过氧化氢酶

在投弹手甲虫（bombardier beetle）中，过 氧化氢酶具有独特用途。这种甲虫腹部的 腺体中存有对苯二酚和过氧化氢，受到威 胁时这两种物质可在一个含有过氧化氢酶 和辣根过氧化物酶的空腔中混合。过氧化 氢在酶的催化作用下放出氧气，也把对苯 二酚氧化为对苯醌，反应剧烈放热，使混 合物沸腾气化，连同氧气的助推作用，将 混合物喷出。
*经计算，用质
量分数为3.5%的 氯化铁溶液和质 量分数为20%的 肝脏研磨液做实 验，每滴氯化铁 溶液中的Fe3+数， 大约是每滴研磨 液中过氧化氢酶 分子的25万倍。

例如：
CAT是红血素酶，不同的来源有不同的结 构。在不同的组织中其活性水平高低不同。 过氧化氢在肝脏中分解速度比在脑或心脏 等器官快，就是因为肝中的CAT含量水平高。
分离；



1.以牛肝为原料，在35%二氧六环中匀浆， 过滤后用二氧六环沉淀，饱和硫酸铵结晶 得产品。 （过氧化氢酶以牛肝为原料采用 水浸提法提取,它既是氧化剂又是还原剂） 2.由黑曲霉变种(Aspergillus niger var.)在通风 搅拌等控制条件下培养而得。 3.由溶纤维蛋白小球菌(Micrococcus lysodeikticus)的深层发酵液提取精制而成 。
分布：



过氧化氢酶天然存在于所有已知的动物的各个组 织中、好气性微生物、哺乳动物的红血球、肝脏 (极丰富)等中。 过氧化氢酶也普遍存在于植物中，但不包括真菌， 虽然有些真菌被发现在低pH值和温暖的环境下能 够产生该酶。 绝大多数需氧微生物都含有过氧化氢酶[4]。例外 包括Streptococcus，一种没有过氧化氢酶的需氧细菌。 部分厌氧微生物，如Methanosarcina barkeri，也含有 过氧化氢酶。
过氧化氢酶的应用：

过氧化氢酶应用也是相当广泛的，其主要 应用于食品、纺织、医药、化妆品等行业。
食品方面的应用：

作为酶制剂，主要用于干酪、牛奶和蛋制 品等的生产，以消除由紫外线照射时产生 过氧化氢而造成的特异臭味；



亦可用作面包制造时的疏松剂。在牛奶中的 最高用量为20mg/kg。 可用于食品的防腐、牛奶的杀菌脱糖等 常用诊断用酶。配合偶联反应，测定葡萄糖 等。食物防腐、分解过氧化氢。生化试剂 用于生化研究、食物防腐，临床上常用作诊 断酶，测定葡萄糖含量。
纺织行业应用：
漂白作用：

要说明的是用酶可促进漂白的进行，羊 毛在含有蛋白酶Bactosol ST的过氧化氢漂 液中漂白，可显著提高羊毛的白度和亲 水性。这是由于酶促进羊毛纤维初始受 到快速的浸蚀，致使羊毛漂白较易进行。 从此原理出发，将蛋白酶对羊毛先预处 理，使纤维表面裸露，再进行漂白，显 然效果更好，且纤维损伤也易控制。
简介：

过氧化氢酶又称触酶（ＣＡＴ）是以铁卟啉 为辅基的结合酶，在20 °C时密度为 1.06 g/mL ，储存条件 :2--8°C ，酶分子结 构中含有铁卟啉环 ，１个分子酶蛋白中含 有 ４ 个 铁 原 子 。

三 维 立 体 图

过氧化氢酶是在生物演化过程中建立起来 的生物防御系统的关键酶之一，其生物学 功能是催化细胞内过氧化氢分解，防止过 氧化。
其他应用：

它还被用在隐形眼镜的清洁上：眼镜在含有 过氧化氢的清洁剂中浸泡后，使用前再用过 氧化氢酶除去残留的过氧化氢。近年来，过 氧化氢酶开始使用在美容业中。一些面部护 理中加入了该酶和过氧化氢，目的是增加表 皮上层的细胞氧量。

过氧化氢酶在实验室中还常常被用作了解 酶对反应速率影响的工具。如：经典的 “Fe 3+与过氧化氢酶对比催化分解过氧化 氢”的实验。

来源：

天然存在于好气性微生物、哺乳动物的红 血球、肝脏(极丰富)等中。几乎所有的生
物机体都存在过氧化氢酶。其普遍存 在于能呼吸的生物体内，主要存在于 植物的叶绿体、线粒体、内质网、动 物的肝和红细胞中，其酶促活性为机 体提供了抗氧化防御机理。
反应机制：


基本理论：
CAT作用于过氧化氢的机理实质上是H2O2的歧化，必须有 两个H2O2先后与CAT相遇且碰撞在活性中心上，才能发生 反应。 H2O2浓度越高，分解速度越快。虽然过氧化氢酶完 整的催化机制还没有完全被了解，但其催化过程被认为分 为两步： H2O2 + Fe(III)-E → H2O + O=Fe(IV)-E(.+) H2O2 + O=Fe(IV)-E(.+) → H2O + Fe(III)-E + O2[12] 其中，“Fe()-E”表示结合在酶上的血红素基团（E）的中 心铁原子（Fe）。Fe(IV)-E(.+）为Fe(V)-E的一种共振形式， 即铁原子并没有完全氧化到+V价，而是从血红素上接受了 一些“支持电子”。因而，反应式中的血红素也就表示为 自由基阳离子（.+).

