酶的作用机制和酶的调节
酶的作用和作用机理
酶的作用和作用机理
酶是一类催化生物化学反应的蛋白质，它在生物体内起着重要的调节作用。
酶可以加速生物体内的化学反应速率，使细胞代谢更加高效。
本文将探讨酶的作用和作用机理。
酶的作用
酶在生物体内发挥着重要的作用，它们可以促进生物体内的化学反应。
酶可以作用于各种不同的底物，将它们转化成不同的产物。
在生物体内，酶参与了多种代谢途径，包括碳水化合物、脂肪和蛋白质代谢等。
酶还可以修饰DNA和RNA，参与基因表达的调控过程。
酶的作用可以使生物体内的代谢更加高效，帮助维持体内稳态。
如果没有酶的作用，许多生物体内的代谢反应将很难发生或者速率极其缓慢，生物体可能会因此受到严重影响。
酶的作用机理
酶的作用机理是复杂而精妙的。
酶通过与底物特定的结合形成酶-底物复合物，然后在活性位点上发挥作用。
活性位点是酶分子上的一个特定区域，可以与底物结合并促进化学反应的进行。
酶通过降低反应的活化能，加速了反应速率。
酶可以通过多种方式实现这一点，包括提供合适的微环境、调节底物的构象和提供催化反应所需要的功能基团等。
酶的结构决定了其特定的催化机制和底物特异性。
酶的作用机理受到多种因素的影响，包括温度、pH值和离子浓度等。
酶在特定的条件下才能保持最佳的活性，否则可能会失活或者显示出降低的催化效率。
总的来说，酶的作用和作用机理是生物体内代谢的关键环节。
了解酶的作用机制对于理解生物体内化学反应的发生和调控至关重要，对于疾病的治疗和新药的研发也具有重要的指导意义。
以上就是关于酶的作用和作用机理的一些基本概念和原理，希望能对读者有所启发和帮助。
酶的作用机制和酶的调节
别构激活剂 别构抑制剂
（2）别构酶的动力学
S形曲线（正协同） 表观双曲线（负协同效应）
（二）酶原的激活
酶原(zymogen)：酶的无活性的前体
酶原的激活：由无活性的酶原转变为有活性 的酶的过程。酶原激活的实质是酶活性部位 的形成或暴露至分子的表面。
酶原激活的意义：在特定的环境和条件下发 挥作用；避免细胞自身消化；也可保证某些 特殊生理过程的正常进行，如凝血作用；有 的酶原可以视为酶的储存形式。
溶菌酶催化底物C1-O键裂解
五、酶活性的调节控制
（一）别构调控（allosteric regulation）
定义 别构调节：酶分子的非催化部位与某些
化合物可逆地非共价结合后发生构象的 改变，进而改变酶活性状态。 别构酶：具有别构现象的酶。 别构剂：能使酶分子发生别构作用的物
质。通常为小分子代谢物或辅因子
白
S
酶
SS
胰蛋白酶原
肠激酶
胰凝乳蛋白酶原
α-胰凝乳蛋白酶 +两个二肽
自
六肽
身 催
+
化
胰蛋白酶
弹性蛋白酶原 弹性蛋白酶 + 碎片
羧基肽酶原A
羧基肽酶A + 碎片
肠激酶启动的酶原激活
出血性胰腺炎发病机制？
凝血机制：1、受伤血管收缩减少血流；2、血小板粘聚成
栓堵住伤口；3、凝血相关因子的级联激活作用
蛋白激酶，磷酸化
酶
磷酸酶，脱磷酸化
酶-P
由核苷三磷酸（ATP）提供磷酸基，都需Mg2+。
酶的活性形式： 可能是磷酸化也可能是脱磷酸化
底物蛋白质被磷酸化的氨基酸残基有两类： （1）“P-O”键连接，如Thr, Ser, Tyr, Asp, Glu…… （2）“P-N”键连接，如Lys, Arg, His……
生物化学 酶的作用机制与调节
研究酶活性部位的方法
化学修饰法
用某些化学试剂与酶分子侧链基团以共价键结合,观察酶的 活性改变,以确定活性中心的氨基酸残基
如果共价修饰后酶活性不受影响,则修饰的氨基酸残基不是 活性中心内的;如果酶活性丧失或降低,则修饰的氨基酸残基 可能位于活性中心内
2.广义酸碱催化
由广泛的质子供体(酸)和质子受体 (碱)参与的酸碱催化
生理条件不是强酸强碱而是近于中性 的环境,因此高反应性的H+和OH-环境 不存在
