关于生物化学与分子生物学重点
生物化学与分子生物学
生物化学与分子生物学是两个紧密相关的学科，它们探究着生命的本质和机理。
生物化学主要研究生物大分子的结构与功能，如蛋白质、核酸、多糖和脂类等，以及它们的代谢过程和调节机制；而分子生物学则主要研究从基本单元到高级组织的不同层次上，生物分子的相互作用、遗传信息传递以及生物调控等方面的问题。
本文将重点探讨生物化学和分子生物学在生命科学和药物研发中的应用。
一、生物化学在药物研发中的应用生物化学是研究生物大分子（如蛋白质、核酸等）的结构和功能，以及其在生物世界中的代谢和调控等方面的分支学科。
在药物研发中，生物化学主要承担以下两方面的任务：1.药物设计：生物化学手段可以帮助人们理解药物的分子作用机制和靶点信息，从而设计更加有效的药物。
例如，靶向某些疾病的药物，都需要在特定的分子靶点上发挥作用，而生物化学可以帮助人们揭示这些靶点的结构和功能，以便设计出更加精准的药物。
2.药物筛选：在药物研发的过程中，生物化学也扮演着重要的角色。
通过对生物大分子的高通量筛选或定量分析等手段，可以确定某些化合物对特定生物靶点的亲和力和效果，并进一步筛选出更具有应用前景的药物候选物。
二、分子生物学在生命科学中的应用分子生物学是研究从基本单元到高级组织的不同层次上，生物分子的相互作用、遗传信息传递以及生物调控等方面的学科。
在现代生命科学中，分子生物学的应用非常广泛，主要分为以下几个方面：1.生物技术：分子生物学提供了一系列技术手段，如基因克隆、PCR技术、DNA测序和基因编辑等，这些技术在生物医学、生物农业、生物能源等领域都有着广泛的应用。
2.生物医学研究：分子生物学可以解释人体疾病的发生发展，探究基因表达、蛋白质合成、信号转导等生物学过程，为解决疾病的基础研究提供了有力的手段。
同时，分子生物学还可以提供诊断、预防和治疗疾病的方法。
3.基因编辑：基因编辑是分子生物学的一个重要应用领域，目前已经广泛应用于动植物的基因改良和治疗人类疾病。
生物化学与分子生物学的主要内容
生物化学与分子生物学的主要内容生物化学与分子生物学是研究生物体内分子结构、功能和相互作用的学科。
以下是该学科的主要内容：1. 生物分子的结构与功能：生物化学与分子生物学涉及研究生物体内各种分子的结构和功能，如蛋白质、核酸、碳水化合物和脂类等。
通过研究这些分子的结构，可以了解它们在生物体内的功能和相互作用。
2. 酶与代谢：生物化学与分子生物学研究酶的结构、功能和调节机制。
酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，对维持生物体的代谢过程至关重要。
通过研究酶的特性，可以深入了解代谢途径和能量转化过程。
3. 基因表达与调控：生物化学与分子生物学研究基因的表达和调控机制。
基因表达过程包括转录和翻译，通过研究这些过程可以了解基因如何转化为蛋白质，并探究基因调控对生物体发育、功能和适应性的影响。
4. 分子信号传导：生物化学与分子生物学研究细胞内外分子信号传导的机制。
细胞通过化学信号相互作用，调节各种生物学过程，如细胞增殖、分化和凋亡等。
研究分子信号传导可以揭示细胞内各种信号通路的调控机制。
5. 分子遗传学：生物化学与分子生物学研究基因的结构和功能，以及基因在遗传传递中的作用。
通过研究基因的结构和功能，可以了解基因突变对个体遗传特征的影响，并揭示基因与表型之间的关系。
6. 分子进化：生物化学与分子生物学研究生物体进化过程中分子的变化和演化。
通过比较不同物种间的分子结构和序列，可以推断它们的进化关系和演化历史，从而深入了解生物体的起源和多样性。
这些是生物化学与分子生物学的主要内容，通过研究这些领域，可以更好地理解生物体内分子的结构与功能，以及它们在生命过程中的重要作用。
生化及分子生物学复习资料
