生物化学 王镜岩版 上共38页
王镜岩生物化学002氨基酸与蛋白质ppt课件
特点
R基均为中性烷基，R基对分子酸碱性影响很小，它们几乎有 相同的等电点。（6 .0±0.03）
Gly是唯一不含手性碳原子的氨基酸，因此不具旋光性 从Gly至Ile，R基团疏水性增加
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（2） R中含有羟基和硫的氨基酸（共4种）
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特点
★ Ser的-CH2OH基（pKa=15）在生理条件下不解离，但 在大多数酶的活性中心都发现有Ser残基存在。
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胶原蛋白中的Lys侧链氧化时能形成很强的分子 间(内)交联。
Arg的侧链碱性很强，与NaOH相 当。
His是一个弱碱，是天然的缓冲剂，往往存在于 许多酶的活性中心。
非极性氨基酸一般形成蛋白质的疏水核心，带电 荷的氨基酸和极性氨基酸位于表面。
酶的活性中心：His、Ser、Cys
非极性氨基酸
在维 持蛋白质 的三维结 构中起着 重要作用 （蛋白质 的疏水核 心）。
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不带电荷的极性氨基酸
这类氨基酸的侧 链都能与水形成 氢键，因此很容 易溶于水。
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带负电荷的氨基酸(酸性氨基酸)
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带正电荷的氨基酸(碱性氨基酸)
H
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（7）、杂环族氨基酸（2种）
Pro的α-亚氨基是环的一部分，因此具有特殊的刚性结构。
一般出现在两段α-螺旋之间的转角处，Pro残基所在的位置
必然发生骨架方向的变化，
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u必需氨基酸u
成年人：Thr 苏氨酸 Leu 亮氨酸 Phe 苯丙氨酸 Lys 赖氨酸
生物化学课件王镜岩版第氨基酸
• 侧链不含离解基团的中性氨基酸，其等电点是它的pK’1 和pK’2的算术平均值：pI = (pK’1 + pK’2 )/2
• 同样，对于侧链含有可解离基团的氨基酸，其pI值也决 定于两性离子两边的pK’值的算术平均值。
• 酸性氨基酸：pI = (pK’1 + pK’R-COO- )/2 • 硷性氨基酸：pI = (pK’2 + pK’R-NH2 )/2
O O -N H 4 + O
C
H O C
C CO +2 N H 3+HC C
C
C
CNC
C
C
+2 H 2 O
O
Oห้องสมุดไป่ตู้
OO
用途：常用于氨基酸的定性或定量分析。
〔 五、氨基酸的化学性质
2
〕
成
肽 反
1
响
3． -氨基和羧基共同参与的反响
R 1O H 2NCCO H+
HNC R 2CO O H-H 2OH 2NC R 1C ONC R 2CO O H
化
NH3+
O
学
性
质
作用：这些反响可用于巯基的保护。
(1) 巯基〔-SH〕的性质
4
．
侧 链 基
-OOC CHCH2 SH + H O -H g+ NH3+
团 的
-OOCCHCH2 S Hg+
化
NH3+
学
性
质
C O O -
COO-
作用：与金属离子的螯合性质可用于体内解毒。
(1) 巯基〔-SH〕的性质
王镜岩-生物化学-第2章脂质
胆固醇、豆固醇ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ麦角固醇、酵母固醇
cholesterol
3、固醇衍生物
八、血浆脂蛋白(lipoprotein）
脂质和蛋白质以非共价键（次级键：疏水键、 范德华引力等）结合形成的复合物。
——与脂的运输有关
载脂蛋白（apolipoprotein，apo） 脱辅基脂蛋白
HO
CC H2
C H2
C H2
C H2
C H2
C H2
C H2
C H2
CH3
O
脂肪酸2
二酯酰甘油
三酯酰甘油
通式
R1=R2=R3 简单三酰甘油
混合三酰甘油
H2C O R1 R2 O CH
C O R3 H2
烷醚酰基甘油
醚
烷基
键
烯基
（二）蜡（wax)
