血红蛋白的生理功能
实验报告血红蛋白doc
实验报告血红蛋白 篇一：生化实验报告实验5 血红蛋白凝胶过滤 实验报告 课程名称：生化实验B实验日期： 班级：姓名学号： 血红蛋白凝胶过滤 一、背景及目的 血红蛋白是高等生物体内负责运载氧的一种蛋白质。存在于脊椎动物、某些无脊椎动物血液和豆科植物根瘤中。人体内的血红蛋白由两个α亚基和两个β亚基组成。每个亚基均成球状，内部有一个血红素。血红素上的亚铁离子可以可逆的与氧分子结合，起到运输氧气的作用。当携带氧气时，血红蛋白呈鲜红色，无氧时为暗红色。 凝胶过滤法又称凝胶排阻层析或分子筛层析，主要是根据蛋白质的大小和形状，即蛋白质的质量进行分离和纯化。层析柱中的填料是某些惰性的多孔网状结构物质，多是交联的聚糖(如葡聚糖或琼脂糖)类物质，使蛋白质混合物中的物质按分子大小的不同进行分离。一般是大分子先流出来，小分子后流出来。凝胶过滤的突出优点是层析所用的凝胶属于惰性载体，不带电荷，吸附力弱，操作条件比较温和，可在相当广的温度范围下进行，不需要有机溶剂，并且对分离成分理化性质的保持有独到之处。对于高分子物质有很好的
分离效果。 影响分离效果的因素主要有以下几点：1.基质的(本文来自：小草范文网:实验报告血红蛋白)颗粒大小、均匀度 2.筛孔直径和床体积的大小 3.洗脱液的流速 4.样品的种类等， 5.缓冲液的pH 6.而最直接的影响是 Kav 值的差异性， Kav 值差异性大，分离效果好； Kav 值差异性小，则分离效果很差，或根本不能分开。 影响凝胶过滤的因素主要有： 1、层析柱的选择：长的层析柱分辨率要比短的高，但层析柱长度不能过长。 2、加样量：加样过多，会造成洗脱峰的重叠；加样过少，提纯后各组分量少、浓度较低。 3、凝胶柱的鉴定：凝胶柱填装后用肉眼观察应均匀、无纹路、无气泡。 4、洗脱速度：洗脱速度应保持适中。 目前凝胶过滤技术的应用主要是以下几点： 1、脱盐 2、用于分离提纯 3、测定高分子物质的分子量 4、高分子溶液的浓缩 5、蛋白质的复性 二、实验原理 层析法是基于不同物质在流动相和固定相之间的分配系数不同而将混合组分分离的技术。当流动相(液体或气体)
猪肉肌红蛋白稳定性的研究
东北农业大学学士学位论文学号：10310101 猪肉肌红蛋白稳定性的研究 学生姓名：张冠楠 指导教师：王喜波 所在院系：食品学院 所学专业：食品科学与工程 研究方向：食品营养 东北农业大学 中国·哈尔滨 2007 年 5 月
Northeast Agricultural University Bachelor Dissertation Student I.D.:10310101 Study on Sabilition of Mylobin in pork Student Name: Zhang Guan-nan Tutor Name: Wang Xi-bo Department: Food College Specialty: Food Science and Engineering Research direction: Food nourishment Northeast Agricultural University Harbin ?China May, 2007
摘要 在猪肉的加工过程中，最重要的一个环节是猪肉的保鲜问题。这关系到猪肉及猪肉制品的质量。本实验研究了在不同条件下猪肉色泽的稳定性。 在不同的pH下，随温度的升高，猪肉中的肌红蛋白（Mb）稳定性下降，当温度高于60℃以上时，失去其特征吸收图谱；室温下，pH值由4.0增加到6.5时，Mb的特征吸收逐渐增强；在不同的NaCl溶液中，以4%的NaCl溶液中，Mb稳定性较好。向猪肉中添加亚硝酸钠有助于对保持肉的色泽，发色较好的添加量为140mg/kg。 关键词 猪肉肌红蛋白稳定性 - I -
血红蛋白含量测定
