氨基酸生产工艺精选PPT课件
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氨基酸组成分析课件
色谱技术的引入为氨基酸分析打开了一扇新的大门。 1941年，Martin等运用色层法分析氨基酸，主要采用乙酰 化氨基酸在硅胶柱上或滤纸上半定量；随后，Moore、 Stein应用离子交换柱直接分离游离的氨基酸，在1958年， Spackman、Stein、Moore制造了自动化的氨基酸分析 仪，使氨基酸定量分析进入了一个崭新的阶段，至今仍是 经典的方法。
以下是几种常见的氨基酸分析方法。
《氨基酸组成分析》PPT课件
(1)茚三酮法 Spackman等人最早将茚三酮试剂运用到氨基酸组成分
析上。离子交换层析后，各种氨基酸与茚三酮反应形成紫色 化合物，最大光吸收在570nm，摩尔消光系数2X104，茚 三酮和二级胺(脯氨酸和羟脯氨酸)形成黄色产物，在 440nm检出，摩尔消光系数3X103。目前此法的灵敏度可 达100pmol，但茚三酮试剂易氧化，必须隔绝空气避光保 存，试剂本身黏性大，需要有个柱后混合器才能与氨基酸充 分反应，对仪器要求较高。
氧化反应被用来转化半胱氨酸和胱氨酸成为半胱磺酸，过 甲酸氧化反应的缺点是它会影响其他氨基酸特别是甲硫氨酸 会转变成甲硫氨酸砜，酪氨酸会降解。为克服这一 缺点，必 须准备能分析两次的样品量，一次提供半胱氨酸数据，另一 次则提供其他氨基酸的组成数据。
《氨基酸组成分析》PPT课件
第四节 氨基酸组成原位分析
《氨基酸组成分析》PPT课件
第一节 氨基酸组成分析的目的
现代分离提纯技术的发展使蛋白质操作微量化，但也给 定量带来了困难，一般很难通过常规的称量或测蛋白质溶液 在280nm的光吸收值来准确定量蛋白质。所以如果在蛋白 质酶解或测序前，取蛋白质样品的一部分进行氨基酸组成分 析，根据结果便可以推算出蛋白量的可靠值。 另外，在蛋白质测序中有时遇到测不出结果的情况， 一种可能是蛋白质的N端封闭， 另一种可能则是样品本身不是蛋白质或绝大部分是非蛋白质 物质， 解决这个问题的很好途径便是做氨基酸组成分析以确定样品 的成分。
以下是几种常见的氨基酸分析方法。
《氨基酸组成分析》PPT课件
(1)茚三酮法 Spackman等人最早将茚三酮试剂运用到氨基酸组成分
析上。离子交换层析后，各种氨基酸与茚三酮反应形成紫色 化合物，最大光吸收在570nm，摩尔消光系数2X104，茚 三酮和二级胺(脯氨酸和羟脯氨酸)形成黄色产物，在 440nm检出，摩尔消光系数3X103。目前此法的灵敏度可 达100pmol，但茚三酮试剂易氧化，必须隔绝空气避光保 存，试剂本身黏性大，需要有个柱后混合器才能与氨基酸充 分反应，对仪器要求较高。
氧化反应被用来转化半胱氨酸和胱氨酸成为半胱磺酸，过 甲酸氧化反应的缺点是它会影响其他氨基酸特别是甲硫氨酸 会转变成甲硫氨酸砜，酪氨酸会降解。为克服这一 缺点，必 须准备能分析两次的样品量，一次提供半胱氨酸数据，另一 次则提供其他氨基酸的组成数据。
《氨基酸组成分析》PPT课件
第四节 氨基酸组成原位分析
《氨基酸组成分析》PPT课件
第一节 氨基酸组成分析的目的
