生化名词解释
第四章糖代谢（一）名词解释
1. 乳酸循环(Cori循环)：肌肉收缩时生成乳酸，由于肌肉内糖异生活性低，所以乳酸通过细胞膜弥散进入血后，再进入肝，在肝内异生为葡萄糖。葡萄糖释进入血液后又可被肌肉摄取，这就构成了一个循环，称为乳酸循环。
2.糖异生：由非糖物质乳酸、丙酮酸、甘油、生糖氨基酸等转变成糖原或葡萄糖的过程称为糖异生，糖异生只在肝脏、肾脏发生。
3.高血糖：临床上将空腹血糖浓度高于7.22～7.78mmol／L，称为高血糖。
4.糖尿：指血糖浓度高于8.89~10.00mmol／L，超过了肾小管对葡萄糖的重吸收能力，尿中出现葡萄糖，称为糖尿。
5.糖原合成与糖原分解：糖原为体内糖的贮存形式，也可被迅速动用。由葡萄糖合成糖原的过程称为糖原合成，糖原合酶为关键酶。由肝糖原分解为6-磷酸葡萄糖，再水解成葡萄糖释出的过程称为糖原分解，磷酸化酶为关键酶。
6.血糖：血液中所含的葡萄糖称为血糖。血中葡萄糖水平的正常范围是3.89～6.11mmol／L。
7. 糖酵解和糖酵解途径：在无氧情况下，葡萄糖经丙酮酸分解成乳酸的过程称为糖酵解。自葡萄糖分解为丙酮酸的反应阶段为糖酵解和糖有氧氧化所共有，称为糖酵解途径。
8.糖酵解途径：自葡萄糖分解为丙酮酸的反应阶段为糖酵解和有氧氧化所共有，称为糖酵解途径。
9.钙调蛋白(calmoduline)：是细胞内的重要调节蛋白。由一条多肽链组成，CaM上有4个Ca2+结合位点，当胞质Ca2+浓度升高，Ca2+与CaM结合，其构象发生改变进而激活Ca2+CaM激酶。
10.低血糖：临床上将空腹血糖浓度低于3.33～3.89mmo1／L，称为低血糖。
11.乳酸循环：又称Cori循环，指将肌肉内的糖原和葡萄糖通过糖酵解生成乳酸，乳酸进入血中运输至肝脏，在肝内乳酸异生成葡萄糖并弥散入血，释入血中的葡萄糖又被肌肉摄取利用，构成的循环过程称为乳酸循环。
12.三羧酸循环：又称Krebs循环或枸橼酸循环，为乙酰辅酶A氧化的途径，先由乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合生成三羧基酸枸橼酸，再经2次脱羧，4次脱氢等一系列反应，再次生成草酰乙酸，这一循环过程称为三羧酸循环。
13.糖的有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳的反应过程称为糖的有氧氧化。糖的有氧氧化是糖氧化的主要方式，绝大多数细胞都通过它获得能量。
14.糖异生途径：从丙酮酸生成葡萄糖的具体反应过程称为糖异生途径。
15.磷酸戊糖途径：葡萄糖或糖原转变成葡萄糖-6-磷酸后，在6-磷酸葡萄糖脱氢酶等酶的催化下进行氧化分解，主要生成5-磷酸核糖和NADPH+H+的途径。
16.丙酮酸脱氢酶复合体：存在于线粒体，催化丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA，该复合体由丙酮酸脱氢酶，二氢硫辛酰胺转乙酰酶和二氢硫辛酰胺脱氢酶3种酶按一定比例组成，其辅酶为TPP、硫辛酸、FAD、NAD+、CoA。
17.底物水平磷酸化：直接将底物分子中的能量转移至ADP(或GDP)，生成ATP(或GTP)的过程。
第5章脂类代谢 (一) 名词解释
1. 脂肪酸的β氧化：脂酰CoA进入线粒体基质后，在脂肪酸β氧化多酶复合体的催化下从脂酰基的口碳原子开始，进行脱氢、加水、再脱氢、硫解四步连续反应，脂酰基断裂生成1分子乙酰CoA及1分子比原来少2个碳原子的脂酰CoA，此过程即脂肪酸的β氧化。
2.胆固醇的逆向转运：HDL在LCAT、apoAI及CETP等的作用下不断从肝外组织获取胆固
醇并转运至肝进行代谢，这种将肝外组织多余胆固醇运输至肝代谢转化排出体外的过程称为胆固醇的逆向转运。
3.枸橼酸-丙酮酸循环：citrate-pyruvate cycle，乙酰(20A是合成脂肪酸的原料，主要来自葡萄糖代谢。细胞内乙酰CoA全部在线粒体内产生，而合成脂肪酸的酶系存在于胞液中，乙酰CoA必须通过枸橼酸丙酮酸循环透过线粒体膜进入胞液才能成为合成脂肪酸的原料。乙酰CoA首先与草酰乙酸缩合生成枸橼酸，转运至胞液中裂解释出乙酰CoA及草酰乙酸，乙酰CoA即可用以合成脂肪酸及胆固醇，而草酰乙酸则还原成苹果酸被转运入线粒体内。苹果酸也可在苹果酸酶作用下氧化脱羧生成丙酮酸，再转运入线粒体内。
第六章生物氧化 (一) 名词解释
1. biological oxidation:即生物氧化，指物质在生物体内进行的氧化过程，主要是糖、脂肪、蛋白质等在体内分解时逐步释放能量，最终生成二氧化碳和水的过程。其中相当一部分能量可使ADP生成ATP，供生命活动的需要。
2. P／O值：P／O比值是指物质氧化时，每消耗1摩尔氧原子所消耗的无机磷的摩尔数，即生成ATP的摩尔数。
3.氧化磷酸化：代谢物脱下的2H在呼吸链传递过程中偶联ADP磷酸化并生成ATP的过程，称为氧化磷酸化(oxidative phosphorylation)。氧化磷酸化是体内产生ATP的主要方式。
4.苹果酸天冬氨酸穿梭：是胞液中NADH穿梭至线粒体进行氧化的一种方式，通过此种方式，NADH在线粒体中进入NADH氧化呼吸链，生成了ATP分子。
5.解偶联作用：使氧化与磷酸化偶联过程脱离的作用，使呼吸链传递电子过程中泵出的H+不经ATP合酶的F0质子通道回流，而通过线粒体内膜中其他途径返回线粒体基质，从而破坏了内膜两侧的电化学梯度，使ATP的生成受到抑制，由电化学梯度贮存的能量以
热能的形式释放。
6.底物水平磷酸化：指物质在脱氢或脱水过程中产生高能键，由于分子内能量重排，使ADP 生成ATP的过程。例如磷酸烯醇式丙酮酸转变为丙酮酸的过程。
7.α-磷酸甘油穿梭：指线粒体外的NADH在胞液中磷酸甘油脱氢酶催化下，使磷酸二羟丙酮还原成α-磷酸甘油，后者通过线粒体外膜，再经位于线粒体内膜的磷酸甘油脱氢酶催化下氧化生成磷酸二羟丙酮和FADH2磷酸二羟丙酮可穿出线粒体外膜至胞液，继续进行穿梭，而FADH2则进入琥珀酸氧化呼吸链，生成2分子ATP。主要存在于脑和骨骼肌中。
第七章氨基酸代谢 (一) 名词解释
1.转氨基作用：氨基酸在转氨酶催化下，可逆地把氨基酸的氨基转移给α酮酸，氨基酸脱去氨基，转变成α-酮酸，而α-酮酸则接受氨基变成另一种氨基酸，称为氨基酸的转氨基作用。转氨酶的辅酶是维生素B6的磷酸酯，即磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。
2.嘌呤核苷酸循环：骨骼肌和心肌主要通过嘌呤核苷酸循环进行脱氨基作用。氨基酸首先通过连续的转氨基作用将氨基酸的氨基转移给草酰乙酸，生成天冬氨酸；天冬氨酸与次黄嘌呤核苷酸生成腺苷酸代琥珀酸，经裂解生成AMP，AMP在腺苷酸脱氨酶催化下脱去氨基。由此可见，嘌呤核苷酸循环实际上也可以看成是另一种形式的联合脱氨基作用。
3.葡萄糖-丙氨酸循环：肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，经血液到肝。在肝中脱去氨基，用于合成尿素，生成的酮酸可转成葡萄糖随血液达到肌肉组织，经糖分解途径生成丙酮酸，再加氨基生成丙氨酸，称为葡萄糖 丙氨酸循环。该循环是肌肉与肝之间的氨运输方式。
4. transaminase：即转氨基，催化某一氨基酸的氨基转移到另一种酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸，原来的氨基酸则转为酮酸。
5.蛋氨酸循环：蛋氨酸与ATP作用转变成蛋氨酸(SAM)，SAM是甲基的直接供体，参与许多甲基化反应；与此同时产生的S-腺苷同型半胱氨酸进一步转变成同型半胱氨酸，后者可接受N5—CH3—FH4的甲基重新生成蛋氨酸，形成一个循环过程，称蛋氨酸循环。其生理意义是：SAM提供甲基以进行体内广泛存在的甲基化反应。②N5—CH3—FH4提供甲基合成蛋氨酸，同时使N5—CH3—FH4的FH4释放，再参与一碳单位的代谢。
6.氮平衡：机体内蛋白质代谢的情况可根据氮平衡实验来确定，即测定尿与粪中的含氮量(排出氮)及摄入食物的含氮量(摄入氮)可以反映人体蛋白质的代谢情况。①氮总平衡：摄入氮=排出氮，反映正常成人的蛋白质代谢情况，即氮的“收支”平衡。②氮正平衡：摄入氮＞排出氮，部分摄入的氮用于合成体内蛋白质。儿童、孕妇及恢复期患者属于此种情况。③氮负平衡：排出氮＞摄入氮。
7.鸟氨酸循环：体内的氨主要在肝经鸟氨酸循环（尿素）合成鸟氨酸，使有毒的氨合成无毒的尿素，随尿液排出体外。首先CO2和氨在氨基甲酰磷酸合成酶I(CPS-I)催化下生成氨基甲酰磷酸，再与鸟氨酸缩合成瓜氨酸；瓜氨酸与天冬氨酸缩合成精氨酸代琥珀酸，后者裂解为精氨酸和延胡索酸；精氨酸由精氨酸酶催化释放1分子尿素和鸟氨酸，形成一个循环，称鸟氨酸循环。
8.S-腺苷蛋氨酸：蛋氨酸与ATP在蛋氨酸腺苷转移酶的作用下生成S-腺苷蛋氨酸，它是甲基的直接供体，在甲基转移酶的催化下可将甲基转移到另一物质使其甲基化，而自身再通过蛋氨酸循环重新合成蛋氨酸。体内有许多重要的物质需要甲基化，如肾上腺素、肌酸9.蛋白质的腐败作用：在蛋白质消化过程中，有一部分蛋白质不被消化，也有一小部分消化产物不被吸收。肠道细菌对这部分蛋白质及其消化产物所起的作用，称为腐败作用。大多数腐败作用产物对人体有害，例如胺类、氨、苯酚、吲哚及硫化氢等。
10. 蛋白质的互补作用：指营养价值较低的食物蛋白同时食用时，必需氨基酸可以相互补充，
从而提高营养价值。
