生物化学酶知识考点整理
高三酶知识点总结
高三酶知识点总结酶是一种生物催化剂，它能够加速化学反应的速率，但并不参与或改变反应本身。
酶在我们身体内担任着重要的角色，参与调节和促进细胞内的各种生物化学过程。
在高中生物学中，酶也是一个重要的学习内容。
本文将对高三学习过程中的酶知识点进行总结。
一、酶的分类酶主要分为以下几类：1. 氧化还原酶：如过氧化物酶、脱氢酶等。
它们通过参与氧化还原反应来催化其他化学反应。
2. 水解酶：如淀粉酶、蛋白酶等。
它们通过水解反应将大分子物质分解成小分子物质。
3. 合成酶：如葡萄糖合成酶、核酸合成酶等。
它们通过合成反应将小分子物质合成为大分子物质。
4. 转移酶：如乙醛酸酶、氨基酸转移酶等。
它们通过转移化学基团来催化反应。
二、酶的特性酶具有以下几个特性：1. 高效性：酶能够以极高速率催化反应，使反应速率加快。
2. 选择性：酶对特定的底物具有选择性催化能力。
3. 可逆性：酶催化的反应可以向前或向后进行，形成平衡。
4. 受温度和pH值影响：酶的催化活性受环境条件的影响。
5. 酶活性受抑制：酶的活性可以被抑制剂或抑制物所抑制。
三、酶的活性调节酶活性可以通过以下几种方式进行调节：1. 温度调节：酶活性随温度的升高而增加，但超过一定温度后会受到破坏。
2. pH值调节：不同的酶对pH值有不同的适应范围，超出适应范围会降低酶活性。
3. 底物浓度：酶活性随着底物浓度的增加而增加，但达到一定浓度后会达到饱和。
4. 激活剂和抑制剂：一些物质可以促进或抑制酶的催化活性。
四、酶的应用酶在生物技术和工业生产中有着广泛的应用：1. 酶在食品加工中的应用：如淀粉酶用于面包的软化和消化，脱氢酶用于脱色等。
2. 酶在制药工业中的应用：如合成酶用于药物的合成生产。
3. 酶在环保领域的应用：如生物在水处理中降解有机废物。
4. 酶在基因工程中的应用：如聚合酶链式反应（PCR）用于DNA的扩增。
综上所述，酶是一类重要的生物催化剂，在生物化学过程中起到了极为关键的作用。
生物化学第三章 酶
（四）酶的比活力（比活性） • 酶的比活力是指每单位质量样品中的酶 活力，即每毫克酶蛋白中所含的活力单 位数或每千克酶蛋白中所含的Kat数。
比活力=
酶活力单位数 酶蛋白质量（mg）
• 比活力是表示酶制剂纯度的一个重要指 标，对同一种酶而言，酶的比活力越高， 纯度越高。
七、酶促反应动力学
• 酶促反应动力学主要研究酶催化的反 应速度及影响反应速度的各种因素。 • 在探讨各种因素对酶促反应速度的影 响时，通常测定其初始速度来代表酶
单纯酶 酶→ 结合酶（全酶）→ 辅助因子→ 酶蛋白 辅酶 辅基 金属离子
●
●酶蛋白与辅助因子单独存在时均无催化活性，二 者只有结合成完整的分子时，才具有催化活性。 ●一种酶蛋白只与一种辅酶结合，组成一种全酶， 催化一种或一类底物进行某种化学反应。 ●一种辅酶可以和多种酶蛋白结合，组成多种全酶， 分别催化不同底物进行同一类反应。
（三） 诱导契合学说-关于酶作用专一性的假说 ●1890年，Emil Fischer提出“锁钥学说” ：底 物的结构和酶活性部位的结构非常吻合，就象 锁和钥匙一样，这样它们就能紧密结合形成中 间产物。
底物
+
酶
酶 –底物复合物
●1958年，Koshland提出“诱导契合学说”： 酶活性部位的结构与底物的结构并不特别 吻合，但活性部位具有一定的柔性，当底 物与酶接近时，可以诱导酶活性中心的构 象发生改 变，使之 成为能与 底物分子 密切结合 的构象 。
