蛋白质结构与功能的关系
蛋白质结构与功能之间的关系
蛋白质结构与功能之间的关系蛋白质是生物体内一类重要的有机化合物，它们在细胞内担任着各种重要的生物功能。
蛋白质的结构和功能之间存在着密切的关系，不同的蛋白质结构决定了其不同的功能。
本文将从蛋白质的结构和功能两个方面，探讨它们之间的关系。
蛋白质的结构包括四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，不同的氨基酸序列决定了蛋白质的种类和特性。
二级结构是指蛋白质中氨基酸的局部空间排布方式，主要有α-螺旋和β-折叠两种形式。
三级结构是指蛋白质的整体空间结构，由多个二级结构元件组成。
四级结构是指由多个蛋白质亚基组合而成的复合物。
蛋白质的结构是由其氨基酸组成的多肽链经过一系列的空间折叠而形成的。
蛋白质的结构与其功能密切相关。
首先，蛋白质的结构决定了它的功能。
不同的结构决定了蛋白质在细胞中的不同功能。
例如，酶是一类能够催化化学反应的蛋白质，其结构中包含有活性位点，该位点能够与底物结合并促进化学反应的进行。
抗体是一类能够特异性识别并结合抗原的蛋白质，其结构中具有特定的抗原结合位点。
蛋白质的结构决定了它们的功能特性，从而在细胞内发挥各种不同的生物功能。
蛋白质的结构对其功能的稳定性和活性起着重要作用。
蛋白质的折叠结构能够保护蛋白质的氨基酸序列不受外界环境的影响，从而保持其功能的稳定性。
当蛋白质的结构发生变化时，其功能也会受到影响。
例如，蛋白质的变性会导致其结构的破坏，从而使其失去原有的功能。
此外，蛋白质的结构还可以影响其活性。
某些结构域的存在可以使蛋白质具有特定的功能活性，例如酶的催化活性就与其特定的结构域密切相关。
蛋白质的结构还可以影响其与其他分子的相互作用。
蛋白质与其他分子之间的相互作用往往是通过它们的结构域来实现的。
蛋白质的结构域能够与其他分子结合，从而发挥特定的生物功能。
例如，某些蛋白质的结构域可以与信号分子结合，从而调控细胞的信号传导过程。
此外，蛋白质的结构还可以决定其与其他蛋白质之间的相互作用方式，从而参与到细胞内复杂的信号传递和调控网络中。
试举例说明蛋白质结构与功能的关系
试举例说明蛋白质结构与功能的关系蛋白质是生命体系中最基本的分子之一，它们在细胞内扮演着重要的角色。
蛋白质的功能与其结构密切相关，不同的结构决定了不同的功能。
本文将从蛋白质结构、功能以及二者之间的关系三个方面进行详细阐述。
一、蛋白质结构1.1 基本概念蛋白质是由氨基酸组成的大分子聚合物，通常由20种氨基酸以不同的顺序组成。
每个氨基酸分子都有一个羧基和一个氨基，它们通过肽键连接在一起形成多肽链。
1.2 蛋白质层次结构蛋白质层次结构包括四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1.2.1 一级结构一级结构指多肽链上氨基酸残基的线性序列。
这个序列决定了蛋白质所具有的化学性质和生物学性质。
1.2.2 二级结构二级结构指多肽链上相邻氨基酸残基之间发生的氢键作用形成的局部空间结构。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
1.2.3 三级结构三级结构指多肽链上所有氨基酸残基的空间排列方式。
蛋白质的三级结构通常由一些特定的氨基酸残基之间的相互作用所决定，如疏水相互作用、电荷相互作用、氢键等。
1.2.4 四级结构四级结构指由两个或多个多肽链聚合而成的完整蛋白质分子。
这种聚合方式可以是同源聚合或异源聚合。
二、蛋白质功能2.1 基本概念蛋白质在细胞内扮演着各种不同的角色，包括催化反应、传递信息、运输分子、支持细胞结构等。
2.2 催化反应许多生物化学反应需要在生理条件下进行，这些反应通常需要一个催化剂来加速反应速率。