具体反应机制：

过氧化氢进入活性位点并与酶147位上的天冬酰胺 残基（Asn147）和74位上的组氨酸残基（His74） 相互作用，使得一个质子在氧原子间互相传递。 自由的氧原子配位结合，生成水分子和Fe(IV)=O。 Fe(IV)=O与第二个过氧化氢分子反应重新形成 Fe(III)-E，并生成水分子和氧气。[12]活性中心铁 原子的反应活性可能由于357位上酪氨酸残基 （Tyr357）的苯酚基侧链的存在（帮助Fe(III）氧 化为Fe(IV））而得以提高。反应的效率可能是通 过His74和Asn147与反应中间体作用而得以提高。 [12]该反应的速率通常可以通过米氏方程来确定。 [2]
1.过氧化氢酶的概述

过氧化氢酶是催化过氧化氢分解成氧和水 的酶，存在于细胞的过氧化物体内。(又称： 触酶;接触酶;氧化酵素;氯化酵素;过氧化氢酶; 血中氧化酶;过氧化氢酵酶;过氧化氢放氧酶; (牛肝中 )过氧化氢酶是过氧化物酶体的标志 酶, 约占过氧化物酶体酶总量的40%。过氧 化氢酶在食品工业中被用于除去用于制造 奶酪的牛奶中的过氧化氢。过氧化氢酶也 被用于食品包装，防止食物被氧化。


由肝脏环境所得的最适pH值为7.0左右，在 5.3～8.0之间活性都很高，5.0以下则很快下 降。 由黑曲菌内所得pH值在2～7之间均很活跃， 而由小球菌制得的最适pH值为7～9。
生理特性： 酶活力：1分子的过氧化氢酶在1min内约可使500
万个过氧化氢分子分解。

除了进行一些正常生理代谢活动，过氧化氢酶也 能够氧化其他一些细胞毒性物质，如甲醛、甲酸、 苯酚和乙醇。 任何重金属离子（如铜离子）可以作为过氧化氢 酶的非竞争性抑制剂。另外，剧毒性的氰化物是 过氧化氢酶的竞争性抑制剂，可以紧密地结合到 酶中的血红素上，阻止酶的催，可以观察到气 泡。过氧化氢酶检测是微生物学家鉴定细 菌种类的主要的三种检测手段之一，即用 过氧化氢来检测过氧化氢酶是否存在。假 如细菌中含有过氧化氢酶，则在过氧化氢 溶液中加入少量细菌提取物就能观察到氧 气气泡生成。

有气泡生成，则该菌被认为是呈“过氧化 氢酶阳性”。如葡萄球菌和微球菌 。没有， 则该菌被认为是呈“过氧化氢酶阴性”。 如链球菌和肠球菌 。 虽然过氧化氢酶检测 无法鉴定特定生物体，但与其他检测方法 结合，它可以有效地帮助诊断。
基本性质
物理性质：



近乎白色至浅棕黄色的无定形粉末或液体。分子 量约24万。溶于水，水溶液一般呈浅棕黄色至棕 色，几乎不溶于乙醇、氯仿和乙醚。 最适pH值7.0，在稀酸中作用受阻。最适温度0～ 10℃，温度过高或过氧化氢浓度过大均能破坏其 活性。 可燃性危险特性 热分解排出辛辣刺激烟雾 储运特性 库房低温通风干燥
过氧化氢酶
CAS:9001-05-2
生工1101
过氧化氢酶
1. 2.
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4.
5.
6.
概 述 发现历史 基本性质 来源及反应机制 检测分布与分离 功能与应用
发现历史：

作为一种物质，过氧化氢酶是在1811年被过 氧化氢（H2O2）的发现者泰纳尔（Louis Jacques Thénard）首次发现。1900年，Oscar Loew将这种能够降解过氧化氢的酶命名为 “Catalase”，即过氧化氢酶，并发现这种酶 存在于许多植物和动物中。1937年，詹姆 斯· B· 萨姆纳将来自牛肝中的过氧化氢酶结 晶，并在次年获得了该酶的分子量。1969年， 牛的过氧化氢酶的氨基酸序列得以解出。 而后，1981年，其三维结构得以解析。
功能：
生物学作用：


过氧化氢酶真正的生物学重要性并不是如此简单： 过氧化氢酶通常定位于一种被称为过氧化物酶体 的细胞器中。植物细胞中的过氧化物酶体参与了 光呼吸（利用氧气并生成二氧化碳）和共生性氮 固定（将氮气(N2）解离为活性氮原子）。 但细胞被病原体感染时，过氧化氢可以被用作一 种有效的抗微生物试剂。部分病原体，如结核杆 菌、嗜肺军团菌和空肠弯曲菌，能够生产过氧化 氢酶以降解过氧化氢，使得它们能在宿主体内存 活。