。
当肌动蛋白结合到肌球蛋白上时，形成了肌肉收缩的初级结构。
接下来是收缩阶段，肌动蛋白和肌球蛋白之间的结合会导致肌肉纤维的收缩。
在这个过程中，肌球蛋白的构象变化会引发肌动蛋白的构象变化，进而促使肌动蛋白在肌球蛋白上进行滑动。
这种滑动过程是由肌动蛋白的头部结构变化引起的，头部结构的变化使得肌动蛋白能够与肌球蛋白结合并向前移动。
这个过程会持续进行，直到肌肉纤维达到最大收缩程度。
最后是解离阶段，肌动蛋白和肌球蛋白之间的结合会在神经冲动结束后解除。
这个过程是由于肌球蛋白上的结合位点不再暴露，导致肌动蛋白无法继续结合。
同时，肌动蛋白头部结构的变化也会恢复到初始状态，使肌动蛋白与肌球蛋白分离。
这样，肌肉纤维就完成了一次收缩和放松的过程。
总结起来，肌动蛋白和肌球蛋白通过特定的机制相互作用，完成了肌肉收缩和放松的功能。
在收缩过程中，肌动蛋白和肌球蛋白之间的结合和解离使得肌肉纤维得以滑动，从而实现了肌肉的运动。
肌动蛋白-是微丝的结构蛋白,以两种形式存在,即单体和多聚体
肌动蛋白-是微丝的结构蛋白，以两种形式存在，即单体和多聚体。
单体的肌动蛋白是由一条多肽链肌动蛋白-是微丝的结构蛋白，以两种形式存在，即单体和多聚体。
单体的肌动蛋白是由一条多肽链构成的球形分子，又称球状肌动蛋白(globular actin, G-actin)，外形类似花生果。
肌动蛋白的多聚体形成肌动蛋白丝，称为纤维状肌动蛋白(fibros actin, F-actin)。
在肌细胞中，肌动蛋白占总蛋白的10%，即使在非肌细胞中，肌动蛋白也占细胞总蛋白的1%-5%。
学术术语来源---人脐带间充质干细胞诱导分化为心肌细胞的特异性基因表达文章亮点：1利用5-氮胞苷体外诱导人脐带间充质干细胞转化为心肌样细胞，对转化细胞进行基因鉴定，从而确定人脐带间充质干细胞体外诱导为心肌样细胞的条件、规律及转化细胞的特点。
2 在5-氮胞苷诱导24 h之后，人脐带间充质干细胞失去典型的梭形形态，转变为棍状或者柱状。
免疫组化染色显示诱导后2周细胞心肌特异性肌钙蛋白I表达呈阳性，反转录-聚合酶反应检测诱导后细胞心钠素、α-骨骼肌动蛋白基因表达呈阳性。
关键词：干细胞；脐带脐血干细胞；脐带间充质干细胞；干细胞培养与分化；心肌细胞；基因表达； 5-氮胞苷；反转录-聚合酶链反应；干细胞图片文章摘要背景：脐带来源的间充质干细胞进行自体心肌内移植，修复损伤心肌组织，是心血管研究领域的热点。
目的：应用5-氮胞苷诱导人脐带间充质干细胞转化为心肌样细胞后进行鉴定，以确定心肌样细胞的结构、形态和功能。
方法：分离培养人脐带间充质干细胞，在第2代细胞中分别加入浓度为2.5，5，10，20，40，80 μmol/L的5-氮胞苷，作用24 h后除去，继续培养4周。
结果与结论：5-氮胞苷诱导前，无细丝样结构、无颗粒，胞浆量均匀且少，核/浆比例高，细胞形态呈现典型的梭形，细胞呈漩祸样或同心圆生长，核内会见到较为明显的核仁；在5-氮胞苷处理24 h之后，各组细胞都会出现部分死亡，失去典型的梭形形态，成为棍状或者柱状，40，80 μmol/L组细胞形态变化明显。
细胞肌动蛋白功能与调控机制研究
细胞肌动蛋白功能与调控机制研究细胞肌动蛋白是一种广泛存在于动物、植物和真菌中的蛋白质，其主要功能是维持细胞的形态和生理功能。
