自考农学化学

1、生物化学：即生命的化学，是一门利用化学的原理和方法研究各类生物的化学组成，生命物质各组分的结构和性质，及其内在生命活动中发生的化学变化规律的一门科学，其最终目的是要揭示生命的化学本质，并运用这些知识服务与人类的生存和可持续性发展。

2、DNA（核酸）的变性：指核酸双螺旋的氢键断裂，变成单链，并不涉及共价键的断裂。

而多核苷酸链上共价键（3,5磷酸二酯链）的断裂称为核酸的降解。

3、增色效应：当将DNA的稀盐溶液加热到80-100度时，双螺旋结构发生解体，两条链分开，形成无规则线团，一系列物化性质也随之发生改变，260nm紫外线收值升高，此效应称之为增色效应。

4、DNA的熔点或溶解温度：通常把热变性过程中光吸收达到最大吸收一半时的温度称为溶解度。

5、复性：变性DNA 在适当条件下，又可使两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋结构，全过程称为复性。

6、减色效应：DNA 复性后，许多物化性质又得到恢复，如光吸收减低称复性，但将热变性的DNA骤然降温时，DNA不可能复性。

只有在缓慢冷却时，才可以复性。

DNA片段愈大，复性愈慢。

DNA浓度愈大，复性愈快。

7、杂交分子：不同来源的DNA分子放在一起热变性，然后慢慢冷却，让其复性。

若这些异源DNA之间有互补的序列或部分互补的序列，则复性时回形成杂交分子。

8、氨基酸的两性解离与等电点：氨基酸同时含有碱性的氨基酸和酸性的羧基，是一种两性电解质，在水溶液或结晶内基上均以兼性离子或偶极离子的形式存在。

氨基酸的兼性离子在酸性溶液中可接受质子形成阳离子，在碱性溶液中则释放质子形成阴离子。

9、异肽键：氨基酸的a-羧基酸形成特殊的酰胺键，侧链基团参与形成的酰胺键称为异肽键。

10、蛋白质的一级结构：即多肽链内氨基酸从N-末端到C-末端的排列顺序，或称氨基酸序列，是蛋白质最基本的结构。

11、共价结构：一级结构专指氨基酸序列，而蛋白质的化学结构则包括肽链数目、端机组成、氨基酸序列和二硫连的位置。

12、蛋白质的等电点：当蛋白质分子静电荷为零，在电场中既不同向阳极移动，也不同向阴极移动，此时溶液的pH值称（pl）。

13、蛋白质的变性：当天然蛋白质受到某些化学因素的影响，使其分子内部原有的高级结构发生拜年话是，蛋白质的理化性质和生物化学功能随之改变或丧失，但并未导致蛋白质一级结构的变化，这种现象叫做变性作用，这变性后的蛋白质称为变性蛋白。

14、蛋白质的复性：蛋白质的变性作用如不过于剧烈，则是一种可逆反应，高级结构松散了的变性蛋白质通常在出去变性因素后，可缓缓地重新自发折叠形成原来的构像，恢复原有的理化性质和生物活性，这种现象叫做蛋白质的复性。

15、盐析与盐溶现象：加入中性盐使蛋白质沉淀析出的现象称为盐析，球蛋白通常不溶于纯水，而溶于稀中性盐溶液，其溶解度随稀盐溶液浓度的增加而增大，表现盐溶液特性。

16、全酶：酶蛋白与辅因子单独存在时，均无催化活力，只有二者结合成完整的分子时，才具有活力，此完整的酶分子叫做全酶。

17、酶的活性中心：酶是分子蛋白质，而反应物大多是小分子物质，因此酶与底物的集合不是整个酶分子，催化反应的不是整个酶分子，二是只局限在它的大分子的一定区域，活性中心是指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。

