第十章 酶的作用机制和酶的调节
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酶的作用机制和酶的调节
或活性中心(active center)。 • 结合部位决定酶的专一性 • 催化部位决定酶所催化反应的性质
酶的活性部位
与催化作用相关的结构特点
• 活性中心：酶分子中直接和底物结合并起催化 反应的空间局限（部位）。
• 结合部位(Binding site)： 酶分子中与底物结合的部位 或区域一般称为结合部位。
胰核糖核酸酶A
胰核糖核酸酶A
胰核糖核酸酶 A
胰 核 糖 核 酸 酶
A
羧肽酶A
丝氨酸蛋白酶族
消化作用的丝氨酸蛋白酶
• 胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶和弹性蛋白酶是一组 密切相关的水解酶类，它们的作用是水解肽链。
• 在胰脏内合成的是它们没有活性的酶原，然后 被分泌到消化道，并且仅仅在使用前被活化。 这3种酶各有分工，每种酶在不同类型氨基酸 侧链相邻的肽键处水解蛋白质链。
溶菌酶
溶 菌 酶
溶菌酶
溶菌酶 溶菌酶
葡萄糖残基结合于酶D位使葡萄糖基由椅式转为高级量维持的半椅式活化态 D位葡萄糖基环上氧原子未成键电子对向C1转移形成双键 C1-O间电子对转移至O成O-，O-接受Glu35羧基之H，C1-O断裂，释放第一个产 物R-OH C1因电子丢失呈正电状态，Asp52电离的O-维持C1的正电过渡态 因Glu35之OH间电子对转移至O，Glu35之O呈负电（未成键电子对） Glu35-O-攻击H2O之H形成-OH，促使水电离产生OH葡萄糖C1+与OH-结合恢复低能量维持的稳定葡萄糖椅式构象并释放第二个产物
(1)临近定向效应
在酶促反应中，底物分子结合到酶的活性中心，一方 面底物在酶活性中心的有效浓度大大增加，另一方面， 由于活性中心的立体结构和相关基团的诱导和定向作 用，使底物分子中参与反应的基团相互接近，并被严 格定向定位，使酶促反应具有高效率和专一性特点。
酶的活性部位
与催化作用相关的结构特点
• 活性中心：酶分子中直接和底物结合并起催化 反应的空间局限（部位）。
• 结合部位(Binding site)： 酶分子中与底物结合的部位 或区域一般称为结合部位。
胰核糖核酸酶A
胰核糖核酸酶A
胰核糖核酸酶 A
胰 核 糖 核 酸 酶
A
羧肽酶A
丝氨酸蛋白酶族
消化作用的丝氨酸蛋白酶
• 胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶和弹性蛋白酶是一组 密切相关的水解酶类，它们的作用是水解肽链。
• 在胰脏内合成的是它们没有活性的酶原，然后 被分泌到消化道，并且仅仅在使用前被活化。 这3种酶各有分工，每种酶在不同类型氨基酸 侧链相邻的肽键处水解蛋白质链。
溶菌酶
溶 菌 酶
溶菌酶
溶菌酶 溶菌酶
葡萄糖残基结合于酶D位使葡萄糖基由椅式转为高级量维持的半椅式活化态 D位葡萄糖基环上氧原子未成键电子对向C1转移形成双键 C1-O间电子对转移至O成O-，O-接受Glu35羧基之H，C1-O断裂，释放第一个产 物R-OH C1因电子丢失呈正电状态，Asp52电离的O-维持C1的正电过渡态 因Glu35之OH间电子对转移至O，Glu35之O呈负电（未成键电子对） Glu35-O-攻击H2O之H形成-OH，促使水电离产生OH葡萄糖C1+与OH-结合恢复低能量维持的稳定葡萄糖椅式构象并释放第二个产物
(1)临近定向效应
在酶促反应中，底物分子结合到酶的活性中心，一方 面底物在酶活性中心的有效浓度大大增加，另一方面， 由于活性中心的立体结构和相关基团的诱导和定向作 用，使底物分子中参与反应的基团相互接近，并被严 格定向定位，使酶促反应具有高效率和专一性特点。
