乳酸脱氢酶是四聚体酶
乳酸脱氢酶 1200-概述说明以及解释
乳酸脱氢酶1200-概述说明以及解释1.引言1.1 概述乳酸脱氢酶（Lactate Dehydrogenase，简称LDH）是一种在生物体内广泛存在的酶类蛋白质，其在细胞的能量代谢中发挥着重要的作用。
乳酸脱氢酶主要参与乳酸代谢途径中的关键步骤，将乳酸转化为丙酮酸。
这个过程不仅能够提供细胞所需的能量，还与乳酸堆积和产生酸中毒等病理情况密切相关。
乳酸脱氢酶也参与氧化糖分解途径中的其他关键步骤，如葡萄糖代谢和糖异生等。
因此，乳酸脱氢酶在维持细胞内能量代谢平衡方面具有重要的功能。
乳酸脱氢酶在不同类型的细胞和组织中表达量和同工酶组成存在差异，这可能与其在不同细胞类型中的特定生理功能相关。
例如，在肌肉组织中，乳酸脱氢酶主要参与乳酸的产生和清除，从而维持肌肉的正常功能。
而在肝脏中，乳酸脱氢酶主要参与糖异生途径和糖酵解途径，对血糖水平的调节起着至关重要的作用。
除了其在正常生理过程中的重要性外，乳酸脱氢酶在许多疾病的发生和发展中也扮演着重要的角色。
研究表明，乳酸脱氢酶的异常表达与肿瘤、心血管疾病、糖尿病等疾病的发生密切相关。
因此，对乳酸脱氢酶的研究不仅有助于揭示细胞能量代谢的调控机制，还为疾病的治疗和预防提供了新的思路和靶点。
本文将主要介绍乳酸脱氢酶的定义、功能和作用机制，探讨乳酸脱氢酶在生物体中的重要性，并综述乳酸脱氢酶的研究进展及其在未来的应用前景。
通过对乳酸脱氢酶的深入了解，我们可以更好地认识细胞的能量代谢调控机制，并为疾病的防治提供新的思路和药物靶点。
1.2 文章结构文章结构部分的内容如下：文章结构部分旨在给读者提供对本文的整体框架和内容的预览。
本文将按照以下结构组织：1. 引言：在本节中，将对乳酸脱氢酶的重要性进行概述，并介绍本文的结构和目的。
2. 正文：本节将重点介绍乳酸脱氢酶的定义、功能和作用机制。
我们将首先简要介绍乳酸脱氢酶的定义和基本功能，然后详细探讨其在生物体内的作用机制，并提供相关实例进行说明。
乳酸脱氢酶282
乳酸脱氢酶282乳酸脱氢酶（Lactate Dehydrogenase, LDH）是一种广泛存在于生物体内的酶类，具有催化乳酸氧化还原的功能。
它参与了糖酵解途径中的关键步骤，将糖分解产生的乳酸转化为丙酮酸，同时在某些情况下也可逆转这一反应。
本文将从乳酸脱氢酶的结构、功能、生理作用和临床应用等方面进行介绍。
乳酸脱氢酶是一种四聚体酶，由四个亚基构成，包括两种亚基类型：M亚基（乳酸脱氢酶1）和H亚基（乳酸脱氢酶2）。
这两种亚基的组合形式决定了乳酸脱氢酶的同工酶型，包括LDH1、LDH2、LDH3、LDH4和LDH5。
这些同工酶在不同组织和器官中的表达量不同，反映出乳酸脱氢酶的组织特异性。
乳酸脱氢酶在细胞内主要参与糖酵解途径中的乳酸产生和消耗。
在缺氧情况下，乳酸脱氢酶催化糖酵解的最后一步，将产生的丙酮酸还原为乳酸，以维持细胞内NAD+的供应。
而在充氧情况下，乳酸脱氢酶则逆转这一反应，将乳酸氧化为丙酮酸，以提供能量和维持酸碱平衡。
乳酸脱氢酶的活性受到pH值、温度和离子强度等因素的影响。
乳酸脱氢酶在人体生理过程中扮演着重要的角色。
它参与了糖酵解途径，为细胞提供能量。
此外，乳酸脱氢酶在胚胎发育、骨骼肌运动、心肌代谢和免疫调节等方面也发挥着重要的作用。
乳酸脱氢酶在肿瘤细胞中表达较高，被广泛应用于肿瘤诊断和监测。
乳酸脱氢酶的活性异常与多种疾病的发生和发展密切相关。
例如，乳酸脱氢酶的升高可提示心肌梗死、肝炎、肝硬化等疾病。
乳酸脱氢酶的降低则可能与贫血、维生素B12缺乏等疾病有关。
通过检测血清中乳酸脱氢酶的活性，可以帮助医生判断疾病的类型、程度和预后，指导临床治疗。
乳酸脱氢酶在临床中的应用不仅局限于疾病的诊断和监测，还包括药物研发和体育训练等领域。
乳酸脱氢酶活性的改变可以作为药物毒性的指标，帮助筛选和评价药物的安全性。
在体育训练中，乳酸脱氢酶的活性可以反映肌肉疲劳程度，从而指导训练强度和恢复策略的制定。
