高中生物蛋白质知识点总结

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高一化学蛋白质知识点

高一化学蛋白质知识点

高一化学蛋白质知识点蛋白质是构成生物体的重要成分之一,对于高中化学学科来说,蛋白质是一个重要的知识点。

本文将介绍高一化学中与蛋白质相关的几个主要知识点。

希望通过本文的阐述,能够帮助读者更好地理解蛋白质的特性和作用。

一、蛋白质的组成蛋白质是由氨基酸组成的长链状分子。

氨基酸是一种有机化合物,它们通过肽键连接在一起形成多肽链,进一步形成蛋白质的二级、三级或四级结构。

不同的氨基酸组合方式决定了蛋白质的性质和功能。

二、蛋白质的分类根据功能和结构的不同,蛋白质可以分为结构蛋白质、酶类蛋白质、运输蛋白质等多个类别。

结构蛋白质主要负责细胞的支撑和保护作用,如胶原蛋白和肌动蛋白;酶类蛋白质是生物体内的催化剂,可以促进化学反应的发生;运输蛋白质则负责物质的运输和分配。

三、蛋白质的水解反应在一定条件下,蛋白质可以被水解为氨基酸。

这是由于水解反应中酶的作用,将蛋白质分解为更小的单元。

这一过程在消化系统中发生,是为了将蛋白质分解为可以被吸收利用的氨基酸。

四、蛋白质的功能蛋白质在生物体内起着重要的功能作用。

它们参与到免疫系统的抗体生成中,对病原体起到防御作用;同时也参与到细胞信号传导和基因调控中,调节生物体内的生理过程。

另外,蛋白质还可以作为能量来源,提供身体所需的能量。

五、蛋白质的生物合成蛋白质的生物合成是一个复杂的过程,需要通过基因信息的转录和翻译等步骤来完成。

在细胞核中,DNA被转录成mRNA,然后mRNA通过核糖体的翻译作用将氨基酸连接成多肽链,最终形成蛋白质。

六、蛋白质的变性蛋白质的变性是指在一定的条件下,蛋白质的构象结构发生改变。

这可能是由于温度、pH值、溶剂和离子浓度的变化引起的。

变性会导致蛋白质失去原有的功能和结构,从而影响其作用。

七、蛋白质的鉴定方法鉴定蛋白质的方法有很多,其中常用的方法有SDS-PAGE凝胶电泳和质谱分析。

SDS-PAGE凝胶电泳可以根据蛋白质的分子量和电荷来分离和鉴定蛋白质;质谱分析则可以通过测量蛋白质的质荷比来确定蛋白质的分子量。

人教版高中生物选修一专题五《DNA和蛋白质技术》知识点归纳

人教版高中生物选修一专题五《DNA和蛋白质技术》知识点归纳

专题五DNA和蛋白质技术课题一DNA的粗提取与鉴定一、提取DNA的溶解性原理包括哪些方面?1.DNA在不同浓度NaCl溶液中溶解度不同;DNA不溶于酒精。

①DNA在不同浓度NaCl溶液中溶解度有何特点?要使DNA溶解,需要使用什么浓度?要使DNA析出,又需要使用什么浓度?在0.14mol/L时溶解度最小;较高浓度可使DNA溶解;0.14mol/L可使DNA析出。

