过氧化氢酶活力的测定
实验三 过氧化氢酶活性的测定
一、实验目的：
了解过氧化氢酶的作用，掌握碘量法测定过氧化氢酶活性的原理和方法；
二、实验原理:
过氧化氢酶是一类色素蛋白，含有铁，它能催化过氧化氢分解为水和分子氧，在
此过程中起传递电子的作用，过氧化氢既是氧化剂又是还原剂。
R（Fe＋2）2＋H2O2---R(Fe+3OH)2
R(Fe+3OH)2+ H2O2 ---- R（Fe＋2）2+2H2O+O2
并合上式：H2O2 ----2H2O+O2
据此，可根据消耗H2O2的消耗量或O2的生成量测定该酶活力大小。在反应
系统中加入一定量的过氧化氢溶液，经酶促反应后，加入过量的KI溶液生成的
I2用标准的Na2S2O3滴定，根据Na2SO3消耗的体积计算H2O2的消耗量。
三、实验材料、仪器和试剂：
1、实验材料：小白菜
2、仪器：恒温水浴锅、研钵、容量瓶、刻度吸管、100mL三角瓶
3、试剂：
（1）0.05mol/L H2O2 （2） 2mol/LH2SO4
（3）0.1mol/L Na2S2O
3
（4）1%淀粉溶液 （5）10%(NH4)6Mo7O
24
（6）pH7.8的磷酸缓冲液 （7）20% KI
（8）CaCO3
四、实验步骤：
（1）酶液提取：
称取2.5g白菜叶，加少量CaCO3，2mLpH7.8的缓冲液少量，研成匀浆，移入
100ml容量瓶，用上述缓冲液冲洗研钵数次转入容量瓶中定容，静置10分钟，
过滤。取滤液10mL于另一100mL的容量瓶中稀释定容待测（根据酶活高低而
定）。
（2）酶促反应：
取锥形瓶4个，编好号各加入10ml酶液之后，立即向两个瓶中加入2mol/L
H2SO45mL，终止酶活性，作空白对照。向另外两瓶各加H2O2 5mL，摇匀，在加
入H2O2的那一刻起，记录时间，5分钟后迅速向实验瓶中加入2mol/LH2SO45mL，
终止酶活性。向三角瓶中加1mL 20% KI和3滴(NH4)6Mo7O24，摇匀后迅速用标
准Na2S2O3溶液进行滴定至淡黄色，加入1mL1%淀粉指试剂，蓝色恰好消失，
记录消耗的Na2S2O3的体积V0，V；
五、结果记录与数据处理：
被分解的H2O2量（mg）=（空白滴定值-样品滴定值）×Na2S2O3摩尔浓度×17
过氧化氢酶活性（mg.g-1.min-1）= (min))()()(OH22时间样品重测定取液量总体积量被分解的gmg
六、 结果分析与问题讨论：
实验十 还原型VC含量测定
一、实验目的
学会从生物样品中提取维生素C方法,了解蔬菜中维生素C的含量。
学会测定维生素C含量的原理和方法,进一步掌握滴定法的基本操作技术.
二、实验原理
Vc由于其结构中具有烯二醇的结构，所以它是一种强还原剂，易被弱氧化
剂氧化脱氢而成氧化型抗坏血酸。Vc在酸性溶液中比中性溶液及碱性溶液中稳
定，但易被热、光及某些金属离子破坏。
本实验是用碘液作氧化剂，淀粉为指示剂，当Vc全部被氧化后，过量一滴
碘液与淀粉指示剂反应生成淡兰色络合物，即为终点。
三、实验材料、试剂及仪器
材料：西红柿。
试剂：
2％草酸溶液：称取20g草酸溶于蒸馏水中，溶解后稀释到1000mL，混匀；
1％可溶性淀粉溶液：称取1g可溶性淀粉用少量蒸馏水调成匀浆，倾入80 mL
的沸水中继续煮沸至透明，冷却后稀释至100 mL；
0．1mol/L碘液（随用随配）：称取6.5克碘和20克碘化钾于研钵中，加少量的
蒸馏水研磨至完全溶解后稀释至500毫升混匀。贮存于棕色试剂瓶中；
1％草酸溶液：称取10g草酸溶于蒸馏水中，溶解后稀释到1000mL，混匀；
0.1mg/mLVc标准溶液：准确称取抗坏血酸10mg，溶于1％草酸溶液中稀释至100mL
贮存于棕色试剂瓶中冷藏（现用现配）。
