中职生物化学PPT讲稿
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中职生物化学课件第9-10章
天冬氨酸
H2O 精氨酸
精氨酸代 琥珀酸 草酰乙酸
延胡索酸
苹果酸
α-酮戊 二酸
谷氨酸
鸟 氨 酸 循 环
氨基酸
α-酮酸
交流研讨
观察上述过程，讨论并填空。
尿素分子中的 个基，1个来自 ，另一个则
来自
，而天冬氨酸又可由其它氨基酸通
过转氨基作用而生成。由此，尿素分子中的2个氨
基的来源虽不同，但都直接或间接的来自各种
联想质疑
市售营养保健品多种多样，其中就有一 类是蛋白质/氨基酸类的营养保健品，那么 蛋白质/氨基酸到底有哪些营养作用呢？
第 1 节 蛋白质的营养作用
一、蛋白质的生理功能
1
维持组织细 胞生长、更 新、修补；
2
构成机体重 要的生理活 性物质 ；
3
氧化供能.
二、蛋白质需要量
（一）氮平衡(nitrogen balance)试验 氮平衡是指人体每日摄入食物中的氮量与排泄
2.氨中毒的可能机制
NADH+H+ NAD+ NADH+H+ NAD+
α-酮戊二酸
谷氨酸
谷氨酰胺
NH3ATP ADP
NH3 ATP ADP
脑内 α-酮戊二酸↓
脑 供
能
TCA循环 ↓
不 足
四、α-酮酸代谢
(一) 合成非必需氨基酸 (二) 氧化功能 (三) 转变成糖及脂肪。
类别 生糖氨基酸
生酮氨基酸 生糖兼生酮氨基酸
第9章 蛋白质分解代谢
导言
绝大多数的婴儿都能用母乳喂养，对 宝宝来说，母乳无疑是最好的不可替代的 营养品，但是，你可知道有些婴儿是不宜 用母乳喂养的吗? 苯丙氨酸代谢障碍所引 起的疾病苯丙酮尿症的婴儿就不宜用母乳 喂养，不及早控制患儿的饮食将导致其智 能障碍。同学们可以通过学习氨基酸的分 解代谢，了解氨基酸代谢障碍引起疾病的 机制和治疗的原则。
最新第九章---肝脏的生物化学(中职护理《生物化学》)ppt课件
肾母细胞瘤临床表现 (Nephroblastoma)
多在5岁以前发病，2/3在3岁内。 男女、左右侧发病数相近，偶见于成人。 早期无症状。 特点：虚弱婴幼儿腹部巨大包块，多在给 患儿洗澡穿衣时发现。肿块增长迅速，血 尿不明显。 肾外表现：发热、高血压，血肾素活性及 红细胞生成素可高于正常。
肾母细胞瘤诊断及鉴别诊断
泌尿生殖系统肿瘤常见种类
肾肿瘤：良性 : 错构瘤 恶性：肾癌、肾盂癌 肾母细胞瘤
输尿管肿瘤 膀胱肿瘤 睾丸肿瘤 前列腺癌 阴茎癌
尿路上皮性肿瘤： 肾盂癌、输尿管 膀胱癌
尿路非上皮性肿瘤 肾癌 睾丸肿瘤 前列腺癌 阴茎癌
肾肿瘤 (Tumors of Kidney)
多为恶性，无组织学检查均应疑为恶性。 肾实质：肾癌、肾母细胞瘤 肾盂肾盏：移行细胞乳头状肿瘤 成人恶性肿瘤中肾肿瘤占2%左右。 成人肾肿瘤中绝大部分为肾癌，肾盂癌较 小儿恶性肿瘤中肾母细胞瘤占20%以上， 小儿最常见的腹部肿瘤。
肾癌预后
根治术后5年生存率： 早期局限在肾内：60~90% 未侵犯肾周筋膜：40~80% 超出肾周筋膜：2~20% 早期诊断可达到长期存活。
不能手术切除者： 3年生存率<5% 5年生存率<2%
肾母细胞瘤(Wilm’s Tumor)
婴幼儿 最常见的腹部肿瘤。 病理：从胚胎性肾组织发生，是上皮和间质 成的恶性混合瘤，包括腺体、神经、肌肉、 骨及脂肪等。增长极快，质柔软，切面灰黄 可有囊性变、出血。 双侧约占5%。 早期即侵入肾周组织，但很少侵入肾盂肾盏内 转移途径同肾癌。
（三）胆红素在肝脏中的代谢
