首都师范大学考研生化知识点讲义
《生物化学》
1.1本章知识点串讲
1、糖类的作用、元素组成、化学本质、命名及分类
作用：能源物质、结构成分、信息分子、转变成其他物质。
元素组成：C、H、O
化学本质：多羟基酮或者多羟基醛
命名及分类：单糖、寡糖和多糖
2、单糖的结构、性质及其衍生物
单糖的结构：链状结构，环状结构等。（一般不作为考点出现）
单糖的性质：
物理性质：旋光性（了解一下），甜度，溶解度。
化学性质：书中共涉及9种化学变化。
1）单糖的氧化：醛糖含有游离的醛基，具有很好的还原性。
被弱氧化剂氧化：醛糖酸。（见教材）
被强氧化剂氧化：醛糖二酸。
2）单糖的还原：还原后生成糖醇。
3）形成糖脎（见教材）
4）形成糖酯与糖醚、糖苷（见教材）
5）单糖脱水
3、其他糖类（单糖衍生物、寡糖、多糖等）
肽聚糖：（教材P51）青霉素抑菌的作用机理。
1.2本章重难点总结
1、单糖的性质（尤其是化学性质）
2.1本章知识点串讲
天然脂肪酸的结构特点：骨架的碳原子数都是偶数个，这是因为生物体内脂肪酸是以二碳单位（CoA：乙酰形式）从头合成的。
3.1本章知识点串讲
1、氨基酸——蛋白质的构件分子
（1）蛋白质水解：酸水解、碱水解、酶水解（掌握三种具体水解方法及优缺点）（见教材P123）
（2）氨基酸在中性PH时，含有一个正电荷和一个负电荷，称为兼性离子。
2、氨基酸的分类
（1）按照R基的化学机构将20种常见氨基酸分为：脂肪族，芳香族和杂环族三类
A、脂肪族氨基酸：中性氨基酸含羟基或硫氨基酸酸性氨基酸及其酰胺碱性氨基酸
B、芳香族氨基酸
C、杂环族氨基酸
（2）按照R基的极性性质，20种常见氨基酸分为：非极性R基氨基酸、不带电荷的极性R基氨基酸、带正电荷的R基氨基酸、带负电荷的R基氨基酸。
3、氨基酸的酸碱化学
氨基酸的兼性离子形式（见教材P130）
氨基酸的解离：氨基酸是一类两性电解质
氨基酸的解离常数（重点）
（3）氨基酸的等电点：某一氨基酸处于静电荷为0时的pH。（pI）
对于侧链不解离的中性氨基酸：pI=1/2（pKa1+ pKa2 ）
（4）氨基酸的甲醛滴定甲醛的作用（重点）
4、氨基酸的化学反应
（1）a-氨基参加的反应（4类）（见教材P135）
（2）a-羧基参加的反应（4类）（见教材P138）
（3）a-氨基和a-羧基共同参加的反应（2类）（见教材P139）
（4）侧链R基参加的反应
蛋白质的化学修饰：在较温和的条件下，以可控制的方式使蛋白质与某种试剂（称化学修饰剂）起特异反应，以引起蛋白质中个别氨基酸侧链或功能团发生共价化学改变。
5、氨基酸的光学活性和光谱性质
蛋白质的最大紫外吸收在280nm波长处
核磁共振（NMR）是一项涉及在外磁场存在下某些原子核吸收射频能量的波谱技术。
6、氨基酸混合物的分析分离（见教材P148）
（1）分配层析法的一般原理（2）分配柱层析（3）纸层析（4）薄层层析（5）离子交换层析（6）气液层析（7）高效液相层析（HPLC）
3.2本章重难点总结
（1）氨基酸的书写，氨基酸的分类及氨基酸的化学性质。
（2）氨基酸的分离
4.1本章知识点串讲
1、蛋白质通论
（1）蛋白质的化学组成和分类
蛋白质的平均含氮量为16%，凯氏定氮法测定蛋白质含量：
蛋白质含量=蛋白氮*6.25
（2）名词：单纯蛋白，缀合蛋白
（3）蛋白质结构的组织层次：
一级结构：多肽链的氨基酸序列
二级结构：多肽链借助氢键排列成自己特有的a螺旋和B折叠股片段。
三级结构：多肽链借助各种非共价键（非共价力）弯曲、折叠成具有特定走向的紧密球状构象。四级结构：寡聚蛋白质中各亚基之间在空间上的相互关系和结合方式。
（4）蛋白质功能具有多样性
2、肽
（1）肽和肽键的结构茚三酮、双缩脲反应（见教材P166）
3、蛋白质一级结构的测定
（1）蛋白质测序的策略（测定蛋白质的一级结构，要求样品必须是均一的，纯度应在97%以上）（见教材P168）
（2）N-末端和C-末端氨基酸残基的鉴定
A、N-末端分析（见教材P169）
a 二硝基氟苯法（DNFB）
b 丹磺酰氯法（DNS）
c 苯异硫氰酸酯法（PITC）
d 氨肽酶法
B、C-末端分析（见教材P170）
a 肼解法
b 还原法
c 羧肽酶法（目前常见的4种羧肽酶：A、B、C、Y）
（3）二硫桥的断裂
（4）氨基酸组成的分析
（5）多肽链的部分裂解和肽段混合物的分离纯化
A 酶裂解法
B 化学裂解法
（6）肽段氨基酸序列的测定
A Edman化学降解法
B 酶降解法
C 质谱法
D 根据核苷酸序列的推定法
（7）肽段在多肽链中次序的决定
（8）二硫桥位置的确定
4.2本章重难点总结
1、蛋白质结构的组织层次
2、蛋白质一级结构的测定
5.1本章知识点串讲
1、研究蛋白质构象的方法：NMR
2、稳定蛋白质三维结构的作用力
稳定蛋白质三维结构的作用力主要是一些所谓弱的相互作用或称非共价键或次级键，包括氢键、范德华力、疏水作用和盐键（离子键）。
（1）氢键：稳定蛋白质二级结构的主要作用力
（2）范德华力（范德华相互作用）：定向、诱导和分散。
（3）疏水作用（熵效应）
水介质中球状蛋白质的折叠总是倾向于把疏水残基埋藏在分子的内部，这一现象为疏水作用或疏水效应。
（4）盐键
（5）二硫键
3、二级结构：多肽链折叠的规则方式
在能量平衡中，蛋白质主链的折叠产生由氢键维系的有规则的构象，称为二级结构。常见的二级结构元件：a 螺旋，B折叠片，B转角和无规卷曲等。（见教材p207）
4、超二级结构和结构域
（1）超二级结构
A 在蛋白质分子中特别是在球状蛋白质分子中经常可以看到由若干相邻的二级结构元件（主要是a螺旋和
B 折叠片）组合在一起，彼此相互作用，形成种类不多的、有规则的二级结构组合或二级结构串，在多蛋白质中充当三级结构的构件，称为超二级结构。
B超二级结构的基本组合形式：aa、BaB、BB （见教材p222）
（2）结构域
A 概念：多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体，成为结构域。
B 类型：（见教材p223）
5、球状蛋白质与三级结构
（1）球状蛋白质的分类（简单了解见教材224）
（2）球状蛋白质的三维结构特征（简单了解见教材228）
（3）三级结构是指由二级结构元件构建成的总三维结构，包括一级结构中相距远的肽段之间的几何相互关系和侧链在三维空间中彼此间的相互关系。
6、蛋白质折叠和结构预测
（1）蛋白质变性
A 概念：天然蛋白质分子受到某些物理因素如热、紫外线照射、高压和表面张力等或化学因素如有机溶剂、酸、碱等的影响时，生物活性丧失，溶解度降低，不对称性增高以及其他的物理化学常数发生改变，这种过程称为蛋白质变性。
B 变性的实质：蛋白质分子中的次级键被破坏，引起天然构象解体。（变形不涉及共价键的破裂，一级结构仍然完好。）
C 变性过程中发生的现象：生物活性丧失；一些侧链基团暴露；一些物理化学性质改变；生物化学性质改变。
D 变性剂：尿素和盐酸胍，能与多肽主链竞争氢键，因此破坏蛋白质的二级结构。
十二烷基磺酸钠（SDS）也是去污剂。
E 蛋白质复性：当变性因素除去后，变性蛋白质又可重新回复到天然构象，这一现象称为蛋白质复性。
（2）蛋白质结构的预测
蛋白质的三维机构是由一级序列决定的。
7、亚基缔合和四级结构
（1）有关概念：
球状蛋白质通过非共价键彼此缔合在一起，缔合形成聚集体的方式构成蛋白质的四级结构。
四级结构的蛋白质中每个球状蛋白质称为亚基。亚基一般是一条多肽链。亚基也称为单体。
由两个亚基组成的称为二聚体蛋白。由4个亚基组成的称为四聚体蛋白。
（2）四级缔合的驱动力
稳定四级结构的作用力与稳定三级结构的作用力相同，为：范德华力、氢键、离子键和疏水作用。
（3）四级缔合在结构和功能上的优越性 A 增强结构稳定性 B 提高遗传经济性和效率
C 使催化基团汇集在一起
D 具有协同性和别构效应
（4）概念
多亚基蛋白质一般具有多个结合部位，结合在蛋白质分子的特定部位上的配体对该分子的其他部位所产生的影响称为别构效应。别构效应分为同促效应和异促效应。
同促效应发生作用的部位是相同的，也即一种配体的结合对在其他同种部位的同种配体的亲和力影响，这种影响一般是使亲和力加强。
异促效应发生作用的部位是不同的，也即活性部位的结合行为将受到别构部位与效应物结合的影响。5.2本章重难点总结
蛋白质结构层次的相关概念。
6.1本章知识点串讲
1、肌红蛋白的结构与功能（了解）
2、血红蛋白的结构与功能
（1）血红蛋白的主要功能就是在血液中结合并转运氧气。
（2）Bohr效应的重要生理意义。（p264）
当血流经组织特别是流经代谢迅速的肌肉时由于这里的PH较低，CO2浓度较高，因此有利于血红蛋白释放氧气，使组织比单纯的氧分压降低获得更多的氧，而氧的释放又促使血红蛋白与H+和CO2的结合，以补偿由于组织呼吸形成的CO2所引起的PH降低，起着缓冲血液PH的作用。当血液流经肺部时，由于肺部氧分压较高，有利于血红蛋白与氧结合并因此促进了H+和CO2的释放，同时CO2的呼出又有利于氧合血红蛋白的生成。7.1本章知识点串讲
1、蛋白质的酸碱性质
蛋白质是两性电解质。在没有其他盐类干扰时，蛋白质质子供体基团解离出来的质子数与质子受体基团结合的质子数相等时的pH称为等离子点。
2、蛋白质的分子大小与形状（见教材 291）
（1）根据化学组成测定最低相对分子质量
（2）沉降分析法测定相对分子质量：利用超速离心机。
（3）凝胶过滤法测定相对分子质量
（4）SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳法测定相对分子质量
蛋白质颗粒在各种介质包括聚丙烯酰胺凝胶中电泳时，它的迁移率决定于它所带的净电荷以及分子大小和形状等因素。如果在聚丙烯酰胺凝胶系统中加入阴离子去污剂SDS和少量巯基乙醇，蛋白质分子的电泳迁移率主要取决于它的相对分子质量，而与原来所带的电荷和分子形状无关。
3、蛋白质的胶体性质与蛋白质的沉淀
（1）蛋白质的胶体性质：蛋白质溶液属于胶体系统。
（2）蛋白质的沉淀：蛋白质在溶液中的稳定是相对的，有条件的。沉淀蛋白质的方法有以下几种：（见教材p300）
A 盐析法：一般不引起蛋白质变性
