酶的化学修饰名词解释
吉林大学22春“药学”《生物制药学》期末考试高频考点版(带答案)试卷号：1
吉林大学22春“药学”《生物制药学》期末考试高频考点版（带答案）一.综合考核(共50题)1.超滤的目的是()。
A.去除沉淀物及病毒B.去除残余的杂蛋白C.与多聚体分离D.进一步去除病毒参考答案：A2.简述酶化学修饰的目的。
参考答案：酶化学修饰目的在于人为地改变天然酶的一些性质，创造天然酶所不具备的某些优良特性甚至创造出新的活性，来扩大酶的应用领域，促进生物技术的发展。
3.某一重组质粒(7.5kb)的载体部分有2个SmaI酶切位点。
用SmaI酶切后凝胶电泳上出现4条长度不同的条带，其长度总和与已知数据吻合，该重组质粒中插入的外源DNA片段上的SmaI酶切位点共有()。
A.5个B.4个C.3个D.2个参考答案：D4.下列哪种物质可以用作固定化酶交联的试剂?()A.乙醇B.乙酸C.戊二醛D.乙酸乙酯参考答案：C下列哪种物质对头孢菌素C的生物合成具有诱导作用?()A.缬氨酸B.苯乙酸C.苯乙酰胺D.L-甲硫氨酸参考答案：D6.简述色谱技术的种类。
参考答案：色谱法有许多种类，从不同的角度，有不同的分类方法。
(1)按两相所处的状态分为气液色谱、气固色谱、液固色谱、液液色谱。
(2)按色谱分离过程的机理分为吸附色谱、气液分配色谱、离子交换色谱。
(3)按固定相形式的不同分为柱色谱、纸色谱、薄层色谱。
(4)按操作形式不同分为冲洗法、顶替法、前沿法。
7.基因工程药物质量控制包括哪几个方面?参考答案：(1)蛋白质含量的测定(2)蛋白质纯度检测(3)蛋白质Mr测定(4)蛋白质等电点测定(5)蛋白质序列分析(6)内毒素分析，宿主蛋白液和酸残留分析8.发酵过程的溶氧浓度的控制。
参考答案：供氧方面：在实际生产中通常从提高氧的容积氧传递系数KLα着手，提高设备的供氧能力。
除增加通气量外，一般是改善搅拌条件。
通过提高搅拌转速或通气流速、降低发酵液的黏度等来提高KLα值，从而提高供氧能力。
改变搅拌器直径或转速可增加功率输出，从而提高α值。
生物化学 核酸名词解释
1、Ribozyme：具有高效特异催化功能的RNA。
2、自杀性底物:Kcat型不可逆抑制剂不但具有与天然底物相似的结构，而且本身也是酶的底物，可被酶催化而发生类似底物的变化。
因此称之为“自杀性底物”3、酶的活性部位（活性中心）：与底物接触并且发生反应的部位就称为酶的活性中心，也称为酶的活性部位。
4、变构酶又称别构酶，酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后，引起酶的构象的改变，进而改变酶的活性状态5、卫星DNA：主要分布在染色体着丝粒部位，由非常短的串联多次重复DNA序列组成，因为它的低复杂性又称简单序列DNA，又因其不同寻常的核苷酸组成，常在浮力密度离心中从整个基因组DNA中分离成一个或多个“卫星”条带，故称卫星DNA。
6、Southern印迹：将凝胶上分离的DNA片段转移到硝酸纤维素膜上，再通过同位素标记的单链DNA或RNA探针的杂交作用检测这些被转移的DNA 片段的方法。
步骤：限制性酶切DNA分子、琼脂糖凝胶电泳分离、碱变性、转膜、探针杂交、洗膜除去未杂交的探针、放射性自显影。
Nouthern印迹：将RNA分子从电泳凝胶转移到硝酸纤维素膜上，然后进行核酸杂交的一种那个实验方法。
Wouthren：将蛋白质从电泳凝胶中注意到硝酸纤维素膜上，然后与放射性同位素i125标记的特定蛋白质的抗体进行反应。
7、酶活力：指酶催化某化学反应的能力，其大小可以用在一定条件下所催化的某一化学反应的反应速率来表示，两者呈线性关系。
8、1）、可逆抑制作用：抑制剂与酶以非共价键结合，用透析、超滤或凝胶过滤等方法可以除去抑制剂，恢复酶活性。
主要包括：竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑制作用三种。
竞争性抑制是I与S竞争E的结合部位，影响了S与E的正常结合。
非竞争抑制是I与S同时与E结合，但三元复合物不能进一步分解为产物，酶活性下降。
反竞争抑制是E只有与S结合后，才能与I结合，三元复合物不能进一步分解为产物。
