蛋白质知识点整理复习过程

1 非极性氨基酸（疏水氨基酸）8种：丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）脯氨酸（Pro）苯丙氨酸（Phe）色氨酸（Trp）蛋氨酸（Met）极性氨基酸（亲水氨基酸）

2 极性不带电荷7种：甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys）酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln）

3 极性带正电（碱性氨基酸）3种：赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His）

4极性带负电（酸性氨基酸）2种：天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）

5 脂肪族氨基酸：丙、缬、亮、异亮、蛋、天冬、谷、赖、精、甘、丝、苏、半胱、天冬酰胺、谷氨酰胺

6 芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸

7 杂环族氨基酸：组氨酸、色氨酸

8 杂环亚氨基酸：脯氨酸

9 由于一个晶体中分子的有序排列通常只有在分子单元相同的情况下才能形成，许多蛋白质都能结晶这一事实，强有力地证明，即使是非常大的蛋白质，也是有特定结构的不连续的化学实体。

10 稳定一个特定蛋白质结构的最重要的作用力是非共价相互作用。蛋白质行使功能经常伴有两种或更多结构形式的相互转变。

11 蛋白质中原子的空间排列叫做蛋白质的构象。蛋白质的可能构象包括任何无须破坏共价键而达成的结构状态。具有功能和折叠构象的任何一种蛋白质称为天然蛋白质。

12 弱相互作用力是稳定蛋白质构象的主要作用力，因为它们数

目众多。自由能最低的蛋白质构象（即最稳定的构象）就是弱相互作用力数目最多的一种构象。

13 蛋白质中基团是协同形成氢键的，一个氢键的形成有利于其他氢键的形成。

14 蛋白质结构模式规则：疏水残基主要包埋在蛋白质内部，远离水；蛋白质内氢键的数目达到最大值。肽键是刚性的平面。

15 蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物高分子，蛋白质分子上氨基酸的序列和由此形成的立体结构构成了蛋白质结构的多样性。蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决定了它的功能。

一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。二级结构（α-螺旋、β-折叠）：蛋白质分子局区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。三级结构：蛋白质的二级结构基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的空间构象。四级结构：多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链，以适当的方式聚合所形成的蛋白质的三维结构。

16 蛋白质中发现的α-螺旋都是右手螺旋，α-螺旋是α角蛋白中最主要的结构，它最佳地利用了内部的氢键。氨基酸序列影响α螺旋稳定性。脯氨酸和甘氨酸残基的存在阻碍α-螺旋的形成。

17 影响α-螺旋稳定性的因素：连续性的R基团带电的氨基酸残基之间的静电排斥（或吸引）；相邻的基团体积庞大；间隔三个或四个残基的氨基酸侧链之间的相互作用；脯氨酸和甘氨酸残基的存在；

螺旋节段末端的氨基酸残基与α-螺旋固有的电偶极的相互作用。

18 β构象使多肽链折叠成片状结构。锯齿状的多肽链并排排列，形成一系列的片层结构，这种排列叫β-折叠片。氢键在多肽链的相对节段间形成。β转角在蛋白质中普遍存在。有紧凑折叠结构的球蛋白中，在多肽链转向处的转角或突环上的氨基酸残基数几乎占了1／3，它们是连续出现的α-螺旋或β-构象的连接要素。特别普遍的是β-转角，它连接反平行β-折叠片的两个相邻节段的末端，这结构是一个包含四个氨基酸残基的180°的转角。甘氨酸和脯氨酸经常出现在β-转角中，这是因为甘氨酸小而灵活，而脯氨酸的亚氨基氮形成的肽键容易呈弯曲构象，这种形式特别有利于形成稳定的转角，但是，它们却很少出现在α-螺旋中。常见二级结构都有典型的键角和氨基酸成分。甘氨酸残基能够参与许多构象的形成。

19 蛋白质中所有原子的整体三维排列方式称为蛋白质的三级结构。二级结构则是指一级结构中相邻氨基酸残基的空间排列方式，三级结构涉及更大范围的氨基酸序列。

20 蛋白质分成两组：纤维蛋白，多肽链排列成长绳状或片层状，通常主要由一种二级结构组成，组成给脊椎动物提供支持、定形和保护作用的结构，α-角蛋白、胶原蛋白和丝心蛋白，纤维蛋白都不溶于水，这种性质由蛋白质内部和表面的高浓度疏水氨基酸残基所赋予；

球蛋白，多肽链折叠成球形，一条肽链或多条肽链的不同节段相互折叠，通常包含几种类型二级结构，许多酶（细胞色素C、溶菌酶、核糖核酸酶）和调节蛋白、运输蛋白、运动蛋白、免疫球蛋白等。

