医学生物化学 (1)
医学生物化学各章节知识点及习题详解
医学生物化学各章节知识点习题详解单项选择题第一章蛋白质化学1. .盐析沉淀蛋白质的原理是( )A. 中和电荷，破坏水化膜B. 与蛋白质结合成不溶性蛋白盐C. 降低蛋白质溶液的介电常数D. 调节蛋白质溶液的等电点E. 使蛋白质溶液的pH值等于蛋白质等电点提示：天然蛋白质常以稳定的亲水胶体溶液形式存在，这是由于蛋白质颗粒表面存在水化膜和表面电荷……。
具体参见教材17页三、蛋白质的沉淀。
2. 关于肽键与肽，正确的是( )A. 肽键具有部分双键性质B. 是核酸分子中的基本结构键C. 含三个肽键的肽称为三肽D. 多肽经水解下来的氨基酸称氨基酸残基E. 蛋白质的肽键也称为寡肽链提示：一分子氨基酸的α－羧基和一分子氨基酸的α－氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH-。
氨基酸借肽键联结成多肽链。
……。
具体参见教材10页蛋白质的二级结构。
3. 蛋白质的一级结构和空间结构决定于( )A. 分子中氢键B. 分子中次级键C. 氨基酸组成和顺序D. 分子内部疏水键E. 分子中二硫键的数量提示：多肽链是蛋白质分子的最基本结构形式。
蛋白质多肽链中氨基酸按一定排列顺序以肽键相连形成蛋白质的一级结构。
……。
具体参见教材20页小结。
4. 分子病主要是哪种结构异常（）A. 一级结构B. 二级结构C. 三级结构D. 四级结构E. 空间结构提示：分子病由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。
蛋白质分子是由基因编码的，即由脱氧核糖核酸（DNA）分子上的碱基顺序决定的……。
具体参见教材15页。
5. 维持蛋白质三级结构的主要键是( )A. 肽键B. 共轭双键C. R基团排斥力D. 3￠，5￠-磷酸二酯键E. 次级键提示：蛋白质是具有特定构象的大分子，为研究方便，将蛋白质结构分为四个结构水平，包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一般将二级结构、三级结构和四级结构称为三维构象或高级结构。
蛋白质的三级结构是……。
医学生物化学知识点
医学生物化学知识点医学生物化学是医学专业的重要基础学科之一，主要研究生物体内的生物大分子结构和功能、代谢途径以及相关的调控机制。
本文将介绍一些医学生物化学中常见的知识点，帮助读者更好地理解这门学科的重要内容。
1. 蛋白质蛋白质是生物体内最重要的大分子，由氨基酸通过肽键连接而成。
蛋白质在生物体内起着各种重要的功能，如结构支持、酶催化、免疫调节等。
蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构，通过这些结构可以确定蛋白质的功能和作用机制。
2. 碳水化合物碳水化合物是生物体内重要的能量来源，也是细胞膜的主要组成成分。
碳水化合物包括单糖、双糖和多糖三种类型，通过糖酵解和糖异生途径可以转化为ATP分子，为生命活动提供能量。
3. 脂质脂质是生物体内的重要结构物质，包括甘油三酯、磷脂和固醇等多种类型。
脂质在细胞膜的组成中发挥重要作用，同时还参与能量存储和细胞信号传导等生物过程。
4. 核酸核酸是生物体内负责遗传信息传递的大分子，包括DNA和RNA两种类型。
DNA携带着细胞的遗传信息，通过遗传密码决定生物体的生长发育和功能表现；而RNA则参与蛋白质的合成和调控过程，是蛋白质合成的重要组成部分。
5. 酶酶是生物体内催化化学反应的生物催化剂，具有高度选择性和效率。