促反应速度，即底物转化量 <5% 时的
反应速度。
（一）酶浓度对反应速度的影响 • 当反应系统中底物的浓度足够大时， 酶促反应速度与酶浓度成正比，即 ν =k[E]。
(二) 底物浓度对反应速度的影响
高中生物中各种酶的考点归纳
高中生物中各种酶的考点归纳1 、高中生物学学科体系中的酶酶是由活细胞合成、在机体内行使催化功能的生物催化剂。
目前已发现的酶约有万余种，在高中生物学学科体系中常见的酶及功能概括如表1所示。
2、酶的化学本质一般认为，自然界绝大多数酶是蛋白质，仅有少数为RNA。
蛋白类的酶可分为单纯酶(其分子组成全为蛋白质)和全酶(含蛋白质和非蛋白质成分，图1)两种。
核酶是具有催化功能的RNA分子，大多数核酶具有剪切RNA的功能。
经过30多年的研究历程，科学家已证实自然发生的14种核酶(表2)。
在高中生物学学科体系中涉及的核酶主要有催化真核细胞核mRNA前体剪接的剪接体和催化蛋白质生物合成的核糖体。
3、酶作用的机制酶的作用机制是通过降低生化反应的活化能来提高反应速率。
目前该机制一般用中间产物学说来解释，其核心是酶在催化过程中首先与底物结合形成酶-底物中间复合物，发生化学反应后再分解成酶和产物，酶在反应前后数量和性质均不变。
4、酶的作用特点酶的作用具有高效性,与无机催化剂的反应相比，酶促反应的速率一般要高1010~1012倍，甚至更高（表3）。
酶的作用具有专一性，酶对底物的选择具有严格的专一性，即一种酶只能作用于一种或一类底物，使其发生特定类型的化学反应，并产生特定的产物。
酶的催化活性依赖其空间结构的完整，一旦变性则会失去催化能力。
高温、高压、极端pH和重金属盐等都容易使酶失去催化活性。
故酶促反应要求在比较温和的条件下进行，如常温、常压等。
核酶在发挥作用时与上述起催化作用的蛋白质具有相似的特征，也有专一性，高效性和对温度、pH敏感等。
5、关于酶专一性的假说酶作用的专一性源于酶在催化时存在活性中心与底物结合的过程。
酶的活性中心又称活性部位，是指酶分子中能直接同底物结合并起催化反应的空间部位（图2）。
5.1“锁钥”学说人教版高中生物学教材必修1“降低化学反应活化能的酶”一节课后习题中展示了酶作用专一性的“锁钥”学说。
其主要观点是底物的结构（形状、大小、电荷的分布等）必须与酶活性中心的构象非常吻合才能结合"。
酶的相关知识点总结
酶的相关知识点总结酶的种类生物体内有数以万计的酶，它们在生物体内执行各种各样的生化反应。
酶的种类多种多样，其主要可以分为六类：1.氧化还原酶：主要负责氧化还原反应，例如过氧化物酶、还原酶等。
2.转移酶：主要负责转移功能，例如葡萄糖转移酶、氨基转移酶等。
3.水解酶：主要负责水解反应，例如淀粉酶、脂肪酶等。
4.缩合酶：主要负责合成反应，例如脱氢酶、羧化酶等。
5.异构酶：能使底物分子发生构象变化，例如异构酶、光异构酶等。
6.水合酶：主要负责水合反应，例如碳酸脱水酶、水合酶等。
酶的结构酶是一种生物大分子，通常由多肽链构成，具有特定的空间结构。
酶的结构包括原核酶和蛋白质酶两种。
1.原核酶：由RNA组成，其代表是核糖体。
2.蛋白质酶：由氨基酸组成，其中催化活性部位主要由氨基酸残基组成。
酶活性的调节酶的活性受多种因素的调节。
1.温度：在一定的范围内，温度上升可以增加酶的活性，但过高的温度会破坏酶分子的结构，使其失活。
2.酸碱度（pH值）：pH值的改变会影响酶分子的电荷状态，从而影响其活性。