生化及分子生物学复习资料（15天30题）一、蛋白质结构与功能本章重点：1、氨基酸的结构及通式、名称、分类；2、蛋白质的各级结构特点及功能特点；3、蛋白质的理化性质，如光学性质、胶体性质（稳定因素）、变性、复性；习题：1、生物的不同层次结构？答：环境小分子——小分子前体——大分子——大分子复合物——超分子结构——细胞器——细胞——组织——器官——生物机体2、α-螺旋的结构特点多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕所形成的有规律的螺旋构象。
α-螺旋是蛋白质中最常见、最多的二级结构元件。
其结构特征为：（1）几乎都是右手螺旋；（2）螺旋每圈包含3.6个氨基酸残基，每一个氨基酸沿轴旋转100度，螺距为0.54nm；（3）螺旋以链内氢键维系。
3、变性蛋白质的性质改变①结晶及生物活性丧失是蛋白质变性的主要特征。
②硫水侧链基团外露。
③理化性质改变，溶解度降低、沉淀，粘度增加，分子伸展。
④生理化学性质改变。
分子结构伸展松散，易被蛋白酶水解。
4、生鸡蛋和熟鸡蛋哪个更有营养？答：（1）熟鸡蛋比生鸡蛋更有营养；（2）熟鸡蛋已经发生蛋白质变性，容易被蛋白酶水解，便于消化吸收；（3）熟鸡蛋中的病原微生物因蛋白质热变性而死亡，食用更安全；（4）生鸡蛋清内的抗生物素蛋白会与生物素结合生成一种稳定的化合物，使生物素不能被肠壁吸收。
蛋白质一、二、三、四级结构；β-折叠、α-螺旋二、核酸结构与功能本章重点：1、核酸的功能，是遗传物质（肺炎球菌转化实验）；2、核酸的结构特点，B型DNA双螺旋结构特点；3、核酸的理化性质，变性、复性；4、核酸的测序方法及原理。
习题：1、B型双螺旋DNA的结构特点？（1）两条反向平行的多核苷酸链围绕一个“中心轴”形成右手双螺旋结构，螺旋表面有一条大沟和小沟；（2）磷酸和脱氧核糖在外侧，通过3’，5 ’－磷酸二酯键相连形成DNA的骨架，与中心轴平行。
碱基位于内侧，与中心轴垂直；（3）两条链间存在碱基互补：A与T或G与C配对形成氢键，称为碱基互补原则（A与T为两个氢键，G与C为三个氢键）；（4）螺旋的稳定因素为碱基堆集力和氢键；5. 螺旋的直径为2nm，螺距为3.4nm，相邻碱基对的距离为0.34nm，相邻两个核苷酸的夹角为36度。
生物化学与分子生物学重点
生物化学与分子生物学重点1生物化学与分子生物学的重要性生物化学与分子生物学是一门重要的学科，它探究控制生命过程的主要分子机制，是研究生物进化、发展和遗传信息的根本手段。
研究这些学科的目的是了解蛋白质、碳水化合物、脂质和核酸等复杂生物物质的结构和功能。
有助于检测、预测和解决种群变化、环境污染、病毒传播、新药开发以及其它各种重要生物学问题。
2生物化学与分子生物学的基本原理生物化学与分子生物学以化学反应为基础，聚焦于揭示蛋白质、碳水化合物和DNA分子结构是如何参与控制细胞和组织运转的过程。
它还提出了一系列假设和模型，可以用来解释生物学现象，包括转录和转录因子作用，基因表达及调节，信号转导以及大量细胞活动和细胞迁移等。
它是一系列研究生物学使用先进测定技术对细胞和分子结构、互作和功能研究的重要手段。
3基础领域的应用生物化学和分子生物学可以应用于很多学科之中，比如医学杂志中的疾病治疗和药物开发、农业和食品科学中的种群营养学和影响作物品质的改善，还有社会学中的人口研究和社会网络研究，以及生活质量评估。
比如，在医学方面，分子生物学技术发展，例如，基因组编辑、基因测序和生物下游技术，可以帮助科学家们确定疾病发展过程中参与的分子机制，开发精准医学治疗方案。
4数据分析技术在生物化学和分子生物学研究中，数据分析是非常重要的，它可以从实验测量中获取有效的信息，以支持科学技术的发展。
越来越多的数据分析技术，如图像处理和数据挖掘，可以为实验设计提供相关的统计支持，以验证和发现实验中的均衡重要的科学观点。
此外，机器学习方法，如神经网络和支持向量机，可以自动预测定量关系，从而提高实验效率。
5结论生物化学与分子生物学是一门广泛、深入、全面的学科，它是研究生物进化、发展和遗传信息的根本手段，对检测、预测和解决种群变化、环境污染、病毒传播、新药开发等重要生物学问题有着重要的应用价值。
它不仅可以应用于很多学科之中，而且数据分析技术，如图像处理和生物信息学，还可以为实验设计提供相关支持。
生物化学与分子生物学重点