仪器：万分之一电子天平；棕色酸式滴定管；三角瓶等。
四、实验操作步骤：
1、碘液的标定：吸取0.1mg/mLVc标准溶液10mL于100mL的锥形瓶中，加5滴
可溶性淀粉，摇匀后用稀碘液滴定至浅蓝色，且30秒内不退色，即为终点。滴
二个平行样。
2、样品的提取：准确称取10g左右的样品1份，
用少许2%草酸溶液研磨成匀浆，转入100mL容量瓶中，用2%的草酸溶液洗研
钵3-4次，一并转入容量瓶中，最后用2%草酸溶液定容至100mL摇匀，放置10
分钟后过滤，滤液备用。
3、滴定：
空白滴定： 准确吸取10mL2%草酸溶液于100mL的锥形瓶中，加5滴1%淀粉
指示剂，摇匀后用稀碘液滴定至浅蓝色，且30秒内不退色，即为终点,滴二个平
行样。
样品滴定： 准确吸取10mL样品于100mL的锥形瓶中，加5滴1%淀粉指示
剂，摇匀后用稀碘液滴定至浅蓝色，且30秒内不退色，即为终点,滴二个平行样。
六、数据记录及计算
1、样品的重量（g）：样品1：W1 =
样品2：W2 =
2、碘液的标定（mL）： V1 = V2=
V=
3、样品的滴定（mL）：
4、空白的滴定（mL）：
5、计算：
每毫升碘液相当于Vc的毫克数K（mgVc/mLI2）= V101.0
Vc的含量（mg/100g 样品）=10010W100C)VV(样品空白样品
六、结果分析与讨论
两种方法测定土壤中过氧化氢酶比较
两种方法测定土壤中过氧化氢酶比较
过氧化氢酶是一种重要的氧化酶，具有防御氧化应激、对抗有害活性氧及参与植物生长发育等重要生物学功能。
测定土壤中的过氧化氢酶活性对于研究土壤环境的氧化还原状态、生物活性及其与植物生长的相互关系具有重要意义。
本文将介绍两种常用的测定土壤中过氧化氢酶活性的方法。
一、苯酚法
苯酚氧化法是一种常用的测定土壤过氧化氢酶活性的方法。
具体步骤如下：
1. 将土壤样品加入10 ml的苯酚溶液中，混合均匀并在室温下静置15分钟。
2. 加入50 ml的硫酸溶液，并迅速倒入100 ml锥形瓶中。
3. 瓶口用塞子密封并在瓶口插入滴管，使用滴管向锥形瓶中滴加加碘液，直到产生紫色沉淀。
4. 记录滴加的碘液体积，每ml碘液对应的过氧化氢酶活性为1个单位。
1. 将土壤样品与适量的磷酸盐缓冲液混合，使土壤打散均匀。
2. 取一部分土壤悬浊液，加入过氧化氢底物和过氧化物酶，并在适当的温度下静置一段时间。
3. 静置结束后，加入碘化钾溶液，使反应停止。
4. 使用酚酞重新溶解产生的碘，并加入过量的过氧化氢酶显色液。
5. 静置一段时间后，在适当波长下测量吸光度。
6. 将吸光度值代入标准曲线，计算样品中过氧化氢酶活性的浓度。
这两种方法测定土壤中过氧化氢酶活性的原理不同，但都能准确测量土壤中的过氧化氢酶活性。
根据具体情况，选择适合的方法进行测定是非常重要的。
需要注意的是，在实际操作中要严格控制外部因素和操作条件，确保结果的准确性。
土壤过氧化氢酶活性的测定
土壤过氧化氢酶活性的测定
过氧化氢酶存在于细胞的过氧化物体内，是催化过氧化氢分解成氧和水的酶。
过氧化氢酶是过氧化物酶体的标志酶，约占过氧化物酶体酶总量的40%。
其活性与微生物的数量和活性有关，也与土壤有机质含量、植物根系等有关，在一定程度上反映了土壤微生物学过程的强度，其强度可表征土壤腐殖化强度大小和有机质积累程度。
本实验采用高锰酸钾滴定法测定过氧化氢酶的活性。
取2g风干土，置于100m L三角瓶中，并注入40m L蒸馏水和5mL 0.3%过氧化氢溶液。
将三角瓶放在往复式震荡机上，震荡20mi n。
而后加入5m L 3N硫酸，以稳定未分解的过氧化氢。
再将瓶中的悬液用慢速型滤纸过滤，然后吸取25mL 滤液，用0.1N高锰酸钾溶液滴定至淡粉红色终点。
土壤过氧化氢酶活性以震荡20mi n后1g土壤所消耗的0.1N高锰酸钾的体积表示。