②在溶解细胞中的DNA时,人们通常选用2mol/LNaCl溶液;将DNA分子析出的方法是向溶有DNA的NaCl溶液中缓慢注入蒸馏水,以稀释NaCl溶液。

酒精是一种常用有机溶剂,但DNA却不能溶于酒精(特别是95%冷却酒精),但细胞中蛋白质可溶于酒精。

2.从理论上分析,预冷的乙醇溶液具有以下优点。

一是抑制核酸水解酶活性,防止DNA降解;二是降低分子运动,易于形成沉淀析出;三是低温有利于增加DNA分子柔韧性,减少断裂。

3.采用DNA不溶于酒精的原理,可以达到什么目的?将DNA和蛋白质进一步分离。

4.提取DNA还可以利用DNA对酶、高温和洗涤剂的耐受性原理。

利用该原理时,应选用怎样的酶和怎样的温度值?蛋白酶,因为酶具有专一性,蛋白酶只水解蛋白质而不会对DNA产生影响。

温度值为60~80℃,因为该温度值蛋白质变性沉淀,而DNA不会变性。

补充:DNA的变性是指DNA分子在高温下解螺旋,其温度在80℃以上,如在PCR技术中DNA变性温度在95℃。

5.洗涤剂在提取DNA中有何作用?洗涤剂将细胞膜上的蛋白质,从而瓦解细胞膜。

6.当鉴定提取出的物质是否是DNA时,需要使用什么指示剂进行鉴定?在沸水浴条件下,DNA遇二苯胺呈现蓝色。

原理总结:通过利用不同浓度NaCl溶液溶解或析出DNA,可以从细胞中提取和提纯DNA;再利用酒精进一步将DNA与蛋白质分离开来,达到提纯的目的;最后利用二苯胺试剂鉴定提取的物质是否是DNA。

二、实验材料的选取不同生物的组织中DNA含量不同。

高中化学蛋白质知识点总结

高中化学蛋白质知识点总结

高中化学蛋白质知识点总结
1. 蛋白质的定义:具有生物活性的大分子有机化合物。

2. 蛋白质的组成:由氨基酸组成,通常包含20种氨基酸,其中9种人体无法自行合成,必须通过食物获得。

3. 蛋白质的分子量:蛋白质分子量巨大,一般在几千至几十万之间,例如肝素分子量可达100万以上。

4. 氨基酸:氨基酸是蛋白质的组成部分,具有一定的酸碱性特性。

5. 氨基酸的分类:氨基酸可以分为极性氨基酸和非极性氨基酸,极性氨基酸可以进一步分为酸性氨基酸和碱性氨基酸。

6. 蛋白质的结构:蛋白质的结构可以分为四级结构,包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

7. 蛋白质的功能:蛋白质在生物体中具有非常重要的生物学功能,包括酶、激素、抗体、运输蛋白、结构蛋白等。

8. 蛋白质的合成:蛋白质是通过氨基酸的连接而形成,有三个重要的步骤,包括转录、翻译和折叠。

9. 蛋白质质量分析:常用的方法包括质谱法、光谱法、凝胶电泳、DNA测序等。

10. 蛋白质的应用:在食品工业、制药工业、医学、能源等领域都有广泛的应用。

例如乳清蛋白可以用于制作奶制品和蛋白质饮料,胰岛素可以用于治疗糖尿病等。

高中生物知识点总结(4篇)

高中生物知识点总结(4篇)