部位：肝脏滑面内网质 反应：结合反应（主要结合物为UDP葡萄糖
醛酸，UDPGA） 酶：葡萄糖醛酸基转移酶 产物：主要为葡萄糖醛酸胆红素，另有少量
中职生物化学第1章绪论、第3章蛋白质化学
H H H OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
N末端
C末端
牛核糖核酸酶
• 3.生物活性肽 如缩宫素、生长 素、谷胱甘肽（GSH）等
H2O2 2H2O
2GSH
GSH过氧 化物酶
GSSG
ห้องสมุดไป่ตู้
NADP+
GSH还原酶
NADPH+H+
㈡蛋白质的一级结构 蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺
序称为蛋白质的一级结构。也是 蛋白质的基本结构
β-转角
β-折迭
α-螺旋
无规卷曲
㈡蛋白质分子的三级结构 (具有生物学功能)
C 端
N端
㈢蛋白质分子的四级结构
• 有些蛋白质分子含有二条或多条多 肽链，每一条多肽链都有完整的三 级结构，称为蛋白质的亚基
• 蛋白质分子中各亚基的空间排布及 亚基接触部位的布局和相互作用， 称为蛋白质的四级结构
血 红 蛋 白
分子生物学时代称为功能生物化学 50年代提出DNA双螺旋结构模型 60年代确定了遗传信息传递的中心
法则，我国首先人工合成了牛胰岛 素 70年代建立了重组DNA技术 80年代发现了核酶 现代开始实施人类基因计划
二、生物化学与健康的关系 古代应用实例：
脚气病→槟榔（VitB1）
雀目（夜盲症）→猪肝(VitA)
的 四 级 结 构
亚基单独存在没有活性，聚合一 起形成四级结构，才具有生物活 性
如过氧化氢酶由四个相同亚基构 成
如血红蛋白含2个α-亚基和2个 β-亚基
蛋白质的空间结构决定其特定 的生物学功能
• 疯牛病中的蛋白质构象改变 • 疯牛病是由朊病毒蛋白引起的一
组人和动物神经退行性病变 • 正常的PrP富含α-螺旋，称为
中职生物化学课件完整
中等职业教育 “十二五”国家级规划教材
生物化学
第2章 蛋白质的结构与功能
导言
蛋白质(protein)普遍存在于自然界各 种生物体内，人体内的蛋白质种类繁多， 多达10万余种，约占人体干重的45%。体内 各种蛋白质形态万千，功能各异。这些蛋 白质除承担重要的结构功能外，还参与催 化反应、免疫反应、血液凝固、代谢调节 、遗传物质传递与调控以及肌肉收缩等几 乎所有的生命活动过程。因此，蛋白质是 生命活动的物质基础，没有蛋白质就没有 生命。
氨基酸的分类 (表2-1）
非极性疏水性 氨基酸（8种）
极性中性 氨基酸（7种）
碱性 氨基酸（3种）
酸性 氨基酸（2种）
第2节 蛋白质的结构与功能
一、蛋白质的基本结构
（一）肽键: 一个氨基酸的α-羧基与另 一个 氨基酸的α-氨基之间脱水缩合而成 的化学键。
肽：氨基酸通过肽键连接而成的化合物 有：二肽、三肽、……多肽（链） 多肽链的基本构成：
（二）蛋白质分子的三级结构
定义：整条多肽链上所有原子的空间排列 位置
主要的稳定键： 疏水键、离子键、氢键和 范德华力等
主要构象： 球形、椭圆形等
蛋白质分子三级结构的维持键
肌红蛋白三级结构示意图
C 端
N 端
仅由一条多肽 链构成的蛋白 质需具有三级 结构才具有生 物学活性
（三）蛋白质分子的四级结构
三、蛋白质结构与功能的关系
（一）蛋白质一级结构与功能的关系 一级结构是空间构象的基础
去除尿素、 β-巯基乙醇
天然状态， 有催化活性
尿素、 β-巯基乙醇
非折叠状态，无活性
三、蛋白质结构与功能的关系