B 有机溶剂沉淀法
C 重金属盐沉淀法
D 生物碱试剂和某些酸类沉淀法
E 加热变性沉淀法
4、蛋白质分离纯化的一般原则
蛋白质纯化的总目标是增加制品的纯度或比活，以增加单位蛋白质重量中所要蛋白质的含量或生物活性。
分离纯化蛋白质的一般程序：前处理、粗分级处理、细分级处理。
5、蛋白质的分离纯化方法（见教材 p301）
（1）根据分子大小不同的纯化方法
A 透析和过滤
透析是利用蛋白质分子不能透过半透膜的性质，使蛋白质和其他小分子物质如无机盐、单糖等分开。
过滤或超滤：利用压力或离心力，强行使水和其他小分子溶质通过半透膜，而蛋白质被截留在膜上，以达到浓缩和脱盐的目的。
B 密度梯度（区带）离心
蛋白质在具有密度梯度的介质中离心时，质量和密度大的颗粒沉降得快。
C 凝胶过滤：根据分子大小分离蛋白质
（2）利用溶解度差别的纯化方法
影响蛋白质溶解度的外部因素：溶液的PH，离子强度，介电常数，温度
A 等电点沉淀和PH控制
蛋白质处于等电点时，其净电荷为0，由于相邻蛋白质分子之间没有静电斥力而趋于聚集沉淀，因此在其他条件相同时，它的溶解度达到最低点。
B 蛋白质的盐溶和盐析
中性盐可以增加蛋白质的溶解度，这种现象称为盐溶。
当溶液的离子强度达到一定数值时，蛋白质溶解度开始下降，并从水中沉淀出来，这种现象称为盐析。
C 有机溶剂分级分离法
D 温度对蛋白质溶解度的影响
（3）根据电荷不同的纯化方法
A 电泳：在外电场的作用下，带点颗粒将向着与其电性相反的电极移动
B 聚丙烯酰胺凝胶电泳（PAGE）
C 毛细管电泳
D 等电聚焦（IEF）
E 层析聚焦
F 离子交换层析
（4）利用选择性吸附的纯化方法
（5）利用对配体的特异生物学亲和力的纯化方法
（6）高效液相层析和快速蛋白质液相层析
6、蛋白质的含量测定与纯度鉴定
（1）蛋白质含量测定凯氏定氮法，双缩脲法等。
（2）蛋白质纯度的鉴定
7.2本章重难点总结
蛋白质分离纯化的方法
（这一部分内容和实验本身紧密相关，是考试的重中之重）
8.1本章知识点串讲
1、酶催化作用的特点
酶作为生物催化剂的特点：
A 酶易失活
B 酶具有很高的催化效率
C 酶具有高度专一性
D 酶活性受到调节和控制（具体调节方式见教材p322）
2、酶的化学本质及组成
（1）酶的化学本质:有催化活性的RNA和蛋白质
不能说所有的蛋白质都是酶，只有具有催化作用的蛋白质，才称为酶。
（2）酶的化学组成
从化学组成来看，酶分为单纯蛋白质和缀合蛋白质。
属于缀合蛋白质的酶类，除了蛋白质外，还要结合一些对热稳定的非蛋白质小分子物质或金属离子，前者称为脱辅酶，后者称为辅因子。全酶=脱辅酶+辅因子。
酶的辅因子，包括金属及有机化合物，根据他们与脱辅酶结合的松紧程度不同，可分为两类，辅酶和辅基。辅酶指与脱辅酶结合比较松弛的小分子有机物，通过透析方法可以除去，如辅酶I和辅酶II等。
辅基是以共价键和脱辅酶结合，不能通过透析除去，需要经过一定的化学处理才能与蛋白质分开，如FAD等。
注意事项见教材（p324）
3 酶的命名和分类（简单了解）
4 酶的专一性
(1)酶的专一性：结构专一性和立体异构专一性
(2)关于酶作用专一性的假说
诱导契合假说：当酶分子与底物分子接近时，酶蛋白受底物分子诱导，其构象发生有利于底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合进行反应。
5、酶的活力测定和分离纯化
（1）酶活力的测定
A 酶活力：酶催化某一化学反应的能力，酶活力的大小可以用在一定条件下所催化的某一化学反应的反应速率来表示，两者呈线性关系。
B 酶的活力单位（U）（见教材p336）
酶活力的大小即酶含量的多少，用酶活力单位表示，即酶单位（U）。
酶单位：在一定条件下，一定时间内将一定量的底物转化为产物所需的酶量。（U/g，U/ml）
1961年，国际单位IU，1IU=1umol/min
1976年，国际单位Kat 1Kat=1mol/s
C 酶的比活力：每mg蛋白质所含的酶活力单位数，对于同一种酶来说，比活力越大表示酶的纯度越高。比活力=活力U/mg蛋白=总活力U/总蛋白mg
D 酶活力的测定方法（见教材p336）
（2）酶的分离和纯化
生物细胞产生的酶有两类：胞外酶、胞内酶
胞外酶比胞内酶更容易分离纯化。
根据酶的特点在分离纯化中应注意一下几点：（见教材 p338）
选材、破碎、抽提、分离及纯化、结晶、保存
6、核酶（简单了解）
RNase P是催化tRNA前体5’端成熟的内切核酸酶，是由RNA和蛋白质两部分组成。
7、抗体酶（简单了解）
抗体酶是一种具有催化能力的蛋白质，其本质上是免疫球蛋白
8、酶工程简介（简单了解）
固定化酶：将水溶性酶用物理或化学方法处理，使之成为不溶于水的，但仍具有酶活性的状态。
生物酶工程：是酶学和以DNA重组技术为主的现代分子生物学技术相结合的产物。
8.2本章重难点总结
酶的化学组成及酶活力单位。
9.1本章知识点串讲
1、化学动力学基础
（1）反应速率及其测定
瞬时反应速率
（2）反应分子数和反应级数
A 反应分子数：在反应中真正相互作用的分子数
B 反应级数：根据实验结果，整个化学反应的速率服从哪种分子反应速率方程式，则这个反应即为几级反应。
反应级数表示反应速率与反应物浓度之间关系的问题。
2、底物浓度对酶反应速率的影响
（1）中间络合物学说
内容：当底物浓度较低时，反应速率与底物浓度的关系呈正比关系，表现为一级反应，随着底物浓度的增加，反应速率不再按比例升高，反应表现为混合级反应。当底物浓度达到相当高时，底物浓度对反应速率影响变小，最后反应速率与底物浓度几乎无关，反应达到最大速率（Vmax），表现为零级反应。酶底物中间络合物学说认为当酶催化某一化学反应时，酶首先和底物结合生成中间复合物（ES），然后生成产物P，并释放出酶。
S+E==ES==P+E
(2) 酶促反应的动力学方程式
A 米氏方程式的推导（见教材p356）
v＝Vmax[S]/（Km+[S])
这个方程称为Michaelis-Menten方程，是在假定存在一个稳态反应条件下推导出来的，其中 Km 值称为米氏常数，Vmax是酶被底物饱和时的反应速度，[S]为底物浓度。由此可见Km值的物理意义为反应达到1/2Vmax 的底物浓度，单位一般为mol/L，只由酶的性质决定，而与酶的浓度无关。可用Km的值鉴别不同的酶。当底物浓度非常大时，反应速度接近于一个恒定值。
B 米氏常数和Vmax的意义
Km是酶的一个特性常数，Km的大小只与酶的性质有关，而与酶的浓度无关。Km值随测定的底物、反应的温度、PH及离子强度而改变。
①当ν=Vmax/2时，Km=[S]。因此，Km等于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度。
②当k-1>>k+2时，Km=k-1/k+1=Ks。因此，Km可以反映酶与底物亲和力的大小，即Km值越小，则酶与底物的亲和力越大；反之，则越小。
③Km可用于判断反应级数：当[S]<0.01Km时，ν=（Vmax/Km）[S]，反应为一级反应，即反应速度与底物浓度成正比；当[S]>100Km时，ν=Vmax，反应为零级反应，即反应速度与底物浓度无关；当0.01Km<[S]<100Km 时，反应处于零级反应和一级反应之间，为混合级反应。
④Km是酶的特征性常数：在一定条件下，某种酶的Km值是恒定的，因而可以通过测定不同酶（特别是一组同工酶）的Km值，来判断是否为不同的酶。
⑤Km可用来判断酶的最适底物：当酶有几种不同的底物存在时，Km值最小者，为该酶的最适底物。
⑥Km可用来确定酶活性测定时所需的底物浓度：当[S]=10Km时，ν=91%Vmax，为最合适的测定酶活性所需的底物浓度
⑦Vmax可用于酶的转换数的计算：当酶的总浓度和最大速度已知时，可计算出酶的转换数，即单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。
3、酶的抑制作用
（1）概念：由于酶的必需基团化学性质的改变，但酶未变性，而引起酶活力的降低或丧失而称为抑制作用。（2）抑制作用的类型
A 不可逆的抑制作用：抑制剂与酶的必需基团以共价键结合而引起酶活力丧失，不能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而使酶复活，称为不可逆抑制。
B 可逆的抑制作用：抑制剂与酶以非共价键结合而引起酶活力降低或丧失，能用物理方法除去抑制剂而使酶复活，这种抑制作用是可逆的称为可逆抑制。
根据可逆抑制剂与底物的关系，可逆抑制分为三种类型：竞争性抑制、
非竞争性抑制、反竞争性抑制
（3）可逆抑制作用动力学（了解见教材 p370）
（4）一些重要的抑制剂（了解见教材 p373）
4、影响酶反应的因素（见教材 p378）
温度 PH 激活剂
9.2本章重难点总结
1 、米氏方程的推导及应用
2 、酶的抑制作用类型
10.1本章知识点串讲
1、酶的活性部位
（1）酶活性部位的特点
某些特异氨基酸集中的区域，即与酶活力直接相关的区域称为活性部位或活性中心。
活性部位分为：结合部位和催化部位。前者负责与底物结合，决定酶的专一性，后者负责催化底物键的断裂形成新键，决定酶的催化能力。辅酶分子或辅酶分子上的某一部分结构，往往也是酶活性部位组成部分。
A 活性部位在酶分子的总体中只占相当小的部分
B 酶的活性部位是一个三维实体
C 诱导契合（重点）
D 酶的活性部位是位于酶分子表面的一个裂缝内。
E 底物通过次级键较弱的力结合到酶上。
F 酶活性部位具有柔性或可运动性。
诱导契合（induced-fit）：酶的活性部位并不是和底物的形状正好互补的，而是在酶和底物的结合过程中，底物分子或酶分子，有时是两者的构象同时发生了一定的变化后才互补的，这时催化基团的位置也正好在所催化底物键的断裂和即将生成键的合适位置。这个动态的辨认过程称为诱导契合。
（2）研究酶活性部位的方法
A 侧链基团的化学修饰法
非特异性共价修饰
特异性共价修饰
亲和标记法
B 其他方法（简要了解见教材p386）
2、酶催化反应的独特性质（见教材 p388）
3、影响酶催化效率的有关因素