高中生物知识点总结第一单元-生命的物质基础和结构基础-1.1化学元素与生物体的关系1.2生物体中化学元素的组成特点1.3生物界与非生物界的统一性和差异性1.4细胞中的化合物一览表1.5蛋白质的相关计算1.6蛋白质的组成层次1.7核酸的基本组成单位1.8生物大分子的组成特点及多样性的原因1.9生物组织中还原性糖、脂肪、蛋白质和DNA的鉴定1.10选择透过性膜的特点1.11细胞膜的物质交换功能1.12线粒体和叶绿体共同点1.13真核生物细胞器的比较1.14细胞有丝分裂中核内DNA、染色体和染色单体变化规律1.15理化因素对细胞周期的影响1.16细胞分裂异常(或特殊形式分裂)的类型及结果1.17细胞分裂与分化的关系1.18已分化细胞的特点1.19分化后形成的不同种类细胞的特点1.20分化与细胞全能性的关系1.21细胞的生活史1.22癌细胞的特点1.23衰老细胞的特点1.24细胞的死亡1.25生物膜与生物膜系统1.26细胞工程1.27植物组织培养与动物细胞培养的比较1.28植物体细胞杂交与动物细胞融合的比较——点击标题即可获取内容第二单元-生物的新陈代谢-2.1酶的分类2.2酶促反应序列及其意义2.3生物体内ATP的来源2.4生物体内ATP的去向2.5光合作用的色素2.6光合作用中光反应和暗反应的比较2.7C3植物和C4植物光合作用的比较2.9C4植物中C4途径与C3途径的关系2.10C4植物比C3植物光合作用强的原因2.11光能利用率与光合作用效率的关系2.12影响光合作用的外界因素与提高光能利用率的关系2.13光合作用实验的常用方法2.14植物对水分的吸收和利用2.15植物体内的化学元素(1)2.17生物固氮2.18氮循环2.19三类微生物在自然界氮循环中的作用2.20人和动物体内三大营养物质的代谢2.21人体的必需氨基酸2.22细胞的有氧呼吸2.23细胞内的无氧呼吸2.24有氧呼吸与无氧呼吸的比较2.25呼吸作用产生的能量的利用情况2.26新陈代谢的类型2.27微生物的类群2.28微生物的营养2.29微生物的代谢2.30微生物的生长2.31微生物的生长曲线与生长速率的关系2.32发酵工程简介第三单元-生命活动的调节-3.1植物生命活动调节——激素调节3.2人和高等动物的体液调节3.3神经调节3.4动物行为产生的生理基础3.5内环境与物质交换3.6水、钠、钾的来源与去向3.7水盐平衡的调节3.8血糖平衡的调节3.9体温的调节3.10免疫概述3.11抗原与抗体3.12体液免疫和细胞免疫3.13免疫失调引起的疾病3.13免疫学的应用(选学)第四单元-生物的生殖与发育-4.1生殖的类型4.2动物有性生殖细胞的形成(没有交换)4.3减数分裂中非姐妹染色单体的交叉互换4.4减数分裂中染色体行为及数目与配子类型的关系4.5减数分裂与有丝分裂的比较(以动物细胞为例)4.6被子植物的个体发育4.7动物的个体发育第五单元生物的遗传、变异与进化5.1证明DNA是遗传物质的实验(1)——肺炎双球菌的转化实验5.2证明DNA是遗传物质的实验(2)——T2噬菌体感染细菌实验5.3证明RNA是遗传物质的实验——烟草花叶病毒的感染实验5.4DNA是遗传物质的理论证据(遗传物质的必备条件)5.5核酸是生物的遗传物质5.6DNA的组成单位、分子结构和结构特点5.8DNA分子的复制5.9DNA半保留复制的实验证明5.10基因的结构及控制蛋白质的合成5.11染色体组与基因组比较5.13遗传的中心法则5.14基因工程的基本内容5.15基因分离定律中亲本的可能组合及其比数5.16基因分离定律的特殊形式5.17基因自由组合定律的一般特点5.18遗传定律中各种参数的变化规律5.19自由组合遗传题的快速解法5.20自由组合定律中基因的相互作用5.21杂交育种5.22人类的____染色体与Y染色体5.23人类性别畸型及其原因5.24性别分化与环境的关系5.25伴性遗传的特点5.26伴性遗传中的致死效应5.27通过性状识别性别的杂交设计5.28人类常染色体遗传病与伴____遗传病的比较5.29细胞质遗传的一般形式5.30核质互作雄性不育遗传情况表5.31植物的三系配套杂交(选学)5.32判断核、质遗传的方法5.33人类线粒体基因组5.34细胞核遗传与细胞质遗传的比较5.35细胞质遗传与伴性遗传的比较5.36生物变异的类型5.37基因突变5.38基因重组5.39基因突变与基因重组的比较5.40染色体结构变异5.41染色体数目变异5.42四倍体(AAaa)的自交分析5.43三体(AAa)的自交分析5.44染色体变异的几个概念的比较5.45普通小麦(异源六倍体)的自然形成途径5.46单倍体育种5.47多倍体育种5.49人类的遗传病5.50人类遗传病的预防(优生)5.51自然选择学说与现代进化理论的比较5.52达尔文进化理论的三个原则与群体遗传学5.53种群、基因库、基因频率、基因型频率5.54常染色体上基因频率和基因型频率的计算与关系5.55遗传平衡定律5.56性染色体上基因频率和基因型频率的计算5.57突变和基因重组产生进化的原材料5.58选择的类型5.59自然选择决定生物进化的方向5.60改变生物种群基因频率的因素5.61突变与选择的关系5.62隔离的类型5.62物种形成的方式5.63现代生物进化理论的核心第六单元-生物与环境-6.1生态因子的组成6.2非生物因子的作用6.2生物种间关系比较6.2生态因子作用的一般特征6.3种群的一般特征6.4种群数量变化规律6.5群落的概念及结构6.6生态系统的概念及分类6.7生态系统的成分6.7典型生态系统的特点比较6.8生态系统的营养结构6.8生态系统的能量流动6.9生态系统的物质循环6.10能量流动和物质循环的关系6.11生态系统的稳定性6.12生物圈及其稳态6.12全球环境问题6.高中生物知识点总结(二)1、生命系统的结构层次依次为:细胞→组织→器官→系统→个体→种群→群落→生态系统细胞是生物体结构和功能的基本单位;地球上最基本的生命系统是细胞2、光学显微镜的操作步骤:对光→低倍物镜观察→移动视野中央(偏哪移哪)→高倍物镜观察:①只能调节细准焦螺旋;②调节大光圈、凹面镜3、原核细胞与真核细胞根本区别为:有无核膜为界限的细胞核①原核细胞:无核膜,无染色体,如大肠杆菌等细菌、蓝藻②真核细胞:有核膜,有染色体,如酵母菌,各种动物注:病毒无细胞结构,但有DNA或RNA4、蓝藻是原核生物,自养生物5、真核细胞与原核细胞统一性体现在二者均有细胞膜和细胞质6、细胞学说建立者是施莱登和施旺,细胞学说建立揭示了细胞的统一性和生物体结构的统一性。