2）、不可逆抑制作用：抑制剂通常以共价键与酶的必须基团进行不可逆结合，从而使酶失去活性。
酶工程名词解释
酶工程：由酶学与化学工程技术、基因工程技术、微生物学技术相结合而产生的一门新的技术科学.它利用酶的催化作用，在一定的生物反应器中,将相应的原料转化成所需的产品。
锁钥学说（酶的专一性）：酶与底物分子或底物分子的一部分之间，在结构上有严格的互补关系诱导契合学说:酶分子的构象与底物原来并非恰当吻合，只有当底物分子与酶分子相互碰撞时，可诱导底物的构象发生变化，使其与底物配合,然后才结合形成中间络合物，进而引起底物分子发生相应的化学变化。
酶：由生物体细胞合成的具有选择性催化功能的生物大分子( 包括蛋白质和核酸）单纯酶（simple enzyme）:仅由氨基酸残基构成的酶。
结合酶(全酶)(conjugated enzyme):由蛋白部分（酶蛋白apoenzyme)和非蛋白部分(辅助因子cofactor)组成辅酶（coenzyme）：与酶蛋白结合疏松,可用透析或超滤的方法除去。
辅基（prosthetic group）：与酶结合紧密,不能用透析或超滤的方法除去。
酶的活性中心：酶蛋白上只有少数氨基酸残基参与酶对底物的结合和催化，这些相关氨基酸残基在空间上比较靠近，形成一个与酶显示活性直接有关的区域，称为酶的活性中心。
必需基团：酶活性中心的一些化学基团为酶发挥催化作用所必须，这些基团若经化学修饰使其改变,则酶的活性丧失，称为必需基团。
接触残基（contact residues）：和底物直接接触，参与底物的化学转变，是活性中心的重要组成部分。
.辅助残基(auxiliary residues)：使酶与底物相互结合，辅助接触残基。
结构残基（structural residues）:维持蛋白酶形成一种有规则的空间构象非贡献残基（non-contributing residues）：不参与酶的催化功能，对酶活性的显示不起作用结合基团：与底物结合的部位，决定酶的专一性;催化基团：促使底物发生化学变化的部位，决定反应的性质。
结构域:蛋白质肽链中一段较独立的具有完整、致密立体结构的区域。
生化名词解释
名词解释1.嘌呤核苷酸的从头合成: 用简单小分子磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及CO2等为原料，经过多步酶促反应，进行嘌呤核苷酸的合成。
2.硫氧化还原蛋白: 作为一种电子载体，在硫氧化还原蛋白还原酶作用下，从NADPH ＋H+获得电子，并进一步转移至NDP，将其还原成dNDP。
3.核苷酸的补救合成: 分解代谢产生的嘧啶/嘧啶核苷转变为嘧啶核苷酸的过程称为补救合成途径4.核苷酸抗代谢物: 一些嘌呤或嘧啶、氨基酸或叶酸等的类似物。
以竞争性抑制的方式干扰或阻断嘌呤或嘧啶核苷酸的合成，从而阻止了核酸和蛋白质的合成。
利用这一原理，这些抗代谢药物通过抑制肿瘤细胞的核酸和蛋白质的旺盛合成而达到治疗作用。
5物质代谢: 生物体与外界环境之间的物质交换称作物质代谢，是生命活动的物质基础。
6．变构调节: 某些小分子化合物能与酶分子上的非催化部位特异地结合，引起酶蛋白的分子构象发生改变，从而改变酶的活性，这种调节称为酶的变构调节或称别位调节。
7．酶的化学修饰: 酶分子肽链上的某些基团可在另一种酶的催化下发生可逆的共价修饰，从而引起酶活性的改变，这个过程称为酶的酶促化学修饰。
8．第二信使: 存在于细胞内，传递调控信息的化学物质称作细胞内信息分子，又称第二信使。
9．受体: 受体是一类能特异性地识别信息分子（又称配体）并与之结合的物质，其化学本质多为糖蛋白或糖脂。
10．信息分子: 存在于细胞内、外，能够调节细胞的物质代谢、能量代谢、生长、繁殖、学习记忆等生命活动的信号传递效应分子称为信息分子。
11．G蛋白: G蛋白称鸟苷酸调节蛋白，又称GTP结合蛋白。
通常以αβγ亚基三聚体的形式存在于细胞质膜内侧，与细胞膜受体相偶联传递调节信息的一种转导蛋白质。
12．诱导剂: 促进酶蛋白合成的化合物称为诱导剂。
13．阻遏剂: 使酶蛋白合成减少的化合物称为阻遏剂。
14．整体调节: 由神经系统和各种激素等对靶细胞的代谢及功能进行综合调节，称作整体水平的调节。