11.丙氨酸-葡萄糖循环：肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，丙氨酸进入血液运输到肝。在肝中脱去氨基，用于合成尿素。生成的丙酮酸可转变成葡萄糖，葡萄糖进入血液，运输到达肌肉组织，经糖分解途径生成丙酮酸，丙酮酸再加氨基生成丙氨酸，称为丙氨酸-葡萄糖循环。该循环是肌肉与肝之间氨运输的方式。
12.联合脱氨基作用：是氨基酸脱氨基作用的一种最重要的方式，氨基酸首先与α-酮戊二酸作用生成α-酮酸和谷氨酸，然后谷氨酸再脱去氨基生成α-酮戊二酸，后者再继续参加转氨基作用。
第八章核甘酸代谢 (一) 名词解释
1. 一碳单位：某些氨基酸在分解代谢中产生的含有一个碳原子的基团，称为一碳单位，其代谢的辅酶是四氢叶酸。一碳单位参与嘌呤、胸腺嘧啶的合成，例如甲基、甲烯基、甲酰基等。
2.核苷酸的从头合成：指由磷酸核糖、甘氨酸、天冬氨酸、谷氨酰胺、一碳单位及CO2等简单物质为原料，经过多步酶促反应合成嘌呤核苷酸的过程。
3核苷酸的补救合成：指利用体内游离的嘧啶碱或嘌呤碱、嘧啶核苷酸或嘌呤核苷酸为原料，经过简单的酶促反应合成嘧啶核苷酸或嘌呤核苷酸的过程。
4核苷酸合成的反馈调节：指核苷酸合成过程中，反应产物对反应过程中某些调节酶的抑制作用。反馈调节一方面使核苷酸合成能适应机体的需要，同时又不会合成过多，以节省营养物质及能量的消耗。 5.嘌呤核苷酸循环：是肌肉中存在的一种联合脱氨基形式，即通过嘌呤核苷酸循环方式脱去氨基：氨基酸+α-酮戊二酸－> 谷氨酸+α-酮酸谷氨酸+草酰乙酸
天冬氨酸+α 酮戊二酸天冬氨酸+IMP －> 精氨酸代琥珀酸－> 延胡索酸
+AMPAMP IMP+氨。
第九章物质代谢的联系与调节
(一) 名词解释
1. 蛋白激酶：促进蛋白质共价修饰的酶，可由ATP提供磷酸基和能量，催化酶蛋白或其他蛋白多肽的丝氨酸、苏氨酸或酪氨酸的羟基发生磷酸化，改变酶与蛋白的活性。
2.变构酶：指代谢途径中受变构调节的关键酶，常为寡聚酶，有催化亚基(含结合底物催化反应的活性中心)及调节亚基(含与变构效应剂结合引起调节作用的调节部位)。
3.泛素：为高度保守的蛋白质，广泛分布于真核细胞胞液，可由酶催化选择性结合于待降解的蛋白质，促进泛素化的蛋白迅速降解。
4.限速酶(关键酶)：在代谢途径的一系列酶促反应中，催化速度最慢的酶常具有调节作用，其活性改变可影响、决定整个代谢途径的速度，或改变代谢的方向，这些酶称为调节代谢的关键酶。其活性常被某些因素调节。
5.细胞凋亡：细胞在一定的生理或病理条件下，遵循自身的程序，在基因严格调控下发生的主动的细胞自杀现象，亦称为程序性细胞死亡。
6.酶的化学修饰调节：酶蛋白上的特殊基团在细胞内其他酶作用下进行可逆的共价修饰，从而快速改变酶的活性。以磷酸化和脱磷酸最为多见。
7.变构调节：某些小分子变构效应剂非共价结合于变构酶的调节部位，快速引起酶的构象改变，引起酶活性改变，使酶被激活或抑制，调节其活性。
第十章 DNA的生物合成（一）名词解释
1. 冈崎片段：后随链解链方向与复制方向相反，复制时需解链达足够长度，然后在引发体作用下，形成引物再合成一段DNA。因此，随从链的复制需要多次生成引物，形成一些不连续的DNA 片段，这些片段又称为冈崎片段。原核生物、真核生物的冈崎片段分别为
1０００～2０００数百个核苷酸。
2.滚环复制：环状DNA复制时，双链一股先开一个缺口，5′端向外伸展，在伸展出的单链上进行不连续复制；没有开环的一股则可以一边滚动，一边进行连续复制。两股链均直接作为模板，不需要引物。
3.半保留复制：DNA进行复制时，双螺旋结构解开，以两股单链分别作为模板，dNTP(dATP、dGTP、dCTP、dTTP)为原料，按照碱基配对(A—T、G—C)的原则与模板上的碱基相配对，经依赖DNA的DNA聚合酶(DNApol)，合成一条与模板互补的新链。新形成的两个子代DNA与亲代DNA结构完全相同，子代 DNA分子中一条链是亲代DNA链，另一条链是新合成的，故称为半保留复制。
4.基因：是指为生物活性产物编码的DNA功能片段。
5.镰形红细胞贫血：由于正常血红蛋白β链第6号密码子的点突变(CTC—CAC)，导致β链6位谷氨酸残基(GAG)被疏水性非极性氨基酸缬氨酸(GVG)取代，导致红细胞呈镰刀状，易破碎引起溶血性贫血。
6.DNA修复：指针对已发生了的缺陷而施行的补救机制，主要有光修复、切除修复、重组修复和SOS修复等。
7.端粒与端粒酶：端粒是真核生物染色体线性DNA分子末端的结构，端粒在维持染色体的稳定性DNA复制的完整性有重要作用。端粒酶是一种DNA 蛋白质复合物，在端粒DNA 复制上，端粒酶既有模板，又有反转录酶的作用，首先是端粒酶借助其RNA与DNA单链有互补碱基序列而辨认结合，再以RNA为模板，DNA末端得以延长，端粒通过这种方式，可以补偿由除去引物引起的末端缩短。
8.复制叉：DNA复制时有固定的起始点。原核细胞内只有1个，真核细胞内有多个复制起始点，复制时首先由DNA拓扑异构酶、解链酶分别对DNA复制起始点局部的双链解旋、
解链，并由DNA结合蛋白保护和稳定已打开的DNA双链，形成Y字形结构，称为复制叉。
9.依赖DNA的DNA聚合酶(或称DNA指导的DNA聚合酶)：以DNA为模板，dNTP为原料，催化dNTP间以磷酸二酯键相连合成DNA的酶。
10.转录：指以RNA为模板，dNTP为原料，在RNA指导的DNA聚合酶(RDDP，又称逆转录酶)催化下，合成与RNA互补的DNA的过程。
11.DNA(cDNA)：是指与mRNA分子有互补碱基序列的单链DNA，由反转录酶催化生成。cDNA无内含子，用于分子克隆或作为分子探针。
12.cDNA与反转录：反转录是依赖RNA的DNA合成作用，以RNA为模板，由dNTP聚合成DNA分子，此过程中，核酸合成与转录过程遗传信息的流动方向相反，故称为反转录。在基因工程中，常需将RNA反转录成DNA进行操作，此种方式生成的DNA即为cDNA。
13.point mutation：即点突变，指DNA链上单个碱基的改变，若发生在基因的编码区域，可导致氨基酸的改变。
14.NA可自身复制，也可转录成RNA，再翻译成蛋白质，这种遗传信息的传递和表达方式，即为中心法则，RNA也可以反转录生成DNA，是对中心法则的补充。
15.oding strand：即编码链，DNA转录时只有其中的一股链进行转录，相对的另一条链称编码链。 16RNA的DNA聚合酶(或称RNA指导的DNA聚合酶)：以RNA为模板，dNTP 为底物，催化dNTP间以磷酸二酯键相连合成DNA的酶，又称为反转录酶。
第十一章 RNA的生物合成（一）名词解释
1. 端粒酶：是一种RNA 蛋白质复合物，本身有RNA模板和反转录酶两方面作用，端粒酶借助其RNA与DNA单链有互补碱基序列而辨认结合，依赖酶分子RNA模板催化合成
端粒DNA。
2.核酶(ribozyme)：具有酶催化活性的RNA分子。
3.剪接(splicing)：从mRNA前体中去掉内含子序列，使外显子序列拼接在一起而产生成熟mRNA的加工过程。
4. hnRNA：真核生物核内mRNA转录的初级产物，须经加工去除内含子。
5.转录因子：真核生物中能直接或间接结合RNA聚合酶的反式作用因子。
6.启动子(promoter)：结合RNA聚合酶并启动转录的DNA 短区段。
7. σ因子：是原核生物RNA聚合酶全酶的组成部分，功能是辨认转录起始点。在原核生物已发现多种相对分子质量不同、功能各异的σ因子，其中σ是最典型的辨认转录起始点的蛋白质。
8.不对称转录：有两重含义，一是双链DNA分子中只有一股单链作为模板转录，另一股链不转录；二是不同基因的模板链可在DNA分子的不同链上。
9.多聚核糖体：由1个mRNA分子与一定数目的单个核糖体结合而成的，呈串珠状排列。每个核糖体可以独立完成1条肽链的合成，所以多聚核糖体上可以同时进行多条肽链的合成，可以加速蛋白质合成速度，提高mRNA的利用率。
10. Hogness box：真核生物转录起始需要DNA聚合酶对起始区上游DNA序列作辨认和结合，生成起始复合物。起始点上游多数有共同的5′→3′TATA序列，称为Hogness或盒TATA盒。
11.受体剪接部位：mRNA进行转录后的剪接时，大多数内含子的右侧为ApOH-3′，与相邻外显子的左侧相连接。这一部位称受体剪接部位。
12.核酶：具有催化功能(酶的作用)的RNA分子。核酶通常具有特殊的分子结构，如锤头结构。
13.外显子：真核生物的结构基因为断裂基因，断裂基因上及其转录初级产物上可表达的序列，或转录初级产物上通过拼接作用而保留于成熟中的RNA序列或基因中与成熟RNA 相对应的DNA序列。
14. RNA聚合酶：RNA聚合酶是参与RNA合成的酶，原核生物的RNA聚合酶由α2ββ′σ组成，称为全酶。α2ββ′称为核心酶。活细胞的转录起始需要全酶，但至转录延长阶段，则仅需要核心酶。真核生物有3种RNA聚合酶，分别称为RNA聚合酶Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ。它们专一性地转录不同的基因，产生不同的转录产物。
15.断裂基因：真核生物的结构基因由若干个编码区和非编码区相互间隔开但又连续镶嵌而成，为一个由连续氨基酸组成的完整的蛋白质编码，因一个基因被非编码区间隔开，故称为断裂基因。
16. Pribnow盒：各种原核生物基因启动序列特定区域内，通常在转录起始点上游－10及－35区域存在一些相似序列，称为共有序列；E.coli及一些细菌启动序列的共有序列在－10区域是TATAAT，因由Pribnow首先发现，又称Pribnow盒(Pribnow box)。 17.内含子：真核生物的基因，由若干个编码区和非编码区互相间隔开，但又连续镶嵌而成，为一个由连续氨基酸组成的完整蛋白质编码，因此称为断裂基因，内含子表示把编码区间隔开的基因序列。