人教版高中生物必修1分子与细胞课件知识点-蛋白质的结构及其多样性

人教版高中生物必修1分子与细胞课件知识点-蛋白质的结构及其多样性
◇-◇-◇-◇-◇-◇-◇-◇-◇-◇ ◎-◎-◎-◎-◎-◎-◎-◎-◎-◎
②氨基酸数目成百上千 ③氨基酸排列顺序千变万化 ④肽链空间结构千差万别
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蛋白质结构多样性决定功能多 样性
小结
1、氨基酸形成蛋白质的过程
脱水缩合 氨基酸 二肽
一条或多条 盘曲折叠
多肽
蛋白质
2、蛋白质的结构具有多样性的原因:
(1)氨基酸的种类不同。 (2)氨基酸的数目成百上千。 (3)氨基酸的排列顺序千变万化。 (4)肽链盘曲、折叠方式形成的空间结构千差万别。
脱水缩合过程练习
例1:下图是某物质结构示意图,请根据图回答下面的问题。
(1)该物质名称为
三肽

2 个水分子而形成的, 3 个氨基酸脱下______ (2)该物质是由_____ 此过程称为__________ 脱水缩合 。 (3)该物质是由 3 种氨基酸缩合而成,氨基酸缩合后形成的 -CO-NH- 。 化学键是图中的序号 2 ,该化学键的结构式可写为__________ -H, - CH2-CO -NH2, - CH2-OH 写出以上氨基酸的R基_______________________________ 。
(4)该化合物与形成它的氨基酸总分子量相比减少了 该化合物水解为氨基酸时需要水分子____ 2 个。
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例2( C )血液中的血红蛋白和肌肉中的肌蛋白 结构不同的原因是 A.所含氨基酸的种类不同,而数目、排列顺序都 相同 B.所含氨基酸的数目不同,而种类、排列顺序都 相同 C.所含氨基酸的数目、排列顺序不同和多肽链的 数目及空间结构不同 D.所含氨基酸的数目、排列顺序相同和多肽链的 数目但空间结构不同