血红蛋白含量测定 血红蛋白是红细胞的主要成分，在正常情况下，每个红细胞均含有一 定量的血红蛋白。血红蛋白是由珠蛋白和亚铁血红素组成的结合蛋白质。 血红蛋白除能与氧结合形成氧合血红蛋白外，尚能与某些物质作用形成多 种血红蛋白衍生物。它们具有特定的色泽和吸光谱，在临床上，可用以诊 断某些变性血红蛋白血症和血红蛋白的定量测定。 ●仪器型号：Sysmex KX-21型多项目自动血球计数仪器 Sysmex XE-2100型多项目自动血球分析装置 ●检测原理： 一、Sysmex KX-21 在自动检测法中的血红蛋白测量以氰化正铁血红蛋白法或氧合血红 蛋白法为主流。但这种方法血红蛋白转化速度慢，其处理液应进行妥善处 理，以及环境方面的考虑，并不是一种令人满意的测量法。无氰HGB测量 法与氧合血红蛋白法相同，其血液中的血红蛋白转化成氧合血红蛋白，且 不含剧毒物。另外，由于可以测量正铁血红蛋白，如质控血那样的含有正 铁血红蛋白的血液也可正确进行测量。 二、Sysmex XE-2100 集中于氰化高铁血红蛋白测定法和氧化血红蛋白测定法的优点，不使 用毒性物质，使该方法成为自动检测的一个合适的方法。同时，由于该方
法可以用测量氰化高铁血红蛋白，所以该方法也可以准确的测量含有高铁 血红蛋白的血液。
●试剂： 一、Sysmex KX-21 ⑴稀释液 ⑵WBC/HGB用溶血剂 ⑶2％EDTA二钾溶液 二、Sysmex XE-2100 ⑴CELLPACK（EPK） ⑵SULFOLYSER（SLS） ●标本吸入量： 一、Sysmex KX-21: 全血模式50lμ 二、Sysmex XE-2100：⑴手工模式130lμ ⑵自动进样器模式200lμ ●静脉血采血方法： 抽取病人静脉血2ml，于EDTA三钾抗凝的真空采血管中（1.5mgEDTA-K3 ／ML）24小时室温保存。 ●操作步骤： 一、Sysmex KX-21 ⑴仪器在全血模式（WB）下 ⑵要在允许空白值内： WBC RBC HGB PLT 0.3?109/L 0.02?1012/L 1g/L 10?109/L
糖化血红蛋白(HbA1c)测定原理方法及临床意义
糖化血红蛋白（HbA1c）测定的原理方法与仪器解析及临床意义 糖化血红蛋白（HbA1c）测定的原理方法与仪器解析及临床意义 糖尿病目前在世界上发病率很高，占免疫病的比率，在发达国家高达2-5%，而我国糖尿病的发病率亦达 2-3%，并且每年还以1‰的速度增长。糖尿病是一种终生性疾病，其并发症是至残至死的主要原因，所以人们希望能尽早发现和治疗糖尿病。临床上广泛采用血糖参数来判定糖尿病，而血糖参数只代表抽血时的血糖水平，对确诊有局限性。近年来的医学研究证明：血液中的糖化血红蛋白（HbA1c）浓度相对稳定，其浓度值能准确反映最近1-3个月期间的血糖水平，便于医生对糖尿病进行早期诊断；也可用于糖尿病人的血糖监控及慢性并发症的判断等，受到临床的广泛重视，目前我国各大、中型医院正逐渐开展糖化血红蛋白（HbA1c）占总血红蛋白（Hb）的百分含量的测定项目。有些发达国家已将HbA1c的测定列入中老年人的常规体检项目。测定HbA1c比较常用的方法，目前有乳胶凝集反应法和离子交换高压液相色谱法两种，分别用生化分析仪和糖化血红蛋白自动分析仪进行测定。 1HbA1c的临床意义 糖化血红蛋白是一项说服力较强、数据较客观、稳定性较好的生化检查，不受偶尔一次血糖升高或降低的影响。能反应糖尿病患者2-3个月以内的糖代谢状况，同时与糖尿病并发症尤其是微血管病变关系密切，在糖尿病学上有重要的临床参考价值。 1．1增高：测定HbA1c可以了解糖尿病人在2～3个月的血糖控制情况。此外，用含葡萄糖的透析液作血透的慢性肾衰病人，地中海贫血和白血病病人亦增高。 1．2降低：溶血性及失血性贫血，慢性肾衰，慢性持续性低血糖症等。 1．3作为糖尿病的病情监测指标 1．3．1作为轻症、Ⅱ型、“隐性”糖尿病的早期诊断指标。 1．3．2不是诊断糖尿病的敏感指标，不能取代现行的糖耐量试验。 1．3．