现代分离提纯技术的发展使蛋白质操作微量化，但也给 定量带来了困难，一般很难通过常规的称量或测蛋白质溶液 在280nm的光吸收值来准确定量蛋白质。所以如果在蛋白 质酶解或测序前，取蛋白质样品的一部分进行氨基酸组成分 析，根据结果便可以推算出蛋白量的可靠值。 另外，在蛋白质测序中有时遇到测不出结果的情况， 一种可能是蛋白质的N端封闭， 另一种可能则是样品本身不是蛋白质或绝大部分是非蛋白质 物质， 解决这个问题的很好途径便是做氨基酸组成分析以确定样品 的成分。
氨基酸类药物的发酵生产—谷氨酸的发酵生产
生物素的来源：氨基酸生产上可以作为生物素来源的原料 有玉米浆、麸皮水解液、糖蜜及酵母水解液等，通常选取 几种混合使用。例如，许多工厂选择纯生物素、玉米浆、 糖蜜这三种物质来配制培养基。各种原料来源及加工工艺 不同，所含生物素的量不同。玉米浆含生物素500μg/kg， 麸皮含生物素300μg/kg，甘蔗糖蜜含生物素1500μg/kg。
操作简单 周期长，占地面积大。
直接常温等电点法工艺流程
发酵液
起晶中和点（pH4-4.5) 育晶（2h）
盐酸
菌体及细小的 谷氨酸晶体
等电点搅拌pH3-3.22 静置沉降4-6h 离心分离
成品
母液
干燥
湿谷氨酸晶体
2、离子交换法
可用阳离子交换树脂来提取吸附在树脂上的谷氨 酸阳离子，并可用热碱液洗脱下来，收集谷氨酸 洗脱流分，经冷却、加盐酸调pH 3.0～3.2进行结 晶，之后再用离心机分离即可得谷呈棒形或短杆形； 革兰氏阳性菌，无鞭毛，无芽孢；不能运动； 需氧性的微生物； 生物素缺陷型； 脲酶强阳性； 不分解淀粉、纤维素、油脂、酪蛋白、明胶等；
发酵中菌体发生明显形态变化，同时细胞膜渗透性改变； 二氧化碳固定反应酶系强； 异柠檬酸裂解酶活力欠缺或微弱，乙醛酸循环弱； α-酮戊二酸氧化能力微弱； 柠檬酸合成酶、乌头酸酶、异柠檬酸脱氢酶、谷氨酸脱氢酶活
有机氮丰富有利于长菌，因此谷氨酸发酵前期要 求一定量的有机氮，通常在基础培养基中加入适 量的有机氮，在发酵过程中流加尿素、液氨或氨 水来补充无机氮。
（3）无机盐
磷酸盐 ：工业生产上可用K2HPO4·3H2O、KH2PO4、 Na2HPO4·12H2O、NaH2PO4·2H2O等磷酸盐，也可用磷酸。 过高：代谢转向合成缬氨酸。 过低：菌体生长缓慢。
大学化学《有机化学-氨基酸》课件
去保护基
R O CH3 (CH3)3C+ + CO2 + +NH3CHCNHCHCOO -
*1. 催化氢化和稀碱都不能除去BOC，通常用温 和的酸性水解法除去。
*2. 若氨基酸中有多个氨基，在接肽前均需保护。 *3. 用Z保护还是用BOC保护，视实际情况而定。
22.5.2 羧基的保护
RCHCOON+ H3
（甘-丙-亮）（Gly-Ala-Leu）
2 结构
1. 肽键和肽的几何形状
H O H RH O
NCCNC CNCC
HR H O H R
2. 二硫键
CH2SH
+
CHNH 3
COO-
空气氧化 Na +液NH3
CH2S
+
CHNH 3
COO-
SCH2
+
CHNH 3 COO-
Cys-Tyr-Ile-Glu-Arg-Cys-Pro-Leu-Gly •NH2
HCl
CH3OH
上保护基
R H2NCHCOOCH3
CH3
SO3H RCHCOOCH2
CH2OH NH2
上保护基
(CH3)2C=CH2
上保护基
O RCHCOBu-t
NH2
