酶类反应的速率特性和催化机理
【高三】2021届高考生物第一轮必修一酶知识点复习
【高三】2021届高考生物第一轮必修一酶知识点复习一、酶在细胞代谢中的作用1．细胞代谢：细胞中每时每刻都进行着许多化学反应，是细胞生命活动的基础。
2．酶的作用：通过“比较过氧化氢在不同条件下的分解”实验，可以说明酶在细胞代谢中具有催化作用，同时证明，与无机催化剂相比，酶具有高效性的特性。
3．酶的作用机理(1)活化能：分子从常态转变为容易发生化学反应的活跃状态所需的能量。
(2)催化剂的作用：提高反应速率，促进化学反应的进行。
(3)作用机理：降低化学反应的活化能。
与无机催化剂相比，酶降低活化能的作用更显著。
二、酶的本质1．酶本质的探索过程(1)巴斯德之前：发酵是纯化学反应，与生命活动无关。
(2)争论①巴斯德(法国)1857年提出：只有酵母细胞参与才能进行发酵。
②李比希(德国)认为：酵母细胞死亡裂解后释放出某些物质，引起发酵。
(3)比希纳(德国)：获得不含酵母细胞的提取液，但未能分离鉴定出酶。
(4)萨姆纳(美国)：1926年用丙酮提取出了刀豆种子中的脲酶，并证明了脲酶是蛋白质。
21世纪教育网(5)酶的本质：酶是活细胞产生的具有催化功能的有机物，其绝大多数酶是蛋白质，少数酶是RNA。
[互动探究] 1.酶在化学反应中，能不能增加生成物的量？[提示] 不能。
酶只是降低活化能，加快反应速度，缩短达到平衡的时间，但不会使生成物的量增加。
2．酶的组成成分中可能含有哪一种糖？该糖主要存在于细胞核中，还是细胞质中？[提示] 核糖。
主要存在于细胞质中。
要点归纳一、酶的本质及实验验证酶的本质及作用酶是活细胞产生的具有催化功能的有机物，其中绝大多数酶是蛋白质，少数酶是RNA。
在细胞代谢中具有催化作用，具体见下表：化学本质21世纪教育网绝大多数是蛋白质少数是RNA合成原料氨基酸核糖核苷酸合成场所核糖体细胞核(真核生物)来源一般来说，活细胞都产生酶生理功能生物催化作用作用原理降低化学反应的活化能二、酶的催化作用和高效性的验证实验分析1．实验原理(1)2H2O2过氧化氢酶2H2O＋O2↑。
高三一轮复习生物：酶的特性课件
1 步骤
2
淀粉+淀粉酶
蔗糖+淀粉酶
斐林试剂,水浴加热相同时间
现象
结论
答案:等量 出现砖红色沉淀 无颜色变化 酶具有专一性
3.探究温度对酶活性的影响 (1)该实验的自变量是什么?pH在该实验中属于什么变量? 应如何控制pH? 提示:该实验的自变量是温度。pH在该实验中属于无关变 量。需要将pH控制在最适条件下。
酶专一性的理论模型(如下图)
(1)图中A表示酶,B表示被A催化的底物,E、F表示B被分解 后产生的物质,C、D表示不能被A催化的物质。
(2)酶和被催化的反应物分子都有特定的结构。
典型例题 现有甲、乙、丙三支试管,先向三支试管内加入2 mL可溶 性淀粉溶液,再按下图所示步骤操作,然后分别用斐林试剂检 验。下列分析错误的是( )
知识点一 与酶的特性有关的实验
问题引领 1.怎样设计验证酶具有高效性的实验? 提示:实验组为底物+生物催化剂(酶) →测定底物分解的速率 (或产物生成的速率) 对照组为底物+无机催化剂→测定底物分解的速率(或产物生 成的速率)
2.探究酶具有专一性 (1)该实验有哪两种方案? 提示: ①
②
(2)实例:验证淀粉酶具有专一性。
(2)分析图甲曲线不同区段限制酶促反应速率的因素。 提示:AB段限制因素是底物浓度;B点以后限制因素是酶浓 度(酶数量)。
(3)在底物充足、其他条件适宜的情况下,乙图中酶促反应 速率随酶浓度如何变化?