• 长链脂肪酸与长链一元醇/固醇形成的酯 • 脂肪醇中的碳原子在16以上 • 分布在生物体表面起保护作用
王镜岩-生物化学-第2章脂质
一、引言
（一）脂质（lipid）定义
脂肪酸与醇脱水反应形成的酯及其衍生物
共性：不溶于水，而易溶于非极性溶剂如 乙醚、氯仿、苯等。
(二)脂质的分类
I 按化学组成分类
• 单纯脂类 • 复合脂类 • 衍生脂类
复合脂质
➢单纯脂类的衍生物：除了含有脂肪 酸和醇外，还含有非脂分子的成分
——分子/原子/基团中有未配对电子的 一类物质。
很活泼，具有很强的掠夺性 很容易形成稳定的分子状态
自由基的形成：
共价键由双电子形成断裂时：
一种是异裂反应 一种是均裂反应：两电子均分给两个产物。 此过程中产生的分裂物称为自由基。
王镜岩生物化学(上)蛋白二三四级结构
（secondary structure）
---多肽链折叠的规则方式
二级结构：
指肽链的主链在空间的排列,或规则的几何 走向、旋转及折叠。 它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形 成的氢键，不涉及侧链构象。 主要有-螺旋、-折叠、-转角。
一、α螺旋结构(α-helix)
1、α-螺旋的结构
3、胶原蛋白的结构：
胶原蛋白在体内以胶原原 纤维的形式存在。其基本 组成单位是原胶原蛋白分 子(tropocollagen)，长度为 280nm，直径为1.5nm，分 子量为300000。
胶原原纤维电镜图
原胶原：3条 链绞合一起。 左手螺旋形成右手超螺旋。
• 右手超螺旋螺距为8.6nm，每圈每 股包含30个残基。其中每一股螺旋 又是一种特殊的左手螺旋，螺距为 0.95nm，每一螺圈含3.3个残基,每 一残基沿轴向的距离为0.29nm。
Pauling and Corey with their model of the alpha helix, 1951. Robert Corey (1897-
1971), seen here in 1968.
1. Pauling, L. & Corey, R. B. Atomic Coordinates and Structure Factors for Two Helical Configurations of Polypeptide Chains. PNAS, 37, 235-240, (1951). |Article| 2. Pauling, L. & Corey, R. B. The Structure of Synthetic Polypeptides. PNAS, 37, 241-250, (1951). |Article| 3. Pauling, L. & Corey, R. B. The Pleated Sheet, A New Layer Configuration of Polypeptide Chains. PNAS, 37, 251-256, (1951). |Article| 4. Pauling, L. & Corey, R. B. The Structure of Feather Rachis Keratin. PNAS, 37, 256-261, (1951). |Article| 5. Pauling, L. & Corey, R. B. The Structure of Hair, Muscle, and Related Proteins. PNAS, 37, 261-271, (1951). |Article| 6. Pauling, L. & Corey, R. B. The Structure of Fibrous Proteins of the CollagenGelatin Group. PNAS, 37, 272-281, (1951). |Article| 7. Pauling, L. & Corey, R. B. The Polypeptide-Chain Configuration in Hemoglobin and Other Globular Proteins. PNAS, 37, 282-285, (1951). |Article| 8. Pauling, L., Corey, R. B., & Branson, H. R. The Structure of Proteins: Two Hydrogen-Bonded Helical Configurations of the Polypeptide Chain. PNAS, 37, 235-240, (1951). |Article| 9. Pauling, L. & Corey, R. B. Two Hydrogen-Bonded Spiral Configurations of the Polypeptide Chain. J. Am. Chem. Soc. 72, 5349, (1950). |Article|