生物化学与分子生物学重点一、名词解释基因：基因是基因组中的一个功能性遗传单位，是贮存有功能的蛋白质多肽链或rna序列信息及表达这些信息所需的全部核苷酸序列。
基因组：基因组是一个细胞或一种生物体的整套遗传信息。
质粒：是指细菌细胞染色体意外，能独立复制并稳定遗传的共价闭合环状分子。
蛋白质组：是指一种基因所表达的全套蛋白，既包括一个细胞或一个组织或一个机体的基因所表达的全部蛋白质。
DNA重组：是指不同来源的DNA通过磷酸二酯键连接而重新组合成新的DNA分子的过程。
限制性内切酶：是指能识别和水解双链DNA分子的内特异序列的核酸水解酶。
载体：是指携带靶DNA片段进入宿主细胞进行扩曾和表达的运载工具，常用的载体有:质粒载体、噬菌体载体，病毒载体和人工染色体等。
核酸分子杂交：单链的核酸分子在适合的条件下，与具有碱基互补序列的异核酸形成双链杂交的过程。
杂交：将一种核酸单链标记成探针，再与另一核酸单链进行碱基互补配对，可以形成异源核酸分子的双链结构的过程，PCR：是一个在体外特异的复制一段已知序列的DNA片段的过程，这项技术使人们能够人们很快的从试管中获得大量拷贝的特异核酸片段。
分子生物学检验：从基因水平上解释疾病发生机制，明确疾病诊断，跟踪疾病过程，指导个体化治疗的先进技术手段。
反义核酸：是用人工合成的15-25个核苷酸片段，通过碱基互补配对选择与特定的RNA或DNA互补结合，从而能专一性的抑制基因的转录与翻译。
核酶：是一类具有酶的特异性催化功能的RNA分子，能序列特异性地剪切底物RNA或修复突变的RNA。
致病基因：能导致遗传病或遗传病发生相关的基因。
地中海贫血：也称球蛋白生成障碍性贫血。
是由于球蛋合成速率降低，引起a链和非a链缺乏称为球蛋白生成障碍性贫血。
血友病：由于基因缺陷而使其中某一凝血因子蛋白表达降低或确实造成的一种疾病。
转座因子：一类在细菌染色体，质粒或噬菌体之间自行移动并具有转位特性的独立DNA序列。
(完整版)生物化学与分子生物学知识总结
生物化学与分子生物学知识总结第一章蛋白质的结构与功能1.组成蛋白质的元素主要有C、H、O、N和 S。
2.蛋白质元素组成的特点各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
100克样品中蛋白质的含量 (g %)= 每克样品含氮克数× 6.25×1003.组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L- -氨基酸氨基酸4.可根据侧链结构和理化性质进行分类非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸芳香族氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸5.脯氨酸属于亚氨基酸6.等电点(isoelectric point, pI)在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。
氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物7.蛋白质的分子结构包括:一级结构(primary structure)二级结构(secondary structure)三级结构(tertiary structure)四级结构(quaternary structure)1）一级结构定义:蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。
主要的化学键:肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
2）二级结构定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象主要的化学键：氢键⏹蛋白质二级结构包括α-螺旋 (α -helix)β-折叠 (β-pleated sheet)β-转角 (β-turn)无规卷曲 (random coil)3）三级结构定义：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