提示:反应速率随酶浓度的增加而增大。
归纳提升 用曲线模型表示影响酶 促反应的因素
1.底物浓度、酶浓度与酶促反应速率的关系(图1、图2) (1)图1:在其他条件适宜、酶量一定的情况下,酶促反应速率 随底物浓度增加而加快,但当底物达到一定浓度后,受酶数量 和酶活性限制,酶促反应速率不再增加。 (2)图2:在底物充足、其他条件适宜的情况下,酶促反应速率 与酶浓度成正比。
酶化学
酶活测定基本原则 测酶活力就是测定酶促反应的速率（初速率）。 反应体系中底物浓度要大大超过酶量 在最适条件下进行测定 产
物 生 成 量
时间
2019/1/7 16
2.酶的活力单位（U,酶单位）
酶单位：在一定条件下，一定时间内将一定量的底物转化为产物
所需要的酶量。
国际单位IU （1961年）：在最适条件下，单位时间（1min） 催化1微摩尔底物转化为产物的酶量定义为一个酶活力单位。
1.米氏方程
Km =
K 2 + K3
K1
v＝
Vmax [S]
米氏常数，ES的分解速度和形成 速度的比值
Km+[S]
Km = [S] V = 1/2 Vmax
37
反应速率达到最大反应速率一半时的 2019/1/7 底物浓度
2.Km值的意义
Km值是酶的一种特征性的常数。
只与酶的性质有关，与酶的浓度无关。
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18
4.酶的比活力
定义：每毫克酶蛋白所含的酶活力单位数。
比活力＝活力单位数/毫克酶蛋白
单位：u/mg
实质：表示酶纯度
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（二）酶的分离纯化
1.酶的提纯要进行的工作
①把酶制剂从含有大量杂质蛋白和其他大分子物质的原材料中 分离出来。 比活力＝活力单位数 / 毫克蛋白 总活力＝比活力 × 总体积 (ml) 纯化倍数＝每次比活力 / 第一次比活力 回收率（％）＝（每次总活力 / 第一次总活力）×100％ ②把酶制剂从大体积浓缩到比较小的体积。
能过度搅拌，以免产生大量泡沫，使酶变性或者失活。
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22
六、核酶
酶的特性
资料： H2O2 是细胞中某些化学反应的副产 物，具有强的氧化性，如果不及时除去或分解， 就会杀死细胞，而细胞中的过氧化氢酶可以催 化H2O2的分解。
H2O2
过氧化氢酶
FeCL3
H2O+O2
问题：酶作为生物催化剂，与无机催化 剂相比，哪个催化效率更高？
• A.氨基酸
• C.核糖核苷酸
B.核苷酸 D.A或C
课堂练习：
3.人在发高烧时，常常食欲大减，最根本的原因是 A.所吃食物不能消化 （ ） B.胃没有排空 C.体温超过合适温度，消化酶的活性下降 D.吃药使人没有了胃口
C
4.胃蛋白酶在进入小肠后就几乎没有了催化作用， 主要原因是（ ） A.pH不适合 B.胃中已经起了消化作用，不能再起作用了 C.被小肠中的物质包裹起来，所以起不到催化作用 D.小肠中没有蛋白质可被消化
• 7、加酶洗衣粉中一般含有蛋白酶，请回答下面的问题： • （1）这种洗衣粉为什么能够很好地除去衣物上的奶渍 和血渍？ • （2）使用这种洗衣粉为什么要用温水？ • （3）为了更好地除去衣物上的油渍，在洗衣粉中还可 以加入什么酶？ • 脂肪酶
我的新衣服脏了！怎么办？
可含 以蛋 吗白 ？酶 的 洗 衣 粉
（考点：影响酶活性的外界因素） 例3.下图中的曲线是用过氧化氢作实验材料，根据有关实验
结果绘制的。其中能说明酶具有高效性的是
通常实验验证某种因素的作用时一般要遵循 单一变量原则和对照原则。
酶与疾病
人体内的许多酶能促进体内代谢活动的顺利进行。 如果遗传因素或环境因素影响了酶的合成或活性，就 会引起疾病；甚至危及生命。许多遗传病的发生与酶 缺陷有关。例如：白化病 苯丙酮尿症
酶的催化功能
酶的催化功能酶是一类在生物体内广泛存在的催化剂，它们在生物体内起着极其重要的作用。
酶能够加速生物体内化学反应的速率，降低反应所需的能量，使生物体能够快速、高效地进行代谢和生长。