3可以列为糖尿病的普查和健康检查的项目。 1．4当HbA1c＞9％时，说明患者存在着持续性高血糖，可以出现糖尿病肾病、动脉硬化、白内障等并发症。临床经常以糖化血红蛋白作为监测指标来了解患者近阶段的血糖情况，以及估价糖尿病慢性并发症的发生与发展情况。 1．5对预防糖尿病孕妇的巨大胎儿、畸形胎、死胎，以及急、慢性并发症发生发展的监督具有重要意义。1．6对于病因尚未明确的昏迷或正在输注葡萄糖（测血糖当然增高）抢救者，急查糖化血红蛋白具有鉴别诊断的价值。 1．7对于糖化血红蛋白特别增高的糖尿病患者，应警惕如酮症酸中毒等急性合并症的发生。 2临床常用的测定糖化血红蛋白HbA1c的方法 2．1乳胶凝集反应法 乳胶凝集反应法是利用抗原抗体直接测定总血红蛋白Hb中的糖化血红蛋白HbA1c的百分含量。目前有国内外几家厂商可以提供HbA1c测定的试剂盒。这种免疫反应是由被测血样品中的总Hb和HbA1c与试剂中的抗体结合而形成凝集，凝集量随HbA1c浓度的大小而变化。使用生化分析仪器来进行比浊测定HbA1c的浓度，采用终点法，生化仪通过测定反应液的吸光度值，可直接反映出凝集量的多少；推算出
关于肌红蛋白
关于肌红蛋白 一.简介 （myoglobin，MYO,Mb） 是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合 蛋白，是肌肉内储存氧的蛋白质，它的氧饱和曲 线为双曲线型。 肌红蛋白的基本知识： 肌红蛋白存在于肌肉中，心肌中含量特别丰富。抹香鲸肌红蛋白三级结构于1960年由Kendrew用X线衍射法阐明，这是世界上第一个被描述的蛋白质三级结。由于三级结构与蛋白质的生物学功能直接相关，而且三级结构的分析工作难度很高，所以这项工作获得学术界的高度评价。 二．肌红蛋白的本质和功能 1.本质： 肌红蛋白=一条多肽链+一个辅基多肽链：由153个氨基酸残基组成辅基：亚铁血红素辅基 分子量：16 700 形状：呈紧密球形，多肽链中氨基酸残基上的疏水侧链大都在分子内部,亲水侧链多位于分子表面,因此其水溶性较好。
三级结构 有8段α-螺旋区 每个α-螺旋区含7～24个氨基酸残基，分别称为A、B、C…G及H 肽段。 有1～8个螺旋间区 肽链拐角处为非螺旋区（亦称螺旋间区），包括N端有2个氨基酸残基，C端有5个氨基酸残基的非螺旋区，处在拐点上的氨基酸残基Pro, Ile, Ser, Thr, Asn等。极性氨基酸分布在分子表面，内部存在一口袋形空穴，血红素居于此空穴中。 血红素是铁卟淋化合物，它由4个吡咯通过4个甲炔基相连成一个大环，Fe2+居于环中。 铁与卟啉环及多肽链氨基酸残基的连接：铁卟啉上的两个丙酸侧链以离子键形式与肽链中的两个碱性氨基酸侧链上的正电荷相连。血红素的Fe2+与4个咯环的氮原子形成配位键，另2个配位键1个与F8组氨酸结合，1个与O2结合，故血红素在此空穴中保持稳定位置。2.功能： 把氧从血液肌内附近毛细管的血液，通过细胞膜运到肌细胞中，以氧合肌红蛋白形式暂时贮氧，并可携带氧在肌内中的运动，当肌肉急剧运动时就把氧释放出来，以保障肌内强烈代谢对氧的需要 3.肌红蛋白的氧化 肌红蛋白的这种构象非常有利于运氧和储氧功能，同时也使血红素在多肽链中保持稳定。但是过量运动、劳累、阳光辐射、空气污染、吸
肌红蛋白测定试剂盒说明书
肌红蛋白（MYO）测定试剂盒（化学发光免疫分析法） 说明书 【产品名称】 通用名称：肌红蛋白（MYO）测定试剂盒（化学发光免疫分析法） 英文名称：Myoglobin（CLIA） 【包装规格】 2×30 人份/盒、2×50 人份/盒、2×100 人份/盒 【预期用途】 用于体外定量测定人体血清或（和）血浆中肌红蛋白的含量。 肌红蛋白（MYO）分子量为17.8 kD，由一个多肽链和一个亚铁血红素辅基组成，由人体骨骼肌和心肌细胞合成并贮存，不存在于其它细胞。实验证明由骨骼肌和心肌来源的两种肌红蛋白无免疫学上的差异。