酶的相对特异性名词解释
酶的相对特异性名词解释
一、概念：相对特异性是指不同生物酶对某种物质的敏感程度，而这种敏感性取决于该物质在酶分子中所处的位置，因此，又称为酶的结构特异性。
(二)酶的限度：酶只能催化其本身特定的化学反应。
例如：细菌细胞壁成分中的磷壁酸含有N-乙酰葡糖胺和甘露糖，酶蛋白上就具有和这两种单糖的特异性结合部位，因此细菌细胞壁成分经过水解后，可以使细胞壁上述两种单糖脱去。
此外，酵母细胞壁成分中还含有特殊的磷壁酸残基，它对酶有很高的亲和力，也能被水解。
这些结果表明，酶活力随酶的底物浓度增加而降低，并随着底物浓度增加而相应增加，最终达到一个最大值。
酶对底物有较严格的选择性。
(1)对底物进行特异性识别(反应)(2)酶与底物结合后，绝大多数不被代谢所利用，只有极少数能进入代谢，参与代谢中间产物的转化或转变成不易发生代谢的中间产物
二、酶的作用特点和限度：(一)酶的作用特点：(二)酶的限度：
三、酶抑制剂和酶激活剂：酶的抑制剂是指能与底物专一性结合，并能阻止底物与酶的作用，从而影响酶促反应速度的物质。
所谓“抑制剂”，就是那些干扰酶正常功能的物质。
酶的抑制剂通常有强和弱之分，强抑制剂干扰多，不论底物存在与否都能使酶停止活动;弱抑制剂则作用缓慢，即使底物存在也要经过相当长的时间才能使酶停止活动。
不过有的弱抑制剂只有在底物存在的情况下才起作用，如L-抗坏血酸;有的则只有在底物不存在的条件下才起作用，如丝氨酸对脂肪酶的作用;也有的底物和抑制剂有竞争作用，即抑制剂不仅能干扰
某一类型的酶，而且能抑制另一类型酶的活性，因此抑制剂也有种类之分。
四、酶的动力学特征：酶的动力学特征，即每一种酶在它的活性浓度范围内都有一个最适宜的反应速度，超出这个最适宜范围，酶的反应速度便逐渐减小乃至停止，这就是酶的动力学性质。
酶的动力学特征包括：酶促反应速度的极大值;速度常数; K值;缓冲系数;半衰期。
二、酶的作用特点和限度：(一)酶的作用特点：(二)酶的限度：
三、酶抑制剂和酶激活剂：酶的抑制剂是指能与底物专一性结合，并能阻止底物与酶的作用，从而影响酶促反应速度的物质。
所谓“抑制剂”，就是那些干扰酶正常功能的物质。
生物化学基础课后题总结 (总)
第一章蛋白质的结构和功能1、名词解释肽单元、一、二、三、四级结构2、蛋白质的基本组成单位是什么？有多少种？按侧链的结构和功能不同，可分为几类？各包括哪些氨基酸？3、蛋白质的二级结构有几种？各有何特征，由什么化学键维持？4、什么是蛋白质变性？变性因素有哪些？变性本质是什么？变形后有什么改变？5、何为蛋白质的等电点？当pH>pI时，蛋白质带何种电荷？当pH<pI时，蛋白质带何种电荷？6、蛋白质分离纯化有几种方法？根据是什么？7、维持蛋白质三、四级结构的化学键有哪些？哪种最重要？第二章核酸的结构与功能1、概念（1）核酸的一级结构（3）DNA分子变性（4）核酸分子杂交2、碱基与核糖、核糖与磷酸及核苷酸之间各以何种键连接？3、B型DNA 双螺旋结构要点。
5、真核生物mRNA的结构特点。
6、tRNA一、二、三级结构各有哪些特点？7、试述RNA的种类及其主要功能。
第三章糖1、单糖的构型2、单糖聚合反应的化学键名称？3、常见的均多糖是哪四种？第四章脂类生物膜1、生物膜由哪些脂类化合物组成？它们共同的理化性质是什么？2、在动植物组织中，脂肪酸在组成和结构上有何特点？3、甘油磷酸酯类化合物在分子组成与结构上有何特点？在水中能形成怎样的结构？为什么？4、何谓生物膜？在结构上有何特点？5、生物膜流动镶嵌模型的主要论点是什么？6、生物膜有何重要的生理功能？第五章酶名词解释酶活性中心Km 酶原与酶原激活酶的特异性同工酶全酶酶的必需基团1、酶与催化剂相比有何异同？2、酶特异性的种类3、Km的生理意义4、酶的抑制作用有几种，各有何特点？5、金属离子作为酶的辅助因子的作用有哪些？6、什么是酶的别构调节？有何特点？7、何谓酶的共价修饰？有何特点？第六章维生素和辅酶1、维生素的概念与分类2、维生素与辅酶的关系3、了解常见的维生素缺乏症第七章糖代谢名词解释糖酵解、三羧酸循环、磷酸戊糖途径、糖异生作用、糖原的合成作用、糖原异生问答题1.掌握糖酵解过程的能量计算。
