第19章 蛋白质和核酸

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第1单元 第3讲 蛋白质和核酸

第1单元 第3讲 蛋白质和核酸

第3讲蛋白质和核酸判断正误并找到课本原文1.细胞的各项生命活动都离不开蛋白质,蛋白质是生命活动的主要承担者。

(必修1P29)(√)2.氨基酸是组成蛋白质的基本单位。

(必修1P29)(√)3.每种氨基酸都含有一个氨基(—NH2)和一个羧基(—COOH),并连接在同一个碳原子上。

(必修1P29)(×)4.连接两个氨基酸分子的化学键叫作肽键。

由两个氨基酸缩合而成的化合物,叫作二肽。

(必修1P30)(√)5.氨基酸之间能够形成氢键等,从而使肽链能盘曲、折叠,形成具有一定空间结构的蛋白质分子。

(必修1P30)(√)6.氨基酸序列改变或蛋白质的空间结构改变,可能会影响其功能。

(必修1 P31)(√)7.经过加热、加酸、加酒精等引起细菌和病毒的蛋白质变性,可达到消毒、灭菌的目的。

(必修1P32)(√)8.真核细胞的DNA主要分布在细胞核中,线粒体、叶绿体内也含有少量的DNA。

(必修1P34)(√)9.一般情况下,DNA由两条脱氧核苷酸链构成,RNA由两条核糖核苷酸链构成。

(必修1P35)(×)10.DNA分子是储存、传递遗传信息的生物大分子,部分病毒的遗传信息储存在RNA中。

(必修1P35)(√)11.细胞中的各种化合物的含量和比例是保持不变的,以保证细胞生命活动的正常进行。

(必修1P36)(×)12.一切疾病都与基因受损有关。

(必修1P36)(×)(2018·浙江4月选考)蛋白质在生物体内具有重要作用。

下列叙述正确的是()A.蛋白质化学结构的差异只是R基团的不同B.某些化学物质可使蛋白质的空间结构发生改变C.蛋白质控制和决定着细胞及整个生物体的遗传特性D.“检测生物组织中的蛋白质”需同时加入双缩脲试剂A和B答案 B解析蛋白质化学结构的差异包括组成其氨基酸的种类、数量、排列顺序及肽链的盘曲、折叠方式及其形成的空间结构不同,A错误;某些化学物质可使蛋白质的空间结构发生改变,如酒精,B正确;控制和决定着细胞及整个生物体的遗传特性的是基因(或DNA),C错误;检测生物组织中的蛋白质时应先加入双缩脲试剂A液创造碱性环境,再加入双缩脲试剂B液发生显色反应,D错误。

生物化学习题

生物化学习题

第一章蛋白质本章教学要求:1、在学习蛋白质生理功能的基础上,充分认识蛋白质是生命活动的物质基础。

2、熟记20种基本A.A的名称、三字母缩写符号、结构式,掌握其结构特点和主要理化性质。

3、准确叙述肽键、主链骨架、肽单位、蛋白质一级结构和各高级结构的概念;结合实例论述蛋白质结构与功能关系。

4、了解蛋白质重要的理化性质,熟记有关基本概念。

了解这些性质在蛋白质化学中的应用。

作业:一、填空题:1. 当某种蛋白质用CNBr处理时,可降解产生碎片,这是因为CNBr是一种专一对羧基端肽键水解的试剂。

2. 在pH = pI的溶液中,氨基酸主要以离子形式存在,在pH > pI的溶液中,大部分以离子形式存在。

3. 蛋白质α-螺旋结构中,氨基酸残基沿螺旋上升一圈,螺距是nm。

4. 增加溶液的离子强度能使某种蛋白质的溶解度增高的现象叫作,在高离子强度下使某种蛋白质沉淀的现象叫作。

5. 在生理pH条件下,蛋白质分子中和氨基酸残基的侧链基团几乎完全带正电荷。

6. 下面缩写符号的中文名称分别是:Trp ,His ,Met 。

7. Sanger试剂是,多肽与该试剂反应生成,用这一方法可鉴定。

8. 胰蛋白酶特异水解和羧基形成的肽键。

9. 蛋白质在非极性环境中,例如在生物膜的内部,可能折叠成的结构是,侧链向外侧,而侧链彼此相互作用埋于分子内部。

10. β—转角是由连续个氨基酸残基构成,这种二级结构由键稳定的。

11. 破坏α—螺旋结构的氨基酸最主要是。

12. 具有紫外吸收能力的氨基酸有、、,含有这些氨基酸的蛋白质也能吸收紫外光,其吸收最大波长为nm。

13. 胰凝乳蛋白酶能特异性水解、和羧基形成的肽键。

14. 超二级结构的基本组合形式主要有、和三种。

15. 蛋白质的平均含氮量为%,今测得1g样品含蛋白氮量为10 mg,其蛋白质含量应为%。

二、单项选择:1. 具有四级结构的蛋白质是:A.胰岛素B.核糖核酸酶C.血红蛋白D.肌红蛋白2. 谷氨酸的三个可解离基团的pkα分别为2.19、4.25和9.67,在下述哪种pH条件下电泳时,即不移向正极也不移向负极。