生物化学电子版教材
生物化学电子版教材一、教学总体要求和教学目标继续认真学习《生物课程标准》，该标准是义务教育阶段生物教学的基本依据，教师应当在认真学习和领悟的基础上，结合学校和学生的实际情景，创造性的进行教学。
生物课程的根本任务是提高学生的科学素养，异常是一个公民终身发展所需要的生物科学素养，同时在思想方面教育学生，使学生全面发展。
课程理念：面向全体学生、著重学生的全面发展和终身发展；提升学生的生物科学素养；提倡探究性自学，在全面贯彻落实国家教育方针的基础上，根据学生身心发展特点和教育规律，注重对学生展开全面的科学素养教育，彰显国家对学生在生物科学科学知识和技能、本事以及情感态度与价值观等方面的基本建议，立足于培育学生终身自学的心愿和本事，彰显义务教育阶段生物课程的普及性、基础性和发展性。
教学目标：经过义务教育阶段的生物教学，学生将在以下几个方面得到发展：获得生物学基本事实、概念、原理和规律等方面的基础知识，了解这些知识并关注这些知识在生产、生活和社会发展中的应用；初步具有生物实验的操作本事，必须的科学探究本事和实践本事，养成科学思维的习惯；理解人类与自然和谐发展的意义，提高环保意识。
具体目标：知识方面获得有关人体结构、功能以及卫生保健的知识，促进生理和心理的健康发展。
本事方面初步学会生物探究的一般方法，发展合作本事、实践本事和创新本事；情感态度和价值观方面了解我国的生物资源状况和生物科学技术发展状况，培养爱祖国、爱家乡的情感，热爱大自然、珍爱生命，逐步养成良好的生活习惯和卫生习惯，确立进取、健康的生活态度。
二、教学资料及进度初二生物下学期教学的资料主要是以“生物的延续和发展”“健康的生活”为中心展开的有关生物的生殖和发育、生物的遗传和变异、生物的进化以及健康的生活。
进度详见教学进度表。
三、教学措施教师经过上一学期的教学工作已对学生的学习特点有了必须的认识。
在教学过程中需要为探究性学习创设情景；鼓励学生自我观察、思考、提问；注意课内外活动相结合，加强对学生基本实验技能的培养。
王镜岩 生物化学 经典课件 抗生素和激素74页PPT
36、如果我们国家的法律中只有某种 神灵， 而不是 殚精竭 虑将神 灵揉进 宪法， 总体上 来说， 法律就 会更好 。—— 马克·吐 温 37、纲纪废弃之日，便是暴政兴起之 时。— —威·皮 物特
38、若是没有公众舆论的支持，法律 是丝毫 没有力 量的。 ——菲 力普斯 39、一个判例造出另一个判例，它们 迅速累 聚，进 而变成 法律。 ——朱 尼厄斯
40、人类法律，事物有规律，这是不 容忽视 的。— —爱献 生
▪
26、要使整个人生都过得舒适、愉快，这是不可能的，因为人类必须具备一种能应付逆境的态度。——卢梭
▪
27、只有把抱怨环境的心情，化为上进的力量，才是成功的保证。——罗曼·罗兰
▪
28、知之者不如好之者，好之者不如乐之者。——孔子
▪
29、勇猛、大胆和坚定的决心能够抵壮的盲人，倚靠在明眼的跛子肩上。——叔本华
谢谢！
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王镜岩《生物化学》笔记（完整版）
王镜岩《生物化学》笔记（完整版）第一章蛋白质化学教学目标：1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。
2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。
3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。
4.了解蛋白质结构与功能间的关系。
5.熟悉蛋白质的重要性质和分类导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。
德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。
英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。
佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew)在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。