酶的作用机制和酶的调节
别构激活剂 别构抑制剂
（2）别构酶的动力学
S形曲线（正协同） 表观双曲线（负协同效应）
（二）酶原的激活
酶原(zymogen)：酶的无活性的前体
酶原的激活：由无活性的酶原转变为有活性 的酶的过程。酶原激活的实质是酶活性部位 的形成或暴露至分子的表面。
酶原激活的意义：在特定的环境和条件下发 挥作用；避免细胞自身消化；也可保证某些 特殊生理过程的正常进行，如凝血作用；有 的酶原可以视为酶的储存形式。
溶菌酶催化底物C1-O键裂解
五、酶活性的调节控制
（一）别构调控（allosteric regulation）
定义 别构调节：酶分子的非催化部位与某些
化合物可逆地非共价结合后发生构象的 改变，进而改变酶活性状态。 别构酶：具有别构现象的酶。 别构剂：能使酶分子发生别构作用的物
质。通常为小分子代谢物或辅因子
白
S
酶
SS
胰蛋白酶原
肠激酶
胰凝乳蛋白酶原
α-胰凝乳蛋白酶 +两个二肽
自
六肽
身 催
+
化
胰蛋白酶
弹性蛋白酶原 弹性蛋白酶 + 碎片
羧基肽酶原A
羧基肽酶A + 碎片
肠激酶启动的酶原激活
出血性胰腺炎发病机制？
凝血机制：1、受伤血管收缩减少血流；2、血小板粘聚成
栓堵住伤口；3、凝血相关因子的级联激活作用
蛋白激酶，磷酸化
酶
磷酸酶，脱磷酸化
酶-P
由核苷三磷酸（ATP）提供磷酸基，都需Mg2+。
酶的活性形式： 可能是磷酸化也可能是脱磷酸化
底物蛋白质被磷酸化的氨基酸残基有两类： （1）“P-O”键连接，如Thr, Ser, Tyr, Asp, Glu…… （2）“P-N”键连接，如Lys, Arg, His……
第10章 酶的作用机制和酶的调节
酶是生物体内催化化学反应的重要物质，其活性部位是酶蛋白中参与底物结合及催化作用的特异氨基酸残基集中区域。酶活力可通过单位时间内底物减少量或产物增加量来表示。酶活性的调节控制包括酶别构调控和可逆共价修饰调控，前者通过代谢物非共价结合改变催化活性，后者则通过小基团共价修饰改变催化性质。此外，还有酶原性抑制和非竞争性抑制的具体机制以及它们如何影响酶活性，文档并未给出直接阐述。因此，若需深入了解这两种抑制方式，可能需要查阅更为专业的资料。
10第十章 酶的作用机制和酶的调节
第十章酶的作用机制和酶的调节目的和要求：理解、掌握酶活性部位的相关概念和特点；掌握酶催化高效性的相关机理；了解几种酶的催化机制，理解结构和功能的适应性；了解酶活性的调节方式，掌握酶活性的别构调节、可逆共价调节和酶原激活调节方式及生物代谢中的作用。
一、酶的活性部位㈠酶的活性部位的特点1、概念：三维结构上比较接近的少数特异的氨基酸残基参与底物的结合与催化作用，这一与酶活力直接相关的区域称酶的活性部位。
结合部位：专一性催化部位：催化能力，对需要辅酶的酶分子，辅酶或其一部分就是活性中心的组成部分；组成酶活性部位的氨基酸数目对不同酶而言存在差异，占整个酶氨基酸残基小部分酶活性部位的基团：亲核性基团，丝氨酸的羟基，半胱氨酸的巯基和组氨酸的咪唑基。
酸碱性基团：天冬氨酸和谷氨酸的羧基，赖氨酸的氨基，酪氨酸的酚羟基，组氨酸的咪唑基和半胱氨酸的巯基等。
2、特点⑴活性部位在酶分子的总体中只占相当小的部分（1%～2%）⑵酶的活性部位是一个三维实体⑶酶的活性部位并不是和底物的形状互补的⑷酶的活性部位是位于酶分子表面的一个裂隙内⑸底物通过次级键结合到酶上⑹酶活性部位具有柔性㈡研究酶活性部位的方法1、酶分子基团的侧链化学修饰⑴非特异性共价修饰：活力丧失程度与修饰剂浓度有正比关系；底物或可逆的抑制剂可保护共价修饰剂的修饰作用。
⑵特异性共价修饰：分离标记肽段，可判断活性部位的氨基酸残基，如二异丙基氟磷酸（DFP）专一性与胰凝乳蛋白酶活性部位丝氨酸残基的羟基结合。