生物化学第八版名词解释
生物化学第八版名词解释1、结构域：指一些较大的蛋白质分子，其三级结构中具有的两个或多个在空间上可明显区别的局部区域。
2、模体：指由多肽链中相邻的几个二级结构单元在空间上相互接近形成的有规律的二级结构集合。
3、等电点：指在溶液中，氨基酸或蛋白质电离成为电中性的兼性粒子时的溶液PH。
4、蛋白质变性：指在一些理化因素作用下，蛋白质特定的空间结构被破坏，从而导致其理化性质、生物活性丧失的现象。
5、反密码环：tRNA上含有反密码子，可以与mRNA的密码子通过碱基互补配对相互识别的部位。
6。
Km值：米氏常数，数值上等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度。
7。
必需基团：酶分子整体构象中对于酶发挥活性所必须的集团。
8。
酶的活性中心：酶分子中的必需集团在空间结构上彼此靠近，集中形成的一个特定空间结构区域，可以与底物特异性结合并催化底物转化为产物。
9。
酶的竞争性抑制：指抑制剂与酶的底物结构相似，抑制剂可以与底物竞争结合酶的活性中心，从而阻碍酶和底物结合形成的中间产物。
10。
变构酶：指受别构效应调节的酶，含有别构位点。
别构位点在结合别构效应物以后酶的构象发生变化，从而影响活性中心的构象，最后影响酶的活性。
11、酶的化学修饰：酶蛋白上的一些基团在特定酶的催化下与其中一种化学基团发生共价结合而被修饰或酶蛋白身上一些特定的化学基团脱落进而引起酶活性改变的现象。
12、同工酶：指催化相同的反应但结构和理化性质等不同的酶。
13、氧化磷酸化：指代谢物氧化脱下的氢经线粒体呼吸链传给氧生成水，同时释放能量使ADP磷酸化生成ATP的过程。
14、底物水平磷酸化：指代谢物因脱氢、脱水等作用使分子内能量重新分布，形成高能键传给ADP生成ATP的过程。
15、糖的有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化分解生成CO2和H2O同时释放大量能量并合成ATP的过程。
16。
糖异生：由非糖物质生成葡萄糖或糖原的过程。
17。
磷酸戊糖途径：葡萄糖在细胞质中生成核糖-5-磷酸及NADPH+H+，前者再进一步变成甘油醛-3-磷酸和果糖-6-磷酸的反应过程。
酶工程名词解释
酶工程名词解释1，酶工程：是酶学、微生物学与生物化工等学科有机结合而产生的新兴边缘学科（是一项利用吗酶、含酶细胞器或细胞（微生物、动物、植物）作为生物催化剂来完成重要化学反应，并将相应底物转化成有用物质的应用型生物高兴技术）2，反馈阻遏作用：是指酶催化作用的产物或代谢途径的末端产物使该酶的生物合成受阻的过程3，离子交换层析：是利用高分子不溶性固定相偶联的离子交换基团和流动相解离的离子化合物之间发生可逆的离子交换反应而进行分离的方法4，酶的分子修饰：通过各种方法使酶分子的结构发生某些改变,从而改变酶的某些特性和功能的技术过程5，酶标免疫测定：是将酶作为标记物质，使之和抗原（或抗体）结合形成酶与抗原（或抗体）复合物，然后再根据待测抗体（或抗原）与复合物专一且定量的结合关系，通过测定与待测抗体（或抗原）结合的酶的活力，从而计算出待测抗体（或抗原）的量。
6，酶电极：是由固定化酶与离子选择电极、气敏电极、氧化还原电极等电化学电极组合而成的生物传感器。
7，半抗原：半抗原：能与对应抗体发生结合出现抗原—抗体反应又不能单独激发人或动物产生抗体的抗原。
（课件里面也有）8，盐析沉淀：当盐浓度升高到一定浓度时，蛋白质和酶的溶解度随着盐浓度的升高而不同程度的下降并前后沉淀析出。
9，酶合成的诱导作用：当诱导物存在时，与阻遏物结合而使RNA聚合酶顺利到达结构基因位置，这种转录水平的调控，促进酶生物合成的作用即酶合成的诱导作用。
10，盐溶：蛋白质和酶在低盐浓度下的溶解度随着盐浓度的升高而增加，这种现象称为盐溶11，吸附层析（p190）：又称色层法或色谱法，是溶液中的溶质随流动相通过吸附层析介质时，柱内的吸附介质表面的吸附基团对溶质发生吸附作用，某些溶质就会被吸附在介质上，由于不同的介质表面活性基团对溶质的吸附能力不同。
因此可以利用介质对溶质的吸附能力的差异，将不同的溶质分开，这种方法称为吸附层析。
