生化名词解释

DNA的变性和复性：（1）变性：DNA双链之间以氢键连接，氢键是一种次级键，能量较低，易受破坏，在某些理化因素作用下，DNA分子互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散，变成单链，即为DNA变性。（2）复性：变性DNA在适当条件下，两条互补链可重新恢复天然的双螺旋构象，这种现象称为复性。热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性，这一过程也叫退火，一般认为，比Tm值低25℃的温度是DNA复性的最佳条件。

分子杂交：两条来源不同但有碱基互补关系的DNA单链分子，或DNA单链分子与RNA分子，在去掉变性条件后互补的区段能够退火复性形成双链DNA分子或DNA／RNA异质双链分子，这一过程叫分子杂交。

增色效应和减色效应：（1）增色效应：将DNA的稀盐酸溶液加热到80~100度时，双螺旋结构解体，两条链分开形成单链，由于双螺旋分子内部的碱基暴露，260nm紫外线吸收值升高，这种现象称为增色效应。（2）减色效应：核酸的光吸收值通常比各个核苷酸成分的光吸收值之和小30%~40%，这是由于在有规律的双螺旋结构中碱基紧密的堆积在一起造成的，这种现象称为减色效应。

回文结构：指DNA序列中，以某一中心区域为对称轴，其两侧的碱基对顺序正读和反读都相同的双螺旋结构，即对称轴一侧的片段旋转180℃后，与另一侧片段对称重复。

Tm值：通常把增色效应达到一半时的温度或DNA双螺旋结构失去一半时的温度叫该DNA 的熔点或熔解温度，用Tm表示。

Chargaff定律：所有DNA中腺嘌呤与胸腺嘧啶的摩尔含量相等（A＝T），鸟嘌呤和胞嘧啶的摩尔含量相等（G＝C），即嘌呤的总含量与嘧啶的总含量相等（A＋G＝T＋C）。DNA 的碱基组成具有种的特异性，但没有组织和器官的特异性。另外生长发育阶段、营养状态和环境的改变都不影响DNA的碱基组成。

碱基配对：由于碱基之间的氢键具有固定的数目和DNA两条链之间的距离保持不变，使得碱基配对必须遵循一定的规律，这就是A（腺嘌呤）一定与T（胸腺嘧啶）配对，G（鸟嘌呤）一定与C（胞嘧啶）配对，反之亦然。碱基间的这种一一对应的关系叫做碱基互补配对原则。

等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。

肽键和肽链：肽键：在一个羧基（-COOH）和一个氨基（-NH2）之间可以发生脱水缩合，在基团之间形成连接两个氨基酸分子的那个化学键叫做肽键。肽链：是由多个氨基酸相互连接在一起所形成的链状结构。

肽平面及二面角：肽平面：肽键具有一定程度的双键性质，参与肽键的六个原子C、H、O、N、Cα1、Cα2不能自由转动，位于同一平面，此平面就是肽平面，也叫氨酰平面。二面角：两相邻酰胺平面之间，能以共同的Cα为定点而旋转，绕Cα-N键旋转的角度称φ角，绕C-Cα键旋转的角度称ψ角。φ和ψ称作二面角，亦称构象角。

蛋白质一级结构：指多肽链内氨基酸残基从N端到C端的排列顺序，或称氨基酸序列，是蛋白质最基本的结构。

蛋白质二级结构：在蛋白质分子中的局部区域内氨基酸残基的有规则的排列，常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。蛋白质三级结构：蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕、折叠形成的。三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用、氢键范德华力和盐键（静电作用力）维持的。