⑶亲和标记：利用底物类似物和酶活性部位的特殊亲和力将酶加以修饰标记来研究酶活性部位的方法。
修饰剂的特点：①结构与底物类似，能专一性引入到酶活性部位；②具活泼化学基团，能与活性部位某一氨基酸共价结合，相应的试剂称“活性部位指示剂”。
胰凝乳蛋白酶和胰蛋白酶，TPE是酶的底物，TPCK是酶的亲和试剂，当酶与TPCK温浴后，酶活性丧失，这种结合具有空间结构的需求，同时也阻止其他试剂如DFP结合。
《生物化学》酶的作用机制和酶的调节
side view
胃蛋白酶原
在pH5.0以下断裂 切去44个氨基酸片断
胃蛋白酶
溶菌酶
必需基团
酶的活性中心往往只是包括酶蛋白的几个氨基酸残 基，而对于活性中心以外的氨基酸残基，并非是可有可无 的，有些氨基酸残基也是酶表现催化活性所必需的，称为 必需基团。因此酶的活性中心属于必需基团的一部分，必 需基团还包括其它一些对酶活性必需的氨基酸残基。
(五)金属离子催化
1、需要金属的酶分类 （1）金属酶 含紧密结合的金属离子，多属于过渡金 属离子如，Fe2+、Fe3+、Cu2+、Zn2+、 Mn2+或Co3+。 （2）金属-激活酶 含松散结合的金属离子，通常为碱和碱 土金属离子，如Na+、K+、Mg2+或Ca2+。
(五)金属离子催化
2、金属离子以三种主要途径参加催化过程： （1）通过结合底物为反应定向 （2）通过可逆的改变金属离子的氧化态调 节氧化还原反应 （3）通过静电稳定或屏蔽负电荷
（一）酶活性部位的特点
1、活性部位在酶分子的总体中只占相当小的部分。 2、酶的活性部位是一个三维实体。 3、酶的活性部位并不是和底物的形状正好互补的，而 是在酶和底物结合的过程中，底物分子或酶分子, 有 时是二者构象同时发生变化后才互补的。 （诱导 契合学说）。 4、酶的活性部位位于酶分子表面的一个裂缝内，底物 分子结合到裂缝内并发生催化作用。 5、底物通过次级键较弱的的力结合到酶上。 6、酶活性部位具有柔性或可运动性。
广义酸基团 （质子供体） 广义碱基团（质子受体）
(四)共价催化(covalent catalysis)
共价催化又称亲核催化或亲电子催化,在催化时, 亲核催化剂或亲电子催化剂能分别放出电子或汲 取电子并作用于底物的缺电子中心或负电中心,迅 速形成不稳定的共价中间复合物,降低反应活化能, 使反应加速。
第十章 酶的催化作用机制和酶的调节
His 是酶的酸碱催化作用中最活泼的一个 催化功能团。
4、 共价催化
基本原理： 又称亲核催化或亲电子催化，催化
时，酶分子上亲核基团或亲电子基 团分别放出电子或汲取电子并作用 于底物的缺电子或富电子中心，迅 速形成不稳定的共价中间复合物， 降低反应活化能，使反应加速。 酶上常见的亲核基团： Ser 的羟基， Cys 的巯基， His 的咪唑基。 底物上亲电基团：磷酰基，酰基， 糖基。 ——P392实例
碱催化 酸催化
（三）羧肽酶
307个AA，单肽链，紧密结合一个Zn2+ 催化肽链C末端肽键水解
锌离子在酶活性部位 与2His和Glu配位连接
底物（Gly-Tyr）与酶诱导契合进行结合P403-404
由145，248，270位 的AA和底物结合，将 进一步由锌离子，Arg127， Glu270对底物催化
补 （3）酶上含催化亚基和调节亚基，效
应物和调节亚基以非共价结合，改变酶的 构象，影响其与底物结合，从而调节催化 反应。
1、非别构酶
2、正协同效应 别构酶
3、负协同效应 别构酶
4、别构模型
（1）协同模型（WMC模型）：又称齐变模 型，即在酶活性调节中，当蛋白质构象变 化时各亚基几乎同时从一种构象转变为另 一种构象。
*二、酶催化反应的独特性质 （自学，以增对酶催化作用所理解）
三、影响酶催化效率的有关因素
酶是专一性强， 催化效率很高的 生物催化剂，这 是由酶分子的特 殊结构决定的。 多种因素可以使 酶催化的反应加 速：