A
接肽
OR
R'CHCHNCHCOOCH3
NH2
去保护基 Na2CO3
A
接肽
Pd / H2
OR R'CHCHNCHCOOH
去保护基
NH2
蛋白质、碳水化合物、脂肪(甘油醇的 脂肪酸酯)是人的营养中的三种要素。
1 定义和分类
羧酸分子中烃基上的一个或几个氢原子被氨基取代生成的化合物叫氨基酸。
《氨基酸脱水缩合》课件
氨基酸脱水缩合的意义
形成蛋白质的基本结构
氨基酸通过脱水缩合形成肽链，进而组装成具有特定空间结构的蛋白质，这是 构成生物体的基本物质。
生物功能实现的基础
蛋白质是生物体内行使各种功能的物质基础，如催化反应、信息传递、免疫防 御等，因此氨基酸脱水缩合是实现这些功能的基础。
02
氨基酸的种类与结构
氨基酸的分类
《氨基酸脱水缩合》ppt课件
目 录
• 氨基酸脱水缩合的概述 • 氨基酸的种类与结构 • 氨基酸脱水缩合的方式与产物 • 氨基酸脱水缩合的生物学意义 • 氨基酸脱水缩合的研究进展与展望
01
氨基酸脱水缩合的概述
氨基酸脱水缩合的定义
定义
氨基酸脱水缩合是指氨基酸在体内经 过一系列化学反应，将氨基和羧基结 合形成肽键的过程。
实验技术和计算模拟在研究中 的应用，提高了对脱水缩合反 应的认识和理解。
氨基酸脱水缩合的研究前景
随着生物技术的不断发展和新材 料的出现，氨基酸脱水缩合反应
的应用前景越来越广泛。
在药物研发、蛋白质工程和生物 医学等领域，脱水缩合反应有望 为解决一些重要问题提供新的思
路和方法。
未来研究将进一步拓展氨基酸脱 水缩合反应的应用领域，并探索 其在构建复杂分子体系中的作用
脱水缩合反应研究的深入发展。
THANKS
感谢观看
根据侧链基团极性分类
极性氨基酸、非极性氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸
根据来源分类
必需氨基酸、非必需氨基酸
氨基酸的结构特点
都有一个氨基和一个 羧基连接在同一个碳 原子上
侧链基团不同，决定 了氨基酸的不同
氨基显碱性，羧基显 酸性，二者性质相反
氨基酸的化学性质
第3章-氨基酸的简介PPT课件
丝氨酸 Serine
O
H 2N CH C OH
CH 2
OH
S
（ α-氨基-β-羟基丙酸 ）
.
17
一、脂肪族氨基酸（含羟基或硫）
丝氨酸 Serine 苏氨酸 Threonine
O
H 2N CH C OH CH OH
CH 3
T
（ α-氨基-β-羟基丁酸 ）
.
18
-
COO
-
COO
-
COO
-
COO
H3N+ C H H C NH 3+ H3N+ C H H C NH 3+
.
24
注意：
丝氨酸和苏氨酸侧链含有β-羟基，具有伯醇和 仲醇的离子化特性。
丝氨酸的羟甲基可以参与很多酶的活性部位反 应。
苏氨酸具有两个手性碳原子，通常出现在蛋白 质中的是L-苏氨酸。
半胱氨酸在蛋白质中经常以其氧化型的胱氨酸 存在。胱氨酸是由两个半胱氨酸通过它们侧链 上的-SH氧化成共价的二硫桥连接形成的。
.
14
一、脂肪族氨基酸（中性）
甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine
O
H 2 N CH C OH
CH CH 3
CH 2
CH 3
I
（α-氨基-β-甲基戊酸 ）
.