酶通过调节化学反应的活化能，加速生物体内代谢过程，参与碳水化合物、脂质、蛋白质等生物分子的合成和分解过程。
总结：医学生物化学知识点涉及到生物体内的各种组织和大分子的结构、功能、代谢途径和调控机制。
通过学习这些知识点，可以更好地理解生命的本质和机理，为医学研究和诊断治疗提供理论基础和实践指导。
希望本文所介绍的医学生物化学知识点对读者有所启发和帮助。
医学生物化学
组成生物体的重要物质 生命现象的物质基础 运送营养物质和代谢废物 具有催化和调节作用 防御病原微生物侵害 11. 含有腺苷酸的辅酶有（ ） NAD＋ NADP＋ FAD FMN 12. 蛋白质变性后（ ） 空间结构改变 生物学活性改变
1. 盐析沉淀蛋白质的原理是( )
中和电荷，破坏水化膜
2. 关于肽键与肽，正确的是( )
3. 有关ATP的叙述正确的是（ ） ATP含有3个磷酸酯键 是体内贮能的一种方式 ATP含有2个高能磷酯键 ATP可以游离存在
4. 关于辅酶的叙述正确的是（ ）
与酶蛋白结合的比较疏松 常作为酶的活性中心的组成部分 很多B族维生素参与构成辅酶 5. 关于酶的特点描述正确的是（ ） 由活细胞合成的蛋白质 易受温度、pH等外界因素影响 催化效率高 具有高度特异性 酶活性具有可调节性 6. 影响酶促反应的因素有（ ） 温度、pH值 作用物浓度 激动剂 酶本身浓度 7. 蛋白质的电泳速度取决于（ ） 蛋白质分子量大小 所带电荷多少 电场强度 8. 蛋白质与氨基酸相似的性质有（ ） 两性电离 等电点 9. 属于脂溶性的维生素有（ ） 维生素A 维生素D 维生素E 10. 蛋白质在生物体的重要性表现在（ ）
9. 影响酶促反应的因素有（ ） 温度、pH值 作用物浓度 激动剂 酶本身浓度
10. 属于脂溶性的维生素有（ ） 维生素A 维生素D 维生素E
11. 蛋白质变性后（ ） 空间结构改变 生物学活性改变
12. 含有腺苷酸的辅酶有（ ）
NAD＋ NADP＋ FAD FMN
1. 参加DNA复制的是( )
DNA指导的DNA聚合酶
磷
14. 酶原所以没有活性是因为( )
活性中心未形成或未暴露
15. 关于生物氧化的特点描述中错误的是( ) B. 能量骤然释放，以热能的形式散发
《医学生物化学》形成性考核册参考答案教学文稿
《医学生物化学》形成性考核册参考答案《医学生物化学》形成性考核册参考答案第一篇医学生物化学作业11、一般测定蛋白质含量时都用含氮量乘以6.25，这一数值是如何得来的？答：①动植物组织中的含氮物质主要是蛋白质，其它含氮物质极少。
因此，测定生物样品的蛋白质含量时，只要测出它的含氮量，就能推算出蛋白质的含量。
②由于蛋白质的平均含氮量为16%，即每克氮相当于6.25g（100÷16%）蛋白质，所以测定蛋白质含量时只要用含氮量乘以6.25。
2、简述蛋白质的结构与功能的关系。
答：①一级结构不同的蛋白质，功能各不相同，如酶原与酶②一级结构近似的蛋白质，功能也相近。
如同源蛋白质（指不同机体中具有同一功能的蛋白质）的一级结构相似，且亲缘关系越接近者，差异越小。
如胰岛素、细胞色素C。
③来源于同种生物体的蛋白质，如其一级结构有微细差异，往往是分子病的基础。
如HbA和HbS。
④蛋白质的空间结构与其生物学功能关系十分密切。
如蛋白质变性作用、变构蛋白和变构酶也证明，蛋白质的构象改变，功能将发生改变。
3、简要说明蛋白质电泳法、透析法、超速离心法和盐析法的基本原理。
答：①电泳法的基本原理：在同一pH溶液中，由于各种蛋白质所带电荷性质和数量不同，分子量大小不同，因此它们在同一电场中移动的速率不同，利用这一性质可将不同蛋白质从混合物中分离开来。
②透析法的基本原理：蛋白质胶体的颗粒很大，不能透过半透膜。