主要的化学键:8. 模体(motif)是具有特殊功能的超二级结构，是由二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。
9.分子伴侣(chaperon)通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。
生物化学与分子生物学的知识点
生物化学与分子生物学的知识点生物化学与分子生物学的知识点在日复一日的学习中，很多人都经常追着老师们要知识点吧，知识点有时候特指教科书上或考试的知识。
你知道哪些知识点是真正对我们有帮助的吗？下面是店铺为大家收集的生物化学与分子生物学的知识点，欢迎大家借鉴与参考，希望对大家有所帮助。
一、蛋白质的结构与功能1.凯氏定氮法：由于体内的含氮物质以蛋白质为主，各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％，只要测定生物样品中的含氮量，就可推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量（g%）=每克样品含氮克数×6.25×1002.蛋白质的生物学重要性（一广三多）：分布广、种类多、含量多、功能多。
3.组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L—?—氨基酸（Gly除外）。
硒代半胱氨酸在某些情况下也可用于合成蛋白质。
注：将氨基酸含C基团置于竖线上，H原子位于竖线右侧的为L 型4.20种L—?—氨基酸分类及其缩写、符号。
（1）非极性脂肪族氨基酸：侧链为非极性的疏水基团，水中溶解度小，等电点近中性（2）极性中性氨基酸：侧链基团有极性，水中溶解度大，等电点近中性（3）芳香族氨基酸：侧链含有苯环（4）酸性氨基酸：侧链含有两个羧基，等电点低（5）碱性氨基酸：侧链含有氨基，胍基或咪唑基，等电点高5.脯氨酸是一种α—亚氨基酸，可以看成是α—氨基酸的侧链取代了自身氨基上的一个氢原子6.半胱氨酸的巯基失去质子的倾向性较其他氨基酸大，而两个半胱氨酸巯基之间可脱氢形成二硫键7.必需氨基酸：“甲（Met）撷（Val）来（Lys）一（Ile）本（Phe）亮（Lue）色（Trp）书（Thr）”；条件必需氨基酸：Cys、Tyr；儿童必需氨基酸：Arg、His8.在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）。
pI=(pK1+pK2)/29.酸性氨基酸的等电点取两羧基的pK值的平均值；碱性氨基酸的等电点取两氨基的pK值的平均值。
生物化学与分子生物学技能技术总结 重点试题归纳
精心整理1、 说出三种蛋白质的测定方法，若你选择，你会选择哪一种？为什么？答：双缩脲法、lowry 改良法、考马斯亮蓝（Bradford ）法、BCA （二喹啉甲酸）法、紫外线分光光度法。
我会选择BCA 法。
双缩脲法灵敏度差，2、3、 答：（（2（3用阴离子交换层析可以把在PH=6.3的缓冲液中的带负电的α、β球蛋白和带正电的γ球蛋白分离。
使γ球蛋白被洗脱出来被纯化。
（4）经过浓缩得到浓度高的γ球蛋白4、离子交换剂的原理答：离子交换剂是一种在高分子的不溶性载体上结合有若干活性基团，这些活性基团含可解离的离子并和溶液中的其他离子进行交换。
5、如果westernblot中出现两条带，是否说明有杂质？为什么？答：并不说明有杂质。
因为在实验中我们的检测对象是人血清IgG，IgG 是由两条轻链和两条重链通过二硫键结合起来，变形后轻、重链分开，形成两条带（21KD、57KD）6、来。
（7、便不能表达α片段，转化细菌后不能分解底物，结果使菌落呈现白色。
α互补筛选又称为蓝白筛选。
8、简述RT-PCR原理及核酸类型。
答：首先，经逆转录酶的作用从RNA合成cDNA，再以cDNA为模板，扩增合成目的片段。