乳酸脱氢酶作为一种重要的酶类，参与了糖酵解途径中的关键步骤，具有广泛的生理作用和临床应用价值。
乳酸脱氢酶115
乳酸脱氢酶115乳酸脱氢酶（Lactate Dehydrogenase，简称LDH）是一种细胞内酶，参与人体内乳酸代谢过程。
LDH通常存在于血液和组织中，被广泛认为是一种非特异性标志物，因为LDH 的水平可以反映多种疾病的病情。
在临床实践中，测定LDH的水平通常被用来诊断乳酸酸中毒、肝源性疾病、心肌梗死等疾病。
LDH是一种四聚体的酶，它由两种不同类型的亚单位组成，分别为H型（Heart，心肌型）和M型（Muscle，肌肉型）。
这两种亚单位在不同的组织和细胞中分布，因此组成的LDH亚型也不同。
在人体中，LDH酶的同工酶有5种，分别为LDH-1、LDH-2、LDH-3、LDH-4和LDH-5。
LDH-1主要存在于心肌和红细胞中，LDH-2存在于肝脏和肾脏中，LDH-3存在于肝脏、脾脏和肺中，LDH-4存在于白细胞中，LDH-5存在于肝脏和肾脏中。
LDH的主要功能是将产生的乳酸转化为丙酮酸，这是一种重要的能量代谢产物。
在正常情况下，LDH的水平较低，但当细胞受到损伤或破坏时，LDH就会被释放到血液中，LDH 水平就会上升。
因此，LDH水平也可作为细胞破坏和坏死的标志物。
LDH在不同疾病中的表现也不同，例如：1. 肝炎和肝硬化：LDH水平可升高，这是由于肝细胞坏死或破坏所致。
2. 心肌梗死：LDH水平可升高，这是由于心肌细胞坏死所致。
LDH-1和LDH-2的比值可用于区分心肌梗死和其他心脏疾病。
3. 肿瘤：某些类型的癌细胞会产生较高水平的LDH，因此高水平的LDH水平与肿瘤相关。
总之，LDH是一种重要的标志物，可用于诊断多种疾病。
然而，由于LDH是非特异性的，因此与其他的生化指标和影像学检查结合使用，可以提高对疾病的诊断准确性。
乳酸脱氢酶339
乳酸脱氢酶339乳酸脱氢酶339是一种重要的酶类物质，广泛存在于生物体内，具有多种生物学功能。
本文将从定义、结构、功能及应用等方面对乳酸脱氢酶339进行详细介绍。
一、定义乳酸脱氢酶339（Lactate dehydrogenase 339，简称LDH-339）是一种催化乳酸氧化反应的酶，属于氧化还原酶家族。
它主要催化乳酸与NAD+之间的氧化还原反应，将乳酸氧化为丙酮酸，并还原NAD+为NADH。
乳酸脱氢酶339在细胞内起着重要的能量代谢调节作用，并参与乳酸产生与清除过程。
二、结构乳酸脱氢酶339是一种四聚体酶，由四个亚基组成，每个亚基分为M亚基和H亚基两个亚单位。
LDH-339的四个亚基可由不同的基因编码，因此存在多种同工酶。
不同亚基的组合形式决定了乳酸脱氢酶339的特异性和催化效率。
其结构中含有结合辅酶NADH的结合位点和催化反应的活性位点。
三、功能乳酸脱氢酶339在细胞内主要参与乳酸代谢过程。
在有氧条件下，乳酸脱氢酶339催化乳酸与NAD+之间的氧化反应，将乳酸氧化为丙酮酸，同时还原NAD+为NADH。
这一反应是细胞内氧化糖酵解过程的重要环节，产生ATP和NADH。
在无氧条件下，乳酸脱氢酶339则参与乳酸的产生过程，将糖原等底物转化为乳酸，以供细胞进行能量代谢。
乳酸脱氢酶339在生物体内广泛存在于各种组织和细胞中。
在肌肉组织中，乳酸脱氢酶339的活性较高，与肌肉的运动代谢密切相关。
在肝脏、心脏等器官中，乳酸脱氢酶339的活性也相对较高，与这些器官的能量代谢有关。
四、应用乳酸脱氢酶339广泛应用于医学、食品工业和科学研究等领域。
在医学诊断中，乳酸脱氢酶339的活性常用于评估肌肉损伤、心肌梗死等疾病的程度。
在食品工业中，乳酸脱氢酶339可用于发酵食品的制备过程中，以促进乳酸的产生。
此外，乳酸脱氢酶339的研究还有助于深入理解细胞能量代谢机制以及相关疾病的发生机制。
乳酸脱氢酶339是一种重要的酶类物质，参与细胞内的乳酸代谢过程，具有多种生物学功能。
乳酸脱氢酶是四聚体酶
