脱盐过程中丝素蛋白缔合机理 - 江南大学杂志社
蛋白吸附原理
蛋白吸附原理
蛋白吸附是指在固体表面或界面上，蛋白质分子与固体表面或界面自由能降低，使得蛋白质分子吸附在固体表面或界面上的现象。
蛋白吸附原理是研究蛋白吸附现象的基础，也是开发蛋白吸附材料和制备蛋白吸附柱的重要依据。
蛋白吸附原理可以从静电相互作用、范德华力、氢键、疏水作用等多个方面进行解释。
其中，静电相互作用是影响蛋白质在固体表面吸附的重要因素之一。
当蛋白质分子表面带正电荷时，它们会与带负电荷的固体表面相互吸引，从而发生吸附现象。
范德华力则是影响蛋白吸附的另一个因素。
范德华力是由于分子间的电子云引起的瞬时偶极子偶极子相互作用，也就是分子之间的吸引力。
当蛋白质分子与固体表面之间的距离足够近时，范德华力会发挥重要作用，促使蛋白质分子吸附在固体表面上。
此外，疏水作用也是影响蛋白吸附的重要因素。
当固体表面带有疏水性质时，蛋白质分子会与固体表面相互排斥，从而难以吸附在固体表面上。
但是，当疏水性质的固体表面表面被改变时，例如通过表面修饰或添加适当的表面处理剂，蛋白质分子的吸附行为也会发生相应的变化。
综上所述，蛋白吸附原理是由多个因素共同作用所导致的现象。
在蛋白吸附材料的设计和制备过程中，需要综合考虑这些因素，以实现对蛋白吸附的有效控制和调节。
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丝素肽的制备
１ 实验材料和方法
１．１ 丝素肽制备的工艺流程 废丝或茧壳→脱胶→水解→除盐→脱色→过滤→
干燥→丝素肽。
收稿日期： ２００７－ ０８－ ３０； 修回日期： ２００７－ １０－ ３０ 基金项目： 国家自然科学基金资助项目（ ３０６７２１４０） 作者简介： 谢瑞娟（ １９６０— ） ， 女， 教授， 主要从事丝蛋白生 物 材 料 、蚕 丝 资 源 的 开 发 利 用 和 制 丝 工 艺 等 的 研 究 。
溶液的干燥方法主要有喷雾干燥法、冷冻干燥法 和烘箱烘干法等。由于实验条件的限制， 本研究使用恒 温烘箱干燥丝素肽， 温度为 ８０、１００℃。 １．７ 丝素肽的水溶性
在电子天平上称取一定量干燥的固体丝素肽， 按 浴 比 １∶５０ 放 入 常 温 去 离 子 水 中 ， 用 搅 棒 手 动 搅 拌 ５ｍｉｎ， 观察其水溶性。 １．８ 丝素肽的聚集态结构
研究与技术
丝素肽的制备
谢瑞娟 １， 李明忠 １， ２， 卢神州 １， ２ ， 黄 旭 １ ， 潘 定 １
（ １．苏州大学 材料工程学院， 江苏 苏州 ２１５０２１； ２．江苏省干细胞研究重点实验室， 江苏 苏州 ２１５０２１）
摘要： 采用硫酸水解丝素、沉淀分离法除盐、活性炭脱色、烘箱干燥制备丝素肽， 采用 Ｘ 射线衍射法研究丝素肽的结构。实验结
将 脱 胶 后 的 丝 素 纤 维 按 浴 比 １∶１０ 放 入 一 定 质 量 分数的硫酸溶液中一定时间， 保持微沸回流 （ 油浴： １２０℃） ， 进行丝素纤维的水解。硫酸质量分数分别取 ２０％ 和 ３０％； 时间 ６、９、１０ｈ。用双缩脲反应， 检测丝素 水解液是否大部分是氨基酸和少量二、三肽［７］。 １．４ 丝素水解液的除盐
江南大学801生物化学课件总结2----糖化学
第三章糖类化合物Carbohydrates①糖类化合物主要由 C 、H 、 O 三种元素构成②分子通式formula ： Cn(H 2O)n H-C-OH ←碳水化合物③ 糖类化合物包含：单糖、单糖衍生物、单糖聚合物（寡糖、多糖）、联合糖④ 糖类的主要生物功能⑴ 糖是生物体主要的能源物质⑵ 糖是生物体合成其余化合物的基本碳源⑶ 糖能够作为生物体的构造物质⑷ 联合糖拥有细胞辨别、免疫、信号传导等生理活性功能第一节单糖的构造和性质the Structures and Characteristics of Monosaccharides①定义：单糖是多羟基醛polyhydroxyl aldehyde或多羟基酮polyhydroxyl ketone 。