（1）底物和酶的邻近效应和定向效应
A 邻近效应：酶与底物形成中间复合物以后，使底物和底物之间，酶的催化基团与底物之间结合于同一分子而使有效浓度得以极大的提高，从而使反应速率大大增加的一种效应。
B定向效应是指反应物的反应基团之间和酶的催化基团与底物的反应基团之间的正确取位产生的效应。（2）底物的形变和诱导契合
（3）酸碱催化
通过瞬时的向反应物提供质子或从反应物接受质子以稳定过渡态，加速反应的一类催化机制。
（4）共价催化又称亲核催化，或亲电子催化，在催化时，亲核催化剂或亲电子催化剂能分别放出电子或汲取电子并作用于底物的缺电子中心或负电子中心，迅速形成不稳定的共价中间复合物，降低反应活化能，使反应加速。
（5）金属离子催化
（6）多元催化和协同效应
（7）活性部位微环境的影响
4、酶催化反应机制的实例（见教材 p394）
5、酶活性的调节控制
（1）别构调控（allosteric regulation）
酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后发生构象的改变，进而改变酶活性状态，称为别构调控。具有这种调节作用的酶称为别构酶。凡能使酶分子发生别构作用的物质称为效应物或别构剂，通常为小分子代谢物或辅因子。
导致酶活性增加的物质称为正效应物或别构激活剂，反之为负效应物或别构抑制剂。
别构酶的性质：一般都是寡聚酶，通过次级键由多亚基构成。
（2）酶原的激活：由无活性状态转变成活性状态是不可逆的
（3）可逆的共价修饰：通过共价调节酶进行
6、同工酶
概念：催化相同的化学反应，但其蛋白质分子结构、理化性质和免疫能力等方面都存在明显差异的一组酶。
10.2本章重难点总结
1、酶活性部位的特点
2、影响酶催化效率的有关因素
11.1本章知识点串讲
1、维生素概论
（1）已知绝大多数维生素作为酶的辅酶或辅基的组成成分。
（2）维生素的分类
根据溶解性质分为：脂溶性和水溶性
脂溶性：维生素A、D、E、K等。
水溶性：维生素B1、B2、烟酸和烟酰胺、B6、泛酸、生物素、叶酸、B12和维生素C等。
2、水溶性维生素
（1）维生素PP和烟酰胺辅酶
维生素PP包括烟酸和烟酰胺。
在体内烟酰胺与核糖、磷酸、腺嘌呤组成脱氢酶的辅酶，只要是烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+，辅酶I）和烟酰胺腺嘌呤二核苷磷酸（NADP+，辅酶II），其还原形式为NADH、NADPH。
（2）维生素B2和黄素辅酶
维生素B2又名核黄素。在体内核黄素是以黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）形式存在，是生物体内一些氧化还原酶（黄素蛋白）的辅基，与蛋白部分结合很牢。
（3）泛酸和辅酶A
泛酸是辅酶A和磷酸泛酰巯基乙胺的组成成分，辅酶A是泛酸的主要活性形式，简写为CoA
（4）维生素B6：包括吡哆醇、吡哆醛、吡哆胺。
11.2本章重难点总结
了解维生素及辅酶的相关概念
12.1本章知识点串讲
1、核酸的种类和分布
（1）脱氧核糖核酸（DNA）
A 分布：原核细胞DNA集中在核区，真核细胞DNA分布在核内，线粒体，叶绿体等细胞器也含有DNA。病毒有且只有DNA或RNA。
B 原核生物染色体DNA、质粒DNA、真核生物细胞器DNA：环状双链
真核生物DNA：线性
质粒：染色体外基因，它们能够自主复制，并给出附加的性状。
（2）核糖核酸（RNA）
A 分类：tRNA、mRNA 、rRNA
原核生物信使RNA结构简单，由于功能相近的基因组成操纵子作为一个转录单位，产生多顺反子mRNA。真核生物信使RNA结构复杂，有5’端帽子和3’poly（A）尾巴，以及非翻译区调控序列，但功能相关的基因不形成操纵子，不产生多顺反子mRNA。
2、核酸的生物功能
（1）DNA是主要的遗传物质
（2）RNA参与蛋白质的生物合成
（3）RNA功能具有多样性
12.2本章重难点总结
核酸的分类及功能
13.1本章知识点串讲
核酸的基本组成单位是核苷酸，核苷酸由一分子磷酸，一分子五碳糖和一分子含氮碱基组成。五碳糖和含氮碱基合称为核苷。
1、核苷酸
（1）碱基
A 嘧啶碱（C、T、U）
B 嘌呤碱（A、G）
C 稀有碱基：大部分都是甲基化碱基
（2）核苷
核苷是一种糖苷，由戊糖和碱基缩合而成。糖与碱基之间以糖苷键相连。糖与碱基之间的连键是N-C键，一般称之为N-糖苷键。
假尿嘧啶核苷的结构很特殊，C-糖苷键。
（3）核苷酸（共8种）
2、核酸的共价结构（核酸的一级结构，通常指核酸的核苷酸序列）
（1）核酸中核苷酸的连接方式：磷酸二酯键
（2）DNA的一级结构：
A 由4中脱氧核苷酸通过3’、5’磷酸二酯键连接起来的直线形或环形多聚体。
B 真核生物与原核生物基因的比较
原核的基因是连续的，无内含子，功能相关的基因组成操纵子，有共同的调节和控制序列，调控序列所占比例较小，很少重复序列。
真核生物的基因是断裂的，有内含子，功能相关基因不组成操作子，调控序列所占比例大，有大量重复序列。（3）RNA的一级结构
原核生物以操纵子作为转录单位，产生多顺反子mRNA，即一条mRNA链上有多个编码区，5’端和3’端各有一段非翻译区。
真核生物mRNA都是単顺反子，5’端有帽子结构，然后依次是5’非编码区，编码区，3’非编码区和3’端poly（A）尾巴。其分子内有时还有极少甲基化的碱基。（见教材p484）
poly（A）尾巴的作用：与mRNA从细胞核到细胞质的运输有关。
5’端帽子是一个特殊结构，帽子结构通常有三种类型。分别为：O型、I型和II型。
O型：
I型：
II型：
（三种类型的含义及书写是重点，见教材p484）
3、DNA的高级结构
（1）DNA碱基组成的Chargaff规则： A=T C=G A+C=G+T A+G=C+T
（2）DNA的二级结构（DNA分子的双螺旋结构模型）
A 两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕，两条链均为右手螺旋。
B 嘌呤与嘧啶碱位于双螺旋的内侧，磷酸与核糖在外侧，彼此通过3’,5’-l磷酸二酯键相连接，形成DNA分子的骨架。
C 双螺旋的平均直径为2nm，两个相邻的碱基对之间相距的高度，即碱基堆积距离为0.34nm，两个核苷酸之间的夹角为36°。
D 两条核苷酸链依靠彼此碱基之间形成的氢键相连系而结合在一起。
F 碱基在一条链上的排列顺序不受任何限制。
（3）DNA能以多种不同的构象存在：B型、A型、C型、D型、E型和左手螺旋的Z型。A型和B型是DNA的两种基本构象，Z型则比较特殊。
比较A型和B型DNA的差异性。（见教材p488）
（4）DNA的三级结构
A 概念：DNA分子通过通过扭曲和折叠所形成的特定构象，包括不同二级结构单元间的相互作用、单链与二级结构单元间的相互作用以及DNA的拓扑特征。超螺旋是DNA三级结构的一种形式。
B DNA的一些重要拓扑学特性（见教材p491）连环数扭转数超螺旋数比连环差
（5）DNA与蛋白质复合物的结构
A 病毒颗粒由核酸和蛋白质组成
B 真核生物的染色体
在分裂间期，基因组以染色质形式存在。染色质分为常染色质和异染色质。（概念见教材p493）
染色质的基本组成单位是核小体
核小体由组蛋白核心和盘绕其上的DNA所构成。核心由组蛋白H2A、H2B、H3和H4各两分子组成，是一个八聚体，DNA以左手螺旋在组蛋白核心上盘绕1.8圈，共146bp。
C 真核生物染色体DNA组装的过程（重点见教材495）
4 RNA的高级结构
（1）tRNA的高级结构
tRNA的二级结构都呈三叶草形。三叶草形结构由氨基酸臂、二氢尿嘧啶环、反密码环、额外环和T∮C环等5个部分组成。（见教材 p496）
氨基酸臂：由7对碱基组成，富含鸟嘌呤，末端为CCA，接受活化的氨基酸。
二氢尿嘧啶环：由8-12个核苷酸组成，具有两个二氢尿嘧啶。
反密码环：由7个核苷酸组成、环中部为反密码子。
额外环：由3-18个核苷酸组成。
T∮C环（假尿嘧啶核苷-胸腺嘧啶核糖核苷环）：由7个核苷酸组成。
（2）rRNA的高级结构（了解见教材p498）
13.2本章重难点总结
13.2.1重难点知识点总结
1、两种核酸的结构
2、相关概念
13.2.2本章重难点例题讲解
【例题1】简要叙述真核生物染色体DNA组装的过程。
解析：
14.1本章知识点串讲
1、核酸的水解
（1）酸水解
糖苷键和磷酸酯键都能被酸水解
（2）碱水解
RNA的磷酸酯键易被碱水解，产生核苷酸。DNA的磷酸酯键则不易被碱水解。
（3）酶水解（了解见教材p503）
2、核酸的酸碱性质（了解见教材p504）
核酸的碱基、核苷和核苷酸均能发生解离，核酸的酸碱性质与此有关。
（1）碱基的解离
（2）核苷的解离
（3）核苷酸的解离
3、核酸的紫外吸收
紫外吸收是实验室最常用的定量测定DNA或RNA的方法。（见教材p507）
核酸的摩尔磷吸光系数较所含核苷酸单体的摩尔磷吸光系数要低40%-50%，单链多核苷酸的摩尔磷吸光系数比双螺旋结构多核苷酸的摩尔磷吸光系数要高，所以核酸发生变性时，摩尔磷吸光系数值升高25%，此现象称为增色效应。复性后摩尔磷吸光系数值又降低，此现象称为减色效应。
4、核酸的变性、复性及杂交
（1）变性
A 概念：
核酸的变性：核酸双螺旋区的氢键断裂，变成单链，并不涉及共价键的断裂。
加热变性使DNA的双螺旋结果失去一半时的温度称为该DNA的熔解温度，用Tm表示。
B DNA的Tm值相关因素
DNA的均一性，G-C含量，介质中的离子强度（见教材 p509）
（2）复性
变性DNA在适当条件下，又可使两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋结构，这过程称复性。
（3）核酸的杂交
核酸杂交可以在液相或固相上进行，目前实验室中应用最广的是硝酸纤维素膜和尼龙膜作支持物进行的杂交。
Southern印迹法：将电泳凝胶上的DNA片段转移到硝酸纤维素膜上后，再进行杂交。
杂交必须在在较高的盐浓度及适当的温度（68°C）下进行数小时。