蛋白质四级结构：寡聚蛋白质，由相同或不同亚基按照一定排布方式狙击而成的蛋白结构。

蛋白质超二级结构：是指多肽链上若干相邻的构象单元（如a螺旋、B折叠、B转角等）彼此作用，进一步组合成有规则的结构组合体，作为三级结构的构件。

结构域：实在二级结构和超二级结构基础上形成并相对独立的三级结构居于折叠区，是在空间上能辨认的三维实体。

蛋白质变性与复性：蛋白质变性：天然蛋白质受到某些物理因素如加热、紫外线照射、高温和表面张力等或化学因素如有机溶剂、脲、胍、酸、碱等的影响时，生物活性丧失，溶解度降低，不对称程度增高以及其他的物理化学常数发生改变，这种过程称蛋白质变性。其实质是次级键被破坏，但一级结构仍完好。蛋白质的复性：当变性因素除去后，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。

分子病：由于基因或DNA分子的缺陷，致使细胞内RNA及蛋白质合成出现异常、人体结构与功能随之发生变异的疾病。DNA分子的此种异常，有些可随个体繁殖而传给后代。如镰状细胞性贫血，是合成血红蛋白的基因异常所致的贫血疾患。

盐析与盐溶：盐析：增加中性盐浓度使蛋白质、气体、未带电分子溶解度降低的现象。是蛋白质分离纯化中经常使用的方法，最常用的中性盐有硫酸铵、硫酸钠和氯化钠等。盐溶：提高中性盐浓度使在低离子强度溶液中某些蛋白质(如球蛋白)或偶极离子(如半胱氨酸)溶解度增加的现象。

酶的活性中心：:酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分。活性部位通常位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常都是由在三维空间上靠得很近的一些氨基酸残基组成。

酶原：通过有限蛋白水解，能够由无活性变成具有催化活性的酶前体。

活力单位：酶活力的度量单位。1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件（25℃，其它为最适条件）下，在1分钟内能转化1微摩尔底物的酶量，或是转化底物中1微摩尔的有关基团的酶量。

比活力：每分钟每毫克酶蛋白在25℃下转化的底物的微摩尔数（μm）比活是酶纯度的测量。

Km值：对于一个给定反应，导致酶促反应速度的起始速度（v0）达到最大反应速度（Vmax）一半时的底物浓度。

诱导契合学说：酶分子活性中心的结构原来并非和底物的结构互相吻合，但酶的活性中心是柔性的而非刚性的。当底物与酶相遇时，可诱导酶的活性中心的构象发生相应的变化，有关的各个基团达到正确的排列和定向，因而使酶和底物契合而结合成中间络合物，并引起底物发生反应。

变构效应：又称之别构效应。是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。

Ribozyme：具有自身催化作用的RNA称为核酶（ribozyme），核酶通常具有特殊的分子结构，如锤头结构。

辅酶和辅基：辅酶：某些酶在发挥催化作用时所需的一类辅助因子，其成分中往往含有维生素。辅酶与酶结合松散，可以通过透析除去。辅基：是与酶蛋白质共价结合的金属离子或一类有机化合物，用透析法不能除去。辅基在整个酶促反应过程中始终与酶的特定部位结合。同工酶：催化相同的化学反应但其在蛋白质分子结构、理化性质和免疫性能等方面都存在着

明显差异的一组酶。

竞争性抑制作用：通过增加底物浓度可以逆转的一种酶促反应抑制类型。竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使Km增大而υmax不变。

糖核苷酸：单糖半缩醛羟基与另一个分子的羟基，胺基或巯基缩合形成的含糖衍生物。

糖酵解：是将葡萄糖讲解为丙酮酸并伴随着A TP生成的一系列反应，是一切生物有机体中普遍存在的葡萄糖降解的途径。

三羧酸循环：在线粒体中，乙酰CoA首先与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，然后经一系列代谢反应，乙酰基被氧化分解，而草酰乙酸再生的循环反应过程，或称柠檬酸循环/Krebs循环。磷酸戊糖途径：葡萄糖在动物组织中降解代谢的重要途径之一。其循环过程中，磷酸己糖先氧化脱羧形成磷酸戊糖及NADPH，磷酸戊糖又可重排转变为多种磷酸糖酯；NADPH则参与脂质等的合成，磷酸戊糖是核糖来源，参与核苷酸等合成。