② 特色：⑴单糖不可以被水解成更简单的糖；⑵ 单糖是结晶形固体，能溶于水，拥有甜味；⑶ 自然界中存在最多、最广泛的单糖为己糖和戊糖。
※己糖分子式为C6H 12O6，重要的己糖有葡萄糖、果糖等；※戊糖分子式为C5H 10O5，重要的戊糖有核糖。
一、单糖的分子构造Molecular Structure1、单糖的分类Classification⑴ 依据单糖上功能基团的性质功能基团为醛基→醛糖aldose H-CO-(CHOH) n-2-CH 2OH功能基团为酮基→酮糖ketose CH 2OH-CO-(CHOH) n-3-CH 2OH醛糖Aldoses ： have an aldehyde group at one end.如： D-glu酮糖 Ketoses ： have a ketone group usually at C2. 如： D-fru⑵ 依据单糖中碳原子的数量：丙糖、丁糖、戊糖、己糖、庚糖triose tetrose pentose hexose heptoseH OCH C OHHO C HH C OHH C OHCH 2OHD-glucoseCH 2OHC OHO C HH C OHH C OHCH 2OHD-fructose⑶ 依据功能基团和碳原子数量：己醛糖aldohexose、戊酮糖 ketopentose2、单糖的构造（能够用以下几个层次表示：）CHO链式—开链构造对应：构型因由：最远端 C*H C OH因由：半缩醛 C*环状—环状构造对应：异头物CH 2OH 环状透视式对应：吡喃、呋喃型D-glyceraldehyde 构象式对应：椅式、船式⑴ 单糖的开链构造及构型the open-chain structure and configuration CHO1）单糖的开链构造及不对称碳原子asymmetric carbon atom H C OH单糖的不对称碳原子 asymmetric carbon atom of monosaccharidesCH 2OHD-glyceraldehyde2）单糖的立体异构体Stereoisomers①原由：单糖分子中含有不对称碳原子C*②结果：→单糖是手性分子chiral molecule→单糖拥有立体异构体stereoisomersmCHOHO C HCH 2OH L-glyceraldehydeCHOHO C HCH 2OH L-glyceraldehyde差向异构体（ epimers） : 葡萄糖与甘露糖、葡萄糖与半乳糖，仅一个不对称 C 原子构型有所不一样，这种非对映体异构物称为差向异构体3）单糖的构型Configuration①构型 :是手性分子因为不对称碳原子上各原子或原子团的空间排布关系所形成的立体化学构造形式。
微量元素氨基酸螯合物的营养作用机理(乐国伟)
微量元素氨基酸螯合物的营养作用机理乐国伟〔江南大学食品学院，江苏省，无锡，蠡湖大道1800号，214122〕微量元素是动物维持生命和生产必不可少的营养素，它们直接或间接地参与机体几乎所有生理和生化过程，其作用与动物生长和健康密切相关。
微量元素添加剂经历了无机盐类添加剂、简单的有机物和氨基酸微量元素螯合物三个发展阶段。
氨基酸与肽的微量元素螯合物作为第三代微量元素添加剂,具有良好的生物稳定性、易被消化吸收、生物学效价高等特点，认识氨基酸与肽的微量元素螯〔络〕合物的吸收、代谢途径及其作用机制，有助于其广泛的推广应用。
1.微量元素氨基酸螯合物化学性质微量元素氨基酸螯合物对饲料有效成分破坏作用小。
氨基酸微量元素螯合物因其金属离子与氨基酸分子通过配位键结合后，使其分子内电荷趋于中性，形成了较稳定的化学结构。
配位体与金属离子间的结合常数，影响稳定性与利用能力，适宜的稳定常数决定其在消化吸收以及在靶组织的释放、利用能力。
在体内pH环境下，有效的保护了螯合物中的金属离子，既有防止与饲料中植酸、磷酸根离子等的结合作用，又有阻止动物消化道中不溶性胶体的吸附作用，从而提高了动物机体对金属离子的吸收。
微量元素螯合物中的金属离子在配位体如氨基酸的保护下，可有效地抵御与其他离子生成难溶的无机盐，缓解矿物质间的拮抗竞争作用。
