几种蛋白质功能性质的比较研究
蛋白质功能的检测
蛋白质功能性质的检测 班级： 姓名： 学号： 1、实验目的 通过本实验定性地了解蛋白质的主要功能性质。 2、实验原理 蛋白质的功能性质是指食品体系在加工、贮藏、制备和消费过程中蛋白质对食品产生需要特征的那些物理、化学性质。这些性质对食品的质量及风味起着重要的作用。蛋白质的功能性质与蛋白质在食品体系中的用途有着十分密切的关系，是开发和有效利用蛋白质资源的重要依据。 蛋白质的功能性质可分为水化性质、表面性质、蛋白质-蛋白质相互作用的有关性质三个主要类型。主要包括吸水性、溶解性、保水性、分散性、粘度和粘着性、乳化性、起泡性、凝胶作用等。蛋白质的功能性质及其变化规律非常复杂，受多种因素的相互影响，比如，蛋白质种类、蛋白浓度、温度、溶剂、pH、离子强度等。 本实验以卵蛋白为例，通过某些定性实验来认识蛋白质的主要功能性质。3、实验材料、试剂和仪器 3.1 实验材料 （1）2%蛋清蛋白溶液：取2g蛋清加98ml蒸馏水稀释，过滤取清夜。 （2）卵黄蛋白：鸡蛋除蛋清后剩下的蛋黄捣碎。 3.2 试剂 (1) 硫酸铵、饱和硫酸铵溶液 (2) 氯化钠、饱和氯化钠溶液 (3) 花生油 (4) 酒石酸 3.3 仪器 (1) 刻度试管 (2) 100ml烧杯 (3) 冰箱 4、操作步骤 4.1 蛋白质水溶性的测定
在10ml刻度试管中加入0.5ml蛋清蛋白，加入5ml水，摇匀，观察其水溶性，有无沉淀产生。在溶液中逐滴加入饱和氯化钠溶液，摇匀，得到澄清的蛋白质的氯化钠溶液。 取上述蛋白质的氯化钠溶液3ml，加入3ml饱和硫酸铵溶液，观察球蛋白的沉淀析出，再加入粉末硫酸铵至饱和，摇匀，观察清蛋白从溶液中析出，解释蛋清蛋白质在水中及氯化钠溶液中的溶解度以及蛋白质沉淀的原因。 4.2 蛋白质乳化性的测定 取0.5ml卵黄蛋白于10ml刻度试管中，加入4.5ml水和5滴花生油；另取5ml水于10ml刻度试管中，加入5滴花生油；再将两支试管用力振摇2~3min，然后将两支试管放在试管架上，每隔15min观察一次，共观察4次，观察油水是否分离。 4.3蛋白质起泡性的测定 (1) 在二个100ml的烧杯中，各加入2%的蛋清蛋白溶液30ml，一份用玻璃棒不断搅打1~2min；另一份用吸管不断吹入空气泡1~2min，观察泡沫的生成、泡沫的多少及泡沫稳定时间的长短。 (2) 在二支10ml刻度试管中，各加入2%的蛋清蛋白溶液5ml，一支放入冰箱中冷至10℃，另一支保持常温（30~35℃），以相同的方式振摇1~2min，观察泡沫产生的数量及泡沫稳定性有何不同。 (3) 在三支10ml刻度试管中，各加入2%的蛋清蛋白溶液5ml，其中一支试管加入酒石酸0.1g，一支加入氯化钠0.1g；另一支作对照用，以相同的方式振摇1~2min，观察泡沫的多少及泡沫稳定性有何不同。 4.4蛋白质凝胶作用的测定 在试管中加入1ml蛋清蛋白，再加1ml水和几滴饱和食盐水至溶解澄清，放入沸水中，加热片刻观察凝胶的形成。 5、实验结果及分析 5.1白质水溶性的测定 现象：蛋清蛋白加入水，有白色沉淀产生。在溶液中逐滴加入饱和氯化钠溶液，摇匀，得到澄清的蛋白质的氯化钠溶液。在蛋白质水溶液中，加入少量的中性盐（如氯化钠），会增加蛋白质分子表面的电荷，增强蛋白质分子与水分子的作用，从而使蛋白质在水溶液中的溶解度增大。加入粉末硫酸铵至饱和，摇匀，白色絮状物从溶液中析出。
实验四 蛋白质功能性质的测定-revised
实验四蛋白质功能性质的测定 （一）实验目的： 以蛋清蛋白、卵黄蛋白、大豆分离蛋白和明胶为原料，了解蛋白质的功能性质及其影响因素。 （二）实验原理： 蛋白质的功能性质一般是指能使蛋白质成为人们所需要的食品特征而具有的物理化学性质，即食品加工、贮藏、销售过程中发生作用的那些物理化学性质，这些性质对食品的质量及风味起着重要的作用。蛋白质的功能性质与蛋白质在食品体系中的用途有着十分密切的关系，是开发和有效利用蛋白质资源的重要依据。 蛋白质的功能性质可分为水化性质、表面性质、蛋白质-蛋白质相互作用的有关性质三个主要类型。主要包括吸水性、溶解性、保水性、分散性、粘度和粘着性、乳化性、起泡性、凝胶作用等。蛋白质的功能性质及其变化规律非常复杂，受多种因素的相互影响，比如，蛋白质种类、蛋白浓度、温度、溶剂、pH、离子强度等。 （二）实验材料和试剂： 蛋清蛋白； 2%蛋清蛋白溶液：取2g蛋清加98g蒸馏水稀释，过滤取清液； 5%蛋清蛋白溶液：取5g蛋清加98g蒸馏水稀释，过滤取清液； 卵黄蛋白：鸡蛋除蛋清后剩下的蛋黄捣碎。 大豆分离蛋白粉； 1M盐酸；1M氢氧化钠；饱和氯化钠溶液；饱和硫酸铵溶液；酒石酸；硫酸铵；氯化钠；氯化钙饱和溶液；水溶性曙红Y；明胶。 （三）仪器设备： 100ml/50ml烧杯、普通玻璃试管、刻度试管、50ml塑料离心管、pH试纸、恒温水浴锅、天平等。 （四）实验步骤： 1. 蛋白质的水溶性 ⑴在50mL的小烧杯中加入0.5mL蛋清蛋白并加入5mL水，摇匀，观察其水溶性，有无沉淀产生。在溶液中逐滴加入饱和氯化钠溶液，摇匀，得到澄清的蛋白质的氯化钠溶液。 取上述蛋白质的氯化钠溶液3mL，加入3mL饱和的硫酸铵溶液，观察球蛋白的沉淀析出，再加入粉末硫酸铵至饱和，摇匀，观察清蛋白从溶液中析出，解释蛋清蛋白在水中及氯化钠溶液中的溶解度以及蛋白质沉淀的原因。 ⑵在四个试管中各加入0.15g大豆分离蛋白粉，分别加入5mL水，5mL饱和食盐水，5mL 1mol?mL-1的氢氧化钠溶液，5mL 1mol?mL-1的盐酸溶液，摇匀，在温水浴中温热片刻，观察大豆蛋白在不同溶液中的溶解度。 在第1、2支试管中加入饱和硫酸铵溶液3mL，析出大豆球蛋白沉淀。第3、4支试管中分别用1mol?mL-1盐酸及1mol?mL-1氢氧化钠中和至pH4~4.5 （用pH试纸测定），观察沉淀的生成，解释大豆蛋白的溶解性及pH对大豆蛋白溶解性的影响。 2. 蛋白质的乳化性 取2.5g卵黄蛋白加入250ml三角锥形瓶中，加入47.5mL水，0.25g氯化钠，混合均匀后，一边摇匀一边加入植物油10mL，加完后，手握锥形瓶，较强烈的振荡5min使其分散成均匀的乳状液，静置10min，待泡沫大部分消除后，观察乳化效果，油相和水相是否出现分层？从乳化层中取出10mL于玻璃试管中，加入少量水溶性曙红Y溶液数滴，将染色均匀，取一