（一）蛋白质一级结构与功能的关系
1
中职生物化学课件完整
多肽链的基本构成：
H-赖1-色2-苏3-丙4-异亮5-谷6……天15-赖16-蛋17-酪18- OH
生物活性肽
谷胱甘肽
三肽
促甲状腺素释放激素
三肽
脑啡肽
五肽
催产素
九肽
人体内某些具有重要生理功能的小分子肽。
蛋白质分子中氨基酸的排列顺序
（二）蛋白质的一级结构（基本结构）
一级结构主要化学键是肽键
德国化学家维勒
制备了无细胞 酵母提取液
德国学者布赫纳
18世纪中叶
1785年
1828年
1897年
一、生物化学的发展简史
（一）第一阶段萌芽时期（18世纪中叶至20世纪初期）
一、生物化学的发展简史
（二）第二阶段奠基时期（20世纪初期至20世纪中叶）
从20世纪初在将近半个世纪中，随着分析鉴定技术尤其是同位素示踪技术、色谱技术等物理学研究手段的广泛应用，生物化学从单纯的组成分析深入到代谢途径研究。阐述了酶的化学本质、物质代谢途径以及伴随进行的能量代谢过程。生物氧化、糖的分解和合成代谢、蛋白质合成、核酸的遗传功能以及酶、维生素、激素、抗生素等的代谢，都基本研究清楚。
三、生物化学与医学
随着现代医学的发展，越来越多地将生物化学的理论和技术（如PCR、基因芯片等技术）应用于疾病的预防、诊断、治疗和预后判断。从分子水平探讨各类疾病的发生机制、基因诊断和基因治疗为临床医学带来了全新的理念。如生物化学为遗传性疾病、恶性肿瘤免疫性疾病、心血管疾病、代谢异常性疾病等发病机制的认识提供了科学的理论依据。
20世纪 初期至20 世纪中叶
18世纪中 叶至20世 纪初期
一、生物化学的发展简史
生物化学是一门较年轻的新兴的学科，在欧洲约在200年前开始，逐渐发展，直到1903年德国学者纽伯（C.Neuberg）提出“生物化学”的学科名称，生物化学才与有机化学、生理学等其它学科脱离，成为一门独立学科。
H-赖1-色2-苏3-丙4-异亮5-谷6……天15-赖16-蛋17-酪18- OH
生物活性肽
谷胱甘肽
三肽
促甲状腺素释放激素
三肽
脑啡肽
五肽
催产素
九肽
人体内某些具有重要生理功能的小分子肽。
蛋白质分子中氨基酸的排列顺序
（二）蛋白质的一级结构（基本结构）
一级结构主要化学键是肽键
德国化学家维勒
制备了无细胞 酵母提取液
德国学者布赫纳
18世纪中叶
1785年
1828年
1897年
一、生物化学的发展简史
（一）第一阶段萌芽时期（18世纪中叶至20世纪初期）
一、生物化学的发展简史
（二）第二阶段奠基时期（20世纪初期至20世纪中叶）
从20世纪初在将近半个世纪中，随着分析鉴定技术尤其是同位素示踪技术、色谱技术等物理学研究手段的广泛应用，生物化学从单纯的组成分析深入到代谢途径研究。阐述了酶的化学本质、物质代谢途径以及伴随进行的能量代谢过程。生物氧化、糖的分解和合成代谢、蛋白质合成、核酸的遗传功能以及酶、维生素、激素、抗生素等的代谢，都基本研究清楚。
三、生物化学与医学
随着现代医学的发展，越来越多地将生物化学的理论和技术（如PCR、基因芯片等技术）应用于疾病的预防、诊断、治疗和预后判断。从分子水平探讨各类疾病的发生机制、基因诊断和基因治疗为临床医学带来了全新的理念。如生物化学为遗传性疾病、恶性肿瘤免疫性疾病、心血管疾病、代谢异常性疾病等发病机制的认识提供了科学的理论依据。
20世纪 初期至20 世纪中叶
18世纪中 叶至20世 纪初期
一、生物化学的发展简史