Northern印迹法：将RNA变形后转移到硝酸纤维素膜上再进行杂交。
Western印迹法：根据抗体、抗原可以结合的原理，分析蛋白质。
14.2本章重难点总结
核酸杂交技术
15.1本章知识点串讲
1、核酸的分离、提纯和定量测定（见教材p513）
（1）DNA的分离
（2）RNA的分离
（3）核酸含量的测定方法
2、核酸的超速离心（见教材p515）
（1）核酸密度的测定
(2) 测定DNA中G-C之含量
（3）溶液中核酸构象的研究
（4）用于核酸的制备
3、核酸的凝胶电泳
（1）琼脂糖凝胶电泳：以琼脂糖作为支持物
电泳的迁移率决定于以下因素：
核酸分子大小、胶浓度、DNA的构象、电压、碱基组成、温度。
琼脂糖凝胶电泳常用于分析DNA。
（2）聚丙烯酰胺凝胶电泳：以聚丙烯酰胺作为支持物
聚丙烯酰胺一般不含有RNase，用于RNA的分析。
聚丙烯酰胺强度较好，常用垂直板电泳。
4、核酸的核苷酸序列测定
（1）DNA的酶法测序
（2）DNA的化学法测序
基本原理（见教材p518）
（3）RNA的测序
A 用酶特异切断RNA链
B 用化学试剂裂解RNA
C 逆转录成cDNA
5、DNA聚合酶链式反应（PCR）
PCR体外快速扩增DNA的方法。
PCR的实验原理及方法。（见教材p519）
6、DNA的化学合成（了解见教材p520）
15.2本章重难点总结
15.2.1重难点知识点总结
1、核酸的核苷酸序列测定
2、DNA聚合酶链式反应（PCR）
15.2.2本章重难点例题讲解
【例题1】解释PCR并简要叙述PCR反应的过程。
解析：
16.1本章知识点串讲
1、抗生素的概况
（1）定义：抗生素是微生物代谢过程中产生的，在低浓度下就能抑制它种微生物的生长和活动，甚至杀死他种微生物的化学物质。
（2）常见抗生素
A 青霉素：主要抑制革兰氏阳性细菌。
青霉素的抗菌作用与抑制细胞壁的合称相关。
B 链霉素：主要抑制革兰氏阴性细菌。
革兰氏阳性细菌与革兰氏阴性细菌的差异。
2、抗生素的抗菌作用机制（见教材 p542）
（1）抑制核酸的合成
（2）抑制蛋白质的合成
（3）改变细胞膜的通透性
（4）干扰细胞壁的形成
（5）作用于能量代谢系统和作为抗代谢物
17.1本章知识点串讲
1、概述
（1）概念：激素是生物体内特殊组织或腺体产生的，直接分泌到体液中，通过体液运送到特定作用部位，从而引起特殊激动效应（调节控制各种物质代谢或生理功能）的一群微量的有机化合物。
（2）化学本质：
激素按照化学本质可以分为三类：
A 含氮激素（蛋白质、多肽类激素、氨基酸衍生物激素）
B 固醇类激素
C 脂肪酸衍生物激素
（3）激素的合成与分泌（见教材p554）（了解）
（4）激素的作用机制（见教材p571）（了解）
（5）激素的分泌调节（见教材p582）（了解）
（6）植物激素（见教材p584）（了解）
18.1本章知识点串讲
1、生物膜的组成和性质
生物膜主要由蛋白质、脂质和糖类组成，还有水和金属离子。
（1）膜脂
A 膜脂的种类：生物膜内的脂质有磷脂、胆固醇、糖脂等。（见教材 p590）
B 膜脂的多态性：膜脂是两亲性分子，因此膜脂在水溶液中的溶解度是很有限的。
（2）膜蛋白：膜周边蛋白和膜内在蛋白
A 外周蛋白质：易于分离，都溶于水。
B 膜内在蛋白质：主要靠疏水力与膜脂相结合。
2、生物膜的分子结构
生物膜是由蛋白质、脂质和糖类组成的超分子体系。
（1）生物膜中分子间作用力：静电力、疏水力、范德华力
（2）生物膜结构的几个主要特征：（见教材p596）
A 膜组分的不对称分布
B 生物膜的流动性
a 膜脂的流动性
b 膜蛋白的运动性
（3）生物膜分子的结构模型
流体镶嵌模型：突出膜的流动性、显示了膜蛋白分布的不对称性。
18.2本章重难点总结
18.2.1重难点知识点总结
1、生物膜的流体镶嵌模型。
18.2.2本章重难点例题讲解
【例题1】题目: 生物膜的流体镶嵌模型的要点是什么？
解析：
19.1本章知识点串讲
营养物质在生物体内所经历的一切化学变化总称为新陈代谢。
新陈代谢可以概括为5个方面：
从周围环境中获得营养物质
将外界引入的营养物质转变为自身需要的结构元件，即大分子的组成前体
将结构元件装配成自身的大分子，如蛋白质、核酸、脂类及其他组分。
形成或分解生物体特殊功能所需的生物分子
提供生命活动所需的一切能量。
1、分解代谢与合成代谢
概念：分解代谢：有机营养物，不管是从外界环境获得的还是自身储存的，通过一系列反应步骤转变为较小的、较简单的物质的过程叫做分解代谢。
合成代谢又称生物合成，是生物体利用小分子或者大分子的结构元件建造成自身大分子的过程。
2、能量代谢在新陈代谢中的重要地位
ATP并不是能量的储存形式，而是一种传递能量的分子。
3、辅酶I和辅酶II的递能作用
由营养物质分解代谢释放出的化学能，除了通过合成ATP的途径捕获外，还有另外一种途径，就是以氢原子和电子的形式将自由能转移给生物合成的需能反应。这种具有高能的氢原子是由脱氢反应形成的。脱氢酶催化物质的脱氢反应，将脱下的氢原子和电子传递给一类特殊能接受这种氢原子和电子的辅酶，称为辅酶I 和辅酶II。
4、FMN和FAD的递能作用
FMN：黄素腺嘌呤单核苷酸
FAD：黄素腺嘌呤二核苷酸
它们是一类在传递电子和氢原子中起作用的载体。
FMN和FAD都能接受两个电子和两个氢原子，它们在氧化还原反应中，特别是在氧化呼吸链中起着传递电子和氢原子的作用。
5、辅酶A在能量代谢中的作用
辅酶A（CoA）分子中含有腺嘌呤、D-核糖、磷酸、焦磷酸、泛酸和巯基乙胺。
乙酰辅酶A的结构：（见教材p5）
6、新陈代谢的调节
三个不不同水平：分子水平、细胞水平和整体水平。
7、代谢中常见的有机反应机制
酶催化的有机反应机制可归纳为以下几种：酸碱催化、公价催化、金属离子催化和静电催化。
生物化学中的反应可归纳为四类：基团转移反应、氧化-还原反应、消除、异构化和重排反应、碳-碳键的形成或断裂反应。
（1）基团转移反应（见教材 p7）
酰基转移、磷酰基转移、葡糖基转移
《生物化学》考研复习重点大题
中国农业大学研究生入学考试复习资料 《生物化学》重点大题 1．简述Chargaff 定律的主要内容。 答案：(1）不同物种生物的DNA 碱基组成不同，而同一生物不同组织、器官的DNA 碱基组成相同。(2）在一个生物个体中，DNA 的碱基组成并不随年龄、营养状况和环境变化而改变。 (3）几乎所有生物的DNA 中，嘌呤碱基的总分子数等于嘧啶碱基的总分子数，腺嘌呤(A)和胸腺嘧啶(T) 的分子数量相等，鸟嘌呤(G)和胞嘧啶(C)的分子数量相等，即A＋G=T＋C。这些重要的结论统称 为Chargaff 定律或碱基当量定律。 2．简述DNA 右手双螺旋结构模型的主要内容。 答案：DNA 右手双螺旋结构模型的主要特点如下： (1）DNA 双螺旋由两条反向平行的多核苷酸链构成，一条链的走向为5′→3′，另一条链的走向为3′→5′;两条链绕同一中心轴一圈一圈上升，呈右手双螺旋。 (2）由脱氧核糖和磷酸构成的骨架位于螺旋外侧，而碱基位于螺旋内侧。 (3）两条链间A 与T 或C 与G 配对形成碱基对平面，碱基对平面与螺旋的虚拟中心轴垂直。 (4）双螺旋每旋转一圈上升的垂直高度为3.4nm(即34?），需要10 个碱基对，螺旋直径是2.0nm。(5）双螺旋表面有两条深浅不同的凹沟，分别称为大沟和小沟。 3．简述DNA 的三级结构。 答案：在原核生物中，共价闭合的环状双螺旋DNA 分子，可再次旋转形成超螺旋，而且天然DNA 中多为负超螺旋。真核生物线粒体、叶绿体DNA 也是环形分子，能形成超螺旋结构。真核细胞核内染色体是DNA 高级结构的主要表现形式，由组蛋白H2A、H2B、H3、H4 各两分子形成组蛋白八聚体，DNA 双螺旋缠绕其上构成核小体，核小体再经多步旋转折叠形成棒状染色体，存在于细胞核中。 4．简述tRNA 的二级结构与功能的关系。 答案：已知的tRNA 都呈现三叶草形的二级结构，基本特征如下：(1）氨基酸臂，由7bp 组成，3′末端有-CCA-OH 结构，与氨基酸在此缩合成氨基酰-tRNA，起到转运氨基酸的作用;(2）二氢尿嘧啶环(DHU、I 环或D 环），由8～12 个核苷酸组成，以含有5，6-二氢尿嘧啶为特征;(3）反密码环，其环中部的三个碱基可与mRNA 的三联体密码子互补配对，在蛋白质合成过程中可把正确的氨基酸引入合成位点;(4)额外环，也叫可变环，通常由3～21 个核苷酸组成;(5)TψC 环，由7 个核苷酸组成环，和tRNA 与核糖体的结合有关。 5．简述真核生物mRNA 3′端polyA 尾巴的作用。 答案：真核生物mRNA 的3′端有一段多聚腺苷酸(即polyA)尾巴，长约20～300 个腺苷酸。该尾巴与mRNA 由细胞核向细胞质的移动有关，也与mRNA 的半衰期有关;研究发现，polyA 的长短与mRNA 寿命呈正相关，刚合成的mRNA 寿命较长，“老”的mRNA 寿命较短。 6．简述分子杂交的概念及应用。 答案：把不同来源的DNA(RNA）链放在同一溶液中进行热变性处理，退火时，它们之间某些序列互补的区域可以通过氢键重新形成局部的DNA-DNA 或DNA-RNA 双链，这一过程称为分子杂交，生成的双链称杂合双链。DNA 与DNA 的杂交叫做Southern 杂交，DNA 与RNA 杂交叫做Northern 杂交。 核酸杂交已被广泛应用于遗传病的产前诊断、致癌病原体的检测、癌基因的检测和诊断、亲子鉴定和动
首师大版五年级科学上册教案
首师大版五年级科学上册 教案 全册的课程的理解： 科学课是以培养学生的科学素养为宗旨，以反映自然界本质与联系的“科学主题”为教学内容，以从课本中学习与从自然、社会、生活实践中学习相结合为教学途径，以受教育者亲自经历和体验的探究活动为主要的教学方式，作为课程组织的主要线索。努力构建具有基础性、科学性、综合性、实践性、趣味性、自主性和开放性等基本特点科学课程。 主要体现三个要点： 〈1〉指导学生学习了解、掌握相关的科学知识。 〈2〉指导、培养学生正确的人生价值观和良好的情感态度。 〈3〉指导培养学生科学探究性学习。 在教学过程中要体现以下几个基本理念：