蛋白质结构及性质论文
蛋白质结构及性质论文 ——动科一班黄细旺（1207010127）&冯志（1207010126） 摘要：蛋白质结构及其理化性质 关键词：蛋白质、结构、理化性质 前言： 蛋白质分子是由许多氨基酸通过肽键相连形成的生物大分子。人体内具有生理功能的蛋白质都是有序结构，每种蛋白质都有其一定的氨基酸百分组成及氨基酸排列顺序，以及肽链空间的特定排布位置。因此由氨基酸排列顺序及肽链的空间排布等所构成的蛋白质分子结构，才真正体现蛋白质的个性，是每种蛋白质具有独特生理功能的结构基础。 蛋白质结构 蛋白质分子结构分成一级、二级、三级、四级结构四个层次，后三者统称为高级结构或空间构象。并非所有的蛋白质都有四级结构，由一条肽链形成的蛋白质只有一级、二级和三级结构，由二条或二条以上多肽链形成的蛋白质才可能有四级结构。 1．蛋白质的一级结构 蛋白质分子中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构。一级结构的主要化学键是肽键，有些蛋白质还包含二硫键，它是由两个半胱氨酸巯基脱氢氧化而成。 2．蛋白质的二级结构 蛋白质的二级是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肪酸主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链构象。 （一）肽单元20世纪30年代末L.Panling和R.B.Cory应用X线衍射技术研究氨基酸和寡肽的晶体结构其目的是要获得一组标准键长和键角以推导肽的构象最终提出了肽单元概念。他们发现参与肽健的6个原子位于同一平面Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元其中肽键（C-N）的键长为0132nm．介于C－N的单健长（0149nm）和双键长（0127nm）之问，所以有一定程度双键性能，不能自由旋转。而Cα分别与N和羰基碳相连的键都是典型的单键可以自由旋转。 （二）α-螺旋Paulαing和Core根据实验数据提出了两种肽链局部主链原子空间构象的分子模型，称为α-螺旋和β-折叠，它们是蛋白质二级结构的主要形式，在α-螺旋结构中多肽键的主链围绕中心轴是有规律的螺旋式上升，螺旋的走向为顺时钟方向即右手螺旋，其氨基酸恻键伸向螺旋外侧。每36个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54nm。a一螺旋的每个肽键N－H和第四个的羧基氧形成氨键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行。肽链中的全部肽键都可形成氢键以稳固α-螺旋结构。肌红蛋白和血红蛋白分子中有许多肽链段落呈a一螺旋结构，毛发的角蛋白、肌肉的肌球蛋白以及血凝块中的纤维蛋白它们的多肽链几乎全长
生物化学知识点与题目 第四章 蛋白质化学.
第四章蛋白质化学 知识点： 一、氨基酸 蛋白质的生物学功能 氨基酸：酸水解：破坏全部色氨酸以及部分含羟基氨基酸。碱水解：所有氨基酸产生外消旋。氨基酸的分类：非极性氨基酸（8种）：Ala、V al、Leu、Ile、Pro、Met、Phe、Trp；极性氨基酸（12种）：带正电荷氨基酸Lys、Arg、His；带负电荷氨基酸Asp和Glu；不带电荷氨基酸Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys、Gly。 非蛋白质氨基酸： 氨基酸的酸碱性质： 氨基酸的等电点，氨基酸的可解离基团的pK值，pI的概念及计算， 高于等电点的任何pH值，氨基酸带有净负电荷，在电场中将向正极移动。 氨基酸的光吸收性：芳香族侧链有紫外吸收，280nm， 氨基酸的化学反应：α-氨基酸与水合茚三酮试剂共热，可发生反应，生成蓝紫化合物。茚三酮与脯氨酸和羟脯氨酸反应则生成黄色化合物。 二、结构与性质 肽：基本概念；肽键；肽；氨基酸残基；谷胱甘肽；肽键不能自由转动，具有部分双键性质；肽平面 蛋白质的分子结构：一级结构，N-末端分析，异硫氰酸苯酯法；C-末端分析，肼解法 蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中多肽链骨架的折叠方式，包括α螺旋、β折叠和β转角等。 超二级结构：超二级结构是指二级结构的基本结构单位（α螺旋、β折叠等）相互聚集，形成有规律的二级结构的聚集体。 结构域： 蛋白质的三级结构：蛋白质的三级结构指多肽链中所有氨基酸残基的空间关系，其具有二级结构或结构域。 球状蛋白质分子的三级结构特点：大多数非极性侧链（疏水基团）总是埋藏在分子内部，形成疏水核；大多数极性侧链（亲水基团），总是暴露在分子表面，形成一些亲水区。 蛋白质的四级结构：蛋白质的四级结构是由两条或两条以上各自独立具有三级结构的多肽链（亚基）通过次级键相互缔合而成的蛋白质结构。变构蛋白、变构效应；血红蛋白氧合曲线。维持蛋白质分子构象的化学键：氢键，疏水键，范德华力，盐键，二硫键等 三、蛋白质的分子结构与功能的关系 蛋白质的分子结构与功能的关系：一级结构决定高级结构，核糖核酸酶的可逆变性；变性、复性、镰刀型红细胞贫血症的生化机理； 四、蛋白质的性质及分离纯化 胶体性质：双电层，水化层；1. 透析；2. 盐析；3. 凝胶过滤； 酸碱性质：1. 等电点沉淀；2. 离子交换层析；3. 电泳 蛋白质的变性：蛋白质变性后，二、三级以上的高级结构发生改变或破坏，但共价键不变，一级结构没有破坏。