乳酸脱氢酶是四聚体酶，该酶亚基有两种：骨骼肌型（M ）心肌型（H）五种同工酶：H4 H3M H2M2 HM3 M4乳酸脱氢酶升高的时候要及时的就诊检查找出引起乳酸脱氢酶升高原因有哪些，然后对症治疗，那么乳酸脱氢酶升高原因有哪些呢？下面我们来听听上海长江医院专家的详情介绍分析。
对于肝脏的复杂性，在做肝功能检查的时候往往包括有很多项目，乳酸脱氢酶就是其中的一项指标，是反映乙肝患者肝脏健康状况的风向标，如果出现偏高，此时的患者就要及时的就诊检查，然后找出引起乳酸脱氢酶升高原因有哪些，然后对症进行治疗，那么乳酸脱氢酶升高原因有哪些呢?下面我们来听听上海乙肝医院上海长江医院肝病专家对此的详细分析。
针对乳酸脱氢酶升高原因有哪些肝病专家讲述说，乳酸脱氢酶（LDH）是一种糖酵解酶，能催化乳酸脱氢生成丙酮酸。
孚L酸脱氢酶存在于人体各个组织，其中肾脏的乳酸脱氢酶最多，其正常范围在血清中为100-300U/L，尿中560-2050U/L，脑髓液中10-30U/L。
一、肝脏疾病：肝脏病变，当乙肝患者肝细胞受损的时候，血液中LDH4和LDH5会显著升高。
LDH5/LDH4<1常提示是原发性肝癌。
急性肝炎LDH5明显升高，LDHI不增。
而慢性肝炎则表现为LDH5持续升高或者下降后再升高，此时要及时的进行乙肝治疗。
正常人血清中LDH2>LDH1>LDH3>LDH4>LD，5干细胞损伤或坏死后，向血流释入大量的LDH4和LDH5致使血中LDH5/LDH4比值升高，故LDH5/LDH4>1可做为肝细胞损伤的指标。
二、其他疾病：如肺梗塞；心脏方面的病毒性和风湿性心肌炎、克山病心肌损害、急性心肌梗塞；肾脏方面的急性肾小管坏死、慢性肾小球肾炎；以及肌营养不良病人、恶性肿瘤、休克、恶性贫血等，都可导致肝功能乳酸脱氢酶升高。
1、急性心肌梗塞是乳酸脱氢酶偏高的原因之一。
急性心肌梗塞发作后，早期血清中LDH1和LDH2活性均升高，但LDH1增高更早，更明显，导致LDH1/LDH2的比值升高。
乳酸脱氢酶纳米酶
乳酸脱氢酶纳米酶一、 LDH纳米酶的结构特点LDH是一种四聚体的酶，由四个相同的亚基组成，每个亚基含有一个催化位点和一个辅助结合位点。
纳米酶是通过将LDH以纳米尺寸重新组装形成的，其特点是具有高比表面积和较大的催化活性。
研究表明，LDH纳米酶具有较高的热稳定性和耐酸碱性，这使得其在实际应用中具有更广泛的适用性。
二、LDH纳米酶的制备方法LDH纳米酶的制备方法主要包括化学合成和生物合成两种。
化学合成是通过控制LDH颗粒的尺寸和形状来实现纳米化，通常采用溶剂热法、胶凝法、共沉淀法等方法。
生物合成是通过利用生物体内的自组装技术来制备LDH纳米酶，可以利用微生物发酵、酶法等方法来实现。
三、LDH纳米酶的应用领域LDH纳米酶在生物制药、医学诊断、化学合成等领域具有广泛的应用价值。
在生物制药领域，LDH纳米酶可用于生产抗体、蛋白质药物等生物制品；在医学诊断领域，LDH纳米酶可用于检测血清中的乳酸水平，对乳酸性酸中毒等疾病的诊断有重要意义；在化学合成领域，LDH纳米酶可用于催化合成环状酮类化合物等。
四、LDH纳米酶的未来发展方向随着生物技术的不断发展，LDH纳米酶在生物医药领域的应用前景将更加广阔。
未来，LDH纳米酶的研究重点将更加注重其在基因工程、生物传感、药物输送等方面的应用，同时还将致力于提高其催化活性和稳定性。
同时，还需要加强LDH纳米酶的毒性研究和环境影响评估，确保其在应用过程中的安全性和可持续性。
最后，还需要加强LDH纳米酶与其他纳米材料的复合应用研究，以期发挥其更大的潜力。
综上所述，LDH纳米酶具有重要的生物学意义和应用价值，其在生物医药领域的应用前景广阔。
通过不断加强研究和开发，LDH纳米酶有望成为生物医药领域的重要工具，在治疗疾病、检测诊断等方面发挥更大的作用。
同时，我们也要注意LDH纳米酶的安全性和可持续性，确保其在应用过程中不会对环境和生物体造成危害。
希望未来能够有更多的研究者投入到LDH纳米酶的研究中，共同将其发展壮大。
乳酸脱氢酶结构