糖的有氧分解和无氧分解：糖的有氧分解：无氧分解

糖异生作用：生物体中多种非糖物质（乳酸、丙酮酸、生糖氨基酸及甘油）转变为糖的过程。

生物氧化：糖、脂肪、蛋白质等物质在生物体内通过酶的催化，实现的一系列释放能量的化学反应过程。

氧化磷酸化：在线粒体内膜上经电子传递链传递给分子氧生成水，并偶联ADP和Pi生成A TP的过程。它是需氧生物生物氧化生成A TP的主要方式。

底物水平磷酸化：ATP的形成直接与一中间代谢物上的磷酸基团的转移相偶联的作用。ADP 或某些其它的核苷-5ˊ-二磷酸的磷酸化是通过来自一个非核苷酸底物的磷酰基的转移实现的。这种磷酸化与电子传递链无关。

磷氧比：在氧化磷酸化中，一对电子呼吸链传递至氧时所产生的A TP分子数，每消耗1mol 氧原子产生A TP的摩尔数。

呼吸链（或电子传递链）：：由一系列可作为电子载体的酶复合体和辅助因子构成，可将来自还原型辅酶或底物的电子传递给有氧代谢的最终电子受体分子氧（O2）。

α-氧化:脂肪酸在微粒体中由单加氧酶和脱羧酶催化生成α-羟脂肪酸或少一个碳原子的脂肪酸的过程。

β-氧化:长链脂肪酸降解首先在邻近羧基的第二个C原子（β位）开始脱氢氧化后，经一系列反应逐步氧化成乙酰CoA的过程，由于氧化作用是从β-C开始的，故称β-氧化。

ω-氧化:是指脂肪酸的w-端甲基发生氧化，先转变成羟甲基，继而再氧化成羧基，从而形成a,w-二羧酸的过程。

乙醛酸循环：脂肪酸氧化分解生成的乙酰CoA，在乙醛酸体内生成琥珀酸、乙醛酸和苹果酸等化合物的循环过程。其中生成的琥珀酸可用以生成糖，二羧酸与三羧酸循环。此循环发生仅在某些植物和微生物中。

联合脱氨基作用：许多氨基酸不能直接进行氧化脱氨基作用,但可以和α-酮戊二酸进行转氨基作用,生成相应的α-酮酸和谷氨酸.谷氨酸可在谷氨酸脱氢酶的作用下进行氧化脱氨基作用,又生成α-酮戊二酸,并放出氨,谷氨酸脱出的氨实际来自α-酮戊二酸进行转氨基作用的氨基酸.可见,转氨基作用与谷氨酸氧化脱氨基作用联合作用,此过程称氨基酸的联合脱氨基作用.凡能与α-酮戊二酸进行转氨基作用的氨基酸,都可以通过联合脱氨基作用分解为α-酮酸和氨,

所以这种作用是谷氨酸以外的多种氨基酸脱氨基的主要方式。

转氨基作用：α-氨基酸和α-酮酸之间的氨基转移反应，α-氨基酸的氨基在相应的转氨酶催化下转移到α-酮酸的酮基碳原子上，结果是原来的氨基酸生成了相应的α-酮酸，而原来的α-酮酸则形成了相应的氨基酸。

必需氨基酸：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。

一碳基团：在代谢过程中，某些化合物可以分解产生具有一个碳原子的基团，称为“一碳集团”或“一碳单位”。

氨的同化：生物体将无机态的氨转化为含氮有机化合物的过程。

生物固氮：是微生物、藻类和与高等生物植物共生的微生物通过自身的固氮酶复合物把分子氮变成氨的过程。

限制性内切酶：一种在特殊核甘酸序列处水解双链DNA的内切酶。Ⅰ型限制性内切酶既能催化宿主DNA的甲基化，又催化非甲基化的DNA的水解；而Ⅱ型限制性内切酶只催化非甲基化的DNA的水解。