生物化学是一门较年轻的新兴的学科，在欧洲约在200年前开始，逐渐发展，直到1903年德国学者纽伯（C.Neuberg）提出“生物化学”的学科名称，生物化学才与有机化学、生理学等其它学科脱离，成为一门独立学科。
中职生物化学课件第11-12章
黄疸：各种原因导致血清总胆红素含量升高，可 引起皮肤、黏膜、巩膜的黄染现象称为黄疸。
二、血清胆红素与黄疸
两种胆红素
结合胆红素 与葡萄糖醛酸 结合的胆红素 称为结合胆红 素，又称直接 胆红素。
游离胆红素： 未与葡萄糖醛 酸结合的胆红 素称为游离胆 红素，又称间 接胆红素。
二、血清胆红素与黄疸
黄疸
隐性黄疸：当血 清胆红素浓度在 17.1μmol/L～ 34.2μmol/L之间 时，肉眼观察不 到皮肤与巩膜的 黄染现象，称为 隐性黄疸。
一、胆色素的分解代谢
（三）、胆红素在肝中转化 ❖肝细胞对胆红素的摄取 ：胆红素可以自由双向通
透肝血窦肝细胞膜表面进入肝细胞
❖ 肝细胞对胆红素的转化:与葡萄糖醛酸进行结合
❖肝对胆红素的排泄 ：结合胆红素从肝细胞毛细胆 管排泄入胆汁中，再随胆汁排入肠道。
一、胆色素的分解代谢
未结合胆红素与结合胆红素的性质比较
二、肝在脂类代谢中的作用
在脂类的消化、吸收、合成、分解与运输均具有重 要作用。
1
分泌胆汁，促进脂类物 质的消
肝脏是胆固醇、磷脂等各
2 种类脂和血浆脂蛋白合成
的主要场所
3
肝脏是脂肪酸代谢和酮 体生成的主要场所
三、肝在蛋白质代谢中的代谢
（一）肝是合成血浆蛋白的重要器官 ：全部清蛋白、 部分球蛋白、纤维蛋白原、凝血酶原及多种载脂 蛋白。
二、生物转化反应的主要类型
（二）第二相反应——结合反应
1.葡萄糖醛酸结合：最常见的结合反应 葡萄糖醛酸基的直接供体尿苷二磷酸葡萄糖醛酸
(UDPGA)
反应方程式：
COOH
葡萄糖醛酸转移酶
+ UDPGA
COOGA + UDP
二、血清胆红素与黄疸
两种胆红素
结合胆红素 与葡萄糖醛酸 结合的胆红素 称为结合胆红 素，又称直接 胆红素。
游离胆红素： 未与葡萄糖醛 酸结合的胆红 素称为游离胆 红素，又称间 接胆红素。
二、血清胆红素与黄疸
黄疸
隐性黄疸：当血 清胆红素浓度在 17.1μmol/L～ 34.2μmol/L之间 时，肉眼观察不 到皮肤与巩膜的 黄染现象，称为 隐性黄疸。
一、胆色素的分解代谢
（三）、胆红素在肝中转化 ❖肝细胞对胆红素的摄取 ：胆红素可以自由双向通
透肝血窦肝细胞膜表面进入肝细胞
❖ 肝细胞对胆红素的转化:与葡萄糖醛酸进行结合
❖肝对胆红素的排泄 ：结合胆红素从肝细胞毛细胆 管排泄入胆汁中，再随胆汁排入肠道。
一、胆色素的分解代谢
未结合胆红素与结合胆红素的性质比较
二、肝在脂类代谢中的作用
在脂类的消化、吸收、合成、分解与运输均具有重 要作用。
1
分泌胆汁，促进脂类物 质的消
肝脏是胆固醇、磷脂等各
2 种类脂和血浆脂蛋白合成
的主要场所
3
肝脏是脂肪酸代谢和酮 体生成的主要场所
三、肝在蛋白质代谢中的代谢
（一）肝是合成血浆蛋白的重要器官 ：全部清蛋白、 部分球蛋白、纤维蛋白原、凝血酶原及多种载脂 蛋白。
二、生物转化反应的主要类型
（二）第二相反应——结合反应
1.葡萄糖醛酸结合：最常见的结合反应 葡萄糖醛酸基的直接供体尿苷二磷酸葡萄糖醛酸
(UDPGA)
反应方程式：
COOH
葡萄糖醛酸转移酶
+ UDPGA
COOGA + UDP
生物化学说课稿(共23张PPT)
（60%）
平时考核
（20%）
实验考核 （20%）
22
谢谢聆听
13
3
3.课程设计与学法建 议
课程设计思路
教学模式 教学方法和手段
学习方法指导
课程评价
14
3
3.1 课程设计思路
