[生化]氨基酸代谢xPPT课件
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氨基酸代谢 ppt课件
GOT 28000 14000 10000
20
GPT 2000 1200 700
16
• GPT------肝炎 • GOT-----心肌梗死
目录
2. 各种转氨酶都有相同的辅酶
• 磷酸吡哆醛，VB6的活化形式 P441442
氨基酸
磷酸吡哆醛 转氨酶
谷氨酸
α-酮酸
磷酸吡哆胺
α-酮戊二酸
目录
（二）通过谷氨酸脱氢酶脱氨基
胺类的生成
蛋白质
肠道细菌水解
组氨酸 酪氨酸 苯丙氨酸 赖氨酸
氨基酸
组胺 酪胺 苯乙胺 尸胺
脱羧基
胺类
假神经递质
*假神经递质学说
一部分氨基酸经肠菌的脱羧作用而 形成胺类，如苯乙胺及酪胺，正常 情况下可被肝内单胺氧化酶分解而 清除。肝功能不全时可直接经体循 环入脑，经脑内非特异羟化酶作用 生成苯乙醇胺及β-羟酪胺，与儿茶 酚胺类递质（多巴胺、去甲肾上腺 素）结构相似，又不能正常地传递 冲动，故称假神经递质
目录
通过丙氨酸-葡萄糖循环，氨从肌肉运往肝
肌肉
血液
肝
肌肉 蛋白质
氨基酸 NH3 谷氨酸
α-酮戊 二酸
葡
萄 糖
葡 萄
葡萄糖 尿素
糖
糖
尿素循环
糖 酵
异
生 NH3
解 途
丙酮酸 谷氨酸
径
丙酮酸
丙氨酸 α-酮戊二酸
丙
丙 氨
氨 酸
酸
生理意义
肌肉中的氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝
肝为肌肉提供糖异生生成的葡萄糖
目录
氨基酸 代谢库
个别氨基酸代谢
(含S、芳香族氨基酸） 尿素
最新十章氨基酸代谢ppt课件
（三）其它有害物质的生成
酪氨酸 半胱氨酸
色氨酸
苯酚 硫化氢 吲哚
第三节 细胞内的蛋白质降解
一、概 述
• 蛋白质的半寿期(half-life) 蛋白质降低其原浓度一半所需要的时间，
用t1/2表示
• 蛋白质转换(protein turnover)
•真核生物中蛋白质的降解有两条途径
① 溶酶体内降解过程 • 不依赖ATP • 利用组织蛋白酶(cathepsin)降解外源性 蛋白、膜蛋白和长寿命的细胞内蛋白
•消化过程 ——自胃中开始，在小肠中完成。
（一）胃中的消化作用
胃酸、胃蛋白酶
胃蛋白酶原
胃蛋白酶 + 多肽碎片
(pepsinogen)
(pepsin)
• 胃蛋白酶的最适pH为1.5～2.5，对蛋白质肽键作 用特异性差，产物主要为多肽及少量氨基酸。
•胃蛋白酶对乳中的酪蛋白有凝乳作用，使之在 胃停留时间长，利于充分消化，对乳儿较重要。
这些有毒物质被吸收后，由肝脏进行解毒。
（一）胺类(amines)的生成
蛋白质 蛋白酶 氨基酸 脱羧基作用 胺类
组氨酸 色氨酸 赖氨酸 酪氨酸 苯丙氨酸
组胺 色胺 尸胺 酪胺 苯乙胺
β-羟酪胺和苯乙醇胺结构类似儿茶酚胺，它 们可取代儿茶酚胺与脑细胞结合，但不能传递神 经冲动，使大脑发生异常抑制。因而将其称为假 神经递质(false neurotransmitter)
1、氧化脱氨基， 2、转氨基， 3、联合脱氨基 4、非氧化脱氨基 等几种形式。
（一）氧化脱氨基（重要的酶: L-谷氨酸脱氢酶）：
反应过程包括脱氢和水解两步。
-2H