乳酸脱氢酶结构一、介绍乳酸脱氢酶（Lactate Dehydrogenase，简称LDH）是一种重要的酶类，广泛存在于动植物细胞中。
它在细胞内负责催化乳酸和NAD+之间的相互转化反应，参与细胞的能量代谢过程。
本文将对乳酸脱氢酶的结构进行探讨。
二、乳酸脱氢酶的结构特点乳酸脱氢酶是一种四聚体酶，由四个亚基组成，分别为A、B、C和D亚基。
这四个亚基可以形成两个相同的二聚体，每个二聚体由一个A和一个B亚基组成。
乳酸脱氢酶的结构特点如下：2.1 二级结构乳酸脱氢酶的二级结构主要由α螺旋和β折叠构成。
其中，每个亚基都含有一个NAD+结合位点和一个乳酸结合位点。
2.2 三级结构乳酸脱氢酶的三级结构由四个亚基之间的相互作用所决定。
每个亚基都具有一个核心结构域和一个可变结构域。
核心结构域包含了乳酸结合位点和NAD+结合位点，而可变结构域则在亚基之间起到连接作用。
2.3 四级结构乳酸脱氢酶的四级结构由四个亚基的相互组装所决定。
每个亚基通过非共价键（如疏水作用、氢键和离子键）相互作用，形成了一个稳定的四聚体结构。
三、乳酸脱氢酶的功能乳酸脱氢酶在细胞的能量代谢过程中起到了重要的作用。
它参与了乳酸的产生和消耗过程，调节细胞内的氧化还原平衡。
3.1 乳酸的产生乳酸脱氢酶催化了乳酸的产生过程。
在无氧条件下，乳酸脱氢酶将葡萄糖分解产生的丙酮酸还原为乳酸，同时还还原了一个NAD+分子。
这样可以维持细胞内的NAD+/NADH比值，保证细胞内氧化还原平衡。
3.2 乳酸的消耗乳酸脱氢酶还参与了乳酸的消耗过程。
在有氧条件下，乳酸脱氢酶将乳酸氧化为丙酮酸，同时还氧化了一个NADH分子。
这样可以将细胞内的乳酸转化为能量，提供给细胞进行各种生物学过程。
四、乳酸脱氢酶的应用乳酸脱氢酶在医学和食品工业中具有重要的应用价值。
4.1 医学应用乳酸脱氢酶是一种常用的临床指标，可以用来评估细胞损伤和炎症程度。
例如，在心肌梗死等疾病中，乳酸脱氢酶的活性会升高，可以作为诊断的依据。
乳酸脱氢酶241
乳酸脱氢酶241摘要：一、乳酸脱氢酶241 的概述二、乳酸脱氢酶241 的作用和功能三、乳酸脱氢酶241 在生物体内的分布与特点四、乳酸脱氢酶241 与疾病的关系五、乳酸脱氢酶241 的研究意义与应用前景正文：乳酸脱氢酶241（lactate dehydrogenase 241, LDH-241）是一种在生物体内起着重要作用的酶。
本文将对乳酸脱氢酶241 的概述、作用和功能、生物体内的分布与特点、与疾病的关系以及研究意义与应用前景进行详细阐述。
乳酸脱氢酶241 是一种四聚体酶，属于乳酸脱氢酶家族成员之一，广泛分布于人体各种组织细胞中。
它参与乳酸的生成和利用，从而维持生物体内能量代谢的平衡。
乳酸脱氢酶241 在生物体内的含量和活性受到多种因素的影响，如生长发育、生理状态、疾病等。
乳酸脱氢酶241 的主要作用和功能是催化乳酸和丙酮酸之间的互变。
在有氧条件下，它将乳酸转化为丙酮酸，释放出能量；在无氧条件下，它将丙酮酸转化为乳酸，此过程可生成少量能量。
乳酸脱氢酶241 在生物体内发挥着调节能量代谢的作用，对维持生命活动具有重要意义。
乳酸脱氢酶241 在人体内的分布具有一定的特点。
在正常情况下，心肌、红细胞和骨骼肌中的乳酸脱氢酶241 含量较高，而肝脏和肾脏中的乳酸脱氢酶241 含量较低。
这种分布特点与各组织器官的生理功能密切相关。
乳酸脱氢酶241 与疾病的关系也日益受到关注。
研究发现，乳酸脱氢酶241 在许多疾病中表达异常，如心肌梗死、肝硬化、肿瘤等。
因此，乳酸脱氢酶241 作为疾病的生物标志物在临床诊断和治疗中具有重要的应用价值。
总之，乳酸脱氢酶241 作为一种重要的生物体内酶，对维持生命活动具有重要作用。
对乳酸脱氢酶241 的研究不仅有助于深入了解生物体内能量代谢的机制，还为诊断和治疗相关疾病提供了新的思路和方法。
鱼类乳酸脱氢酶
鱼类乳酸脱氢酶鱼类乳酸脱氢酶是一种重要的酶类物质，它在鱼类的新陈代谢和能量供应中起着关键作用。
本文将介绍鱼类乳酸脱氢酶的特性及其在鱼类生理过程中的功能。