15
注意：
甘氨酸是唯一不含手性碳原子的氨基酸，因此 不具旋光性。
将α-COO-画在顶端，垂直画一个氨基酸，然 后与立体化学参考化合物甘油醛相比较， α氨基位于α-碳左边的为L-异构体，位于右边的 为D-异构体。
绝大多数氨基酸是L-型氨基酸，近年来，D-型 氨基酸在哺乳动物生命活动中的意义引起了越 来越多的关注。
动物医学《基础生物化学-氨基酸》课件
1. 非极性疏水性氨基酸
甘氨酸 glycine Gly G 5.97
丙氨酸 alanine Ala A 6.00
缬氨酸 valine
Val V 5.96
亮氨酸 leucine Leu L 5.98
异亮氨酸 isoleucine Ile I 6.02
苯丙氨酸 phenylalanine Phe F 5.48
提问：为什么偏酸性？
答案： -COOH解离程度略大于-NH2的得电子能力
提问：酸性氨基酸的pI(更偏酸、更偏碱）？
答案：更酸（3.0 左 右）
碱 性 氨 基 酸pI 更 碱（7.6—10.7)( 只 有 三 种）
提问：大 多 数 氨 基 酸 在 中 性（pH=7）
时， 带
负 电？
提问：等电点时的氨基酸特点是？
脯氨酸 proline
Pro P
6.30
目录
2. 极性中性氨基酸
色氨酸 tryptophan Try W 5.89
丝氨酸 serine
Ser S 5.68
酪氨酸 tyrosine
Try Y 5.66
半胱氨酸 cysteine
Cys C 5.07
蛋氨酸 methionine Met M 5.74
天冬酰胺 asparagine Asn N 5.41
第三章 氨基酸
Chapter 3 Amino acid
本章重点内容
§3-2 氨基酸的结构和分类 §3-3 氨基酸的酸碱化学 §3-4 氨基酸的物理和化学性质
一、氨基酸——蛋白质的构件分子
★ 组成蛋白质的基本单位是氨基酸（amino acid）。
如将天然的蛋白质完全水解，最后都可得到约20种不同 的氨基酸。
化学课件《氨基酸》优秀ppt 苏教版
第3章氨基酸
(AminoAcid,AA,Aa,aa)
一、氨基酸
——蛋白质的构件分子
Protein Architecture
（一） 蛋白质水解
蛋白质——月示——胨——多肽——肽——AA
1*104
5*103 2*103 1000 200 100
-500
蛋白质和多肽的肽键可被催化水解
酸/碱能将蛋白完全水解
得到各种AA的混合物 酶水解一般是部分水解
得到多肽片段和AA的混合物
氨基酸是蛋白质的基本结构单元
（二） 氨基酸的结构
地球上天然形成的AA300种以上。 构成蛋白质的AA只有20余种，且都 是α-氨基酸。
什么是氨基酸？
什么是α-氨基酸？
• ----C-C-C-C-COOH γβα
• ----C-C-C-C(NH2)-COOH • ----C-C-C(NH2)-C-COOH
点（pI）。 • 在pI时，AA在电场中既不向正极也不向负
极移动，即处于两性离子状态。
Ka1*Ka2=……
侧链不含离解基团的中性AA pI = (pK’1 + pK’2 )/2
甘 氨 酸 滴 定 曲 线
• 对于侧链含有可解离基团的AA
• pI取决于两性离子两边pK’值的算术平均
值
• 酸性AA：pI = (pK’1 + pK’R-COO- )/2 • 碱性AA：pI = (pK’2 + pK’R-NH2 )/2
（一）AA的光学活性和立体化学
（二）氨基酸的光谱性质
1、紫外吸收光谱
可见光区：无吸收 远紫外和红外区：都吸收
近紫外区（200—400nm）：Tyr/Trp/Phe 原因：-C=C-C=C-C=C-C=C-
(AminoAcid,AA,Aa,aa)
一、氨基酸
——蛋白质的构件分子
Protein Architecture
（一） 蛋白质水解
蛋白质——月示——胨——多肽——肽——AA
1*104
5*103 2*103 1000 200 100
-500
蛋白质和多肽的肽键可被催化水解
酸/碱能将蛋白完全水解
得到各种AA的混合物 酶水解一般是部分水解
得到多肽片段和AA的混合物
氨基酸是蛋白质的基本结构单元
（二） 氨基酸的结构
地球上天然形成的AA300种以上。 构成蛋白质的AA只有20余种，且都 是α-氨基酸。
什么是氨基酸？
什么是α-氨基酸？
• ----C-C-C-C-COOH γβα
• ----C-C-C-C(NH2)-COOH • ----C-C-C(NH2)-C-COOH
点（pI）。 • 在pI时，AA在电场中既不向正极也不向负