实验2蛋白质功能性质的检测
蛋白质功能性质的检测 一、实验目的 通过本实验定性地了解蛋白质的主要功能性质。 一、实验原理 蛋白质的功能性质一般是指能使蛋白质成为人们所需要的食品特征而具有的物理化学性质，这些性质对食品的质量及风味起着重要的作用。蛋白质的功能性质可分为水化性质、表面性质、蛋白质-蛋白质相互作用的有关性质三个主要类型。主要包括吸水性、溶解性、保水性、分散性、粘度和粘着性、乳化性、起泡性、凝胶作用等。蛋白质的功能性质及其变化规律非常复杂，受多种因素的相互影响，比如，蛋白质种类、蛋白浓度、温度、溶剂、pH、离子强度等。 三、实验材料、试剂和仪器 1. 实验材料 （1）2%蛋清蛋白溶液：取2g蛋清加98ml蒸馏水稀释，过滤取清夜。 （2）卵黄蛋白：鸡蛋除蛋清后剩下的蛋黄捣碎。 2. 试剂 (1) 硫酸铵、饱和硫酸铵溶液 (2) 氯化钠、饱和氯化钠溶液 (3) 花生油 (4) 酒石酸 3. 仪器 (1) 刻度试管 (2) 100ml烧杯 (3) 冰箱 四、操作步骤 1. 蛋白质水溶性的测定 在10ml刻度试管中加入0.5ml蛋清蛋白，加入5ml水，摇匀，观察其水溶性，有无沉淀产生。在溶液中逐滴加入饱和氯化钠溶液，摇匀，得到澄清的蛋白质的氯化钠溶液。 取上述蛋白质的氯化钠溶液3ml，加入3ml饱和硫酸铵溶液，观察球蛋白的
沉淀析出，再加入粉末硫酸铵至饱和，摇匀，观察清蛋白从溶液中析出，解释蛋清蛋白质在水中及氯化钠溶液中的溶解度以及蛋白质沉淀的原因。 2.蛋白质乳化性的测定 取0.5ml卵黄蛋白于10ml刻度试管中，加入4.5ml水和5滴花生油；另取5ml水于10ml刻度试管中，加入5滴花生油；再将两支试管用力振摇2~3min，然后将两支试管放在试管架上，每隔15min观察一次，共观察4次，观察油水是否分离。 3. 蛋白质起泡性的测定 (1) 在二个100ml的烧杯中，各加入2%的蛋清蛋白溶液30ml，一份用玻璃棒不断搅打1~2min；另一份用吸管不断吹入空气泡1~2min，观察泡沫的生成、泡沫的多少及泡沫稳定时间的长短。 (2) 在二支10ml刻度试管中，各加入2%的蛋清蛋白溶液5ml，一支放入冰箱中冷至10℃，另一支保持常温（30~35℃），以相同的方式振摇1~2min，观察泡沫产生的数量及泡沫稳定性有何不同。 (3) 在三支10ml刻度试管中，各加入2%的蛋清蛋白溶液5ml，其中一支试管加入酒石酸0.1g（较多），一支加入氯化钠0.1g（较多）；另一支作对照用（），以相同的方式振摇1~2min，观察泡沫的多少及泡沫稳定性有何不同。 4. 蛋白质凝胶作用的测定 在试管中加入1ml蛋清蛋白，再加1ml水和几滴饱和食盐水至溶解澄清，放入沸水中，加热片刻观察凝胶的形成。 五、实验结果及分析 1. 蛋白质水溶性的测定 蛋清蛋白加入水，有白色沉淀产生。在溶液中逐滴加入饱和氯化钠溶液，摇匀，得到澄清的蛋白质的氯化钠溶液。在蛋白质水溶液中，加入少量的中性盐[即稀浓度]，如氯化钠，会增加蛋白质分子表面的电荷，增强蛋白质分子与水分子的作用，从而使蛋白质在水溶液中的溶解度增大。加入粉末硫酸铵至饱和，摇匀，白色絮状物从溶液中析出。 蛋白质在水溶液中的溶解度取决于蛋白质分子表面离子周围的水分子数目，亦即主要是由蛋白质分子外周亲水基团与水形成水化膜的程度以及蛋白质分子
蛋白质的性质和分类
蛋白质凭借游离的氨基和羧基而具有两性特征，在等电点易生成沉淀。不同的蛋白质等电点不同，该特性常用作蛋白质的分离提纯。生成的沉淀按其有机结构和化学性质，通过pH的细微变化可复溶。蛋白质的两性特征使其成为很好的缓冲剂，并且由于其分子量大和离解度低，在维持蛋白质溶液形成的渗透压中也起着重要作用。这种缓冲和渗透作用对于维持内环境的稳定和平衡具有非常重要的意义。 在紫外线照射、加热煮沸以及用强酸、强碱、重金属盐或有机溶剂处理蛋白质时，可使其若干理化和生物学性质发生改变，这种现象称为蛋白质的变性。酶的灭活，食物蛋白经烹调加工有助于消化等，就是利用了这一特性。 (二)蛋白质的分类 简单的化学方法难于区分数量庞杂、特性各异的这类大分子化合物。通常按照其结构、形态和物理特性进行分类。不同分类间往往也有交错重迭的情况。一般可分为纤维蛋白、球状蛋白和结合蛋白三大类。 1.纤维蛋白包括胶原蛋白、弹性蛋白和角蛋白。 (1) 胶原蛋白胶原蛋白是软骨和结缔组织的主要蛋白质，一般占哺乳动物体蛋白总量的30%左右。胶原蛋白不溶于水，对动物消化酶有抗性，但在水或稀酸、稀碱中煮沸，易变成可溶的、易消化的白明胶。胶原蛋白含有大量的羟脯氨酸和少量羟赖氨酸，缺乏半胱氨酸、胱氨酸和色氨酸。 (2) 弹性蛋白弹性蛋白是弹性组织，如腱和动脉的蛋白质。弹性蛋白不能转变成白明胶。 (3) 角蛋白角蛋白是羽毛、毛发、爪、喙、蹄、角以及脑灰质、脊髓和视网膜神经的蛋白质。