+H2O
R-CH（NH2）COOH → R-C（=NH）COOH → R-COCOOH + NH3
生物化学教学课件-第八章 氨基酸代谢.ppt
泛素，76氨基酸残基，高度保守，广 泛存在于真核细胞。
泛素，在ATP存在下，于需降解的蛋 白质共价结合（泛素C－端甘氨酸的羧基 于目标蛋白质中赖氨酸的ε-氨基酸形成 异肽键）。再由蛋白酶体降解。
第二节 氨基酸代谢的共同途径
天然氨基酸都含有α-NH2和α-COOH， 故各种氨基酸都有其共同的代谢途径。
第八章 蛋白质的酶促降解与氨基酸代谢
第一节 蛋白质的酶促降解
一. 蛋白质的酶促降解 蛋白质的酶促降解——指在酶的作用下
蛋白质中的肽键被水解断裂而生成短肽乃 至氨基酸的过程。
无论动物、植物、微生物，也无论是机 体内产生的或从体外吸收的蛋白质，均需 降解成氨基酸后，才能进行进一步的代谢:
（1）氨基酸的分解;
• 当肝脏细胞损伤时，转氨酶入血液， 使血液中的酶活力上升。
成H2O和O2 。
在这里，FADH2或FMNH2并没有将所 携带的氢直接经呼吸链传给O2而生成H2O。
（3）L-谷氨酸脱氢酶
在体内分布广，真核细胞的线粒体基质 内及胞浆中均有此酶，正常生理条件下活 力高，催化以下反应：
L-谷氨酸 + NAD+(NADP+) + H2O ——>
α-酮戊二酸 + NADH(NADPH) + H+ + NH3
一． 氨基酸的脱氨基作用 这是指 α-氨基酸在酶的催化作用下脱 去氨基而生成α-酮酸、释放出游离氨的过程 。
（一） 氧化脱氨基作用
这是指 α-氨基酸在酶的催化作用下氧化脱氢 而生成α-酮酸、释放出游离氨的过程。
其反应通式如下：
R-CH-COOH+1/2O2————R-C-COOH+NH3
︳
‖
泛素，在ATP存在下，于需降解的蛋 白质共价结合（泛素C－端甘氨酸的羧基 于目标蛋白质中赖氨酸的ε-氨基酸形成 异肽键）。再由蛋白酶体降解。
第二节 氨基酸代谢的共同途径
天然氨基酸都含有α-NH2和α-COOH， 故各种氨基酸都有其共同的代谢途径。
第八章 蛋白质的酶促降解与氨基酸代谢
第一节 蛋白质的酶促降解
一. 蛋白质的酶促降解 蛋白质的酶促降解——指在酶的作用下
蛋白质中的肽键被水解断裂而生成短肽乃 至氨基酸的过程。
无论动物、植物、微生物，也无论是机 体内产生的或从体外吸收的蛋白质，均需 降解成氨基酸后，才能进行进一步的代谢:
（1）氨基酸的分解;
• 当肝脏细胞损伤时，转氨酶入血液， 使血液中的酶活力上升。
成H2O和O2 。
在这里，FADH2或FMNH2并没有将所 携带的氢直接经呼吸链传给O2而生成H2O。
（3）L-谷氨酸脱氢酶
在体内分布广，真核细胞的线粒体基质 内及胞浆中均有此酶，正常生理条件下活 力高，催化以下反应：
L-谷氨酸 + NAD+(NADP+) + H2O ——>
α-酮戊二酸 + NADH(NADPH) + H+ + NH3
一． 氨基酸的脱氨基作用 这是指 α-氨基酸在酶的催化作用下脱 去氨基而生成α-酮酸、释放出游离氨的过程 。
（一） 氧化脱氨基作用
这是指 α-氨基酸在酶的催化作用下氧化脱氢 而生成α-酮酸、释放出游离氨的过程。
其反应通式如下：
R-CH-COOH+1/2O2————R-C-COOH+NH3
︳
‖
《氨基酸代谢》课件