而氨基酸、肽的微量元素螯合物具有类似二肽的结构，消减了氨基酸吸收与转运的竞争。
配位体的性质，提供抗氧化性的功能基团。
同时，在体外减轻了金属离子氧化复原反应对维生素的破坏，从而减少了营养物质的损失，增强了其吸收利用的程度。
微量元素－氨基酸螯合物提高复合预混料中维生素的储存稳定性，明显降低预混料中维生素损失率。
2. 微量元素氨基酸吸收利用机制无机盐微量元素必须借助辅酶的作用与氨基酸或其他物质形成络合物后才能被机体吸收1，吸收后金属元素在血液中与某些蛋白结合，被运输到机体所需要的部位发生成效。
多数学者认为，有机微量元素如锌在动物机体内的吸收代谢与无机盐不同，氨基酸及蛋白螯合物利用肽和氨基酸的吸收机制，不同于小肠中无机锌的吸收机制,位于五元或六元环螯合物中心的金属可以通过小肠绒毛刷状缘，以氨基酸或肽的形式被吸收。
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第22卷第5期2003年9月 无锡轻工大学学报Journal of Wuxi U niversity of Light Industry Vol.22 No.5Sep. 2003 文章编号:1009-038X (2003)05-0057-04 收稿日期:2003-04-07; 修回日期:2003-05-19.作者简介:周凤娟(1974-),女,辽宁辽阳人,食品科学与工程博士研究生.脱盐过程中丝素蛋白缔合机理周凤娟, 许时婴, 王璋, 杨瑞金(江南大学食品学院,江苏无锡214036)摘 要:采用透射电子显微镜(TEM )、X 2射线衍射(X 2ray )、红外光谱(IR )、圆二色谱(CD )等测定了在脱盐过程中丝素蛋白分子构象的变化.随着丝素蛋白盐溶液脱盐率的增加,丝素蛋白分子从无规线团结构慢慢向β2折叠结构转变,导致丝素蛋白分子间发生缔合.关键词:丝素;缔合;机理中图分类号:S 886.9文献标识码:AStudy on the Mechanism of Aggregation of Silk Fibroin in Desalting ProcessZHOU Feng 2juan , XU Shi 2ying , WAN G Zhang , YAN G Rui 2jin(School of Food Science and Technology ,S outhern Y angtze University ,Wuxi 214036,China )Abstract :In this paper ,the conformational transition of silk fibroin in desalting process was studied by transmission electron microscopy (TEM ),X 2ray diffraction ,Infrared (IR )spectroscopy ,circular dichroism (CD ).With the increase in the desalted rate ,the conformation of silk fibroin changed from random coil to β2sheet ,leading to aggregation of silk fibroin.K ey w ords :silk fibroin ;aggregate ;mechanism 蚕丝的主要组分是丝素蛋白,研究表明,丝素蛋白具有很多生理功能,如促进胰岛素分泌、降低血液中胆固醇的含量、促进乙醇代谢、降压、防止衰老等[1].因此,丝素蛋白可以作为保健食品和药物的新资源.此外,丝素蛋白还是一种优良的化妆品添加剂[2].我国有充足的下脚茧和废丝等原料,其开发应用具有广阔的前景.天然丝素蛋白不溶于水,必须先制备成丝素蛋白溶液.一般采用高浓度的CaCl 2溶液溶解丝素蛋白,对制得的溶丝液进行脱盐处理即得到丝素蛋白溶液.