面向全体学生，学生是学习的主体，科学学习要探究为核心，其内容要满足社会和学生双方面的需要，该课程具有开放性，课程的评价应该能促进科学素养的形成和发展。 教学目标： 1、知识技能：学习一些浅显有趣的，并与自己学习，生活和健康密切相关的科学知识和科学方法。 2、过程方法：体验学科学和做科学的基本方法，即通过观察、测量、记录、比较、分类、归纳和概括等，获取学习科学基础知识的能力。 3、情感态度：发展学生对科学课程的兴趣，培养学生参与动脑、动手、动眼、动口等科学学习活动的积极态度和经历科学、体验科学的欲望。能主动接纳科学课程，养成良好的科学态度和健康的行为习惯，树立实事求是的科学精神和价值观，培养学生的创新意识和实践能力。 教学重点： 1、培养学生探究学习方法，指导学生参与一系列有序的观察观察、思考、讨论、试验、比较、分类、推理、归纳、辩论、评价等活动。
2、事观察，动手、动脑、动口等的经历。 3、培养学生观察能力、实验能力、思考能力、思维能力、解决问题能力，参与实践活动。 教学难点： 1、组织学探究性学习科学知识的课堂教学。 2、指导学生正确、规范、熟练、操作分组实验。 3、指导学生了解自然资源的重要性。 教学内容及时间安排： 序号课题周次课时序号课题周次课时 1 1 13 纸张11 2 1 水到哪里去 了 2 给水加热 2 1 14 纺织面料12 1
新版南京医科大学生物化学与分子生物学考研经验考研参考书考研真题
又是一年考研时节，每年这个时候都是考验的重要时刻，我是从大三上学期学习开始备考的，也跟大家一样，复习的时候除了学习，还经常看一些学姐学长们的考研经验，希望可以在他们的经验里找到可以帮助自己的学习方法。 我今年成功上岸啦，所以跟大家分享一下我的学习经验，希望大家可以在我的经历里找到对你们学习有帮助的信息！ 其实一开始，关于考研我还是有一些抗拒的，感觉考研既费时间又费精力，可是后来慢慢的我发现考研真的算是一门修行，需要我用很多时间才能够深入的理解它，所谓风雨之后方见才害怕难过，所以在室友们的鼓励和支持下，我们一起踏上了考研之路。 虽然当时不知道结局是怎样，但是既然选择了，为了不让自己的努力平白的付出，说什么都要坚持下去！ 因为是这一路的所思所想，所以这篇经验贴稍微有一些长，字数上有一些多，分为英语和政治以及专业课备考经验。 看书确实是需要方法的，不然也不会有人考上有人考不上，在借鉴别人的方法时候，一定要融合自己特点。 注：文章结尾有彩蛋，内附详细资料及下载，还劳烦大家耐心仔细阅读。 南京医科大学生物化学与分子生物学的初试科目为: (101)思想政治理论 (201)英语一 (701)生物综合 (801)细胞生物学 参考书目为：
1.《生理学》第八版朱大年人民卫生出版社2013年3月； 2.《生物化学与分子生物学》第八版查锡良人民卫生出版社2013年8月； 3.《医学细胞生物学》第四版陈誉华人民卫生出版社2008年6月 4.《细胞生物学》翟中和高等教育出版社 先说英语吧。 词汇量曾经是我的一块心病，跟我英语水平差不多的同学，词汇量往往比我高出一大截。从初中学英语开始就不爱背单词。在考研阶段，词汇量的重要性胜过四六级，尤其是一些熟词僻义，往往一个单词决定你一道阅读能否做对。所以，一旦你准备学习考研英语，词汇一定是陪伴你从头至尾的一项工作。 考研到底背多少个单词足够？按照大纲的要求，大概是5500多个。实际上，核心单词及其熟词僻义才是考研的重点。单词如何背？在英语复习的前期一定不要着急开始做真题，因为在单词和句子的基础非常薄弱的情况下，做真题的效果是非常差的。刚开始复习英语的第一个月，背单词的策略是大量接触。前半月每天两个list，大概150个单词左右，平均速度大概1分钟看1个，2个半小时可以完成一天的内容。前一个月可以把单词过两遍。 历年的英语真题，单词释义题都是高频考点，这一点在完型中体现的非常突出，不仅是是完型，其实阅读中每年也都有关于单词辨析的题目，掌握了高频单词，对于做题的帮助还是非常大的，英语真题我用的是木糖英语真题手译。 进入第二个月开始刷真题，单词接触的量可以减少，但是对于生疏词应该进行重点的记忆，一天过1个list（75个单词）。一定记住的有两点：①背单词不需要死记单词的拼写！②多余的方法无用，音标法加上常用的词根词缀就能搞
2015首都师范大学中国古代文学专业考研(文学院)专业目录招生人数参考书目历年真题复试分数线答题方法
2015年首都师范大学中国古代文学专业考研（文学院）专业目录、招生人数、参考书目、历年真题、复试分数线、答题 方法、复习经验指导 一、2014年首都师范大学中国古代文学专业考研招生目录 二、中国古代文学专业考研2014级硕士研究生入学考试复试 分数线 学科门类(专业)名 称 分数线 中国古代文学政治、外语、专业课一、专业课二执行国家线， 总分≥367 分 三、2015年首都师范大学中国古代文学专业考研参考书
科目书名作者出版社 710 中国语言文 学 《中国文学史》袁行霈 高等教育出版社， 版本不限《古代汉语》（第 1 册）王力 中华书局，1998 年校订重排本《文学批评方法与案例》邱运华 北京大学出版社， 2006 年版 905 中国古代戏 曲史 《中国戏曲通史》 张庚、郭汉 城 中国戏剧出版社， 1992 年版《中国古代戏曲专题》张燕瑾 高等教育出版社， 2007 年修订版 814 中国古代文 学 《中国文学史》袁行霈 高等教育出版社， 2003 年版《历代文学作品选》 （6 卷）朱东润 上海古籍出版社， 2008 年版 四、历年首都师范大学中国古代文学专业考研真题 2005年中国语言文学考研真题
2006年中国古代文学考研真题
2009年中国古代戏曲史考研真题 一、填空（每空1分，共20分） 1、《西厢记》里除莺莺、张生、红娘之外，其他人还有（1），（2）。 2、沈璟的戏曲创作有（3），他主张戏曲创作要（4）。 3、徐渭的代表作是(5)。 4、“玉茗堂四梦”是指（6），（7），（8），（9）四部作品。 5、苏州派的代表作家有（10），其代表作为（11）：另一个作家是（12），代表作为（13）。 6、李渔的戏曲理论集中表现在（14）这部书里，他的戏曲创作有（15）。 7、《桃花扇》里除李香君、侯方域外，其他人物还有（16），（17）。 8、《中原音韵》的作者是（18），写作目的是解决（19）问题。 9、戏曲文本中的“占”是指什么脚色（20）。 二、标点下文并解释曲意（10分） [红衲袄]（《玉簪记·追别》）
首师大版四年级下科学全册教案
. 小学科学第四册教材说明 本册教材有《生活中的空气》、《共有的家园》、《植物的花和果实》、《关爱健康》、《设计与制作》、《活动》等 6 个教学单元共 20 篇课文。全学期授课为 36 课时本册教材计划授课 30 课时其余 6 课时为校本课程时间。 第一单元生活中的空气 一、单元教学内容 第一课空气的成分 第二课氧气 第三课二氧化碳 第四课燃烧和灭火 二、单元教学基本标准
一态度、情感、精神、价值观 1激发和发展学生进一步探究空气的兴趣。 2具有严谨踏实、求真求实尊重客观规律的科学态度和科学精神。 3具有爱护空气环境、珍惜良好空气环境的情感和不污染空气环境的责任感。 4 通过了解空气中的主要成分及它们与人类的联系向学生进行自然界的事物是相互联系的科学自然观教育。 5向学生进行防火安全教育、具有安全用火的意识。 二能力 1 培养学生科学的观察能力比较、分析的思维能力。培养学生进行对比实验、模拟实验和探索实验的能力。能应用已有知识和经验对所观察的现象作假设性解释的能力。 2 培养学生的分析综合能力学习一些基本的实验方法和测量的方法学习简单的灭火技能。 三知识与技能 1通过教学认识空气的成分空气是由多种气体混合而成的。 2通过教与学知道氧气具有支持燃烧和二氧化碳不支持燃烧的性质同时指导学生认识氧气和二氧化碳的用途以及灭火的知识。 三、教学仪器、材料一览表 1、空气的组成玻璃杯、蜡烛、玻璃片、火柴等图片或文字资料、配 2、氧气制氧的实验器材、图片、光盘或图片或文字资料、配 3、二氧化碳制取二氧化碳的实验器材] 挂图片或文字资料、配 图、录象片套学具、空气污染资 4、燃烧和灭火灭火学具、挂图、照片、光盘、图片、酒精灯、配套 四、单元教学课时4 五、单元教学重难点 通过教学认识空气的成分空气是由多种气体混合而成的。通过教与学知道氧气具有支持燃烧和二氧化碳不支持燃烧的性质同时指导学生认识氧气和二氧化碳的用途以及灭火的知识。培养学生科学的观察能力比较、分析的思维能力。培养学生进行对比实验、模拟实验和探索实验的能力。能应用已有知识和经验对所观察的现象作假设性解释的能力。 1、空气的组成 教学目标 1、知道空气是由氧气氮气二氧化碳水蒸气等多种气体混合而成的。 2、培养学生的实验能力和分析综合能力。 3、培养学生认真细致的科学态度。
生物化学-考研-题库-答案学习资料
目录 第一章蛋白质的结构与功能 (2) 第二章核酸的结构与功能 (16) 第三章酶 (25) 第四章糖代谢 (36) 第五章脂类代谢 (49) 第六章生物氧化 (62) 第七章氨基酸代谢 (71) 第八章核苷酸代谢 (80) 第九章物质代谢的联系与调节 (86) 第十章 DNA生物合成 ---- 复制 (93) 第十一章 RNA的生物合成----转录 (103) 第十二章蛋白质的生物合成---- 翻译 (110) 第十三章基因表达调控 (119) 第十四章基因重组与基因工程 (128) 第十五章细胞信息转导 (136) 第十六章肝的生物化学 (151) 第十七章维生素与微量元素 (162) 第十八章常用分子生物学技术的原理及其应用 (166) 第十九章水和电解质代谢 (171) 第二十章酸碱平衡 (175)