同时，细胞肌动蛋白还具有肌动性，可以在细胞内产生力量，参与细胞的运动和生理调节。
细胞肌动蛋白的功能和生理调控机制一直是生物学研究的热点之一，本文将从细胞肌动蛋白的结构和功能入手，探讨其在生理过程中的重要作用和调控机制。
一、细胞肌动蛋白的结构和功能细胞肌动蛋白是具有高度保守性的蛋白质，其分子量约42千道尔顿，由4个亚基组成：α-肌动蛋白、β-肌动蛋白、γ-肌动蛋白和δ-肌动蛋白。
其中，α-肌动蛋白和β-肌动蛋白含有ATP或ADP，具有肌动性；γ-肌动蛋白和δ-肌动蛋白则是辅助亚基，不直接参与肌动作用。
细胞肌动蛋白主要存在于三种形式：单体肌动蛋白（G-肌动蛋白）、聚合肌动蛋白（F-肌动蛋白）和压缩肌动蛋白（T-肌动蛋白）。
单体肌动蛋白是未聚合的肌动蛋白亚基，其在细胞中分散分布。
聚合肌动蛋白是多个单体肌动蛋白亚基通过头尾结构相互串联而成，形成肌动蛋白丝。
肌动蛋白丝具有肌动性和收缩性，可以通过ATP酶活性不断聚合和解聚。
压缩肌动蛋白是由聚合肌动蛋白和非肌动蛋白组成的复合物，其结构类似于肌动蛋白丝。
不同之处在于，压缩肌动蛋白存在于细胞中的特定部位，并参与细胞形态调节和细胞质流动等生理过程。
细胞肌动蛋白的功能十分广泛，包括细胞质流动、细胞分裂、胞吞作用、细胞运动、细胞外基质降解、肌肉收缩等生理过程。
其中，细胞质流动和细胞分裂是细胞肌动蛋白功能的典型代表。
细胞质流动是指细胞质内物质在细胞内部运动的过程，其由肌动蛋白丝和肌动蛋白相关蛋白组成。
肌动蛋白丝通过不断聚合和解聚，使细胞质产生流动，参与物质运输、膜泡运输等生理过程。
细胞分裂是细胞肌动蛋白在细胞有丝分裂中的重要作用，其通过参与细胞分裂骨架的形成和细胞膜的分裂，实现细胞的有序分离，确保遗传信息的传递。
二、细胞肌动蛋白的调控机制细胞肌动蛋白在生理过程中的调控机制非常复杂，包括多种信号转导通路和多种蛋白质相互作用。
F肌动蛋白简介
F肌动蛋白简介07306143 苏宇泉肌动蛋白由Halliburton于1887年发现，当时将其视为导致肌肉收缩的成分。
但直到1941年，肌动蛋白才被分离且确认为一种独立的蛋白质。
现在我们知道，肌动蛋白是一类分子量大约在42,000的球形蛋白质。
除了线虫类精子细胞，在所有的真核细胞当中均发现有该蛋白质，浓度约在100μM以上。
在生物分子进化当中，肌动蛋白是被高度保留下来的蛋白质分子之一，从藻类细胞到人体细胞肌动蛋白只有不到20%的变化。
肌动蛋白是生物体中微丝的一个单节结构，而微丝则是细胞骨架三大组成结构之一，肌动蛋白还构成了肌细胞中具有收缩功能的组织。
所以，肌动蛋白对于细胞活动起到很大的作用，比如肌肉的收缩，细胞的转移、分裂和原质的流动，动物胞囊和器官的运动，细胞间信息的传递，以及细胞的形状和连结的建立和维持等等。
图1 F-actin分子F肌动蛋白（F-actin），又称微丝（Microfilament），是由肌动蛋白单体组成的直径约为7nm纤维结构。
肌动蛋白单体（又被称为G-Actin，全称为球状肌动蛋白，Globular Actin，下文简称G肌动蛋白）为球形，其表面上有一ATP结合位点。
肌动蛋白单体一个接一个连成一串肌动蛋白链，两串这样的肌动蛋白链互相缠绕扭曲成一股微丝。
微丝能被组装和去组装。
当单体上结合的是ATP时，就会有较高的相互亲和力，单体趋向于聚合成多聚体，就是组装。