《氨基酸代谢》PPT课件
探索氨基酸代谢，了解其重要性和调节机制，以及可能的异常情况。来一起 探索氨基酸在人体中的精彩世界吧！
氨基酸代谢：介绍
氨基酸代谢是指细胞内氨基酸的合成、降解和利用过程。它对维持人体新陈 代谢、生长发育以及调节蛋白质合成有着关键作用。
氨基酸吸收
氨基酸可以通过摄入的食物或者自身合成的方式获得。了解氨基酸在肠道内 的消化和吸收过程，以及吸收机制的调节。
氨基酸的运输
探索氨基酸通过血液运输到细胞的不同途径，以及它们与蛋白质合成之间的 关系。进一步了解氨基酸血液浓度的调节机制。
氨基酸的代谢途径
深入研究氨基酸的氧化代谢、转移代谢以及转化成葡萄糖的过程。了解这些 代谢途径的重要性和相互关系。
氨基酸代谢的调节
探讨激素、酶活性以及正负反馈调节等因素对氨基酸代谢的影响。了解调节 机制对维持代谢平衡的重要性。
氨基酸代谢异常
详细了解不同氨基酸代谢障碍的症状和影响，以及治疗这些异常的方法。探索氨基酸过多或过少对健康的影响。
结论
总结氨基酸代谢对人体健康的重要性，并展望未来氨基酸代谢研究的发展方 向。了解更பைடு நூலகம்关于氨基酸的奥秘，为未来的研究提供启示。
探索氨基酸代谢，了解其重要性和调节机制，以及可能的异常情况。来一起 探索氨基酸在人体中的精彩世界吧！
氨基酸代谢：介绍
氨基酸代谢是指细胞内氨基酸的合成、降解和利用过程。它对维持人体新陈 代谢、生长发育以及调节蛋白质合成有着关键作用。
氨基酸吸收
氨基酸可以通过摄入的食物或者自身合成的方式获得。了解氨基酸在肠道内 的消化和吸收过程，以及吸收机制的调节。
氨基酸的运输
探索氨基酸通过血液运输到细胞的不同途径，以及它们与蛋白质合成之间的 关系。进一步了解氨基酸血液浓度的调节机制。
氨基酸的代谢途径
深入研究氨基酸的氧化代谢、转移代谢以及转化成葡萄糖的过程。了解这些 代谢途径的重要性和相互关系。
氨基酸代谢的调节
探讨激素、酶活性以及正负反馈调节等因素对氨基酸代谢的影响。了解调节 机制对维持代谢平衡的重要性。
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详细了解不同氨基酸代谢障碍的症状和影响，以及治疗这些异常的方法。探索氨基酸过多或过少对健康的影响。
结论
总结氨基酸代谢对人体健康的重要性，并展望未来氨基酸代谢研究的发展方 向。了解更பைடு நூலகம்关于氨基酸的奥秘，为未来的研究提供启示。
生物化学9-氨基酸代谢ppt课件
生物化学9-氨基 酸代谢
第9章 蛋白质的降解和氨基酸的代谢
Degradation of protein and Catabolism of amino acids
体内氨基酸的分解代谢
氨基氮的排泄
氨基酸的生物合成
蛋白质的消化与吸收
蛋白质代谢概况
蛋白质
氨基酸
α-酮酸
NH4+ 合成 氨基酸 核苷
葡萄糖 （糖异生）
谷草转氨酶
谷氨酸 + 草酰乙酸
α-酮戊二酸
+ 天冬氨酸
氨基酸的脱氨基作用----联合脱氨基作用
氨基酸脱氨基的最佳方式----联合脱氨基作用 转氨基和氧化脱氨基联合作用方式
NH3 NADH + H+ （脱氨过程） NADPH + H+ （氨基化过程）
α-氨基酸
转氨酶 α-酮酸
α-酮戊二酸