1、底物和酶的邻近效应和定向效应
邻近效应：酶与底物形成复合物后，使底物和 底物之间（对多底物反应而言），酶的催化基 团与底物之间结合于同一分子使反应有效浓度 大提高，有利于提高反应速率大增加。
第10章 酶的作用机制和酶的调节3
S
S S
S S S
S S S S
亚基全部 处于R型
亚基全部 处于T型
依次序变化
酶原激活
酶原：刚生物合成出来的酶蛋白是没有活性的， 经过加工后（剪切，修饰等）才具有活性。没有 活性的酶的前体叫酶原 酶原的激活：酶原在一定条件下经适当的物质作 用可转变成有活性的酶。酶原转变成酶的过程称 为酶原的激活 本质：酶原的激活过程通常伴有酶蛋白一级结构 的改变。酶原分子一级结构的改变导致了酶原分 子空间结构的改变，酶原的激活实质上是酶活性 部位形成或暴露的过程
共价修饰调节一般与激素的调节相联系，其调 节方式为级联反应 级联放大：细胞内一种连锁的调节系统，可由 一系列共价调节酶组成。具有显著的信号放大 效应
同工酶
催化活性相同而酶蛋白的分子结构，理化性质 及免疫学性质不同的一组酶称为同工酶。 同工酶在体内的生理意义主要在于适应不同组 织或不同细胞器在代谢上的不同需要。因此， 同工酶在体内的生理功能是不同的。
酶活性的调节
酶活性的调节
在现成的酶分子上进行加工，相对遗传控制调 节酶的合成来得快 调节方式：别构调节、共价修饰、酶原激活、 同工酶等
别构酶和别构调节
有些酶分子表面除了具有活性部位外，还存在 调节部位（别构位点） 调节物（效应物）结合到别构位点上引起酶的 构象发生变化，导致酶的活性提高或下降，这 种现象称为别构效应（allosteric effect） 具有别构效应的酶称别构酶（allosteric enzyme） 别构酶往往是代谢途径中的关键酶，别构调节 是机体代谢调节的重要方式，效应物往往是前 馈激活剂或者反馈抑制剂
乳酸脱氢酶同工酶
乳酸脱氢酶同工酶（LDHs）为四聚体，在体 内共有五种分子形式，即LDH1（H4）， LDH2（H3M1），LDH3（H2M2），LDH4 （H1M3）和LDH5（M4） 心肌中以LDH1含量最多，LDH1对乳酸的亲和 力较高，因此它的主要作用是催化乳酸转变为 丙酮酸再进一步氧化分解，以供应心肌的能量 在骨骼肌中含量最多的是LDH5，LDH5对丙酮 酸的亲和力较高，因此它的主要作用是催化丙 酮酸转变为乳酸，以促进糖酵解的进行
生物化学(第三版)第十章 酶的作用机制和酶的调节课后习题详细解答_ 复习重点
第十章酶的作用机制和酶的调节提要酶的活性部位对于不需要辅酶的酶来说，就是指酶分子中在三维结构上比较靠近的几个氨基酸残基负责与底物的结合与催化作用的部位，对于需要辅酶的酶来说，辅酶分子或辅酶分子上的某一部分结构，往往也是酶活性部位的组成部分。
酶活性部位有6个共同特点。
研究酶活性部位的方法有：酶分子侧链基团的化学修饰法，动力学参数测定法，X射线晶体结构分析法和定点诱变法，这些方法可互相配合以判断某个酶的活性部位。
酶是催化效率很高的生物催化剂，这是由酶分子的特殊结构所决定的。
经研究与酶催化效率的有关因素有7个，即底物和酶的邻近效应与定向效应，底物的形变与诱导契合，酸碱催化，共价催化，金属离子催化，多元催化和协同效应，活性部位微环境的影响。
但这些因素不是同时在一个酶中其作用，也不是一种因素在所有的酶中起作用，对于某一种酶来说，可能分别主要受一种或几种因素的影响。
研究酶催化的反应机制，始终是酶学研究的一个重点，通过大量的研究工作，已经对一些酶的作用机制有深入了解，该章对溶解酶、胰核糖核酸酶A、羧肽酶A、丝氨酸蛋白酶、天冬氨酸蛋白酶等的催化作用机制进行了详尽的讨论。