18.顺式作用元件，真核生物转录起始也需要RNA聚合酶对起始区上游DNA序列作辨认和结合，生成起始复合物，这种上游DNA序列，即为顺式作用元件。
19.直接或间接地识别或结合在各顺式作用元件上参与调控靶基因转录的一组蛋白质称为反式作用因子(trans-acting factor)。
20.反转录病毒：某些病毒的基因组是RNA而不是DNA，能以单链RNA为模板合成双链DNA。反应由病毒内的反转录酶催化，先以单链RNA的基因组为模板，催化合成一条单
链DNA，产物与模板生成RNA：DNA杂化双链，杂化双链中的RNA被水解后，再以新合成的单链DNA为模板，催化合成第二链的DNA。
第十二章蛋白质的生物合成（一）名词解释
1.遗传密码：DNA编码链或mRNA上的核苷酸，以3个为一组(三联体)决定1个氨基酸的种类，称为三联体密码。转录和翻译是连续的，因此遗传密码也决定蛋白质的一级结构。
2.移框突变：由于碱基的缺失或插入突变导致三联体密码的阅读方式改变，造成蛋白质氨基酸排列顺序发生改变，从而翻译出完全不同的蛋白质，这种突变称为框移突变。
3.终止子：基因转录中，DNA模板上终止转录的区域。但转录终点是可以被跨越而继续转录的。
4.释放因子：在翻译终止阶段起作用的蛋白因子不叫终止因子而称其为释放因子。有RF和RR两种。RF辨认mRNA上的终止密码，并结合于A位上。RF-1和RF-2分别辨认3种不同的终止密码，RF-3激活核糖体上的转肽酶，使之表现为酯酶的水解活性。
5.密码的摆动性：指密码子与反密码子相互辨认时，可不遵从碱基配对规律，出现不严格配对，此为密码的摆动性。如反密码第1位为I时，可与密码第3位的A、C、U配对。
6.SRP：也称信号肽识别粒子。可辨认、结合信号肽，并把正在合成蛋白质的核糖体带到细胞膜的胞质内膜面。
7.转肽酶：是延长因子EF-G，真核生物的E可以催化已生成的肽酰tRNA从A位转至P位。使A位留空，便于接受新的氨基酰 tRNA。存在于核糖体大亚基上，在肽链延长的成肽过程中起催化作用。转肽酶催化P位的氨基酰或肽酰的—CO与A位的氨基酰tRNA的—NH2形成肽键。另外在翻译终止时，转肽酶尚有酯酶的水解活性，可使合成的肽链与tRNA分离，进而释放新生肽链。
8.信号识别颗粒：在真核细胞胞质内存在的一种由小分子RNA(7S RNA)和6种不同蛋白质
共同组成的复合物，它能特异地识别和结合信号肽，并与核糖体结合暂时阻断多肽链的合成，进而与内质网外膜上的SRP受体结合，信号肽就可插入内质网进入内腔，被内质网内膜壁上的信号肽酶水解。SRP与受体解离并进入新的循环，而信号肽后序肽段也进入内质网内腔，并开始继续合成多肽链。SRP对翻译阶段作用的重要生理意义在于：分泌性蛋白及早进入细胞的膜性结构，能够正确的折叠、进行必要的后期加工与修饰并顺利分泌出细胞。
9.核糖体循环(狭义)：指翻译过程的肽链延长。每次循环包括进位、成肽和转位3个步骤。每循环1次，肽链延长1个氨基酸。如此不断重复，直至多肽链合成终止。
10. 翻译：即蛋白质合成，就是把核酸4种符号(A，T，C，G)组成的遗传信息，以遗传密码破读的方式转变为蛋白质分子中氨基酸(20种)的排列顺序，好像将一种语言翻译成另一种语言。
11.开放读框：从mRNA 5′至3′方向，由起始密码子AUG开始至终止密码子(不包括终止密码子)前的一段mRNA序列，为一段有连续氨基酸序列的蛋白质编码。开放读框内每3个碱基组成的三联体，决定一个氨基酸的遗传密码。
12.多聚核糖体：是由1个mRNA分子与一定数目的单个核糖体结合而成的，呈串珠状排列。每个核糖体可以独立完成一条肽链的合成，所以多个核糖体上可以同时进行多条肽链的合成，可以加速蛋白质的合成速度，提高模板mRNA的利用率。
13.SD序列：位于mRNA分子AUG起始密码子上游约8～13个核苷酸处，由4～6个核苷酸组成的富含嘌呤的序列，以—AG—GA—为核心。SD序列同16SrRNA的3′末端序列互补，在核糖体与mRNA的结合过程中起重要作用。
14.多核糖体循环：指翻译过程的肽链延长，每次循环包括进位、成肽、转位三个步骤，循环一次，肽链延长一个氨基酸，如此不断重复，直至肽链合成终止。
15.基因组文库：用限制性内切酶切割细胞的整个基因组DNA，可以得到大量的基因组DNA 片段，然后将这些DNA片段与载体连接，再转化到细菌中去，让宿主菌长成克隆。这样，一个克隆内的每个细胞的载体上都包含有特定的基因组DNA片段，这样的一套克隆就叫做基因组克隆；其中克隆的一套基因组DNA片段就叫做基因组文库。
16.核糖体循环：原核生物在同一DNA模板上，有多个转录同时在进行，当转录尚未完成，翻译已在进行，一个mRNA分子同时有多个核糖体在进行蛋白质合成，即mRNA循环一次，肽链延长一个氨基酸，如此不断重复，直至肽链合成终止。17.氨基酰tRNA合成酶：催化氨基酸与tRNA生成氨基酰tRNA的酶。该酶具有绝对专一性，对氨基酸、tRNA两种底物都能高度特异地识别，反应消耗ATP。
18.信号肽：是未成熟的分泌性蛋白质中可被细胞转运系统识别的特征性氨基酸序列。有碱性末端区、疏水核心区及加工区3个区段。
第十三章基因表达调控（一）名词解释
1. 衰减子（attenuator)：在原核生物的Trp操纵子结构中，第一个结构基因与启动子P之间有一个区域含Trp密码子，称衰减子。当环境中Trp浓度很高时，它可通过编码并翻译成Trp而终止Trp操纵子的表达。这种转录衰减实质上是转录与一个前导肽翻译过程的偶联，它是原核生物特有的一种基因调控机制。
2.增强子(enhancer)：真核生物基因上远离转录起始点(1～30kb)、决定基因的时间、空间特异性表达、增强启动子转录活性的DNA序列，其发挥作用的方式通常与方向、距离无关。
3.操纵子(元)(operon)：原核生物的几个功能相关的结构基因往往排列在一起，转录生成一段mRNA，然后分别翻译成几种不同的蛋白质。这些蛋白可能是催化某一代谢过程的酶，或共同完成某种功能。这些结构基因与其上游的启动子，操纵基因共同构成转录单位，称
操纵子。
4.上游启动子元件：蛋白质基因启动子除了－30区附近的TATA盒之外，还包括上游区域一些必要序列组分即所谓上游启动子元件。通常是位于－70bp 附近约8～12bp的特定序列，主要包括：①GC盒，共同序列是GGCCGG；②CAAT盒。
5.增强子是一种能够提高转录效率的顺式调控元件，最早是在SV40病毒中发现的长约200bp的一段DNA，可使旁侧的基因转录提高100倍，其后在多种真核生物，甚至在原核生物中都发现了增强子。增强子通常占100～200bp长度，也和启动子一样由若干组件构成，基本核心组件常为8～12bp，可以单拷贝或多拷贝串连形式存在。
6.启动序列(原核基因)或启动子(真核基因)(promoter）：原核基因启动序列与真核基因启动子是RNA聚合酶结合位点周围的一组转录控制组件，包括至少一个转录起始点。在真核基因中增强子和启动子常交错覆盖或连续。有时，对结构密切联系而无法区分的启动子、增强子样结构统称启动子。
7.基因表达(gene expression)：是指贮存遗传信息的基因经过一系列步骤表现出其生物功能的整个过程。典型的基因表达是基因经过转录、翻译，产生有生物活性的蛋白质的过程。8.管家基因(housekeeping gene)：某些基因产物对生命全过程都是必需的或必不可少的。这类基因在一个生物个体的各生长阶段和几乎所有细胞中持续表达，通常被称为管家基因。
9.顺式调控元件(cis acting element)：指可影响自身基因表达活性的真核DNA序列。根据顺式作用元件在基因中的位臵、转录激活作用的性质及发挥作用的方式，分为启动子、增强子及沉默子等。
第十四章（一）名词解释
1. DNA克隆：纯的无性繁殖系统称为克隆。纯化繁殖DNA就称为DNA克隆或分子克隆，基因的纯化繁殖就称为基因克隆。
2. transformation (转化)由于外源DNA的进入而使细胞遗传性改变称为转化。
3.限制性内切核酸酶：能识别DNA的特异序列，并在识别位点或其周围切割双链DNA的一类内切酶，其存在于细菌体内，与甲基化酶共同构成限制修饰体系，限制外源DNA，保护自身DNA，有利于细菌遗传性状的稳定遗传。
4. cDNA文库：以mRNA为模板，经反转录酶催化，在体外反转录成cDNA，与适当的载体常用噬菌体或质粒载体连接后转化受体菌，则每个细菌含有一段cDNA，并能繁殖扩增，这样包含着细胞全部mRNA信息的cDNA克隆集合称为该组织细胞的cDNA文库。基因组含有的基因在特定的组织细胞中只有一部分表达，而且处在不同环境条件、不同分化时期的细胞其基因表达的种类和强度也不尽相同，所以cDNA文库具有组织细胞特异性。cDNA文库显然比基因组DNA文库小得多，能够比较容易从中筛选克隆得到细胞特异表达的基因。但对真核细胞来说，从基因组DNA文库获得的基因与从cDNA文库获得的不同，基因组。DNA文库所含的是带有内含子和外显子的基因组基因，而从cDNA文库中获得的是已经过剪接、去除了内含子的cDNA。
,2.酶是由酶蛋白和辅酶或辅基组成，只有二者结合成全酶才有催化作用，辅酶或辅基的分子结构中常含有维生素或维生素类物质，如：NAD+、NADP+含有烟酰胺(维生素PP之一种)是氧化还原酶类的辅酶，FMN、FAD含维生素B2，TrPP含维生素B1是脱氢酶和转酮醇酶的辅酶，磷酸吡哆醛和吡哆醛(维生素B6之一种)是转氨酶和氨基酸脱羧酶的辅酶，胺素辅酶类含维生素B12是蛋氨酸合成酶的辅酶，辅酶A含泛酸，四氢叶酸含叶酸等。