酶是一种具有高度专一性和高效性能催化生物化学反应的蛋白质。
2.3 传递信息许多细胞信号分子是蛋白质，例如激素、生长因子和细胞因子等。
这些蛋白质通过与细胞表面受体结合来传递信息，从而调节细胞生长、分化和代谢等过程。
2.4 运输分子许多蛋白质可以作为运输分子将物质从一个地方运输到另一个地方。
例如，血红蛋白可以将氧气从肺部运输到组织和器官。
2.5 支持细胞结构许多蛋白质可以作为细胞骨架的组成部分，支持细胞的形态和稳定性。
蛋白质结构与功能的关系
THE RELATION OF STRUCTURE AND FUNCTION OF PROTEIN
一、蛋白质的主要功能
（一）蛋白质是生物体重要组成成分（结构蛋白）
分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有 蛋白质。 含量高：蛋白质是生物体中含量最丰富的生物大分子，约占人体 固体成分的45%，而在细胞中可达细胞干重的70%以上。 更新快：组织细胞每天都在不断地更新。因此，人体必须每天摄 入一定量的蛋白质，作为构成和补充组织细胞的原料。
I 型MHC蛋白的结构
I 型MHC蛋白的功能
(二)蛋白质与配体的特异性结合
IgM的五聚体形式
IgG的结构
抗原－抗体的特异性结合
三、蛋白质一级结构是பைடு நூலகம்级结构与功能的基础
（一）一级结构是空间构象的基础
牛核糖核酸酶A一级结构与空间结构的关系
（二）一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能
一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间构象以及功能也相似。
细胞色素C的生物进化树
（四）重要蛋白质的氨基酸序列改变可引起疾病
例：镰刀形红细胞贫血
HbA β 肽 链
N-val · his · leu · thr · pro · glu · glu · · · · ·C(146)
HbS β 肽链
N-val · his · leu · thr · pro · val · glu · · · · ·C(146)
Hb氧合与脱氧构象转换示意
血红素与氧结合后，铁原子半径变小，就能进 入卟啉环的小孔中，继而引起肽链位置的变动。
别构效应（ALLOSTERIC EFFECT） 蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为别构效应。
蛋白质结构与功能的关系
环境与安全工程系
二、蛋白质高级结构与生物学功能的关系 高级结构是蛋白质功能的表现形式 蛋白质一级结构决定空间构象，只有具有高级结构的蛋白 质才能表现出生物学功能。 蛋白质空间构象不同其生物学功能也不同 eg.以肌红蛋白 (Mb)和血红蛋白(Hb)为例阐述蛋白质空间结 构与功能的关系。(简单) 蛋白质空间构想异常（折叠错误，有害折叠或不折叠）能 够引白质。携带氧的是血红素中的 Fe2+， Fe2+能够与氧结合。 Mb只有一条肽链，故只结合一个血红素，只携带1分子氧，其氧 解离曲线为T型双曲线。而Hb是由四个亚基组成的四级结构，共可结 合4分子氧，其氧解离曲线为S形曲线，从曲线的形状特征可知，Hb 第一个亚基与O2结合，可促进第二、第三个亚基与O2的结合，前三个 亚基与O2结合，又大大促进第四个亚基与O2结合，这种一个亚基与其 配体结合后，能影响蛋白质分子中另一亚基与配体结合能力的效应， 称协同效应，O2与Hb之间是促进作用，称正协同效应。之所以会有 这种效应，是因为未结合O2时，Hb结构紧密，此时Hb与O2亲和力小 ，随着O2的结合，其亚基之间键断裂，空间结构变得松弛，此种状态 Hb与O2亲和力即增加。 这种一个氧分子与 Hb亚基结合后引起亚基构象变化的效应称变构 效应。肌红蛋白只有一条肽链，不存在协同效应。 由此可见， Hb与Mb在空间结构上的不同，决定了它们在体内发 挥不同的生理功能。