对于单纯酶来说，它是有一些氨基酸的侧链基团组成的，对于结酶来说，出来上述氨基酸残基的侧链基因外，辅酶或辅基上的某一部分结构往往也是活性部位的组成部分部分。

活性中心的基因也叫必须基因，但必须基因还包括那些在活性部位以外的，对维持酶的空间构象必须的基础。

18、诱导契合学说：煤贩子活性中心的结构原来并非和底物的结构互相吻合，但酶的活性中心不是僵硬的结构，它具有一定的柔性，当底物与酶相遇时，可诱导酶活性中心的构象发生相应的变化，使活性中心上有关的各个基因达到正确的排列和定向，因而使酶和底物契合而结合成中间结合物，并引起底物发生反应，反应结束当产物从酶上脱落下来后，酶的活性中心又恢复了原来的构象。

19、霉酶原：是一些与消化作用有关的酶，在最初合成和争泌时，是没有活性的酶的前体形式，叫酶原。

酶以霉原形式存在，具有重要的生物学意义：一则是可保护分泌酶原的组织不被水破坏，二则是酶原构象激活是有机体调控酶活性的一种形式。

20、酶原激活：酶原在一定条件下被打断一个或几个特殊的肽键，从而使酶原构象发生一定的变化形成具有活性的三维结构过程称为酶原激活。

21、别构酶：（变构酶）是一类重要的调节酶，由于其本身结构及性质上的特点，能够调节酶促反应速度。

22、变构效应：当底物或效应物和酶分子上的相应在部位结合后，会引起酶分子构象改变从而影响酶的催化活性。

23、酶工程：是工业有目的地设计一定的反应条件，利用酶的催化功能，在常温常压下催化化学反应，生产人类需要的产品或服务于其他目的地一门应用技术，广义的讲，还包括酶的产生、分离和纯化。

包括化学酶工程和生物酶工程。

24、生物氧化：生物体一起活动所需要的能量主要来源于糖、脂肪、蛋白质等有机物质的氧化作用，这些染料分子在活动细胞中氧化分解，最终生成CO2TH2O并释放能量。

25、酶的催化特点：1，酶具有极高的催化效率2，酶的催化作用具有高度专一性3，酶易失活性4，酶的催化活性受到调节、控制5，酶的催化活性与辅因子有关。

26、酶具有高催化效率的因素：1，邻近效应和定向效应是指底物和酶活性部位的邻近，对于双分子反应来说也包含酶活性部位上两底物分子之间的邻近，而互相靠近的底物分子之间以及底物分子与酶活性部位的基因之间还要有严格定向。

2，张力和变形根据诱导契合学说，底物集合可以诱导酶活性中心构象的变化3，酸碱催化酶活性部位上的某些基因可以作为良好的质子供全或受体对底物进行酸碱催化4，共价催化某些酶可以和底物形成一个反应活性很高的不稳定的共价中间物很易变成过渡态，因此反应的活化能大大降低5，酶活性中心是低价电区域某些酶活性中心相对的说是非极性的，因此酶的催化基因被低价电环境所包围，甚至还可能排除高级性的水分子。

27、变构酶的特点：已知的变构酶狗屎寡聚酶，既含有两个或两个以上亚基2，具有变构效应3，变构酶的反应初速度对底物浓度作图不遵循米氏方程4，变构酶常是系列反应酶系统的第一个酶，或处于代谢途径分支上的酶5，变构酶一般分子较大，结构更复杂，往往表现出一些与一般酶不同的性质。

28、酶分离纯化的一般步骤及注意事项：1，选材选择酶含量高的易于分离的动植物组织或微生物材料2，破碎细胞用研磨器、匀浆器和捣碎机破碎动物组织3，抽提在低温下，以水或低盐冲液，从组织匀浆中抽提酶，得酶粗提液6，分离纯化根据酶是蛋白质这一特性，用一系列分离、传话蛋白质的方法，如盐析、调节PH、等电点沉淀、有机溶剂分级分离等方法从酶粗提液中返利、纯化酶。