极移动，即处于两性离子状态。
Ka1*Ka2=……
侧链不含离解基团的中性AA pI = (pK’1 + pK’2 )/2
甘 氨 酸 滴 定 曲 线
• 对于侧链含有可解离基团的AA
• pI取决于两性离子两边pK’值的算术平均
值
• 酸性AA：pI = (pK’1 + pK’R-COO- )/2 • 碱性AA：pI = (pK’2 + pK’R-NH2 )/2
（一）AA的光学活性和立体化学
（二）氨基酸的光谱性质
1、紫外吸收光谱
可见光区：无吸收 远紫外和红外区：都吸收
近紫外区（200—400nm）：Tyr/Trp/Phe 原因：-C=C-C=C-C=C-C=C-
蛋白质氨基酸PPT课件
凝固作用分两个阶段： 首先是变性； 其次失去规律性的肽链聚集缠绕在一起而凝固或结絮;
2021
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蛋白质变性的应用
理论上：
研究蛋白质分子结构与功能,分子量测定,亚单位拆分；
生产生活中有利的一面：
食品加工，消毒灭菌等； 非蛋白生物物质提取纯化，终止酶促反应；
生产生活中不利的一面：
活性蛋白制品（酶、抗体）的分离提取和保存；
第二十四章
氨基酸和蛋白质
2021
1
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2
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3
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4
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5
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7
【观察与思考】
【思 考】：从结构上看，其共同点是什么？
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氨基酸分子中均含有羧基（-COOH）和 氨基（-NH2)原子团。α-氨基酸分子中氨基 接在离羧基最近的碳原子上。
多个氨基酸分子可以在分子间脱水，而形成 多肽（多肽是螺旋状的长链），再构成蛋白质。
系统命名法 a－氨基乙酸
a－氨基丙酸
Hale Waihona Puke NH2谷氨酸 HOOC (CH2)2 CH COOH
NH2
a－氨基戊二酸
苯丙氨酸
NH2
CH2 CH COOH a－氨基β－苯基丙酸
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12
3.物理性质
。
4.化学性质
(1)氨基酸的两性
氨基－NH2：能接受H+，显碱性
羧基－COOH：能提供H+，显酸性
R CH COOH OH- R CH COOH OH- R CH COO-
NH3+
H+
NH2
H+
NH2
有机化学氨基酸PPT课件
第21页/共45页
(3)三级结构—— 在二级结构的基础上，多肽链间通过氨基酸残基侧链的相互作用， 在三维空间沿多个方向进行卷曲、折叠、盘绕形成紧密的球状结构称为蛋白质的三级
结构。
蛋白质的三级结构 是其他次级键，如 －S－S－（二硫 键）、离子键、氢 键、疏水键、支链 等，共同作用的结 果。
第22页/共45页
第4页/共45页
2、茚三酮反应 用途：鉴别α-氨基酸
O
OH
2
OH
O
水合茚三酮
+ RCHCOOH
NH2
α-氨基酸
O
O
N
O
O
兰紫色
第5页/共45页
1 大蒜的药用价值与氨基酸
O H2 O S C CHC OH
NH2
O SS
S OH
蒜素
现代抗生素问世之前，大蒜制剂被用来治疗霍乱， 痢疾，肺结核等疾病，大蒜制剂还能降低胆固醇， 阻止血小板聚集，对心血管有利，并有一定的抗 菌作用。副作用：味道大
第13页/共45页
2、分类 二肽 三肽 多肽
3、命名 以含有完整羧基的氨基酸为母体，将以羧基
参加形成肽链的氨基酸中的酸字改为“酰”,依次 加在母体前面
O
NH2CH2 C NHCH2COOH 甘氨酰甘氨酸 或甘·甘
CH3 O
O
O
CH2OH
NH2CH C NH CH C NH CH2C NH CHCOOH
第17页/共45页