1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。
蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。
蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。
单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。
生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。
新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。
生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。
生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。
蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。
生物化学王镜岩第三版
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16、我总是站在顾客的角度看待即将推出的产品或服务，因为我就是顾客。2021年9月18日星期六6时29分10秒18:29:1018 September 2021
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17、当有机会获利时，千万不要畏缩不前。当你对一笔交易有把握时，给对方致命一击，即做对还不够，要尽可能多地获取。下午6时29分10秒下午6时29分18:29:1021.9.18
第八章 代谢总论
一、有关概念 二、新陈代谢的特点与调节 三、新陈代谢的研究方法 四、生物体内能量代谢
一、有关概念
1.新陈代谢(代谢 Metabolism )
营养物质在生物体内所经历的一切化学变化总称为。
实质是：错综复杂的化学反应相互配合，彼此协调，对周转
环境高度适应而成的一个有规律的总过程。
生物小分子合成为生
间部位。36页表
(1) ATP的结构特性
酸酐键
磷酯键
－
－
－
－
ATP4－＋H2O
ADP3－＋HPO42－＋H＋
(2) ATP在能量转运中的地位和作用
• ATP水解释放的能量，可推 动一个在热力学上不利的反 应，使之能够顺利进行。
“共同中间体作用”，传递能量 能量代谢实质：ATP的形成与裂解。
D
F+H + 能
相关知识
➢内能(U或E)、焓(H)、熵(S)：
➢能的两种形式：热能与自由能G（体内化学反应释放的能量，可
在恒温恒压下做功），一反应体系的自由能变化只取决于产物 与反应物的自由能之差。
➢自由能变化 G = H – T S
➢标准自由能变化 G0 和 G0′
➢偶联化学反应标准自由能变化的可加性
反应能否进行的自发性是：当 G 为负值时，反应才能自 发进行。 G为零时反应达到平衡点；当 G为正值时，反应不
王镜岩生物化学知识点版
精心整理教学目标：1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。
2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。
3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。
4.了解蛋白质结构与功能间的关系。
5.熟悉蛋白质的重要性质和分类氨基酸在水溶液或晶体状态时以两性离子的形式存在，既可作为酸（质子供体），又可作为碱（质子受体）起作用，是两性电解质，其解离度与溶液的pH 有关。
在某一pH 的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势和程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH 称为该氨基酸的等电点。
氨基酸的pI 是由α-羧基和α-氨基的解离常数的负对数pK1和pK2决定的。
计算公式为：pI=1/2(pK1+pK2)。
若1个氨基酸有3个可解离基团，写出它们电离式后取兼性离子两边的pK 值的平均值，即为此氨基酸的等电点（酸性氨基酸的等电点取两羧基的pK 值的平均值，碱性氨基酸的等电点取两氨基的pK 值的平均值）。