过氧化氢酶活性=(A-B)×T
式中T为高锰酸钾滴定度的校正值；
B为用于滴定土壤滤液所消耗的高锰酸钾体积(mL)；
A为用于滴定25mL原始过氧化氢混合液所消耗的高锰酸钾体积(mL)。
分光光度法测定植物过氧化氢酶活性的研究
分光光度法测定植物过氧化氢酶活性的研究引言过氧化氢酶（catalase）是一种催化分解过氧化氢（H2O2）为水和氧气的酶，在植物细胞的抗氧化防御系统中起着重要的作用。
过氧化氢是由于氧化还原反应过程中产生的副产物，对细胞结构和功能造成损害。
因此，了解植物过氧化氢酶的活性对于研究植物抗氧化防御系统以及应对环境胁迫具有重要意义。
本实验采用分光光度法测定植物过氧化氢酶活性。
该方法基于过氧化氢与酶催化下的酚酞（phenolphthalein）反应。
过氧化氢与酚酞反应生成的产物具有特定的吸收峰，根据产物的颜色变化可以间接测定过氧化氢酶活性。
实验方法材料准备：-植物样品：从植物叶片中采集新鲜样品，并切成小片。
-植物提取液：将植物样品置于离心管中，加入适量的磷酸盐缓冲液并研磨。
离心后，将上清液收集并过滤以获得植物提取液。
过氧化氢酶活性的测定步骤：1.预处理样品：将植物提取液稀释至合适的浓度，使得产生的吸光度在仪器检测范围内。
2.准备反应体系：将稀释后的植物提取液（500μL）放入试管中，加入适量的过氧化氢溶液（100μL）。
3. 开始反应：将试管放入分光光度计，设置适当的波长（通常为546 nm）并开始监测吸光度的变化。
4.计算反应速率：根据实验期间记录的吸光度数据，绘制出反应曲线，并计算反应速率。
结果与讨论通过分光光度法测定植物过氧化氢酶活性的实验结果可以得出如下结论：-过氧化氢酶活性随着时间的增加而逐渐升高，表明其在反应体系中展现了催化效应。
-利用吸光度数据绘制的反应曲线，可以确定反应速率，据此可以定量分析过氧化氢酶活性。
然而，需要注意的是，分光光度法测定植物过氧化氢酶活性的实验仅仅提供了该酶活性的定性或近似定量信息。
为了得到更精确的结果，还需要使用其他具体的分析方法，比如酶动力学方法。
结论本实验采用分光光度法测定植物过氧化氢酶活性，通过分析吸光度数据可以定量测定该酶的活性。
这一方法操作简便，结果快速且可靠。
过氧化氢酶活性测定实验报告
过氧化氢酶活性测定实验报告实验目的，通过测定过氧化氢酶活性，探究不同条件下过氧化氢酶的活性变化规律，为进一步研究过氧化氢酶的功能和应用提供实验数据支持。
实验原理，过氧化氢酶是一种重要的酶类，在生物体内起着重要的氧化还原作用。
本实验采用比色法测定过氧化氢酶活性，其原理是过氧化氢酶催化过氧化氢分解成水和氧气，过氧化氢酶活性与生成的氧气量成正比。
实验材料与方法，实验中所需材料包括过氧化氢酶、过氧化氢、磷酸盐缓冲液、吡啶甲酸钠盐等。
首先，按照一定比例将过氧化氢酶和过氧化氢混合，然后加入磷酸盐缓冲液和吡啶甲酸钠盐，使混合液在一定温度下进行反应。
接着，通过比色法测定生成的氧气量，进而计算出过氧化氢酶的活性。
实验结果与分析，在不同温度、pH值、底物浓度等条件下，测得过氧化氢酶的活性数据。
通过对比分析不同条件下的活性数据，发现过氧化氢酶在不同条件下呈现出不同的活性变化规律。
在温度较低时，过氧化氢酶活性较低；在酸性环境下，过氧化氢酶活性受到抑制；随着底物浓度的增加，过氧化氢酶活性呈现出逐渐增加的趋势。
结论与讨论，通过本实验，我们得出了过氧化氢酶活性与温度、pH值、底物浓度等因素之间的关系。
这些结果对于深入研究过氧化氢酶的功能机制，以及在生物医学、生物工程等领域的应用具有一定的指导意义。
同时，我们也发现过氧化氢酶在不同条件下表现出不同的活性变化规律，这为进一步探究过氧化氢酶的调控机制提供了重要的实验数据支持。