肌红蛋白的主要生理功能为携带氧气供细胞呼吸。肌红蛋白是检测急性心肌梗死(AMI) 的早期指标，具有极高的灵敏度但是特异性较差，在AMI 早期心肌细胞受损，由于MYO 的分子量小，可以很快从破损的细胞中释放出来，在AMI 发病1～3 小时后血中浓度迅速上升，6～7 小时达峰值，12 小时内几乎所有AMI 患者MYO 都有升高，升高幅度大于各心肌酶，因此可以作为AMI 的早期诊断标志物。由于MYO 也存在于骨骼肌中，而且仅从肾脏清除，所以急性肌损伤、急性或慢性肾衰竭、严重的充血性心力衰竭、长时间休克及各种原因引起的肌病患者、肌内注射、剧烈的锻炼、某种毒素和药物摄入后，MYO 都会升高。因此，采用血清MYO 水平作为诊断AMI 的早期指标，仅限于没有上述相关疾病的患者。在有急性症状的患者中，4 小时内MYO 水平不升高，AMI 的可能性极低。由于在AMI 后血中MYO 很快从肾脏清除，发病l8～30 小时内可完全恢复到正常水平。故MYO 测定有助于在AMI 病程中观察有无再梗塞或者梗塞再扩展。MYO 频繁出现增高，提示原有心肌梗死仍在延续。另外，在神经肌肉疾病如肌营养不良、肌萎缩和多肌炎时血清MYO 水平亦升高。心脏外科手术患者血清MYO 升高，可以作为判断心肌损伤程度及愈合情况的一项客观指标。 【检验原理】 肌红蛋白测定采用双位点夹心化学发光免疫分析法，其检测原理如下： 第一步：将样本与包被着抗肌红蛋白抗体的超顺磁性微粒（磁珠）以及抗肌红蛋白抗体-碱性磷酸酶标记物添加到反应管中，经过孵育，样本中的肌红蛋白和包被在磁珠上的抗肌红蛋白抗体结合，同时抗肌红蛋白抗体-碱性磷酸酶标记物与样本中肌红蛋白另一位点结合。反应完成后，磁场吸住磁珠，洗去未结合的物质。 第二步：将化学发光底物添加到反应管内，发光底物（3-(2-螺旋金刚烷)-4-甲氧基-4-(3-磷氧酰)-苯基-1,2-二氧环乙烷，AMPPD）被碱性磷酸酶所分解，脱去一个磷酸基，生成不稳定的中间产物，该中间产物通过分子内电子转移产生间氧苯甲酸甲酯阴离子，处于激发态的间氧苯甲酸甲酯阴离子从激发态返回基态时，产生化学发光，再通过光电倍增管对反应中所产生的光子数进行测量。所产生光子数与样本内肌红蛋白的浓度成正比。样本内分析物的量由校准曲线来确定。 【主要组成成分】
血红蛋白
血红蛋白 科技名词定义 中文名称： 血红蛋白 英文名称： hemoglobin;haemoglobin;Hb 定义1： 一组红色含铁的携氧蛋白质。存在于脊椎动物、某些无脊椎动物血液和豆科植物根瘤中。人血红蛋白由2对珠蛋白组成四聚体，每个珠蛋白(亚基)结合1个血红素，其亚铁离子可逆地结合1个氧分子。血红蛋白的氧解离曲线呈S形，提示亚基之间存在正协同作用。 所属学科： 生物化学与分子生物学（一级学科）；氨基酸、多肽与蛋白质（二级学科） 定义2： 存在于脊椎动物、某些无脊椎动物血液和豆科植物根瘤中的一组红色含铁的携氧蛋白质。具有4个亚基。 所属学科： 细胞生物学（一级学科）；细胞化学（二级学科） 本内容由全国科学技术名词审定委员会审定公布 百科名片 血红蛋白 血红蛋白是高等生物体内负责运载氧的一种蛋白质。可以用平均细胞血红蛋白浓度测出浓度。血红蛋白是使血液呈红色的蛋白，它由四条链组成，两条α链和两条β链，每一条链有一个包含一个铁原子的环状血红素。氧气结合在铁原子上，被血液运输。 目录[隐藏] 基本简介 构成 组成结构 工作原理 生理意义 正常参值