二十二章节氨基酸多肽蛋白质和核酸

二十二章节氨基酸多肽蛋白质和核酸
3) 酰化反响
4〕与甲醛的反响:
〔2〕羧基的反响 1〕酸性
2〕酯化反响
3〕脱羧反响
〔3〕氨基、羧基共同参与的反响
1〕与水合茚三酮反响〔可用来鉴别α– 氨基酸〕: α-氨基酸可以和水合茚三酮发生呈紫色的反响:
O
OH O
+RCH O C H
OH
O
N2H
水合茚三酮
OO N
O OH
兰紫色
2) 成肽反响
第二十二章 氨基酸、多肽、蛋白质和核酸
(Amino acids、proteins and nucleic acids)
第二十二章
氨基酸、多肽、蛋白质和核酸 (Amino acids、proteins and nucleic acids)
一. 氨基酸的构造和命名 二. 氨基酸的性质 三. α – 氨基酸的合成 四. 多 肽 五. 核 酸
2.α-氨基酸的构型: 组成蛋白质的氨基酸的α-C均为手性碳,因此都具有
旋光性,且以L-型为主。
α-C为决定构型的碳原子:
3. 命名:由来源、性质命名。
氨基酸构型习惯用D、L标记,主要看α– 位手性碳, NH2 在右为D – 型, NH2在左为L – 型。
COOH
H 2N
H
CH3
L – 丙氨酸
自然界存在的氨基酸一般都是α– 氨基酸,而且是L–型。
O
O
RCH O C+ HCl RCH O CH Cl
N3H
N3H
O
O
RCH O C+NaOHRCH O C N+a
N3H
N2H
O R CHC O
NH2
OH H+
O R CHC O

2023版高三一轮总复习生物(人教版)必修1 第1单元 第3讲蛋白质和核酸

2023版高三一轮总复习生物(人教版)必修1 第1单元 第3讲蛋白质和核酸

第3讲蛋白质和核酸[课标要求] 1.阐明蛋白质通常由21种氨基酸分子组成,它的功能取决于氨基酸序列及其形成的空间结构,细胞的功能主要由蛋白质完成2.概述核酸由核苷酸聚合而成,是储存与传递遗传信息的生物大分子[核心素养] (教师用书独具)1.基于对蛋白质和核酸功能的说明,认同蛋白质是生命活动的主要承担者、核酸是遗传信息的携带者,并通过蛋白质和核酸的结构和功能之间的关系,认同结构与功能相适应的观点。

(生命观念)2.通过推导氨基酸的结构通式、脱水缩合的过程以及DNA和RNA的结构,培养分析和处理信息的能力,并尝试构建蛋白质和DNA的结构模型。

(科学思维)3.结合蛋白质与人体健康方面的关系,形成崇尚健康文明的生活方式,成为健康中国的促进者和实践者。

(社会责任)考点1蛋白质是生命活动的主要承担者一、组成蛋白质的氨基酸及其种类二、蛋白质的结构和功能的多样性1.多肽的形成及过程(1)过程a名称:脱水缩合;场所:核糖体。