以学生为主体，能力为中心， 结合专业特点，体现职业导向，为 未来实现岗位要求提供理论和实践 支撑。
15
3
3.2 教学模式
理论教学和实验教学相结合 重视理论教学，强化实验教学，以做促 学，强调在实践中学习、应用理论知识， 培养理论联系实际的能力。
•1.职业道德，人文精神和团队协作精神。 •2.勤奋学习，严谨求实、不断创新。 •3.高度的责任心、爱心及良好的沟通能力。
8
2
2.2 教学内容的选取依据
为了全面实现课程目标，更好地服务于其他专 业课，我们对教学内容进行精心地选取和科学地组
织安排。从生物科学专业所需的知识、能力、素质
要求进行合理取舍，以“必需和够用”为度,对后续课 程起到铺垫作用。
书后附有主要参考书与参考文献、常用生物化学名词缩写及名词索引，方便读者查阅。
掌握遗传信息传递与表达。
书后附有主要参考书与参考文献、常用生物化学名词缩写及名词索引，方便读者查阅。 理论教学和实验教学相结合 现代各门生物学科的基础
有效利用资源
物质代谢及其调节(动态)
课前预习
21
3
3.5 课程评价
期末考核
14
实验 学时
8
6
2
10
2
2.4 教学重点难点
教学重点: 各种生物大分子的结构和功能 教学难点: 各种大分子的代谢途径和生物学功能
平时考核
（20%）
实验考核 （20%）
22
谢谢聆听
13
3
3.课程设计与学法建 议
课程设计思路
教学模式 教学方法和手段
学习方法指导
课程评价
14
3
3.1 课程设计思路
以学生为主体，能力为中心， 结合专业特点，体现职业导向，为 未来实现岗位要求提供理论和实践 支撑。
15
3
3.2 教学模式
理论教学和实验教学相结合 重视理论教学，强化实验教学，以做促 学，强调在实践中学习、应用理论知识， 培养理论联系实际的能力。
•1.职业道德，人文精神和团队协作精神。 •2.勤奋学习，严谨求实、不断创新。 •3.高度的责任心、爱心及良好的沟通能力。
8
2
2.2 教学内容的选取依据
为了全面实现课程目标，更好地服务于其他专 业课，我们对教学内容进行精心地选取和科学地组
织安排。从生物科学专业所需的知识、能力、素质
要求进行合理取舍，以“必需和够用”为度,对后续课 程起到铺垫作用。
书后附有主要参考书与参考文献、常用生物化学名词缩写及名词索引，方便读者查阅。
掌握遗传信息传递与表达。
书后附有主要参考书与参考文献、常用生物化学名词缩写及名词索引，方便读者查阅。 理论教学和实验教学相结合 现代各门生物学科的基础
有效利用资源
物质代谢及其调节(动态)
课前预习
21
3
3.5 课程评价
期末考核
14
实验 学时
8
6
2
10
2
2.4 教学重点难点
教学重点: 各种生物大分子的结构和功能 教学难点: 各种大分子的代谢途径和生物学功能
中职生物化学课件第4章
❖影响酶促反应速度的因素主要有酶浓度、底 物浓度、温度、pH、激活剂和抑制剂等。
❖酶与疾病的发生、诊断、治疗都有密切的联 系，其在医学上的应用也日益广泛。
1982年，Cech首次发现RNA也具有酶的催化活 性，提出核酶(ribozyme)的概念。
1995年，Jack W.Szostak研究室首先报道了 具有DNA连接酶活性DNA片段，称为脱氧核 酶(deoxyribozyme)。
第1节 酶的概述
❖*酶的概念：酶是由活细胞产生的具有催化 功能的蛋白质。
五、激活剂的影响
激活剂：使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加 的物质。