乳酸脱氢酶（Lactate dehydrogenase，简称LDH）是一种催化乳酸氧化反应的酶。
它存在于细胞质和线粒体中，广泛分布于各种生物体中，包括鱼类。
鱼类乳酸脱氢酶是一种四聚体酶，由两种不同的亚基组成。
根据不同的亚基组合，鱼类乳酸脱氢酶可分为H亚基和M亚基。
H亚基主要存在于心肌和红肌中，而M亚基则主要存在于白肌中。
这种组成结构的差异使得鱼类乳酸脱氢酶具有不同的催化特性和调控机制。
鱼类乳酸脱氢酶在鱼类的能量代谢中起着重要作用。
鱼类在运动和应激状态下，会产生大量的乳酸，而乳酸脱氢酶则能够将乳酸转化为丙酮酸，从而供给鱼类身体所需的能量。
这个过程称为乳酸的氧化解酸。
乳酸脱氢酶还参与了鱼类的酸碱平衡调节。
在鱼类的运动过程中，鱼肌组织会产生大量的乳酸，导致体内乳酸浓度升高，使体液的pH 值下降。
乳酸脱氢酶的活性增加可以加速乳酸的氧化解酸，从而恢复体液的酸碱平衡。
鱼类乳酸脱氢酶还参与了鱼类的肌肉生长和发育。
研究表明，乳酸脱氢酶的活性与鱼类的肌肉纤维类型相关。
红肌主要富含H亚基，而白肌则主要富含M亚基。
而不同纤维类型的肌肉对运动和环境的适应性也有所不同。
因此，乳酸脱氢酶在肌肉的生长和发育中起到了重要的调控作用。
鱼类乳酸脱氢酶在鱼类的免疫系统中也发挥着重要作用。
研究发现，乳酸脱氢酶的活性与鱼类的免疫力密切相关。
在感染和应激状态下，鱼类的乳酸脱氢酶活性会显著增加，从而提高鱼类的免疫能力。
这一发现为研究鱼类免疫机制和疾病防控提供了重要线索。
总结起来，鱼类乳酸脱氢酶是一种重要的酶类物质，它在鱼类的能量代谢、酸碱平衡调节、肌肉生长和发育以及免疫系统中起着重要作用。
对鱼类乳酸脱氢酶的研究不仅有助于深入了解鱼类的生理过程，还为鱼类养殖、疾病防控等方面提供了理论依据。
希望今后能够进一步深入研究鱼类乳酸脱氢酶的结构、功能和调控机制，为相关领域的发展做出更大的贡献。
乳酸脱氢酶
乳酸脱氢酶乳酸脱氢酶是一种糖酵解酶.乳酸脱氢酶存在于所有组织细胞(de)胞质内,其中以含量较高.乳酸脱氢酶是能催化生成乳酸(de)酶,几乎存在于所有组织中.有六种种形式,即LDH-1(H4)、LDH-2(H3M)、LDH-3(H2M2)、LDH-4(HM3)、LDH-5(M4)及LDH-C4,可用电泳方法将其分离.LDH(de)分布有明显(de),所以可以根据其组织特异性来协用诊断疾病.正常人中LDH2,〉LDH1.如有心肌酶释放入血则LDH1〉LDH2,利用此指标可以观察诊断心肌疾病.基本信息英文名称: LDH(lactate dehydrogenase)序列信息:1 gsgcnldsar frylmg长度:16 aa{物种来源:Homo sapiens (human)}正常范围:血清135.0~215.0U/L;脑脊液含量为血清(de)1/10.乳酸脱氢酶A简介乳酸脱氢酶(LDH)分子量为130~140KDa,由两种亚单位组成:H(表示heart)和M(表示muscle).它们按不同(de)形式排列组合形成含4个亚基(de)5种同工酶,即:LDH1(H4)、LDH2(H3M1)、LDH3(H2M2)、LDH4(HM3)、LDH5(M4).LDH催化丙酮酸与乳酸之间还原与氧化反应,在碱性条件下促进lactic acid向pyruvic acid方向(de)反应,而在中性条件下促进pyruvic acid向lactic acid(de)转化(为逆反应).LDH是参与糖无氧酵解和糖异生(de)重要酶.由于LDH几乎存在于所有体细胞中,而且在人体组织中(de)活性普遍很高,所以血清中LDH(de)增高对任何单一组织或器官都是非特异(de).在AMI时升高迟、达峰晚,故对早期诊断价值不大.由于半寿期长(10~163小时),多用于回顾性诊断,如对入院较晚(de)AMI病人、亚急性MI(de)诊断和病情监测.LDH在组织中(de)分布特点是心、肾以LDH1为主,LDH2次之;肺以LDH3.LDH4为主;骨骼肌以LDH5为主;肝以LDH5为主,LDH4次之.