(2)物质b:二肽。

多个氨基酸发生a过程形成的产物被称为多肽。

(3)结构c:肽键。

(4)H2O中H原子的来源:H来自相邻氨基酸的氨基(—NH2)和羧基(—COOH);O来源于羧基(—COOH)。

(5)由n个氨基酸形成的一条肽链上至少有1个游离的氨基和1个游离的羧基,分别位于肽链的两端;其余的氨基(或羧基)在R基上。

2.蛋白质结构多样性与功能多样性的关系1.具有氨基和羧基的化合物,都是构成蛋白质的氨基酸。

(×)提示:构成蛋白质的氨基酸都有一个氨基和一个羧基连在同一个碳原子上。

2.非必需氨基酸不能在人体细胞内合成。

(×)提示:不能在人体细胞内合成的是必需氨基酸。

3.细胞中氨基酸种类和数量相同的蛋白质是同一种蛋白质。

(×)提示:氨基酸的排列顺序和多肽链的空间结构不同,蛋白质的结构也不同。

4.血红蛋白中不同肽链之间通过肽键连接。

(×)提示:血红蛋白的不同肽链之间的化学键不是肽键,而是其他的化学键。

核酸及蛋白质的生物合成

核酸及蛋白质的生物合成

第十一章核酸及蛋白质的生物合成1. DNA的生物合成:以亲代DNA双链为模板按碱基配对原则合成出与亲代链相同的两个DNA双链。

1)半保留复制:DNA复制时以亲代DNA两条链为模板指导合成与其互补的DNA链,在子代DNA 中,一条链来于亲代DNA,另一条链是新合成的。

Cl加入大肠杆菌的培养基中培养12①同位素实验:Meselson 和Stahl将同位素15N标记的15NH4代,使大肠杆菌的DNA都带上15N的标记,然后将该大肠杆菌转入14N的普通培养基中培养后,分离子一代、子二代、子三代、子四代DNA,进行氯化铯密度梯度离心,实验证明DNA的半保留复制。

②意义:表明DNA在代谢上的稳定性,保证亲代的遗传信息稳定地传递给后代。

2)DNA复制的起点和方向:能独立复制的单位叫复制子,每个复制子都含有控制复制起始的起始点。

原核生物的染色体只有一个复制子;真核生物DNA有多个复制子。

双链DNA解开形成两条单链,分别作模板进行复制,此结构为复制叉。

大多数生物的DNA复制是双向、对称的。

3)半不连续复制:DNA复制时,两条链都能作为模板同时合成两条新的互补链,一条连续复制,另一条则不连续。

领头链是不间断延长的,随从链则生成一个个冈崎片段后连接成一条。

①前导链/领头链:两条链均按5’→3’方向合成,一条链3’末端的方向朝复制叉前进的方向,可连续合成;②滞后链/随从链:另一条5’末端朝着复制叉前进的方向,不连续合成。

4)DNA复制的酶系四种脱氧三磷酸核苷酸DNA pol/DDDP催化dNTP聚合到核酸链①5’→3’聚合活性②核酸外切酶活性5)DNA聚合酶:原核生物DNA polⅠ——聚合作用5´→3´外切酶活性:切除引物、切除突变的片段;3’→5’外切酶活性:校对功能。

引物酶:一种特殊的RNA聚合酶;在DNA复制开始时,在5´–端(5´3´方向)合成一小段RNA引物,确定起始部位、引导复制开始。

南开大学结构生物学第五讲-2-核酸-蛋白质的相互作用研究方法的新进展

南开大学结构生物学第五讲-2-核酸-蛋白质的相互作用研究方法的新进展
该数据库也能让使用者检测依赖于序列的构象参 数和DNA的柔韧性,并以图表形式显示结果。
2.2 核苷酸-氨基酸相互作用数据库
核苷酸-氨基酸相互作用数据库搜集核苷酸和氨基 酸间4 埃大小内的成对原子,能让使用者找到成对 的核苷酸和氨基酸。
使用者可以指定残基名称( 核苷酸或氨基酸)、原子 类型和侧链/ 骨干。
3 生物芯片技术
生物芯片技术是基于生物大分子间相互作用 的大规模并行分析方法,使得生命科学研究 中所涉及的样品反应、检测、分析等过程得 以连续化、集成化和微型化,现已成为当今 生命科学研究领域发展最快的技术之一。
目前的生物芯片主要有核酸芯片、蛋白质芯 片和糖体芯片等几大类。
蛋白质芯片是依靠手工、压印或喷墨的方 法将探针蛋白点样在化学膜、凝胶、微孔 板或玻片上形成阵列,经过与样品的杂交 捕获靶蛋白,再用原子力显微镜、磷光成 像仪、光密度仪或激光共聚焦扫描仪进行 检测,获得靶蛋白表达的种类、数量及关 联等信息。
研究蛋白质/ 核酸相互作用近期采用的新技 术有:1.核酸适体技术、2.生物信息学方法、 3.蛋白质芯片技术以及4.纳米技术等。
蛋白质和核酸是构成生命体最为重要的两类 生物大分子。
蛋白质与核酸的相互作用是分子生物学研究 的中心问题之一,它是许多生命活动的重要 组成部分。
随着人类基因组计划的完成,大量基因被发 现和定位,基因的功能问题将成为今后研究 的热点。大多数基因的最终产物是相应的蛋 白质,因此要认识基因的功能,必然要研究 基因所表达的蛋白质。
通过准确检测DNA分子穿孔过程中引起的 电流阻塞效应,可将DNA与组蛋白的相互 作用的一些性质反映出来。
蛋白质的功能往往体现在与其他蛋白质及 (或)核酸的相互作用之中。
细胞各种重要的生理过程,包括信号的转导、 细胞对外界环境及内环境变化的反应等,都 是以蛋白质与其他物质的相互作用为纽带。