实验中所加入的特殊试剂聚丙酰胺凝胶电泳：P47-48、531、TEMED（三羟甲基氨基甲烷）：加速剂，在碱性环境下处于自由碱基的状态并加速过硫酸铵的作用。
2、AP（过硫酸铵）：产生自由基，使丙烯酰胺单体双链打开，形成自由基3，也4567、ABCDE8、EB9、硫基乙醇：使二硫键还原。
DNA琼脂糖凝胶电泳：P56~57*1、TBE：Tris-硼酸，EDTA（抑制细胞中的DNase活性）Westernblot：P61~631、封闭液：封闭膜上可能结合非相关蛋白的位点，降低非特异性结合的背景。
本实验用的是牛血清白蛋白。
2、辣根过氧化物酶（HRP）：标记羊抗人IgG抗体3、3,3’-一二氨基联苯胺：HRP底物4、考马斯蓝：用于凝胶，检查蛋白质转移是否完全。
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生物化学与分子生物学重点第一章绪论第二章蛋白质的结构与功能第三章核酸的结构与功能第四章酶第五章糖代谢第六章脂类代谢第七章生物氧化第八章氨基酸代谢第九章核苷酸代谢第十章DNA的生物合成第十一章RNA的生物合成第十二章蛋白质生物合成第十三章基因表达调控第十四章基因重组和基因工程第十五章细胞信息传递第十六章癌基因和抑癌基因第十七章分子生物学常用技术第一章绪论一、生物化学的的概念：生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展：1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。
2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。
就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面：1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。
2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。
其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。
3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。
5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
第二章蛋白质的结构与功能一、氨基酸：1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。
2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：① 非极性中性氨基酸(8种)；② 极性中性氨基酸(7种)；③ 酸性氨基酸(Glu和Asp)；④ 碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。
二、肽键与肽链：肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。
氨基酸分子在参与形成肽键之后，由于脱水而结构不完整，称为氨基酸残基。
每条多肽链都有两端：即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端)，肽链的方向是N端→C端。
三、肽键平面(肽单位)：肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转；组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上，为刚性平面结构，称为肽键平面。
四、蛋白质的分子结构：蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。
一级结构为线状结构，二、三、四级结构为空间结构。
1．一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序，其维系键是肽键。