高中生物分子与细胞知识点归纳总结

高中生物分子与细胞知识点归纳总结

高中生物分子与细胞知识点归纳总结生物学中,分子与细胞是两个重要的研究领域。

分子是生命的基本单位,而细胞是构成生命体的基本组织结构。

本文将对高中生物课程中涉及到的分子与细胞的重要知识点进行归纳总结。

一、生物分子1. 蛋白质蛋白质是生物分子中最为重要的一类,其组成是由氨基酸通过肽键连接而成。

蛋白质在生物体内担任着许多重要的功能,如酶的催化作用、携氧作用等。

2. 糖类糖类是由碳、氢、氧元素组成的有机化合物,可分为单糖、双糖和多糖。

在生物体内,糖类主要用作能量的储存和供给,同时也是细胞膜的主要组成成分之一。

3. 脂类脂类是由甘油与脂肪酸通过酯键连接而成。

脂类在生物体内主要起到储能、保温和细胞膜结构的作用。

同时,脂类还参与了许多生物过程,如信号传导等。

4. 核酸核酸是生物体内存储和传递遗传信息的分子。

核酸由核苷酸组成,分为核糖核酸(RNA)和脱氧核糖核酸(DNA)两类。

DNA携带着生物体的遗传信息,而RNA在蛋白质合成中起到重要的作用。

二、细胞结构与功能1. 细胞膜细胞膜是细胞的外包层,由脂类和蛋白质组成。

它具有选择通透性,可以控制物质的进出。

细胞膜还承载了许多重要的功能,如细胞识别、细胞黏附和信号传导等。

2. 细胞器细胞器是细胞内负责特定功能的亚细胞结构。

常见的细胞器包括线粒体、高尔基体、内质网和核糖体等。

不同的细胞器在细胞代谢和功能分工中发挥着重要的作用。

3. 细胞核细胞核是细胞内的控制中心,其中包含着细胞的遗传物质DNA。

细胞核通过调控基因的表达来控制细胞的生长和发育。

同时,细胞核内还产生了许多重要的分子,如mRNA。

4. 细胞分裂细胞分裂是细胞的一个重要过程,用于细胞的增殖和生殖。

细胞分裂包括有丝分裂和减数分裂两种形式,它们分别用于体细胞的分裂和生殖细胞的分裂。

细胞分裂过程中,染色体的复制和分离是关键步骤。

总结:高中生物的分子与细胞知识点主要包括生物分子的组成和功能、细胞的结构与功能、细胞核的作用以及细胞分裂等内容。

高中化学第四章第3节 蛋白质和核酸知识点

高中化学第四章第3节 蛋白质和核酸知识点

第三节蛋白质和核酸蛋白质是生物体内一类极为重要的功能高分子化合物,是生命活动的主要物质基础。

它不仅是细胞、组织、肌肉、毛发等的重要组成成分,而且具有多种生物学功能。

一、氨基酸1、氨基酸的分子结构氨基酸是羧酸分子烃基上的氢原子被氨基(—NH2)取代后的产物。

氨基酸的命名是以羧基为母体,氨基为取代基,碳原子的编号通常把离羧基最近的碳原子称为α碳原子,离羧基次近碳原子称为β碳原子,依次类推。

2、氨基酸的物理性质常温下状态:无色晶体;熔、沸点:较高;溶解性:能溶于水,难溶于有机溶剂。

3、氨基酸的化学性质(1)甘氨酸与盐酸反应的化学方程式:;(2)甘氨酸与氢氧化钠反应的化学方程式:氨基酸是两性化合物,基中—COOH为酸性基团,—NH2为碱性基团。

(3)成肽反应两个氨基酸分子(可以相同也可以不同)在酸或碱存在下加热,通过一分子的氨基和另一分子的羧基脱去一分子水,缩合形成含有肽键的化合物,称为成肽反应。

二、蛋白质的结构与性质1、蛋白质的结构蛋白质是一类高分子化合物,主要由C、H、O、N、S等元素组成。

蛋白质分子结构的显著特征是:具有独特而稳定的结构。

蛋白质的特殊功能和活性与多肽链的氨基酸种类、数目及排列顺序、特定空间结构相关。

2、蛋白质的性质(1)水解蛋白质在酸、碱或酶的作用下,水解成相对分子质量较小的肽类化合物,最终水解得到各种氨基酸。

(2)盐析少量的盐能促进蛋白质溶解。

当向蛋白质溶液中加入的盐溶液达到一定浓度时,反而使蛋白质的溶解度降低而从溶液中析出,这种作用称为盐析。

盐析是一个可逆过程,不影响蛋白质的活性。

因此可用盐析的方法来分离提纯蛋白质。

(3)变性影响蛋白质变性的因素有:物理因素:加热、加压、搅拌、振荡、紫外线照射、超声波等。

化学因素:强酸、强碱、重金属盐、三氧乙酸、乙醇、丙酮等。

变性是一个不可逆(填“可逆”或“不可逆”)的过程,变性后的蛋白质生理活性也同时失去。

(4颜色反应颜色反应一般是指浓硝酸与含有苯基的蛋白质反应,这属于蛋白质的特征反应。

高中生物基因工程与蛋白质工程知识点总结

高中生物基因工程与蛋白质工程知识点总结

基因工程与蛋白质工程知识点总结一、基因工程基因工程是指按照人们的愿望,进行严格的设计,通过体外DNA重组和转基因技术,赋予生物以新的遗传特性,创造出更符合人们需要的新的生物类型和生物产品。

基因工程是在DNA分子水平上进行设计和施工的,又叫做DNA重组技术。

(一)基因工程的基本工具:1.“分子手术刀”——限制性核酸内切酶(限制酶)(1)来源:主要是从原核生物中分离纯化出来的。

(2)功能:能够识别双链DNA分子的某种特定的核苷酸序列,并且使每一条链中特定部位的两个核苷酸之间的磷酸二酯键断开,因此具有专一性。

(3)结果:经限制酶切割产生的DNA片段末端通常有两种形式:黏性末端和平末端。

2.“分子缝合针”——DNA连接酶(1)两种DNA连接酶(E•coliDNA连接酶和T4-DNA连接酶)的比较:①相同点:都缝合磷酸二酯键。

②区别:E•coliDNA连接酶来源于T4噬菌体,只能将双链DNA片段互补的黏性末端之间的磷酸二酯键连接起来;而T4DNA连接酶能缝合两种末端,但连接平末端的之间的效率较低。