当丝素蛋白盐溶液脱盐率达到一定程度时,丝素蛋白开始缔合,从溶液中析出丝素蛋白纤维.蚕的吐丝过程与丝素蛋白纤维化有相似之处,一般认为,蚕在吐丝过程中,液状丝素蛋白构象会发生转变,在稀水溶液中丝素蛋白呈无规线团构象,随浓度增加,构象逐渐转变成α2螺旋形式,蚕在吐丝时由于受到应力和脱水作用,最终形成不溶于水的β2折叠构象,形成丝素蛋白纤维.Yamaura 讨论了在不同搅拌速率下,再生丝水溶液生成的结晶丝素蛋白纤维的结构和产率,发现搅拌后的丝素蛋白构象由无规线团转变为β2折叠构象,证实了丝素蛋白纤维化过程是由于蛋白质在应力作用下产生变性引起的[3].作者主要研究丝素蛋白盐溶液在脱盐过程中丝素蛋白分子产生缔合,即丝素蛋白在脱盐过程中纤维化的机理.1 材料与方法1.1 材料与仪器废蚕丝(落绵):江苏海安茧丝绸集团股份有限公司提供;超滤器:北京中科膜技术开发中心产品,超滤膜的截留相对分子质量为5000.透射电子显微镜H 27000型:日本日立公司产品;圆二色谱仪J 715型:日本JASCO 公司产品;红外光分光光度计5D XB F TIR 型:美国Nicolet 公司产品;X 2射线衍射仪D/Mar 2IIIB 型:日本理学(Rigoku )株式会社产品;氨基酸自动分析仪Agilent 1100型:美国安捷伦公司产品.1.2 方法1.2.1 丝素蛋白盐溶液的制备1废蚕丝(落绵)除杂后,用质量浓度为5g/L 的Na 2CO 3溶液精练,除去蚕丝纤维上的丝胶蛋白.将精练后的蚕丝14g 加入到沸腾的100mL 质量分数为40%的CaCl 2溶液中进行溶解,控制溶解时间在2～5min ,制得的丝素蛋白盐溶液迅速冷却备用.1.2.2 丝素蛋白盐溶液的脱盐 由以上制得的丝素蛋白盐溶液进行离心和过滤后,采用超滤器脱盐,对脱盐过程中产生的丝素蛋白纤维进行真空干燥,制成粉末备用.1.2.3 Ca 2+浓度测定 ED TA 滴定法[4]1.2.4 脱盐率测定1脱盐率=[1-浓缩液中Ca 2+质量(g )/原料液中Ca 2+质量(g )]×100%.1.2.5 丝素蛋白分子超微结构测定 在丝素蛋白盐溶液脱盐过程中取不同脱盐率的丝素蛋白溶液1滴,置于铜网上,以锇酸蒸汽固定并干燥,将样品置于透射电镜下在加速电压为75kV 时进行观察、拍照.1.2.6 圆二色谱测定1丝素蛋白溶液质量浓度300μg/mL ,比色皿光径0.1cm ,分辨率0.2nm ,扫描速率为200nm/min ,扫描3次,测定远紫外区190～250nm 范围溶液的圆二色谱.1.2.7 红外光谱测定 丝素蛋白纤维粉末样品用K Br 压片,测定在波数4000～400cm -1的吸收光谱.1.2.8 X 2射线衍射测定 丝素蛋白纤维粉末在管电流20mA 、管电压35kV 、扫描速度10°/min 的条件下,用Cu K α射线在2θ=10°～40°范围内测定X 2射线衍射强度.1.2.9 丝素蛋白溶液的氨基酸组成分析1将脱盐率为98%的丝素蛋白溶液置于水解管中,加入6mol/L 的HCl 溶液,真空封口,在110℃下水解24h ,冷却后定容、过滤、蒸干;再加入0.02mol/L 的HCl 溶液,在空气中放置30min ,测定氨基酸的质量分数.2 结果与讨论2.1 脱盐过程中丝素蛋白的线性缔合图1是丝素蛋白盐溶液在脱盐过程中不同脱盐率的丝素蛋白的透射电子显微镜图.由图1可见,丝素蛋白分子在溶液中以纤维状存在,随着脱盐率增加,丝素蛋白分子聚集体的长度和宽度都逐步增加,说明在脱盐过程中丝素蛋白分子逐步产生线性缔合即分子间横向缔合和纵向缔合.随着脱盐率增加,丝素蛋白分子聚集体变得越来越长和越来越宽,脱盐率为91.5%的丝素蛋白溶液中丝素蛋白分子聚集体的长度和宽度是脱盐率为47.9%的丝素蛋白溶液的2倍左右,而脱盐率为97.1%的丝素蛋白溶液中丝素蛋白聚集体的长度和宽度是脱盐率为91.5%的丝素蛋白溶液的2倍左右(见表1).这说明脱盐率超过90%以后丝素蛋白分子间缔合程度加剧.a bca.脱盐率为47.9%(18000倍);b.脱盐率为91.5%(9000倍);c.