蛋白质结构与功能的关系
一、蛋白质一级结构与功能的关系 一级结构是空间构象的基础 蛋白质一级结构决定空间构象，即一级结构是高级结构形成 的基础 一级结构是功能的基础 一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间构象和功能也相似 一级结构存在种间差异，为进化提供理论依据 对于不同种属来源的同种蛋白质进行一级结构测定和比较， 发现存在种属差异 一级结构中重要位置的氨基酸改变容易引起分子病
举例说明蛋白质空间结构与功能的关系
举例说明蛋白质空间结构与功能的关系蛋白质是生物体内功能最为多样和重要的大分子，它们在细胞内承担着许多生物学功能，例如酶催化、信号传导、运输物质、结构支持等。
蛋白质的功能可由其空间结构决定，根据蛋白质的不同结构类型和功能特点，可以从以下几个方面进行详细说明。
1.结构蛋白质的功能结构蛋白质是维持生物体形态和结构完整性的重要组成部分。
例如，胶原蛋白是组成骨骼、皮肤和血管等结构的主要成分，它们的扭曲螺旋结构为细胞和组织提供高度稳定性和机械强度。
肌动蛋白和微管蛋白等蛋白质则构成肌肉和细胞骨架，参与细胞运动和细胞分裂等生物学过程。
2.酶蛋白质的功能酶蛋白质是生物体内催化化学反应的重要媒介。
酶蛋白质具有特定的空间结构，使其能够在特定的环境条件下催化特定的生化反应。
例如，淀粉酶可以将淀粉分解为葡萄糖，使其能够被人体有效吸收和利用。
酶蛋白质的空间结构可以使其特异性选择底物，形成酶-底物复合物，并通过结构调控活性中心的构象变化来催化化学反应。
3.载体蛋白质的功能载体蛋白质参与物质在生物体内的转运和分布。
例如，血红蛋白是红细胞中的一种蛋白质，能够与氧气结合并将其运输到全身各个组织和器官。
血红蛋白的空间结构决定了其与氧气的结合特异性和亲和力，从而实现了氧气的有效运输。
类似地，血浆中的白蛋白可用于运输脂类和其他重要的生物活性分子。
4.信号蛋白质的功能信号蛋白质参与细胞内外的信号传导，并调控细胞生理功能。
例如，激素和细胞因子等信号分子与细胞表面的受体结合后，会激活信号蛋白质的活性，并传递信号给下游分子参与生物反应。
这些信号蛋白质具有多个功能模块，包括信号识别、信号传导和调节等。
蛋白质的空间结构决定了其与配体的结合能力和信号传导的效率。
5.抗体蛋白质的功能抗体是免疫系统中重要的蛋白质，能够识别和结合特定的抗原分子，并参与免疫反应。
抗体的空间结构形成了特异性抗原识别的结合位点，从而能够识别和结合特定的抗原分子，触发免疫反应。
抗体还可以激活免疫系统中的其他细胞，如吞噬细胞和自然杀伤细胞，以消除感染源或异常细胞。
蛋白质的结构与功能的关系
蛋白质的结构与功能的关系
答：蛋白质的结构与功能的关系是：
1.蛋白质的结构决定了其功能。
蛋白质的特定构象和结构决定了其特定的生物学功能。
例如，蛋白质的催化作用、运输作用、免疫作用等，都是由其特定的结构决定的。
2.蛋白质的一级结构决定其高级结构，因此，最终决定了蛋白质的功能。
一级结构相
似的蛋白质具有相似的功能。
3.蛋白质的进化。
类似物指具有相同的功能，但起源于不同的祖先基因的蛋白质，是
基因趋同进化的产物。
同源蛋白质的氨基酸序列具有明显的相似性，这种相似性称为序列同源。
举例说明蛋白质结构与功能的关系
举例说明蛋白质结构与功能的关系举例说明蛋白质结构和功能的关系答：1.蛋白质的一级结构与功能的关系蛋白质的一级机构指：肽链中氨基酸残基（包括二硫键的位置）的排列顺序。
一级结构是蛋白质空间机构的基础，包含分子所有的信息，且决定蛋白质高级结构与功能。
1.1.一级结构的变异与分子病蛋白质一级结构是空间结构的基础，与蛋白质的功能密切相关，一级机构的改变，往往引起蛋白质功能的改变。