而当ATP水解成ADP后，单体亲和力就会下降，多聚体趋向解聚，即是去组装。
高ATP浓度有利于微丝的组装。
所以当将细胞质放入富含ATP的溶液时，细胞质会因为微丝的大量组装迅速凝固成胶。
而微丝的两端组装速度并不一样。
快的一端（+极）比慢的一端（-极）快上5到10倍。
当ATP浓度达一定临界值时，可以观察到+极组装而-极同时去组装的现象，被命为“踏车”。
微丝的组装和去组装受到细胞质内多种蛋白的调节，这些蛋白能结合到微丝上，影响其组装去组装速度，被称之为微丝结合蛋白（association protein）。
肌肉细胞的肌动蛋白结构
肌肉细胞的肌动蛋白结构肌肉细胞的肌动蛋白是由肌肉细胞合成的一种细胞内结构蛋白，它是肌肉收缩的基础。
肌动蛋白结构具有非常重要的意义，它直接关系到肌肉的功能和性能，对于健康和运动也有着重要的影响。
本文将从肌动蛋白的结构、功能、组装和调控等方面进行讲述。
一、肌动蛋白结构肌动蛋白是一种长链蛋白，由肌动蛋白单体构成。
肌动蛋白单体由两个重链和两个轻链组成，其中重链是肌动蛋白结构的主体，长度为约500个氨基酸，由四个区域组成，分别是：N末端区、ATP酶和丝氨酸钾激酶结合区、重链鞘状区和C 末端区。
轻链长度约20个氨基酸，与重链结合在一起。
肌动蛋白单体可以聚合形成肌动蛋白丝，肌动蛋白丝是由肌动蛋白单体有方向性地排列而成的，具有两端性。
肌动蛋白丝的两端结构不同，一端称为“快速增长端”，另一端称为“缓慢增长端”。
肌动蛋白单体通过ATP的加水解来提供动力，使肌动蛋白丝产生相对滑动，从而实现肌肉的收缩。
二、肌动蛋白的功能肌动蛋白是肌肉收缩的基本单位，同时也参与了很多细胞内的重要功能。
肌动蛋白可以参与肌肉收缩、细胞形态的维持和变化、细胞运动和分裂、内泌和外泌等过程。
其中，肌动蛋白在肌肉收缩中发挥着至关重要的作用。
在背景下，三、肌动蛋白组装肌动蛋白的组装是经过一定的步骤和过程的，它是由肌动蛋白单体向肌动蛋白丝的有向聚合。
在组装的过程中，不同的肌动蛋白单体需要按照一定的规律和顺序排列，形成长链式的肌动蛋白丝。
在组装过程中，参与了很多因素，如肌动蛋白丝的终止、聚合、分支和撤解等。
四、肌动蛋白的调控肌动蛋白调控是指在肌肉运动和其他细胞活动中，肌动蛋白的结构和功能都会受到调节和影响。
在肌肉收缩和松弛中，参与了很多因素的互动和反馈，如神经传递、钙、ATP、肌钙蛋白、丝氨酸钾激酶等。
每一种因素都有其独特的作用和机制。
钙离子是对肌动蛋白的最重要调控因素之一。
在钙的作用下，肌动蛋白可以与肌钙蛋白结合，进而实现肌肉收缩。
而在收缩结束后，钙离子被收回，肌动蛋白和肌钙蛋白解离，肌肉松弛。
细胞肌动蛋白
细胞肌动蛋白细胞肌动蛋白是一种在细胞内发挥重要功能的蛋白质。
它是由肌动蛋白单体聚合而成的纤维状蛋白物质，在细胞的运动、分裂和形态维持等过程中起着重要的作用。
本文将对细胞肌动蛋白的结构、功能以及与细胞活动的关系进行详细介绍。
一、结构细胞肌动蛋白由多个肌动蛋白单体聚合形成，单个肌动蛋白单体由约375个氨基酸残基组成。
每个肌动蛋白单体由三个部分组成，分别是头部、颈部和尾部。
头部是肌动蛋白单体的核心结构，具有与细胞质浆中的微丝结合的能力。
颈部与头部相连，是肌动蛋白单体与其他肌动蛋白单体或细胞骨架蛋白之间的连接点。
尾部则是一个相对灵活的结构，可以与其他蛋白相互作用。