因此广义酸碱催化指的是细胞内的弱 酸弱碱参与的接受H+和提供H+的催化
①专一酸碱催化只与pH相关, 与缓冲液浓度无关
②广义酸碱催化与pH和缓冲 液浓度都相关
(NAG-NAM)n
5 4
3
1 2
N-乙酰氨基葡萄糖 NAG
①溶菌酶水解断开 NAM-NAG间的 β1,4-糖苷键
②溶菌酶不能水解
×
NAG-NAM间的
β1,4-糖苷键
③溶菌酶也能水解几丁 质(NAG多聚糖) NAG-NAG间的 β1,4-糖苷键
CH3 | R= -CH | COOH
乳酸基
酶的催化实例
酸嘧啶核苷 ③2’,3’-环磷酸核苷水解释放3’-磷酸核苷
酶的催化实例
胰核糖核酸酶A
酶活性中心的研究确定 A.酶切法
① 用枯草杆菌蛋白酶限制性水解20-21氨基酸残基间肽键,得到S 肽(20肽)和S蛋白(104肽),二者均无活性
② S肽与S蛋白在中性pH共育,可完全恢复活性 ③ 人工合成S肽氨基端的13个氨基酸与S蛋白共育,可恢复70%活性 ④ 去除人工肽His12和Met13的S肽,共育不能恢复活性
酶作用机制
酶活性中心示意图
S- S
活性中心外 必需基团 活 性 中 心 必 需 基 团
底物
结合基团
催化基团 肽链
活性中心
多肽链 底物分子 活性 中心 以外 必需 基团 酶活性中心 活性 催化基团 中心 必需 结合基团 基团
有的酶的必需基团 兼有两者的功能
胰凝乳蛋白酶活性部位示意图
一些酶活性中心的氨基酸残基
酶
糖原磷酸化酶 磷酸化酶b激酶 糖原合成酶 丙酮酸脱羧酶 磷酸果糖激酶 丙酮酸脱氢酶 HMG-CoA还原酶 HMG-CoA还原酶激酶 乙酰CoA羧化酶 脂肪细胞甘油三脂脂肪酶 黄嘌呤氧化酶
化学修饰类型
磷酸化/脱磷酸化 磷酸化/脱磷酸化 磷酸化/脱磷酸化 磷酸化/脱磷酸化 磷酸化/脱磷酸化 磷酸化/脱磷酸化 磷酸化/脱磷酸化 磷酸化/脱磷酸化 磷酸化/脱磷酸化 磷酸化/脱磷酸化 -SH/-S-S-
1
（接近过渡 CH 2 CH 2 态） 108
O
三）酸碱催化
酸碱催化是通过瞬间的向反应物提供质子或 从反应物接受质子以稳定过渡态，加速反应 的一类催化机制。
狭义的酸碱催化 H+、OH-
酸碱催化
广义的酸碱催化，质子受体和供体
酶蛋白中具有广义的酸碱催化的功能基：氨 基、羧基、巯基、酚羟基、咪唑基等。
His存在于许多酶的活性中心；咪唑基是催化中很活泼的一个催化 功能基，它既能供出质子又能接受质子，且速度十分迅速，所 以，His在Pr的含量虽小，往往位于活性中心。
研究酶活性部位的方法
1．分子侧链基团的化学修饰法 2、动力学参数测定法 3、射线晶体结构分析法 4、定点诱变法
二、酶反应的独特性质
• 酶反应；一类反应仅涉及电子转移，另一类 反应涉及电子和质子两者或其他基团的转移 • 酶催化作用以残基上的功能基团和辅酶为媒 介，如His, Ser, Cys, Lys, Glu, Asp • 酶催化反应的最适pH范围狭小 • 酶活性部位比底物稍大 • 酶除进行催化反应所必需的活性基团外，还 有其他因素，如使底物产生张力等作用因素
第四章 酶3 酶的作用机制及活性调节
• b. 修饰剂浓度与酶失活或降低的程度若成正比，则修饰位 于活性中心内
将修饰后的酶水解，肽键打开（但修饰剂与酶结合的共价 键不被打开）→得到带有标签的肽段→用氨基酸测序进行 鉴定
2、研究酶活性部位的方法
2、研究酶活性部位的方法
定点诱变法
• 改变编码蛋白质基因重的DNA顺序→改变氨基酸残基→确 定活性部位 • 如果被代换的氨基酸不影响酶的活性，则该位臵的氨基酸 残基不是必须基团 • 如果被代换的氨基酸使酶活性丧失或降低，则该位臵的原 有氨基酸残基是必须基团
• 1）vmax不变，Km值升高，该位臵氨基酸为结合基团
生
物
化
学
第四章 酶