例如：镰刀形细胞贫血病镰刀形细胞贫血病的血红蛋白（HbS）与正常人的血红蛋白（HbA）相比，发现，两种血红蛋白的差异仅仅来源于一个肽段的位置发生了变化，这个差异肽段是位于β链N端的一个八肽。
在这个八肽中，β链N端第6位氨基酸发生了置换，HbA中的带电荷的谷氨酸残基在HbS中被置换成了非极性缬氨酸残基，即蛋白质的一级机构发生了变化。
1.2.序列的同源性不同生物中执行相同或相似功能的蛋白质称为同源蛋白质，同源蛋白质的一级机构具有相似性，称为序列的同源性。
最为典型的例子，例如：细胞色素C（Cyt c）Cyt c是古老的蛋白质，是线粒体电子传递链中的组分，存在于从细菌到人的所有需氧生物中。
通过比较Cyt c的序列可以反映不同种属生物的进化关系。
亲缘越近的物种，Cyt c中氨基酸残基的差异越小。
如人与黑猩猩的Cyt c完全一致，人与绵羊的Cyt c有10个残基不同，与植物之间相差更多。
蛋白质的进化反映了生物的进化。
2.蛋白质空间结构与功能的关系天然状态下，蛋白质的多肽链紧密折叠形成蛋白质特定的空间结构，称为蛋白质的天然构象或三维构象。
三维构象与蛋白质的功能密切相关。
2.1.一级结构与高级结构的关系：一级结构决定高级机构，当特定构象存在时，蛋白质表现出生物功能；当特定构象被破坏时，即使一级构象没有发生改变，蛋白质的生物学活性丧失。
例如：牛胰核糖核苷酸酶A（RNase A）的变性与复性当RNase A处于天然构象是，具有催化活性；当RNase A处于去折叠状态时，二硫键被还原不具有催化活性；当RNase A恢复天然构象时，二硫键重新形成，活性恢复。
蛋白质结构与功能关系
蛋白质结构与功能关系蛋白质是生物体内最重要的分子之一，它们以各种各样的方式发挥着关键的生物学功能。
而蛋白质的功能则与其结构密切相关。
本文将探讨蛋白质结构与功能之间的关系，并对几个经典的蛋白质结构与功能的例子进行说明。
一、蛋白质的结构类型蛋白质主要由氨基酸组成，氨基酸通过肽键连接成多肽链。
蛋白质的结构可分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构指的是多肽链的线性序列，即氨基酸的排列顺序。
氨基酸的种类和排列方式决定了蛋白质的功能。
二级结构是指多肽链在空间上的局部形状。
其中常见的二级结构包括α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是一种右旋螺旋结构，而β-折叠则是由多个折叠面相互平行排列形成的结构。
三级结构是指多肽链在空间上的整体形状。
它的形成主要由氨基酸之间的相互作用所决定，如氢键、电离作用和范德华力等。
三级结构的稳定性对于蛋白质的功能至关重要。
四级结构是指由多个多肽链相互作用形成的复合物。
单体蛋白质可以通过四级结构与其他单体蛋白质相互组合形成具有特定功能的复合物，如酶和蛋白质通道等。
二、蛋白质结构与功能之间的关系蛋白质的结构决定了其功能的表现。
不同的结构将导致蛋白质在生物体内具有不同的功能。
首先，蛋白质的一级结构决定了其氨基酸组成，从而决定了蛋白质的特性和功能。
例如，同为储能蛋白的淀粉和肌动蛋白，它们的一级结构差异导致了它们在生物体内的不同功能。
淀粉由α-葡萄糖单元组成，用于储存植物体内的能量；而肌动蛋白则由丝氨酸、谷氨酸和脯氨酸等氨基酸组成，用于肌肉收缩。
其次，蛋白质的二级结构决定了其空间构型，进而影响其功能。
例如，α-螺旋结构的蛋白质往往具有抗拉伸和弯曲能力，可用于构成骨骼和结缔组织；而β-折叠结构的蛋白质则常见于酶和抗体等具有催化和免疫反应功能的蛋白质。
此外，蛋白质的三级结构对其功能起着至关重要的作用。
蛋白质的三级结构受到多种相互作用的影响，如氢键、电离作用和范德华力等。