利用这一特性，可将混杂有低分子物质的蛋白质溶液放于半透膜袋内，以除去低分子物质、纯化蛋白质。
③超速离心法的基本原理：不同蛋白质分子量大小不同，分子形状不同，在一定的离心力场作用下沉降速率不同，故可利用此特性分离不同的蛋白质。
④盐析法的基本原理：各种蛋白质的亲水性及所带电荷均有差别，因此不同蛋白质盐析时所需盐类浓度不同。
利用此—特性，逐步增加中性盐浓度使蛋白质从溶液中分段析出而分离。
4、简述Watson-Crick DNA双螺旋结构模型要点。
医学生物化学试题及答案
医学生物化学试题及答案1. 选择题：1）生物化学所研究的是（）。
A. 物体中的化学成分及其相互关系B. 生物体中各种代谢活动C. 物体中的有机化合物D. 生物体形态结构2）DNA的主要功能是（）。
A. 储存和传递遗传信息B. 控制细胞的新陈代谢C. 合成蛋白质D. 去除细胞中的废物3）以下哪种酶主要参与糖代谢过程中的水解反应（）。
A. 淀粉酶B. 脂肪酶C. 葡萄糖酶D. 过氧化酶4）以下哪种物质是构成生物体的主要成分（）。
A. 糖类B. 蛋白质C. 脂类D. 酸类5）生物体内酶的催化作用主要体现在（）。
A. 速率的提高B. 反应物的生成C. 温度的升高D. 反应物的分解答案：1）A2）A3）C4）B5）A2. 填空题：1）当葡萄糖代谢为无氧呼吸时，一个葡萄糖分子最终可以转化为（）个乳酸分子。
答：22）DNA中的碱基对是由（）种氢键相互连接形成的。
答：两3）维生素C是人体必需的营养物质，其化学名称为（）。
答：抗坏血酸4）生物体内的重要酶群之一是（）酶。
答：蛋白酶5）生物体中的氨基酸是由（）布朗斯特地链连接而形成的。
答：肽3. 简答题：1）请简要说明糖元是如何构成淀粉和纤维素的。
答：糖元是由多个葡萄糖分子通过α-1,4-糖苷键连接而成的。
淀粉是由α-淀粉和β-淀粉两种形式存在，其中α-淀粉由直链糖元组成，β-淀粉则由分支糖元组成。
纤维素则是由β-糖元通过β-1,4-糖苷键连接而成的。
2）简要描述DNA的双螺旋结构及其重要性。
答：DNA的双螺旋结构是由两股互相缠绕形成的。
每个DNA螺旋由磷酸骨架和碱基对组成。
碱基对之间通过氢键连接，A碱基与T碱基之间形成两个氢键，而G碱基与C碱基之间形成三个氢键。
DNA的双螺旋结构使得遗传信息的复制和传递变得可能，维持了生命的连续性。
3）简要说明酶的作用及其在生物体内的重要性。
答：酶是生物催化剂，可以加速化学反应的速率而不被消耗。
酶在生物体内参与了代谢、转化、合成等各种生化过程。
医学生物化学各章节知识点习题详解
医学生物化学各章节知识点习题详解单项选择题第一章蛋白质化学1.盐析沉淀蛋白质的原理是(A)A.中和电荷，破坏水化膜B.与蛋白质结合成不溶性蛋白盐C.降低蛋白质溶液的介电常数D.调节蛋白质溶液的等电点E.使蛋白质溶液的pH值等于蛋白质等电点提示：天然蛋白质常以稳定的亲水胶体溶液形式存在，这是由于蛋白质颗粒表面存在水化膜和表面电荷……。
具体参见教材17页三、蛋白质的沉淀。
2.关于肽键与肽，正确的是(D)A.肽键具有部分双键性质B.是核酸分子中的基本结构键C.含三个肽键的肽称为三肽D.多肽经水解下来的氨基酸称氨基酸残基E.蛋白质的肽键也称为寡肽链提示：一分子氨基酸的α－羧基和一分子氨基酸的α－氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH-。
氨基酸借肽键联结成多肽链。
……。
具体参见教材10页蛋白质的二级结构。