§4.3 酶的作用机制和酶的调节
• 一、酶的活性部位 • 二、酶催化反应的独特性质 • 三、影响酶催化效率的有关因素
• 四、酶催化反应机制的实例
• 五、酶活性的调节控制
• 六、同工酶
一、酶的活性部位
• 只有少数的氨基酸残基参与底物结合及催化作用
• 酶的活性部位（active site/ active center ）——与酶活力直 接相关的区域：分为结合部位（负责与底物的结合→决定酶 的专一性）和催化部位（负责催化底物键的断裂形成新键→ 决定酶的催化能力）
二、酶催化反应的独特性质
• 1、酶反应有两类：其一仅涉及到电子的转移（转换数约 108s-1）；其二涉及到电子和质子两者或其他基团的转移 （约103s-1，大部分反应） • 2、酶催化作用是由氨基酸侧链上的功能基团（His、Lys、 Glu、Asp、Ser、Cys）和辅酶为媒介的→比只利用氨基酸 侧链来说，为催化反应提供了更多种类的功能基团 • 3、酶催化反应的最适pH范围通常是狭小的 • 4、与底物分子相比，酶分子很大而活性部位通常只比底物 稍大一些 • 5、存在一个或以上的催化基团及活性部位
酶的作用原理什么
酶的作用原理什么酶是一种生物催化剂，能够加速化学反应的速度而不参与反应本身。
酶主要是蛋白质性质的有机催化剂，由于其分子结构的特殊性，使得酶能够特异性地将底物转化为产物。
酶的作用原理涉及其分子结构、底物结合和催化反应。
首先，酶的分子结构决定了酶能够特异性地与底物结合。
酶分子通常具有复杂的三维立体结构，由氨基酸残基组成。
这些氨基酸残基在酶的分子结构中定位，并形成活性位点。
活性位点是酶分子上的一个特定区域，能够与底物分子结合，并进行催化反应。
酶的分子结构使得底物分子能够特异地与活性位点结合，形成酶-底物复合物。
其次，酶与底物结合后，酶会通过多种机制来加速化学反应的进行。
其中最常见的机制是亲和作用、酸碱催化和辅助基团催化。
亲和作用是指酶与底物之间的相互作用力，通过亲和作用，酶能够增强底物结合到活性位点的亲和力。
这种亲和作用使得底物能够在活性位点上形成较稳定的中间体，从而降低反应的活化能，加速反应速率。
酸碱催化是指酶通过提供或接受质子来加速化学反应。
酶分子中的氨基酸残基可以具有酸性或碱性性质，在酸碱催化过程中，这些氨基酸残基能够释放或吸收质子，从而调节反应过程中的离子状态，加速反应进行。
例如，一些酶能够在反应过程中提供酸性或碱性氨基酸残基作为质子供体或受体。
辅助基团催化是指酶分子中的特定残基能够参与到催化反应的过程中，通过特定的化学转化来促进反应的进行。
例如，一些酶能够通过形成共价键或离子键与底物发生化学反应，从而加速反应速率。
此外，酶在反应过程中会发生构象变化。
在酶与底物结合形成酶-底物复合物之后，酶分子会发生构象变化，使得活性位点的环境更加有利于催化反应的进行。
这种构象变化可以包括活性位点的闭合和打开，以及酶分子的整体结构的变化。
构象变化能够使得底物更加紧密地结合到活性位点上，有利于反应的进行。
总的来说，酶的作用原理涉及其特殊的分子结构、底物结合和催化反应机制。
酶通过与底物特异性结合，提供适宜的环境和催化基团，能够降低反应的活化能，加速化学反应的进行。
酶类协同作用与调控机制的研究
酶类协同作用与调控机制的研究酶是生命体内极为重要的催化剂，它们促进了反应的进行，降低了反应的能量垒。
然而，生物体内的许多反应并不仅由单一的酶催化，而是由多个酶协同作用完成的。
这种协同作用的机制及其调控机制成为了生物化学中很重要的研究领域，也极大地推动了生物科学和医学领域的进步。
酶类协同作用的机制酶类协同作用是指多个酶协同完成一个化学反应。
此时，相对于单个酶催化的反应，酶类协同作用完成的反应更加高效、快速、精确。
协同作用具有非常多样的形式，主要分为四种类型：正交协同作用、协同抑制作用、永久性聚合和可逆性聚合。