第二节蛋白质的分子结构蛋白质是生物大分子，结构比较复杂，人们用4个层次来描述，包括蛋白质的一级、二级、三级和四级结构。
一级结构描述的是蛋白质的线性（或一维）结构，即共价连接的氨基酸残基的序列，又称初级或化学结构。
二级以上的结构称高级结构或构象（conformation ）。
一、蛋白质的一级结构（primarystructure ）1953年，英国科学家F.Sanger 首先测定了胰岛素（insulin ）的一级结构，有51个氨基酸残基，由一条A 链和一条B 链组成，分子中共有3个二硫键，其中两个在A 、B 链之间，另一个在A 位（所在的平面称肽键平面）。
肽键C —N 键长为0.132nm ，比相邻的单键（0.147nm ）短，而较C=N 双键（0.128nm ）长，有部分双键的性质，不能自由旋转。
肽键平面上各原子呈顺反异构关系，肽键平面上的O 、H 以及2个α-碳原子为反式构型（transconfiguration ）。
《生物化学》精要速讲 王镜岩版
1《生物化学》（第三版）精要速览第一章绪论一、生物化学的的概念：生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展：1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。
2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。
就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面：1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。
2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。
其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。
3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。
5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
第二章蛋白质的结构与功能一、氨基酸：1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为Lα氨基酸。
2．分类：根据氨基酸的R 基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(8 种)；②极性中性氨基酸(7 种)；③酸性氨基酸(Glu 和Asp)；④碱性氨基酸(Lys、Arg 和His)。
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NaOH、CuSO2
AgNO3
、
Hg(NO3)2 及
HNO3混合物
浓HNO3及NH3
乙醛酸试剂及浓 H2SO4
α-萘酚、NaClO
碱性CuSO4及磷 钨酸-钼酸 茚三酮
紫色或粉 红色 红色
黄色、橘 色 紫色
红色
蓝色
蓝色
二个以上肽键
—OH
N
胍基 酚基、吲哚基 自由氨基及羧基
有此反应的 蛋白质或氨 基酸 所有蛋白质
蛋白质变性的可逆性：
a)蛋白质在体外变性后，绝大多数情 况下是不能复性的；
b)如变性程度浅，蛋白质分子的构象 未被严重破坏；或者蛋白质具有特 殊的分子结构，并经特殊处理则可 以复性。
核 糖 核 酸 酶 的 变 性 与 复 性
蛋白质分子相互聚集而从溶液中析出 的现象称为沉淀。
变性后的蛋白质由于疏水基团的暴露 而易于沉淀，但沉淀的蛋白质不一定 都是变性后的蛋白质。
1、蛋白质的理化性质：
酸碱性质、胶体性质与沉淀、颜色反应、 变性
2、分离纯化的方法：
盐析、电泳、等电聚焦、层析等
1、酸碱性质
蛋白质与多肽一样，能够发生两性离解， 也有等电点。在等电点时，蛋白质的溶解 度最小，在电场中不移动。
在不同的pH环境下，蛋白质的电学性质 不同。在等电点偏酸性溶液中，蛋白质粒 子带正电荷，在电场中向负极移动；在等 电点偏碱性溶液中，蛋白质粒子带负电荷， 在电场中向正极移动。这种现象称为蛋白 质电泳
加热使蛋白质变性并凝聚成块状称为 凝固。因此，凡凝固的蛋白质一定发 生变性。
4、蛋白质的颜色反应
反应名称
试剂
颜色
反应有关基团
双缩脲反应
米伦反应
黄色反应
乙醛酸反应 (Hopking-Cole 反 应) 坂口反应 (Sakaguchi反应)