细胞肌动蛋白能够通过头部结构与微丝相互作用，形成肌动蛋白束或网状结构。
这种结构可以参与细胞的收缩、分裂以及细胞膜的变形等过程。
二、功能1. 细胞运动细胞肌动蛋白在细胞的运动过程中发挥重要作用。
例如，肌动蛋白能够与微丝相互作用，在肌动蛋白束的协同收缩下，维持细胞内部的结构稳定性。
在肌动蛋白的推动下，细胞能够通过伸展和收缩的方式进行有规律的运动。
2. 分裂和形态维持细胞肌动蛋白对于细胞的分裂和形态维持也起到关键作用。
在细胞分裂过程中，肌动蛋白通过与细胞骨架蛋白和微丝的相互作用，参与细胞的分裂骨架的形成和收缩。
同时，肌动蛋白还能够通过与其他细胞骨架蛋白相互作用，维持细胞的形态，并调节细胞的运动和变形。
3.细胞内运输细胞肌动蛋白还可以参与细胞内物质的运输。
通过与微丝相互作用，肌动蛋白能够推动细胞器和细胞内小颗粒的移动。
这种运输过程对于细胞的正常功能和代谢活动至关重要。
三、与细胞活动的关系细胞肌动蛋白与细胞的活动密切相关。
它能够参与细胞分裂、细胞运动和细胞内物质的运输等过程，维持细胞的正常结构和功能。
在细胞的发育和组织形成过程中，肌动蛋白也起到重要的调节作用。
同时，肌动蛋白与其他细胞骨架蛋白和细胞膜蛋白相互作用，共同构建细胞骨架和细胞外基质，维持细胞的形态和机械性能。
肌动蛋白名词解释
肌动蛋白名词解释
肌动蛋白是一种蛋白质，是构成肌肉和细胞质基本支架的重要成分。
肌动蛋白由多个蛋白单体聚合而成，可形成肌束和细胞骨架，也参与了细胞运动、细胞分裂、内质网运输等生物过程。
肌动蛋白的功能还包括细胞内物质的转运、凝集、收缩和分解等。
肌动蛋白同样也是各种生物细胞中相当重要的组分，包括哺乳动物、两栖动物、鸟、爬行动物、昆虫以及微生物等。
除此之外，肌动蛋白还发挥着多种生物学作用，例如细胞内转运、运动和稳定细胞结构。
最近的研究还发现肌动蛋白参与了细胞极性的建立、信号传导、基因表达的调节等许多生物学事件。
因此，研究肌动蛋白的结构和功能对于我们理解生命机理、疾病发生机制以及药物筛选等方面具有重要的意义。
细胞骨架与运动蛋白的结构和功能分析
细胞骨架与运动蛋白的结构和功能分析细胞骨架是一种细胞内的网络结构，由微小管、微丝和中间纤维组成，负责维持细胞形态、稳定细胞结构、调控细胞运动等多种生物学功能。
运动蛋白则是一类主要参与细胞骨架运动的蛋白质，如肌动蛋白、微管蛋白等。
本文将对细胞骨架和运动蛋白的结构和功能进行分析。
一、细胞骨架的结构细胞骨架是一个三维的网状结构，包括微小管、微丝和中间纤维三种主要组分。
微小管由alpha-tubulin和beta-tubulin蛋白组成，具有不稳定性和动态性。
微丝由肌动蛋白组成，具有收缩作用和稳定性。
中间纤维由多种类型的宿主蛋白如角蛋白、软角蛋白等组成，在细胞内起着支撑和保护作用。
微小管是细胞运动的重要基础，主要参与细胞内大分子物质的输送和细胞内分裂过程。
微丝是细胞收缩运动的重要组成部分，主要参与肌肉收缩和鞭毛、纤毛运动。
中间纤维起着支持和维持细胞机械性稳定性的作用，还有缓冲细胞外力的作用。
二、运动蛋白的结构与功能肌动蛋白是一种存在于细胞内的蛋白质，是维持细胞骨架结构和细胞内物质运输的重要组成部分。
肌动蛋白产生的肌原纤维能够通过收缩和松弛实现肌肉运动。
除了支持肌肉系统的功能，肌动蛋白在细胞运动中也有很重要的作用。