谷氨酸脱氢酶 谷氨酸 H2 O NAD+ + H+ （脱氨过程的辅酶） NADP+ + H+ （脱氨过程的辅酶）
Ala + α -酮戊二酸
谷氨酸脱氢酶
Glu + 丙酮酸 α -酮戊二酸 + NH4+
Glu
氨的转运----葡萄糖—丙氨酸循环途径
肌 肉 葡萄糖
血液
葡萄糖 肝
脏 ATP
糖 酵 解
ATP
丙酮酸 血液
丙酮酸
糖 异 生
丙氨酸
意义： 1、实现了氨的无毒转运 2、为肌肉活动提供能量
丙氨酸
葡萄糖—丙氨酸循环和Cori循环的 主要区别是肌肉向肝脏转运的三碳 化合物不同（丙氨酸和乳酸）
亚氨基酸
H2O
第9章 蛋白质的降解和氨基酸的代谢
Degradation of protein and Catabolism of amino acids
体内氨基酸的分解代谢
氨基氮的排泄
氨基酸的生物合成
蛋白质的消化与吸收
蛋白质代谢概况
蛋白质
氨基酸
α-酮酸
NH4+ 合成 氨基酸 核苷
葡萄糖 （糖异生）
谷草转氨酶
谷氨酸 + 草酰乙酸
α-酮戊二酸
+ 天冬氨酸
氨基酸的脱氨基作用----联合脱氨基作用
氨基酸脱氨基的最佳方式----联合脱氨基作用 转氨基和氧化脱氨基联合作用方式
NH3 NADH + H+ （脱氨过程） NADPH + H+ （氨基化过程）
α-氨基酸
转氨酶 α-酮酸
α-酮戊二酸
谷氨酸脱氢酶 谷氨酸 H2 O NAD+ + H+ （脱氨过程的辅酶） NADP+ + H+ （脱氨过程的辅酶）
Ala + α -酮戊二酸
谷氨酸脱氢酶
Glu + 丙酮酸 α -酮戊二酸 + NH4+
Glu
氨的转运----葡萄糖—丙氨酸循环途径
肌 肉 葡萄糖
血液
葡萄糖 肝
脏 ATP
糖 酵 解
ATP
丙酮酸 血液
丙酮酸
糖 异 生
丙氨酸
意义： 1、实现了氨的无毒转运 2、为肌肉活动提供能量
丙氨酸
葡萄糖—丙氨酸循环和Cori循环的 主要区别是肌肉向肝脏转运的三碳 化合物不同（丙氨酸和乳酸）
亚氨基酸
H2O
11氨基酸代谢ppt课件
从而使后者活化。
蛋白质的泛素化过程：
E1：泛素活化酶 E2：泛素携带蛋白 E3：泛素蛋白连接酶
⑵ 蛋白酶体的降解： 泛素化的蛋白质与多
种蛋白质构成蛋白酶 体(proteasome)， 使蛋白质降解。
第二节 氨基酸的分解与转化
一、氨基酸代谢概况 二、氨基酸的脱氨基作用 三、氨基酸的脱羧基作用
氨基酸代谢概况
尿素的生成
（1〕概念
在排尿动物体内由 NH3合成尿素是在肝脏 中通过一个循环机制完 成的，这一个循环称为 尿素循环。
（2〕总反应和过程
NH3+CO2+3ATP+天冬氨酸+2H2O NH2-CO-NH2 + 2ADP +2Pi+ AMP +PPi+延胡索酸
线粒体 O
2ATP+CO2+NH3+H2O 1 H2N-C-P
氨甲酰磷酸
2ADP+Pi
谷氨酸
-酮戊
谷氨酸 二酸
-酮戊
鸟氨酸
2
二酸
氨基酸 O
鸟氨酸
NH2-C-NH2
尿素
5
尿素循环
瓜氨酸 瓜氨酸
3
氨基酸
-酮戊 二酸
谷氨酸
天冬氨酸
精氨酸
精氨琥珀酸
4
延胡索酸
细胞溶液
尿素合成的鸟氨酸循环
胞液
H2O
尿素 鸟氨酸
⑤
延胡索酸
精氨酸
苹果酸 草酰乙酸 NH3
④ 精氨酸代 琥珀酸
氨基酸的脱羧基作用
1、概念:aa在aa脱羧酶作用下生成CO2 和一个相应一级胺类化合物的作用。