这些相互作用使得蛋白质呈现出特定的形状和稳定性，从而决定了蛋白质的功能表现。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
蛋白质结构与功能的关系专业：植物学摘要：蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的，各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。
天然蛋白质的构象一旦发生变化，必然会影响到它的生物活性。
由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化，可能导致蛋白质构象紊乱症，当然也能引起生物体对环境的适应性增强。
而分子模拟技术为蛋白质的研究提供了一种崭新的手段。
在理论上解决了结构预测和功能分析以及蛋白质工程实施方面所面临的难题。
它在蛋白质的结构预测和模建工作中占有举足轻重的地位，实现了生物技术与计算机技术的完美结合。
关键词：蛋白质的结构、功能；折叠/功能关系；蛋白质构象紊乱症；分子模拟技术；同源建模RNase是由124个氨基酸残基组成的单肽链，分子中 8 个Cys的-SH构成4对二硫键，形成具有一定空间构象的蛋白质分子。
在蛋白质变性剂和一些还原剂存在下，酶分子中的二硫键全部被还原，酶的空间结构破坏，肽链完全伸展，酶的催化活性完全丧失。
当用透析的方法除去变性剂和巯基乙醇后，发现酶大部分活性恢复，所有的二硫键准确无误地恢复原来状态。
若用其他的方法改变分子中二硫键的配对方式，酶完全丧失活性。
这个实验表明，蛋白质的一级结构决定它的空间结构，而特定的空间结构是蛋白质具有生物活性的保证。
前体与活性蛋白质一级结构的关系，由108个氨基酸残基构成的前胰岛素原，在合成的时候完全没有活性，当切去N-端的24个氨基酸信号肽，形成84个氨基酸的胰岛素原，胰岛素原也没活性，在包装分泌时，A、B链之间的33个氨基酸残基被切除，才形成具有活性的胰岛素。
功能不同的蛋白质总是有着不同的序列；种属来源不同而功能相同的蛋白质的一级结构，可能有某些差异，但与功能相关的结构也总是相同。
若一级结构变化，蛋白质的功能可能发生很大的变化。
蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的，各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。
天然蛋白质的构象一旦发生变化，必然会影响到它的生物活性。
由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化，可能导致蛋白质构象紊乱症，当然也能引起生物体对环境的适应性增强。
虽然蛋白质结构与生物功能的关系比序列与功能的关系更加紧密，但结构与功能的这种关联亦若隐若现，并不能排除折叠差别悬殊的蛋白质执行相似的功能，折叠相似的蛋白质执行差别悬殊功能的现象的存在。
无奈，该领域仍不得不将100多年前Fisher提出的“锁一钥匙”模型和50多年前Koshand提出的诱导契合模型(induce fitmodel)作为蛋白质实现功能的理论基础。
这2个略显粗糙的模型只是认为蛋白质执行功能的部位局限在结构中的一个或几个小区域内，此类区域通常是蛋白质表面上的凹洞或裂隙。
这种凹洞或裂隙被称为“活性部位” 或“别构部位”，凹陷部位与配体分子在空间形状和静电上互补。
此外，在酶的活性部位中还存在着几个作为催化基的氨基酸残基。
对蛋白质未来的研究应从实验基本数据的归纳和统计入手，从原始的水平上发现蛋白质的潜藏机制。
蛋白质结构与功能关系的研究主要是以力求刻画蛋白质的3D结构的几何学为基础的。
蛋白质结构既非规则的几何形，又非完全的无规线团，而是有序(α一螺旋和β一折叠)与无序(线团或环域)的混合体。