综上所述，本实验通过测定过氧化氢酶活性，揭示了过氧化氢酶在不同条件下的活性变化规律，为进一步研究过氧化氢酶的功能和应用提供了实验数据支持。
希望本实验结果能够为相关领域的研究工作提供一定的参考价值。
愈创木酚比色法测定过氧化氢酶活性
过氧化物酶活性的测定（愈创木酚比色法）原理过氧化物酶广泛分布于植物的各个组织器官中。
在有过氧化氢存在下，过氧化物酶能使愈创木酚氧化，生成茶褐色物质，可用分光光度计测量生成物的含量。
仪器药品721型分光光度计离心机秒表天平研钵磁力搅拌器愈创木酚30%过氧化氢20mmol/L KH2PO4100mmol/L磷酸缓冲液，pH6.0（见附表2）反应混合液：100mmol/L磷酸缓冲液(pH6.0)50ml于烧杯中，加入愈创木酚28μl，于磁力搅拌器上加热搅拌，直至愈创木酚溶解，待溶液冷却后，加入30%过氧化氢19μl，混合均匀，保存于冰箱中。
操作步骤1．称取植物材料1g，加20mmol/L KH2PO45ml，于研钵中研磨成匀浆，以4000r/min离心15分钟，倾出上清液保存在冷处，残渣再用5mlKH2PO4溶液提取一次，合并两次上清液，贮于冷处备用。
2．取光径1cm比色杯2只，于1只中加入反应混合液3ml，KH2PO41ml，作为校零对照，另1只中加入反应混合液3ml，上述酶液1ml（如酶活性过高可稀释之），立即开启秒表记录时间，于分光光度计上测量吸光度值，每隔1分钟读数一次，读数于波长470nm下进行。
3．以每分钟吸光度变化值表示酶活性大小，即以△A470/min·mg蛋白质（或鲜重g）表示实验三十八过氧化物酶活性的测定（比色法）过氧化物酶是植物体内普遍存在的、活性较高的一种酶，它与呼吸作用、光合作用及生长素的氧化等都有密切关系，在植物生长发育过程中，它的活性不断发生变化，因此测量这种酶，可以反映某一时期植物体内代谢的变化。
在有过氧化氢存在的条件下，过氧化物酶能使愈创木酚氧化，生成茶褐色物质，该物质在470nm 处有最大吸收，可用分光光度计测量470 nm处的吸光度变化速率来测定过氧化物酶活性。
一、仪器、药品与材料（一）实验材料xx植物组织。
（二）仪器与用品分光光度计，研钵，恒温水浴锅，100 mL容量瓶，吸管，高速冷冻离心机，秒表，磁力搅拌器。
过氧化氢酶测定方法
过氧化氢酶测定(容量法)过氧化氢酶也叫接触酶，能促进过氧化氢对各种化合物的氧化。
几乎在所有的生物体内部有过氧化氢酶，在某些细菌里，其数量约为细胞干重的1％。
土壤的过氧化氢酶活性，与土壤呼吸强度和土壤微生物活动相关，在一定程度上反映了土壤微生物学过程的强度。
原理过氧化氢酶的测定有测压法和滴定法。
测压法是测定过氧化氢分解时析出的氧量(反应过氧化氢酶式为：H2O2+H2O O2+H2O，方法简单，但准确性较差。
后者则是定量滴定酶促反应后剩余的过氧化氢量，反应式为2KMnO4+5H2O2+3H2SO42MnSO4+K2SO4+8H2O+5O2，此法测定结果较好。
试剂(1) 0.3% H2O2：按1：100将30％的H2O2用水稀释。
(2) 3N H2SO4（也就是1.5mol/l H2SO4）：以配1000ml为例，需要的浓硫酸的体积为1.5*98.08/1.83=80.39ml，可以取80ml。
KMnO4的分子量=158.026,当量=31.605.高锰酸钾水溶液受到水中还原物和杂质以及受日光直射等影响能分解析出棕色的含水的二氧化锰沉淀，而有浓度的改变。
因此在配制其标准溶液时必须使用棕色瓶盛装，以防日光直射作用.配制后并应放置一段时间，待与水中还原物完全作用后，滤去沉淀，然后进行标定，才能得到基本稳定不易变化的标准溶液。