3.蛋白质的一级结构和空间结构决定于(C) A.分子中氢键B.分子中次级键C.氨基酸组成和顺序D.分子内部疏水键E.分子中二硫键的数量提示：多肽链是蛋白质分子的最基本结构形式。
蛋白质多肽链中氨基酸按一定排列顺序以肽键相连形成蛋白质的一级结构。
……。
具体参见教材20页小结。
4.分子病主要是哪种结构异常（A）A.一级结构B.二级结构C.三级结构D.四级结构E.空间结构提示：分子病由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。
蛋白质分子是由基因编码的，即由脱氧核糖核酸（DNA）分子上的碱基顺序决定的……。
具体参见教材15页。
5.维持蛋白质三级结构的主要键是(E)A.肽键B.共轭双键C.R基团排斥力D.3¢，5¢-磷酸二酯键E.次级键提示：蛋白质是具有特定构象的大分子，为研究方便，将蛋白质结构分为四个结构水平，包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一般将二级结构、三级结构和四级结构称为三维构象或高级结构。
蛋白质的三级结构是……。
具体参见教材12页蛋白质的三级结构。
6.芳香族氨基酸是(A)A.苯丙氨酸B.羟酪氨酸C.赖氨酸D.脯氨酸E.组氨酸提示：含有芳香环的氨基酸被分类为芳香族氨基酸代表物质酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、氨基酸氨基酸是既含氨基（－NH2）又含羧基（-COOH）的有机化合物。
2020年医学生物化学综合练习(一)参照模板
医学生物化学综合练习（一）一、名词解释1．蛋白质的变性：2．蛋白质的二级结构：3．蛋白质的三级结构：4．蛋白质的四级结构：5．变构效应（或变构调节）：6．等电点：7．蛋白质的变性：8．DNA的一级结构：9．DNA的二级结构：10．DNA的三级结构：11．DNA的变性和复性：12．Tm值：13．核酸的分子杂交：14．同工酶：15．限速酶：16．酶的特异性（专一性）：17．酶的活性中心：18．糖酵解：19．糖的有氧氧化：20．糖异生作用：21．必需脂肪酸：22．血脂：23．载脂蛋白：24．脂肪动员：25．生物氧化：26．呼吸链：27．腐败作用：28．一碳单位：29．酶的化学修饰：二、填空题1．稳定蛋白质亲水胶体的因素是_____和_____。
2．写出下列核苷酸的中文名称：CTP 和dATP_____。
3．FAD含维生素_____，NAD＋含维生素_____。
4．糖酵解中催化作用物水平磷酸化的两个酶是_____和。
5．体内ATP的产生有两种方式，它们是_____和_____。
6．非线粒体氧化体系，其特点是在氧化过程中不伴有_____，也不能生成_____。
7．核苷酸抗代谢物中，常见的嘌呤类似物有_____，常见的嘧啶类似物有_____。
8．蛋白质合成的原料是_____，细胞中合成蛋白质的场所是_____。
9． 6-磷酸葡萄糖脱氢酶是_____，琥珀酸脱氢酶的辅酶是_____。
10．某些酸类沉淀蛋白质时，沉淀的条件是溶液pH值应 ______pI，而重金属盐沉淀蛋白质时，其沉淀的条件是______ pI。
11．写出中文名称：ATP ，cAMP_____，CTP 。
12．以生物素作为辅酶的酶有_____和_____。
13．催化糖异生作用中丙酮酸羧化支路的两个酶是_____和_____。
14．LDL的生理功用是_____，高密度脂蛋白的生理功用是_____。
15．苯丙酮尿症患者是因为缺乏______ 酶，白化病患者缺乏_____酶。
医学生物化学知识点
医学生物化学知识点医学生物化学是一门研究生物体内分子结构、功能和代谢过程的学科。