酶的催化功能主要体现在以下几个方面：1. 降低活化能：化学反应需要克服一定的能垒才能进行，这个能垒被称为活化能。
酶通过与底物结合形成酶-底物复合物，能够降低活化能，使反应更容易发生。
酶能够提供适宜的环境，使底物分子更容易发生相互作用，从而降低反应的能量要求。
2. 选择性催化：酶对不同的底物具有高度的选择性。
酶能够识别不同的底物分子，并与之结合形成酶-底物复合物。
酶与底物之间的结合是通过酶的活性位点与底物的互相作用来实现的。
酶的活性位点具有特定的结构和电荷特性，可以与特定的底物结构相互适配，从而实现对底物的选择性催化。
3. 催化反应：酶通过与底物结合形成酶-底物复合物，能够改变底物分子的构象，使其更容易发生反应。
酶能够提供适宜的环境，调整底物分子的构象，使其靠近正确的位置，从而促进反应的进行。
酶还可以通过特定的化学反应机制，如酶的羟基酸催化、酶的脱水酶催化等，改变底物分子的化学性质，促进反应的进行。
4. 调节反应速率：酶能够根据生物体内的需要，调节反应的速率。
酶的活性可以受到多种因素的调节，如温度、pH值、底物浓度等。
酶可以通过调节活性位点的构象和电荷状态，调整与底物的结合能力和催化活性，从而使反应速率能够适应不同的生理条件。
酶的催化功能是生物体能够正常进行代谢和生长的基础。
酶通过降低活化能、选择性催化、催化反应和调节反应速率等方式，使生物体能够在温和的条件下进行各种复杂的化学反应。
酶的催化功能不仅在生物学领域具有重要意义，也对许多其他领域的科学研究和应用产生了深远影响。
通过深入研究酶的催化机制，可以为药物研发、环境保护、能源开发等领域提供重要的理论指导和技术支持。
酶催化反应动力学
在较低的温度范围内， 酶催化反应速率会随着 温度的升高而加快，超 过某一温度，即酶被加 热到生理允许温度以上 时，酶的反应速率反而 随着温度的升高而下降。
这是由于温度升高，虽然可加速酶的催化反应速率， 同时也加快了酶的热失活速率。
• 只有在某一温度条件下， 酶促化学反应速度达到 最大值，通常把这个温 度称为酶促化学反应的 最适温度(optimum temperature)。
• 计算一定反应速度下的底物浓度:如某一反应要求 的反应速度达到最大反应速度的99%，则[S]=99Km
• 了解酶的底物在体内具有的浓度水平：一般地， 体内酶的天然底物[S]体内≈Km，如果[S]体内<< Km，那么V<< Vmax，细胞中的酶处于“浪费” 状态，反之，[S]体内 >> Km，那么V≈Vmax，底 物浓度失去生理意义，也不符合实际状态。
酶与其他催化剂比较具有显著的特性
A.高效性
• 酶的催化作用可使反应速度提高107 -1013倍。 极少量酶就可催化大量反应物发生转变。
• 例如： 2H2O2
2H2O + O2
• 用Fe+催化， 1mol铁离子可催化10-5mol双氧
水分解。在相同条件下，1mol过氧化氢酶却
可催化5×105mol的双氧水分解。
v/nmol • L-1• min-1
6.2510-6
15.0
7.5010-5
56.25
1.00 10-4
60.0
1.00 10-3
74.9
1.00 10-2
75.0
1）计算Km和Vmax
2）当[S]= 5.010-5 mol/L 时，酶催化反应的速 率是多少？
酶作为催化剂的特点
酶作为催化剂的特点
酶是一种生物催化剂，能够在非常温和的条件下促进化学反应的发生。
酶作为催化剂具有以下特点：
1. 选择性：酶具有高度的选择性，只催化特定的反应，而不对其他反应产生影响。
这是因为酶分子的结构非常特殊，只有特定的分子可以与其结合形成互相适配的酶-底物复合物。
2. 高效性：酶作为催化剂具有非常高的催化效率，能够在极短的时间内完成反应，并且可以一直重复使用。
这是因为酶能够在底物分子之间形成特定的空间结构，从而促进反应的发生。
3. 温和性：酶的催化反应通常在生物体内发生，因此需要在相对温和的条件下进行。
酶的最适反应条件一般在室温至体温之间，而且不需要使用高温、高压等极端条件。
4. 可逆性：酶作为催化剂的反应通常是可逆的，即底物可以反向转化为反应物。
这种可逆性使得酶催化反应更加灵活，可以在需要时调节和控制反应的速率和方向。