粘性末端：当一种限制性内切酶在一个特异性的碱基序列处切断DNA时，就可在切口处留下几个未配对的核苷酸，叫做粘性末端。

半保留复制：DNA复制的一种方式。每条链都可用作合成互补链的模板，合成出两分子的双链DNA，每个分子都是由一条亲代链和一条新合成的链组成。

不对称转录：在RNA的合成中，DNA的二条链中仅有一条链可作为转录的模板的转录方式。

逆转录：也称反转录，以RNA为模板合成DNA的过程，是RNA病毒的复制形式，需逆转录酶的催化。与一般转录方向相反，故称为逆转录。

冈崎片段：相对比较短的DNA链（大约1000核苷酸残基），是在DNA的滞后链的不连续合成期间生成的片段。

复制叉：Y字型结构，在复制叉处作为模板的双链DNA解旋，同时合成新的DNA链。

前导链：与复制叉移动的方向一致，通过连续的5ˊ-3ˊ聚合合成的新的DNA链。

后随链：若以5’-3’走向的亲代链为模板时，DNA聚合酶3只能按照5’-3’的方向不连贯的合成许多小片段，然后由DNA聚合酶1切除小片段上的RNA引物，填补片段之间的空缺，最后由连接酶把它们连接成一条完整的子代链，这条链称为后随链。

模板链：在DNA双链中，仅有一条可用于转录，转录时作为mRNA合成模板的那条单链叫做模板链或反义链。

编码链：双链DNA中，不能进行转录的那一条DNA链，该链的核苷酸序列与转录生成的RNA的序列一致（在RNA中是以U取代了DNA中的T）。

内含子：在原始转录产物中通过RNA拼接反应而被去除的RNA序列或基因中与这种RNA 序列相应的DNA序列。

外显子：在原始转录产物中通过RNA拼接反应而保留于成熟RNA中的序列或基因中与成熟RNA序列相应的DNA序列。

顺反子：单顺反子（monocistron）：真核基因转录产物为单顺反子，即一个基因编码一条多肽链或RNA链，每个基因转录有各自的调节元件。多顺反子在原核细胞中，通常是几

种不同的mRNA连在一起，相互之间由一段短的不编码蛋白质的间隔序列所隔开，这种mRNA 叫做多顺反子mRNA。

启动子：在DNA分子中，RNA聚合酶能够结合并导致转录起始的序列。

终止因子：协助RNA聚合酶识别终止信号的的辅助因子（蛋白质）。

终止密码子：任何tRNA分子都不能正常识别的，但可被特殊的蛋白结合并引起新合成的肽链从翻译机器上释放的密码子。存在三个终止密码子：UAG ,UAA和UGA。

转录单位：一个转录单位（transcription unit)就是从启动子到终止子的一段序列，是一段以一条单链RNA分子为表达产物的DNA片段，这是转录单位的重要特征。

半不连续复制：以DNA母链双链为模板合成子链时，其中一条子链的合成是不连续的，而另一条链的合成是连续的，故称半不连续复制。

遗传密码与密码子：多肽链中氨基酸的排列次序mRNA分子编码区核苷酸的排列次序对应方式称为遗传密码。而mRNA分子编码区中每三个相邻的核苷酸构成一个密码子。由四种核苷酸构成的密码子共64个，其中有三个不代表任何氨基酸，而是蛋白质合成中的终止密码子。

起始密码子与终止密码子：蛋白质合成中决定起始氨基酸的密码子称为起始密码子，真核与原核生物中的起始密码子为代表甲硫氨酸的密码子AUG和代表缬氨酸的密码子GUG。

密码的简并性和变偶性：一种氨基酸可以具有好几组密码子，其中第三位碱基比前两位碱基具有较小的专一性，即密码子的专一性主要由前两位碱基决定的特性称为变偶性。

核糖体与多核糖体：生物系统中合成蛋白质的部侠，称为核糖体。多聚核糖体：一条mRNA 模板链可附着10-100个核糖体，这些核糖体依次结合起始密码子，沿5-3方向读码移动，同时进行肽链合成，这种mRNA与多个核糖体形成的聚合物称为多聚核糖体。