它们不易溶解和消化，含较多的胱氨酸(14-15%)。粉碎的羽毛和猪毛，在15-20磅蒸气压力下加热处理一小时，其消化率可提高到70-80%，胱氨酸含量则减少5-6%。 2.球状蛋白 (1) 清蛋白主要有卵清蛋白、血清清蛋白、豆清蛋白、乳清蛋白等，溶于水，加热凝固。 (2) 球蛋白球蛋白可用5-10%的NaCl溶液从动、植物组织中提取；其不溶或微溶于水，可溶于中性盐的稀溶液中，加热凝固。血清球蛋白、血浆纤维蛋白原、肌浆蛋白、豌豆的豆球蛋白等都属于此类蛋白。 (3) 谷蛋白麦谷蛋白、玉米谷蛋白、大米的米精蛋白属此类蛋白。不溶于水或中性溶液，而溶于稀酸或稀碱。 (4) 醇溶蛋白玉米醇溶蛋白、小麦和黑麦的麦醇溶蛋白、大麦的大麦醇溶蛋白属此类蛋白。不溶于水、无水乙醇或中性溶液，而溶于70-80%的乙醇。 (5) 组蛋白属碱性蛋白，溶于水。组蛋白含碱性氨基酸特别多。大多数组蛋白在活细胞中与核酸结合，如血红蛋白的珠蛋白和鲭鱼精子中的鲭组蛋白。 (6) 鱼精蛋白鱼精蛋白是低分子蛋白，含碱性氨基酸多，溶于水。例如鲑鱼精子中的鲑精蛋白、鲟鱼的鲟精蛋白、鲱鱼的鲱精蛋白等。鱼精蛋白在鱼的精子细胞中与核酸结合。 球蛋白比纤维蛋白易于消化，从营养学的角度看，氨基酸含量和比例也较纤维蛋白更理想。 3. 结合蛋白 结合蛋白是蛋白部分再结合一个非氨基酸的基团(辅基)。如核蛋白(脱氧核糖核蛋白、核糖体)，磷蛋白(酪蛋白、胃蛋白酶)，金属蛋白(细胞色素氧化酶、铜蓝蛋白、黄嘌呤氧化酶)，脂蛋白(卵黄球蛋白、血中β1-脂蛋白)，色蛋白(血红蛋白、细胞色素C、黄素蛋白、视网膜中与视紫质结合的水溶性蛋白)及糖蛋白(γ球蛋白、半乳糖蛋白、甘露糖蛋白、氨基糖蛋白)。
实验十 蛋白质功能性质的检测
实验十
蛋白质功能性质的检测
*** 2014305004**
2014 级食品科学与工程*班
一、实验目的 通过本实验定性地了解蛋白质的主要功能性质。
二、实验原理 蛋白质的功能性质一般是指能使蛋白质成为人们所需要的食品特征而具有的物 理化学性质，即对食品的加工、贮藏、销售过程中发生作用的那些性质，这些性 质对食品的质量和风味起着重要的作用。 蛋白质的功能性质与蛋白质在食品体系 中的用途有着十分密切的关系，是开发和有效利用蛋白质资源的重要依据。 蛋白质的功能性质可分为水化性质、表面性质、蛋白质-蛋白质相互作用的 有关性质三个主要类型，主要包括有吸水性、溶解性、保水性、分散性、粘度和 粘着性、乳化性、起泡性、凝胶作用等。
三、实验材料、试剂和仪器 1. 实验材料 （1） 2%蛋清蛋白溶液：取 2g 蛋清加 98ml 蒸馏水稀释，过滤取清夜。 （2） 卵黄蛋白：鸡蛋除蛋清后剩下的蛋黄捣碎。 2. 试剂 硫酸铵、饱和硫酸铵溶液；氯化钠、饱和氯化钠溶液；花生油；酒石酸 3. 仪器 刻度试管；100ml 烧杯；冰箱
四、操作步骤 1. 蛋白质水溶性的测定 在 10ml 刻度试管中加入 0.5ml 蛋清蛋白，加入 5ml 水，摇匀，观察其水溶 性，有无沉淀产生。在溶液中逐滴加入饱和氯化钠溶液，摇匀，得到澄清的蛋白 质的氯化钠溶液。
取上述蛋白质的氯化钠溶液 3ml，加入 3ml 饱和硫酸铵溶液，观察球蛋白的 沉淀析出，再加入粉末硫酸铵至饱和，摇匀，观察清蛋白从溶液中析出，解释蛋 清蛋白质在水中及氯化钠溶液中的溶解度以及蛋白质沉淀的原因。 2. 蛋白质乳化性的测定 取 0.5ml 卵黄蛋白于 10ml 刻度试管中，加入 4.5ml 水和 5 滴花生油；另取 5ml 水于 10ml 刻度试管中，加入 5 滴花生油；再将两支试管用力振摇 2~3min， 然后将两支试管放在试管架上，每隔 15min 观察一次，共观察 4 次，观察油水是 否分离。 3. 蛋白质起泡性的测定 (1) 在二个 100ml 的烧杯中，各加入 2%的蛋清蛋白溶液 30ml，一份用玻璃 棒不断搅打 1~2min；另一份用吸管不断吹入空气泡 1~2min，观察泡沫的生成、 泡沫的多少及泡沫稳定时间的长短。 (2) 在二支 10ml 刻度试管中，各加入 2%的蛋清蛋白溶液 5ml，一支放入冰 箱中冷至 10℃，另一支保持常温（30~35℃） ，以相同的方式振摇 1~2min，观察 泡沫产生的数量及泡沫稳定性有何不同。 (3) 在三支 10ml 刻度试管中，各加入 2%的蛋清蛋白溶液 5ml，其中一支试 管加入酒石酸 0.1g，一支加入氯化钠 0.1g；另一支作对照用，以相同的方式振摇 1~2min，观察泡沫的多少及泡沫稳定性有何不同。 4. 蛋白质凝胶作用的测定 在试管中加入 1ml 蛋清蛋白， 再加 1ml 水和几滴饱和食盐水至溶解澄清， 放 入沸水中，加热片刻观察凝胶的形成。
五、实验结果与分析 1.蛋白质水溶性的测定 水中 现象 产生白色沉淀 加入饱和氯化钠后 沉淀溶解，澄清溶液 加入饱和硫酸铵后 出现白色絮状物
蛋清蛋白加入水有白色沉淀产生。在溶液中逐滴加入饱和氯化钠溶液，摇 匀， 得到澄清的蛋白质的氯化钠溶液。这是因为加入中性盐会增加蛋白质分子表 面的电荷， 增强蛋白质分子与水分子的作用，从而使蛋白质分子在水溶液中溶解
蛋白质的性质实验(二)