• 必需激活剂：大多数金属离子激活剂对酶促反应 是不可缺少的，否则酶将失去催化活性，这类激 活剂称为必需激活剂
• 非必需激活剂：有些激活剂不存在时，酶仍然有 一定催化活性，但催化效率较低，加入激活剂后， 酶的催化活性显著提高，这类激活剂称为非必需 激活剂
ALT）、天冬氨酸氨基转移酶（AST）活性增高
二、酶与疾病的诊断
（二）同工酶及其测定
*定义： 催化相同的化学反应，但酶蛋白
的分子结构、理化性质和免疫学性质各不 相同的一组酶。
二、酶与疾病的诊断
（二）同工酶及其测定
* 举例：乳酸脱氢酶(LDH1～ LDH5)
生理及临床意义
同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断。
❖ 抑制程度取决于抑 制剂与酶的相对亲 和力及底物浓度；
❖ 增大底物浓度可以 解除竞争性抑制；
* 举例
❖ 丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶
COOH
COOH
COOH
CH2 琥珀酸脱氢酶 CH
CH2
CH2
HC
COOH
COOH
COOH
❖酶与疾病的发生、诊断、治疗都有密切的联 系，其在医学上的应用也日益广泛。
1982年，Cech首次发现RNA也具有酶的催化活 性，提出核酶(ribozyme)的概念。
1995年，Jack W.Szostak研究室首先报道了 具有DNA连接酶活性DNA片段，称为脱氧核 酶(deoxyribozyme)。
第1节 酶的概述
❖*酶的概念：酶是由活细胞产生的具有催化 功能的蛋白质。
五、激活剂的影响
激活剂：使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加 的物质。
• 必需激活剂：大多数金属离子激活剂对酶促反应 是不可缺少的，否则酶将失去催化活性，这类激 活剂称为必需激活剂
• 非必需激活剂：有些激活剂不存在时，酶仍然有 一定催化活性，但催化效率较低，加入激活剂后， 酶的催化活性显著提高，这类激活剂称为非必需 激活剂
ALT）、天冬氨酸氨基转移酶（AST）活性增高
二、酶与疾病的诊断
（二）同工酶及其测定
*定义： 催化相同的化学反应，但酶蛋白
的分子结构、理化性质和免疫学性质各不 相同的一组酶。
二、酶与疾病的诊断
（二）同工酶及其测定
* 举例：乳酸脱氢酶(LDH1～ LDH5)
生理及临床意义
同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断。
❖ 抑制程度取决于抑 制剂与酶的相对亲 和力及底物浓度；
❖ 增大底物浓度可以 解除竞争性抑制；
* 举例
❖ 丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶
COOH
COOH
COOH
CH2 琥珀酸脱氢酶 CH
CH2
CH2
HC
COOH
COOH
COOH
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第八章 核酸代谢与蛋白质合成
考查
第十一章 肝生物化学
第一章 绪论 p1
第一节 生化的概念与内容
• 一、概念 • 二、内容
第二节 生化与健康的关系
• 一、发展概况 • 二、生化与健康的关系
一、概念
生物化学：是研究生物体的物质组成和结 构以及生物体内发生的的各种化学变化规 律的基础生命科学
• 研究对象：生物（人体）
C末端
牛核糖核酸酶