29、减少酶活损失需注意：1，全部操作一般在0度-5度之间进行2，有事需要在抽取溶剂中加入少量EDTA螯合剂以防金属使酶失活3，对于锍基酶需在抽提溶剂中加入少量锍基乙醇以防治没蛋白质由于锍基被氧化而失活4，在整个分离、纯化过程中不能过度搅拌，以免产生大理泡沫而使酶变性5，在分离、纯化过程中，必须经常测定酶的比活性，以指导纯化工作正确进行6，常用磷酸钙n凝脂胶吸附、离子交换纤维素分离。

葡聚糖凝脂胶层析、离子交换一葡聚糖凝脂胶层析，凝脂胶电泳分离及亲和层析分离等纯化酶7，用硫酸铵沉淀或硫酸铵反透析发浓缩酶然后偷袭除去盐液进行冰冻干燥，制成酶的干粉8，用聚丙烯酰胺凝脂胶电泳检测酶的纯度纯度高的应呈现单点9，保存酶干粉贮于冰箱中，酶浓缩液加入等体积甘油，于零下20度保存。

30、代谢的研究方法主要包括：1，示踪法2，抗找谢物、酶抑制剂的应用3、体内试验和体外试验。

31、一羧酸循环的反应历程三羧酸循环包括合成、加水、脱氧、脱羧等多步反应：1，乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合成柠檬酸2，柠檬酸脱水生成顺乌头酸3，异柠檬酸氧化脱羧生成a-酮戊二酸4a-酮戊二酸氧化脱羧反应5，琥珀酸的生成6，延胡索酸的生成8，苹果酸的生成9，草酰乙酸的再生32、磷酸戊糖途径的反应历程：1，葡萄糖的氧化脱羧阶段包括脱氧反应水解反应脱氧脱羧反应2，非氧化的分子重组合阶段包括异构化反应转酮醇和转酮醇反应糖分子重新组合。

33、电子传递链的定位及组成、排列顺序：1，电子传递链的组分包括黄素蛋白、铁硫蛋白、细胞色素、泛醌。

它们都说是疏水性分子，除泛醌外，其他组分都是蛋白质，通过其辅基的可逆氧化还原传递电子2，电子传递体的排列顺序呼吸链中的电子传递有着严格的方向和顺序，即电子从电负性较大的传递体一次通过电正性较大的传递体逐步流向氧分子，这些成员不可缺少，其顺序不可颠倒。

34、末端氧化酶系统的种类及生理功能：1，多酚氧化系统催化酚类的氧化，另外有些植物酚氧化成醌具有强的杀菌作用2，抗坏酸氧化酶抗坏血酸氧化系统可以防止含疏基蛋白质的氧化，延缓衰老进程3，黄素蛋白氧化酶是光呼吸中的重要反应4，超氧物歧化酶和过氧胺酶是清楚体系总的重要成员5，抗氢氧化酶是一种费血红素铁蛋白。

35、脂肪酯合成的主要途径、合成的主要产物及合成需要的两种酶系：脂肪酸的从头合成又称合成全程合成，是合成的主要途径。

合成反应需要脂酰基载体蛋白、ATP、CO2、MG2+和NADPH，合成的主要产物为软脂酸，合成所需要的酶系有乙酰CoA羧化酶和脂肪酸合酶复合体，在动物中它们主要存在于细胞可溶性细胞中，而在植物中主要存在于细胞溶胶和叶绿体及种子专化组织的圆球体中，在后者中合成贮存性脂肪。

36、核苷酸在细胞中合成的两条基本途径：1.有氨基酸、磷酸戊糖、CO2和NH3这些化合物合成核苷酸2，由于先形成的碱基和核苷酸。

前者称为从头合成途径或从无到有后者称为补救途径。

37、蛋白质的生物合成阶段：1，氨基酸的活化2，肽链合成的起始3，肽链合成的延伸4，肽链合成的终止与释放5，翻译后加工。

38、。