生物化学名词解释
氨基酸的等电点（isoelectric point, pI）：在某一PH溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH，成为氨基酸的等电点。
肽：是氨基酸通过肽键连结的化合物。
肽单元（peptide unit）：参与肽键的6个原子Cα1，C,N,O,H,Cα2，位于同一平面，此同一平面的6个原子构成了肽单元。
模体：模体是蛋白质分子中具有特定空间构像和特定功能的结构成分。
结构域（domain）：分子量较大的蛋白质常可折迭成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能，成为结构域。
蛋白质的一级结构：在蛋白质分子中，从N-端到C-端的氨基酸排列顺序成为蛋白质的一级结构。
蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构像。
蛋白质的三级结构：是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
超二级结构：由2个或2个以上具有二级结构的肽段在空间上互相接近，形成一个具有规则的二级结构组合，称为超二级结构。
蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
蛋白质的变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失。
蛋白质的复性：若蛋白质的变性程度较轻，去除变性因素后，有些蛋白质仍可以恢复或部分恢复其原有的构像和功能，称为复性。
分子伴侣：是蛋白质合成过程中形成空间结构的控制因子，广泛存在于从细菌到人的细胞中。
分子伴侣在新生肽链的折迭、加工和穿膜进入细胞器的转位过程中起关键作用。
蛋白质组学：是在整体水平上研究细胞内所有蛋白质的组成及其动态变化规律的新兴学科。
分子病：由蛋白质一级结构发生变异而引起的疾病。
协同效应：蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响蛋白质中另一个亚基与配体的结合能力。
生化名词解释与简答题
第一章蛋白质的结构与功能（一）名词解释1. 肽键2. 结构域 3. 蛋白质的等电点4. 蛋白质的沉淀5. 蛋白质的凝固（三）问答题1. 何谓蛋白质变性？影响变性的因素有哪些？2. 蛋白质变性后，为什么水溶性会降低？3. 举例说明一级结构决定构象。
答案(一)1．肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合所形成的结合键，称为肽键。
2．构域：蛋白质在形成三级结构时，肽链中某些局部的二级结构汇集在一起，形成发挥生物学功能的特定区域称为结构域。
3．蛋白质的等电点：蛋白质分子净电荷为零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
4．蛋白质的沉淀：蛋白质分子从溶液中析出的现象称为蛋白质的沉淀。
5．蛋白质的凝固：蛋白质经强酸、强碱作用发生变性后，仍能溶解于强酸或强碱中，若将pH调至等电点，则蛋白质立即结成絮状的不溶解物，此絮状物仍可溶解于强酸或强碱中。
如再加热则絮状物可变成比较坚固的凝块，此凝块不再溶于强酸或强（三）问答题1. 蛋白质在某些物理因素或化学因素的作用下，蛋白质分子内部的非共价键断裂，天然构象被破坏，从而引起理化性质改变，生物活性丧失，这种现象称为蛋白质变性。
蛋白质变性的实质是维系蛋白质分子空间结构的次级键断开，使其空间结构松解，但肽键并未断开。
引起蛋白质变性的因素有两方面：一是物理因素，如紫外线照射等，一是化学因素如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。