异常结果 基本简介 构成 组成结构 工作原理 生理意义 正常参值 异常结果 [编辑本段] 基本简介 血红蛋白（haemoglobin；hemoglobin；ferrohemoglobin；Hb；HHb ）每一血红蛋白分子由一分子的珠蛋白和四分子亚铁血红素组成，珠蛋白约占96％，血红素占4％。 α和β都类似于肌红蛋白，只是肽链稍短：α亚基为141aa；β亚基为146aa。α和β亚基隔着一个空腔彼此相向。 [编辑本段] 构成 血红蛋白是高等生物体内负责运载氧的一种蛋白质。人体内的血红蛋白由四个亚基构成，分别为两个α亚基和两个β亚基，在与人体环境相似的电解质溶液中血红蛋白的四个亚基可以自动组装成α2β2的形态。血红蛋白的每个亚基由一条肽链和一个血红素分子构成，肽链在生理条件下会盘绕折叠成球形，把血红素分子抱在里面，这条肽链盘绕成的球形结构又被称为珠蛋白。血红素分子是一个具有卟啉结构的小分子，在卟啉分子中心，由卟啉中四个吡咯环上的氮原子与一个亚铁离子配位结合，珠蛋白肽链中第8位的一个组氨酸残基中的吲哚侧链上的氮原子从卟啉分子平面的上方与亚铁离子配位结合，当血红蛋白不与氧结合的时候，有一个水分子从卟啉环下方与亚铁离子配位结合，而当血红蛋白载氧的时候，就由氧分子顶替水的位置。[编辑本段] 组成结构 人体内的血红蛋白由四个亚基构成，分别为两个α亚基和两个β亚基，在与人体环境相似的电解质溶液中血红蛋白的四个亚基可以自动组装成α2β2的形态。
血红蛋白
血红蛋白 英文名称： hemoglobin;haemoglobin; 定义1： 一组红色含铁的携氧蛋白质。存在于脊椎动物、某些无脊椎动物血液和豆 科植物根瘤中。人血红蛋白由2对珠蛋白组成四聚体，每个珠蛋白(亚基)结合1个血红素，其亚铁离子可逆地结合1个氧分子。血红蛋白的氧解离曲线呈S形，提示亚基之间存在正协同作用。 应用学科：生物化学与分子生物学（一级学科）；氨基酸、多肽与蛋白质（二级学科） 定义2：存在于脊椎动物、某些无脊椎动物血液和豆科植物根瘤中的一组红色含铁的携氧蛋白质。具有4个亚基。 应用学科：细胞生物学（一级学科）；细胞化学（二级学科） 血红蛋白（haemoglobin；hemoglobin；ferrohemoglobin；Hb；HHb ）每一血红蛋白分子由一分子的珠蛋白和四分子亚铁血红素组成，珠蛋白约占96%，血红素占4%。 α和β都类似于肌红蛋白，只是肽链稍短：α亚基为141aa；β亚基为146aa。α和β亚基隔着一个空腔彼此相向。 构成 血红蛋白是高等生物体内负责运载氧的一种蛋白质。人体内的血红蛋白由四个亚基构成，分别为两个α亚基和两个β亚基，在与人体环境相似的电解质溶液中血红蛋白的四个亚基可以自动组装成α2β2的形态。血红蛋白的每个亚基由一条肽链和一个血红素分子构成，肽链在生理条件下会盘绕折叠成球形，把血红素分子抱在里面，这条肽链盘绕成的球形结构又被称为珠蛋白。血红素分子是一个具有卟啉结构的小分子，在卟啉分子中心，由卟啉中四个吡咯环上的氮原子与一个亚铁离子配位结合，珠蛋白肽链中第8位的一个组氨酸残基中的吲哚侧链上的氮原子从卟啉分子平面的上方与亚铁离子配位结合，当血红蛋白不与氧结合的时候，有一个水分子从卟啉环下方与亚铁离子配位结合，而当血红蛋白载氧的时候，就由氧分子顶替水的位置。
肌红蛋白的结构功能和临床意义
肌红蛋白的结构功能与临床意义 动物科技学院动医1班卢小永222012328220008 摘要：肌红蛋白（Mb）存在于肌肉中，心肌中含量特别丰富。抹香鲸肌红蛋白三级结构于1960年由Kendrew用X线衍射法阐明，这是世界上第一个被描述的蛋白质三级结构。由于三级结构与蛋白质的生物学功能直接相关，而且三级结构的分析工作难度很高，所以这项工作获得学术界的非常高的评价。本文将介绍肌红蛋白的结构﹑功能与临床意义。 关键词：肌红蛋白三级结构功能临床意义 正文： 一﹑三级结构 肌红蛋白是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，广泛存在于肌肉中，是肌肉内储存氧的蛋白质，与血红蛋白的功能相似，但血红蛋白存在于血液中，血红蛋白的氧饱和曲线为S形曲线，而肌红蛋白的氧饱和曲线为双曲线。有研究证明，海洋哺乳类动物，如鲸﹑海豹能长时间潜水，其肌肉中肌红蛋白含量 高达8%，这类动物潜水能力的 强大正与其体内高浓度肌红蛋 白有关，高浓度的肌红蛋白能 储存大量的氧气[1]。 肌红蛋白由一条多肽链和 一个辅基组成，多肽链由153 个氨基酸残基组成，辅基为亚 铁血红素，分子量为16700。 肌红蛋白的三级结构呈紧密的 扁球形，大小为4.5nm x 3.5nm x 2.5nm[2]。肽链骨架由长短不等的8个右手α-螺旋不对称地盘曲而成，分子中75%--85%的氨基酸残基都位于α-螺旋结构中。α-螺旋之间的拐角处是无规则卷曲[3]。多肽链中氨基酸残基上的疏水侧链大都在分子内部，亲水侧链多位于分子表面，因此肌红蛋白的水溶性很好。三级结构