关于生物化学重点名词解释
两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 氨基酸的等电点：使氨基酸净电荷为零时溶液的pH值，用符号pI表示，是氨基酸的特征常数。 中性氨基酸pI = 1/2 ( pK1' + pK2' )???????? 酸性氨基酸pI = 1/2 ( pK1' + pKR' )碱性氨基酸pI = 1/2 ( pK2' + pKR' ) 必需氨基酸：指机体又必需，自身不能合成，需要从饮食中获得的氨基酸。 一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱去一分子水而形成酰胺键，这个键称为肽键，产生的化合物叫做肽。 谷胱甘肽 (GSH)：Cys 残基上的-SH是GSH的活性基团。GSH广泛分布于生物体内，是某些氧化还 原酶的辅酶。此外，可以用作巯基酶的保护剂。 构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 组成蛋白质的氨基酸都为α-氨基酸（除Pro外），都为L型（除Gly外），除Gly之外，其余氨 基酸都有手性碳原子，都具有旋光性。由于蛋白质中的Tyr、Trp 和 Phe 残基在紫外区有光吸收，所以蛋白质在 280nm 的光波长处有最大光吸收 蛋白质的一级结构:广义的一级结构指蛋白质中共价键连结的全部情况，包括肽链的数目，肽链中 氨基酸之间的连结方式，肽链中氨基酸的排列顺序，二硫键的位置；狭义的一级结构肽链中氨基酸的排列顺序。蛋白质的一级结构决定它的高级结构，即各个层次的结构所需的信息全都储存于一级结构中 蛋白质的二级结构：指多肽链本身通过氢键沿一定方向盘绕、折叠而形成的构象。天然蛋白质包括α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲等二级结构。 α-螺旋:蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。螺距为，每一圈含有个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升，旋转100°。 β-折叠:?蛋白质中常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。这些肽链可以是平行排列（由N到C方向）或者是反平行排列。 结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构（二级结构、超二级结构和结构域）的基础上，主链构象和侧链构象相互作用，进一步盘曲折叠形成球状分子结构。 蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
生物化学名词解释
生物化学：在分子水平研究生命体的化学本质及其生命活动过程中化学变化规律 自由能：自发过程中能用于作功的能量。 两性离子：在同一氨基酸分子中既有氨基正离子又有羧基负离子。 必需氨基酸：机体内不能合成，必需从外界摄取的氨基酸. 等电点：氨基酸氨基和羧基的解离度相等，氨基酸分子所带净电荷为零时溶液的pH值。 蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。 蛋白质的二级结构：多肽链沿着肽链主链规则或周期性折叠。 结构域：蛋白质多肽链在超二级结构基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 超二级结构：蛋白质分子中相邻的二级结构构象单元组合在一起成的有规则的在空间能辨认的二级结构组合体。 蛋白质的三级结构：在二级结构的基础上进一步以不规则的方式卷曲折叠形成的空间结构。 蛋白质的四级结构：由两条或两条以上的多肽链组成，多肽链之间以次级建相互作用形成的特定空间结构。 蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，维持蛋白质空间结构的次级键被破坏，空间结构发生改变而一级结构不变，使生物学活性丧失。 蛋白质的复性：变性了的蛋白质在一定条件下可以重建其天然构象，恢复生物学活性。 蛋白质的沉淀作用：蛋白质分子表面水膜被破坏，电荷被中和，蛋白质溶解度降低而沉淀。电泳：蛋白质分子在电场中泳动的现象。 沉降系数：一种蛋白质分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值，被称为沉降系数。 核酸的一级结构：四种核苷酸沿多核苷酸链的排列顺序。核酸的变性：高温、酸、碱等破坏核酸的氢键，使有规律的双螺旋变成无规律的“线团”。 核酸的复性：变性DNA经退火重新恢复双螺旋结构。 增色效应：变性核酸紫外吸收值增加。 减色效应：复性核酸紫外吸收值恢复原有水平。 Tm值：核酸热变性的温度，即紫外吸收值增加达最大增加量一半时的温度。
生物化学名词解释
生物化学名解解释 1、肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面,Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。Cα是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Cα的单键进行旋转，N—Cα、Cα—C是单键，可自由旋转。 2、结构域（domain）:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不变。 3、模体（motif)：在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能，如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，蛋白质所带的正负电荷相等，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 6、酶（enzyme）:酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸，通过降低反应的活化能催化反应进行。酶的不同形式有单体酶，寡聚酶，多酶体系和多功能酶，酶的分子组成可分为单纯酶和结合酶。酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。（不考） 7、酶的活性中心 (active center of enzymes)：酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。参与酶活性中心的必需基团有结合底物，使底物与酶形成一定构象复合物的结合基团和影响底物中某些化学键稳定性，催化底物发生化学反应并将其转化为产物的催化基团。活性中心外还有维持酶活性中心应有的空间构象的必需基团。 8、酶的变构调节 (allosteric regulation of enzymes)：一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称酶的变构调节。被调节的酶称为变构酶或别构酶，使酶发生变构效应的物质，称为变构效应剂，包括变构激活剂和变构抑制剂。 9、酶的共价修饰(covalent modification of enzymes)：在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。主要包括：磷酸化—去磷酸化；乙酰化—脱乙酰化；甲基化—去甲基化；腺苷化—脱腺苷化；—SH与—S—S—互变等；磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation)：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键，使构象发生改变，表现出酶的活性，此前体物质称为酶原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活，实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构，理化性质，以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码，同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis)：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解（糖的无氧氧化）。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段，1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化，净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式；某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 13、糖异生(gluconeogenesis)：是指从非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖
(完整版)生物化学名词解释大全
第一章蛋白质 1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI 表示。 4．稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。 5．非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。 6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的 近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 12．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子 结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。 15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则 的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏 水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。 17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当 两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解 度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并 恢复生物活性的现象。 22．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所 带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作
生化生物化学名词解释(1)重点知识总结
第一章 蛋白质的结构与功能 等电点(isoelectric point, pI)在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 蛋白质的一级结构(pri mary structure): 蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸残基的排列顺序。 蛋白质的二级结构(se condary structure): 蛋白质的二级结构是指多肽链中主链骨架原子的局部空间排布，不涉及氨基酸侧链的构象。 肽单元: 参与肽键的6个原子—— Cα1、C、H、O、N、Cα2 处于同一平面，称为肽单元α-helix：以α-碳原子为转折点，以肽键平面为单位，盘曲成右手螺旋状的结构。 螺旋上升一圈含3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm 氨基酸的侧链伸向螺旋的外侧。 螺旋的稳定是靠氢键。氢键方向与长轴平行。 β-折叠：蛋白质肽链主链的肽平面折叠呈锯齿状 结构特点：锯齿状；顺向平行、反向平行 稳定化学键：氢键 蛋白质的三级结构(tert iary structure) : 蛋白质的三级结构是指在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭。也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。 结构域(domain) : 分子量大的蛋白质三级结构常可分割成一个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各有独特的空间构象，并承担不同的生物学功能。 分子伴侣 (chaperon): 帮助形成正确的高级结构 使错误聚集的肽段解聚 帮助形成二硫键 蛋白质的四级结构(quar ternary structure):蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用 亚基(subunit)：二条或二条以上具有独立三级结构的多肽链组成的蛋白质。其中，每条具有独立三级结构的多肽链 模体一个蛋白质分子中几个具有二级结构的肽段，在空间位置上相互接近，形成特殊的空间构象，称为“模体”（motif） 蛋白质的变性: 天然蛋白质在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质的变性作用 (denaturation)。 蛋白质的复性当变性程度较轻时，如去除变性因素，有的蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能 盐析(salt precipitation)是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质沉淀。 电泳蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术, 称为电泳(elctrophoresis) 第二章 核酸的结构与功能 脱氧核糖核酸（deoxyribonucleic acid, DNA）:主要存在于细胞核内，是遗传信息的储存和携带者，是遗传的物质基础。 核糖核酸（ribonucleic acid, RNA）: 主要分布在细胞质中，参与遗传信息表达的各过程。DNA和RNA的一级结构:核苷酸的排列顺序，即碱基的排列顺序。
生化名词解释
生化名词解释 第一章蛋白质 1．两性离子（dipolarion） 2．必需氨基酸（essential amino acid）3．等电点(isoelectric point,pI) 4．稀有氨基酸(rare amino acid) 5．非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6．构型(configuration) 7．蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8．构象(conformation) 9．蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10．结构域(domain) 11．蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12．氢键(hydrogen bond) 13．蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14．离子键(ionic bond) 15．超二级结构(super-secondary structure) 16．疏水键(hydrophobic bond) 17．范德华力( van der Waals force) 18．盐析(salting out) 19．盐溶(salting in) 20．蛋白质的变性(denaturation) 21．蛋白质的复性(renaturation) 22．蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23．凝胶电泳（gel electrophoresis）24．层析（chromatography） 第二章核酸 1．单核苷酸(mononucleotide) 2．磷酸二酯键（phosphodiester bonds）3．不对称比率（dissymmetry ratio）4．碱基互补规律(complementary base pairing) 5．反密码子（anticodon） 6．顺反子（cistron） 7．核酸的变性与复性（denaturation、renaturation） 8．退火（annealing） 9．增色效应（hyper chromic effect）10．减色效应（hypo chromic effect）11．噬菌体（phage） 12．发夹结构（hairpin structure）13．DNA 的熔解温度（melting temperature T m） 14．分子杂交（molecular hybridization）15．环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1．米氏常数（K m 值） 2．底物专一性（substrate specificity）3．辅基（prosthetic group） 4．单体酶（monomeric enzyme） 5．寡聚酶（oligomeric enzyme） 6．多酶体系（multienzyme system） 7．激活剂（activator） 8．抑制剂（inhibitor inhibiton） 9．变构酶（allosteric enzyme） 10．同工酶（isozyme） 11．诱导酶（induced enzyme） 12．酶原（zymogen） 13．酶的比活力（enzymatic compare energy）14．活性中心（active center） 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1．生物氧化（biological oxidation） 2．呼吸链（respiratory chain） 3．氧化磷酸化（oxidative phosphorylation）4．磷氧比P/O（P/O） 5．底物水平磷酸化（substrate level phosphorylation） 6．能荷（energy charg 第五章糖代谢 1．糖异生(glycogenolysis) 2．Q 酶(Q-enzyme) 3．乳酸循环(lactate cycle) 4．发酵(fermentation) 5．变构调节(allosteric regulation) 6．糖酵解途径(glycolytic pathway) 7．糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8．肝糖原分解(glycogenolysis) 9．磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10．D-酶（D-enzyme） 11．糖核苷酸（sugar-nucleotide） 第六章脂类代谢