2. 三级结构以上的蛋白质的空间结构稳定主要靠疏水键和其它副键，当蛋白质在某些理化因素作用下变性后，维持蛋白质空间结构稳定的疏水键、二硫键以及其它次级键断裂，空间结构松解，蛋白质分子变为伸展的长肽链，大量的疏水基团外露，导致蛋白质水溶性降低。
3. 牛胰核糖核酸酶溶液加入尿素和巯基乙醇后变性失活，其一级结构没有改变。
当用透析法去除尿素和巯基乙醇后，牛胰核糖核酸酶自发恢复原有的空间结构与功能，此例充分说明一级结构决定构象。
碱中，这种现象称为蛋白质的凝固作用。
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第七章内分泌机能一、名词解释1．内分泌系统：是由内分泌腺和分散存在于某些组织器官中的内分泌细胞组成的一个体内信息传递系统。
2．内分泌:(endocrine,和internal secretion)内分泌腺所生成的激素并不能通过导管直接输送到作用部位，而是直接分泌到血液或淋巴液中，而后由血液运至全身发挥作用。
由于这种方式并未借助导管输送，故将其称为内分泌。
3．体液调节：鉴于内分泌的调节作用需要通过体液（血液、淋巴液和组织液等）的传递才能完成，因此，一般也将内分调节称作体液调节。
4．靶器官：一般将能够与某种激素发生特异性反应的器官称作该激素的靶器官。
5．旁分泌：某些激素可不经血液运输，仅有组织液扩散而作用与邻近细胞，这种方式称为旁分泌。
6．自分泌：如果内分泌细胞所分泌的激素在局部扩散又反作用于该内分泌细胞而发挥反馈作用，这种方式称为自分泌。
7．激素:（hormone）由内分泌腺或散在的内分泌细胞所分泌的、经体液传递而发挥其特定调节作用的高效能生物活性物质称为激素。
8．生物放大效应：激素作用过程中，最初有微量激素所发动而最终会形成的明显生理效应，一般将此称作生物放大效应，或生物放大作用。
9．神经激素：体内一些神经细胞既能产生和传导神经冲动，又能合成和释放某些激素，故将其称作神经内分泌细胞。
它们产生的激素称为神经激素。
10．神经分泌：神经激素可沿神经细胞轴突借轴浆流动运送至末梢而释放出来发挥作用，这种方式称为神经分泌。
11．允许作用：有些激素本身并不能直接对某些器官、组织或细胞产生生理效应，然而在它存在的条件下，可是另一种激素的作用明显增强，即对另一种激素的调节起支持作用，这种现象称为允许作用。
12．降调节：（down _ regulation）若血中某种激素水平较长时间处于较高状态，会导致靶细胞上该激素受体数目相应减少。
受体数目减少后，所结合的激素会减少。
这种现象称作降调节。
13．升调节：（up _-regulation）若血中某种激素水平较长时间处于较低状态，会导致靶细胞上该激素受体数目相应增加。
酶的专一性名词解释
酶的专一性名词解释酶是生物体内一类高效催化剂，它能够加速化学反应的速率，降低反应所需的能量，并且在反应结束后保持不变，可以被重复使用。
在生物体内，酶发挥着关键的调节功能，控制着几乎所有代谢反应的进行。
酶的催化作用是基于其专一性的基本原理。
所谓专一性，指的是酶对于特定底物的选择性。
每种酶只能与特定的底物结合，并且对其进行特定的催化。
这种专一性使酶成为生物体内复杂代谢网络中的精确调节者。
酶的专一性可以从多个层面来理解和解释。
首先，酶与底物之间的结合是通过酶的活性部位（也称为酶活性中心）实现的。
酶活性中心通常由氨基酸残基组成，具有独特的空间构型和电荷特性。
这种构型对于底物分子的形状和性质具有高度的亲和力，因此只有特定形状和性质的底物才能与酶活性中心发生有效的结合。
此外，酶的专一性还与酶与底物之间的互作关系有关。
某些酶可能通过与底物的多个氨基酸残基发生相互作用，从而形成更稳定的酶-底物复合物。
这种相互作用可以进一步提高酶对特定底物的选择性。
相反，酶与非特定底物之间的相互作用可能相对较弱，使得酶在代谢网络中能够精确地指导特定底物的通路。
除了酶与底物之间的互作关系，酶的专一性还受到其他因素的调控。
例如，酶的专一性可能受到底物浓度的控制。