当细胞需要自行前进时，肌动蛋白通过细胞骨架参与细胞运动。
微管蛋白是由蛋白质或者蛋白类组成的微小管物质，在细胞分裂、细胞形态变化、细胞内运输等方面发挥着重要的作用。
微管蛋白还能通过与动力蛋白连接形成微管蛋白动态不稳定性模型，该模型能够解释微管蛋白运动的动态性和不稳定性，为细胞分裂等过程提供了基本原理。
三、细胞骨架和运动蛋白的相互作用细胞骨架和运动蛋白之间存在着相互作用。
肌动蛋白和微管蛋白都能够通过与细胞骨架结合来实现细胞的动态变化。
细胞内各类运动物质都能够通过细胞骨架参与细胞运动。
例如微小管上的动力蛋白通过活跃着的动态不稳定性模型实现了微小管的有方向运动。
细胞骨架和运动蛋白之间的相互作用，为细胞的机械支持和分子输送等方面提供了基本理论和基础模型。
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目前已发现3种肌动蛋白异构体，人有6种基因型：
α肌动蛋白
β肌动蛋白
γ肌动蛋白
横纹肌型
细胞质型
心肌型
血管平滑肌型
细胞质型
肠平滑肌型
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
三 肌动蛋白的结构
• 不同种属的肌动蛋白一级结构变化很小， 例如兔﹑牛﹑鸡的骨骼肌的肌动蛋白的氨 基酸的顺序完全一样；鱼类肌动蛋白氨基 酸的顺序只有 3 ～ 5 个氨基酸和兔肋骨肌不 同；牛的骨骼肌和心肌二者的肌动蛋白的 差别仅是第 298 位和第 375 位两个地方。这 些肌动蛋白基因显然是从同一个祖先基因 进化而来。
谢谢大家!
微丝能被组装和去组装
• 当单体上结合的是ATP时，就会有较高的相互亲 和力，单体趋向于聚合成多聚体，就是组装。 • 当ATP水解成ADP后，单体亲和力就会下降，多 聚体趋向解聚，即是去组装。 • 微丝的两端组装速度并不一样。正极比负极快上5 到10倍。 • 当ATP浓度达一定临界值时，可以观察到正极组 装而负极同时去组装的现象，被命为“踏车现象 （tread milling)。
量平行排列但具有不同极
性的微丝组成。随着收缩 环的收缩，两个子细胞的 胞质分离。
（四）微丝参与肌肉收缩
肌肉收缩的机制
• ①肌球蛋白结合 ATP，引起头部与 肌动蛋白纤维分离；
• ②ATP水解，引起 头部与肌动蛋白弱 结合；
• ③Pi释放， • ④ADP释放，ATP 结合上去，头部与 肌动蛋白纤维分离。
肌动蛋白
多聚体
肌动蛋白的多聚 体形成肌动蛋白丝， 称为纤维状肌动蛋白 (fibros actin，F-actin)。 在电子显微镜下，F肌动蛋白呈右手双股 螺旋状，直径为7nm， 13个单体形成37nm的 半螺距。
单体
由一条多肽链构 成的哑铃形分子， 又称球状肌动蛋白 (globular actin，Gactin)，外形类似花 生果。直径约5.5nm ，分子量为43kDa。
微丝是由两条肌动蛋白单链盘绕而成的双螺旋结构。
二 什么是肌动蛋白
• 肌动蛋白（actin ）是一种中等大小的蛋白 质，由 375-377 个氨基酸残基组成，并且是 由一个大的、高度保守的基因编码。 • 它在生物界有广泛的分布，除肌肉组织外， 还存在于几乎所有的真核细胞中，如人的 脑组织，血小板和多种植物细胞，在很多 菌类中也有发现。