不同的酶对pH值的适应范围不同。
3.底物浓度：酶活性受到底物浓度的影响，通常情况下，酶活性与底物浓度呈正相关关系。
4.抑制物：有些物质可以抑制酶的活性，分为竞争性抑制和非竞争性抑制两种。
5.激活物：有些物质可以激活酶的活性，提高酶的催化效率。
酶的应用酶在生物技术、医药、食品和环保等领域有广泛的应用。
1.生物技术：酶在DNA重组、基因工程、酶工程等领域的应用广泛。
2.医药：酶在疾病诊断、药物生产、治疗等方面有重要的作用。
3.食品：酶在食品加工、酿造、酶解等方面有广泛的应用。
4.环保：酶在废水处理、土壤修复、生物降解等方面有重要的应用。
酶在生物技术、医药、食品和环保等领域的应用为人类生产生活带来了巨大的便利和经济效益。
酶工程酶工程是利用基因重组技术和发酵工程技术对酶进行改造和生产，是将“天然酶”进行改造，以满足实际需要的技术。
酶工程技术的应用为酶的生产提供了更多的选择，扩大了酶的用途范围和提高了酶的效率。
生物化学 第3章 酶
生物化学第3章酶生物化学第3章酶第3章酶自学建议1.掌握酶及所有相关的概念、酶的结构与功能的关系、酶的工作原理、酶促反应动力学特点、意义及应用。
2.熟识酶的分子共同组成与酶的调节。
3.了解酶的分类与命名及酶与医学的关系。
基本知识点酶是对其特异底物起高效催化作用的蛋白质。
单纯酶是仅由氨基酸残基组成的蛋白质，融合酶除所含蛋白质部分外，还所含非蛋白质辅助因子。
辅助因子就是金属离子或小分子有机化合物，后者称作辅酶，其中与酶蛋白共价紧密结合的辅酶又称辅基。
酶分子中一些在一级结构上可能相距很远的必需基团，在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。
同工酶就是指催化剂相同化学反应，酶蛋白的分子结构、化学性质乃至免疫学性质相同的一组酶，就是由相同基因编码的多肽链，或同一基因mRNA分解成的相同mrna所译者的相同多肽链共同组成的蛋白质。
酶促反应具有高效率、高度特异性和可调节性。
酶与底物诱导契合形成酶-底物复合物，通过邻近效应、定向排列、表面效应使底物容易转变成过渡态。
酶通过多元催化发挥高效催化作用。
酶促反应动力学研究影响酶促反应速率及其影响因素，后者包括底物浓度、酶浓度、温度、ph、抑制剂和激活剂等。
底物浓度对反应速率的影响可用米氏方程表示。
v?vmax[s]km?[s]其中，km为米氏常数，其值等同于反应速率为最小反应速率一半时的底物浓度，具备关键意义。
vmax和km需用米氏方程的双倒数作图去求得。
酶在拉沙泰格赖厄县ph和拉沙泰格赖厄县温度时催化活性最低，但拉沙泰格赖厄县ph和拉沙泰格赖厄县温度不是酶的特征性常数，受到许多因素的影响。
酶的抑制作用包含不可逆遏制与对称遏制两种。
对称遏制中，竞争抑制作用的表观km值减小，vmax维持不变；非竞争抑制作用的km值维持不变，vmax增大，反竞争抑制作用的km值与vmax均增大。
在机体内酶活性与含量的调节是代谢调节的重要途径。
高三生物关于酶的知识点
高三生物关于酶的知识点酶是生物体内一类特殊的蛋白质，具有催化生化反应的作用。
它们在生物体内发挥着至关重要的作用，控制和调节着各种代谢过程。
以下是关于酶的一些基本知识点：一、酶的定义酶是一类具有生物催化活性的蛋白质，能够加速生物体内的化学反应速率，而在反应结束时不参与或发生改变。
酶能够降低活化能，使反应在生理条件下发生，实现高效率的生物转化。