纤维蛋白适合于结构性功能，α-角蛋白中稳定四级结构的是二硫键。胶原蛋白中超螺旋是向右手方向扭曲的，而每条α-链却是左手螺旋。随着年龄增加，胶原纤维共价交联累积，结缔组织的刚性和易脆性不断增加。

胶原蛋白带来独特螺旋结构的甘氨酸-X-脯氨酸的重复结构。丝心蛋白多肽链主要是β-构象，其整个结构是由每个β-折叠片中多肽链的所有肽键广泛参与形成的氢键和片层之间范德华力的最大化来稳定的。

肌红蛋白是一条序列已知的由153个氨基酸残基组成的肽链和一个铁原卟啉或血红素基团组成的。

21 超二级结构也叫模体，或简单地称为折叠。

由几百个以上氨基酸残基组成的多肽链通常折叠成两个或两个以上稳定的球状单元，称为结构域。

22 一系列的β-α-β环这样的排列使得β链排布形成一个桶状结构，产生了一个特别稳定、常见的模体，叫做α／β桶。蛋白质模体是蛋白质结构分类的基础。

23 四类蛋白质结构：全α、全β、α／β（α和β节段分散或交替出现）、α﹢β（α和β有某些程度的分离）。

24 一级结构序列极其相似或／和在结构和功能上也表现出相似的蛋白质，被认为属于同一个蛋白质家族。一个蛋白质家族通常存在明显的强的进化关系。珠蛋白家族中有许多不同的蛋白质，其结构和序列都与肌红蛋白相似。

多亚基蛋白质也称多聚体。只有几个亚基的多聚体通常也叫寡聚体。大多数多聚体有相同的亚基或由不同的亚基组成的重复性的亚组织，通常对称排列，此种多聚体蛋白中的重复结构单元，无论是单个亚基还是一组亚基，都叫做原体。

血红蛋白有四条多肽链和四个血红素辅基，血红素辅基中的铁原子处于二价状态，其蛋白质部分叫做珠蛋白。寡聚体有旋转对称和螺旋对称。单个亚基可以绕着一个或多个旋转轴旋转从而与其他亚基重叠。螺旋对称的蛋白质趋向于形成更具开放末端的结构。

所有蛋白质在核糖体上都是以线性排列的氨基酸残基开始出现的。

蛋白质的结构已经进化到能在特定的细胞环境中行使其功能。

环境条件的改变会引起蛋白质结构或大或小的变化，三级结构改变到一定程度，就会导致其功能的丧失，此即为变性。变性的状态并不一定等同于蛋白质完全解折叠和构象的完全随机化。加热变性—氢键；有机溶剂、尿素、去污剂主要是通过破坏构成球蛋白稳定核心的疏水相互作用来起作用的；极端pH改变蛋白质的静电荷，造成静电排斥和一些氢键的破坏。

氨基酸序列决定蛋白质的三级结构。有些蛋白质的变性是可逆的，某些经过加热、极端pH或变性试剂变性的球蛋白，如果回到使其天然构象保持稳定的条件下，可以恢复其天然构象和生物活性，这个过程叫复性。

多肽链的迅速折叠是一个渐进的过程。由多肽链自发塌陷形成密

实状态引发的折叠，并由非极性残基之间的疏水相互作用介导，此“疏水塌陷”产生的这种状态，可能有大量的二级结构，但是许多氨基酸侧链并没有完全固定，这种塌陷状态被称为熔球。

并非所有蛋白质都是自发折叠，有的需要特异蛋白质的促进。分子分子伴侣是与部分折叠或不正确折叠的多肽链相互作用的蛋白质。它有助于纠正折叠途径或提供正确折叠发生的微环境。分子伴侣包括两类型：第一是称为Hsp70的蛋白质家族第二是伴侣素。

许多蛋白质的折叠路径中都需要两个催化异构化反应的酶的参与：蛋白二硫键异构酶（PDI），催化二硫键的变换或位置的改变，直到天然构象的二硫键的形成。PDI的功能之一就是催化去除具有不合适的二硫键的折叠中间物。肽脯氨酰顺反异构酶（PPI）催化脯氨酸肽键的顺反异构体的相互转换，这在某些含有顺式构象的肽键的蛋白质的折叠中是一个缓慢的步骤。

蛋白质的结构是由多种弱相互作用所稳定的，疏水相互作用对稳定大多数可溶性球蛋白结构起主要作用；氢键和离子相互作用在热力学上最稳定形式的特异结构中达到最优化。

肽键表现出部分双键性质使得整个肽基团保持刚性的平面构型。如果多肽链节段中所有氨基酸残基的Ψ和ψ都已知，则二级结构就完全确定了。

二级结构：α-螺旋、β-构象、β-转角。