酶活性是受各种因素调节控制的，除了在第8章中已介绍的几种因素外，主要还有①别构调节，例如ATCase。
②酶原的激活，如消化系统蛋白酶原的激活及凝血系统酶原的激活。
③可逆共价修饰调控，如蛋白质的磷酸化，一系列蛋白激酶的作用。
通过以上作用，使酶能在准确的时间和正确的地点表现出它们的活性。
别构酶一般都是寡聚酶，有催化部位和调节部位，别构酶往往催化多酶体系的第一步反应，受反应序列的终产物抑制，终产物与别构酶的调节部位相结合，由此调节多酶体系的反应速率。
别构酶有协同效应，[S]对υ的动力学曲线呈S形曲线（正协同）或表现双曲线（负协同），两者均不符合米氏方程。
ATCase作为别构酶的典型代表，已经测定了其三维结构，详细研究了别构机制和催化作用机制。
为了解释别构酶协同效应的机制，有两种分子模型受到人们重视，即协同模型和序变模型。
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新键，决定酶的催化能力。
（1）酶活性中心的组成：
由一些氨基酸残基的侧链基团组成。 这些基团在一级结构上可能相距很远，甚至可 能不在一条肽链上，但在蛋白质空间结构上彼 此靠近，形成具有一定空间结构的区域。 对于结合酶，辅因子常常是活性中心的组成部分。
（2）酶活性中心的特点
1. 活性中心在酶分子总体积中只占相当小的 部分（约1%2%），相当于23个氨基酸残基。 2.酶的活性部位是一个三维实体。活性部位的 AA在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同 的肽链上。 3.酶的活性部位并不是与底物的形状正好互补， 而是在酶与底物结合的过程中，底物分子或酶分 子（或同时）的构象发生变化才互补的，这个动 态的过程称为诱导契合。
亲核催化——是指酶攻击底物的基团是富电子
的，这些基团首先攻击底物的亲电子基团（亦
称缺电子基团）而形成酶—底物的共价复合物。
亲电催化——酶的缺电子基团攻击底物分子上
富电子基团而形成酶—底物共价中间产物。在
酶的共价催化中，亲核催化较为常见。 酶蛋白上最常见的3种亲核基团：Ser的-OH、
Cys的-SH、His的咪唑基。
底物中典型的亲电中心：磷酰基、酰基和糖基。
胰凝乳蛋白酶（chymotrypsin）
(5)金属离子催化：
1．需要金属的酶分类： 近1/3的酶催化活性需要金属离子，根据金 属离子与蛋白质作用强度可将需要金属的酶分为2类： ① 金属酶：含紧密结合的金属离子，多是过渡金属 离子，如：Fe2+、Fe3+、Cu2+、Zn2+、Mn2+、Co3+。 ② 金属—激活酶：含松散结合的金属离子，常为碱 或碱土金属离子，如：Na+、K+、Mg2+、Ca2+。 2．金属离子以3种主要途径参加催化过程： ① 通过结合底物为反应定向； ② 通过可逆地改变金属离子的氧化态调节氧化还原 反应； ③ 通过静电稳定或屏蔽负电荷；
(4) 共价催化 某些酶在催化反应时，本身能放出或吸取电子 并作用于底物的缺电子或负电子中心，并与底物形 成共价连结的共价中间物，使反应活化能大大降低。
按照酶对底物所攻击的基团的不同，该催 化方式又分为亲核催化（nucleophilic catalysis）
和亲电子催化（cetecrophilic catalysis）。
反应涉及到电子和质子两者或其它基团的 转移（大部分反应属于该类型） 二．酶的催化作用是由AA侧链上的功能基团和 辅酶为媒介的。主要有：His、Ser、Cys、 Lys、Glu、Asp。辅酶或金属离子与酶协同 在一起发挥作用，提供更多种类的功能基 团。 三．酶催化反应的最适pH范围通常是狭小的。