第一章蛋白质的结构与功能 一. 单项选择题 1. 下列不含有手性碳原子的氨基酸是 A. Gly B. Arg C. Met D. Phe E. Val 2. 那一类氨基酸在脱去氨基后与三羧酸循环关系最密切 A. 碱性氨基酸 B. 含硫氨基酸 C. 分支氨基酸 D. 酸性氨基酸 E. 芳香族氨基酸 3. 一个酸性氨基酸，其pH a1＝2.19，pH R＝ 4.25，pH a2＝9.67，请问其等电点是 A. 7.2 B. 5.37 C. 3.22 D. 6.5 E. 4.25 4. 下列蛋白质组分中，那一种在280nm具有最大的光吸收 A. 酪氨酸的酚环 B. 苯丙氨酸的苯环 C. 半胱氨酸的巯基 D. 二硫键 E. 色氨酸的吲哚环 5. 测定小肽氨基酸序列的最好办法是 A. 2,4-二硝基氟苯法 B. 二甲氨基萘磺酰氯法 C. 氨肽酶法 D. 苯异硫氰酸酯法 E. 羧肽酶法 6. 典型的α-螺旋含有几个氨基酸残基 A. 3 B. 2.6 C. 3.6 D. 4.0 E. 4.4 7. 每分子血红蛋白所含铁离子数为 A. 5 B. 4 C. 3 D. 2 E. 1 8. 血红蛋白的氧合曲线呈 A. U形线 B. 双曲线 C. S形曲线 D. 直线 E. Z形线 9. 蛋白质一级结构与功能关系的特点是 A. 氨基酸组成不同的蛋白质，功能一定不同 B. 一级结构相近的蛋白质，其功能类似可能性越大 C. 一级结构中任何氨基酸的改变，其生物活性即消失 D. 不同生物来源的同种蛋白质，其一级结构相同 E. 以上都不对 10. 在中性条件下，HbS与HbA相比，HbS的静电荷是 A. 减少＋2 B. 增加＋2 C. 增加＋1 D. 减少＋1 E. 不变 11. 一个蛋白质的相对分子量为11000，完全是α-螺旋构成的，其分子的长度是多少nm A. 11 B. 110 C. 30 D. 15 E. 1100 12. 下面不是空间构象病的是 A. 人文状体脊髓变性病 B. 老年痴呆症 C. 亨丁顿舞蹈病 D. 疯牛病 E. 禽流感 13. 谷胱甘肽发挥功能时，是在什么样的结构层次上进行的
首都师范大学历年中国现当代文学试题
首都师范大学2005年中国现当代文学专业课试题 一、请解释下列名词：（每题5分，共60分） 1．“湖畔诗人” 2.“人的文学” 3.丁玲 4．《财主的儿女们》 5.《画梦录》 6.《相信未来》7．“第四种剧本” 8.《创业史》 9.《<鲁迅杂感集>序言》 10.《干校六记》 11.《烦恼人生》 12《棋王》 二、请结合具体作家作品,简答下列问题（每题15分，共30分） 1．简述３０年代＂海派文学＂的特征 2．简述＂朦胧诗＂的思想艺术成就 三、论述题（三题选二，每题３０分，共６０分） 1．请结合具体作品，比较鲁迅、沈从文和赵树理的乡土小说的思想艺术成就之异同。 2．请结合具体作品，比较莫言、张炜和贾平凹的思想艺术成就之异同。 3．请结合具体作品，比较萧红、张爱玲、王安忆的女性文学写作之异同。 首都师范大学2006年中国现当代文学专业课试题 1、请解释下列名词：（12小题，每题5分，共60分） 1．“三大主义” 2.“爱美剧” 3.《海滨故人》 4．《画梦录》 5.《夜总会里的五个人》 6.《我用残损的手掌》 7．《关汉卿》 8.《风雷》 9.《神女峰》 10.《祁连山下》 11.新写实小说 12《平凡的世界》 2、请结合具体作家作品，简答下列问题（每题15分，共60分） 1. 鲁迅小说中“看”与“被看”的关系 2．曹禺作品中的家族关系 3．郭小川叙事诗的思想探索 4．贾平凹散文的艺术特色 3、论述题（从以下2小题中任选一题，共30分） 1．试论述并比较外国思潮对鲁迅、郭沫若、茅盾的影响。 2．试比较莫言《透明的红萝卜》、王安忆《小鲍庄》、汪增琪《受戒》以及韩少功《爸爸爸》中四个孩子的形象。 首都师范大学2009年中国现当代文学专业课试题 一、名词解释（30分）
首师大考博辅导班：2019首都师范大学文学院考博难度解析及经验分享
首师大考博辅导班：2019首都师范大学文学院考博难度解析及经验 分享 首都师范大学2019年学术型博士研究生招生方式包括硕博连读、普通招考两类，其中硕博连读仅招收已获取我校2019年硕博连读生资格的在读硕士研究生。 下面是启道考博辅导班整理的关于首都师范大学文学院考博相关内容。 一、院系简介 中文专业是首都师范大学建校时期最早开办的专业。1954年就开办一年制中文专修班，1955年始建中文系。1962年北京工农师院中文系并入。“文革”中，中国人民大学语文系一度并入（后复撤出）。1993年北京师院分院中文系并入。2001年在中文系基础上建立文学院。著名学者漆绪邦、向锦江、廖仲安、张建业、许自强、曹利华、王景山、邾瑢、欧阳中石、饶杰腾、段启明等教授，作家毛志成、魏润身等曾经在本院任教。 现文学院下设中国语言文学系、高级涉外文秘系、比较文学系、影视文学系、文化产业系、汉语国际教育等6个系。全院设有古代文学、文艺理论、汉语言文字学、现当代文学、比较文学、世界文学、影视文学、语文学科教育学、高级涉外文秘、文化产业、大学语文等教研室，另设有中国语言文学信息资料中心以及院办公室、党委办公室、本科教学办公室、科研研究生办公室、成人教育办公室、学生工作办公室。拥有普通高等教育本科专业是：汉语言文学（师范类、1955年始设，非师范类、2002年始设）、汉语言文学（高级涉外文秘方向、非师范类、1995年始设）、汉语言文学（比较文学方向、非师范类、2001年始设）、汉语言文学（书法教育方向、非师范类、1993年始设，后停办）、戏剧影视文学（非师范类、2002年始设）、文化产业管理（非师范类、2005年始设，原属汉语言文学下方向，2010年升为专业）、国际汉语教育（非师范类、2009年始设，原名对外汉语，2013年更名国际汉语教育）、专科专业曾有汉语言文学（1955年始设）。 中国语言文学是具有博士学位授予权的一级学科（2003年获得批准）。博士学位授权点有：中国古代文学（1998年始设），文艺学（2001年始设）、汉语言文字学（2001年始设）、比较文学与世界文学（2003年始设）、语言学与应用语言学（2003年始设）、中国古典文献学（2003年始设）、中国现当代文学（2003年始设）、中国少数民族语言学（分语种，2003年始设）、文化产业（2008年始设）、影视文学（2008年始设）、文化研究（2008年始设）、中国文化经典教育（2012年始设）、语文教育（2012年始设）、文化创意产业
2020年考研专业课西医综合大纲解析：生物化学
2020年考研专业课西医综合大纲解析：生物化学 一、生物化学考查目标 西医综合生物化学的考试范围为人民卫生出版社第七版生物化学 教材。要求学生系统掌握本学科中的基本理论、基本知识和基本技能，能够使用所学的基本理论、基本知识和基本技能综合分析、判断和解 决相关理论问题和实际问题。 二、生物化学考点解析 这节我们来解析一下生物化学。今年生物化学未发生任何改变。 生物化学对于很多考生来说都是比较难的学科，需要掌握和记忆的东 西很多，在此我想提醒大家在复习生化时一定要抓重点，切忌把时间 都放在一些较难较偏的知识点上，以免耽误时间。 下面我们就按大纲分的四绝大部分实行详细的解析。 生物化学 第一部分生物大分子的结构和功能 重点内容：氨基酸的分类,几种特殊的氨基酸，蛋白质的分子结构 及理化性质，核酸的组成，DNA双螺旋结构，酶的基本概念，米式方程，辅酶成分。熟记20种氨基酸，尽可能记住英文缩写代号，因考试时常 以代号直接出现。蛋白质的分子结构常考各级结构的表现形式及其维 系键。蛋白质的理化性质及蛋白质的提纯，通常利用蛋白质的理化性 质采取不破坏蛋白质结构的物理方法来提纯蛋白质。注意氨基酸及蛋 白质理化性质的鉴别。核酸的基本单位是核苷酸，多个核苷酸组成核酸，核苷酸之间的连接键为3'，5'-磷酸二酯键。DNA双螺旋结构，在DNA双链结构中两条碱基严格按A=T(2个氢键)、G三C(3个氢键)配对 存有，各种RNA的特点。另外还要注意到一些核酸解题上常用的概念。酶首先要注意的是一些基本概念，如：核酶、脱氧核酶、酶活性中心、同工酶、异构酶等。米式方程式考试重点，V=Vmax[S]/Km+[S],这个方
四年级科学下册 地球 1教案 首师大版
（首师大版）四年级科学下册教案 第二单元共有的家园 5.地球 教学目标： 1.了解地球队的形状、大小和地表概貌 2.通过阅读介绍有关地球方面的资料，培养学生细致的观察力，分析问题的能力，归纳概括能力和想象力。 3.激发学生了解地球，探索地球的欲望和兴趣，培养学生热爱地球的情感 重点： 难点：通过阅读资料分析、理解地球是个球体。 课前准备：教师搜集的资料 过程： 一、激发学生了解地球的兴趣，了解地球的组成。 1.谈话：你们想不想领略一下从太空用卫星拍摄的地球的风采？ 2.（出示课件） 问：你看到了什么？猜它可能是什么？ 师讲述：蓝色的是海洋，白色的地方是大气层，黄色的地方是陆地。 3.谈话：你都知道有关地球的哪些知识？ 估计： 学生回答教师策略 1.板书：形状：球体
2.组成：动物 问：除了有动物之外，地球上还有什么？（说全之后出示P18页教科书中的图片）揭示地球是由生物圈、大气圈、水圈、岩石圈组成的。并板书：生物圈、大气圈、水圈、岩石圈。 3.xx：与地球的内部构造有关。 师板书：内容结构 1.圆形、球形 2.有动物 3.火山，地震 二、学生通过阅读资料了解地球的形状、大小，内部结构。1.讲述：通过倾听我发现大家对地球的知识了解的还真多，令我很羡慕，因为我是通过上网查阅大量的资料才获得了一些有关地球的知识，其中就有刚才谈到的，你们是不是想看看我都查到了什么？ 2.活动要求：三人一组，请仔细阅读资料内容，并朗读出来（教室中的墙壁上，贴资料：分三个内容：地球的形状，大小，地球的内部结构） 3.听汇报：谁来说说，通过阅读资料你又知道了哪些新知识。 师：回答问题的第一位同学说到哪方面的知识，教师就处理哪方面的，从其他学生的补充。 板书：形状、结构、大小，注：在第一环节中若教师写在了黑板上，这次就不再写了要求：（1.在学生介绍地球内部结构时，师出示相应幻灯片，并进行讲解。 （2.补充：地球为什么是圆的例子，见教参P36页最后一段。 （3.补充：放幻灯片火山，地震是发生在地壳内部的。
生物化学考研资料