正交协同作用是指两个酶同时增加反应的速度，但它们的作用是相互独立的。
这种协同作用是最为简单的一种形式，也是目前最为广泛研究的一种模式。
协同抑制作用是指一种酶能够抑制另一种酶的活性，但同时受到竞争反式拮抗其他酶的抑制，因此需要其他酶的协同作用来完成反应。
永久性聚合和可逆性聚合是两种常见的酶类协同作用机制。
永久性聚合是指两个或多个酶共同结合形成一种新的酶，这种协同作用是不可逆的。
而可逆性聚合则是指两个或多个酶共同结合，但是它们在合成反应之前，可以单独活跃，协同反应完成后再分离。
酶类协同作用的调控机制酶类协同作用的调控机制是指，生物体内通过一系列的机制，调整不同酶之间的协同作用，从而实现对生物代谢的精确调控和适应环境的适应性变化。
酶类协同作用的调控机制主要分为两种类型：物理调控和化学调控。
物理调控是指通过物理方式调节酶之间的空间排布或靶向配对，从而调节酶类协同作用的效率。
这种调控机制的代表性例子是互补配对调控模式，其中不同的酶通过靶向配对，促进酶之间的相互作用和协同反应。
化学调控则是指通过生物体内一系列机制，调节酶的催化活性、荟萃以及结构构象，以便实现酶类协同作用的调控。
这种调控机制具有非常复杂的过程，涉及到许多不同的化学因素，如离子浓度、pH 值、配体浓度和信号转导等。
其中，配体浓度调控机制是最常见的一种化学调控，它通过调节酶与其配体的亲和性，从而实现对酶类协同反应的精细调节。
第九章：酶的作用机制和酶的调节1
3．用于判断和确定酶活性中心的方法 1）酶的专一性研究 通过研究酶的专一性底物的结构特点，来判断和确定 活性中心的结构特点→确定活性中心的结构 研究酶的竞争性抑制剂的必需结构、酶与专一性底物 的相互关系，来确定酶活性中心结构。
2）酶分子侧链基团的化学修饰法 使用一些对酶分子侧链功能基团可进行共价修饰的 试剂作用与酶，以查出哪些基团是保持酶活力所必需 的。
三．与酶高效催化作用有关的因素 1．底物与酶邻近效应和定向效应 在酶促反应中，底物分子结合到酶的活性中心，一方 面底物在酶活性中心的有效浓度大大增加，有利于提高 反应速度； 另一方面，由于活性中心的立体结构和相关基团的诱 导和定向作用，使底物分子中参与反应的基团相互接近， 并被严格定向定位，使酶促反应具有高效率和专一性特 点。
第九章：酶的作用机制和酶的调节 1．酶的活性 部位 2．影响酶催 化效率的有关 因素 3．酶活性的 调节控制 4．同工酶
第一节：酶活性中心
以一个独立三级结构为完整生物共能分子最 高形式的酶，称为单体酶；以四级结构作为完整生物 功能分子结构的酶，称为寡聚酶。 1．酶的活性中心 酶蛋白中只有少数特定的氨基酸的侧链基团核 酶的催化活性直接有关，这些官能基团称为酶的必需 基团。在酶分子三级机构的构象中，由少数必需基团 组成的能与底物分子结合并完成特定催化反应的空间 小区域，称为酶的活性中心或酶活中心。构成酶活性 中心的必需基团，主要是某些氨基酸残基的侧链基团。
在酶的活性中心出现频率最高的氨基酸残基有：丝 氨酸、组氨酸、半胱氨酸、酪氨酸、天冬氨酸、谷氨酸 和赖氨酸，它们的极性侧链基团常常是酶活性中心的必 需基团。
2．酶的活性部位的特点
活性部位在酶分子的中提及中只占相当小的一 部分，通常只占整个酶分子体积的1%-2%。酶的活性 部位是一个三维实体 酶的底物部位并不是和底物的形状正好互补的， 而是在酶和底物结合的过程中，底物分子或酶分子， 有时是两者的构象发生了一定的变化后才互补的， 这时催化基团的位臵也正好在所催化底物键的断裂 和即将生成键的适当位臵。这个动态的辨认过程称 为诱导契合。 酶的活性部位是位于酶分子表面的一个裂缝内。 底物通过次级键较弱的力结合到酶上。 酶活性部位具有柔性或可运动性。
11 酶的作用机制和调节-王镜岩生物化学(全)