（五）参与细胞内物 质运输 微丝在微丝结合 蛋白介导下可与微管 一起进行细胞内物质 运输。 如小鼠黑色素 细胞中黑色素颗粒的 运输依赖于肌球蛋白。
（六）微丝参与细胞内 信号转导
微丝可作为某些信息传递的 介质：
1.细胞外信号 膜 下微丝 核膜及核 纤层 调控DNA的 复制和转录。
2.核内的信息也能通过 该途径传递到细胞膜。
肌动蛋白的结构与功能 (The structure and function of actin )
肌动蛋白的结构与功能
(The structure and function of actin )
1
细胞骨架的概述 什么是肌动蛋白
2
目录
3
肌动蛋白的结构
4
肌动蛋白的功能
一 细胞骨架
• 细胞骨架(cytoskeleton)是由蛋白纤维交织而成的立体网 架结构，它充满整个细胞质的空间，与外侧的细胞膜和内 侧的核膜存在一定的结构联系，以保持细胞特有的形状并 与细胞运动有关。
细胞的各种运动如：胞质环流、变形运动、细
胞的吞噬活动等都与微丝有关。
1.微丝纤维生长 ，使细胞表面突 出，形成片足； 2.在片足与基质 接触的位置形成 粘着斑； 3.在肌球蛋白的 作用下微丝纤维 滑动； 4.解除细胞后方 的粘和点。
（三）微丝参与细胞分裂
收缩环：有丝分裂末期， 两个即将分离的子细胞内 产生收缩环，收缩环由大
G-肌动蛋白的结构域
1 大结构域（左） 包括145-337 氨基酸残基；
Text
2
小结构域（右） 包括1-144和 338-375氨基 酸残基，N末 端和C末端都 位于小功能域 中。
Text
结构域一
结构域二
结构域三
结构域四
残组 基成
残组 基成
残组 基成
残组 基成
• 当单体肌动蛋白聚合成纤维状肌动蛋白时， 需要一定的盐离子浓度。 • 在KCl浓度达到20mmol/L以上时，单体聚合， 盐离子最适宜的浓度是50mmol/L～ 100mmol/L。 • 聚合速度依赖于肌动蛋白的浓度，约与浓 度的立方成正比。 • 当单体肌动蛋白的浓度降到某一浓度时， 即使有盐存在，单体也不会聚合。
四 肌动蛋白的功能 （微丝的功能）
（一）构成细胞的支架， 维持细胞形态 1.微丝参与细胞骨架的形成 2.构成细胞皮层 细胞皮层 (cell cortex) ： 细胞内大部分微丝集中分布 于紧贴质膜下的胞质区域， 并有微丝结合蛋白交联成凝 胶状的三维网络结构，该区 域称为细胞皮层。
（二）微丝参与细胞运动
微管
微丝
中间 纤维
是细胞内的主要支架，并为细胞内 物质运输指引方向。 维持细胞形态特征，使细胞能够运 动和收缩。
是起主要支撑作用的细胞骨架成分， 使细胞具有张力和抗剪切力。
真核细胞中的细胞骨架：红色表示微 丝，绿色表示微管，蓝色表示细胞核
• 微丝（microfilament, MF ）又称肌动蛋白纤 维，是普遍存在于真核细胞中由肌动蛋白 （ actin）组成的直径为 5 ～ 8nm 的螺旋状纤 维。
肌动蛋白的踏车现象
微丝的组装过程
成核期： G-肌动蛋白开始聚合，其二聚体不稳定，易 水解，只有形成三聚体才稳定，即核心形成。 延长期（生长期）：一旦核心形成，G-肌动蛋白单体快 速地在核心两端添加上去。 平衡期：微丝延长到一定时期，肌动蛋白掺入微丝的速 度与其从微丝上解离的速度达到平衡，此时即进入平衡期， 微丝长度基本不变。