第五章 蛋白质III：蛋白质的性质、分离与鉴定 第一节蛋白质性质 一、蛋白质的酸碱性质 蛋白质等电点（pI） 溶解度最小 二、蛋白质分子的大小 KD，kd，kD，kDa （kilodalton） 寡聚蛋白质（oligometric protein） 超分子复合物（supramolecular complex） 蛋白质分子量可粗略估计（AA平均分子量约为110 dalton） 三、蛋白质的胶体性质 质点范围：1-100 nm 蛋白质胶体系统稳定的原因： 水化层（hydration mantle） 双电层（electric double layer） 第二节蛋白质的分离纯化 一、蛋白质分离提纯的一般原则 高纯度、高活性、高回收率 二、蛋白质的分离方法 （一）根据分子大小不同的分离方法 1.透析（dialysis）和超滤（ultrafiltration） 半透膜（玻璃纸，火棉纸） 透析常用于蛋白质溶液的除盐 超滤常用于蛋白质溶液的除盐、浓缩 3.凝胶过滤（gel filtration chromatography） 分子筛层析，分子排阻层析 交联葡聚糖（Sephadex） 聚丙烯酰胺凝胶（Bio-Gel P） 琼脂糖凝胶（Sepharose，Bio-Gel A） 凝胶过滤原理 根据蛋白质分子大小用凝胶作为介质分离蛋白质的一种柱层析方法。 比凝胶网孔大的分子被排阻在凝胶颗粒外，而最先流出柱外；比网孔小的分子能不同程度的自由出入凝胶颗粒的内外，洗脱路径长，因而得到分离。 （二）利用溶解度差别的分离方法 1. 等电点沉淀 2. 蛋白质的盐溶与盐析 3. 有机溶剂分离法 4. 温度对蛋白质溶解度的影响 （三）根据电荷不同的分离方法 1 电泳（electrophoresis） 在一定的电场和介质中，蛋白质迁移速度与蛋白质分子量、所带电荷及分子形状有关。 迁移率＝某一蛋白条带移动距离/前沿到达距离 a. 聚丙烯酰胺凝胶电泳（PAGE）丙烯酰胺和交联试剂（甲叉双丙烯酰胺）在过硫酸铵催化下聚合而成。 可以控制孔径大小 b. 不连续电泳（discontinuous electrophoresis） 凝胶孔径（浓缩胶，分离胶）、缓冲液、pH 三种效应：电荷效应、分子筛效应、浓缩效应 c. 毛细管电泳（capillary electrophoresis） 50 m内径 d. 等电聚焦电泳（IFE） 蛋白质在具有pH梯度的介质中进行分离。在电场中，每种蛋白质成分将移向并停留在等于其等电点的pH处，形成一个很窄的区带。 用途：按等电点分离蛋白质 鉴定蛋白质等电点 2.离子交换柱层析 （ion-exchange chromatography） 纤维素离子交换剂 阳离子交换剂: CM-Cellulose(羧甲基纤维素) 阴离子交换剂: DEAE-Cellulose 葡聚糖离子交换剂（Sephadex ion exchanger）兼分子筛效应 （四）根据蛋白质的吸附特性分离 填料有： 羟基磷灰石、活性碳、硅胶、氧化铝等 （五）利用特异生物学亲和力纯化 利用蛋白质所具有的生物学特异性，通过与特异配基专一、可逆结合（非共价结合）分离蛋白质的一种层析方法。优点：高效、高纯 亲和层析（afinity chromatography） 快速蛋白液相层析 fast protein liguid chromatography(FPLC) 思考题 蛋白质胶体稳定性的原因 凝胶过滤、离子交换柱层析的原理 电泳原理 亲和层析、盐析 蛋白质分离可分别根据其、、、性质进行。 蛋白质在电泳胶上的迁移率与蛋白质分子、和有关。 不连续电泳分离效果好是因为它同时具有、、三个效应。 DEAE-cellulose 是一种。 蛋白质混合物经凝胶过滤后，大分子先于小分子被洗脱。（） 盐析和透析均可用于蛋白质除盐。（） 羧甲基纤维素属于阳离子交换剂。（）
首都师范大学 古代文学史 题库
魏晋六朝题库： ＿＿＿＿，千里无鸡鸣。 铠甲生虮虱，＿＿＿＿＿＿＿＿。 ＿＿＿＿＿＿＿＿，去日苦多。 ＿＿＿＿＿＿＿＿，短歌微吟不能长。 牵牛织女遥相望，＿＿＿＿＿＿＿＿。 ＿＿＿＿＿＿＿＿，视死忽如归。 秋风发微凉，＿＿＿＿＿＿＿。 出门无所见，＿＿＿＿＿＿＿。 ＿＿＿＿＿＿＿＿，清风吹我衿。 ＿＿＿＿＿＿＿＿，贤者处蒿莱。 ＿＿＿＿＿＿＿＿，长揖归田庐。 ＿＿＿＿＿＿＿＿，英俊沈下僚。 《与山巨源绝交书》中最具反抗性的言论是＿＿＿＿＿＿＿＿。 “建安七子”是＿＿＿＿＿＿＿＿。 建安时期，＿＿＿＿的《＿＿＿＿》是现存最早的完整的七言诗。 “竹林七贤”的代表人物是＿＿＿＿、＿＿＿＿。 ＿＿＿＿＿＿＿＿，依依墟里烟。 ＿＿＿＿＿＿＿＿，带月荷锄归。 ＿＿＿＿＿＿＿＿，虚室有余闲。 园日涉以成趣，＿＿＿＿＿＿＿＿。 ＿＿＿＿＿＿＿＿，莲花过人头。 海水梦悠悠，＿＿＿＿＿＿＿＿。 标志南朝乐府民歌艺术最高成就的作品是《＿＿＿＿》；北朝乐府民歌的代表作品是《＿＿＿＿》。“卷天自高，海水摇空绿”出自＿＿＿＿篇，属于＿＿＿朝的＿＿＿＿歌辞。 折柳送别的习俗，始见于＿＿＿朝民歌＿＿＿＿。 对案不能食，＿＿＿＿＿＿＿＿。 ＿＿＿＿＿＿＿＿，何况我辈孤且直。 ＿＿＿＿＿＿＿＿，参差皆可见。 去矣方滞淫，＿＿＿＿＿＿＿＿。 喧鸟覆春洲，＿＿＿＿＿＿＿＿。 ＿＿＿＿＿＿＿＿，长星夜落营。 “池塘生春草，园柳变鸣禽”是诗人＿＿＿＿《＿＿＿＿》一诗中的名句。 鲍照的代表性诗歌作品是《＿＿＿＿＿＿＿》首。 谢《晚登三山还望京邑》中的名句“＿＿＿＿＿＿，＿＿＿＿＿＿”。 文学史上的“大小谢”指的是＿＿＿＿和＿＿＿＿。 南北朝诗人中，明显地融合了南北诗风的诗人是＿＿＿＿；他的代表诗作是《＿＿＿＿＿＿》首。魏晋南北朝志怪小说的代表作品是＿＿＿＿＿时期＿＿＿＿＿＿编集的《＿＿＿＿＿＿》一书。我国现存最早的一部文章总集是＿＿＿＿编纂的《＿＿＿＿》一书。 与君离别意，＿＿＿＿＿＿＿＿。 无人信高洁，＿＿＿＿＿＿＿＿。 岁华尽摇落，＿＿＿＿＿＿＿＿。 ＿＿＿＿＿＿＿＿，波撼岳阳城。
首都师范大学中国现当代文学考研真题及详解【圣才出品】
首都师范大学文学院2012年中国现当代文学（代码808）真题及详解 一、名词解释：（每题6分，共48分） 1．《原野》 答：《原野》是曹禺于1937年创作的三幕剧，是曹禺惟一一部以农村生活为题材的作品。《原野》通过仇虎复仇的悲剧反映了受尽地主焦阎王压迫的农民的挣扎和反抗。仇虎受了旧传统道德观念的影响，认为父债子还是天经地义的事。这种非理性的复仇观念，使他的复仇行为具有一定的盲目性。《原野》通过一个复仇的命运悲剧故事，深刻地展示出作家对“人生困境”的困惑以及对神秘宇宙的哲学思考。作品渲染仇虎内心的恐惧与谴责，多运用现代主义手法，带有浓厚的神秘色彩。 2．熊佛西 答：熊佛西是中国话剧的拓荒者和奠基人之一。他一生创作了27部多幕剧和16部独幕剧，代表剧作有《赛金花》、《上海滩的春天》等。对于戏剧教育，他一贯主张“教育民主”、“学术自由”，坚持“戏剧教学不能拘束于课堂，必须通过舞台实践”。此外，熊佛西提倡戏剧大众化，立足于农村，注目于农民。为此，他进行了戏剧大众化实验，取得了一定成效。 3．“新感觉派的圣手” 答：“新感觉派的圣手”是指新感觉派作家穆时英。穆时英注重心理分析，运用感觉主义、印象主义等现代派手法，来表现大都市光怪陆离的生活。穆时英将新感觉派小说推向成熟，同时也是中国现代"都市文学"的先驱者。他的代表作品有《夜总会里的五个人》、《南北极》、
《白金的女体塑像》等。 4．《在延安文艺座谈会上的讲话》 答：《在延安文艺座谈会上的讲话》是毛泽东1942年5月在延安举行文艺座谈会时发表的《讲话》。《讲话》明确提出了文艺为工农兵服务的方针，强调文艺工作者必须到群众中去、为革命事业做出积极贡献。这一文艺方针政策的提出，对我国现代乃至当代的文学创作都产生了重大影响，文学成为了政治的工具与传声筒，失去了其自主性。《在延安文艺座谈会上的讲话》的发表，标志着新文学与工农兵群众相结合的文艺新时期的开始。 5．“样板戏” 答：样板戏是文革时期被树立为“革命样板戏”的以戏剧为主的二十几个舞台艺术作品的俗称，又称“革命样板戏”。“样板戏”一词源于1967年《人民日报》的评论《革命文艺的优秀样板》，首次被确立为样板戏的文艺作品只有8个，它们是京剧《红灯记》、《沙家浜》、《智取威虎山》、《海港》、《奇袭白虎团》，芭蕾舞剧《红色娘子军》、《白毛女》，交响音乐《沙家浜》。后来陆续出现的京剧《平原作战》、《龙江颂》等9部作品，被称为“样板作品”。样板戏是以江青为代表的社会主义激进派进行文艺实验的产物，代表了社会主义试图建立全新的社会主义文化的尝试。 6．《北方的河》 答：《北方的河》是著名作家张承志的代表作之一。《北方的河》是以主人公“我”的意识流向构成情节的。黄河是“北方的河”的伟大象征和代表，孕育了中华民族和中华文明，“北方的河”是我们民族的、历史的、文化的象征物，也暗示着“我”在辽阔的、奔流不息的黄
历年生化考研西医综合试题重要知识点
★历年考研西医综合试题重要知识点（按照7版教材顺序）： （一）生物大分子的结构和功能 Unit 1 ★属于亚氨基酸的是：脯氨酸（Pro）[蛋白质合成加工时被修饰成：羟脯氨酸] ★蛋白质中有不少半胱氨酸以胱氨酸形式存在。 ★必需氨基酸：甲硫氨酸（蛋氨酸Met）、亮氨酸（Leu）、缬氨酸（Val）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、赖氨酸（Lys）、色氨酸（Trp）、苏氨酸（Thr） ★含有两个氨基的氨基酸：赖氨酸（Lys）、精苷酸（Arg）“拣来精读” ★含有两个羧基的氨基酸：谷氨酸（Glu）、天冬氨酸（Asp）“三伏天” ★含硫氨基酸：胱氨酸、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met） ★生酮氨基酸：亮氨酸（Leu）、赖氨酸（Lys）“同样来” ★生糖兼生酮氨基酸：异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、酪氨酸（Tyr）、色氨酸（Trp）、苏氨酸（Thr）“一本落色书” ★天然蛋白质中不存在的氨基酸：同型半胱氨酸 ★不出现于蛋白质中的氨基酸：瓜氨酸 ★含有共轭双键的氨基酸：色氨酸（Trp）[主要]、酪氨酸（Tyr） 紫外线最大吸收峰：280nm ★对稳定蛋白质构象通常不起作用的化学键是：酯键 ★维系蛋白质一级结构的化学键：肽键； 维系蛋白质二级结构（α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲）的化学键：氢键 维系蛋白质三级结构（整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置）的化学键：次级键（疏水键、盐健、氢键和Van der Waals力） 维系蛋白质四级结构的化学键：氢键和离子键 ★蛋白质的模序结构（模体：具有特殊功能的超二级结构）举例：锌指结构、亮氨酸拉链结构 ★当溶液中的pH与某种氨基酸的pI（等电点）一致时，该氨基酸在此溶液中的存在形式是：兼性离子 ★蛋白质的变性：蛋白质空间结构破坏，生物活性丧失，一级结构无改变。 