(2)与DNA聚合酶作用的异同: DNA聚合酶只能将单个核苷酸加到已有的核苷酸片段的末端,形成磷酸二酯键。

DNA连接酶是连接两个DNA片段的末端,形成磷酸二酯键。

3.“分子运输车”——载体(1)载体具备的条件:①能在受体细胞中复制并稳定保存。

②具有一至多个限制酶切点,供外源DNA片段插入。

③具有标记基因,供重组DNA的鉴定和选择。

(2)最常用的载体是--质粒,它是一种裸露的、结构简单的、独立于细菌染色体之外,并具有自我复制能力的双链环状DNA分子。

(3)其它载体:噬菌体的衍生物、动植物病毒(二)基因工程的基本操作程序第一步:目的基因的获取1.目的基因是指:编码蛋白质的结构基因。

2.原核基因采取直接分离获得,真核基因是人工合成。

人工合成目的基因的常用方法有反转录法和化学合成法。

3.PCR技术扩增目的基因(1)原理:DNA双链复制(2)过程:第一步:加热至90~95 ℃DNA解链;第二步:冷却到55~60 ℃,引物结合到互补DNA链;第三步:加热至70~75 ℃,热稳定DNA聚合酶从引物起始互补链的合成。

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高中生物蛋白质知识点总结
蛋白质是组成人体一切细胞、组织的重要成分,机体所有重要的组成部分都需要有蛋白质的参与。

下面就让店铺给大家分享一些高中生物蛋白质知识点总结吧,希望能对你有帮助!
高中生物蛋白质知识点总结篇一
1.蛋白质基本含义
蛋白质是由氨基酸以“脱水缩合”的方式组成的多肽链经过盘曲折叠形成的具有一定空间结构的物质。

蛋白质中一定含有碳、氢、氧、氮元素。

蛋白质是由α—氨基酸按一定顺序结合形成一条多肽链,再由一条或一条以上的多肽链按照其特定方式结合而成的高分子化合物。

蛋白质就是构成人体组织器官的支架和主要物质,在人体生命活动中,起着重要作用,可以说没有蛋白质就没有生命活动的存在。

2.原子数
由m个氨基酸,n条肽链组成的蛋白质分子,至少含有n个—COOH,至少含有n个—NH2,肽键m-n个,O原子m+n个。

分子质量
设氨基酸的平均相对分子质量为a,蛋白质的相对分子质量=ma-18(m-n)
基因控制
基因中的核苷酸 6
信使RNA中的核苷酸 3
蛋白质中氨基酸 1
3.蛋白质组成及特点
蛋白质是由C(碳)、H(氢)、O(氧)、N(氮)组成,一般蛋白质可能还会含有P(磷)、S(硫)、Fe(铁)、Zn(锌)、Cu(铜)、B(硼)、Mn(锰)、I(碘)、Mo(钼)等。

这些元素在蛋白质中的组成百分比约为:碳50% 氢7% 氧23% 氮16% 硫0~3% 其他微量。

(1)一切蛋白质都含N元素,且各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%;
(2)蛋白质系数:任何生物样品中每1g元N的存在,就表示大约有100/16=6.25g蛋白质的存在, 6.25常称为蛋白质常数
(3)蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物高分子。