蛋白质的一级结构决定其空间结构。
2．二级结构：指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象，借氢键维系。
主要有以下几种类型：⑴α-螺旋：其结构特征为：①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋；②螺旋每上升一圈是个氨基酸残基，螺距为；③ 相邻螺旋圈之间形成许多氢键；④ 侧链基团位于螺旋的外侧。
影响α-螺旋形成的因素主要是：① 存在侧链基团较大的氨基酸残基；② 连续存在带相同电荷的氨基酸残基；③ 存在脯氨酸残基。
⑵β-折叠：其结构特征为：① 若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片；② 所有肽键的C=O和N—H形成链间氢键；③侧链基团分别交替位于片层的上、下方。
⑶β-转角：多肽链180°回折部分，通常由四个氨基酸残基构成，借1、4残基之间形成氢键维系。
⑷无规卷曲：主链骨架无规律盘绕的部分。
3．三级结构：指多肽链所有原子的空间排布。
其维系键主要是非共价键（次级键）：氢键、疏水键、范德华力、离子键等，也可涉及二硫键。
4．四级结构：指亚基之间的立体排布、接触部位的布局等，其维系键为非共价键。
亚基是指参与构成蛋白质四级结构的而又具有独立三级结构的多肽链。
五、蛋白质的理化性质：1．两性解离与等电点：蛋白质分子中仍然存在游离的氨基和游离的羧基，因此蛋白质与氨基酸一样具有两性解离的性质。
蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液的pH值称为蛋白质的等电点。
2．蛋白质的胶体性质：蛋白质具有亲水溶胶的性质。
蛋白质分子表面的水化膜和表面电荷是稳定蛋白质亲水溶胶的两个重要因素。
3．蛋白质的紫外吸收：蛋白质分子中的色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸残基对紫外光有吸收，以色氨酸吸收最强，最大吸收峰为280nm。
4．蛋白质的变性：蛋白质在某些理化因素的作用下，其特定的空间结构被破坏而导致其理化性质改变及生物活性丧失，这种现象称为蛋白质的变性。
引起蛋白质变性的因素有：高温、高压、电离辐射、超声波、紫外线及有机溶剂、重金属盐、强酸强碱等。
绝大多数蛋白质分子的变性是不可逆的。
六、蛋白质的分离与纯化：1．盐析与有机溶剂沉淀：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。
常用的中性盐有：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。
盐析时，溶液的pH在蛋白质的等电点处效果最好。
凡能与水以任意比例混合的有机溶剂，如乙醇、甲醇、丙酮等，均可引起蛋白质沉淀。
2．电泳：蛋白质分子在高于或低于其pI的溶液中带净的负或正电荷，因此在电场中可以移动。
电泳迁移率的大小主要取决于蛋白质分子所带电荷量以及分子大小。
3．透析：利用透析袋膜的超滤性质，可将大分子物质与小分子物质分离开。
4．层析：利用混合物中各组分理化性质的差异，在相互接触的两相（固定相与流动相）之间的分布不同而进行分离。
主要有离子交换层析，凝胶层析，吸附层析及亲和层析等，其中凝胶层析可用于测定蛋白质的分子量。
5．超速离心：利用物质密度的不同，经超速离心后，分布于不同的液层而分离。
超速离心也可用来测定蛋白质的分子量，蛋白质的分子量与其沉降系数S成正比。
七、氨基酸顺序分析：蛋白质多肽链的氨基酸顺序分析，即蛋白质一级结构的测定，主要有以下几个步骤：1. 分离纯化蛋白质，得到一定量的蛋白质纯品；2. 取一定量的样品进行完全水解，再测定蛋白质的氨基酸组成；3. 分析蛋白质的N-端和C-端氨基酸；4. 采用特异性的酶（如胰凝乳蛋白酶）或化学试剂（如溴化氰）将蛋白质处理为若干条肽段；5. 分离纯化单一肽段；6. 测定各条肽段的氨基酸顺序。