变性之后：溶解度降低，黏度增加，结晶能力消失，易被蛋白酶水解，紫外线（280nm）吸收增强。 ★电泳的泳动速度取决于蛋白质的分子量、分子形状、所在溶液的pH值、所在溶液的离子强度：球状＞杆状；带电多、分子量小＞带电少、分子量大；离子强度低＞离子强度高★凝胶过滤（分子筛层析）时：大分子蛋白质先洗脱下来 ★目前常用于测定多肽N末端氨基酸的试剂是：丹（磺）酰氯 Unit 2 ★RNA与DNA的彻底分解产物：核糖不同，部分碱基不同（嘌呤相同，嘧啶不同） ★黄嘌呤：核苷酸代谢的中间产物，既不存在于DNA中也不存在于RNA中。 ★在核酸中，核苷酸之间的连接方式是：3’,5’-磷酸二酯键 ★DNA双螺旋结构：反向平行；右手螺旋，螺距为3.54nm，每个螺旋有10.5个碱基对；骨架由脱氧核糖和磷酸组成，位于双螺旋结构的外侧，碱基位于内侧；碱基配对原则为C≡G，A＝T，所以A+G／C+T＝1 ★生物体内各种mRNA：长短不一，相差很大 ★hnRNA含有许多外显子和内含子，在mRNA成熟过程中，内含子被剪切掉，使得外显子连接在一起，形成成熟的mRNA。
考研生物化学历年真题总结
考研生物化学历年真题总结 2-1 生物大分子的结构和功能 ①蛋白质的化学结构及性 质 1994A1．2-1 维系蛋白质分子中α螺旋和β片层的化学键是 A．肽键 B．离子键 C．二硫键 D．氢键 E．疏水键 1994A1 ．2-1 D 参阅【2003A19．2-2 】 1994A3.2-1 下列关于免疫球蛋白变性的叙述，哪项是不正确的？ A．原有的抗体活性降低或丧 失B．溶解度增加C．易被蛋 白酶水解D．蛋白质的空间构 象破坏E．蛋白质的一级结构 无改变 1994A3.2-1 B 参阅【1997X145．2-1】。在某些理化因素作用下，蛋白质的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失称蛋白质的变性。蛋白质的变性主要是二硫键和共价键的破坏，不涉及一级结构的改变。免疫球蛋白质变性后，其溶解度降低(不是增加、B 错)、原有的抗体活性降低或丧失，易被蛋白酶水解。 1995A1．2-1 不出现于蛋白质中的氨基酸是： A．半胱氨酸 B．胱氨酸 C．瓜氨酸 D．精氨酸 E．赖氨酸 1995A1 ．2-1 C 解析：【考点：组成蛋白质的20 种氨基酸】
1 总结：不出现在蛋白质中的氨基酸是瓜氨酸 2 记忆：不合群（不出现在蛋白质）则就是寡（瓜氨酸） 3 精析：其余 4 种都参与氨基酸的构成，而瓜氨酸只是以氨基酸的氨基酸的形式参加尿素的合成。 1995X139．2-1 酶变性时的表现 为A．溶解度降低B．易受蛋白 酶水解 C．酶活性丧失 D．紫外线（280）吸收增强 1995X139．2-1 ABCD 参阅【1997X145．2-1】。 1995X142．2-2 蛋白质二级结构中存在的构象为 A．α螺旋 B．β螺旋 C．α转角 D．β转角 1995X142．2-2 AD 解析：【考点：蛋白质的分子结构】蛋白质二级结构中存 在的有规律构象包括α螺旋，β转角，β折叠，无规则卷曲。 1997A19．2-1 含有两个羧基的氨基酸 是A．谷氨酸 B．丝氨酸 C．酪氨酸 D．赖氨酸 E．苏氨酸 1997A19．2-1 A 含有两个羧基的氨基酸是谷氨酸、天冬氨酸。含有两个氨基 的氨基酸是赖氨酸。 1997A28．2-1 HbO2解离曲线是S形的原因 是A．Hb含有Fe2+ B．Hb含四条肽链 C．Hb存在于红细胞内 D．Hb属于变构蛋白 E．由于存在有2， 3DPG 1997A28．2-1 D 血红蛋白（Hb）是由4 个亚基组成的四级结构，1 分子Hb 可结合4 分子氧。Hb 能与氧可逆性结合形成氧合血红蛋白（HbO2），HbO2 占总Hb 的百分数称氧饱和度。以氧饱和度为纵坐标，以氧分压为横坐标作图即为氧解离曲线，它反映血液PO2 与Hb 氧饱和度之间的关系。氧解离曲线呈 S 型的原因是因为Hb 属于变构蛋白。S 型曲线说明Hb 的4 个亚基与O2 结合时的平衡常数并不相同，而是有4 个不同的平衡常数。Hb 第1 个亚基与O2 结合以后，其结构发生变化，导致亚基间盐键断裂，彼此间的束缚力减小，使Hb 分子构象逐渐由紧凑型转变为松散状态，从而促进第二、第三个亚基与O2 的结合，当第3 个亚基与O2 结合后，又大大促进第4 个亚基与O2 的结合，这种效应为正协同效应。
2020-2021年首师大德语语言文学考研考试科目、复试分数线、参考书目、考研经验及真题分析!
2020-2021年首师大德语语言文学考研考试科目、复试分数 线、参考书目、考研经验！ 一、学院介绍 首都师范大学外国语学院是以培养复合型、专业型和涉外型外语人才为主要任务的教学研究型学院。下设英语教育系、英语语言文学系、俄语系、日语系、德语系、法语系、西班牙语系，校级研究机构有外国语言学与应用语言学研究所、语言哲学研究所、外国文学研究中心，院级研究机构有教师发展研究中心、翻译研究中心。中国俄语教学研究会和会刊设在本院。 学院拥有外国语言文学一级学科博士授予权，并设有博士后流动站。现有俄语语言文学和外国语言学与应用语言学两个二级学科博士点。学院拥有外国语言文学一级学科硕士学位授予权，下设六个学术学位硕士点（外国语言学与应用语言学、英语、俄语、法语、德语、日语、西语）和两个专业硕士学位点（英语笔译和英语教育）。学院有北京市重点建设学科一个（外国语言文学）和重点学科一个（俄语语言文学）。 在”十一五”发展时期，外国语学院将进一步加强学科建设，推进教学改革，以全新的办学和育人理念、浓厚的学术和教学氛围、优良的工作和学习环境，吸引优秀学者，吸引国内外学子，共绘首都师范大学外国语学院的宏伟蓝图。 二、首师大德语语言文学考研招生情况
1、专业及方向 050204德语语言文学 01德语国家社会与文化 02德语文学 2、初复试科目 ①101思想政治理论 ②241二外英语 ③730德语基础知识 ④827德语综合知识。 复试科目 德语作文(笔试) 德语专业基础知识(口试) 2019年拟招收4人，含1人推免。 3、试卷结构及参考书目推荐 730 德语基础知识 不指定 827 德语综合知识 德国文学方面，考试不指定参考书目及文学作品； 《德语国家概况》，刘翠梅，北京大学出版社2004年版 《德国概况》，德国驻华大使馆发行 《德语国家国情》，马宏祥、李文红，外语教学与研究出版社2000年版
首都师范大学文学院2010年比较文学与世界文学(代码813)真题及详解【圣才出品】
首都师范大学文学院2010年比较文学与世界文学（代码813）真题及详解 一、名词解释（30分，每题6分） 1．《抒情歌谣集》 答：《抒情歌谣集》是华兹华斯与柯勒律治的诗歌合集。但其中柯勒律的诗仅有三首。这部问世之初遭到苛评的诗集开创了一代诗风，成为英国文学史上尤其是诗歌领域里的一座里程碑。它摆脱了多数18世纪诗人所恪守的简洁、典雅、机智、明晰等古典主义的创作原则；在形式上摒弃了在蒲柏手里达到登峰造极地步并垄断了当时诗坛的英雄双韵体；在内容上则以平民百姓日常使用的语言描绘大自然的景色和处身于大自然中的人们的生活，抒发了诗人的感受和沉思，开创了探索和发掘人的内心世界的现代诗风。 2．《第二十二条军规》 答：《第二十二条军规》是美国当代作家约瑟夫·海勒创作的一部长篇小说，是黑色幽默派的代表作。约瑟夫·海勒以二战为背景，描写了一支驻扎在意大利附近的美国空军部队的军营生活，无情地嘲讽和抨击了黑暗的现实，揭示了深刻的社会危机，表达了人必须作出人生选择的思想。小说以喜剧的方式表现悲剧性的内容与主题。小说利用荒诞不经的情节，反讽俏皮的语言，描写人难以摆脱的困境，揭示了现实生活的荒诞不经，在笑声中嘲笑了社会，但是饱含着辛酸与无奈。小说成功塑造了“反英雄”形象；通过“人像展览式”的戏剧性结构构建了一个荒诞的世界，整体上显得凌乱破碎，但呼应了小说的荒诞氛围。 3．《德国，一个冬天的童话》 答：《德国，一个冬天的童话》是德国诗人亨利希·海涅创作的政治讽刺长诗。作者于
1843年深秋在离开德国12年后重回祖国的旅行，是创作这首长诗的基础。他认为，德国现存制度是那样腐朽和落后，而反动政府企图用假象、伪善和诡辩来掩盖自己的腐朽，这只能是一个不切实际的童话般的幻想。诗人用一切生机都已死灭萧条的冬天来象征德国社会的昏睡和停滞，所以“童话”前又冠以“冬天”。海涅在作品运用了多种讽刺手法，把自己的批判融合在讽刺艺术中，使其称为一部思想性与艺术性完美结合的伟大作品。 4．威塞克斯小说 答：威塞克斯小说是指19世纪英国小说家哈代创作的以家乡为背景的小说。威塞克斯是作家的故乡英国西南部多塞特郡的占称。哈代用威塞克斯作为同一背景，将不同小说联系在一起．所以这些小说因而得名。这些小说描绘了资本主义的入侵对宗法制农村社会和农民生活的毁灭性影响，展现了威塞克斯农村社会的悲剧性历史。其中，小说对宗法制农村社会的怀念之情，对家乡自然风光、人情风俗的描写，使得威塞克斯在小说中具有了生命。这些作品包括《绿荫下》、《远离尘嚣》、《还乡》、《卡斯特桥市长》、《林地居民》、《德伯家的苔丝》和《无名的裘德》等。 5．《旧约》 答：《旧约》是犹太教圣经，也是希伯来民族文学遗产的总汇。《旧约》原文为希伯来文，其内容主线是讲上帝与其子民希伯来人之间的相互关系及其故事。后来从犹太教直接诞生了世界三大宗教中的两个——基督教和伊斯兰教，并随这两大宗教的传播，旧约全书被翻译成世界各国文字，对世界政治、经济、历史和文化产生极其深远的影响。 二、简答题（70分，每题14分）