当底物的浓度较高时，酶与其结合的机会增加，因此催化特定反应的效率也会提高。
相比之下，当底物的浓度较低时，酶-底物复合物的形成可能变得不稳定，从而影响酶的催化效率。
此外，酶的专一性还受到环境因素的调控。
例如，温度和pH值的变化都会影响酶的构象和活性。
酶通常在特定的温度和pH范围内才能保持其活性。
超出这个范围，酶的构象可能发生改变，导致其与底物之间无法有效地发生结合，从而影响酶的催化反应。
因此，在实验室或工业应用中，对于酶催化反应的研究和利用中，需要在适宜的温度和pH条件下进行。
总之，酶的专一性是其高效催化作用的基础。
酶通过与特定形状和性质的底物发生高度特异性的结合，实现对特定化学反应的加速。
生化名词解释
一1.结构域：蛋白质的三级结构常可分割成1个和数个球状区域，折叠得较为紧密,各行其功能，称为结构域。
2.蛋白质的等电点：在某一pH值溶液中，蛋白质分子解离成的正电荷和负电荷相符，其净电荷为零，此溶液的pH值，即为该蛋白质的等电点。
3.辅基：结合蛋白质中的非蛋白部分被称为辅基，绝大部分辅基是通过非共份健与蛋白部分相连，辅基与该蛋白质的功能密切相关。
4.a—螺旋：a—螺旋为蛋白质二级结构类型之一。
在。
—螺旋中，多肽链主链围绕中心轴作顺时针方向的螺旋式上升，即所谓右手螺旋。
每3.6个氨基酸残基上升一圈，氨基酸残基的侧链伸向螺旋的外侧。
—螺旋的稳定依靠上下肽键之间所形成的氢键维系。
5.变构效应：蛋白质空间构象的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。
具有变构效应的蛋白质称为变构蛋白，常有四级结构。
以血红蛋白为例，一分子O2与一个血红素辅基结合，引起亚基构象变化，进而引进相邻亚基构象变化，更易与O2结合。
6.蛋白质三级结构：蛋白质三级结构是指整条多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也即整条多肽链所有原子在三维空间的排布位置。
7.肽键：一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基脱去1分子H2O，所形成的酰胺键称为肽键。
肽键的键长为0.132nm，具有一定程度的双键性质。
参与肽键的6个原子位于同一平面。
二1.核小体:核小体由DNA和组蛋白共同构成。
组蛋白分子共有5种，分别称为H1,H2A，H2B，H3和H4。
各2分子的H2A，H2B，H3和H4共同构成了核小体的核心，DNA双螺旋分子缠绕在这一核心上构成了核小体。
2.碱基互补：在DNA双链结构中，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触。
由于碱基结构不同造成了其形成氢键的能力不同，因此产生了固有的配对方式。
即腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对存在，形成两个氢键(A=T)，鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对存在，形成三个氢键(G=C)。
这种配对方式称为碱基互补。
3.脱氧核苷酸：脱氧核苷与磷酸通过酯键结合即构成脱氧核苷酸，它们是构成DNA的基本结构单位，包括dAMP、dGMP、dTMP、dCMP四种。
酶的特异性实训报告
一、实训目的1. 了解酶的特异性和作用机理。
2. 掌握酶的制备、分离和纯化的方法。
3. 通过实验验证酶的特异性，加深对酶学知识的理解。
二、实训内容1. 酶的制备与分离2. 酶的活性测定3. 酶的特异性实验三、实训原理酶是一种生物催化剂，具有高效、专一、可逆等特点。
酶的特异性是指酶对底物的专一性，即一种酶只能催化一种或一类底物。
酶的特异性主要表现为酶的活性中心对底物的空间结构和化学性质的专一性。
本实训主要研究蛋白酶对蛋白质底物的特异性。
四、实训步骤1. 酶的制备与分离（1）实验材料：蛋白酶、牛血清蛋白、SDS-PAGE凝胶、考马斯亮蓝G250等。