血清中LDH 含量(de)顺序是LDH2>LDH1>LDH3>LDH4>LDH5.正常参考值人组织中(de)乳酸脱氢酶(LDH)用可以分离出5种同工区带,根据其电泳迁移率(de)快慢,依次命名为LDH1,LDH2,LDH3,LDH4,LDH5.不同组织(de)分布不同,存在明显(de),人心肌、肾和红细胞中以LDH1和LDH2最多,骨骼肌和肝中以LDH4和LDH5最多,而肺、脾、胰、甲状腺、肾上腺和淋巴结等组织中以LDH3最多.后来从睾丸和精子中发现了LDHx,其介于LDH4和LDH5之间.LDH是由H(心肌型)和M(骨骼肌型)两类组成,分别形成LDH1(H4)、LDH2(H3M)、LDH3(H2M2)、LDH4(HM3)、LDH5(M4).正常参考值(1)琼脂糖:LDH1(28.4±5.3)%;LDH2(41.0±5.0)%;LDH3(19.0±4.0)%;LDH4(6.6±3.5)%;LDH5(4.6±3.0)%.(2)醋酸纤维素薄膜法:LDH1(25.32±2.62)%LDH2(34.36±1.57)%LDH3(21.86±1.38)%LDH4(11.3±1.84)%LDH5(7.97±1.59)%(3)聚丙烯酰胺法:LDH1(26.9±0.4)%LDH2(36.0±0.5)%LDH3(21.9±0.4)%LDH4(11.1±0.4)%LDH5(4.1±0.3)%总之,健康成人血清LDH有如下(de)规律:LDH2>LDH1>LDH3>LDH4>LDH5.临床意义(1)心肌细胞LDH活性远高于血清数百倍,尤以LDH1和LDH2含量最高,LDH2占主导地位.时,血清LDH1和LDH2显着升高,约95%(de)病例(de)血清LDH1和LDH2比值大于1,且LDH1升高早于LDH总活性升高.LDH在心肌梗死后上升速度比慢很多,所以LDH上升在血液中存在时间较长,使得LDH成为诊断心肌梗死发生一周以上(de)有效工具.病毒性和风湿性心肌炎及克山病,出现心肌损害时,病人(de)血清LDH同工酶(de)改变与心肌梗塞相似.LDH1/LDH2比值>1还见于溶血性贫血、地中海贫血、恶性贫血、镰形细胞性贫血、肾脏损伤、肾皮质梗塞、心肌损伤性疾病、瓣膜病等.(2)脑干含LDH1较高.颇脑损伤仅累及大脑半球时,只有血清同工酶谱(de)增高,而不影响同工酶(de)相互比值,如果累及脑干时,病人血清LDH1(de)含量也增高.(3)发病后12~24小时,血清LDH1也已升高.若同时测定LDH总活性,可发现LDH1/总LDH(de)比值升高.早期血清中LDH1和LDH2活性均升高,但LDH1增高更早,更明显,导致LDH1/LDH2(de)比值升高.对急性心肌梗塞诊断(de)阳性率和可靠性优于单纯测定LDH1或CK-MB.(4)胚胎细胞瘤病人(de)血清LDH1活性升高.(5)急性肝炎,损伤或坏死后,向血流释入大量(de)LDH4和LDH5,致使血中LDH5/LDH4比值升高,故LDH5/LDH4>1可做为肝细胞损伤(de)指标.急性肝炎以LDH5明显升高,LDH4不增,LDH5/LDH4>1为特征;若血清LDH5持续升高或下降后再度升高,则可认为是慢性肝炎;肝昏迷病人(de)血清LDH5.LDH4活性极高时,常示预后不良;原发性肝癌以血清LDH4>LDH5较为常见.(6)肾皮质以LDH1和LDH2含量较高,以LDH4和LDH5活性较强.患(ATN)、慢性肾盂肾炎、慢性肾小球肾炎以及肾移植排异时,血清LDH5均可增高.(7)肺含LDH3较多,肺部疾患时血清LDH3常可升高.肺梗塞时LDH3和LDH4相等,LDH1明显下降;肺脓肿病人(de)血清LDH3.LDH4常与LDH5同时升高. 煤矿、钨矿矽肺病人(de)血清LDH1.LDH2下降,LDH4.LDH5升高.(8)血清LDH总活性升高而同工酶谱正常(LDH1/LDH2<1)(de)病例,临床出现率依次为;心肺疾病、恶性肿瘤、骨折、疾患、炎症、肝硬化、传染性单核细胞增多症、甲状腺功能减退、、组织坏死、病毒血症、肠梗阻等.