12，等电聚焦电泳（IEF）（p203和p210）：利用特殊的一种缓冲液（两性电解质，如蛋白质）在凝胶（常用聚丙烯酰胺凝胶）内制造一个（稳定、连续、线性）pH梯度，电泳时每种蛋白质就将迁移到等于其等电点（pI）的pH处（此时此蛋白质不再带有净的正或负电荷），形成一个很窄的区带（该电泳条带不随时间的变化而变化）。
(完整)生物化学名词解释
生物化学名词解释第一章蛋白质的结构与功能1。
肽键：一分子氨基酸的氨基和另一分子氨基酸的羧基通过脱去水分子后所形成的酰胺键称为肽键。
2. 等电点：在某一pH溶液中，氨基酸或蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势或程度相等，成为兼性离子,成点中性，此时溶液的pH称为该氨基酸或蛋白质的等电点。
3. 模体：在蛋白质分子中，由两个或两个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,并发挥特殊的功能，称为模体。
4. 结构域:分子量较大的蛋白质三级结构常可分割成多个结构紧密的区域，并行使特定的功能，这些区域被称为结构域.5。
亚基:在蛋白质四级结构中每条肽链所形成的完整三级结构。
6. 肽单元:在多肽分子中，参与肽键的4个原子及其两侧的碳原子位于同一个平面内，称为肽单元。
7. 蛋白质变性:在某些理化因素影响下,蛋白质的空间构象破坏，从而改变蛋白质的理化性质和生物学活性，称之为蛋白质变性。
第二章核酸的结构与功能1。
DNA变性：在某些理化因素作用下，DNA分子稳定的双螺旋空间构象破环,双链解链变成两条单链，但其一级结构仍完整的现象称DNA变性.2。
Tm：即溶解温度，或解链温度,是指核酸在加热变性时，紫外吸收值达到最大值50%时的温度.在Tm时,核酸分子50％的双螺旋结构被破坏。
3. 增色效应：核酸加热变性时，由于大量碱基暴露,使260nm处紫外吸收增加的现象，称之为增色效应.4. HnRNA：核内不均一RNA。
在细胞核内合成的mRNA初级产物比成熟的mRNA分子大得多，称为核内不均一RNA。
hnRNA在细胞核内存在时间极短,经过剪切成为成熟的mRNA，并依靠特殊的机制转移到细胞质中.5。
核酶：也称为催化性RNA，一些RNA具有催化能力，可以催化自我拼接等反应，这种具有催化作用的RNA分子叫做核酶。
6. 核酸分子杂交：不同来源但具有互补序列的核酸分子按碱基互补配对原则，在适宜条件下形成杂化双链，这种现象称核酸分子杂交.第三章酶1. 酶：由活细胞产生的具有催化功能的一类特殊的蛋白质。
第3章1由活细胞合成的、对其特异底物具有高效催化作用的特殊蛋白质。习题资料
第三章酶复习测试二）选择题A型题：1．关于酶的叙述正确的是： A．所有酶都有辅酶 B C．绝大多数酶的化学本质是蛋白质 E．酶不能在胞外发挥催化作用．酶的催化作用与其空间结构无关D ．酶能改变化学反应的平衡点2．对于酶的叙述下列哪项是正确的：A．酶对底物都有绝对特异性B．有些 RNA具有酶一样的催化作用C．酶的催化活性都与空间结构的完整性有关D．所有酶均需特异的辅助因子E．酶只能在中性环境发挥催化作用3．关于酶催化作用的叙述不正确的是：A．催化反应具有高度特异性 B C．催化活性可以调节 DE．催化作用可以改变反应的平衡常数4．下列哪种酶属于结合酶：A．脲酶 BC．胃蛋白酶 DE．己糖激酶．催化反应所需要的条件温和．催化效率极高．核糖核酸酶．脂肪酶5．结合酶在下列哪种情况下才具有催化活性：A．酶蛋白形式存在 B ．辅酶形式存在C．辅基形式存在 D ．全酶形式存在E．酶原形式存在6．关于酶蛋白和辅助因子的叙述错误的是：A．二者单独存在时酶无催化活性 B C ．全酶才有催化作用 DE ．一种辅助因子只能与一种酶蛋白结合．二者形成的复合物称全酶．辅助因子可以是有机化合物7．辅酶与辅基的主要区别是：A ．化学本质不同BC ．与酶蛋白结合的紧密程度不同 E ．生物学活性不同8．全酶中决定酶催化反应特异性的是 A ．全酶 B C ．酶蛋白 DE．以上都不是9．关于辅助因子的叙述错误的是：A ．参与酶活性中心的构成 C ．包括辅酶和辅基 D E．维生素可参与辅助因子构成10．酶与一般催化剂的共同点是：A．