二、酶的特点1. 酶具有高度的专一性，对于特定的底物具有选择性催化作用。
2. 酶在生物体内起到调节和控制的作用，能够在适宜的条件下催化反应，避免不必要的浪费。
3. 酶能够被底物所识别和结合，形成酶-底物复合物，通过调整空间构型来降低反应的活化能。
4. 酶具有催化作用后能够很快恢复原状，可多次进行反复催化。
三、酶的分类酶按照其催化反应类型和特定底物进行分类，常见的酶包括：1. 氧化还原酶：例如过氧化氢酶、脱氢酶等。
2. 转移酶：例如激酶、脱氨酶等。
3. 水解酶：例如淀粉酶、脂肪酶等。
4. 合成酶：例如核酸合成酶、蛋白质合成酶等。
四、酶的活性受到的影响酶的活性受到许多因素的影响，主要包括以下几个方面：1. pH值：每种酶都有适宜的pH值范围，超过或低于该范围都会影响酶的活性。
2. 温度：酶的活性随温度的变化而变化，过高或过低的温度都会导致酶的活性下降甚至失活。
3. 底物浓度：酶的活性会随着底物浓度的增加而增加，直至达到饱和状态。
4. 抑制物：某些物质可以抑制酶的活性，包括竞争性抑制剂和非竞争性抑制剂等。
五、酶的应用由于酶具有高度的催化活性和专一性，因此在许多领域都有广泛的应用，如食品工业、医药工业和环境保护等方面。
1. 食品工业：酶可用于食品加工，如酶解淀粉制取糖浆，发酵生产乳制品等。
2. 医药工业：酶可用于药物合成和治疗，如酶促抗癌药物和酶替代治疗等。
3. 环境保护：酶可用于水处理和废物降解，如酶法处理废水和土壤修复等。
综上所述，酶作为一类特殊的生物催化剂，在生物体内发挥着关键的调节和控制作用。
高中生物酶的知识点总结
高中生物酶的知识点总结
酶是一类能够催化生化反应的蛋白质，常见于生物体内，具有高效、特异性和可逆性等特点。
下面是高中生物酶的知识点总结：
1. 酶的性质：
- 酶分子激活能较低，催化反应速度快。
- 酶可以选择性地促进某种底物的反应，也可以受到抑制剂的影响。
- 酶催化的反应通常是可逆的。
在反应达到一定平衡时，产物和底物的浓度不再改变。
2. 酶的分类：
- 按照反应类型：氧化还原酶、转移酶、水解酶、脱羧酶等。
- 按照反应底物：蛋白酶、脂肪酶、糖苷酶等。
- 按照反应条件：酸性酶、碱性酶等。
3. 酶的影响因素：
- pH值：不同的酶对pH值的适应范围不同，酶活性在特定pH值区间内最高。
- 温度：酶活性在一定温度范围内最高，但超过一定温度会导致酶失活。
- 底物浓度：当底物浓度高于一定值时，反应速率不再随着底物浓度的增加而增加，因为酶的催化位点已全部占满。
4. 酶在生物体内的作用：
- 帮助生物体进行代谢活动，例如消化食物、合成有机物质。
- 调节代谢反应的速率，维持代谢平衡。
- 参与抵御病原微生物的攻击，例如生物体内的酶可低温杀菌。
5. 酶在实际应用中的应用：
- 酶技术广泛应用于食品、医药、纺织、制浆造纸等领域。
- 酶制剂也可用于环境保护，例如处理废水、垃圾等。
生物化学酶知识考点整理
生物化学酶知识考点整理●特点●易失活●效率高●邻近效应酶和底物形成中间复合物，↑反应有效浓度，↑反应V●定向效应催化基团和反应基团的正确取位●底物的形变和诱导契合发生酶和底物的构象变化，活化能降低●多元催化和协同效应●活性部位微环境的影响疏水环境、非极性环境使带电基团之间的静电作用更强●专一性●专一性假说●锁钥假说●诱导契合假说酶活性部位是柔软的●结构专一性●绝对专一性●相对专一性●基团（族）专业性●键专一性●立体专一性●旋光异构专一性L/D●