2、酶：专一性强，且只对L-氨基酸起 作用。除组氨酸脱羧酶不需辅酶外，余 均以吡哆醛磷酸为辅酶。
蛋白质的泛素化过程：
E1：泛素活化酶 E2：泛素携带蛋白 E3：泛素蛋白连接酶
⑵ 蛋白酶体的降解： 泛素化的蛋白质与多
种蛋白质构成蛋白酶 体(proteasome)， 使蛋白质降解。
第二节 氨基酸的分解与转化
一、氨基酸代谢概况 二、氨基酸的脱氨基作用 三、氨基酸的脱羧基作用
氨基酸代谢概况
尿素的生成
（1〕概念
在排尿动物体内由 NH3合成尿素是在肝脏 中通过一个循环机制完 成的，这一个循环称为 尿素循环。
（2〕总反应和过程
NH3+CO2+3ATP+天冬氨酸+2H2O NH2-CO-NH2 + 2ADP +2Pi+ AMP +PPi+延胡索酸
线粒体 O
2ATP+CO2+NH3+H2O 1 H2N-C-P
氨甲酰磷酸
2ADP+Pi
谷氨酸
-酮戊
谷氨酸 二酸
-酮戊
鸟氨酸
2
二酸
氨基酸 O
鸟氨酸
NH2-C-NH2
尿素
5
尿素循环
瓜氨酸 瓜氨酸
3
氨基酸
-酮戊 二酸
谷氨酸
天冬氨酸
精氨酸
精氨琥珀酸
4
延胡索酸
细胞溶液
尿素合成的鸟氨酸循环
胞液
H2O
尿素 鸟氨酸
⑤
延胡索酸
精氨酸
苹果酸 草酰乙酸 NH3
④ 精氨酸代 琥珀酸
氨基酸的脱羧基作用
1、概念:aa在aa脱羧酶作用下生成CO2 和一个相应一级胺类化合物的作用。
2、酶：专一性强，且只对L-氨基酸起 作用。除组氨酸脱羧酶不需辅酶外，余 均以吡哆醛磷酸为辅酶。
《氨基酸代谢》PPT课件
要点：
①反应可逆。
②L-谷氨酸脱氢酶为不需氧脱氢酶，辅酶为 NAD+或 NADP+。 ③此酶分布广泛，但以肝、肾、脑中活性较强。
④此酶为别构酶。此反应与能量代谢密切相关。 ⑤此反应使氨基酸氧化供能的速率受ATP/ADP GTP/GDP 的反馈调节
（二）转氨基作用（transamination）
• 在转氨酶的作用下，-氨基酸的氨基转移到酮酸的-碳上，生成相应的氨基酸，而原来的 氨基酸则转变成-酮酸。
合成
一．氨基酸的脱氨基作用
最主要的反应 存在于大多数组织中 有多种方式：转氨基 氧化脱氨基 联合脱氨基（为主） 非氧化脱氨基
（一）氧化脱氨基作用
反应过程包括脱氢和水解两步
-2H +H2O R-CH（NH2）COOH → R-C（=NH）COOH → R-COCOOH + NH3
• L-氨基酸氧化酶（L-amino acid oxidase)是一种需 氧脱氢酶，以 FAD 或 FMN 为辅基，脱下的氢原子交给 O2，生成H2O2。该酶活性不高，在各组织器官中分布 局限，因此作用不大。
R R CO2 R CH-NH2 + OHC-Py HC-N=CH-Py H2C=N=CH-Py COOH COOH H2O R CHNH2 + OHC-Py 胺 •酶：氨基酸脱羧酶
氨基肽酶
内肽酶
羧基肽酶
O O O H2N CH C NH CH- --NH CH C NH CH- --NH CH C NH CH COOH R1 R2
R3
R4
R5
R6
二肽酶
氨基酸 +
O H2N CH C NH CH COOH R' R"
生化(氨基酸代谢)PPT课件
（一家写二三本书来） Arg、His（半必需氨基酸）
16