高度特异性 BC ．降低反应的活化能DE ．催化活性可以调节．免疫学性质不同D ．理化性质不同．辅基．辅酶B ．决定酶催化反应的特异性．决定反应的种类、性质．高度催化效率．改变化学反应的平衡点11．对酶活性中心的叙述错误的是：A ．结合基团在活性中心内BC ．具有特定的空间构象DE ．底物在此被转变为产物12．酶催化作用的机制是：A ．降低反应的活化能BC ．降低产物的热能 DE．增加反应的自由能13．酶催化效率高的原因是： A．降低反应的自由能 BC．降低产物能量水平 DE．升高产物能量水平．催化基团属于必需基团．空间结构与酶催化活性无关．降低反应的自由能．增加底物的热能．降低反应的活化能．升高活化能14．酶的特异性是指：A．与底物结合具有严格选择性 C ．催化反应的机制各不相同E ．在特定条件下起催化作用B ．与辅酶的结合具有选择性D ．在细胞中有特殊的定位L-型乳酸脱氢，属于：B ．相对特异性D ．立体异构特异性 16．加热后，酶活性降低或消失的主要原因是：A ．酶水解B ．酶蛋白变性C ．亚基解聚D ．辅酶脱落E ．辅基脱落 17．含有唾液淀粉酶的唾液透析后，水解能力下降，其原因是： A ．酶蛋白变性 B ．失去 Cl -C ．失去 Hg 2+D ．失去酶蛋白E ．酶含量减少19．酶保持催化活性，必须具备： A ．酶分子结构完整无缺 B C ．有金属离子参加 D E ．有辅酶参加20．酶催化作用所必需的基团主要是指： A ．维持酶一级结构所必需的基团B ．位于活性中心，维持酶活性所必需的基团C ．与酶的亚基结合所必需的基团D ．维持酶空间结构所必需的基团E ．构成全酶分子所有的基团21．酶分子中使底物转变为产物的基团称为： A ．结合基团 B ．催化基团 C ．碱性基团 D ．酸性基团 E ．疏水基团22．关于酶活性中心的叙述正确的是： A ．酶可以没有活性中心 B C ．都含有金属离子 D E ．以上都不是 15．乳酸脱氢酶只能催化 A ．绝对特异性C ．化学键特异性 E ．化学基团特异性18．全酶是指：A ．酶蛋白 - 辅助因子复合物C ．酶活性中心 - 底物复合物 E ．酶催化基团 - 结合基团复合物 B ．酶蛋白 - 底物复合物 D．酶必需基团 - 底物复合物．酶分子上所有化学基团存在 ．都以-SH 或-0H 作为结合基团23酶促反应速度达到最大速度的80％时， Km等A ． [S] B ．1/2 [S] C ．1/3 [S] D ．1/4 [S] E ．1/5 [S]24酶促反应速度达最大速度的25％时， [S] 等于：A ．1/4 Km B ．3/4 Km C ．2/3 Km D ．1/2 Km E ．1/3 Km25．当 Km等于 1/2 [S] 时，A ． 1/3 Vmax C ． 2/3 VmaxE． 3/4 Vmax v 等于：B ． 1/2 Vmax D ． 3/5 Vmax26．同工酶是指：A．酶蛋白分子结构相同 B C．催化功能相同 D E．理化性质相同．免疫学性质相同27．Km值是指：A ． v 等于 1/2 Vmax 时的底物浓度BC ． v 等于 1/2 Vmax时的温度DE ．降低反应速度一半时的底物浓度v 等于 1/2 Vmax 时的酶浓度v 等于 1/2 Vmax时的抑制剂浓28．酶的 Km值大小与：A．酶性质有关 BC．酶作用温度有关 D E ．环境 pH 有关．酶浓度有关．酶作用时间有关A ．结合基团B ．催化基团C ．疏水基团D ．亲水基团E ．以上都不是30．酶促反应速度与底物浓度的关系可用：A ．诱导契合学说解释BC ．多元催化学说解释D ．中间产物学说解释31．酶促反应动力学研究的是： A．酶促反应速度与底物结构的关系 B．酶促反应速度与酶空间结构的关系29．酶的活性中心内，能够与底物结合的基团C．酶促反应速度与辅助因子的关系D．酶促反应速度与影响因素之间的关系E ．不同酶分子间的协调关系32．酶促反应速度与酶浓度成正比的条件是：A ．底物被酶饱和B ．反应速度达最大C ．酶浓度远远大于底物浓度D ．底物浓度远远大于酶浓度E ．以上都不是33．v＝Vmax后再增加 [S] ， v 不再增加的原因是：A ．部分酶活性中心被产物占据B．过量底物抑制酶的催化活性C．