水蛭素多肽——抗血栓分子药理 1884年Haycraft首先发现新鲜医用水蛭Hirud medicinalis提取物含抗凝血物质,但直至1955年Mark wardt等从医用水蛭中才分离出水蛭素(hirudin,HV),共有 7种异构体。1984年Dodt首先测出其一级结构,确认HV是 一条含65个左右氨基酸的多肽。HV酶是血液凝固、止血过程和血栓形成的中心 酶之一。它专一性地水解纤维蛋白原上的Agr-Gly键,使之转变成纤维蛋白;纤维 蛋白相互作用会进一步形成血栓。HV的2个结构域通过不同的机制分别和凝血酶 相互作用,抑制其活性。其C端长链通过和凝血酶的纤维蛋白原识别部位结合,拮 抗凝血酶对纤维蛋白原的识别。而HV的N末端核心结构域通过和凝血酶的活性部 位结合而抑制它的催化活性。临床实验结果也表明,HV的抗栓作用不需要其它因 子的作用;又不会引起出血等副作用。其效果超过小分子肝素。因此被认为是 2010年前最强的可逆性凝血酶直接抑制剂。全球约有20亿美元市场销售量。
离子交换色谱分离氨基酸(生物分离纯化技术课件)
离子交换色谱分离氨基酸 实训试剂与设备
一、试剂和材料 1、0.1mol/LNaOH 2、0.06mol/LpH4.2柠檬酸钠缓冲液 3、茚三酮显色液 4、Dowex50
离子交换色谱分离氨基酸 实训试剂与设备
二、实验器材 分光光度计，色谱柱（0.8cm×18cm），试管。
离子交换色谱分离氨基酸
生产实训 一、生产前准备
离子交换色谱分离氨基酸 实训目标
1.熟悉离子交换色谱技术的基本原理和方法。 2.熟悉离子交换色谱分离氨基酸的基本原理和操作。
离子交换色谱分离氨基酸
实训原理
氨基酸是两性电解质，有一定的等电点，在溶液pH小于其pI时带 正电，大于其pI时带负电。故在一定的pH条件小，各种氨基酸的带电 情况不同，与离子交换剂上的交换基团的亲和力亦不同。因而得到分离。 本实验选用Dowex50做为离子交换剂，它是含磺酸基团的强酸型阳离子 交换剂，分离的样品为Asp、Gly、His三种氨基酸的混合液，这三种氨 基酸分别属于酸性氨基酸、中性氨基酸和碱性氨基酸，它们在pH4.2的 缓冲液中分别带负电荷和不同量的正电荷，与Dowex50的磺酸基团之间 的亲和力不同，因此被洗脱下来的顺序亦不同，可以将三种不同的氨基 酸分离开来，将各收集管分别用茚三酮显色鉴定。
二、生产操作
1、检查生产原料、各种生产用试剂； 2、检查生产设备； 3、检查生产记录等文件。
1、生产前准备
（1）氨基酸混合液制备：
Asp、Gly、His各10mg溶于30mL0.06mol/LpH4.2柠檬酸钠缓冲液中。
（2）0.06mol/LpH4.2柠檬酸钠缓冲液制备：
取柠檬酸三钠98.0g溶于蒸馏水中，再加入42mL浓盐酸和6mL80%苯 酚(现用可不加苯酚)，最终加蒸馏水至5000mL，用pH计调溶液pH至4.2。
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2. 饲料工业： 甲硫氨酸等必需氨基酸可用于制造动物饲料
3. 医药工业： 多种复合氨基酸制剂可通过输液治疗营养或代 谢失调 苯丙氨酸与氮芥子气合成的苯丙氨酸氮芥子气 对骨髓肿瘤治疗有效,且副作用低。
4. 化学工业：谷氨基钠作洗涤剂,丙氨酸制造丙氨 酸纤维。
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Amino acids are used for a variety of purposes Food Industry: Flavor enhancer; Sweetener (Glycine) Chemical Industry: Building blocks of compounds Pharmaceutical Industry: In Infusion; in special dietary food (essential amino acid) Leu, Ile, Lys, Phe, Met, Trp, Val, Thr, Arg, His Animal feed additive: Feedstuff; eg. Soybean -- methionine
添加前体法
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酶法：利用微生物细胞或微生物产生的酶来制 造氨基酸。
提取法：蛋白质水解，从水解液中提取。胱氨 酸、半胱氨酸和酪氨酸
合成法：DL-蛋氨酸、丙氨酸、甘氨酸、苯丙 氨酸。
传统的提取法、酶法和化学合成法由于前体物 的成本高,工艺复杂,难以达到工业化生产的目 的。