(3) 0.1N KMnO4溶液：称取化学纯高锰酸钾3.161克，溶于l升无CO2蒸馏水（沸水）中，溶解后,在暗处放置一周, 然后用虹吸管将上部澄清溶液移于棕色瓶中(或用玻璃棉滤过)保存，以备标定.注：C(1/5 KMnO4)=0.1mol/l表示的就是0.1N KMnO4溶液。
0.1N KMnO4溶液标定（GB/T601-2002）称取0.2g（准至0.0001g）于105~110℃烘至恒重的基准草酸钠。
溶于100mL（8+92）硫酸溶液中，用配制好的高锰酸钾溶液[c（1/5 KMnO4）=0.1mol/l]滴定，近终点时加热至65℃，继续滴定至溶液呈粉红色保持30s，同时作空白试验（不加草酸钠，其他一样）。
8实验8-过氧化氢酶活性测定
4 、 0.1mol/L H2O2：取30%H2O2 （17.6mol/L）溶
液5.68mL，稀释至1000mL，用标准0.02mol/L
KMnO4溶液（在酸性条件下）标定。 5 、 0.1mol/L 草酸：称取优级纯H2C2O4.2H2O 12.607g， 用蒸馏水溶解后，定容至1000mL。
2.2 材料:小麦叶片
2.3 主要设备 离心机，试管，研钵，烧杯，吸耳球，滤纸，擦镜 纸，恒温箱，铁架台，酸式滴定管
4 方法步骤
1、 酶液提取
取小麦叶片2.5g加入pH7.8的磷酸缓冲溶 液少量，研磨成匀浆，转移至25ml容量 瓶中，用该缓冲液冲洗研钵，并将冲洗液 转至容量瓶中，用同一缓冲液定容， 4000转离心15min，上清液即为过氧化 氢酶的粗提液。
2 、滴定
取50mL三角瓶2个（1个测定，另1个为对照），
测定瓶中加入酶液2.5mL，对照加煮死酶液2.5mL， 再加入0.1mol/L H2O2 2.5mL ，同时计时，于30℃ 恒温水浴中保温10min，立即加入 10%H2SO42.5mL。
3、用0.02mol/L KMnO4标准溶液滴定，至出现粉红色
小麦叶片离心机试管研钵烧杯吸耳球滤纸擦镜纸恒温箱铁架台酸式滴定管23主要设备酶液提取取小麦叶片25g加入ph78的磷酸缓冲溶液少量研磨成匀浆转移至25ml容量瓶中用该缓冲液冲洗研钵并将冲洗液转至容量瓶中用同一缓冲液定容4000转离心15min上清液即为过氧化滴定取50ml三角瓶2个1个测定另1个为对照测定瓶中加入酶液25ml对照加煮死酶液25ml再加入01moll25ml同时计时于30恒温水浴中保温10min立即加入10h25ml3用002mollkmno标准溶液滴定至出现粉红色在30s内不消失为终点
实验九 过氧化氢酶(CAT)活性的测定
4.按下式计ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ酶活性。
结果计算： 以1min内A240减少0.1的酶量为1个酶活单位（u）。
过氧化氢酶活性(u/gFW/min)=
A240 VT
0.1 V 1 t FW
Vt—粗酶提取液总体积（ml）； V1—测定用粗酶液体积（ml）； FW—样品鲜重（g）； 0.1—A240每下降0.1为1个酶活单位（u）； t—加过氧化氢到最后一次读数时间 （min）。
材料与设备
实验材料: 海桐叶
实验器材：紫外分光光度计；离心机；研钵； 0.5ml刻度吸管2支，2ml刻度吸管1支；10ml 试管3支；恒温水浴； 试 剂： O.1mol/L过氧化氢；，0.1mo1/L 磷酸缓冲液,pH7.0、 pH7.8
操作步骤：
1．称取植物材料0.3g，加入， 0.1mo1/L磷酸缓冲液 (pH7.0) 6ml(分三次加入，最后两次用于 洗研钵)，在研钵中研磨成匀浆， 以 6000r／min 离心15分钟，倾 出上清液(即为粗酶液)。
实验九过氧化氢酶cat活性的测定过氧化氢酶活性测定cat过氧化氢酶cat活性测定土壤蔗糖酶活性测定酶活性测定方法脂肪酶活性测定谷丙转氨酶活性测定土壤酶活性测定方法酶活性测定