酶的活性中心已被底物所饱和D．产物生成过多改变反应的平衡常数E ．以上都不是34．底物浓度达到饱和后，再增加底物浓度：A ．反应速度随底物浓度增加而加快B ．随着底物浓度的增加酶活性降低C．酶的结合部位全部被底物占据，反应速度不再增加D．增加抑制剂，反应速度反而加快E．形成酶 - 底物复合体增加35．关于温度与酶促反应速度关系的叙述错误的是：A ．酶在短时间可耐受较高温度B ．酶都有最适温度C ．超过最适温度酶促反应速度降低D ．最适温度时反应速度最快E ．以上都不是36．温度与酶促反应速度的关系曲线是：A ．直线B ．矩形双曲线C ．抛物线D ．钟罩形曲线E ．S 形曲线37．关于 pH 与酶促反应速度关系的叙述正确的是： A ． pH 与酶蛋白和底物的解离无关 B ．反应速度与环境 pH 成正比C．人体内酶的最适 pH均为中性即 pH＝7 左右 D．pH对酶促反应速度影响不大E．以上都不是38．关于抑制剂对酶蛋白影响的叙述正确的是：A ．使酶变性而使酶失活B ．使辅基变性而使酶失活C ．都与酶的活性中心结合D ．除去抑制剂后，酶活性可恢复E ．以上都不是39．化学毒气路易士气可抑制下列那种酶：A ．胆碱酯酶B ．羟基酶C ．巯基酶D ．磷酸酶E ．羧基酶40．有机磷农药（敌百虫）中毒属于：A ．不可逆抑制B ．竞争性抑制C ．可逆性抑制D ．非竞争性抑制E ．反竞争性抑制41．可解除 Ag2+、 Hg2+等重金属离子对酶抑制作用的物质是：A ．解磷定B ．二巯基丙醇C ．磺胺类药D ． 5FUE ． MTX42．有机磷农药敌敌畏可结合胆碱酯酶活性中心的：A ．丝氨酸残基的 -0HB ．半胱氨酸残基的 -SHC ．色氨酸残基的吲哚基D ．精氨酸残基的胍基E ．甲硫氨酸残基的甲硫基43．可解除敌敌畏对酶抑制作用的物质是：A ．解磷定B ．二巯基丙醇C ．磺胺类药物D ． 5FUE ． MTX44．有机磷农药中毒主要是抑制了：A ．二氢叶酸合成酶BC ．胆碱酯酶DE ．碳酸酐酶．二氢叶酸还原酶．巯基酶45．丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用属于：A ．不可逆性抑制C ．非竞争性抑制E ．非特异性抑制B ．竞争性抑制D ．反竞争性抑制46．磺胺类药物的类似物是：A ．叶酸BC ．谷氨酸DE ．二氢叶酸．对氨基苯甲酸．甲氨蝶呤47．磺胺类药物抑菌或杀菌作用的机制是：A ．抑制叶酸合成酶 BC ．抑制二氢叶酸合成酶 DE ．抑制四氢叶酸合成酶48．能够使胰蛋白酶原激活的物质是：A ．肠激酶B ．胰凝乳蛋白酶C ．弹性蛋白酶D ．羧肽酶E ．胆汁酸 49．以下有关酶与一般催化剂共性的叙述不正确的是： A ．都能加快化学反应速度B ．其本身在反应前后没有结构和性质上的改变C ．只能催化热力学上允许进行的化学反应D ．能缩短反应达到平衡所需要的时间E ．能改变化学反应的平衡点50．胰蛋白酶原的激活是由其 N-端水解掉： A ．3 肽片段 B ．4肽片段 C ．5 肽片段 D ．6肽片段E ．7 肽片段 51．关于同工酶的描述错误的是： A ．酶蛋白的结构不同 B C ．生物学性质相同 D E ．以上都不是 52国际酶学委员会将酶分6 类的依据是：A ．根据酶蛋白的结构 B．根据酶的物理性质 C ．根据酶促反应的性质 D ．根据酶的来源E ．根据酶所催化的底物53．关于酶与临床医学关系的叙述错误的是：A ．乙醇可诱导碱性磷酸酶合成增加B ．体液酶活性改变可用于疾病诊断C ．细胞损伤时，细胞酶释入血中的量增加D ．酶可用于治疗疾病E ．酪氨酸酶缺乏可引起白化病54．关于酶促反应特点的描述错误的是：A ．酶能加速化学反应速度B ．酶在体内催化的反应都是不可逆反应C ．酶在反应前后无质和量的变化D ．酶对所催化的反应具有高度选择性E ．酶能缩短化学反应到达平衡的时间．抑制二氢叶酸还原酶．酶分子活性中心结构相同55．酶促反应作用的特点是：A ．保证生成的产物比底物更稳定B ．使底物获得更多的自由能 C．加快反应平衡到达的速率 D ．保证底物全部转变成产物E ．改变反应的平衡常数56．在其他因素不变的情况下改变底物浓度时：A ．酶促反应初速度成比例改变B ．