蛋白质的性质实验（二） 蛋白质的等电点测定和沉淀反应 一、蛋白质等电点的测定 1．目的 （1）了解蛋白质的两性解离性质。 （2）学习测定蛋白质等电点的一种方法。 2．原理 蛋白质是两性电解质。在蛋白质溶液中存在下列平衡： 蛋白质分子的解离状态和解离程度受溶液的酸碱度影响。当溶液的pH达到一定数值时，蛋白质颗粒上正负电荷的数目相等，在电场中，蛋白质既不向阴极移动，也不向阳极移动，此时溶液的pH值称为此种蛋白质的等电点。不同蛋白质各有其特异的等电点。在等电点时，蛋白质的理化性质都有变化，可利用此种性质的变化测定各种蛋白质的等电点。最常用的方法是测其溶解度最低时的溶液pH值。 本实验借观察在不同pH溶液中的溶解度以测定酪蛋白的等电点。用醋酸和醋酸钠（醋酸钠混合在酪蛋白溶液中）配制成各种不同pH值的缓冲液。向诸缓冲溶液中加入酪蛋白后，沉淀出现最多的缓冲液的pH值即为酪蛋白的等电点。 3．器材 4．试剂 （1）0.4％酪蛋白醋酸钠溶液 200mL 取0.4g酪蛋白，加少量水在乳钵中仔细地研磨，将所得的蛋白质悬胶液移入200 mL锥形瓶内，用少量40～50 ℃的温水洗涤乳钵，将洗涤液也移入锥形瓶内。加入10 mL1 mol／L醋酸钠溶液。把锥形瓶放到50℃水浴中，并小心地旋转锥形瓶，直到酪蛋白完全溶解为止。将锥形瓶内的溶液全部移至 100 mL容量瓶内，加水至刻度，塞紧玻塞，混匀。 5．操作 （1）取同样规格的试管4支，按下表顺序分别精确地加入各试剂，然后混匀。
（2）向以上试管中各加酪蛋白的醋酸钠溶液1mL，加一管，摇匀一管。此时1、2、3、4 管的pH依次为5.9、5.3、4.7、3.5。观察其混浊度。静置10分钟后，再观察其混浊度。最混浊的一管的pH即为酪蛋白的等电点。 二、蛋白质的沉淀及变性 1．目的 （1）加深对蛋白质胶体溶液稳定因素的认识。 （2）了解沉淀蛋白质的几种方法及其实用意义。 （3）了解蛋白质变性和沉淀的关系。 2．原理 在水溶液中的蛋白质分子由于表面生成水化层和双电层而成为稳定的亲水胶 体颗粒，在一定的理化因素影响下，蛋白质颗粒可因失去电荷和脱水而沉淀。 蛋白质的沉淀反应可分为两类。 （1）可逆的沉淀反应此时蛋白质分子的结构尚未发生显著变化，除去引起沉淀的因素后，蛋白质的沉淀仍能溶解于原来的溶剂中，并保持其天然性质而不变性。如大多数蛋白质的盐析作用或在低温下用乙醇（或丙酮）短时间作用于蛋白质。提纯蛋白质时，常利用此类反应。 （2）不可逆沉淀反应此时蛋白质分子内部结构发生重大改变，蛋白质常变性而沉淀，不再溶于原来溶剂中。加热引起的蛋白质沉淀和凝固，蛋白质和重金属离子或某些有机酸的反应都属于此类。 蛋白质变性后，有时由于维持溶液稳定的条件仍然存在（如电荷），并不析出。因此变性蛋白质并不一定都表现为沉淀，而沉淀的蛋白质也未必都已变性。
蛋白质功能性质一 实验
实验十一蛋白质的功能性质（一） ——水溶性、乳化性、起泡性、凝胶作用 一、实验原理 所谓蛋白质的功能性质，是指能使蛋白质成为人们所需要的食品特征而具有的物理化学性质，即在食品的加工、贮藏、销售过程中发生有利作用的那些性质，这些性质对食品的质量及风味起着重要的作用。蛋白质的功能性质与蛋白质在食品体系中的用途有着十分密切的关系，成为开发和有效利用蛋白质资源的重要依据。 蛋白质的功能性质可分为水化性质、表面性质、蛋白质—蛋白质相互作用的有关性质共三大主要类型。具体的功能性质，主要包括吸水性、溶解性、保水性、分散性、粘度和粘着性、乳化性、起泡性、凝胶作用等。 本实验以卵蛋白、大豆蛋白为例，通过某些定性实验来认识蛋白质的主要功能性质。 二、实验材料和试剂 材料：蛋清蛋白； 试剂： 1）2%蛋清蛋白溶液：取2g蛋清加98g蒸留水稀释，过滤取清液； 2）卵黄蛋白：鸡蛋除去蛋清后剩下的蛋黄捣碎； 3）分离大豆蛋白粉； 4）其它：1mol/L HCl，1mol/L NaOH，饱和氯化钠溶液，饱和硫酸铵溶液，酒石酸，硫酸铵，氯化钠，δ—葡萄糖酸内酯，氯化钙饱和溶液，水溶性红色素，明胶。 三、实验步骤 （一）蛋白质的水溶性 1、在50mL的小烧杯中，加入0.5mL蛋清蛋白，加入5mL水，摇匀，观察其水溶性，有无沉淀生成。再向溶液中逐滴加入饱和氯化钠溶液，摇匀，得到澄清的蛋白质的氯化钠溶液。 取上述蛋白质的氯化钠溶液3mL，加入3mL饱和的硫酸铵溶液，观察球蛋白的沉淀析出，再加入粉末硫酸铵至饱和，摇匀，观察清蛋白从溶液中析出，解释蛋清蛋白质在水中及氯化钠溶液中的溶解度、以及蛋白质沉淀的原因。 2、在4支试管中各加入0.1～0.2g大豆分离蛋白粉，分别加入5mL水，5mL饱和食盐水，5mL 1mol/L NaOH，5mL 1mol/L HCl；摇匀，在温水浴中温热片刻，观察大豆蛋白在不同溶液中的溶解度。向第一、二支试管加入3mL饱和硫酸铵溶液，析出大豆球蛋白沉淀；向第三、四支试管中分别用1mol/L NaOH、1mol/L HCl中和至pH 4~4.5，观察沉淀的生成，解释大豆蛋白的溶解性以及pH值对大豆蛋白溶解性的影响。 （二）蛋白质的乳化性 1、取5g卵黄蛋白，加入250mL的烧杯中，加入95mL水、0.5g氯化钠，用电动搅拌器搅匀后，加搅拌加滴加植物油10mL，滴加完后，强烈搅拌5min，使其充分分散成均匀的乳状液，静置10min，等泡沫大部分消除后，取出10 mL，加入少量水溶性色素染色，不断搅拌直至染色均匀，取一滴乳状液在显微镜下仔细观察，被染色部分为水相，未被染色部分为油相，根据显微镜下观察所得到的染料分布，确定该乳状液是属于水包油型还是油包水型。
蛋白质功能性质的检测实验报告