14
生产氨基酸的大国为日本和德国。 日本的味之素、协和发酵及德国的德固
11
Production methods and tools
Application of recombinant techniques:
•To rapidly develop new producers by increasing limiting enzyme activiti control; •To combine this knowledge with
7
The barrel represents the nutritive value of soybean meal, which is first limited by its methionine content.
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Production methods and tools
Classical strain development: Bacteria do not normally excrete amino acids in significant amounts because regulatory mechanisms control the amino acid synthesis in an economical way.
沙是世界氨基酸生产的三巨头。它们能 生产高品质的氨基酸,可直接用于输液制 剂的生产。 日本在美国、法国等建立了合资的氨基 酸生产厂家,生产氨基酸和天冬甜精等衍 生物。
classically obtained strains for their further development
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氨基酸的生产方法
发酵法： 直接发酵法：野生菌株发酵、营养
缺陷型突变发酵、抗氨基酸结构类似物 突变株发酵、抗氨基酸结构类似物突变 株的营养缺陷型菌株发酵和营养缺陷型 回复突变株发酵。
in significant amounts because regulatory mechanisms control
the amino acid synthesis in an economical way.
A great number of amino-acid-producing bacteria have been derived
A great number of amino-acid-producing bacteria have been derived by mutagenesis and screening programmes.
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Production methods and tools
Classical strain development: Bacteria do not normally excrete amino acids
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氨基酸
α 碳原子分别以共价键连接氢原子、羧基 和氨基及侧链。侧链不同，氨基酸的性 质不同。
4
氨基酸的用途
1. 食品工业： 强化食品(赖氨酸，苏氨酸，色氨酸于小 麦中) 增鲜剂：谷氨酸单钠和天冬氨酸 苯丙氨酸与天冬氨酸可用于制造低热量 二肽甜味剂(α-天冬酰苯丙氨酸甲酯),此产 品1981年获FDA批准,现在每年产量已达 数万吨。
第13章 氨基酸生产工艺
1
氨基酸是构成蛋白成分 目前世界上可用发酵法生产氨基酸有20
多种。
2
Introduction
History of amino acids production:
The story of started in 1908 Isolated glutamic acid, delicious taste
Screen for amino-acid-excreting microorganisms: Corynebacterium glutamicum, In 1957.
Monosodium glutamate (谷氨酸一钠：MSG): A flavor-enhancing compound (Umami)
by mutagenesis and screening programmes.