氨基酸按起始物不同划分为六大类型：（了解） 酮戊二酸衍生类型 草酰乙酸衍生类型 丙酮酸衍生类型 3-磷酸甘油酸衍生类型 4-磷酸赤藓糖和磷酸烯醇丙酮酸衍生类型 组氨酸生物合成 （二）氨基酸与一碳单位 1.一碳单位的概念与四氢叶酸 概念:氨基酸在分解代谢过程中生成含有一个碳原子的基团
H2O + NH3 + CO2 + 2ATP
H2N-COO～P + 2ADP + Pi
10
⑵ 瓜氨酸的生成
氨基甲酰磷酸 + 鸟氨酸
瓜氨酸 + Pi
⑶ 精氨酸的生成
精氨酸代琥珀酸合成酶
α-氨基（Asp） + 瓜氨酸
精氨酸代琥珀酸
ATP AMP+PPi
精氨酸代琥珀酸
精氨酸 + 延胡索酸
⑷ 尿素生成
精氨酸
第八章 氨基酸代谢
重要物质基础 合成一些含氮化合物 氧化供能
第一节 蛋白质的酶促降解
一 蛋白质的消化
（一）胃内消化
（二）小肠内消化
1 胰液中的蛋白酶及其作用
胰蛋白酶
内肽酶 糜蛋白酶
胰酶
弹性蛋白酶
羧肽酶A
外肽酶
羧肽酶B
1
2 小肠粘膜细胞的消化作用 寡肽酶（氨基肽酶及二肽酶）
二 氨基酸的吸收 1 小肠粘膜细胞膜上的运载氨基酸的载体蛋白 2 γ-谷氨酰循环： 氨基酸的吸收是通过GSH的分解与合成来完成的 3 氨基酸的代谢概况
8
⑷ 胺的氧化 胺可被氧化生成醛和氨。
RCH2NH2 2 氨的去路
氧化酶
RCHO + NH3
⑴ 在肝脏，通过鸟氨酸循环合成尿素排出体外(主要去路)
16
氨基酸按起始物不同划分为六大类型：（了解） 酮戊二酸衍生类型 草酰乙酸衍生类型 丙酮酸衍生类型 3-磷酸甘油酸衍生类型 4-磷酸赤藓糖和磷酸烯醇丙酮酸衍生类型 组氨酸生物合成 （二）氨基酸与一碳单位 1.一碳单位的概念与四氢叶酸 概念:氨基酸在分解代谢过程中生成含有一个碳原子的基团
H2O + NH3 + CO2 + 2ATP
H2N-COO～P + 2ADP + Pi
10
⑵ 瓜氨酸的生成
氨基甲酰磷酸 + 鸟氨酸
瓜氨酸 + Pi
⑶ 精氨酸的生成
精氨酸代琥珀酸合成酶
α-氨基（Asp） + 瓜氨酸
精氨酸代琥珀酸
ATP AMP+PPi
精氨酸代琥珀酸
精氨酸 + 延胡索酸
⑷ 尿素生成
精氨酸
第八章 氨基酸代谢
重要物质基础 合成一些含氮化合物 氧化供能
第一节 蛋白质的酶促降解
一 蛋白质的消化
（一）胃内消化
（二）小肠内消化
1 胰液中的蛋白酶及其作用
胰蛋白酶
内肽酶 糜蛋白酶
胰酶
弹性蛋白酶
羧肽酶A
外肽酶
羧肽酶B
1
2 小肠粘膜细胞的消化作用 寡肽酶（氨基肽酶及二肽酶）
二 氨基酸的吸收 1 小肠粘膜细胞膜上的运载氨基酸的载体蛋白 2 γ-谷氨酰循环： 氨基酸的吸收是通过GSH的分解与合成来完成的 3 氨基酸的代谢概况
8
⑷ 胺的氧化 胺可被氧化生成醛和氨。
RCH2NH2 2 氨的去路
氧化酶
RCHO + NH3
⑴ 在肝脏，通过鸟氨酸循环合成尿素排出体外(主要去路)
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三、了解：蛋白质消化中各种酶的作用及氨基酸的吸收过
程；体内蛋白质的转换更新；高血氨症和氨中毒；含硫
氨基酸的代谢；色氨酸及支链氨基酸的代谢。
目录
第一节
蛋白质的营养作用
Nutritional Function of Protein
.