• 3.生物活性肽 如缩宫素、生长素、谷胱
甘肽（GSH）等
H2O2 2H2O
2GSH
GSH过氧 化物酶
GSSG
NADP+
GSH还原酶
NADPH+H+
㈡蛋白质的一级结构 蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序称为
蛋白质的一级结构。也是蛋白质的基本 结构
维持蛋白质一级结构的主要化学键是肽 键
任务：为提高人类健康水平、预防、诊 断和治疗疾病提供理论基础
二、内容：
1.物质组成
有机物：pro、核酸、糖类 和脂类（生物大分子）
无机物：水、无机盐 （生物小分子）
2.物质代谢及调节 生命的基本特征是新陈代谢
人 食物 获能 代谢 终产物排出体外
3.物质结构、生理功能与新陈代谢的关系
4.遗传信息的传递与表达（生物繁衍个体）
2.肽是氨基酸通过肽键连接而成的化合物 多肽简式：
N–末端（H -表示），写在左侧 C–末端（--OH表示），写在右侧
多肽中顺序编号从N—末端开始
O
NH2-CH-C +
H OH
甘氨酸
O NH-CH-C
H H OH
甘氨酸
-HOH
OOΒιβλιοθήκη NH2-CH-C-N-CH-C
H H H OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
N末端
• 蛋白质分子中各亚基的空间排布及
亚基接触部位的布局和相互作用， 称为蛋白质的四级结构
血 红 蛋 白
的 四 级 结 构
亚基单独存在没有活性，聚合一起形成 四级结构，才具有生物活性
如过氧化氢酶由四个相同亚基构成
如血红蛋白含2个α-亚基和2个β-亚基
蛋白质的空间结构决定其特定的生 物学功能
• 疯牛病中的蛋白质构象改变 • 疯牛病是由朊病毒蛋白引起的一组人和
动物神经退行性病变
• 正常的PrP富含α-螺旋，称为PrPc
• PrPc在某种未知蛋白质的作用下可转变
成全为β-折叠的PrPsc，从而致病
PrPc α-螺旋
正常
PrPsc β-折叠
疯牛病
例：镰刀形红细胞贫血
（一） -螺旋 氢键维持结构稳定
（二）-折叠
（三）-转角和无规卷曲
-转角
无规卷曲是用来阐述没有确定规律性 的那部分肽链结构
β-转角
β-折迭
α-螺旋
无规卷曲
㈡蛋白质分子的三级结构(具有 生物学功能)
C 端
N端
㈢蛋白质分子的四级结构
• 有些蛋白质分子含有二条或多条多
肽链，每一条多肽链都有完整的三 级结构，称为蛋白质的亚基
中职生物化学课件
学习生物化学的方法
要用辩证的、发展的、整体的观点来学 习
✓ 要学会掌握重点、突破难点、找出规 律、牢记要点
✓要将学习内容前后联系，勤于思考、 善于归纳，做到循序渐进、融会贯通
✓做好预习，多做习题
本课程的考核方式
• 听课出勤率 • 课堂提问及作业成绩 • 完成实验报告情况 • 期末考查成绩
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学 功能的基础
蛋白质的空间结构（构像）：
蛋白质肽链通过折叠、盘曲，使分子内各原 子形成一定的空间排布及相互关系
维持蛋白质空间结构稳定的化学键：氢 键、盐键、疏水键、范德华力等非共价 键及二硫键（副键）
㈠蛋白质分子的二级结构
主要形式
• -螺旋 ( -helix ) • -折叠 ( -pleated sheet ) • -转角 ( -turn ) • 无规卷曲 ( random coil )
导入
• 何谓生物化学? • 那么学了这门课对我们今后的学习、生活、
工作有哪些用处?