几何异构专一性反式/顺式●活性可调节●酶浓度调节●激素调节酶活性●反馈抑制调节●抑制剂和激活剂●其他●别构调节酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后发生构象改变●别构剂（别构激活剂别构抑制剂）一般微小分子代谢物或辅因子●别构酶特点●多亚基（催化亚基调节亚基）●一般处于代谢开始或分支●不遵守米氏方程●动力学曲线（正协同→S型曲线/负协同→双曲线）●别构模型●齐变模型（WMC 模型）每个亚基→R型（+结合底物and 松弛）➕T型（不利于结合底物、紧张）●序变模型（KNF 模型）底物结合后触发T态→K态●典型例子：天冬氨酸转氨甲酰酶（ATC ase ）ATP（别构激活剂）、CTP（别构抑制剂）●酶原激活原蛋白质不具有生物活性，蛋白水解酶作用后，构象变化→活性蛋白不可逆●典型例子●胰蛋白酶原的激活肠激酶作用使活性中心暴露●胰凝乳蛋白酶原激活胰凝乳蛋白酶酶原被胰蛋白酶在精氨酸15和异亮氨酸16切开→胰凝乳蛋白酶●可逆的共价修饰●磷酸化与脱磷酸化ATP 或者GTP γ位的磷酸基转移到氨基酸残基●蛋白激酶●Ser /Thr 型（催化R基—OH 的磷酸基）●Tyr 型（酚羟基）●同工酶蛋白质分子结构、理化性质和免疫性能等方面存在差异，但能催化相同化学反应的一组酶●乳酸脱氢酶（5种同工酶）●本质●具有催化活性的RNA●单纯蛋白质●缀合蛋白质●脱辅酶辅酶结合松弛，可以用透析的方式除去●B族维生素●维生素B 硫胺素（硫胺素焦磷酸TTP ）→ 丙酮酸脱氢酶复合体脚气病、多发性神经炎●维生素PP 烟酸 + 烟酰胺→（烟酰胺腺嘌呤二核苷酸NAD ⁺，辅酶Ⅰ）（烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸NADP ⁺，辅酶Ⅱ）→ 电子载体受体/供体赖皮病、对称性皮炎●维生素B₂ 核黄素（黄素单核苷酸 FMN ）（黄素腺嘌呤二核苷酸FAD ）→氧化还原酶口角炎、皮炎、唇炎●维生素B₃ 泛酸（辅酶A CoA）（酰基载体蛋白 ACP ）→酰基传递作用●维生素B₆（磷酸吡哆醛 PLP ）（磷酸吡哆胺 PMP ）→转氨作用、脱羧作用、消旋作用、β和γ消除作用、羟醛反应●维生素B₁₂ 氰钴胺素（5’—脱氧腺苷钴胺素）（甲基钴胺素）→分子内重排作用、核苷酸变成脱氧核苷酸、甲基转移恶性贫血●生物素（生物胞素）→二氧化碳固定和羧化反应恶心 、呕吐 、厌食●叶酸（四氢叶酸THF /FH ₄）→一碳单位载体参与代谢反应巨红细胞性贫血●硫辛酸（硫辛酸、赖氨酸）●维生素C 抗坏血酸→ ①氧化还原反应②羟化反应其他功能：①防止贫血②促进铁吸收③改善变态反应④刺激免疫反应败血症●金属离子●金属酶结合非常牢固●细胞色素氧化酶（铁）●红素酶（铁）●含铜、锌、锰、钴等●金属激活酶结合松弛●脱辅酶辅基共价键结合●单体酶、寡聚酶、多酶复合体多条肽链组成、多个亚基组成、多种酶组成●分类：①氧化还原酶类②转移酶类③水解酶类④裂合酶类⑤异构酶类⑥连接酶类●反应动力学●米氏方程说明关系●[S]<<Km ，反应V → [S]成正比 [S]与[E]→一级动力学●[S]>>Km ，反应V→最大 [S]与[E]→在无关→零级动力学●[S]=Km ，反应V=V最大的一半●动力参数●Km酶反应速率达到最大反应速率一半时的底物浓度●Km越小，酶对底物的亲和力越大●与酶性质有关●可判断酶的专一性●推断反应的方向和途径（及优势途径、限速途径）●Kcat （催化常数）最大催化活力量度●Kcat /Km（催化效率）●影响因素●温度↗导致加快●PH酶空间结构酶与底物结合●激活剂：凡能提高酶活性的物质对酶的作用有一定选择性●无机离子或简单有机化合物●蛋白酶●酶的抑制●常见抑制剂●不可逆抑制剂●非专一性不可逆抑制剂有机磷化物、有机汞、烷化剂●专一型不可逆抑制剂Kcat 型、Ks型（亲和标记试剂）●竞争性抑制剂（抗代谢物）磺胺类药物、过渡态类似物●抑制作用类型●不可逆抑制作用●可逆抑制作用●竞争性抑制作用●I（抑制剂）存在时，Vm不变，Km↑●解除抑制：增加底物浓度●非竞争性抑制作用酶和抑制剂结合后还可以与底物结合，形成三元复合物后不能分解产物●I（抑制剂）存在时，Vm ↓ ，Km不变●解除抑制：增加酶浓度●反竞争性抑制作用酶和底物结合后才和抑制剂结合●I（抑制剂）存在时，Vm ↓ ，Km↓●活性部位指酶分子上结合底物将底物转化为产物的区域●特点占相当小的部分，三维实体在疏水区域，通过非共价键与底物结合具有柔性、可运动性●研究方法●酶分子侧链基团的化学修饰法●非特异性共价修饰酶活力丧失程度和修饰剂浓度成一定比例●特异性共价修饰特殊化学试剂专一修饰●亲和标记●动力学参数测定法●X射线晶体结构分析法●定点诱变法（常用）定点改变蛋白质基因中的DNA 顺序●催化反应机制●酸碱催化通过提供质子或者接受质子，降低活化能●共价催化使底物迅速形成不稳定的中间复合物，降低反应活化能●亲核催化放出电子作用于底物缺电子中心●亲电子催化●金属离子的催化结合底物为反应定向金属离子氧化态和还原态的转换做酶的辅助因子传递电子●金属酶●金属———激活酶●催化反应机制实例●溶菌酶→杀菌作用→分解细菌细胞壁作用于β-1，4-糖苷键（酸碱催化）●丝氨酸蛋白酶家族→酸碱催化共价亲核催化胰凝乳蛋白酶、胰蛋白酶、弹性蛋白酶都有催化三联体●核糖核酸酶催化核酸水解→酸碱催化●酶活力●酶活力→ 催化某一化学反应的能力（IU）Katal●酶的比活力→ 酶的纯度（U/g或者U/mL）●测定方法●分光光度法简单迅速准确●荧光法灵敏度高●同位素测定法●电化学法●维生素一类参与生物生长发育以及代谢所需的微量有机物质●脂溶性维生素●维生素A（视黄醇）●分为维生素A₁，A₂●视黄醛前体物质，视黄醛合成视紫红质（感光物质）●夜盲症、干眼症、皮肤干燥●维生素D（抗佝偻病维生素）●分为D₁、D₄、麦角钙化醇（D₂）、胆钙化醇（D₃）→1-25-二羧维生素D₃（活性形式）●调节钙、磷代谢，促进成骨，脂质代谢有作用●佝偻病（儿童），软骨病（成人）●维生素E（生育酚、生育三烯酚）●抗氧化剂●促进性激素分泌，提高生育能力●促进血红素合成●保护生物膜结构和功能●肌肉萎缩、不育、贫血●维生素K（凝血维生素）●K₁，K₂，K₃●促进凝血酶原合成，调节骨代谢●影响血液凝固●水溶性维生素（见辅酶）●维生素B族●硫辛酸●维生素C。
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生物化学酶知识考点整理●特点
●易失活
●效率高
●邻近效应
酶和底物形成中间复合物，↑反应有效浓度，↑反应V
●定向效应
催化基团和反应基团的正确取位
●底物的形变和诱导契合
发生酶和底物的构象变化，活化能降低
●多元催化和协同效应
●活性部位微环境的影响
疏水环境、非极性环境使带电基团之间的静电作用更强
●专一性
●专一性假说
●锁钥假说
●诱导契合假说
酶活性部位是柔软的
●结构专一性