（2）实验步骤：① 将蛋白酶溶解于适量的磷酸盐缓冲溶液（pH 7.0）中，制备酶溶液。
② 将牛血清蛋白溶解于磷酸盐缓冲溶液中，制备底物溶液。
③ 采用SDS-PAGE技术对酶溶液和底物溶液进行分离。
④ 用考马斯亮蓝G250对分离后的酶和底物进行染色。
2. 酶的活性测定（1）实验材料：蛋白酶、底物溶液、显色剂、酶标仪等。
（2）实验步骤：① 将蛋白酶与底物溶液混合，在一定条件下进行反应。
② 在反应过程中，每隔一定时间取出一小部分反应混合液，加入显色剂，用酶标仪测定吸光度。
③ 以吸光度随时间的变化曲线来表示酶的活性。
3. 酶的特异性实验（1）实验材料：蛋白酶、不同类型的底物（如淀粉、蔗糖、蛋白质等）、显色剂、酶标仪等。
（2）实验步骤：① 将蛋白酶分别与不同类型的底物混合，在一定条件下进行反应。
② 在反应过程中，每隔一定时间取出一小部分反应混合液，加入显色剂，用酶标仪测定吸光度。
③ 比较不同底物对酶活性的影响，验证酶的特异性。
五、实验结果与分析1. 酶的制备与分离实验结果显示，SDS-PAGE技术能够有效地将酶溶液和底物溶液分离，且酶和底物在凝胶上呈现不同的迁移速度，表明酶的分子量与底物存在差异。
2. 酶的活性测定实验结果显示，酶的活性随时间延长而增加，表明蛋白酶具有一定的催化活性。
护理生化常考知识点大题
1 酮体生成和利用的生理意义。
(1) 酮体是脂酸在肝内正常的中间代谢产物，是甘输出能源的一种形式；（2）酮体是肌肉尤其是脑的重要能源。
酮体分子小，易溶于水，容易透过血脑屏障。
体内糖供应不足（血糖降低）时，大脑不能氧化脂肪酸，这时酮体是脑的主要能源物质。
2 试述乙酰CoA在脂质代谢中的作用.在机体脂质代谢中，乙酰CoA主要来自脂肪酸的β氧化,也可来自甘油的氧化分解；乙酰CoA在肝中可被转化为酮体向肝外运送，也可作为脂肪酸生物合成及细胞胆固醇合成的基本原料。
3 试述人体胆固醇的来源与去路?来源:⑴从食物中摄取⑵机体细胞自身合成去路:⑴在肝脏可转换成胆汁酸⑵在性腺,肾上腺皮质可以转化为类固醇激素⑶在欺负可以转化为维生素D3⑷用于构成细胞膜⑸酯化成胆固醇酯，储存在细胞液中⑹经胆汁直接排除肠腔，随粪便排除体外。
4 酶的催化作用有何特点？①具有极高的催化效率,如酶的催化效率可比一般的催化剂高10 8~1020 倍；②具有高度特异性：即酶对其所催化的底物具有严格的选择性，包括：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性；③酶促反应的可调节性：酶促反应受多种因素的调控，以适应机体不断变化的内外环境和生命活动的需要。
5 距离说明酶的三种特异性(定义、分类、举例)。
一种酶仅作用于一种或一种化合物,或一定化学键,催化一定的化学反应,产生一定的产物,这种现象称为酶作用的特异性或专一性。
根据其选择底物严格程度不同,分为三类:①绝对特异性:一种酶只能作用于一种专一的化学反应,生成一种特定结构的产物,称为绝对特异性.如：脲酶仅能催化尿素水解产生CO2 和NH3,对其它底物不起作用;②相对特异性:一种酶作用于一类化合物或一种化学键,催化一类化学反应,对底物不太严格的选择性,称为相对特异性。
如各种水解酶类属于相对特异性;举例:磷酸酶对一般的磷酸酯键都有水解作用,既可水解甘油与磷酸形成的酯键,也可水解酚与磷酸形成的酯键;③立体异构特异性:对底物的立体构型有要求,是一种严格的特异性。
酶名词解释生物化学
酶名词解释生物化学酶是生物体内的一类特殊蛋白质，它在维持生命活动过程中起着重要的催化作用。
生物化学研究的目标之一就是揭示酶催化的机理及其在生命体内的功能。
本文将从酶的起源、结构、功能和调控等方面对酶进行详细解释。
酶的起源可以追溯到较古老的生命形式，最早的酶可能是蛋白质的特殊结构具备了催化功能。
随着生命的进化，酶不断发展演化，形成了各种不同的催化机制和功能类型。
如今，酶的催化机理主要有两种类型：锁定键合理论和过渡态理论。