酶促反应初速度成比例下降C ．酶促反应速度成比例下降D ．酶促反应速度变慢E ．酶促反应速度不变57．酶浓度不变以反应速度对底物作图其图像为：A ．直线B ．S 形曲线C ．矩形双曲线D ．抛物线E ．钟罩形曲线58．含 LDH5 丰富的组织是：A ．肝B ．心肌 C．红细胞 D ．肾E．脑59．乳酸脱氢酶同工酶是由H亚基、 M亚基组成的：A．二聚体C．四聚体E．六聚体．三聚体．五聚体60．酶的国际分类不包括：A ．转移酶类 BC．裂合酶类 D E．以上都不是61．蛋白酶属于：A ．氧化还原酶类B C．裂解酶类 DE．异构酶类．水解酶类．异构酶类．转移酶类．水解酶类A ．酶和底物构象都发生改变B ．酶和底物构象都不发生改C ．主要是酶的构象发生改变D ．主要是底物的构象发生改变E ．主要是辅酶的构象发生改变63 ．不属于金属酶和金属活化酶的是：A．羧基肽酶 B ．己糖激酶 C ．肌酸激酶 D ．丙酮酸羧化酶E．以上都不是62．诱导契合假说认为在形成酶 - 底物复合物65．有关酶的描述哪项是正确的： A ．同工酶是一组功能与结构相同的酶B ．变构酶是指代谢物与酶结合后，酶结构发生改变的酶C ．在酶的活性中心内，只有侧链带电荷的氨基酸直接参与酶的催化反应D ．酶催化反应初速度取决于酶的浓度E ．非竞争性抑制剂只能改变酶促反应 v ，而不改变该酶 Km 值66．胰蛋白酶最初以酶原形式存在的意义是： A ．保证蛋白酶的水解效率 B ．促进蛋白酶的分泌C ．保护胰腺组织免受破坏D ．保证蛋白酶在一定时间内发挥作用E ．以上都不是 67．砷化物对巯基酶的抑制作用属于： A ．反馈抑制 B ．不可逆抑制 C ．竞争性抑制 D ．非竞争性抑制 E ．反竞争性抑制68．非竞争性抑制的特点是：A ．抑制剂与底物结构相似B ．抑制程度取决于抑制剂的浓度C ．抑制剂与酶活性中心结合D ．酶与抑制剂结合不影响其与底物结合E ．增加底物浓度可解除抑制 69．关于竞争性抑制作用特点的叙述错误的是：A ．抑制剂与底物结构相似B ．抑制剂与酶的活性中心结合C ．增加底物浓度可解除抑制D ．抑制程度与 [S] 和 [I] 有关E ．以上都不是 70．对于酶化学修饰的描述错误的是： A ．有磷酸化反应和脱磷酸反应 B ．化学修饰调节需要不同酶参加C ．化学修饰调节属于快速调节D ．化学修饰调节过程需要消耗 ATPE ．以上都不是 71．活化能的概念是指：A ．底物和产物之间能量的差值B ．活化分子所释放的能量C ．分子由一般状态转变成活化状态所需能量D ．温度升高时产生的能量64．酶活性是指：A ．酶催化的反应类型BC ．酶自身变化的能力 DE ．以上都不是．酶催化能力的大小．无活性的酶转变成有活性的酶能E ．以上都不是72．关于酶活性中心的叙述哪项正确： A ．所有酶的活性中心都含有金属离子 B ．所有抑制剂都作用于酶的活性中心C ．所有的必需基团都位于活性中心内D ．所有酶的活性中心都含有辅酶E ．所有的酶都有活性中心 73．酶加速化学反应的根本原因是： A ．升高反应温度 B ．增加反应物相互碰撞的频率 C ．降低催化反应的活化能 D ．增加底物浓度 E ．降低产物的自由能 74．关于酶高效催化作用机制的叙述错误的是： A ．邻近效应与定向排列作用 B ．多元催化作用 C ．酸碱催化作用 D ．表面效应作用 E ．以上都不是75．关于酶促反应特点的论述错误的是： A ．酶在体内催化的反应都是不可逆的 B ．酶在催化反应前后质量不变C ．酶能缩短化学反应到达平衡所需时间D ．酶对所催化反应有选择性E ．酶能催化热力学上允许的化学反应 76．下列哪项不是影响酶促反应速度的因素： A ．底物浓度 B ．酶浓度 C ．反应环境的温度 E ．酶原浓度77．关于 Km 的意义正确的是： A ．Km 表示酶的浓度 B C ．Km 的单位是 mmo1/L D E ．以上都不是78．下列关于 Km 的叙述哪项是正确的： A ．通过 Km 的测定可鉴定酶的最适底物 B ．Km 是引起最大反应速度的底物浓度 C ．Km 是反映酶催化能力的一个指标 D ．Km 与环境的 pH 无关 E ．以上都不是D ．反应环境的 pH1/Km 越小，酶与底物亲和力越大79．