理解蛋白质3D结构的技巧是将结构简化，只保留某种几何特征或拓扑模式，并将其数字化。
探求数字中所蕴含的规律，且根据这一规律将蛋白质进行分类，再将分类的结构与蛋白质的功能进行比较，以检验蛋白质抽象结构的合理性。
如果一种对蛋白质结构的简化、比较和分类能与蛋自质的功能有较好地对应关系，那么这就是一种对蛋白质结构的有价值的理解。
蛋白质结构中，多种弱力(氢键、范德华力、静电相互作用、疏水相互作用、堆积力等)和可逆的二硫键使多肽链折叠成特定的构象。
从某种意义上说，共价键维系了蛋白质的一级结构；主链上的氢键维系了蛋白质的二级结构；而氨基酸侧链的相互作用和二硫桥维系着蛋白质的三级结构。
亚基内部的侧链相互作用是构象稳定的基础，蛋白质链之间的侧链的相互作用是亚基组装(四级结构)的基础，而蛋白质中侧链与配体基团问的相互作用是蛋白质行使功能的基础。
牛胰核糖核酸酶(RNase)变性和复性的实验是蛋白质结构与功能关系的很好例证。
蛋白质空间结构遭到破坏，可导致蛋白质的理比性质和生物学性质的变化，这就是蛋白质变性。
变性的蛋白质，只要其一级结构仍然完好，可在一定条件下恢复其空间结构，随之理化性质和生物学性质也可重现，这被称为复性。
RNase是由124个氨基酸残基组成的一条肽链，分子中8个半胱氨酸的巯基构成4对二硫键，进而形成具有一定空间构象的活性蛋白质。
天然RNase遇尿素和β巯基乙醇时发生变性，其分子中的氢键和4个二硫键解开，严密的空间结构遭破坏，丧失了生物学活性，但一级结构完整无损。
若去除尿素和β巯基乙醇，RNase又可恢复其原有构象和生物学活性。
RNase分子中的8个巯基若随机排列成二硫键可有105种方式。
有活性的RNase只是其中的一种，复性时之所以选择了自然活性酶的方式，则是由肽链中氨基酸排列顺序决定的，可见蛋白质—级结构是空间结构的基础。
在蛋白质合成过程中还需有形成空间结构的控制因子，称为分子伴侣。
在蛋白质合成时，尚未折叠的肽段有许多疏水基团暴露在外，因此具有分子内或分子间聚集的倾向，从而影响蛋白质的正确折叠。
分子伴侣可以与未折叠的肽段进行可逆的结合，引导肽链的正确折叠，并集合多条肽链成为较大的结构。
例如，热休克蛋白就是分子伴侣的一个家族。
蛋白质一定的结构执行一定的功能，功能不同的蛋白质总是有不同的序列；一级结构相似的蛋白质，其空间构象和功能也相近；若一级结构变化，蛋白质的功能将发生很大的变化。
例如，哺乳动物胰岛素分子结构都是由A链和B链构成，且二硫键配对和一级结构均相似，它们都执行相同的调节血糖代谢等功能。
比较来源不同的胰岛素的一级结构，可能有某些差异，但与功能相关的结构却总是相同。
不同种属来源的胰岛素，其一级结构的差异可能是分子进化的结果。
细胞色素C是研究蛋白质一级结构的种属差异与分子进化的又一例证。
不同来源的细胞色素C功能相同，即参加线粒体呼吸链的组成，并在细胞色素还原酶和细胞色素氧化酶之间传递电子。
比较60种不同种属来源细胞色素C的一级结构，其中有些氨基酸残基易变，但却有27个氨基酸残基不变。
这27个不变的氨基酸残基是保证结合血红素、识别与结合细胞色素氧化酶和细胞色素还原酶、维持构象和传递电子所必需的。
若蛋白质的—级结构发生变化影响其正常功能，进一步引起疾病，被称为分子病。
镰状红细胞贫血症就是分子病典型的例子。
目前已知数千种分子病与某些蛋白质的分子结构改变有关。
体内各种蛋白质都有特殊的生理功能，这与空间构象有着密切的关系。
肌红蛋门和血红蛋白是阐述空间结构与功能关系的典型例子。
肌红蛋门(Mb))和血红蛋白(Hb)都是含血红素辅基的结合蛋白质。
Mb有一条肽链，经盘曲折折叠形成三级结构，整条肽链由A~H8段α螺旋盘曲折叠成为球状，疏水氨基酸侧链在分子内部，亲水氨基酸侧链在分子外部，形成亲水的球状蛋白，血红素辅基位于Mb分子内部的袋状空穴中。