生化名词解释 (4)
. . 名词解释 1、呼吸链：呼吸链又叫电子传递链，是由位于线粒体内膜（真核）中的一系列电子传递体按标准 氧化还原电位，由低到高顺序排列组成的一种能量转换体系。 2、生物氧化：能源物质在活细胞中氧化分解，释放化学能并转化为生物能的生化过程，称 为生物氧化，又叫细胞氧化或细胞呼吸。 3、联合脱氨基作用：将转氨基作用与谷氨酸氧化脱氨基作用联合进行，促进各种氨基酸脱去氨基 生成α-酮酸和氨的过程称氨基酸的联合脱氨基作用。例如：丙氨酸的联合脱氨基作用。 4、DNA 内切酶：具有识别双链DNA 分子中特定核苷酸序列，并由此切割DNA 双链的核酸内切 酶统称为限制性核酸内切酶。 5、酵解与发酵：.酵解 葡萄糖经1，6-二磷酸果糖和3-磷酸甘油酸降解，生成丙酮酸并产生A TP 的代谢过程。 6、分子杂交：不同来源的变性DNA ，若彼此之间有部分互补的核苷酸顺序，当它们在同一溶液中 进行热变性和退火处理时，可以得到分子间部分配对的缔合双链，此过程叫分子杂交。 7、增色效应：伴随着变性，核酸的紫外吸收值增加，此现象为增色现象。 减色效应：复制过程中，紫外吸收值降低，次现象为减色现象。 8、逆转录：以RNA 为模板，依靠逆转录酶的作用，以四种脱氧核苷三磷酸(dNTP)为底物，产生 DNA 链。 9、等电点：分子所带正负电荷相等，净电荷为零的环境PH 成为等电点。 10、活性中心：酶分子上直接参与底物的结合并对其进行催化的区域。 11、酶的活性中心：酶分子上由与催化功能有关的原子或基团构成的特殊的空间结构，称为酶的活 性中心 C CH COOH CH 2COOH C O CH 2CH 2COOH CH COOH NH 2CH 2谷氨NH 2CH 3CH 3O 丙氨酸丙酮酸谷丙转或或NADPH H +++H +NH 3酸脱氢酶α－酮戊二酸
生化名词解释总结
第二章氨基酸 1、构型（configuration）一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2、构象（conformation）指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3、旋光异构：两个异构化合物具有相同的理化性质，但因其异构现象而使偏振光的旋转方向不同的现象。 4、等电点（pI，isoelectric point）使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。 第三章蛋白质的结构 1、肽（peptides）两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 2、肽键（peptide bond）一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。 3、肽平面：肽链主链上的肽键因具有双键性质，不能自由旋转，使连接在肽键上的6个原子共处的同一平面。 4、蛋白质一级结构：蛋白质一级结构(primary structure) 指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 5、蛋白质二级结构：蛋白质二级结构：肽链中的主链借助氢键，有规则的卷曲折叠成沿一维方向具有周期性结构的构象。 6、超二级结构：若干相邻的二级结构单元（螺旋、折叠、转角）组合在一起，彼此相互作用，形成有规则在空间上能辨认的二级结构组合体、充当三级结构的构件，称为超二级结构（super-secondary structure）,折叠花式（folding motif）或折叠单位（folding unit） 7、结构域：在较大的球状蛋白质分子中，多肽链往往形成几个紧密的相对独立的球状实体，彼此分开，以松散的肽链相连，此球状实体就是结构域 8、蛋白质三级结构：指一条多肽链在二级结构或者超二级结构甚至结构域的基础上，进一步盘绕，折叠，依靠共价键的维系固定所形成的特定空间结构成为蛋白质的三级结构。 9、蛋白质的四级结构：对蛋白质分子的二、三级结构而言，只涉及一条多肽链卷曲而成的蛋白质。在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条肽链，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，为四级结构。由一条肽链形成的蛋白质没有四级结构。 10、蛋白质三维结构 11、氢键：氢原子与电负性的原子X共价结合时，共用的电子对强烈地偏向X的一边，使氢原子带有部分正电荷，能再与另一个电负性高而半径较小的原子Y结合，形成的X—H┅Y型的键。 12、疏水作用力：分子中存在非极性基团（例如烃基）时，和水分子（广义地说和任何极性分子或分子中的极性基团）间存在相互排斥的作用，这种排斥作用称为疏水力。 13、Sanger测序 14、Edman降解测序：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。 第四章蛋白质结构与功能 1、协同效应：寡聚蛋白分子中，一个亚基构象和功能的改变影响其他亚基构象和功能状态的改变；有正协同效应和负协同效应的不同。 2、波尔效应： 3、ELISA4： 4、western blot：免疫印迹测定，原理：蛋白质经凝胶电泳分离，通过转移电泳将蛋白质条带转移硝酸纤维素膜上，进行酶联免疫反应。 步骤：SDS电泳→转移电泳→硝酸纤维膜→封闭→一抗→酶标二抗→显色反应
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生物化学名词解释集锦 第一章蛋白质 1.两性离子(dipolarion) 2.必需氨基酸(essential amino acid) 3.等电点(isoelectric point,pI) 4.稀有氨基酸(rare amino acid) 5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6.构型(configuration) 7.蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8.构象(conformation) 9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10.结构域(domain) 11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12.氢键(hydrogen bond) 13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14.离子键(ionic bond) 15.超二级结构(super-secondary structure) 16.疏水键(hydrophobic bond) 17.范德华力( van der Waals force) 18.盐析(salting out) 19.盐溶(salting in) 20.蛋白质的变性(denaturation) 21.蛋白质的复性(renaturation) 22.蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23.凝胶电泳(gel electrophoresis) 24.层析(chromatography) 第二章核酸 1.单核苷酸(mononucleotide) 2.磷酸二酯键(phosphodiester bonds) 3.不对称比率(dissymmetry ratio) 4.碱基互补规律(complementary base pairing) 5.反密码子(anticodon) 6.顺反子(cistron) 7.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation) 8.退火(annealing) 9.增色效应(hyper chromic effect) 10.减色效应(hypo chromic effect) 11.噬菌体(phage) 12.发夹结构(hairpin structure) 13.DNA 的熔解温度(melting temperature T m) 14.分子杂交(molecular hybridization) 15.