(9)肌营养不良病人肌肉中LDH1.LDH2明显增高,LDH5显着下降;而血清则相反,LDH1.LDH2明显减少,LDH4.LDH5显着,表明血清LDH同工酶主要来自肌肉组织.(10)恶性病变时LDH3常增高.升高(de)原因乳酸脱氢酶偏高(de)原因至于乳酸脱氢酶高(de)原因,有以下方面:1.当病情恶化成乙肝患者时,部分受损,血清中LDH4和LDH5含量就会有不同程度(de)增高.2.乙肝治疗方法特别是是用药不当,长期服用同一种药物时造成肾毒现象(de)产生.当肾毒现象出现时,血清中乳酸脱氢酶含量会迅速升高.3.乙肝不进行合适积极(de)治疗,发展到一定程度时会造成肝脏代谢严重异常,导致功能衰竭,从而也会引起乳酸脱氢酶含量升高.4.肺梗塞、恶性贫血、休克及肿瘤转移所致(de)胸时,会引起乳酸脱氢酶(de)偏高.偏低(de)原因乳酸脱氢酶存在于机体所有组织细胞(de)胞质内,其中以肾脏含量较高.血清乳酸脱氢酶正常范围是100~300U/L,当出现乳酸脱氢酶偏低时,常见原因如下.乳酸脱氢酶偏低(de)原因1:检查过程中出现误差;乳酸脱氢酶偏低(de)原因2:内分泌失调;乳酸脱氢酶偏低(de)原因3:过于劳累、睡眠不好、心情不好等.总之,乳酸脱氢酶偏低一般不是很严重,经过调理即可恢复.但如果出现乳酸脱氢酶偏高就要引起重视了.因为肺梗塞、恶性贫血、休克及肿瘤转移所致(de)胸时,会引起乳酸脱氢酶(de)偏高.LDH实验概述乳酸脱氢酶(LDH)是催化乳酸和丙酮相互转化(de)同工酶,属于氢.该酶存在于所有动物(de)组织中,在肝脏中活性最高,其次为心脏、骨骼肌、,在肿瘤组织及细胞中也能检测到.在大多数中,它是由两种按一定比例组成(de)5种四聚体.它(de)每条肽链各由一个基因编码,经转录、翻译、修饰加工等过程,最后成为有生物学活性(de)物质.不同(de)动物,不同(de)组织或器官在不同(de)或不同(de)生活周期均有其特异性(de)同工酶酶谱.自然界中存在L和D两种乳酸脱氢酶.实验原理用纯化(de)抗体包被微孔板,制成固相载体,往包被抗D-LDH抗体(de)微孔中依次加入标本或标准品、生物素化(de)抗D-LDH抗体、HRP标记(de)亲和素,经过彻底洗涤后用底物TMB显色.TMB在(de)催化下转化成蓝色,并在酸(de)作用下转化成最终(de)黄色.颜色(de)深浅和样品中(de)D-LDH呈正相关.用酶标仪在450nm波长下测定吸光度(OD值),计算样品浓度.试剂盒组成及试剂配制1. 酶联板(Assay plate ):一块(96孔).2. 标准品(Standard):2瓶(冻干品).3. 样品稀释液(Sample Diluent):1×20ml/瓶.4. 生物素标记抗体稀释液(Biotin-antibody Diluent):1×10ml/瓶.5. 标记亲和素稀释液 (HRP-avidin Diluent):1×10ml/瓶.6. 生物素标记抗体(Biotin-antibody):1×120μl/瓶(1:100)7. 辣根过氧化物酶标记亲和素(HRP-avidin):1×120μl/瓶(1:100)8. 底物溶液(TMB Substrate):1×10ml/瓶.9. 浓洗涤液(Wash Buffer):1×20ml/瓶,使用时每瓶用蒸馏水稀释25倍.10. 终止液(Stop Solution):1×10ml/瓶(2N H2SO4).需要而未提供(de)试剂和器材1. 标准规格酶标仪2. 高速离心机3.4. 干净(de)试管和Eppendof管5. 系列可调节移液器及吸头,一次检测样品较多时,最好用多通道移液器6. 蒸馏水,容量瓶等操作步骤实验开始前,请提前配置好所有试剂,试剂或样品稀释时,均需混匀,混匀时尽量避免起泡.每次检测都应该做.如样品浓度过高时,用样品进行稀释,以使样品符合试剂盒(de)检测范围.1. 加样:分别设空白孔、标准孔、待测样品孔.