生物化学第5章复习题(核酸化学)

生物化学第5章复习题(核酸化学)第四章核酸化学课外练习题一、名词解释1、核苷酸:是构成核酸分子的基本结构单位2、核酸的一级结构:是指单核苷酸之间通过磷酸二酯键相连接以及单核苷酸的数目及排列顺序3、增色效应:是指当双链DNA变性“熔化”为单链DNA时,在260nm的紫外吸收值增加的现象4、DNA变性:DNA受到一些理化因素的影响,分子中的氢键、碱基堆积力等被破坏,双螺旋结构解体,分子由双链变为单链的过程5、Tm值:加热变性使DNA双螺旋结构失去一半时的温度称为融点,用Tm表示二、符号辨识1、DNA脱氧核糖核酸2、RNA核糖核酸;3、mRNA信使核糖核酸;4、tRNA转运核糖核酸;5、rRNA核糖体核糖核酸;6、A腺嘌呤;7、G鸟嘌呤;8、C胞嘧啶;9、T胸腺嘧啶;10、U尿嘧啶;11、AMP腺嘌呤核苷一磷酸(一磷酸腺苷);12、dADP脱氧二磷酸腺苷;13、ATP腺嘌呤核苷三磷酸(三磷酸腺苷);14、NAD尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸(辅酶Ⅰ);15、NADP尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(辅酶Ⅱ);16、 FAD黄素腺嘌呤二核苷酸;17、CoA辅酶A;18、DNase脱氧核糖核酸酶;19、RNase核糖核酸酶;20、Tm熔点温度;三、填空1、RNA有三种类型,它们是(),()和();2、除()只含有DNA或者只含有RNA外,其它生物细胞内既含有DNA也含有RNA;3、核酸具有不同的结构,()通常为双链,()通常为单链;4、原核生物染色体DNA和细胞器DNA为()状双链,真核生物染色体DNA为()双链;5、核苷酸由核苷和()组成,核苷由()和()组成;6、构成核苷酸的碱基与戊糖连接的类型属于()连接,糖的构型为()型;7、稀有碱基在RNA中的含量比在DNA中的丰富,尤其在()中最为突出,约占10%左右;8、具有第二信使功能的核苷酸是()和();9、辅酶类核苷酸包括()、()、()和();10、多聚核苷酸是通过核苷酸的C5’-()与另一分子核苷酸的C3’-()形成磷酸二酯键相连而成的链状聚合物。

蛋白质课件新人教版


氨基酸残基构成的疏水性肽链片段,能够肯定的
是这些片段(
)。(见细胞测试83题)
A .贯穿于膜脂质双层中
B .是功能蛋白分子的活性中心
C .以小亚基的形式构成功能蛋白复合体
D.螺旋化形成中空的管道,以利于物质通过
氨基酸的紫外光吸收
各种氨基酸在可见光区都没有光吸收, 而在紫外光区仅色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸 有吸收能力。其中色氨酸的最大吸收波长为 279nm,酪氨酸的最大吸收波长为278nm, 苯丙氨酸的为259nm。利用紫外光法可以 测定这些氨基酸的含量。
蛋白质在280nm的紫外光吸收绝大部 分是由色氨酸和酪氨酸所引起的。因此测定 蛋白质含量时,用紫外分光光度法测定蛋白 质在280nm的光吸收值是一种既简便而又 快速的方法。
氨基酸的化学反应
1.α-氨基参加的反应 (1)与亚硝酸反应:氨基酸在室温下与亚硝酸作 用生成氮气。 (2)与酰化试剂反应:氨基酸的氨基与酰氯或酸 酐在弱碱溶液中发生作用时,氨基即被酰基化。
Cα如是不对称C(除Gly),则: 1. 具有两种立体异构体 [D-型和L-型] 2. 具有旋光性 [左旋(-)或右旋(+)]
2005年12.组成蛋白质的氨基酸的α--碳原子是不对
称的,但 除外。( ) A.丙氨酸 B.组氨酸 C.甘氨酸 D.谷氨酸
2001年42.天然蛋白质中不存在的氨基酸是_____。
氨基酸分子有的亲水,有的疏水。 在水相中,蛋白质分子中含有的疏水 氨基酸部分往往折叠到蛋白质大分子 的内部而远离水相;在强疏水环境中, 例如在细胞膜的脂类层中就暴露在大 分子的外面而与脂类分子相邻。
蛋白质分子中亲水类氨基酸的部 分在水相中大多露在蛋白质分子的表 面与水接触。
2007年60.构成跨膜区段的蛋白质的氨基酸大部分是:

《生物化学》习题集

生物化学习题集第01章蛋白质的结构与功能一、名词解释1.蛋白质的一级结构2.蛋白质的二级结构3.蛋白质的三级结构4.蛋白质的四级结构5.模体6.结构域7.分子伴侣8.协同效应9.蛋白质变性二、单项选择题1.以下哪项是编码氨基酸?()A.胱氨酸B.酪氨酸C.鸟氨酸D.瓜氨酸2.含有羟基的氨基酸是()。

A.谷氨酸B.苯丙氨酸C.色氨酸D.酪氨酸3.含有巯基的氨基酸是()。

A. SerB. CysC. HisD. MetE. Thr4.含咪唑基团的氨基酸是()。

A. TrpB.TyrC. HisD. PheE. Arg5.天然蛋白质中不存在的氨基酸是()。

A.半胱氨酸B.瓜氨酸C.蛋氨酸D.甘氨酸E.赖氨酸6.在多肽链的β-转角中发现的氨基酸是()。

A.脯氨酸B.半胱氨酸C.谷氨酸D.蛋氨酸E.丙氨酸7.功能性蛋白至少具有几级结构?()A.一级结构B.二级结构C.三级结构D.四级结构8.维持蛋白质一级结构稳定的化学键是()。

A.肽键B.氢键C.疏水键D.盐键9.一分子血红蛋白可以转运多少分子氧?()A.1B.2C.3D.4E.510.以下哪项属于寡聚蛋白?()A.胰岛素B.乳酸脱氢酶C.肌红蛋白D.丙酮酸脱氢酶复合体11.以下哪项不是结合蛋白?()A.白蛋白B.核蛋白C.血红蛋白D.脂蛋白12.在以下哪种pH溶液中,血清白蛋白(pI = 4.7)带正电?()A. pH4.0B. pH5.0C. pH6.0D. pH7.0E. pH8.013.蛋白质变性的本质是()。

A.肽键断裂B.氢键断裂C.次级键的断裂D.二硫键的断裂三、填空题1.已知血清样品中的氮含量为10g / L,蛋白质浓度为g / L。

2.当血清样品中的蛋白质浓度为70 g / L时,氮含量为g / L。

3.除了和外,蛋白质的构件分子均为L-α-氨基酸。

4.维持亲水性蛋白质胶体稳定性的两个因素是蛋白质颗粒表面和。

5.是一种基于蛋白质在电场中迁移能力的分离技术。

蛋白质、酶和核酸习题

第2单元蛋白质(一)名词解释1.兼性离子(zwitterion); 2.等电点(isoelectric point,pI); 3.构象(conformation); 4.别构效应(allosteric effect);5.超二级结构(super-secondary structure); 6.结构域(structural domain,domain);7. 蛋白质的三级结构(tertiary stracture of protein); 8.Edman 降解法(Edman degradation); 9.蛋白质的变性作用(denaturation of protein);10.Bohr 效应(Bohr effect); 11.分子伴侣(molecular chaperone); 12.盐溶与盐析(salting in and salting out)——并能够解释现象(二)填充题1.氨基酸在等电点时,主要以__________离子形式存在,在pH>pI的溶液中,大部分以________离子形式存在,在pH<pI的溶液中,大部分以________离子形式存在。

2.组氨酸的pK1(α-COOH)值是1.82,pK2 (咪唑基)值是6.00,pK3(α-NH3+)值是9.17,它的等电点是__________。

3.Asp的pK1=2.09,pK2= 3.86,pK3=9,82,其pI等于________。

4.在近紫外区能吸收紫外光的氨基酸有________、________和_________。

其中_______的摩尔吸光系数最大。

5 .蛋白质分子中氮的平均含量为_______,故样品中的蛋白质含量常以所测氮量乘以_______即是。

6.实验室常用的甲醛滴定是利用氨基酸的氨基与中性甲醛反应,然后用碱(NaOH)来滴定_________上放出的__________。

7.除半胱氨酸和胱氨酸外,含硫的氨基酸还有_________,除苏氨酸和酪氨酸外,含羟基的氨基酸还有__________,在蛋白质中常见的20种氨基酸中,__________是一种亚氨基酸,___________不含不对称碳原子。

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