脱盐率为97.1%(9000倍)图1 不同脱盐率的丝素蛋白溶液的透射电子显微镜图Fig.1 TEM micrographys of silk f ibroin solution with different desalted rate85 无 锡 轻 工 大 学 学 报 第22卷表1 不同脱盐率的丝素蛋白溶液中丝素蛋白分子聚集体的长度和宽度T ab.1 The length and width of silk f ibroin aggregation ofsilk f ibroin solution with different desalted rate脱盐率/%长度/μm宽度/μm47.9 5.22～7.670.056～0.2291.512.67～13.780.11～0.5697.124.55～26.670.11～1.112.2 脱盐过程中丝素蛋白分子构象变化蛋白质分子缔合是一个复杂的过程.当丝素蛋白分子线性缔合至具一定长度和宽度的丝素蛋白聚集体时,它不再溶解,从水溶液中析出,成为肉眼可见的丝素蛋白纤维.随着脱盐率增加,丝素蛋白溶液中丝素蛋白分子逐步缔合,当脱盐率达97.4%时,虽然肉眼尚未能观察到丝素蛋白分子的聚集体,但是从图1c 观察到丝素蛋白分子聚集体无论从长度或宽度都已大大增加,与此同时,丝素蛋白分子构象也发生了变化.图2是脱盐率为97.4%的丝素蛋白溶液的圆二色谱,由图可见,在195nm 附近有明显的无规线团构象的特征负峰出现,此外在214nm 附近也出现了β2折叠构象的特征负峰,但峰值较低,说明脱盐率达97.4%时,丝素蛋白分子构象以无规线团结构为主,但已有少量的β2折叠结构出现,这意味着部分无规线团结构松开,分子排列开始向有序方向转化.图2 脱盐率为97.4%的丝素蛋白溶液的圆二色谱Fig.2 CD spectrum of silk f ibroin solution of the desalt 2ed rate at 97.4% 脱盐率超过98.7%时,肉眼已明显见到丝素蛋白纤维形成.图3是丝素蛋白纤维的红外吸收光谱,1700,1640cm -1为酰胺I 的特征谱带,1525cm -1为酰胺II 的特征谱带,1237cm -1为酰胺III 的特征谱带,700cm -1为酰胺Ⅴ的特征谱带,是典型的β2折叠结构.这说明丝素蛋白分子构象已由无规线团向β2折叠结构转化,丝素蛋白分子间有序定向排列相互作用加强,分子间缔合形成不溶的丝素蛋白纤维.图3 丝素蛋白纤维粉末的红外吸收光谱Fig.3 IR spectrum of silk f iber powder 图4是脱盐率超过98.7%时,产生的肉眼可见的丝素蛋白聚集体即丝素蛋白纤维的X 2射线衍射图谱.从图4可以看出,丝素蛋白纤维粉末在2θ=20.04°附近出现较大的峰值,为丝素II 型的特征吸收[5],说明产生的丝素蛋白纤维的结晶状态为丝素II 型,分子结构以β2折叠结构为主,与红外吸收光谱的结果一致.图4 丝素蛋白纤维粉末的X 2射线衍射图谱Fig.4 X 2ray spectrum of silk f iber powder2.3 丝素蛋白发生缔合的机理探讨盐与蛋白质相互作用存在两种机制:一种是离子与蛋白质分子内部的极性基团的作用;另一种是离子改变溶剂的结构,以影响水分子与蛋白质极性侧链基团的相互作用,从而间接地影响蛋白质构象的稳定性[6].CaCl 2能降低丝素蛋白质的稳定性,促进蛋白质溶解,但CaCl 2溶解丝素蛋白质的确切机理尚未完全弄清.一般认为在室温时蚕丝蛋白质纤维的肽链处于冻结状态,当加入高浓度的CaCl 2溶液时,一方面数量众多的强极性离子产生较强的水化作用,使丝素蛋白质分子表面吸附大量的水,水是增塑剂,显著加强多肽链的运动,削弱了分子链间的范德华引力,伴随着氨基酸残基侧链间的氢键被破坏,溶剂化作用还使丝素蛋白质分子的多肽链部分发生断裂;另一方面,Ca 2+离子与丝素蛋白质中95第5期周凤娟等:脱盐过程中丝素蛋白缔合机理的极性氨基酸残基如酪氨酸、丝氨酸残基形成络合物,从而破坏了酪氨酸与肽链或其它残基之间的相互作用;由于丝素蛋白质的结晶区中也存在部分酪氨酸,因此这一破坏不仅影响了丝素蛋白质的非结晶区,同时也影响了丝素蛋白质的结晶区[7～8].