• 我们每天吃的东西都去哪儿?食物在机体内
如何代谢?
第本一学章 期绪讲论授内容
第二章 蛋白质与核酸化学(重点)
第三章 酶
第四章 糖代谢(重点)
第五章 生物氧化(重点)
第六章 脂类代谢(重点)
第七章 氨基酸分解代谢 (重点)
异亮氨酸、赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、 蛋氨酸
口诀：苏缬二亮，乃是苯蛋 2）非必需氨基酸（12）：体内合成
第二节 蛋白质的结构与功能
一、蛋白质的基本结构 ㈠肽键和肽 ㈡蛋白质的一级结构 二、蛋白质的空间结构 ㈠蛋白质分子的二级结构 ㈡蛋白质分子的三级结构 ㈢蛋白质分子的四级结构
㈠肽键和肽
1.肽键是一个氨基酸的-羧基与另一个 氨基酸的-氨基脱水缩合所形成的化 学键
•糖现尿病代→认胰识岛到素生物、大心脖子理、→ 社海澡会、和海环带（境I因） 素
都可影响机体异常变化
第二章 蛋白质与核酸化学
• 第一节 蛋白质的分子组成 • 第二节 蛋白质的结构与功能
一、蛋白质的元素组成：含有C、H、O、N， 部分含有S、P、金属元素等
蛋白质含氮量约为16%，即1gN相当于 6.25g蛋白质 Protein=蛋白含氮量×6.25
1/16%
二、蛋白质的基本组成单位 —— 氨基酸
自然蛋界白质蛋白强质酸的、强氨碱基、酸蛋白主水要解有酶 20氨种基酸 1.氨基酸的结构特点
H 结构通式： R C COOH
NH2
除脯氨酸外，余为 -氨基酸
COO-
CHRH3
C +NH3
H
L-氨基酸的丙甘通氨氨式酸酸
2.氨基酸的分类 1）必需氨基酸（8）：由食物供给 必需氨基酸：苏氨酸、缬氨酸、亮氨酸、
• 核酸是遗传的物质基础，分为DNA和
RNA
一、发展概况
利用酶的生物过
古代 程
酿酒、制酱、制醋
早18世期纪的中生叶物化对化生学学物分主组析要织 是蛋机研白盐究质是生、人脂体物类的体、组的糖成物、物质水质、组无 成，称为叙述生物化学
研究物质的化学结构、理化性质及代谢规 律等方面称为动态生物化学
1903德国、纽佰，提出“生物化学”，独 立学科的标志。20世纪，生物体内的蛋白 质、糖和脂肪的分解代谢已明确
分子生物学时代称为功能生物化学
50年代提出DNA双螺旋结构模型 60年代确定了遗传信息传递的中心
法则，我国首先人工合成了牛胰岛 素
70年代建立了重组DNA技术 80年代发现了核酶 现代开始实施人类基因计划
二、生物化学与健康的关系
• 古代应用实例：
脚气病→槟榔（VitB1）
雀目（夜盲症）→猪肝(VitA)