三、酸碱催化
• 酸碱催化是通过瞬时的向反应物提供质子或从反 应物接受质子以稳定过渡态，加速反应的一类催 化机制。
• 组氨酸的咪唑基的重要意义（许多酶的活性中心都有组 氨酸残基）
四、共价催化
• 共价催化：在催 化时，亲核基团 或亲电基团发生 亲核取代和亲电 加成反应， 通过共
价键与底物形成不 稳定的共价酶 - 底物 复合物 ， 降低反应 ：
糖原磷酸化酶
各种类型可逆的共价修饰
ATP结构式
ATP的形成
尿苷酸结构式
第四节 同 工 酶
1. 同工酶定义
• 同工酶是指催化相同的化学反应，但其 蛋白质分子结构、理化性质和免疫性能 等方面都存在明显差异的一组酶。 • 存在部位：同工酶不仅存在于同一个体 的不同组织中，甚至同一组织、同一细 胞的不同亚细胞结构中。
6、底物通过次级键结合到酶上。
酶与底物结成ES复合物主要靠次级键： 氢键、盐键、范德华力和疏水相互作用
7、 酶活性部位相对于整个酶分子来
说更敏感 (变性时首先失活)
二、研究酶活性部位的方法
• 1．侧链基团的化学修饰法 • 可以被化学修饰的基团很多，如巯基、 羟基、咪唑基、氨基、羧基和胍基等。
• 2．定点诱变法
大增加了底物的有效浓度）
•定向效应是指反应物的反应 基团之间或酶的催化基团与底 物的反应基团之间的正确取位。
二、底物的形变和诱导契合
• 当酶遇到其专一性底 物时，酶中某些基团 或离子可以使底物分 子内敏感键的某些基 团的电子云密度增高 或降低，使敏感键的 一端更加敏感，底物 分子发生形变，底物 比较接近它的过渡态， 降低了反应活化能， 使反应易于发生。
酶催化机理的实例
胰凝乳蛋白酶（电荷中继网） 催化三联体 Asp---His---Ser
酶的结构和功能调控机制
酶的结构和功能调控机制酶是一种生物催化剂，它能够加速生物化学反应的进行，提高反应速率。
酶的结构和功能调控机制是研究酶学领域中的热点问题，其深入探究有重要的理论和实际应用价值。
一、酶的结构酶由蛋白质或核酸构成，具有特定的空间结构。
酶的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指酶分子的氨基酸序列，由蛋白质基因所决定。
二级结构是指氨基酸在空间中的排列方式，通常有α-螺旋和β-折叠。
三级结构是指酶分子的整体空间形态，主要由氨基酸残基之间的作用力决定。
四级结构是指由两个或多个蛋白质亚基组成的酶分子的整体空间结构。
酶的结构对其功能至关重要，因为酶分子的结构决定了其活性中心的空间和化学特性。
二、酶的功能酶的主要功能是催化生物化学反应，其反应速率比非催化情况下的速率要快得多。
酶催化反应的速率受多种因素的影响，包括物理条件（温度、pH值等）和化学条件（反应物浓度、反应物结构等）。
酶的催化机理多种多样，可以分为两类：酸碱催化和亲合催化。
酸碱催化是指酶分子中存在酸性或碱性氨基酸残基，它们能够提供或吸收质子以促使反应进行。
亲合催化是指酶分子通过与反应物间的氢键、非共价键等作用力相互结合，从而达到提高反应速率的效果。
三、酶的调控机制酶的调控机制主要包括底物浓度调控、信号调控和结构调控等。
底物浓度调控是指底物浓度对酶催化反应速率的调控作用。
当底物浓度增加时，酶催化反应速率也随之增加，直到反应达到饱和状态。
信号调控是指外源性信号分子（如激素、细胞因子等）对酶的活性进行调节。
这种调节方式通常通过在酶的结构上引入相互作用来实现。
结构调控是指酶分子在空间构型上的调节，通过与辅助分子的相互作用来实现酶催化功能的启动和终止。
四、酶的应用酶在生物工程、食品科学、医药化学等领域有广泛的应用。
例如，酶在面包和奶酪制作中被广泛使用，可以提高产品的质量和产量；酶在医学中的应用，如DNA酶和RNA酶，可以用于分析基因序列和研究生物分子的功能等。