总之，酶作为催化剂具有很多独特的特点，这些特点使得它们在生物学、医学、工业等领域都有广泛的应用前景。
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酶工程 第十章 酶的催化特性与反应动力学 2013-2
½Vmax 分数级反应 一级反应 [S]<<K
零级反应 [S]>>K
K
[S]
当v = ½Vmax时，K=[S]，即米氏常数，记做Km
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3. 稳态学说
中间复合物假说
假定[ES]处于稳态中，即形成速率等于分解速率： k1[E][S]=k-1[ES]+k2[ES] k1[E][S] [ES]= k-1+k2 酶以ES形式存在的比例: [S] k-1+k2 +[S] k1
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（4）直接线性作图法：
Vmax
Vmax (Vmax, Km)
v1
v2 [S]2 -[S]1 -[S]3
Km
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（5）常用动力学数据处理方法的比较 Lineweaver-Burk法最常用，优点是v和[S]在不同轴上 ，但误差分布不均衡 直接线性作图法优点是v 和[S]直接表现在图线上，具有 统计合理性，可采用Vmax和Km的中位数。采用非线性回 归进行拟合，可得到最优Vmax和Km的值。
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4. 酶专一性的确定
（1）选择底物，测定最适温度、pH等条件 （2）确定米氏常数Km和最大反应速度Vmax （3）选用结构类似物确定专一性 （4）相对专一性的酶确定几个底物的Km、Vmax （5）确定是否有立体异构专一性
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（二）酶催化作用的效率高
转换数（每个酶分子每分钟催化底物转化的分子数）一般 103 min-1，β-半乳糖苷酶的转换数为12.5×103min-1， 碳酸酐酶的转换数达到3.6×107min-1 。 酶的催化作用可使反应速度提高107～1013倍 例如：H2O2的分解反应
H2O2 → H2O +
酶特性实验的总结
酶特性实验的总结引言酶是一类能够催化特定化学反应的生物大分子，广泛存在于生物体内，对维持生命活动起着重要作用。
酶的特性实验是研究酶活性、稳定性、底物亲和力等方面的重要手段。
本文将对酶特性实验进行总结，并介绍常用的酶特性实验方法、实验步骤及其意义。
酶特性实验方法酶特性实验涉及多种方法和技术，下面介绍几种常见的酶特性实验方法：1.酶活性测定：酶活性是酶催化反应速率的度量，常用于评估酶的催化效率。
常见的酶活性测定方法有比色法、荧光法、放射性测定法等。
2.底物浓度和酶活性的关系实验：通过改变底物浓度，观察酶活性的变化，可以确定酶的底物亲和力、最大反应速率等参数。
3.pH值和酶活性的关系实验：pH值是酶活性的重要影响因素之一，通过测定不同pH条件下酶活性的变化，可以确定酶的最适pH值和pH稳定性。
4.温度和酶活性的关系实验：温度是影响酶活性的重要因素，请注意消防和安全保障，通过在不同温度条件下测定酶活性的变化，可以确定酶的最适温度和热稳定性。
实验步骤下面简要介绍一种常见的酶特性实验步骤，以测定酶活性为例：1.制备反应体系：根据实验需求，将酶、底物和缓冲液按照一定比例和浓度加入实验管中，制备好反应体系。
2.实验前的预处理：根据需要，可以对酶进行某些处理，如离心、滤过等，去除杂质或提高酶的稳定性。
3.加入底物和测定反应时间：将底物加入反应体系中，开始计时，并对反应进行适当时间的孵育或振荡。
4.反应停止和测定产物：根据实验需求，选择合适的方法停止反应，如加入酸、碱、高温等。
然后使用适当的测定方法，测量产物的生成量。
5.酶活性的计算：根据测定得到的数据，根据酶活性的定义公式进行计算。
实验结果与讨论根据不同的实验方法和步骤，我们可以获得酶特性的相关数据。