空白孔加样品100μl,余孔分别加标准品或待测样品100μl,注意不要有气泡,加样将样品加于孔底部,尽量不触及,轻轻晃动混匀,酶标板加上盖或覆膜,37℃反应120分钟.为保证实验结果有效性,每次实验请使用新(de)标准品溶液.2. 弃去液体,甩干,不用洗涤.每孔加生物素工作液100μl(取1μl生物素标记抗体加99μl生物素标记抗体(de)比例配制,轻轻混匀,在使用前一小时内配制),37℃,60分钟.3. 温育60分钟后,弃去孔内液体,甩干,洗板3次,每次浸泡1-2分钟,350μl/每孔,甩干.4. 每孔加辣根过氧化物酶标记亲和素工作液(同生物素标记抗体工作液) 100μl,37℃,60分钟.5. 温育60分钟后,弃去孔内液体,甩干,洗板5次,每次浸泡1-2分钟,350μl/每孔,甩干.6. 依序每孔加底物溶液90μl,37℃避光显色(30分钟内,此时肉眼可见标准品(de)前3-4孔有明显(de)梯度蓝色,后3-4孔梯度不明显,即可终止).7. 依序每孔加终止溶液50μl,终止反应(此时蓝色立转黄色).终止液(de)加入顺序应尽量与底物液(de)加入顺序相同.为了保证实验结果(de)准确性,底物到后应尽快加入终止液.8. 用酶联仪在450nm波长依序测量各孔(de)光密度(OD值). 在加终止液后15分钟以内进行检测.计算以标准物(de)浓度为横坐标(),OD值为纵坐标(普通坐标),在纸上绘出,根据(de)OD值由标准曲线查出相应(de)浓度;再乘以稀释倍数;或用标准物(de)浓度与OD值计算出标准曲线(de)直线式,将样品(de)OD值代入方程式,计算出样品浓度,再乘以稀释倍数,即为样品(de)实际浓度.注意事项1. 当混合蛋白溶液时应尽量轻缓,避免起泡.2. 洗涤过程非常重要,不充分(de)洗涤易造成假阳性.3. 一次加样时间最好控制在5分钟内,如标本数量多,推荐使用排枪加样.4. 请每次测定(de)同时做标准曲线,最好做复孔.5. 如标本中待测物质含量过高,请先稀释后再测定,计算时请最后乘以稀释倍数.6. 在配制标准品、检测溶液工作液时,请以相应(de)配制,不能混淆.7. 底物请避光保存.8. 不要用其它生产厂家(de)试剂替换试剂盒中(de)试剂.偏高怎么办血清中乳酸脱氢酶偏高主要有恶性肿瘤,肝炎、肝硬化等疾病引起(de),乳酸脱氢酶检查偏高常见于急性肝炎、阻塞性黄疸、心肌炎、恶性肿瘤、肝硬化、肝癌、运动肌肉营养不良、急性白血病及恶性贫血等病症.临床医学实践表明,80%以上患者体内(de)血清乳酸脱氢酶升高是由肝脏疾病引起(de),尤其是急性乙肝、肝硬化、肝癌等.因此,若患者发现乳酸脱氢酶在血清中(de)含量不再正常范围之内,应及时到肝病医院进行检测,在医生(de)指导下进行有针对性(de)治疗.。
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矿产资源开发利用方案编写内容要求及审查大纲
矿产资源开发利用方案编写内容要求及《矿产资源开发利用方案》审查大纲一、概述
㈠矿区位置、隶属关系和企业性质。
如为改扩建矿山, 应说明矿山现状、
特点及存在的主要问题。
㈡编制依据
(1简述项目前期工作进展情况及与有关方面对项目的意向性协议情况。
(2 列出开发利用方案编制所依据的主要基础性资料的名称。
如经储量管理部门认定的矿区地质勘探报告、选矿试验报告、加工利用试验报告、工程地质初评资料、矿区水文资料和供水资料等。
对改、扩建矿山应有生产实际资料, 如矿山总平面现状图、矿床开拓系统图、采场现状图和主要采选设备清单等。
二、矿产品需求现状和预测
㈠该矿产在国内需求情况和市场供应情况
1、矿产品现状及加工利用趋向。
2、国内近、远期的需求量及主要销向预测。
㈡产品价格分析
1、国内矿产品价格现状。
2、矿产品价格稳定性及变化趋势。
三、矿产资源概况
㈠矿区总体概况
1、矿区总体规划情况。
2、矿区矿产资源概况。
3、该设计与矿区总体开发的关系。
㈡该设计项目的资源概况
1、矿床地质及构造特征。
2、矿床开采技术条件及水文地质条件。