3
目录
一、 体内蛋白质具有多方面的重要功能
（一）蛋白质维持细胞组织的生长、更新和修补
自肽链的末段开始，每次水解一个氨基酸残基，
如羧基肽酶(A、B) 、氨基肽酶。
.
17
目录
蛋白水解酶作用示意图
氨基肽酶
内肽酶
羧基肽酶
NH
NH
5
6
二肽酶
氨基酸 +
氨基酸
.
18
目录
肠液中酶原的激活
胰蛋白酶原
肠激酶 (enterokinase)
胰蛋白酶 (trypsin)
糜蛋白 酶原
糜蛋白酶
弹性蛋
(chymotrypsin) 白酶原
目录
2、蛋白质在小肠被水解成小肽和氨基酸 ——小肠是蛋白质消化的主要部位。
胰酶及其作用 胰酶是消化蛋白质的主要酶，最适pH
为7.0左右，包括内肽酶和外肽酶。
➢ 内肽酶(endopeptidase) 水解蛋白质肽链内部的一些肽键，如胰蛋白酶、
糜蛋白酶、弹性蛋白酶。
➢ 外肽酶(exopeptidase)
蛋白质的互补作用 指营养价值较低的蛋白质混合食用，其
必需氨基酸可以互相补充而提高营养价值。
.
11
目录
例如，谷类蛋白质含Lys较少而Trp较多，而豆类蛋白 质含Trp较少而Lys较多，二者混合后食用，即可提高 营养价值。
单纯食用玉米的生物价值为60%、小麦为67%、黄豆 为64%， 若把这三种食物，按比例混合后食用，则 蛋白质的利用率可达77%。
8
目录
氮平衡的意义 可以反映体内蛋白质代谢的概况。
蛋白质的生理需要量 成人每日蛋白质最低生理需要量为30g~50g，我
国营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为80g。
.
9
目录
三、营养必需氨基酸决定蛋白质的营养价值
营养必需氨基酸(essential amino acid)
指体内需要而又不能自身合成，必须由食 物供给的氨基酸，共有8种：Val、Ile、Leu、 Thr、Met、Lys、Phe、Trp。
第7 章 氨基酸代谢
Metabolism of Amino Acids
.
1
目录
大纲
一、掌握：氮平衡的概念，必需氨基酸的概念及种类；氨 基酸脱氨基作用方式；体内氨的来源，尿素生成鸟氨酸 循环的器官、细胞定位及反应过程；一碳单位的概念、 载体及生理功能；活性甲基的形式。
二、熟悉：蛋白质的生理功能和营养价值；蛋白质的腐败 作用及腐败产物；泛素的概念，蛋白质降解的泛素反应， 氨基酸代谢概况；α- 酮酸代谢；体内氨的转运，尿素 合成调节。氨基酸脱羧基作用及其生成的几种重要的生 理活性物质；产生一碳单位的氨基酸及一碳单位的相互 转变。熟悉甲硫氨酸循环和肌酸合成；由苯丙氨酸和酪 氨酸代谢生成的生理活性物质，苯酮酸尿症、白化病。
.