然而,随着丝素蛋白溶液脱盐率的增加,丝素蛋白质分子逐渐发生了聚集,脱盐率超过98.7%时,蛋白质分子线性缔合形成具有一定长度和宽度的聚集体,并从溶液中析出,形成丝素蛋白纤维.这说明脱盐率较高即盐含量较少时丝素蛋白溶液处于不稳定状态,在外力作用下(如搅拌时产生的剪切力)很容易形成丝素蛋白纤维.表2为丝素蛋白质的氨基酸组成,丝素蛋白的非极性氨基酸残基的质量分数为36.2%,甘氨酸、丙氨酸、丝氨酸、酪氨酸占氨基酸质量的84%左右,甘氨酸、丙氨酸这些分子较小的氨基酸很容易通过疏水相互作用靠拢,使丝素蛋白分子发生聚集,形成结晶纤维.因此,推测在丝素蛋白纤维形成过程中,疏水相互作用是主要因素之一.表2 丝素蛋白的氨基酸组成T ab.2 Amino acid composition of silk f ibroin 氨基酸质量分数/%氨基酸质量分数/%天门冬氨酸 2.63异亮氨酸0.99苏氨酸 1.10亮氨酸0.76丝氨酸12.29酪氨酸9.19谷氨酸 2.03苯丙氨酸 1.17甘氨酸33.26赖氨酸0.32丙氨酸28.77组氨酸0.029半胱氨酸0.055精氨酸0.99缬氨酸 2.69脯氨酸 1.36蛋氨酸0.26色氨酸- 从产生的丝素蛋白纤维的红外光谱、X2射线衍射图谱可以判断其是典型的β2折叠结构.脱盐率为97.4%的丝素蛋白溶液的圆二色谱在214nm附近负峰的出现,说明丝素蛋白溶液在形成肉眼可见的纤维前已出现了β2折叠结构,表明丝素蛋白质分子形成纤维时,丝素蛋白分子以及丝素蛋白质和水之间存在氢键作用.除了氢键和疏水相互作用,静电相互作用对丝素蛋白纤维的形成也起一定作用.因为丝素蛋白质分子带同种电荷,分子间存在静电排斥,这对于维持蛋白质2水相互作用也是必需的.综上所述,丝素蛋白纤维的形成主要涉及疏水相互作用、氢键和静电相互作用,并通过聚集作用形成了结晶蛋白质纤维.3 结 论1)丝素蛋白分子在盐溶液中以纤维状存在,当脱盐率增加时,丝素蛋白分子聚集体的长度和宽度都增加,说明在脱盐过程中丝素蛋白分子间的缔合包括横向缔合和纵向缔合,当脱盐率超过98.7%时,肉眼已明显见到丝素蛋白纤维形成,并从溶液中析出.2)在脱盐率为97.4%的丝素蛋白溶液中,丝素蛋白质分子构象以无规线团为主,但有少量的β2折叠结构,随着缔合度增加,丝素蛋白分子构象发生了根本性的变化,由以无规线团结构为主转变为以β2折叠结构为主.3)脱盐率超过98.7%时,丝素蛋白溶液处于不稳定状态,在外力作用下(如剪切力)很容易析出丝素蛋白纤维.丝素蛋白纤维的形成主要是蛋白质分子间疏水相互作用,另外还有氢键和静电的相互作用.参考文献:[1]倪莉,王璋,许时婴.可溶性丝素粉末的制备[J].无锡轻工大学学报,2000,19(2):146-149.[2]张许昌,曹丽华.丝蛋白在化妆品中的应用[J].日用化学工业,1990,273:44-46.[3]Y amaur K.Mechanical denaturation of high polymers in solutions[J].J Macromolecules Sci phys,1982,B21(1):49-69.[4]浙江大学分析化学教研组.分析化学实验[M].北京:高等教育出版社,1992.[5]刘永成,邵正中,孙玉宇.蚕丝蛋白的结构和功能[J].高分子通报,1998,(3):17-23.[6]陶慰孙.蛋白质分子基础[M].北京:高等教育出版社,1981.[7]韩仓哲郎,中山信彦.家蚕 ∂ の盐化 水溶液中の溶解机构に关する13C,1Hぉょび43Ca NMRにょる研究[J].SEN2I G AKKASHI,1989,45(6):52-57.[8]Murase R.Part of tyrosine by salt shrink[J].SEN2I G AKKASHI,1950,(6):334-337.(责任编辑:朱明) 06 无 锡 轻 工 大 学 学 报 第22卷。