有8段α-螺旋区每个螺旋区含有7--24个氨基酸残基，分别成为A﹑B﹑C....G 及H肽段[4]。有1--8个螺旋间区，肽链拐角处为非螺旋区（也成为螺旋间区），包括N端有2个氨基酸残基，C端有5个氨基酸残基的非螺旋区，处在拐点上的氨基酸残基Pro, Ile, Ser, Thr, Asn等极性氨基酸分布在分子表面[5]。肌红蛋白分子表面有一个深陷的口袋形的洞穴。该洞穴由C,E,F,G4个螺旋段组成。洞穴周围为疏水的R侧链，含Fe2+的血红素居于此空穴中。血红素是铁卟淋化合物，它由4个吡咯通过4个甲炔基相连成一个大环，Fe2+居于环中。铁卟啉上的两个丙酸侧链以离子键形式与肽链中的两个碱性氨基酸侧链上的正电荷相连[6]。血红素的Fe2+与4个咯环的氮原子形成配位键，另2个配位键1个与F8组氨酸结合，1个与O2结合，故血红素在此空穴中保持稳定位置。温度和时间对肌红蛋白血红素铁与各种金属离子直接相互作用，影响肌红蛋白的构型[7]。对于高铁肌红蛋白的还原及结构变化，可以用光诱导高铁肌红蛋白还原，采用光谱法加以分析[8]。 二﹑功能 肌红蛋白的主要功能是在肌肉中有运输氧和储存氧，三级结构才有生物活性，因此功能体现在三级结构上。肌红蛋白存在于肌肉细胞中，其功能是可逆的结合氧气，将氧气储存于肌肉细胞中[9]。肌肉中肌红蛋白的含量和状态也能影响肌肉的颜色[10]。肌红蛋白的三级结构中铁与卟啉环及多肽链氨基酸残基的连接，这种构象非常有利于运氧和储氧功能，同时也使血红素在多肽链中保持稳定。Mb表现出的生理功能及参与的代谢过程，大多涉及电子传递过程[11]。但是过量运动、劳累、阳光辐射、空气污染、吸烟、农药等会产生过量的自由基。自由基，化学上也称为“游离基”，是含有一个不成对电子的原子团。由于原子形成分子时，化学键中电子必须成对出现，因此自由基就到处夺取其他物质的一个电子，使自己形成稳定的物质。在化学中，这种现象称为“氧化”。体内活性氧自由基具有一定的功能，如免疫和信号传导过程。但过多的活性氧自由基就会有破坏行为，导致人体正常细胞和组织的损坏，而肌红蛋白是富氧链蛋白，更容易遭到自由基的攻击。遭到自由基的攻击从而引起多种疾病，如心脏病、老年痴呆症、帕金森病和肿瘤，与肌红蛋白被氧化存在着密切的关系。此外，更多活性氧自由基，使核酸突变，这是人类衰老和患病的根源。抹香鲸肌红蛋白三级结构于来源
肌红蛋白的结构
肌红蛋白的结构、功能及模型化合物的研究 摘要：肌红蛋白是肌肉中运载氧的蛋白质，由153个氨基酸残基组成，含有血红素，和血红蛋白同源，与氧的结合能力介于血红蛋白和细胞色素氧化酶之间，帮助肌细胞将氧载运到线粒体。它是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，是肌肉内储存氧的蛋白质。 关键词：肌红蛋白、蛋白质、功能、模型化合物 一、肌红蛋白的背景介绍 肌红蛋白（myoglobin，MYO,Mb）是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，是肌肉内储存氧的蛋白质，它的氧饱和曲线为双曲线型。肌肉中运载氧的蛋白质，由153个氨基酸残基组成，含有血红素，和血红蛋白同源，与氧的结合能力介于血红蛋白和细胞色素氧化酶之间，可帮助肌细胞将氧转运到线粒体。 