锁定键合理论认为酶通过与底物特异性结合形成氢键、电荷相互作用等稳定的键合关系，从而改变反应物的构象，降低反应的活化能，推动化学反应的进行。
过渡态理论则认为酶使底物在催化中生成的过渡态更加稳定，从而加速反应的进行。
不同的酶具有不同的催化机制，通过这些机制，酶能够催化各种生物反应，例如水解、合成、氧化还原等。
酶的结构是其催化功能的基础。
酶与其他蛋白质一样，由氨基酸残基组成，并通过肽键连接形成多肽链。
酶的氨基酸序列决定了其三维结构，而三维结构则决定了酶的功能。
酶的三维结构通常具有特定的空间构型，其中包括活性中心和底物结合位点。
活性中心是酶催化功能的核心部位，通常由几个氨基酸残基组成，能够与底物形成特定的键合关系。
底物结合位点则是酶与底物结合的地方，通过与底物特异性的相互作用增加反应发生的几率。
酶的催化效率受其结构稳定性的影响，一些辅因子如金属离子、辅酶等也能够影响酶的催化活性。
酶在生物体内扮演着十分重要的角色。
生物体内的化学反应通常需要较高的温度和较长的时间才能进行，但酶可以在相对温和的条件下加速反应速率。
这使得生物体内的代谢能够在体温下进行，避免了过高的能量损耗。
酶介导的反应也具有高效、高选择性和高专一性的特点，能够避免无效和副反应的发生。
另外，酶还能够通过调控其活性来适应生物体内的不同环境和需求。
这包括转录水平上的调控，如基因表达的调控，以及翻译后修饰的调控，如磷酸化、乙酰化等。
酶的活性调控能够使生物体对外界环境变化做出快速适应，并在不同的生理条件下维持正常的生命活动。
名词生化名词解释自总结
蛋白质必须氨基酸：指人不能合成的，需要从饮食中获得的氨基酸。
包括缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、脯氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸。
两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
构型：指立体异构体中取代原子或基团在空间的取向，构型的改变必须通过共价键的断裂。
构象：是指这些取代基团当单键旋转时可能形成的不同的立体结构，构象的改变不涉及共价键的改变。
肽键：一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。
生物活性肽：是能够调节生命活动或具有具有某些生理活性的寡肽和多肽的总称。
大多以非活性状态存在于蛋白质长链中，被酶解后，生理活性才表现出来。
等电点：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移的PH值。
Edman降解：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。
N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。
双缩脲反应：双缩脲是两分子尿素缩合而成的化合物。
在180℃下两分子尿素缩合成一分子双缩脲，并释放出一分子氨。
双缩脲在碱性溶液中与硫酸铜反应生成紫色络合物，称为双缩脲反应。
茚三酮反应：在加热条件下，氨基酸或太与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
坂口反应：精氨酸在氢氧化钠中与1-萘酚和次溴酸钠反应，生成深红色，称为坂口反应。
米伦反应：酪氨酸与硝酸、亚硝酸、硝酸汞和亚硝酸汞反应，生成白色沉淀，加热后变红，称为米伦反应，是鉴定酚基的特性反应。
酚类化合物有此反应，酪氨酸及含酪氨酸的化合物都有此反应。
乙醛酸反应：在蛋白溶液中加入乙醛酸，并沿试管壁慢慢注入浓硫酸，在两液层之间就会出现紫色环，凡含有吲哚基的化合物都有此反应。
不含色氨酸的白明胶就无此反应。
蛋白质的二级结构：在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。
常见的有二级结构有α-螺旋和β-折叠。