酚试剂反应 (Foliቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ-Cioculteu 反应) 茚三酮反应
变性蛋白质分子互相凝集为固体的现象称 凝固。
有些蛋白质的变性作用是可逆的，其变性 如不超过一定限度，经适当处理后，可重 新变为天然蛋白质。
引起蛋白质变性的因素有：
① 物理因素：高温、高压、紫外线、 电离辐射、超声波等； ② 化学因素：强酸、强碱、有机溶剂、 重金属盐等。
变性蛋白质的性质改变：
① 物理性质：旋光性改变，溶解度下 降，沉降率升高，粘度升高，光吸收度 增加等； ② 化学性质：官能团反应性增加，易 被蛋白酶水解。 ③ 生物学性质：原有生物学活性丧失， 抗原性改变。
• 蛋白质的性质与它们的结构密切相关。 某些物理或化学因素，能够破坏蛋白质 的结构状态，引起蛋白质理化性质改变 并导致其生理活性丧失。这种现象称为 蛋白质的变性(denaturation)。
在某些物理或化学因素的作用下，蛋白 质严格的空间结构被破坏（不包括肽键 的断裂），从而引起蛋白质若干理化性 质和生物学性质的改变
蛋白质的胶体性质
布郎运动、丁道尔现象、电泳现象，不能透过半 透膜，具有吸附能力
蛋白质溶液稳定的原因： 1）表面形成水膜（水化层） 2）带相同电荷。
蛋白质的沉淀作用
蛋白质胶体溶液的稳定性与它的分子量大小、 所带的电荷和水化作用有关。
改变溶液的条件，将影响蛋白质的溶解性质
在适当的条件下，蛋白质能够从溶液中沉淀 出来。
可逆沉淀
在温和条件下，通过改变溶液的pH或电荷状 况，使蛋白质从胶体溶液中沉淀分离。
在沉淀过程中，结构和性质都没有发生变化， 在适当的条件下，可以重新溶解形成溶液，所 以这种沉淀又称为非变性沉淀。
可逆沉淀是分离和纯化蛋白质的基本方法，如 等电点沉淀法、盐析法和有机溶剂沉淀法等。
不可逆沉淀
在强烈沉淀条件下，不仅破坏了蛋白质胶 体溶液的稳定性，而且也破坏了蛋白质的 结构和性质，产生的蛋白质沉淀不可能再 重新溶解于水。
（一）盐析与有机溶剂沉淀： 1. 盐析：
在蛋白质溶液中加入大量中性盐， 以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白 质从溶液中沉淀析出，称为盐析。
常用的中性盐有：硫酸铵、氯化钠、硫 酸钠等。
盐析时，溶液的pH在蛋白质的等电点 处效果最好。
盐析沉淀蛋白质时，通常不会引起蛋白 质的变性。
分段盐析：
半饱和硫酸铵溶液可沉淀血浆球蛋白， 而饱和硫酸铵溶液可沉淀血浆清蛋白。
1. 加高浓度盐类（盐析）：加盐使蛋白质沉淀 析出。
2. 分段盐析：调节盐浓度，可使混合蛋白质 溶液中的几种蛋白质分段析出。血清球蛋白 （50%(NH4)2SO4饱和度），清蛋白（饱和 (NH4)2SO4)。
2. 加有机溶剂
3. 加重金属盐
4. 加生物碱试剂
单宁酸、苦味酸、钼酸、钨酸、三氯乙酸能沉 淀生物碱，称生物碱试剂。
Tyr
Tyr、Phe Trp
Arg
Tyr
α-氨基酸
5、蛋白质的紫外吸收
• 大部分蛋白质均含有带芳香环的苯丙氨 酸、酪氨酸和色氨酸。
• 这三种氨基酸的在280nm 附近有最大吸 收。因此，大多数蛋白质在280nm 附近 显示强的吸收。
• 利用这个性质，可以对蛋白质进行定性 鉴定。
蛋白质的分离与纯化方法
由于沉淀过程发生了蛋白质的结构和性质 的变化，所以又称为变性沉淀。
如加热沉淀、强酸碱沉淀、重金属盐沉淀 和生物碱沉淀等都属于不可逆沉淀。
3、蛋白质的变性
一、蛋白质在某些理化因素的作用下，其空间 结构受到破坏，从而改变其理化性质，并失去 其生物活性，称为蛋白质的变性。
二、变性的实质是 破坏了蛋白质的空 间结构，并不引起 一级结构的改变。
阳离子 PH<PI
兼性离子 PH=PI
阴离子 PH>PI
没有盐类 干扰时的 等电点叫 等离子点
可解离基团有末端和侧链 故pI与酸性、碱性氨基酸的数目有关 如胃蛋白酶酸性氨基酸多，等电点偏酸性 有些球蛋白的可解离基团只有变性后才能完全滴定
2、蛋白质的胶体性质：
蛋白质分子的颗粒直径已达1-100nm，处于胶体 颗粒的范围。因此，蛋白质具有亲水溶胶的性质。 由于胶体溶液中的蛋白质不能通过半透膜，因此 可以应用透析法将非蛋白的小分子杂质除去。
蛋白质的变性
变性蛋白质通常都是固体状态物质，不溶于水 和其它溶剂，也不可能恢复原有蛋白质所具有 的性质。所以，蛋白质的变性通常都伴随着不 可逆沉淀。引起变性的主要因素是热、紫外光、 激烈的搅拌以及强酸和强碱等。
变性蛋白质主要标志是生物学功能的丧失。 溶解度降低，易形成沉淀析出，结晶能力 丧失，分子形状改变，肽链松散，反应基 团增加，易被酶消化。