●绝对专一性
●相对专一性
●基团（族）专业性
●键专一性
●立体专一性
●旋光异构专一性
L/D
●几何异构专一性
反式/顺式
●活性可调节
●酶浓度调节
●激素调节酶活性
●反馈抑制调节
●抑制剂和激活剂
●其他
●别构调节
酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后发生构象改变
●别构剂（别构激活剂➕别构抑制剂）
一般微小分子代谢物或辅因子
●别构酶特点
●多亚基（催化亚基➕调节亚基）
●一般处于代谢开始或分支
●不遵守米氏方程
●动力学曲线（正协同→S型曲线/负协同→双曲线）
●别构模型
●齐变模型（WMC 模型）
每个亚基→R型（+结合底物and 松弛）➕T型（不利于结合底物、紧
张）
●序变模型（KNF 模型）
底物结合后触发T态→K态
●典型例子：天冬氨酸转氨甲酰酶（ATC ase ）
ATP（别构激活剂）、CTP（别构抑制剂）
●酶原激活
原蛋白质不具有生物活性，蛋白水解酶作用后，构象变化→活性蛋白不可逆
●典型例子
●胰蛋白酶原的激活
肠激酶作用使活性中心暴露
●胰凝乳蛋白酶原激活
胰凝乳蛋白酶酶原被胰蛋白酶在精氨酸15和异亮氨酸16切开→胰凝
乳蛋白酶
●可逆的共价修饰
●磷酸化与脱磷酸化
ATP 或者GTP γ位的磷酸基转移到氨基酸残基
●蛋白激酶
●Ser /Thr 型（催化R基—OH 的磷酸基）
●Tyr 型（酚羟基）
●同工酶
蛋白质分子结构、理化性质和免疫性能等方面存在差异，但能催化相同化学反应的一组酶
●乳酸脱氢酶（5种同工酶）
●本质
●具有催化活性的RNA
●单纯蛋白质
●缀合蛋白质
●脱辅酶➕辅酶
结合松弛，可以用透析的方式除去
●B族维生素
●维生素B 硫胺素（硫胺素焦磷酸TTP ）→ 丙酮酸脱氢酶复合体
脚气病、多发性神经炎
●维生素PP 烟酸 + 烟酰胺→（烟酰胺腺嘌呤二核苷酸NAD ⁺，辅酶Ⅰ）
（烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸NADP ⁺，辅酶Ⅱ）→ 电子载体受体/供
体
赖皮病、对称性皮炎
●维生素B₂核黄素（黄素单核苷酸 FMN ）（黄素腺嘌呤二核苷酸FAD ）
→氧化还原酶
口角炎、皮炎、唇炎
●维生素B₃泛酸（辅酶A CoA）（酰基载体蛋白 ACP ）→酰基传递作
用
●维生素B₆（磷酸吡哆醛 PLP ）（磷酸吡哆胺 PMP ）→转氨作用、脱
羧作用、消旋作用、β和γ消除作用、羟醛反应
●维生素B₁₂氰钴胺素（5’—脱氧腺苷钴胺素）（甲基钴胺素）→分子
内重排作用、核苷酸变成脱氧核苷酸、甲基转移
恶性贫血
●生物素（生物胞素）→二氧化碳固定和羧化反应
恶心 、呕吐 、厌食
●叶酸（四氢叶酸THF /FH ₄）→一碳单位载体参与代谢反应
巨红细胞性贫血
●硫辛酸（硫辛酸、赖氨酸）
●维生素C 抗坏血酸→ ①氧化还原反应②羟化反应
其他功能：①防止贫血②促进铁吸收③改善变态反应④刺激免疫反应败血
症
●金属离子
●金属酶
结合非常牢固
●细胞色素氧化酶（铁）
●红素酶（铁）
●含铜、锌、锰、钴等
●金属激活酶
结合松弛
●脱辅酶➕辅基
共价键结合
●单体酶、寡聚酶、多酶复合体
多条肽链组成、多个亚基组成、多种酶组成
●分类：①氧化还原酶类②转移酶类③水解酶类④裂合酶类⑤异构酶类⑥连接酶类●反应动力学
●米氏方程说明关系
●[S]<<Km ，反应V → [S]成正比 [S]与[E]→一级动力学