华南农业大学实验报告 专业班次 13食工1班组别 题目蛋白质功能性质的检测姓名黄俊怡日期 一、实验目的 通过本实验定性地了解蛋白质的主要功能性质。 二、实验原理 蛋白质的功能性质一般是指能使蛋白质成为人们所需要的食品特征而具有的物理化学性质，即对食品的加工、贮藏、销售过程中发生作用的那些性质，这些性质对食品的质量和风味起着重要的作用。蛋白质的功能性质与蛋白质在食品体系中的用途有着十分密切的关系，是开发和有效利用蛋白质资源的重要依据。 蛋白质的功能性质可分为水化性质、表面性质、蛋白质-蛋白质相互作用的有关性质三个主要类型，主要包括有吸水性、溶解性、保水性、分散性、粘度和粘着性、乳化性、起泡性、凝胶作用等。 三、实验材料、试剂和仪器 1. 实验材料 （1）2%蛋清蛋白溶液：取2g蛋清加98ml蒸馏水稀释，过滤取清夜。 （2）卵黄蛋白：鸡蛋除蛋清后剩下的蛋黄捣碎。 2. 试剂 (1) 硫酸铵、饱和硫酸铵溶液 (2) 氯化钠、饱和氯化钠溶液 (3) 花生油 (4) 酒石酸 3. 仪器 (1) 刻度试管 (2) 100ml烧杯
(3) 冰箱 四、实验步骤 1. 蛋白质水溶性的测定 在10ml刻度试管中加入蛋清蛋白，加入5ml水，摇匀，观察其水溶性，有无沉淀产生。在溶液中逐滴加入饱和氯化钠溶液，摇匀，得到澄清的蛋白质的氯化钠溶液。 取上述蛋白质的氯化钠溶液3ml，加入3ml饱和硫酸铵溶液，观察球蛋白的沉淀析出，再加入粉末硫酸铵至饱和，摇匀，观察清蛋白从溶液中析出，解释蛋清蛋白质在水中及氯化钠溶液中的溶解度以及蛋白质沉淀的原因。 2. 蛋白质乳化性的测定 取卵黄蛋白于10ml刻度试管中，加入水和5滴花生油；另取5ml水于10ml刻度试管中，加入5滴花生油；再将两支试管用力振摇2~3min，然后将两支试管放在试管架上，每隔15min观察一次，共观察4次，观察油水是否分离。 3. 蛋白质起泡性的测定 (1) 在二个100ml的烧杯中，各加入2%的蛋清蛋白溶液30ml，一份用玻璃棒不断搅打1~2min；另一份用吸管不断吹入空气泡1~2min，观察泡沫的生成、泡沫的多少及泡沫稳定时间的长短。 (2) 在二支10ml刻度试管中，各加入2%的蛋清蛋白溶液5ml，一支放入冰箱中冷至10℃，另一支保持常温（30~35℃），以相同的方式振摇1~2min，观察泡沫产生的数量及泡沫稳定性有何不同。 (3) 在三支10ml刻度试管中，各加入2%的蛋清蛋白溶液5ml，其中一支试管加入酒石酸，一支加入氯化钠；另一支作对照用，以相同的方式振摇1~2min，观察泡沫的多少及泡沫稳定性有何不同。 4. 蛋白质凝胶作用的测定 在试管中加入1ml蛋清蛋白，再加1ml水和几滴饱和食盐水至溶解澄清，放入沸水中，加热片刻观察凝胶的形成。
蛋白质的功能性质的应用
二、食品加工中蛋白质功能性质的应用 各种蛋白质都有不同的功能性质，在食品加工过程发挥出不同的功能。根据其功能性质的不同，选定适宜的蛋白质，确定用量，加入到食品中，使之与其它成分如糖、脂肪、水反应，可加工成理想的成品。 (一)以乳蛋白作为功能蛋白质 在生产冰淇淋和发泡奶油点心过程中，乳蛋白起着发泡剂和泡沫稳定剂的作用。乳蛋白冰淇淋还有保香作用。在焙烤食品中加入脱脂乳粉，可以改善面团的吸水性，增大体积，阻止水分的蒸发，控制气体的逸散速度，加强结构性。乳清中的蛋白质，具有较强的耐搅打性，可用作西式点心的顶端配料，稳定泡沫，脱脂奶粉可以作为乳化剂添加到肉糜中去，增强其保湿性。’ (二)以卵类蛋白作为功能蛋白质 卵类蛋白主要由蛋清蛋白和蛋黄蛋白组成。 蛋清蛋白的主要功能是促进食品的凝结、胶凝、发泡和成形。在搅打适当黏度的卵类蛋白质的水分体系时，其中的蛋清蛋白的重叠的分子部分伸展开，捕捉并且滞留住气体，形成泡沫。卵类蛋白对泡沫有稳定作用。用鸡蛋作为揉制糕饼面团混合料时，蛋白质在 气一液界面上形成弹性膜，这时已有部分蛋白质凝结．把空气滞留在面团中，有利于发酵，防止气体逸散，面团体积增大，稳定蜂窝结构和外形。 蛋黄蛋白的主要功能是乳化及乳化稳定性。它常常吸附在油水界面上，促进产生并稳定水包油乳状液。卵类蛋白能促进油脂在其它成分中的扩散，从而加强食品的黏稠度。 鸡蛋在调味汁和牛乳糊中不但起增稠作用，还可作为黏结剂和涂料，把易碎食品黏连在一起，使它们在加工时不致散裂。 (三)以肌肉蛋白质作为功能蛋白质 肌肉蛋白的保水性是影响鲜肉滋味、嫩度和颜色的重要功能性质，也是影响肉类加工质量的决定因素。肌肉中的水溶性肌浆蛋白和盐溶性肌纤蛋白的乳化性，对大批量肉类的加工质量影响极大。肌肉蛋白的溶解性、溶胀性、黏着性和胶凝性，在食品加工中也很重要。如胶凝性可以提高产品强度、韧性和组织性。蛋白的吸水、保水和保油性能，使食品在加工时减少油水的流失量，阻止食品收缩；蛋白的黏着性有促进肉糜结合，免用黏着剂的作用。 (四)以大豆蛋白质作为功能蛋白质 大豆蛋白质具有广泛的功能性质，如溶解性、吸水和保水性、黏着性、胶凝性、弹性、乳化性和发泡性等。每一种性质都给食品加工带来特定的效果。如将大豆蛋白加入到咖啡乳内，是利用其乳化性；涂在冰淇淋表面，是利用其发泡性；用于肉类加工，是利用它的保水性、乳化性和胶凝性。加在富含脂肪的香肠、大红肠和午餐肉中，是利用它的乳化性，提高肉糜问的黏性等等。因其价廉，故应用得非常广泛。
蛋白质化学习题答案
（一）名词解释 1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。 6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。 8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。
9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），