关于变构调节的叙述错误的是： A ．变构效应剂结合于酶的变构部位 B ．含催化部位的亚基称催化亚基C ．变构酶的催化部位和变构部位可在同一亚基D ．变构效应剂与酶结合后影响 ES 的生成E ．以上都不是 80．全酶是指：A ．酶- 底物复合物BC ．酶- 辅助因子复合物 DE ．酶- 变构剂的复合物 B 型题：A ．抛物线型曲线BC ．矩形双曲线DE ．平行线1．温度与反应速度的关系曲线是： 2．pH 与反应速度的关系曲线一般是： 3．底物浓度与反应速度的关系曲线是：A ．不可逆性抑制B ．竞争性抑制C ．非竞争性抑制D ．反竞争性抑制E ．反馈抑制4．丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制是： 5．砷化物对巯基酶的抑制是： 6．对氨苯甲酸对四氢叶酸合成的抑制是：A ．底物浓度B ．酶浓C ．激活剂D ．pH 值E ．抑制剂7 ．影响酶与底物的解离：8 ．能使酶活性增加：9 ．酶被底物饱和时，反应速度与之成正比： 10 ．可与酶的必需基团结影响酶活性：A ．能较牢固地与酶活性中心有关必需基团结合B ．较牢固地与酶分子上一类或几类必需基团结合C ．占据酶活性中心阻止底物与酶结合D ．酶可以与底物和抑制剂同时结合E ．抑制剂能与酶 -底物复合物 [ES] 结合，不能与游离酶结合 11 ．竞争性抑制剂作用是：12．特异性不可逆性抑制作用是： 13．非特异性不可逆抑制作用是：．酶-抑制剂复合物 ．酶-产物复合物．钟型曲线 ．直线14．反竞争性抑制作用是： 15．非竞争性抑制作用是：A ．递氢作用B ．转氨基作用C ．转酮醇作用D ．转酰基作用E ．转运 C02 作用 16．CoA-SH 作为辅酶参与： 17．FMN 作为辅酶参与： 18．TPP 作为辅酶参与：19．生物素作为辅助因子参与： 20．磷酸比哆醛作为辅酶参与： A ．组织受损伤或细胞通透性增加 C ．酶合成增加 D E ．酶排泄受阻21．急性胰腺炎时尿中淀粉酶升高是由于：22．急性传染性肝炎时血中转氨酶升高是由于： 23．严重肝病时血清凝血酶原降低是由于：24．前列腺癌时血清酸性磷酸酶活性升高是由于： 25．胆管结石时血中碱性磷酸酶活性可升高是由于： （三）问答题1．以酶原的激活为例说明蛋白质结构与功能的关系。
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酶的化学修饰名词解释
酶的化学修饰是指通过特定的化学反应改变酶分子的结构或功能的过程。
这些化学修饰可以通过直接作用于酶分子上的特定基团，例如氨基酸残基，或者通过与酶分子相互作用的小分子，如离子或小分子酶抑制剂来实现。
酶的化学修饰可以发生在酶的各个功能区域，包括底物结合位点、催化位点和调节位点等。
这些修饰可以改变酶的催化活性、底物结合亲和力、酶的构象状态以及酶的稳定性，从而影响酶的活性和功能。
常见的酶的化学修饰包括磷酸化、糖基化、乙酰化、甲基化、硫酸化等。
其中，磷酸化是最常见的酶修饰方式之一。
磷酸化是通过磷酸酶将磷酸基团与酶分子上的特定氨基酸残基（通常为丝氨酸、苏氨酸或酪氨酸）结合而实现的。
磷酸化修饰可以改变酶的结构和功能，常用于调控酶的活性和底物结合能力。
另一个常见的酶的化学修饰是糖基化。
糖基化是指酶分子上的糖分子与特定氨基酸残基结合形成糖链的化学修饰方式。
糖基化修饰可以影响酶的稳定性和折叠状态，同时还可以通过与其他分子（如细胞表面受体）的相互作用而影响酶的功能和功能。
乙酰化是指酶分子上的乙酰基团与特定氨基酸残基结合形成乙酰化修饰。
乙酰化修饰可以改变酶的活性和稳定性，通常涉及到酶的底物结合和催化过程。
甲基化是指酶分子上的甲基基团与特定氨基酸残基结合形成的
化学修饰。
甲基化修饰可以改变酶的结构和功能，常用于调控酶的底物结合亲和力和催化活性。
硫酸化是指酶分子上的硫酸基团与特定氨基酸残基结合形成硫酸化修饰。
硫酸化修饰可以影响酶的催化活性和底物结合能力，通常涉及到酶的调节和信号传导过程。
总之，酶的化学修饰是通过特定的化学反应改变酶分子的结构或功能的过程。
这些修饰可以影响酶的底物结合能力、活性、稳定性和调节等，从而调控酶的催化活性和功能。