同功tRNA、起始tRNA、延伸tRNA ：用于携带或运送同一种氨基酸的不同tRNA称同功tRNA，能特异识别mRNA上起始密码子的tRNA，称为起始tRNA。在肽链延伸过程中，用于转运氨基酸的tRNA称为延伸tRNA。

EFTu-EFTs循环，移位，转肽（肽键形成）：EF-Tu与EF-T S称为延伸因子，参与氨基酰-tRNA 进位，每完成一次进位需要EF-Ts－EF-Tu循环一周，其过程如下：移位：就是核糖体沿着mRNA从5′向3′-端移动一个密码子的距离：转肽则是位于核糖体大亚基P位点的肽酰基在转肽酶的作用下，被转移到A位点，氨在酰-tRNA的氨基上形成肽键的过程。

信号肽：几乎所有跨膜运送的蛋白质结构中，多数存在于N-末端的肽片段称为信号肽，其长度一般为15—35个氨基酸残基。它在蛋白质跨膜运送中起重要作用。少数信号肽位于多肽中间某个部位，称为“内含信号肽。”

移码突变：在mRNA分子编码区内插入一个或删除一个碱基，就会使这点以后的读码发生错误，这称为移码。由于移码引起的突变称为移码突变。

酶的级联系统：在连锁代谢反应中一个酶被激活后，连续地发生其它酶被激活，导致原始调节信号的逐级放大，这样的连锁代谢反应系统称为级联系统

酶的共价修饰：酶蛋白分子中的某些基团可以在其他酶的催化下发生共价修饰，从而导致酶活性的改变，称为共价修饰调节。其特点是：①酶以两种不同修饰和不同活性的形式存在②有共价键的变化③受其他调节因素的影响（如激素）④一般为耗能过程；⑤存在放大效应。反馈抑制：催化一个代谢途径中前面反应的酶受到同一途径的终产物抑制的现象。

操纵子：是由一个或多个相关基因以及调控他们转录的操纵因子启动子序列组成的基因表达单位。

第二信使：响应外部信号（第一信使），例如激素而在细胞内合成的效应分子，例如cAMP、肌醇三磷酸或二酰基甘油等。第二信使再去调节靶酶，引起细胞内各种效应。

诱导酶：诱导酶(induced enzyme)是在环境中有诱导物（通常是酶的底物）存在的情况下，由诱导物诱导而生成的酶。

组成酶：组成酶是细胞内一直存在的酶，它的合成仅受遗传物质控制即受内因控制

阻遏物：与一个基因的调控序列或操纵基因结合以阻止该基因转录的一类蛋白质。

前馈激活：代谢途径中一个酶被该途径中前面产生的代谢物激活的现象。

CaM：3ˊ,5ˊ-环腺苷酸，是细胞内的第二信使，由于某部些激素或其它分子信号刺激激活腺苷酸环化酶催化A TP环化形成的。

分配层析法：用物质在两种或两种以上不同的混合溶剂中的分配系数不同，而达到分离目的的一种实验方法。

电泳：指带电粒子在电场中向与其自身所带电荷相反的电极方向移动的现象。

同工酶：指催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶。

酶活性：酶催化化学反应的能力，往往以酶促反应的初速度表示。

分光光度法：基于溶液对光吸收的大小来确定被测组份的含量的分析方法称为分光光度法或吸光光度法。

层析技术：是利用被分离的混合物中各组分的理化性质（分子的形状和大小、分子极性、吸附力、分子亲和力、分配系数等）的不同，使各组分以不同程度在流动相和固定相中进行分配，最终达到分离目的。

比活力：即每毫克酶蛋白所含酶的活力单位数。比活力高，表示酶纯度高。