通过对这些数据进行分析和讨论，可以得出一些结论：1.对于不同酶底物浓度的实验结果，可以绘制酶活性与底物浓度的曲线，从而分析酶底物的关系，确定最大反应速率。
2.对于不同pH条件下酶活性的实验结果，可以绘制酶活性与pH值的曲线，确定酶的最适pH值和pH稳定性。
为什么酶能够加速化学反应速率
实验结果总结：
1、加热能促进过氧化氢的分解，提高反应速率； 2、FeCl3中的Fe3+和新鲜肝脏中的过氧化氢酶都能加快 过氧化氢分解的速率； 3、过氧化氢酶比Fe3+的催化效率高得多；
为什么酶能够加速化学反应速 率？酶是如何作用的？
酶和一般催化剂的作用就是降低化学反应 所需的活化能，使活化分子数增多，从而加快 反应速率。
实验中可能存在的一些可变因素
自变量 因变量 无关变量
分析讨论
1号试管与2号试管对照，说明
1
2
加热可以加快H2O2分解
1号试管与3号试管对照，说明
13
FeCl3能催化H2O2分解
14
1号试管与4号试管对照，说明
过氧化氢酶能催化H2O2的分解
3号试管与4号试管对照，说明
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过氧化氢酶的催化效率比FeCl3高
（一）酶在细胞代谢中的作用
P78-79 实验
比较过氧化氢在不同条件下的分解
实验说明
新鲜肝脏中有较多的过氧化氢酶。
质量分数为3.5%的FeCl3溶液和质量分 数为20%的肝脏研磨液相比，每滴FeCl3溶液 中的Fe3+数，大约是每滴研磨液中过氧化氢 酶分子数的25万倍。
2H2O2→2H2O + O2
科学方法分析
对二照步、实骤 酶验 的对实作照1组验用中可试2 管以编变实号3验化组的因4素
一 H2O2 浓度
3%
3%
3%
3%
剂量
2ml
2ml
2ml
2ml
反应条件
二
剂
量
常温
90℃
FeCl3溶液
新鲜肝脏 研磨液
2滴
2滴
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酶类反应的速率特性和催化机理
酶是一种生物催化剂，主要作用是促进生物体内的化学反应速
率，使复杂的化学过程能够快速高效的完成。酶反应速率特性和
催化机理是研究酶催化作用的重要方面。
一、酶反应速率特性
酶反应速率特性主要包括酶反应速率与底物浓度的关系、温度
对酶反应速率的影响和pH值对酶反应速率的影响三个方面。
1.酶反应速率与底物浓度的关系
当酶浓度一定时，酶反应速率随着底物浓度的增加而增加，但
当底物浓度达到一定程度时，酶反应速率不会再继续增加，这种
情况被称为酶饱和。酶饱和是由于在一定酶浓度下，底物的化学
反应速率已经达到最高限制，进一步增加底物浓度并不能提高反
应速率。
2.温度对酶反应速率的影响
酶反应速率随着温度的升高而增加，但当温度过高时，酶蛋白
质分子受热而变性，失去催化能力，这种情况被称为酶失活。因
此，酶的最适温度是指酶反应速率最高的温度范围。
3.pH值对酶反应速率的影响
pH值是指溶液中氢离子浓度的负对数。不同酶的最适pH值不
同，对环境pH值的变化也有不同的反应。因此，pH值也是影响
酶反应速率的重要因素。
二、酶的催化机理
酶的催化机理是指酶在催化底物反应过程中的分子机制，主要
分为两种类型：酸碱催化和亲合催化。
1.酸碱催化
酸碱催化是指酶通过调节反应底物或酸碱性质来促进化学反应
的过程。它可以通过酶的活性中心释放出H+或OH-，使底物分子
特异性结合并形成中间体，最终完成反应过程。 酶的活性中心是
指酶分子中的一部分氨基酸，它们在催化反应过程中与底物发生
长程相互作用，从而加速反应。
2.亲合催化
亲合催化是指酶与底物之间是一种紧密的结合关系。酶的催化
作用实际上是通过调整底物之间距离和角度以促进反应，同时避
免了副反应的发生。
酶的催化机理主要是通过分子交互作用和化学键的形成、断裂
来完成催化作用。在酶反应机理研究中，通过建立反应动力学模
型，分析酶催化底物反应物和产物之间的量的关系，可以深入了
解酶反应的机理。
总之，酶反应速率特性和催化机理是酶催化作用研究的重要方
面。了解这些特性和机理，可以帮助我们更好地理解生物体内的
化学反应过程，并为药物研究和工业生产提供重要的理论基础。