肌红蛋白=一条多肽链+一个辅基多肽链：由153个氨基酸残基组成 辅基：血红素 分子量：16 700 功能：在肌肉中有运输氧和储氧功能肌红蛋白的三级结构 形状：呈紧密球形 多肽链中氨基酸残基上的疏水侧链大都在分子内部,亲水侧链多位于分子表面,因此其水溶性较好。 三级结构：有8段α-螺旋区，每个α-螺旋区含7～24个氨基酸残基，分别称为A、B、C…G及H肽段。有1～8个螺旋间区，肽链拐角处为非螺旋区（亦称螺旋间区），包括N端有2个氨基酸残基，C端有5个氨基酸残基的非螺旋区内部存在一口袋形空穴，血红素居于此空穴中血红素是铁卟淋化合物，它由4个吡咯通过4个甲炔基相连成一个大环，Fe2+居于环中。 铁与卟啉环及多肽链氨基酸残基的连接：铁卟啉上的两个丙酸侧链以离子键形式与肽链中的两个碱性氨基酸侧链上的正电荷相连。血红素的Fe2+与4个咯环的氮原子形成配位键，另2个配位键1个与F8组氨酸结合，1个与O2结合，故血红素在此空穴中保持稳定位置。
7 血红蛋白
第七章血红蛋白：蛋白质发挥作用的图景 在血管中，红细胞将肺部氧气运送到需要氧气的组织。血红蛋白有四个亚基，每个亚基有一个结合氧的色素基团（即血红素）。血红素使红细胞具有红色，能够根据需要运输和释放氧气。血红蛋白是空间结构明了的首例蛋白质。上图的右边是血红蛋白一个亚基的折叠结构。[Left, Dr Dennis Kunkel/Visuals Unlimited] 有氧代谢能够获得更多的能量，因此生物从厌氧代谢转变成有氧代谢是一个巨大的进步。生物体有氧代谢葡萄糖所获得的能量是无氧代谢葡萄糖所获得能量的15倍。单细胞生物或其它简单生物能够直接从空气或周围水溶液获取氧气。脊椎动物获取氧气的方式有两种。第一种方式是用循环系统将氧气输送到全身。第二种方式是采用运氧和储氧蛋白（血红蛋白和肌红蛋白）。血红细胞有血红蛋白。血红蛋白能够将肺部氧气运送到各个组织，并将各组织的CO2和H+运回肺部。位于肌肉的肌红蛋白是氧气储存蛋白，能及时提供肌肉需要的氧气。 比较肌红蛋白和血红蛋白能够阐明蛋白质结构和功能的一些重要内容。这两种蛋白质进化相关，结合氧的结构几乎一致。但是血红蛋白携带氧的能力大，能够达到90%的潜在氧容量。在相似的条件下，肌红蛋白质能实现其潜在氧容量的7%。这种巨大差异的原因何在？肌红蛋白是单链多肽，而血红蛋白有4条多肽链。血红蛋白四条多肽链结合氧是协同进行的，即一个亚基与氧结合能够增加同一蛋白其余三个亚基结合样的能力。而且，血红蛋白结合氧的能力还受到结合的CO2和H+的正调节。氧结合的协同性和受CO2和H+的调节性使血红蛋白在不同组合的结合状态能改变血红蛋白的三维结构。 血红蛋白和肌红蛋白在生物化学史上占重要地位。这些蛋白是首例用x-射线晶体图谱解析三维结构的蛋白质。而且基于蛋白质序列变异导致疾病的概念就是从镰刀型贫血病研究提出的。这个疾病是血红蛋白多肽链单个氨基酸发生变异所致的。血红蛋白研究给生物化学提供了很多内容，既包含血红蛋白自身的生物化学，也包括血红蛋白作为原型研究其它蛋白质的内容。
血红蛋白测定
血红蛋白测定 【实验目的】 掌握血红蛋白测定的临床意义 熟悉毛细管采血过程，分光光度计的操作 了解血红蛋白测定的注意事项 【实验原理】 血液在血红蛋白转化液中表面活性剂的作用下溶血后，血红蛋白（除SHb外）被高铁氰化钾（K3Fe（CN）6）氧化为高铁血红蛋白（Hi），Hi再与氰化钾（KCN）中的氰离子（CN-）结合生成稳定的棕红色氰化高铁血红蛋白（HiCN）。HiCN最大吸收波峰在540nm,最小吸收谷为504nm。可用分光光度计直接测定或用HiCN 标准液比色法测定。即可求出待测血红蛋白浓度。此法称HiCN法。 【试剂】 血红蛋白转化液（文齐氏液，Van kampen-Zijlstra’液）： 氰化钾50 mg ，提供氰离子（CN-） 高铁氰化钾200 mg ，氧化剂 无水磷酸二氢钾140 mg ，缓冲液成分，维持溶液的pH值， 【实验操作】 （1）取一支试管加入5.0ml HiCN试剂，取全血20μl，加入到5.0ml HiCN试剂中，混匀后静置5 min，使血红蛋白转化完全。 （2）分光光度计，波长540nm ，比色杯光径1.0cm ，杯温20-300C，以蒸馏水或空白转化液调零，测定样品吸光度值（A）。 【计算】 根据比尔定律，浓度与吸光度成正比，所以实际操作中我们还可以直接用待测液的吸光度A测/标准液的吸光度A标＝待测液的浓度C测/标准液的浓度C标来直接计算待测液的浓度。【参考值】 男性：120 ~160g／L ，女性：110 ~150g／L ，新生儿：170 ~200g／L 。 【临床意义】 照书上写
图1 红细胞和血红蛋白的生理变化曲线 红细胞计数医学决定水平：高于6.8×1012/L，应采取相应治疗措施；低于3.5×1012/L可诊断贫血；低于1.5×1012/L应考虑输血。
血红蛋白资料整理
血红蛋白整理资料汇总 血红蛋白是高等生物体内负责运载氧的一种蛋白质(缩写为Hb或HGB)。是使血液呈红色的蛋白。 郎伯定律:一束一定波长的单色光通过一定浓度的均匀溶液时，光强度的减弱与液（光吸收层）厚度b的增加成正比。其数学表达式如下式ln(I0/I t)=a1b 比尔定律:一束一定波长的单色光通过溶液层厚度一定且均匀的可吸收光的溶液时，光强度的减弱与溶液浓度的增加C和入射光强度成正比:ln(I0/I t)=a2c 将两定律合并，即为朗伯一比尔定律，可以将它看作是上述分子振动原理的宏观表示，对于含n种物质成分的混合溶液而言，其完整的数学表示式为: 吸收系数a是物质本身的固有性质。实验证明，不同浓度的同一物质在相同波长处具有相同的吸收系数;对于每一物质，不同波长处其吸收系数不同。 公式的适用条件为: (1)吸收过程中各物质间无相互作用，但各物质的吸光度具有可加合性; (2)辐射与物质的作用仅限于吸收过程，无荧光、散射光等化学现象; (3)吸收物是一种均匀分布的连续体系。 血红蛋白最佳测量测量位置：食指屈侧第二关节处。 波长选择：660.730.735.760,805.810.850.940。通常在600-1000nm之间，人体皮肤的透光性最好，组织对光的吸收最小。 测量方法：有创，微创，无创。 无创：1.光电容积脉搏波描记法； 2.动态光谱法； 3.近红外光谱法； 4.稳态空间分辨方法
5.现如今世界各个国家对于无创血糖检测的研究有很多，研究的方法也很多，主要方法包括近红外光谱法、中红外光谱法、拉曼光谱法、光散射法、偏振光旋光法、毫米波检测法、光声谱法、颜色法、无线电阻抗法、超声法和代谢热整合法等。 EMD（经验模态分解）算法进行光电采集数据的预处理可以提高光谱数据的信噪比，可以提高血红蛋白测量的准确度。EMD方法是由H uang等于1998年提出的一种数据消噪算法，具有分解模态少、不用选择基函数等优点，己越来越多地应用于非线性、非平稳信号的线性化和平稳化处理。应用S-G平滑，移动窗口平滑及EMD分解方法进行数据预处理，有效抑制噪声，提高脉搏波数据信噪比。建立BP-ANN定量分析模型并预测，经EMD去燥后所建模型预测效果最优。 光源：溴钨灯；接收：频谱仪； 影响因素：升高的血胆红素水平能够对无创血红蛋白的测量产生影响。虽然血胆红素浓 度与无创血红蛋白测量误差之间没有直接的关系，但高胆红素血症存在时，无创血红 蛋白的测量误差将随总血红蛋白浓度的降低而增大。 难关：消除个体差异 PPG 光子在人体组织中会吸收和散射，一部分光子多次散射会改变原始的传输路径。 当心脏收缩时，动脉血被泵入周围血管，此时被血液吸收的光子增多，出射光强变弱； 当心脏舒张时，血液流回心脏，此时被血液吸收的光子减少，出射光强变强。 随时间变化的光强部分定义为AC成分；未穿过动脉血的光子，会被软组织、骨骼、静脉血吸收与散射，出射光强平稳，将出射光强度的平均值定义为DC成分。 光电探测器在组织表面得到随心脏搏动变化的光强信号（舒张-变强、收缩-变弱），此信号为PPG信号。