使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 22．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。 23．凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。 24．层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
实验四 蛋白质功能性质的测定-revised
实验四蛋白质功能性质的测定-revised 实验四蛋白质功能性质的测定 一、实验目的： 以蛋清蛋白、卵黄蛋白、大豆分离蛋白和明胶为原料，了解蛋白质的功能性质及其影响因素。 二、实验原理： 蛋白质的功能性质一般是指能使蛋白质成为人们所需要的食品特征而具有的物理化学性质，即食品加工、贮藏、销售过程中发生作用的那些物理化学性质，这些性质对食品的质量及风味起着重要的作用。蛋白质的功能性质与蛋白质在食品体系中的用途有着十分密切的关系，是开发和有效利用蛋白质资源的重要依据。 蛋白质的功能性质可分为水化性质、表面性质、蛋白质-蛋白质相互作用的有关性质三个主要类型。主要包括吸水性、溶解性、保水性、分散性、粘度和粘着性、乳化性、起泡性、凝胶作用等。蛋白质的功能性质及其变化规律非常复杂，受多种因素的相互影响，比如，蛋白质种类、蛋白浓度、温度、溶剂、pH、离子强度等。 三、实验材料和试剂： 蛋清蛋白； 2%蛋清蛋白溶液：取2g蛋清加98g蒸馏水稀释，过滤取清液； 5%蛋清蛋白溶液：取5g蛋清加95g蒸馏水稀释，过滤取清液； 卵黄蛋白：鸡蛋除蛋清后剩下的蛋黄捣碎。 大豆分离蛋白粉； 1M盐酸；1M氢氧化钠；饱和氯化钠溶液；饱和硫酸铵溶液；酒石酸粉末；硫酸铵粉末；氯化钠；氯化钙饱和溶液；水溶性曙红Y；明胶；植物油。 四、仪器设备： 100ml/50ml烧杯、普通玻璃试管、带盖刻度试管、50ml塑料离心管、pH试纸、恒温水浴锅、天平等。 五、实验步骤： 1. 蛋白质的水溶性
⑴ 在50mL的小烧杯中加入0.5mL蛋清蛋白并加入5mL水，摇匀，观察其水溶性，有 无沉淀产生。在溶液中逐滴加入饱和氯化钠溶液，摇匀，得到澄清的蛋白质的氯化钠溶液。 取上述蛋白质的氯化钠溶液3mL，加入3mL饱和的硫酸铵溶液，观察球蛋白的沉淀析出，再加入粉末硫酸铵至饱和，摇匀，观察清蛋白从溶液中析出，解释蛋清蛋白在水中及 氯化钠溶液中的溶解度以及蛋白质沉淀的原因。 ⑵ 在四个试管中各加入0.15g大豆分离蛋白粉，分别加入5mL水，5mL饱和食盐水， 5mL 1mol?mL-1的氢氧化钠溶液，5mL 1mol?mL-1的盐酸溶液，摇匀，在温水浴中温热片刻，观察大豆蛋白在不同溶液中的溶解度。 在第1、2支试管中加入饱和硫酸铵溶液3mL，析出大豆球蛋白沉淀。第3、4支试管 中分别用1mol?mL-1盐酸及1mol?mL-1氢氧化钠中和至pH4~4.5 （用pH试纸测定），观察沉淀的生成，解释大豆蛋白的溶解性及pH对大豆蛋白溶解性的影响。 2. 蛋白质的乳化性 取2.5ml卵黄蛋白加入250ml三角锥形瓶中，加入47.5mL水，0.25g氯化钠，混合均匀后，一边摇匀一边加入植物油10mL，加完后，手握锥形瓶，较强烈的振荡5min使其分 散成均匀的乳状液，静置10min，待泡沫大部分消除后，观察乳化效果，油相和水相是否 出现分层？从乳化层中取出10mL于玻璃试管中，加入少量水溶性曙红Y溶液数滴，将染 色均匀，取一 滴乳状液在显微镜下仔细观察，被染色部分为水相，未被染色部分为油相，根据显微 镜下观察所得到的染料分布，确定该乳状液是属于水包油型还是油包水型。用红色表示水相，白色表示油相，绘制示意图描述观察到的现象。如下图所示两种乳状液：（此图中用 黑色代表油相、白色代表水相） 图1 水包油型和油包水型乳状液形态示意图 3. 蛋白质的起泡性 （1）取两个50mL带刻度的塑料离心管，分别加入2%和5%的蛋清蛋白溶液15mL，扭紧盖，同时用力上下震荡1-2min, 观察泡沫产生的数量及泡沫稳定性有何不同。从刻度上分别读取产生泡沫的体积V，起泡性计算如下： 起泡性（%）= 泡沫体积V= ×100% 溶液原体积15 静置，分别记录泡沫消除的时间，表示泡沫稳定性。 (2) 取三支带盖玻璃刻度试管，各加入2%蛋清蛋白溶液5mL，其中一份加入酒石酸 0.1g，一份加入氯化钠0.1g，另一支做对照，混匀后，用pH试纸测定各管的pH, 然后以 相同的方式振荡2min，观察泡沫产生的多少及泡沫稳定性有何不同，并按上式计算起泡性。分别记录泡沫消除的时间，表示泡沫稳定性。
蛋白质的功能性质
蛋白质的功能性质（Functional Properties of Protein） 蛋白质的功能性质是指食品体系在加工、贮藏、制备和消费过程中蛋白质对食品产生需要特征的那些物理、化学性质。各种食品对蛋白质功能特性的要求是不一样的（表2-3）。 表2-2 食品体系中蛋白的功能作用 表2-3 各种食品对蛋白质功能特性的要求