一般采用Edman降解法，用异硫氰酸苯酯进行反应，将氨基酸降解后，逐一进行测定；7. 至少用两种不同的方法处理蛋白质，分别得到其肽段的氨基酸顺序；8. 将两套不同肽段的氨基酸顺序进行比较，以获得完整的蛋白质分子的氨基酸顺序。
第三章核酸的结构与功能一、核酸的化学组成：1．含氮碱：参与核酸和核苷酸构成的含氮碱主要分为嘌呤碱和嘧啶碱两大类。
组成核苷酸的嘧啶碱主要有三种——尿嘧啶（U）、胞嘧啶（C）和胸腺嘧啶（T），它们都是嘧啶的衍生物。
组成核苷酸的嘌呤碱主要有两种——腺嘌呤（A）和鸟嘌呤（G），它们都是嘌呤的衍生物。
2．戊糖：核苷酸中的戊糖主要有两种，即β-D-核糖与β-D-2-脱氧核糖，由此构成的核苷酸也分为核糖核苷酸与脱氧核糖核酸两大类。
3．核苷：核苷是由戊糖与含氮碱基经脱水缩合而生成的化合物。
通常是由核糖或脱氧核糖的C1’ β-羟基与嘧啶碱N1或嘌呤碱N9进行缩合，故生成的化学键称为β，N 糖苷键。
其中由D-核糖生成者称为核糖核苷，而由脱氧核糖生成者则称为脱氧核糖核苷。
由“稀有碱基”所生成的核苷称为“稀有核苷”。
假尿苷（ψ）就是由D-核糖的C1’ 与尿嘧啶的C5相连而生成的核苷。
二、核苷酸的结构与命名：核苷酸是由核苷与磷酸经脱水缩合后生成的磷酸酯类化合物，包括核糖核苷酸和脱氧核糖核酸两大类。
最常见的核苷酸为5’-核苷酸（5’ 常被省略）。
5’-核苷酸又可按其在5’位缩合的磷酸基的多少，分为一磷酸核苷（核苷酸）、二磷酸核苷和三磷酸核苷。
此外，生物体内还存在一些特殊的环核苷酸，常见的为环一磷酸腺苷（cAMP）和环一磷酸鸟苷（cGMP），它们通常是作为激素作用的第二信使。
核苷酸通常使用缩写符号进行命名。
第一位符号用小写字母d代表脱氧，第二位用大写字母代表碱基，第三位用大写字母代表磷酸基的数目，第四位用大写字母P代表磷酸。
三、核酸的一级结构：核苷酸通过3’,5’-磷酸二酯键连接起来形成的不含侧链的多核苷酸长链化合物就称为核酸。
核酸具有方向性，5’-位上具有自由磷酸基的末端称为5’-端，3’-位上具有自由羟基的末端称为3’-端。
DNA由dAMP、dGMP、dCMP和dTMP四种脱氧核糖核苷酸所组成。
DNA 的一级结构就是指DNA分子中脱氧核糖核苷酸的种类、数目、排列顺序及连接方式。
RNA由AMP，GMP，CMP，UMP四种核糖核苷酸组成。
RNA的一级结构就是指RNA分子中核糖核苷酸的种类、数目、排列顺序及连接方式。
四、DNA的二级结构：DNA双螺旋结构是DNA二级结构的一种重要形式，它是Watson和Crick两位科学家于1953年提出来的一种结构模型，其主要实验依据是Chargaff研究小组对DNA的化学组成进行的分析研究，即DNA分子中四种碱基的摩尔百分比为A=T、G=C、A+G=T+C（Chargaff原则），以及由Wilkins研究小组完成的DNA晶体X线衍射图谱分析。
天然DNA的二级结构以B型为主，其结构特征为：①为右手双螺旋，两条链以反平行方式排列；②主链位于螺旋外侧，碱基位于内侧；③两条链间存在碱基互补，通过氢键连系，且A-T、G-C（碱基互补原则）；④螺旋的稳定因素为氢键和碱基堆砌力；⑤螺旋的螺距为，直径为2nm。
五、DNA的超螺旋结构：双螺旋的DNA分子进一步盘旋形成的超螺旋结构称为DNA的三级结构。
绝大多数原核生物的DNA都是共价封闭的环状双螺旋，其三级结构呈麻花状。
在真核生物中，双螺旋的DNA分子围绕一蛋白质八聚体进行盘绕，从而形成特殊的串珠状结构，称为核小体。
核小体结构属于DNA的三级结构。
六、DNA的功能：DNA的基本功能是作为遗传信息的载体，为生物遗传信息复制以及基因信息的转录提供模板。
DNA分子中具有特定生物学功能的片段称为基因（gene）。
一个生物体的全部DNA序列称为基因组（genome）。
基因组的大小与生物的复杂性有关。
七、RNA的空间结构与功能：RNA分子的种类较多，分子大小变化较大，功能多样化。
RNA通常以单链存在，但也可形成局部的双螺旋结构。
1．mRNA的结构与功能：mRNA是单链核酸，其在真核生物中的初级产物称为HnRNA。