环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1.米氏常数(K m 值) 2.底物专一性(substrate specificity) 3.辅基(prosthetic group) 4.单体酶(monomeric enzyme) 5.寡聚酶(oligomeric enzyme) 6.多酶体系(multienzyme system) 7.激活剂(activator) 8.抑制剂(inhibitor inhibiton) 9.变构酶(allosteric enzyme) 10.同工酶(isozyme) 11.诱导酶(induced enzyme) 12.酶原(zymogen) 13.酶的比活力(enzymatic compare energy) 14.活性中心(active center) 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1. 生物氧化(biological oxidation) 2. 呼吸链(respiratory chain) 3. 氧化磷酸化(oxidative phosphorylation) 4. 磷氧比P/O(P/O) 5. 底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation) 6. 能荷(energy charg 第五章糖代谢 1.糖异生(glycogenolysis) 2.Q 酶(Q-enzyme) 3.乳酸循环(lactate cycle) 4.发酵(fermentation) 5.变构调节(allosteric regulation) 6.糖酵解途径(glycolytic pathway) 7.糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8.肝糖原分解(glycogenolysis) 9.磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10.D-酶(D-enzyme) 11.糖核苷酸(sugar-nucleotide) 第六章脂类代谢
生化名词解释
核酸的增色效应：核酸变性后，在260nm处的吸收值上升的现象。 核酸的减色效应：当变性的DNA经复性以重新形成双螺旋结构时，其溶液的A260值则减小，这一现象称为减色效应。 核酸的TM值:加热变性使DNA双螺旋结构丧失一半时的温度。 DNA的双螺旋：DNA的两条链围着同一中心轴旋绕而成的一种空间结构。 核酸分子杂交：两条来源不同但有核苷酸互补关系的DNA单链分子之间，或DNA 单链分子与RNA分子之间，在去掉变性条件后，互补的区段能够复性形成双链DNA分子或DNA/RNA异质双链分子。 核小体：真核生物染色质的基本结构单位，是DNA绕组蛋白核心盘旋所形成的串珠结构。 退火：热变性的DNA在缓慢冷却得条件下，两条单链再重新结合恢复双螺旋结构，这种复性叫退火。 核酸变性：天然核酸双螺旋区的氢键断裂，变成单链，但并不涉及共价键断裂的现象。 核酸复性：变性的DNA在适当的条件下，可使两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋结构，使其物理.化学性质及生活活性得到恢复的过程。 必需氨基酸：人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。 氨基酸的等电点：使氨基酸静电荷为零时溶液的PH值。 蛋白质的变性：蛋白质受到某些理化因素的影响，其空间结构发生改变，蛋白质的理化性质和生物学功能随之改变或丧失，但未导致蛋白质一级结构改变的现象。 蛋白质的复性：高级结构松散了的变性蛋白质通常在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠形成原来的构象，恢复原有的理化性质和生物活性的现象。 盐析：加入大量的中性盐使蛋白质沉淀析出的现象。 盐溶: 球蛋白溶于稀得中性盐溶液，其溶解度随稀盐溶液浓度增加而增大的现象。 同源蛋白质：不同物种中具有相同或相似功能的蛋白质或具有明显序列同源性的蛋白质。 蛋白质的一级结构：多肽链内氨基酸残基从N末端到C末端的排列顺序，是蛋白质最基本的结构。 蛋白质的二级结构：多肽链主链的折叠产生由氢键维系的有规律的构象。 蛋白质的三级结构：由二级结构元件构建成的总三维结构。 蛋白质的四级结构：由两条或两条以上具有三级结构的多肽链聚合而成，有特定三维结构的蛋白质构象。 蛋白质的超二级结构：蛋白质中相邻的二级结构单位组合在一起，形成有规律的在空间上能辨认的二级结构的组合体。 结构域：多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构局部折叠区，是相对独立的紧密球状实体。 辅酶：与酶蛋白结合较松弛。用透析法能够除去的小分子有机物。 辅基：与酶蛋白结合较紧密，常以共价键结合，透析不能除去的小分子有机物及金属离子。 酶活力：在一定条件下所催化的某一化学反应速度的快慢，即酶促反应的能力。酶的活性中心：指必需基团在一级结构上可能相距遥远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。米氏常数：酶反应速度为最大速度一半时的底物浓度。 激活剂：能提高酶活性的物质 抑制剂：引起抑制作用的物质。 不可逆抑制：抑制剂与酶的必需基团以共价键结合而引起酶活力丧失，不能用透析，超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶活性。 可逆抑制剂：酶与抑制剂非共价地可逆结合，当用透析，超滤等方法除去抑制剂剂后酶的活性可以恢复。 别构酶：具有别构效应的酶 同工酶：催化相同的化学反应，但其蛋白质分子结构，理化性质和免疫能力等方面都存在明显差异的一组酶。 酶原激活：酶原转变为有活性的酶的过程。 单体酶：一般仅有一条多肽链。 寡聚酶：酶蛋白是寡聚蛋白质，由几个至几十个亚基组成，以非共价键连接。多酶复合体：由几个酶靠非共价键嵌合而成 诱导契合：当酶分子与底物分子接近时，酶分子受底物分子诱导，其构象发生有利于与底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合进行反应。 糖酵解：是将葡萄糖降解为丙酮酸并伴随ATP生成的一系列反应。 底物水平磷酸化：产生ATP等高能分子的方式。 回补反应：酶催化的，补充柠檬酸循环中代谢产物供给的反应。 激酶：从高能供体分子转移到特定靶分子的酶。 糖的异生作用：由非糖前体合成葡萄糖的过程。 呼吸链：一系列的氢和电子传递体称为呼吸链。 氧化磷酸化：氧化与磷酸化的偶联作用称为氧化磷酸化。 生物氧化：有机分子在生物细胞内氧化分解，最终生成二氧化碳和水，并释放能量的过程。 能荷：在总腺苷酸系统中所负荷的高能磷酸基的数量。 磷氧比：消耗的无机磷酸的磷原子数与消耗分子氧的氧原子数之比。 解偶联剂：抑制偶联磷酸化的化合物。 高能磷酸化合物：分子中含有磷酸基团，被水解下来时释放出大量的自由能，这类高能化合物加高能磷酸化合物。 电子传递抑制剂：能够阻断呼吸链中某部位电子传递的物质。 必需脂肪酸：机体生命活动必不可少，但机体自身又不能合成，必需由食物供给的多不饱和脂肪酸。β—氧化：脂肪酸在体内氧化时在羧基端的β碳原子上进行氧化，碳链逐次断裂，每次断下一个二碳单位。 α—氧化：在α碳原子上发生氧化作用，分解出二氧化碳，生成缩短了一个碳原子的脂肪酸。 ω—氧化：脂肪酸的ω端甲基发生氧化，先转变为羟甲基，继而在氧化成羧基，从而形成α，ω—二羧酸的过程。 酮体：在肝脏中，脂肪酸氧化分解的中间产物乙酰乙酸，β—羟基丁酸及丙酮三者统称为酮体。 生物固氮：是微生物，藻类和与高等生物共生的微生物通过自身的固氮酶复合物把分子氮变成氨的过程。 氨的同化：把生物固氮和硝酸盐还原形成的无机态NH3，进一步同化转变成含氮有机物的过程。 一碳单位：在代谢过程中，某些化合物可以分解产生具有一个碳原子的基团。生糖氨基酸：能通过代谢转变成葡萄糖的氨基酸。 生酮氨基酸：分解代谢过程中能转变成乙酰乙酰辅酶A的氨基酸。 联合脱氨基作用：转氨基作用与氧化脱氨基作用配合进行的脱氨基作用。 复制：以亲代DNA分子的双链为模板，按照碱基互补配对原则，合成出与亲代DNA分子完全相同的两个双链DNA分子的过程。 转录：以DNA分子中一条链为模板，按碱基互补配对原则，合成出一条与模板DNA链互补的RNA分子的过程。 翻译：在mRNA指令下，按照三个核苷酸决定一个氨基酸的原则，把mRNA上的遗传信息转化成蛋白质中特定的氨基酸序列的过程。 半保留复制：每个子代DNA分子中有一条链来自亲代DNA，另一条链是新合成的。这样的复制方式叫半保留复制。 Klenow片段：保留5’→3’聚合酶和3’→5’外切酶活力的片段。 复制子：独立复制的单位叫复制子。 前导链：以3’→5’走向的亲代链为模板，子代链就能连续合成，这条链叫前导链。 后随链：以5’→3’走向的亲代链为模板，子代链按5’→3’的方向不连贯的合成许多小片段，然后由DNA聚合酶Ⅰ切除小片段上的RNA引物，填补片段之间的空缺，最后由连接酶把它们连接成一条完整的子代链，这条链叫后随链。半不连续复制：在复制叉上新生的DNA链一条按5’→3’的方向连续合成；另一条按5’→3’的方向不连续合成，因此叫半不连续复制。 冈崎片段：后随链合成的较小的DNA片段叫冈崎片段。 逆转录：以RNA为模板合成DNA的过程。 