13
目录
第二节
蛋白质的消化、吸收和腐败
Digestion, Absorption and Putrefaction of Proteins
.
14
目录
一、外源性蛋白质消化成氨基酸和 寡肽后被吸收
（一）在胃和肠道蛋白质被消化成氨基酸和寡肽
蛋白质消化的生理意义 ➢ 由大分子转变为小分子，便于吸收。 ➢ 消除种属特异性和抗原性，防止过敏、毒 性反应。
弹性蛋白酶 (elastase)
羧基肽酶原 (A或B)
羧基肽酶(A或B) (carboxypeptidase)
.
19
目录
➢ 酶原激活的意义 • 可保护胰组织免受蛋白酶的自身消化作用。 • 保证酶在其特定的部位和环境发挥催化作用。 • 酶原还可视为酶的贮存形式。
小肠粘膜细胞对蛋白质的消化作用 主要是寡肽酶(oligopeptidase)的作用，例如氨
.
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2．氮正平衡：每日摄入氮 量大于排出氮量，表明 体内蛋白质的合成量大 于分解量，称为氮正平 衡。此种情况见于儿童、 孕妇、病后恢复期。
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3．氮负平衡：每日摄入氮量小于排出氮量，表明 体内蛋白质的合成量小于分解量，称为氮负平衡。 此种情况见于消耗性疾病患者（结核、肿瘤）， 饥饿者。
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1、蛋白质在胃中被水解成多肽和氨基酸
胃蛋白酶原 胃酸、胃蛋白酶 胃蛋白酶 + 多肽碎片
(pepsinogen)
(pepsin)
➢ 胃蛋白酶的最适pH为1.5~2.5，对蛋白质肽键 的作用特异性较差，主要水解由芳香族氨基酸、 蛋氨酸和亮氨酸所形成的肽键，产物主要为多 肽及少量氨基酸。
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为充分发挥食物蛋白质互补作用，在调配膳 食时，应遵循三个原则：
一、食物的生物学种属愈远愈好，如动物性和植 物性食物之间的混合比单纯植物性食物之间混合 要好；
二、搭配种类愈多愈好；
三、食用时间愈近愈好，同时食用最好，因为单 个氨基酸在血液中的停留时间约4小时，然后到达 组织器官，再合成组织器官的蛋白质，而合成组 织器官蛋白质的氨基酸必须同时到达才能发挥互 补作用，合成组织器官蛋白质。
（二）蛋白质参与体内多种重要的生理活动
催化（酶）、免疫（抗原及抗体）、运动（肌 肉）、物质转运（载体）、凝血（凝血系统）等。
（三）蛋白质可作为能源物质氧化供能
每克蛋白质在体内氧化分解可释放17.19kJ (4.1 kcal)的能量，人体每日18%能量由蛋白质提供。
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二、体内蛋白质的代谢状况可用氮平衡描述
缬、异亮、亮、苯丙、蛋、色、苏、赖氨酸共8种 （来源：靠食物供应）
（口诀：借一两本淡色书来）
其余12种氨基酸体内可以合成，称为营养非必需 氨基酸。
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蛋白质的营养价值(nutrition value)
蛋白质的营养价值是指食物蛋白质在体 内的利用率，取决于必需氨基酸的数量、种 类、量质比。
氮平衡(nitrogen balance)
摄入食物的含氮量与排泄物（尿与粪）中含氮量 之间的关系。
氮总平衡：摄入氮 = 排出氮（正常成人） 氮正平衡：摄入氮 > 排出氮（儿童、孕妇等）
氮负平衡：摄入氮 < 排出氮（饥饿、消耗性疾 病患者）
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氮平衡的类型：
1．氮总平衡：每日摄入 氮量与排出氮量大致相 等，表示体内蛋白质的 合成量与分解量大致相 等，称为氮总平衡。此 种情况见于正常成人。