蛋白质分子上氨基酸的序列和由此形成的立体结构构成了蛋白质结构的多样性。

蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构,蛋白质分子的结构决定了它的功能。

高中生物蛋白质知识点总结篇二
蛋白质是由α-氨基酸通过肽键构成的高分子化合物,在蛋白质分子中存在着氨基和羧基,因此跟氨基酸相似,蛋白质也是两性物质。

(1)水解反应
蛋白质在酸、碱或酶的作用下发生水解反应,经过多肽,最后得到多种α-氨基酸。

蛋白质水解时,应找准结构中键的“断裂点”,水解时肽键部分或全部断裂。

(2)胶体性质
有些蛋白质能够溶解在水里(例如鸡蛋白能溶解在水里)形成溶液。

蛋白质的分子直径达到了胶体微粒的大小(10-9~10-7m)时,所以蛋白质具有胶体的性质。

(3)沉淀
原因:加入高浓度的中性盐、加入有机溶剂、加入重金属、加入生物碱或酸类、热变性
少量的盐(如硫酸铵、硫酸钠等)能促进蛋白质的溶解。

如果向蛋白质水溶液中加入浓的无机盐溶液,可使蛋白质的溶解度降低,而从溶液中析出,这种作用叫做盐析.
这样盐析出的蛋白质仍旧可以溶解在水中,而不影响原来蛋白质的性质,因此盐析是个可逆过程.利用这个性质,采用分段盐析方法可以分离提纯蛋白质.
(4)变性
在热、酸、碱、重金属盐、紫外线等作作用下,蛋白质会发生性质上的改变而凝结起来.这种凝结是不可逆的,不能再使它们恢复成原来的蛋白质.蛋白质的这种变化叫做变性.蛋白质变性之后,紫外吸收,化学活性以及粘度都会上升,变得容易水解,但溶解度会下降。

蛋白质变性后,就失去了原有的可溶性,也就失去了它们生理上的作用.因此蛋白质的变性凝固是个不可逆过程.
高中生物蛋白质知识点总结篇三
1、生命系统的结构层次依次为:细胞→组织→器官→系统→个体→种群→群落→生态系统
细胞是生物体结构和功能的基本单位;地球上最基本的生命系统是细胞
2、光学显微镜的操作步骤:对光→低倍物镜观察→移动视野中央(偏哪移哪)
→高倍物镜观察:①只能调节细准焦螺旋;②调节大光圈、凹面镜
3、原核细胞与真核细胞根本区别为:有无核膜为界限的细胞核
①原核细胞:无核膜,无染色体,如大肠杆菌等细菌、蓝藻
②真核细胞:有核膜,有染色体,如酵母菌,各种动物
注:病毒无细胞结构,但有DNA或RNA
4、蓝藻是原核生物,自养生物
5、真核细胞与原核细胞统一性体现在二者均有细胞膜和细胞质
6、细胞学说建立者是施莱登和施旺,细胞学说建立揭示了细胞的统一性和生物体结构的统一性。

细胞学说建立过程,是一个在科学探究中开拓、继承、修正和发展的过程,充满耐人寻味的曲折
7、组成细胞(生物界)和无机自然界的化学元素种类大体相同,含量不同
8、组成细胞的元素
①大量无素:C、H、O、N、P、S、K、Ca、Mg
②微量无素:Fe、Mn、B、Zn、Mo、Cu
③主要元素:C、H、O、N、P、S
④基本元素:C
⑤细胞干重中,含量最多元素为C,鲜重中含最最多元素为O
9、生物(如沙漠中仙人掌)鲜重中,含量最多化合物为水,干重中含量最多的
化合物为蛋白质。

10、(1)还原糖(葡萄糖、果糖、麦芽糖)可与斐林试剂反应生成砖红色沉淀;脂肪可苏丹III染成橘黄色(或被苏丹IV染成红色);淀粉(多糖)遇碘变蓝色;蛋白质与双缩脲试剂产生紫色反应。

(2)还原糖鉴定材料不能选用甘蔗
(3)斐林试剂必须现配现用(与双缩脲试剂不同,双缩脲试剂先加A 液,再加B液)
11、蛋白质的基本组成单位是氨基酸,氨基酸结构通式为NH2—C—COOH,各种氨基酸的区别在于R基的不同。

12、两个氨基酸脱水缩合形成二肽,连接两个氨基酸分子的化学键(—NH—CO—)叫肽键。

13、脱水缩合中,脱去水分子数=形成的肽键数=氨基酸数—肽链条数
14、蛋白质多样性原因:构成蛋白质的氨基酸种类、数目、排列顺序千变万化,多肽链盘曲折叠方式千差万别。

15、每种氨基酸分子至少都含有一个氨基(—NH2)和一个羧基(—COOH),并且都有一个氨基和一个羧基连接在同一个碳原子上,这个碳原子还连接一个氢原子和一个侧链基因。

16、遗传信息的携带者是核酸,它在生物体的遗传变异和蛋白质合成中具有极其重要作用,核酸包括两大类:一类是脱氧核糖核酸,简称DNA;一类是核糖核酸,简称RNA,核酸基本组成单位核苷酸。

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