转化：一个嘌呤碱基被另一个嘌呤碱基置换或一个嘧啶碱基被另一个嘧啶碱基置换。 颠换：一个嘌呤碱基被嘧啶碱基置换或一个嘧啶碱基被嘌呤碱基置换。 启动子：转录起始的特殊序列。 终止子：控制转录终止的部位。 基因工程：在分子水平上利用人工方法对DNA进行重组的技术。 模板连（反义链，负链）:在一个转录单位中，双链DNA分子中作为模板被转录的一条链。 编码链（有义链，正链）:与模板链互补的DNA链。 遗传密码：DNA中或（mRNA)中的核苷酸序列与蛋白质中氨基酸序列之间的对应关系。 密码子：mRNA上每3个相邻的核苷酸编码蛋白质多肽链的一个氨基酸，这三个核苷酸就称为一个密码子。 简并性：同一种氨基酸有两个或更多密码子的现象。 同义密码子：对应同一种氨基酸的不同密码子。 多核糖体：由一个mRNA分子与一定数目的单个核糖体结合而成的念珠状的结构。氨基酸的活化：氨基酸与tRNA相连，形成氨酰-tRNA的过程。 SD序列：原核生物mRNA起始的AUG序列上有10个左右的位置通常含有一段富含嘌呤碱基的序列，与原核生物16SrRNA的3’端的嘧啶碱基进行互补配对，以帮助从起始AUG处开始翻译。 关键酶（标兵酶）：催化限速步骤的酶。 反馈抑制：在系列反应中对反应序列前头的标兵酶发生的抑制作用，从而调节整个系列反应速度。 前馈激活：在一系列，前面的代谢物可对后面的酶起激活作用。 单价反馈抑制；指一个单一代谢途径的末端产物对催化关键步骤的酶活性，通常是第一步反应酶活性的抑制作用。 二价反馈抑制：在分支代谢途径中，催化共同途径第一步反应的酶活性可以被两个或两个以上的末端产物抑制的现象。 顺序反馈抑制：分支代谢途径中的两个末端产物，不能直接抑制代谢途径中的第一个酶，而是分别抑制分支点后的反应步骤，造成分支点上中间产物的积累，这种高浓度的中间产物再反馈抑制第一个酶的活性。 协同反馈抑制：在分支代谢途径中，几种末端产物同时都过量，才对途径中的第一个酶具有抑制作用。若某一末端产物单独过量则对途径中的第一个酶无抑制作用。 累积反馈抑制：在分支代谢途径中，任何一种末端产物过量时都能对共同途径中的第一个酶起抑制作用，而且各种末端产物的抑制作用互不干扰。 同工酶反馈抑制：第一个限速步骤由一组同工酶催化，分支代谢的几个最终产物往往分别对其中一个同工酶发生抑制作用，从而起到与累积的反馈抑制相同的效应。 操纵子：在细菌基因组中，编码一组在功能上相关的蛋白质的几个结构基因，与共同的控制位点组成的一个基因表达的协同单位。 衰减子：位于结构基因上游前导区调节基因表达的功能单位，前导区转录的前导mRNA通过构象变化终止或减弱转录。
生化名词解释
生化名词解释1 1．氨基酸的等电点：当溶液在某一特定的pH值时，氨基酸以两性离子的形式存在，正电荷数与负电荷数相等，净电荷为零，在直流电场中既不向正极移动也不向负极移动，这时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点，用pI表示。 2．肽键：是指键，是一个氨基酸的α–COOH基和另一个氨基酸的α–NH2基所形成的酰胺键。 3．多肽链：由许多氨基酸残基通过肽键彼此连接而成的链状多肽，称为多肽链。 4．肽平面：肽链主链的肽键具有双键的性质，因而不能自由旋转，使连接在肽键上的六个原子共处于一个平面上，此平面称为肽平面。 5．蛋白质的一级结构：多肽链上各种氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸序列。 6．肽单位：多肽链上的重复结构，如Cα–CO–NH–Cα称为肽单位，每一个肽单位实际上就是一个肽平面。 7．多肽：含有三个以上的氨基酸的肽统称为多肽。 8．氨基酸残基：多肽链上的每个氨基酸，由于形成肽键而失去了一分子水，成为不完整的分子形式，这种不完整的氨基酸被称为氨基酸残基。 9．蛋白质二级结构：多肽链主链骨架中，某些肽段可以借助氢键形成有规律的构象，如α–螺旋、β–折叠和β–转角；另一些肽段则形成不规则的构象，如无规卷曲。这些多肽链主链骨架中局部的构象，就是二级结构。 10．超二级结构：在球状蛋白质分子的一级结构顺序上，相邻的二级结构常常在三维折叠中相互靠近，彼此作用，从而形成有规则的二级结构的聚合体，就是超二级结构。 11．结构域：在较大的蛋白质分子里，多肽链的三维折叠常常形成两个或多个松散连接的近似球状的三维实体，即是结构域。它是球蛋白分子三级结构的折叠单位。 12．蛋白质三级结构：指一条多肽链在二级结构（超二级结构及结构域）的基础上，进一步的盘绕、折叠，从而产生特定的空间结构。或者说三级结构是指多肽链中所有原子的空间排布。维系三级结构的力有疏水作用力、氢键、范德华力、盐键（静电引力）。另外二硫键在某些蛋白质中也起着非常重要的作用。 13．蛋白质四级结构：由相同或不同的亚基（或分子）按照一定的排布方式聚合而成的聚合体结构。它包括亚基（或分子）的种类、数目、空间排布以及相互作用。 14．二硫键：指两个硫原子之间的共价键，在蛋白质分子中二硫键对稳定蛋白质分子构象起重要作用。 15．二面角：在多肽链中，Cα碳原子刚好位于互相连接的两个肽平面的交线上。Cα碳原子上的Cα–N和Cα–C都是单键，可以绕键轴旋转，其中以
生化常考名词解释
1．增色效应：变性后的DNA 在260nm 的紫外光吸收有明显升高。 2．DNA 的变性：碱基对间的氢键断裂，双螺旋结构分开，成为两条单链的DNA 分子，即改变了DNA 的二级结构，但并不破坏一级结构。 3．Tm 值：50%的DNA 分子发生变性时的温度。 4．肽键：蛋白质分子中不同氨基酸是以相同的化学键连接的，即前一个氨基酸分子的a-羧基与下一个氨基酸分钟的a-氨基缩合，脱去一个水分子形成肽，肽链上的C-N 化学键称为肽键。 5．蛋白质一级结构：蛋白质多肽键氨基酸的组成和排列顺序。 6．电游：在直流电中，带正电何的蛋白质分子向阴极移动，带负电的向阳极移动。 7．氨基酸的等电点（pl）：氨基酸解离成两性离子或正电荷与负电荷相等，也就是静电何为零，其在的溶液中pH 值就是浓氨酸的等电点。 8．酶的活性中心：酶分子上直接与底物结合并与其催化性能直接有关的一些基因所构成的微区。 9．变构酶：守变构调节的酶。 10．米氏常数(即Km）：为酶促反映速度为最大速度一半时的底物浓度。 11．同工酶：催化相同的无化学反应，但酶蛋白的分子结构，理化性质和免疫学性质不同的一组酶。 12．酶的抑制剂和激活酶：凡能使酶的活性下降并不引起酶蛋白质变性的物质为酶的抑制剂，能使酶由无活性变为有活性或促酶活性提高的物质。 13．生物膜：是构成各种细胞器的内膜系统，如线粒体膜、内质网膜、高尔基体膜等，统称为生物膜。 14．钾-钠泵：细胞内外永远存在钾钠离子的浓度差，这种浓度差靠细胞上的特异蛋白来维持的，它能水解ATP并利用ATP 水解所释放的能量，蒋钠从细胞内运向细胞外，将钾从细胞外运向细胞内。 15．受体：细胞膜上或细胞内能识别生物活性分子并与之结合的生物大分子 16．糖酵解：是在无氧条件下，把葡萄糖转变为乳酸（三碳糖）并产生ATP 的一系列反应。 17．柠檬酸循环：又称三羧酸循环，是指在有氧条件下，葡萄糖氧化生成的乙酰辅酶A 通过与草酰乙酸生成柠檬酸，进入循环被氧化分解为一碳的CO2 和水，同时释放能量的循环过程。 18．葡萄糖异生作用：非糖物质在肝.肾中转变成葡萄糖和糖元的过程，非糖物质转化为糖代谢的中间产物后，在相应酶催化下，糖酵解的三个不可逆反应，利用糖酵解途径，其它酶生成葡萄糖的途径。 19．生物氧化：营养物质在生物体内氧化分解成H2O 和CO2 并释放能量的过程称为生物氧化。 20．氧化磷酸化：氢沿着呼吸链传递给氧形成的同时，伴有ADP 磷酸化为ATP 的过程，氧化作用释放能量，磷酸化吸收能量俩个反应偶联在一起。 21．底物水平磷酸化：在底物被氧化的过程中，底物分子形成高能键，由此高能键提供能量使ADP 磷酸化生成ATP 的过程称为底物水平磷酸化。此过程与呼吸链的作用无关。 22．解偶联作用：在氧化磷酸过程中，底物的脱氢氧化与ADP 的磷酸化是过程能量进行偶联的，某些物质能解除这个偶联过程，其结果是底物的脱氢氧化继续进行，同样有电子传递和氧气消耗，也有能量释放，但却不能利用所释放的能量进行ADP 的磷酸化，不能生成ATP. 23．酮体：脂肪酸在肝细胞中的氧化不很完全，经常出现一些脂肪酸氧化的中间产物，即乙酰乙酸、β –羟丁酸和丙酮，统称为酮体。 24．a-氧化：每一次氧化，先去一个碳原子即羟酸碳原子，生成减了一个碳原子的脂肪酸和CO2 的氧化过程。 25．蛋白质的生理价值：蛋白质的生理价值是指饲料蛋白质被动物机体合成组织蛋白质的利用率。 26．转氨基作用：在转氨酶的催化下，将某一氨基酸的α –氨基转移到另一种α –酮酸的酮基上，生成相应的α –酮酸和另一种氨基酸的作用（赖氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸除外） 27．中心法则： 28．转录：以DNA 的某些片段为模板，合成与之相应的各种RNA。通过转录把遗传信息转抄到某些RNA 分子上。 29．翻译：以RNA 为模板，指导合成相应的各种蛋白质，这个过程称为翻译。 30．半保留半不连续复制：DNA 复制时子链双链中有一条链来源于母链，故称半保留复制。以DNA 母链双链为模板合成子链时，其中一条子链的合成是不连续的，而另一条链的合成是连续的，故称半不连续复制，合称半保留半不连续复制。 31．遗传密码：把排列在DNA 或其转录物RNA 链中的核甘酸顺序与蛋白质的氨基酸排列顺序联系起来的关系。