食品的感官品质是由各种食品原料复杂的相互作用产生的。例如蛋糕的风味、质地、颜色和形态等性质，是由原料的热胶凝性，起泡、吸水作用、乳化作用、粘弹性和褐变等多种功能性组合的结果。因此，一种蛋白质作为蛋糕或其他类似产品的配料使用时，必须具有多种功能特性。动物蛋白，例如乳（酪蛋白）、蛋和肉蛋白等，是几种蛋白质的混合物，它们有着较宽范围的物理和化学性质，及多种功能特性，例如蛋清具有持水性、胶凝性、粘合性、乳化性、起泡性和热凝结等作用，现已广泛地用作许多食品的配料，蛋清的这些功能来自复杂的蛋白质组成及它们之间的相互作用，这些蛋白质成分包括卵清蛋白、伴清蛋白、卵粘蛋白、溶菌酶和其他清蛋白。然而植物蛋白（例如大豆和其他豆类及油料种子蛋白等）；和乳清蛋白等其他蛋白质，虽然它们也是由多种类型的蛋白质组成，但是它们的功能特性不如动物蛋白，目前只是在有限量的普通食品中使用。 一、蛋白质的界面性质(Interficial properties) 泡沫或乳化体系类的食品，一般要利用到蛋白质的起泡性、泡沫稳定性和乳化性等功能，例如焙烤食品、甜点心、啤酒、牛奶、冰淇淋、黄油和肉馅等，这些分散体系，除非有两亲物质存在，否则是不稳定的。蛋白质是两亲分子，它能自发地迁移到空气-水界面或油-水界面，在界面上形成高粘弹性薄膜，其界面体系比由低分子质量的表面活性剂形成的界面更稳定。 1．乳化性质 许多食品属于乳胶体（牛奶、乳脂、冰淇淋、豆奶、黄油、干酪、蛋黄酱和肉馅），蛋白质成分在稳定这些胶态体系中通常起着重要的作用。天然乳胶体靠脂肪球“这种“膜”由三酰甘油、磷脂、不溶性脂蛋白和可溶性蛋白的连续吸附层所构成。蛋白质一般对水/油（W/O）型乳胶液的稳定性较差。这可能是因为大多数蛋白质的强亲水性使大量被吸附的蛋白质分子位于界面的水相一侧。 蛋白质的表面活性不仅与蛋白质中氨基酸的组成、结构、立体构象、分子中极性和非极性残基的分布与比例，二硫键的数目与交联，以及分子的大小、形状和柔顺性等内在因素有关，而且与外界因素，甚至加工操作有关。凡是能影响蛋白质构象和亲水性与疏水性的环境因素，诸如pH、温度、离子强度和盐的种类、界面的组成、蛋白质浓度、糖类和低分子量表面活性剂，能量的输入，甚至形成界面加工的容器和操作顺序等，都将影响蛋白质的表面活性。蛋白质在搅打和均质时形成泡沫和乳状液的关键在于蛋白质能自发和快速的吸附在新形成的界面（空气-水或油-水）上。
蛋白质的理化性质(一)
蛋白质的理化性质(一) 关键词：蛋白质蛋白质是由氨基酸组成的大分子化合物，其理化性质一部分与氨基酸相似，如两性电离、等电点、呈色反应、成盐反应等，也有一部分又不同于氨基酸，如高分子量、胶体性、变性等。 一、蛋白质的胶体性质 蛋白质分子量颇大，介于一万到百万之间，故其分子的大小已达到胶粒1～100nm范围之内。球状蛋白质的表面多亲水基团，具有强烈地吸引水分子作用，使蛋白质分子表面常为多层水分子所包围，称水化膜，从而阻止蛋白质颗粒的相互聚集。 与低分子物质比较，蛋白质分子扩散速度慢，不易透过半透膜，粘度大，在分离提纯蛋白质过程中，我们可利用蛋白质的这一性质，将混有小分子杂质的蛋白质溶液放于半透膜制成的囊内，置于流动水或适宜的缓冲液中，小分子杂质皆易从囊中透出，保留了比较纯化的囊内蛋白质，这种方法称为透析(dialysis)。 蛋白质大分子溶液在一定溶剂中超速离心时可发生沉降。沉降速度与向心加速度之比值即为蛋白质的沉降系数S。校正溶剂为水，温度20℃时的沉降系数S20·w可按下式计算：式中X 为沉降界面至转轴中心的距离，W为转子角速度，W2X为向心加速度，dX/dt为沉降速度。单位用S，即Svedberg单位，为1×1013秒，分子愈大，沉降系数愈高，故可根据沉降系数来分离和检定蛋白质。 二、蛋白质的两性电离和等电点 蛋白质是由氨基酸组成的，其分子中除两端的游离氨基和羧基外，侧链中尚有一些解离基，如谷氨酸、天门冬氨酸残基中的γ和β-羧基，赖氨酸残基中的ε-氨基，精氨酸残基的胍基和组氨酸的咪唑基。作为带电颗粒它可以在电场中移动，移动方向取决于蛋白质分子所带的电荷。蛋白质颗粒在溶液中所带的电荷，既取决于其分子组成中碱性和酸性氨基酸的含量，又受所处溶液的pH影响。当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质游离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子(zwitterion,净电荷为O)，此时溶液的pH值称为蛋白质的等电点(isoelectricpoint,简写pI)。处于等电点的蛋白质颗粒，在电场中并不移动。蛋白质溶液的pH 大于等电点，该蛋白质颗粒带负电荷，反之则带正电荷。各种蛋白质分子由于所含的碱性氨基酸和酸性氨基酸的数目不同，因而有各自的等电点。 凡碱性氨基酸含量较多的蛋白质，等电点就偏碱性，如组蛋白、精蛋白等。反之，凡酸性氨基酸含量较多的蛋白质，等电点就偏酸性，人体体液中许多蛋白质的等电点在pH5.0左右，所以在体液中以负离子形式存在。 三、蛋白质的变性 天然蛋白质的严密结构在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，如酶失去催化活力，激素丧失活性称之为蛋白质的变性作用(denaturation)。变性蛋白质只有空间构象的破坏，一般认为蛋白质变性本质是次级键，二硫键的破坏，并不涉及一级结构的变化。 变性蛋白质和天然蛋白质最明显的区别是溶解度降低，同时蛋白质的粘度增加，结晶性破坏，生物学活性丧失，易被蛋白酶分解。 引起蛋白质变性的原因可分为物理和化学因素两类。物理因素可以是加热、加压、脱水、搅拌、振荡、紫外线照射、超声波的作用等；化学因素有强酸、强碱、尿素、重金属盐、十二烷基磺酸钠(SDS)等。在临床医学上，变性因素常被应用于消毒及灭菌。反之，注意防止蛋白质变性就能有效地保存蛋白质制剂。 变性并非是不可逆的变化，当变性程度较轻时，如去除变性因素，有的蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能，变性的可逆变化称为复性。例如，前述的核糖核酸酶中四对二硫键及其氢键。在巯基乙醇和8M尿素作用下，发生变性，失去生物学活性，变性后如