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Production methods and tools
Consecutive application:
•Undirected mutagenesis; •Selection for a specific phenotype(显型); •Selection of the mutant with the best AA accumulation
2. 饲料工业： 甲硫氨酸等必需氨基酸可用于制造动物饲料
3. 医药工业： 多种复合氨基酸制剂可通过输液治疗营养或代 谢失调 苯丙氨酸与氮芥子气合成的苯丙氨酸氮芥子气 对骨髓肿瘤治疗有效,且副作用低。
4. 化学工业：谷氨基钠作洗涤剂,丙氨酸制造丙氨 酸纤维。
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Amino acids are used for a variety of purposes Food Industry: Flavor enhancer; Sweetener (Glycine) Chemical Industry: Building blocks of compounds Pharmaceutical Industry: In Infusion; in special dietary food (essential amino acid) Leu, Ile, Lys, Phe, Met, Trp, Val, Thr, Arg, His Animal feed additive: Feedstuff; eg. Soybean -- methionine
添加前体法
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酶法：利用微生物细胞或微生物产生的酶来制 造氨基酸。
提取法：蛋白质水解，从水解液中提取。胱氨 酸、半胱氨酸和酪氨酸
合成法：DL-蛋氨酸、丙氨酸、甘氨酸、苯丙 氨酸。
传统的提取法、酶法和化学合成法由于前体物 的成本高,工艺复杂,难以达到工业化生产的目 的。
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生产氨基酸的大国为日本和德国。 日本的味之素、协和发酵及德国的德固
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Production methods and tools
Application of recombinant techniques:
•To rapidly develop new producers by increasing limiting enzyme activiti control; •To combine this knowledge with
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The barrel represents the nutritive value of soybean meal, which is first limited by its methionine content.
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Production methods and tools
Classical strain development: Bacteria do not normally excrete amino acids in significant amounts because regulatory mechanisms control the amino acid synthesis in an economical way.
沙是世界氨基酸生产的三巨头。它们能 生产高品质的氨基酸,可直接用于输液制 剂的生产。 日本在美国、法国等建立了合资的氨基 酸生产厂家,生产氨基酸和天冬甜精等衍 生物。
classically obtained strains for their further development
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氨基酸的生产方法
发酵法： 直接发酵法：野生菌株发酵、营养
缺陷型突变发酵、抗氨基酸结构类似物 突变株发酵、抗氨基酸结构类似物突变 株的营养缺陷型菌株发酵和营养缺陷型 回复突变株发酵。
in significant amounts because regulatory mechanisms control
the amino acid synthesis in an economical way.
A great number of amino-acid-producing bacteria have been derived
A great number of amino-acid-producing bacteria have been derived by mutagenesis and screening programmes.
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Production methods and tools
Classical strain development: Bacteria do not normally excrete amino acids
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氨基酸
α 碳原子分别以共价键连接氢原子、羧基 和氨基及侧链。侧链不同，氨基酸的性 质不同。
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氨基酸的用途
1. 食品工业： 强化食品(赖氨酸，苏氨酸，色氨酸于小 麦中) 增鲜剂：谷氨酸单钠和天冬氨酸 苯丙氨酸与天冬氨酸可用于制造低热量 二肽甜味剂(α-天冬酰苯丙氨酸甲酯),此产 品1981年获FDA批准,现在每年产量已达 数万吨。
第13章 氨基酸生产工艺
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氨基酸是构成蛋白成分 目前世界上可用发酵法生产氨基酸有20
多种。
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Introduction
History of amino acids production:
The story of started in 1908 Isolated glutamic acid, delicious taste
Screen for amino-acid-excreting microorganisms: Corynebacterium glutamicum, In 1957.
Monosodium glutamate (谷氨酸一钠：MSG): A flavor-enhancing compound (Umami)
by mutagenesis and screening programmes.
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Production methods and tools
Consecutive application:
•Undirected mutagenesis; •Selection for a specific phenotype(显型); •Selection of the mutant with the best AA accumulation