四．与底物相比较，酶分子很大，而活性部位通 常只比底物稍大一些。 五. 酶除了具有进行催化反应所必需的活性基团 外，还有别的特性： 1．在活性部位存在1个以上的催化基团，能进行 协同催化； 2．存在结合部位，因此底物分子可以以反应中固 有的方位结合在活性部位附近； 3. 在2个或2个以上底物分子参加的反应中，存在 1个以上的底物结合部位； 4. 有时，底物以某种方式结合到酶分子上，使底 物分子中的键产生张力，从而有利于过渡态 复合物的形成。
化可提高反应速率102—105倍。
影响酸碱催化速率的因素有两个：
（1）酸或碱的强度（pK值）； （2）质子传递的速率；如：咪唑基接受和供出质子
的速率十分迅速，其半衰期<10-10s。所以，在很
多蛋白质中的His含量虽少，却很重要。它在进行 过程中，可能不是作为一般的结构蛋白成分，而 是被选择作为酶分子中的催化结构而保留下来。
总酸碱催化（广义的酸碱催化）：通过H+和 OH- 以及能提供H+和OH- 的供体进行的催化。
在体内的酶反应以总酸碱催化为主（因生理条件的H+和
OH-浓度很低）。
在很多酶的活性部位存在几种参与总酸碱催化作用的功能 基，如：-NH3、-COOH、-SH、酚羟基及咪唑基，它们在近
中性的pH范围内作为质子的供体或受体。总酸或总碱的催
4. 酶的活性是位于酶分子表面的一个裂缝
内，底物分子（或一部分）结合到裂缝内 并发生催化作用。裂缝内是相当疏水的区 域。 5. 底物与酶通过形成较弱键力的次级键相 互作用并结合到酶的活性中心。
6.酶活性部位具有柔性（或运动性）。
第二节
酶催化反应的特性
一．酶反应可分成两类：
反应仅仅涉及到电子的转移
有时，酶活性部位上有几个基团分别作为质子
的供体和受体，同时进行酸碱催化—— 酸碱共 同催化
如： His的咪唑基
在中性条件下，有一半是酸形式、一半是 碱形式。因此既可进行酸催化，又可进行碱 催化。 所以咪唑基是酶分子最有效、最活泼的一 个功能基团。
酸碱催化
专一的酸碱催化（狭义的酸碱催化）：在水溶 液中通过高反应性的H+和OH— 进行的催化。
第三节
影响酶催化效率的因素
当底物与酶相遇时，可诱导酶活性中心的 构象发生相应的变化，其上有关的各个基团达 到正确的排列和定向，因而使底物和酶能完全 契合。 当反应结束，产物从酶分子上脱落下来后， 酶的活性中心又恢复成原来的构象。
(1) 邻近效应和定向效应
酶促反应使分子间反应变为分子内反应，使反应速率 大大提高。这一过程包括两种效应：邻近效应和定向效应。 邻近效应：酶与底物结合形成ES后，使底物之间由于酶的 催化基团与底物结合于同一分子上而使有效浓度极大地提 高，从而使反应速率大大增加的一种效应。 定向效应：反应物的反应基团之间和酶的催化基团与底物 的反应基团之间的正确取位产生的效应。这种正确定向取 位在游离反应中几率很低，但在变成分子内的反应后则高 得多。 在双分子反应中，这两种效应的促进作用分别可达104 倍，共同的促进作用可达108倍。
(2)底物的形ห้องสมุดไป่ตู้和诱导契合：
底物与酶结合
诱导
酶分子构象变化
底物分子的敏感键 产生“张力”和“形变”
有利于
敏感键断裂
(3) 酸碱催化 酶活性部位上的某些基团可以作为质子供体(或
质子受体)对底物进行酸或碱催化—— 酸碱催化 在酶的活性中心上，有些基团是质子供体（酸 催化基团），可以向底物分子提供质子，称为 （酸催化） 有些催化基团是质子受体（碱催化基团），可 以从底物分子上接受质子，称为（碱催化）
第十章 酶的作用机制和酶的调节
第一节 第二节
酶的活性部位及其结构特点 酶催化反应的特性
第三节
第四节 第五节
影响酶催化效率的因素
酶活性的调节控制 同 工 酶
第一节 酶的活性部位及其结构特点
活性部位（活性中心）：指酶分子中直接与 底物结合，并与酶催化作用直接有关的部位。
活性部位
结合部位：负责与底物的结合，决定酶的 专一性。 催化部位：负责催化底物键的断裂，形成