实验九 过氧化氢酶的活性测定 ——紫外吸收法
原
理：
H2O2在240nm波长下有强烈吸收，过氧化 氢酶能分解过氧化氢，使反应溶液吸光度 (A240)随反应时间而降低。根据测量吸光率的 变化速度即可测出过氧化氢酶的活性。
操作步骤：
2.测定：取10ml试管１支，按下表顺序加入试 剂。
紫外吸收法测定H2O2样品液配置表
管 号 粗酶液(ml) pH7.8 PBS(ml) 蒸馏水(ml) S1 0.2 1.5 1.0
过氧化氢酶的活力和动力学常数测定实验结果预测
过氧化氢酶的活力和动力学常数测定实验结果预测过氧化氢酶是一种催化过氧化氢分解的酶，它在生物体内具有重要的生物功能，能够保护细胞免受过氧化物的损害。
本文将介绍过氧化氢酶活力和动力学常数的测定实验结果预测。
过氧化氢酶的活力可以通过测定其催化过氧化氢分解的速率来确定。
常用的方法是使用比色法或荧光法测定反应后产生的产物或消耗的底物的变化。
在实验中，可以选择合适的底物浓度和温度，然后测定不同底物浓度和不同温度下的催化速率，从而确定过氧化氢酶的活力。
在测定过氧化氢酶活力时，还需确定其动力学常数，包括酶的最大催化速率（Vmax）和酶的底物浓度至半饱和时的速率（Km）。
通过测定底物浓度对酶催化速率的影响，可以绘制酶反应速率与底物浓度的关系曲线，进而确定Vmax和Km的值。
根据实验常识，过氧化氢酶具有亲合素和抑制素。
亲合素能够提高酶的活力，而抑制素则能够降低酶的活力。
因此，在进行过氧化氢酶活力和动力学常数测定实验时，可以添加适当的亲合素和抑制素，评估它们对酶的影响。
此外，过氧化氢酶的活力还可能受到其他环境因素的影响，比如pH值、温度、离子浓度等。
在测定过氧化氢酶活力时，需要对这些因素进行调控，并观察其对酶活力的影响。
可以预测，在适宜的pH值和温度下，酶的活力会达到最大值。
除了活力和动力学常数的测定，还可以通过酶学动力学模型的拟合来预测过氧化氢酶的催化机制。
酶学动力学模型通常基于酶催化反应的速率方程，通过最小二乘法对实验数据进行拟合，来确定酶的催化机制和反应动力学常数。
总结起来，过氧化氢酶活力和动力学常数的测定实验可以通过测定酶的催化速率并绘制酶反应速率与底物浓度的关系曲线来完成。
实验中需要考虑到亲合素、抑制素以及其他环境因素对酶活力的影响，并通过酶学动力学模型的拟合来预测酶的催化机制。
这些实验结果预测可以为进一步研究过氧化氢酶的催化机理及其在生物体内的功能提供重要参考。
过氧化氢酶(CAT)酶活测定方法
过氧化氢酶酶活测定方法
一配溶液:
1. 1.5% NaBO3·4H2：
称取1.5g NaBO3·4H2O溶于100ml纯水
2. 0.067M 磷酸盐缓冲：
称取磷酸氢二钠 2.398g溶于100ml纯水，另称取磷酸二氢钠 1.05g 溶于100ml 纯水中，按配方配置成PH为6.8的PBS
3. 1M硫：
10.87ml浓硫酸加入200ml纯水中
4. 0.05M高锰：
0.79g高锰酸钾溶于100ml纯水中。
5. HCl溶液：调PH
二仪器：37°水浴箱，，滴定管，PH试纸，移液器，15ML的离心管，烧杯三步骤：
1.预先用HCL将pH调至6.8的1.5%NaBO3·4H2O 8mL加入含有1.5mL
0.067M ph6.8的磷酸盐缓冲液的烧杯中。
2.在37℃下保持20min后，实验组加入0.5ml酶，对照组加入等量的缓冲
液，混合摇匀。
3．5分钟后，加入到10ml1M硫酸中
4. 在烧瓶中用0.05M高锰酸钾滴定。
5. 结果表示为硼酸单位/每克酶
四计算公式：
酶活力=(V blank—V sample)×0.05×稀释倍数/(样品浓度×0.5) ×(1000/5min)×1000(U/g)。