它是医学生物学和生物化学的交叉学科，对医学发展和临床实践具有重要的意义。
本文将介绍一些医学生物化学的基础知识点，包括蛋白质、核酸、糖类和代谢等方面。
一、蛋白质1.1 蛋白质的组成蛋白质由氨基酸组成，氨基酸分为20种常见氨基酸和一些稀有氨基酸。
其中，20种常见氨基酸可以分为两类，一类是疏水性氨基酸，一类是亲水性氨基酸。
1.2 蛋白质的结构蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指多肽链的氨基酸序列，二级结构是指蛋白质的局部空间排布方式，包括α螺旋和β折叠等形式，三级结构是指蛋白质整体的三维结构，四级结构是指由多个多肽链组合而成的复合物。
1.3 蛋白质的功能蛋白质是细胞的重要组成部分，具有多种功能，包括结构支持、酶催化、运输、信号传导等。
例如，肌动蛋白和微管蛋白是细胞骨架的主要组成部分，DNA聚合酶是参与DNA复制的关键酶。
二、核酸2.1 核酸的组成核酸是由核苷酸组成，核苷酸由碱基、糖和磷酸组成。
核酸可分为DNA和RNA两类，其中DNA是遗传信息的携带者，RNA参与蛋白质合成等生物过程。
2.2 核酸的结构DNA的结构是双螺旋结构，由两个互补链通过碱基配对而形成。
碱基配对规则是腺嘌呤（A）与胸腺嘧啶（T）之间形成两个氢键，鸟嘌呤（G）与胞嘧啶（C）之间形成三个氢键。
2.3 核酸的功能核酸具有储存、传递和表达遗传信息的功能。
DNA通过遗传物质的复制和遗传物质的转录过程，将遗传信息传递给下一代细胞。
RNA参与蛋白质合成的过程，是信息的中间传递者。
三、糖类3.1 糖类的分类糖类可以分为单糖、双糖和多糖三类。
单糖是最基本的糖单元，双糖由两个单糖分子通过糖苷键连接而成，多糖是由多个单糖分子组成。
3.2 糖类的功能糖类是细胞的重要能量来源，参与细胞的代谢过程。
此外，糖类还具有结构支持和细胞识别的功能。
例如，葡萄糖是主要的能量供应物质，胰岛素是调节血糖水平的重要激素。
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医学生物化学蛋白质的营养价值
一、体内蛋白质的代谢状况可用氮平衡描述
n氮平衡：指每日氮的摄入量(食物中的蛋白质)与排出量(粪便和尿液中的含氮化合物)之间的关系。
n氮平衡的意义：反映体内蛋白质代谢的概况。
氮总平衡：摄入氮 = 排出氮（正常成人）
氮正平衡：摄入氮 > 排出氮（儿童、孕妇、恢复期病人）
氮负平衡：摄入氮 < 排出氮（饥饿、烧伤、消耗性疾病患者等）
n 蛋白质的生理需要量：根据氮平衡的实验计算，成人每日蛋白质最低生理需要量为30g-50g。
n我国营养学会推荐成人每日蛋白质摄入量为80g。
二、营养必需氨基酸决定蛋白质的营养价值
n营养必需氨基酸 (essential amino acids)
指体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸，共有9种：缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸、组氨酸。
（缬亮异亮苏氨酸、赖色苯丙甲硫组）。
*其余11种氨基酸体内可以合成，称为营养非必需氨基酸。
n蛋白质的营养价值(nutrition value)
蛋白质的营养价值是指食物蛋白质在体内的利用率，取决于必需氨基酸的种类和比例。
n蛋白质的互补作用
指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需氨基酸可以互相补充而提高营养价值。
赖氨酸含量少色氨酸含量多赖氨酸含量多色氨酸含量少
豆类
谷类。