●[S]>>Km ，反应V→最大 [S]与[E]→在无关→零级动力学
●[S]=Km ，反应V=V最大的一半
●动力参数
●Km
酶反应速率达到最大反应速率一半时的底物浓度
●Km越小，酶对底物的亲和力越大
●与酶性质有关
●可判断酶的专一性
●推断反应的方向和途径（及优势途径、限速途径）
●Kcat （催化常数）
最大催化活力量度
●Kcat /Km（催化效率）
●影响因素
●温度
↗导致加快
●PH
酶空间结构酶与底物结合
●激活剂：凡能提高酶活性的物质
对酶的作用有一定选择性
●无机离子或简单有机化合物
●蛋白酶
●酶的抑制
●常见抑制剂
●不可逆抑制剂
●非专一性不可逆抑制剂
有机磷化物、有机汞、烷化剂
●专一型不可逆抑制剂
Kcat 型、Ks型（亲和标记试剂）
●竞争性抑制剂（抗代谢物）
磺胺类药物、过渡态类似物
●抑制作用类型
●不可逆抑制作用
●可逆抑制作用
●竞争性抑制作用
●I（抑制剂）存在时，Vm不变，Km↑
●解除抑制：增加底物浓度
●非竞争性抑制作用
酶和抑制剂结合后还可以与底物结合，形成三元复合物后不能分解产物
●I（抑制剂）存在时，Vm ↓ ，Km不变
●解除抑制：增加酶浓度
●反竞争性抑制作用
酶和底物结合后才和抑制剂结合
●I（抑制剂）存在时，Vm ↓ ，Km↓
●活性部位
指酶分子上结合底物将底物转化为产物的区域
●特点
占相当小的部分，三维实体在疏水区域，通过非共价键与底物结合具有柔性、可运动性
●研究方法
●酶分子侧链基团的化学修饰法
●非特异性共价修饰
酶活力丧失程度和修饰剂浓度成一定比例
●特异性共价修饰
特殊化学试剂专一修饰
●亲和标记
●动力学参数测定法
●X射线晶体结构分析法
●定点诱变法（常用）
定点改变蛋白质基因中的DNA 顺序
●催化反应机制
●酸碱催化
通过提供质子或者接受质子，降低活化能
●共价催化
使底物迅速形成不稳定的中间复合物，降低反应活化能
●亲核催化
放出电子作用于底物缺电子中心
●亲电子催化
●金属离子的催化
结合底物为反应定向金属离子氧化态和还原态的转换做酶的辅助因子传递电子
●金属酶
●金属———激活酶
●催化反应机制实例
●溶菌酶→杀菌作用→分解细菌细胞壁
作用于β-1，4-糖苷键（酸碱催化）
●丝氨酸蛋白酶家族→酸碱催化➕共价亲核催化
胰凝乳蛋白酶、胰蛋白酶、弹性蛋白酶都有催化三联体
●核糖核酸酶催化核酸水解→酸碱催化
●酶活力
●酶活力→ 催化某一化学反应的能力（IU）Katal
●酶的比活力→ 酶的纯度（U/g或者U/mL）
●测定方法
●分光光度法
简单迅速准确
●荧光法
灵敏度高
●同位素测定法
●电化学法
●维生素
一类参与生物生长发育以及代谢所需的微量有机物质
●脂溶性维生素
●维生素A（视黄醇）
●分为维生素A₁，A₂
●视黄醛前体物质，视黄醛合成视紫红质（感光物质）
●夜盲症、干眼症、皮肤干燥
●维生素D（抗佝偻病维生素）
●分为D₁、D₄、麦角钙化醇（D₂）、胆钙化醇（D₃）→1-25-二羧维生素
D₃（活性形式）
●调节钙、磷代谢，促进成骨，脂质代谢有作用
●佝偻病（儿童），软骨病（成人）
●维生素E（生育酚、生育三烯酚）
●抗氧化剂
●促进性激素分泌，提高生育能力
●促进血红素合成
●保护生物膜结构和功能
●肌肉萎缩、不育、贫血
●维生素K（凝血维生素）
●K₁，K₂，K₃
●促进凝血酶原合成，调节骨代谢
●影响血液凝固
●水溶性维生素（见辅酶）
●维生素B族
●硫辛酸
●维生素C。