Hb有四条肽链，两条β链也有与Mb相似的A~H8段α螺旋，有两条α链只有7段α螺旋。
Hb与Mb的折叠方式相似，也都能与氧进行可逆的结合。
Hb的一个亚基与氧结合后可引起构象变化，是另一个亚基更易于与氧结合，这种带氧的亚基协助不带氧的亚基去结合氧的现象称为协同效应。
氧与Hb 结合后可引起Hb构象变化，这种蛋白质分子在表现功能的过程中引起的构象变化的现象称为变构效应。
小分子的氧称为变构剂，Hb则称为变构蛋白。
Hb的这种变构蛋白的氧解离曲线呈“S”形，Hb的功能主要是运输氧，而不是变构蛋白的Mb，其中氧解离曲线为矩形双曲线，功能主要是贮存氧。
蛋白质是生物体各种功能的执行者，同时也是生物体结构的构建者，蛋白质只有正确折叠并形成相应的高级结构，才能正常行使其生物学功能，因此蛋白质结构的研究一直是生物学领域的热点，蛋白质的一级结构决定其高级结构和功能。
生物体内蛋白质错误折叠概率很高，但是强大的质量控制系统，如分子伴侣、蛋白质的泛素降解途径、DNA修复、无义介导的mRNA降解等，能在遗传信息表达的各个时期减少错误折叠蛋白质的产生。
当然如果这些蛋白质不能及时清理，它们将发送聚集，导致多种神经退行性疾病。
国外对与多肽错误折叠后聚集的毒性机制及相应对策的研究日益重视。
错误折叠蛋白质通常产生三种效应：（1）被细胞防御机制降解，导致功能缺失（2）发生错误定位，导致细胞功能紊乱（3）错误折叠蛋白质相互聚集形，成淀粉样沉积物。
近年来发现一些疾病总伴随有蛋白质错误折叠并发生聚集的现象，这类疾病统称为蛋白质构象紊乱症（PCD）。
所有涉及PCD的蛋白质都是一级结构不变而二级结构或三级结构发生改变。
这些蛋白质各不相同在序列和结构上都没有任何同源性。
但是这些发生聚集的错误折叠蛋白质都具有极其稳定的β 折叠构象。
β折叠是致病的错误折叠蛋白质中最常见的一种构象。
同一蛋白质或不同蛋白质的β折叠片之间通过肽键的氨基（—NH）和羰基（—CO）形成氢键。
这种结构极其稳定，在患PCD的个体组织中错误折叠的蛋白质以这种方式相互交联，形成不溶性纤维状聚集体。
1982年Winter等首次报道通过基因定位诱变获得改性酪氨酸tRNA合成酶；1983年 ul-mer 在“ S cienc e ”上发表以“ Protein Engineerin g ” 为题的专论为标志，蛋白质工程的诞生，意味着人们可以通过有控制的基因修饰和基因合成，对现有蛋白质加以定向改造、设计、构建并最终生产性能比自然界存在的蛋白质更加优良、更加符合人类社会需要的新型蛋白质。
那么同样，在改造、设计、构建蛋白质的过程中，如果仅通过分子生物学实验进行的话，不仅耗资大、而且出效慢，这亦成为蛋白质工程实施中的艰巨的课题。
以计算机技术为依托的分子模拟技术的应运而生，从理论上解决了上述两方面的难题。
分子模拟技术被誉为除实验与理论研究之外，了解、认识微观世界的” 第三种手段” ，它是以量子化学、统计力学为理论基础的一门新兴学科，主要包括计算量子化学( 计算分子的性质) 和分子模拟( 模拟分子聚集体的行为，从而计算分子系统的宏观性质) 。
分子模拟技术为蛋白质的结构预测和功能测定提供了一种崭新的手段，它在蛋白质的结构预测和模建工作中占有举足轻重的地位，实现了生物技术与计算机技术的完美结合，同时该技术在结构与功能关系分析、分子设计等过程中也得到了广泛深入的开发与应用，正不断显示出巨大的生命力。
由于其在理论、方法和计算技术方面所取得的成就，分子模拟取得了引人瞩目的进展，已成为化学、物理、生物、材料研究中的有力工具。
各种因索都将引起蛋白质结构和功能的改变，借助于计算机建立的原子水平的分子模型来模拟分子的结构和行为，例如通过替换、添加、删除残基来对多肽进行调整；或用旋转异构体优化侧链构象；或利用不能形成氢键的残基( 如丙氨酸 ) 取代在天然态中形成氢键的残基等方法，模拟实现蛋白质的“ 突变” 。